Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 445
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.01-04Н1.442

    Rzymowska, J.

    The effect of low temperature on the enzyme activities and the level of SH groups in benign gastric ulcer and gastric carcinoma [Text] / J. Rzymowska // J. Pharm. and Pharmacol. - 1994. - Vol. 46, N 6. - P517- 518 . - ISSN 0022-3573
Перевод заглавия: Влияние низкой температуры на активность ферментов и уровень SH-групп в ткани доброкачественной язвы желудка и рака желудка
Аннотация: Изучали влияние низкой температуры (4'ГРАДУС' С; 1-72 ч) на активность (Ак) ферментов и уровень SH-групп в ткани доброкачественной язвы желудка (ЯЖ) и рака желудка (РЖ) в сравнении с контролем (37'ГРАДУС' С). Найдено увеличение Ак лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (Г6ФДГ) и глутатионредуктазы (ГР) в ткани РЖ при хранении ее при 4'ГРАДУС' С в сравнении с таковым в контроле; в противоположность к этому выявлено снижение Ак Г6ФДГ и ГР в ткани ЯЖ. Установлено, что содержание при 4'ГРАДУС' С не изменяет в тканях уровень SH-групп связанных с белками и небелковых SHгрупп. Польша, М. Sklodowska-Curie Univ., Lublin. Библ. 11.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЛУТАТИОНРЕДУКТАЗА

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ ГРУППЫ

ОПУХОЛЕВЫЕ ТКАНИ

НИЗКАЯ ТЕМПЕРАТУРА

РАК ЖЕЛУДКА

ЯЗВА ЖЕЛУДКА

ЧЕЛОВЕК


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.02-04И3.393

    Tripathi, G.

    General properties of malate and lactate dehydrogenases of the armyworm (Mythimna separata) (Lepidoptera: Noctuidae) [Text] / G. Tripathi, P. Nath // Cientifica. - 1993. - Vol. 21, N 2. - P323-331 . - ISSN 0100-0039
Перевод заглавия: Основные свойства малатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы у гусениц Mythimna separata
Аннотация: Изучены свойства цитоплазматической (цМДГ) и митохондриальной малатдегидрогеназы (мМДГ) и лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в гомогенате гусениц 4-го возраста Mythimna separata. Определены некоторые физико-химические свойства (Y[m][a][x] и К[m]) для трех выделенных ферментов. Установлена высокая активность цМДГ у гусениц M. separata. Найдено, что активность всех трех дегидрогеназ существенно снижается под влиянием избыточного кол-ва субстратов. Максимальное субстратное ингибирование для мМДГ, цМДГ и ЛДГ равно соотв. 76,36 и 65%%. Библ. 19.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА

СВОЙСТВА

ГУСЕНИЦЫ

MYTHIMNA SEPARATA (LEP.)

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Nath, P.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.097

    Wright, S. Kirk

    Mechanistic studies on malate dehydrogenase from E. coli [Text] / S.Kirk Wright, Norbert C. Furumo // Trans Ill. State Acad. Sci. - 1994. - Vol. 87, Suppl. - P39 . - ISSN 0019-2252
Перевод заглавия: Исследование механизма малатдегидрогеназы из Escherichia coli
Аннотация: Эксперименты с очищенной малатдегидрогеназой (I) из F. coli выявили единственный щелочной остаток с рК[a] в диапазоне 7,8-8,5, необходимый для каталитич. активности. По данным химической модификации I с использованием диэтилпирокарбоната, этим остатком, возможно, является гистидин, расположенный в активном центре. Кинетич. изотопные эффекты измеряли с использованием дейтерированного малата (малат-2D). Величина первичного кинетич. изотопного эффекта при измерении V[м][а][к][с] /К составила 1,65. Это показывает, что перенос гидрид-иона частично определяет скорость р-ции в ненасыщающих условиях. Предполагается, что этот механизм протекает с участием гистидинового остатка, действующего как общая к-та/общее основание, и аналогичен механизмам действия др. I и лактатдегидрогеназы. США, Dep. of Chemistry, Eastern Illinois Univ., Charleston, IL 61920.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ

КИНЕТИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ


Доп.точки доступа:
Furumo, Norbert C.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.04-04И1.084

    Zhang, Ziping.

    Предварительное исследование изоферментов лактатдегидрогеназы и малатдегидрогеназы у двух видов группы Penaeus orientalis [Text] / Ziping Zhang, Yilei Wang // Redai haiyang = Trop. Oceanol. - 1994. - Vol. 13, N 1. - С. 87-90 . - ISSN 1000-3053
Аннотация: Лактатдегидрогеназа (I) и малатдегидрогеназа (II) проявляли видоспецифичность только в мышцах брюшка креветок. У I на электрофореграммах отмечено 2 близких полосы, у II - полосы m и s. В целом изоферментные спектры I и II у двух видов, входящих в группу Penaeus orientalis, а также у их гибридов в первом поколении, не различались. Библ. 8.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.15.31.25.41.09.11
Рубрики: ДЕСЯТИНОГИЕ
PENAEUS ORIENTALIS (DEC.)

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ИЗОФЕРМЕНТЫ


Доп.точки доступа:
Wang, Yilei

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.05-04И3.247

   

    Генетическая изменчивость трех рас Apis mellifera ligustica [Text] / Yinghui Guan [et al.] // Kunching Xuebao = Acta entomol. sin. - 1994. - Vol. 37, N 2. - С. 159-164 . - ISSN 0454-6296
Аннотация: С использованием метода изоэлектрического фокусирования в полиакриламидном геле исследована структура ферментной системы MDH (детерминирует малатдегидрогеназу) у 3 форм медоносной пчелы A. m. ligustica - А (селекционирована в С.-х. Ун-те Дзейцяня), В (линия из Хубея) и С (линия, происходящая из Италии). В целом, идентифицировано 3 электроморфы, обозначенные MDH-I, MDH-II и MDH-III. Полиморфным оказался только вариант (вероятно, ген) MDH-II - выявлено 3 аллеля - a, b и c. 5 возможных генотипов отмечены в линии А, в линиях В и С - только генотипы a/c, b/c и c/c; генотип b/b вообще не найден ни в одной из тестированных линий A. m. ligustica. Анализ результатов показал наличие существенной генет. обособленности линии А от 2 др. генотипов: полученные данные обсуждаются с точки зрения стабильности линии А как искусственно отселекционированной формы. Китай, Dept. Biol., Peking Univ., Bejing 100871. Библ. 5.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.49.15.11
Рубрики: МЕДОНОСНАЯ ПЧЕЛА
APIS MELLIFERA LIGUSTICA

РАСЫ

ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИЗМЕНЧИВОСТЬ

ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Guan, Yinghui; Li, Shaowen; Li, Juhuai; Chen, Shenglu

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И3.211

    Nielsen, D.

    Clinal variation and selection of MDH allozymes in honey bee population [Text] / D. Nielsen, R. E. Page, M. W.J. Crosland // Experientia. - 1994. - Vol. 50, N 9. - P867-871 . - ISSN 0014-4754
Перевод заглавия: Клинальная изменчивость и отбор по изоферментам маллатдегидрогеназы в популяциях медоносной пчелы
Аннотация: В течение 1990 г. рабочие особи были отобраны из 202 семей медоносной пчелы на протяжении 1060 км всего тихоокеанского побережья шт. Калифорния (США); также материал собирали по всему атлантическому побережью Бразилии и Уругвая и в ряде р-нов Марокко, Испании, Португалии и Юж. Франции. Во всех 3 континентальных выборках подтверждено существование клинальной изменчивости вариантов фермента MDH (малатдегидрогеназа), генотипируемого с использованием метода электрофореза в целлюлозоацетатном геле. При движении к низким широтам наблюдается значительное снижение частоты медленных аллелей- MDH{6}{5} и MDH{8}{0}, хотя "чистых" по быстрому аллелю MDH{1}{0}{0} колоний не выявлено. При этом отмечено, что и в Юж. и Сев. Америке клины по аллелям MDH установились очень быстро - за 'ЭКВИВ' 150 лет (на эти континенты пчелы были интродуцированы в начале прошлого века). Считается, что основным фактором, регулирующим распределение MDH-генотипов, является максимальная летняя т-ра. Также считается, что ген MDH находится под действием естественного отбора в популяциях медоносной пчелы. США, Dept. Entomol., Univ. California, Davis, CA 95616. Библ. 26.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.49.15.17
Рубрики: МЕДОНОСНАЯ ПЧЕЛА
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЕНОТИПЫ

ИЗМЕНЧИВОСТЬ

ФАКТОРЫ


Доп.точки доступа:
Page, R.E.; Crosland, M.W.J.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.07-04В3.046

    Верхотурова, Г. С.

    Изучение активности малатдегидрогеназ с различной коферментной специфичностью в листьях гороха на свету [Текст] / Г. С. Верхотурова, Т. П. Астафурова // Физиол. и биохимия культ. раст. - 1994. - Т. 26, N 5. - С. 482-488 . - ISSN 0522-9310
Аннотация: В клеточных структурах, выделенных из зеленых листьев гороха, изучено отношение к свету малатдегидрогеназ (МДГ) с различной коферментной специфичностью. Показано, что под влиянием света активируются НАДФН-, НАДН-МДГ хлоропластной фракции и НАДФ-малик-энзим - цитоплазматической. Активность НАД-МДГ имеет тенденцию к увеличению в митохондриях и хлоропластах, хотя достоверных изменений не происходит. Энзиматические спектры НАД-МДГ из этиопластов и митохондрий имеют меньшее кол-во полос, чем аналогичные компартменты зеленых проростков. Белок НАДФ-малик-энзима определяется в этиопластах цитоплазматической фракции зеленых и этиолированных проростков гороха. Делается вывод о том, что отношение к свету различных МДГ растений определяется не только из коферментной специфичностью, но и изозимной принадлежностью к тому или иному компартменту. Библ. 23.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СВОЙСТВА

ГОРОХ

СВЕТ


Доп.точки доступа:
Астафурова, Т.П.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.07-04И4.147

    Lin, Jen-Jen.

    Thermal adaptation of cytoplasmic malate dehydrogenases of eastern pacific borracuda (Sphyraena spp): The role of differential isoen zyme expression [Text] / Jen-Jen Lin, George N Somero // J. Exp. Biol. - 1995. - Vol. 198, N 2. - P551-560 . - ISSN 0022-0949
Перевод заглавия: Термальная адаптация цитоплазматической малатдегидрогеназы у восточно-тихоокеанской барракуды Sphyraena sp.: роль дифференциальной изоферментной экспрессии
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ТЕМПЕРАТУРНАЯ АДАПТАЦИЯ

БАРРАКУДЫ

SPHYRAENA SP.


Доп.точки доступа:
Somero, George N

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.10-04И2.014

    Lang-Unnasch, Naomi.

    Plasmodium falciparum: antiserum to malate dehydrogenase [Text] / Naomi Lang-Unnasch // Exp. parasitol. - 1995. - Vol. 80, N 2. - P357-359 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Plasmodium falciparum: антисыворотка к малатдегидрогеназе
Аннотация: Из бесполых эритроцитарных стадий развития P. falciparum выделили малатдегидрогеназу (МДГ) и после очистки иммунизировали ею мышей (2 раза по 2 мг очищенной МДГ с полным (1-й раз) и неполным (2-й раз) адъювантом Фреунда). Полученная иммунная аСв реагировала с МДГ малярийных паразитов с мол. м. 32 кД, тогда как неиммунная Св мышей с этим протеином не реагировала. Слабая р-ция отмечалась также с протеином около 30 кД и таким же протеином эритроцитов, что свидетельствует о небольшом загрязнении МДГ, использовавшейся для иммунизации мышей, протеином эритроцитов. Для изучения локализации МДГ у паразитов выделяли растворимую и митохондриальную (с мембранами) фракции, из к-рых затем выделяли МДГ и исследовали ее с помощью иммунной аСв; установлено, что МДГ находилась только в растворимой, цитоплазматической фракции - это свидетельствует о том, что МДГ возбудителя тропической малярии не участвует в цикле трикарбоксильной к-ты. Для выяснения функций МДГ у малярийных паразитов необходимо более точно определить ее локализацию в плазмодиях, в частности возможную ее связь с мелкими тельцами в цитоплазме паразитов, если таковые будут там обнаружены. США, Div. Geographic Med., Dep. Med., Univ. Alabama at Birmingham, Birmingham, Alabama 35294-2170. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.17
Рубрики: PLASMODIUM FALCIPARUM (PROT.)
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

СТРУКТУРА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ИММУНОГЕННОСТЬ


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.133

   

    Catalytic-rate improvement of a thermostable malate dehydrogenase by a subtle alteration in cofactor binding [Text] / Richard M. Alldread [et al.] // Biochem. J. - 1995. - Vol. 305, N 2. - P539-548 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Увеличение каталитической скорости термостабильной малатдегидрогеназы с помощью изменения связывания кофактора
Аннотация: Изучали влияние замещения остатка глутаминовой к-ты 41 на аспарагиновую с помощью сайт-направленного мутагенеза у малатдегидрогеназы из Thermus aquaticus на механизм катализа. Показано, что замещение не влияет на термостабильность и устойчивость фермента к химической денатурации. Обнаружено, что рекомбинантный фермент имеет более высокие значения K[m] и K[d] для восстановленного и окисленного кофактора (NADH и NAD) по сравнению с исходным ферментом. Указывается, что замещение консервативного аминокислотного остатка (глутаминовая к-та 41) приводит к увеличению скорости освобождения продукта реакции. Великобритания, Div. Biotechnol., Centre Appl. Microbiol. and Res., Porton, Salisbury SP4 OJG, Wilts. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МУТАГЕНЕЗ

КАТАЛИЗ

THERMUS AQUATICUS


Доп.точки доступа:
Alldread, Richard M.; Halsall, David M.; Clarke, Anthony R.; Sundaram, Trichur K.; Atkinson, Tony; Scawen, Michael D.; Nicholls, David J.

11.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 95.11-04В5.13

    Damaj, M.

    Isozyme variation and genetic relatedness in binucleate Rhizoctonia species [Text] / M. Damaj, S. H. Jabaji-Hare, P. -M. Charest // Phytopathology. - 1993. - Vol. 83, N 8. - P864-871 . - ISSN 0331-949X
Перевод заглавия: Изменчивость изозимов и генетическое родство у двуядерных видов Rhizoctonia
Аннотация: Проведен электрофоретический изозимный анализ восьми ферментов (глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, гексокиназа, 'альфа'-кислая фосфатаза, 'бета'-кислая фосфатаза, альдолаза, фумараза и фосфоглюкозоизомераза) у 50 изолятов двуядерных видов фитопатогенных грибов Rhizoctonia (телеоморф: Ceratobasidium), представляющих 12 японских и 5 северо-американских анастомозных групп. На основании электрофоретических изозимных фенотипов изоляты отнесены к четырем генетическим группам. Эти группы коррелируют с анастомозными группами и с группами, выявленными ранее при определении полиморфизма длин рестрикционных фрагментов рДНК. Канада, Dep. de Phytologie, Fac. des sci. de l'agriculture et de l'alimentation, Univ. Laval, Sainte Foy, Quebec G1K 7P4. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 49
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.37.05.23
Рубрики: ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЕКСОКИНАЗА

КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА

АЛЬДОЛАЗЫ

ФУМАРАЗА

ФОСФОГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА

ИЗОЗИМЫ

ИЗМЕНЧИВОСТЬ

RHIZOCTONIA (FUNGI)

РАЗЛИЧНЫЕ ШТАММЫ


Доп.точки доступа:
Jabaji-Hare, S.H.; Charest, P.-M.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.185

    Shah, Haroun N.

    Malate dehydrogenase and glucose-6-phosphate dehydrogenase, key markers for studying the genetic diversity of Actinobacillus actinomycetemcomitans [Text] / Haroun N. Shah, David M. A. Andrews // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 122, N 1-2. - P69-74 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, ключевые маркеры для изучения генетического разнообразия Actinobacillus actinomycetemcomitans
Аннотация: Бесклеточные экстракты из 5 шт. A. actinomycetemcomitans были тестированы на содержание целого ряда ферментов. Наиболее устойчивыми и легко тестируемыми оказались два фермента: малатдегидрогеназа (МДГ) и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (ГФД). Оба фермента сохраняли более 50% активности при щелочных pH (10-11) в течение 3-6 ч, тогда как при pH 6,5 они теряли 50% активности в течение 2-4 ч. Оптимум pH для окислительной активности МДГ и ГДФ равен 10 и 9,5 соответственно. Среди исследованных 5 шт. A. actinomycetemcomitans были трансдифференцированы 3 группы с помощью мультиферментного ЭФ. Великобритания, Univ. London, 256 Gray's Inn Road, London WC1X 8LD. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.99
Рубрики: ACTINOBACILLUS ACTINOMYCETEMCOMITANS (BACT.)
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

АКТИВНОСТЬ

РЕАКЦИЯ СРЕДЫ

МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ


Доп.точки доступа:
Andrews, David M.A.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.26

    Avilan, Luisana.

    Hysteresis of cytosolic NADP-malic enzyme II from Trypanosoma cruzi [Text] / Luisana Avilan, Pablo Garcia // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1994. - Vol. 65, N 2. - P225-232 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Гистерезис в действии НАДФ-малатдегидрогеназы II из цитозоля Trypanosoma cruzi
Аннотация: Из клеточного сока паразитов выделили и очистили изофермент НАДФ-малатдегидрогеназы (МД) мол. массы 126 КД. При анализе кривой развития реакции обнаружено гистерезисное поведение МД, выразившееся в наличии лаг-периода, на длительность к-рого влияет добавление L-яблочной, аспарагиновой или щавелевоуксусной к-т. Эти к-ты могут служить лигандами в процессах ассоциации-диссоциации при переходе МД из неактивной в активную форму, обусловливающем проявление гистерезиса в действии МД. Венесуэла, Universidad de Los Andes, Merida 501, La Hechicera
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: ТRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

НАДФ

ИЗОФЕРМЕНТЫ

ОЧИСТКА

КЛЕТОЧНЫЙ СОК


Доп.точки доступа:
Garcia, Pablo

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.6

   

    Affinity cleavage at the putative metal-binding site of pigeon liver malic enzyme by the Fe{2+}-ascorbate system [Text] / Chein-Hwa Wei [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 25. - P7931-7936 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аффинное расщепление по предполагаемому связывающему металл сайту системой Fe{2+}-аскорбат малатдегидрогеназы из печени голубя
Аннотация: Очищенная малатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.40) из печени голубя быстро инактивируется в присутствии FeSO[4] (20 мкМ) и аскорбата (20 мМ) при нейтральных значениях pH при 0'ГРАДУС' и 25'ГРАДУС'; эффект отсутствует при замене Fe{2+} на Mn{2+} или в отсутствие аскорбата. При 200-кратном избытке Mn{2+}, Mg{2+}, Zn{2+} или Ca{2+} эффект Fe{2+} полностью отменяется; Ni{2+} эффективен частично, Ba{2+} и имидазол не отменяют эффект Fe{2+}. На скорость инактивации не влияют L-малат или NADP{+}. За инактивацией следует расщепление субъединицы 65 кД фермента на фрагменты 31 и 34 кД по связи Asp258-Ile259. Расщепление по предполагаемому сайту связывания металла ведет к образованию фрагмента 259-557 (34 кД). По-видимому, Fe{2+} катализирует окисление фермента (по Asp258 или по другим аминокислотным остаткам), ведущее к его инактивации с последующим расщеплением по Mn{2+}-связывающему сайту. Тайвань, Dep. Biochem., Natl Defence Med. Ctr, 90048 Taipei. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА

ЖЕЛЕЗО

АСКОРБАТ

ИНАКТИВАЦИЯ

ПЕЧЕНЬ

ГОЛУБИ


Доп.точки доступа:
Wei, Chein-Hwa; Chou, Wei-Yuan; Huang, Shih-Ming; Lin, Ching-Chun; Chang, Gu-Gang

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.103

    Eder, Klaus.

    Zinc deficiency and activities of lipogenic and glycolytic enzymes in liver of rats fed coconut oil or linseed oil [Text] / Klaus Eder, Manfred Kirchgessner // Lipids. - 1995. - Vol. 30, N 1. - P63-69 . - ISSN 0024-4201
Перевод заглавия: Дефицит цинка и активности липогенных и гликолитических ферментов в печени крыс, которым скармливали кокосовое или льняное масло
Аннотация: В опытах на крысах, получавших рацион с кокосовым (КМ; 70 г/кг пищи) или льняным маслом (ЛМ; 80 г/кг), изучали влияние дефицита Zn (Zn{-}; конц-ия 0,5 мг/кг) на активность 9 ферментов липогенеза и гликолиза в печени. На рационе КМ+Zn{-} наблюдалось ожирение печени, при этом были повышены уровни триглицеринов с насыщенными мононенасыщенными жирными к-тами. Наряду с этим были значительно увеличены активности липогенных ферментов, - ацетил-КоA-карбоксилазы (КФ 6.4.1.2), синтазы жирных к-т, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.49), 6-фосфоглюконатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.44) и цитрат-расщепляющего фермента (КФ 4.1.3.8), но активность "яблочного" фермента и ферментов гликолиза (фосфофруктокиназы; КФ 2.7.1.11 и пируваткиназы; КФ 2.7.1.40) на рационе КМ+Zn{-} не отличались от таковых на Zn-адекватном рационе (30 мг Zn/кг пищи). На рационе с ЛМ не выявлено изменений в содержании триглицеридов, активности липогенных и гликолитических ферментов, причем независимо от поступления Zn с рационом. На Zn{-}-рационе и независимо от жирового рациона (т. е. КМ или ЛМ) наблюдалась значительная корреляция между активностью синтазы жирных к-т, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, 6-фосфоглюконатдегидрогеназы и конц-иями насыщенных и мононенасыщенных жирных к-т в печени. Концентрация липидов в сыворотке крови была повышена у крыс с Zn{-}, причем независимо от жирового рациона. Германия, Inst. Ernahrungsphysiol. Techn. Univ. Munchen Weihenstephan, 85350 Freising. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.21.15
Рубрики: ЦИНК
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ

АЦЕТИЛ-КОА-КАРБОКСИЛАЗА

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

АКТИВНОСТЬ

КОКОСОВОЕ МАСЛО

ЛЬНЯНОЕ МАСЛО

ПИЩА

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Kirchgessner, Manfred

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.155

    Boll, Meinrad.

    The effect of 'гамма'-hexachlorocyclohexane (lindane) on the activities of liver lipogenic enzymes and on serum lipids in rats [Text] / Meinrad Boll, Lutz W. D. Weber, Andreas Stampft // Z. Naturforsch. C. - 1995. - Vol. 50, N 1-2. - P135-142 . - ISSN 0939-5075
Перевод заглавия: Влияние 'гамма'-гексахлорциклогексана (линдан) на активности липогенных ферментов печени и липиды сыворотки крови крыс
Аннотация: Установлено, что у крыс Wistar 'MARS''MARS', к-рым в течение 12 дней скармливали рацион, содержащий линдан (I) в дозе 150 ч. на млн, в течение первых 24 ч активность печеночных липоксигеназных ферментов: синтазы жирных к-т, цитрат-разрушающего фермента, малатдегидрогеназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы, значительно снижается. Затем начинается ее повышение для всех указанных ферментов на фоне продолжающегося введения I. Ко времени окончания курса его введения активность 3 последних ферментов достигает контрольных значений, а уровень активности 2 первых ферментов остается на 40-50% ниже контрольных значений. Содержание в сыворотке крови холестерина и фосфолипидов на протяжении введения I существенно не изменялись, а содержание триглицеридов резко возрастало на 2-е сутки, затем снижалось, но до конца курса оставалось выше контрольных значений. Полихлорированные бифенилы, к-рые при введении внутрь оказывают противоположное, чем у I, влияние на липогенные ферменты, при одновременном с I присутствии в рационе, вызывали нивелирование эффектов I на липогенные ферменты. Германия, Abt Zellchemie, GSF-Forschungszentrum Munchen. Ил. 5. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.25.13 + 341.47.21.17.15
Рубрики: ПЕСТИЦИДЫ ХЛОРОРГАНИЧЕСКИЕ
ЛИНДАН

ПОЛИХЛОРИРОВАННЫЕ БИФЕНИЛЫ

ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН

ФЕРМЕНТЫ

СИНТАЗА ЖИРНЫХ КИСЛОТ

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ГЛЮКОЗО-6-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ФОСФОГЛЮКОНАТДЕГИДРОГЕНАЗА


Доп.точки доступа:
Weber, Lutz W.D.; Stampft, Andreas

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.132

    Eisenberg, Henryk.

    Life in unusual environments: Progress in understanding the structure and function of enzymes from extreme halophilic bacteria [Text] / Henryk Eisenberg // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 318, N 1. - P1-5 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Жизнь в необычной окружающей среде: достижения в установлении структуры и функции ферментов из экстремальных галофильных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассматривают биохимические, структурные и молекулярно-генетические аспекты происпособления бактерий к существованию при экстремальных конц-иях солей (галофилизм). Приведены результаты исследования малатдегидрогеназы из экстремальной галофильной архебактерии Haloarcula marismortui являющейся тетрамером, ген фермента был клонирован, экспрессирован в активной форме и исследованы его физич. свойства. Единственная мутация Arg{100} (активный сайт фермента) на Gln изменяет специфичность фермента с малат- на лактатдегидрогеназу. Молекулярная структура фермента изучена методом рентгеновской кристаллографии. США, Lab. Mol. Biol., NIDDK, Nat. Inst. Health, Bethesda MD 20892-0540. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГАЛОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

ЭКСТРЕМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ

АДАПТАЦИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 28


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.01-04Т1.242

    Хватова, Е. М.

    Влияние пептида, индуцирующего дельта-сон, на каталитические свойства митохондриальной малатдегидрогеназы мозга [Текст] / Е. М. Хватова, М. Р. Гайнуллин, И. И. Михалева // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1995. - Т. 119, N 2. - С. 141-143 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: Пептид, индуцирующий дельта-сон, изменяет свойства малатдегидрогеназы в митохондриях мозга. Регуляторное действие пептида проявляется в стабилизации каталитических свойств фермента на более высоком уровне, что предупреждает их изменения при гипоксическом стрессе. Предполагается регуляция малатдегидрогеназы за счет прямого воздействия пептида на мембраны митохондрий. Библ. 12
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.23.51
Рубрики: ПЕПТИД ДЕЛЬТА-СНА
МИТОХОНДРИИ МОЗГА

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

РЕГУЛЯТОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Гайнуллин, М.Р.; Михалева, И.И.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.01-04Т2.313

    Хватова, Е. М.

    Влияние пептида, индуцирующего дельта-сон, на каталитические свойства митохондриальной малатдегидрогеназы мозга [Текст] / Е. М. Хватова, М. Р. Гайнуллин, И. И. Михалева // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1995. - Т. 119, N 2. - С. 141-143 . - ISSN 0365-9615
Аннотация: Пептид, индуцирующий дельта-сон, изменяет свойства малатдегидрогеназы в митохондриях мозга. Регуляторное действие пептида проявляется в стабилизации каталитических свойств фермента на более высоком уровне, что предупреждает их изменения при гипоксическом стрессе. Предполагается регуляция малатдегидрогеназы за счет прямого воздействия пептида на мембраны митохондрий. Библ. 12
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.83.17.99
Рубрики: ПЕПТИД ДЕЛЬТА-СНА
МИТОХОНДРИИ МОЗГА

МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА

РЕГУЛЯТОРНОЕ ДЕЙСТВИЕ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Гайнуллин, М.Р.; Михалева, И.И.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.02-04И8.352

   

    Inheritance of malic enzyme polymorphism in goat [Text] / L.di Stasio [et al.] // Anim. Genet. - 1994. - Vol. 25, Suppl. n 2. - P13 . - ISSN 0268-9146
Перевод заглавия: Наследуемый полиморфизм малик-энзима у коз
Аннотация: Проанализировано наследование 3 вариантов малик-энзима (НАДФ-зависимая малатдегидрогеназа) в 70 семьях у коз: всего тестировано 12 вариантов скрещиваний из 21 возможных (ввиду относительной редкости аллелей A и C). Отмечено, что выявленные параметры наследования подтверждают известную гипотезу, в соотв. с к-рой варианты малик-энзима детерминированы 3 аллелями единственного генетического локуса. Италия, Univ. Turin, Torino
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.23.59.02.11
Рубрики: МАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
НАДФ-ЗАВИСИМАЯ

ГЕНЫ

ПОЛИМОРФИЗМ

КОЗЫ

ГЕНОМ


Доп.точки доступа:
Stasio, L.di; Rasero, R.; Fiandra, P.; Giaconne, P.; Portolano, B.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)