Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АСПАРТОКИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-21 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.02-04Б3.21

    Ohsumi, Tsuyoshi.
    N{'эпсилон'}-acyllysine derivatives inhibit aspartokinase in Brevibacterium lactofermentum [Text] / Tsuyoshi Ohsumi, Yasuhiko Yoshihara, Shigeho ikeda // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 7. - P1351-1352 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Производные N{'эпсилон'}-ациллизина, ингибирующие аспартокиназу у Brevibacterium lactofermentum
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: АСПАРТОКИНАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ПРОИЗВОДНЫЕ N{'ЭПСИЛОН'}-АЦИЛЛИЗИНА

Доп.точки доступа:
Yoshihara, Yasuhiko; ikeda, Shigeho

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.04-04К1.42

    Kochhar, S.
    Lysine- and threonine-sensitive aspartokinase isoenzymes from spinach leaves share common antigenic determinants [Text] / S. Kochhar, V. K. Kochhar, P. V. Sane // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1993. - Vol. 30, N 4. - P199-203 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Лизин- и треонин-чувствительные изоферменты аспартокиназы из листьев шпината имеют общие антигенные детерминанты
Аннотация: Лизин- и треонин-чувствительные изоферменты аспартокиназы били очищены до гомогенного состояния из листьев шпината и использованы для получения кроличьих поликлональных антител. Полученные антитела к лизин-чувствительному изоферменту могли узнавать менее 50 нг чистого антигенного белка, а антитела к треонин-чувствительной форме могли узнавать 200 нг белка при использовании иммуноферментного анализа. Проведенные иммунологические тесты показали, что лизин- и треонин-чувствительные изоферменты аспартокиназы имеют некоторые общие антигенные детерминанты. Индия, Nat. Bot. Res. Inst. Lucknow 226 001. Библ. 19
ГРНТИ  
34.43.27
ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: АСПАРТОКИНАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ШПИНАТ
ЛИСТЬЯ

Доп.точки доступа:
Kochhar, V.K.; Sane, P.V.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.155

    Ohsumi, Tsuyoshi.
    N{'эпсилон'}-acyllysine derivatives inhibit aspartokinase in Brevibacterium lactofermentum [Text] / Tsuyoshi Ohsumi, Yasuhiko Yoshihara, Shigeho ikeda // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 7. - P1351-1352 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Производные N{'эпсилон'}-ациллизина, ингибирующие аспартокиназу у Brevibacterium lactofermentum
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТОКИНАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ПРОИЗВОДНЫЕ N{'ЭПСИЛОН'}-АЦИЛЛИЗИНА

Доп.точки доступа:
Yoshihara, Yasuhiko; ikeda, Shigeho

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.47

    Jetten, M. S.M.
    Effect of different levels of aspartokinase on the lysine production by Corynebacterium lactofermentum [Text] / M. S.M. Jetten, M. T. Folletie, A. J. Sinskey // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 1. - P76-82 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Влияние различий в уровне аспартокиназы на биосинтез лизина Corynebacterium lactofermentum
Аннотация: Начальные стадии пути биосинтеза лизина у Corynebacterium lactofermentum осуществляются при участии аспартокиназы и аспартат-семиальдегиддегидрогеназы. Из генома штамма-продуцента лизина, устойчивого к аминоэтилцистеину, выделен фрагмент ДНК с соотв. генами ask и asd. Аспартокиназа (АСК) полностью устойчива к ингибированию смесью лизина и треонина. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов 'бета'-субъединиц АСК штамма-продуцента и штамма дикого типа, чувствительного к ретроингибированию, выявило три аминокислотных замены. Вклад АСК в процесс образования лизина изучали на примере трех штаммов: лишенного АСК, содержащего две копии гена ask в хромосоме и имеющего фермент с удельной активностью в шесть раз выше, чем у штамма дикого типа. Показано, что устойчивая к ретроингибированию АСК необязательна для синтеза диаминопимелата и лизина, расходующихся в ходе роста культуры, но необходима для сверхпродукции аминокислоты. Нидерланды, Dept Microbiol. Enzymol., Kluyver Lab. Biotechnol., Delft Univ. Technol., Julianalaan 67, 2628 BC Delft. Библ. 19
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ЛИЗИН
БИОСИНТЕЗ
АСПАРТОКИНАЗА
ВЛИЯНИЕ НА БИОСИНТЕЗ ЛИЗИНА
CORYNEBACTERIUM LACTOFERMENTUM
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Folletie, M.T.; Sinskey, A.J.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.84

    Jetten, M. S.M.
    Effect of different levels of aspartokinase on the lysine production by Corynebacterium lactofermentum [Text] / M. S.M. Jetten, M. T. Folletie, A. J. Sinskey // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 43, N 1. - P76-82 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Влияние различий в уровне аспартокиназы на биосинтез лизина Corynebacterium lactofermentum
Аннотация: Начальные стадии пути биосинтеза лизина у Corynebacterium lactofermentum осуществляются при участии аспартокиназы и аспартат-семиальдегиддегидрогеназы. Из генома штамма-продуцента лизина, устойчивого к аминоэтилцистеину, выделен фрагмент ДНК с соотв. генами ask и asd. Аспартокиназа (АСК) полностью устойчива к ингибированию смесью лизина и треонина. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов 'бета'-субъединиц АСК штамма-продуцента и штамма дикого типа, чувствительного к ретроингибированию, выявило три аминокислотных замены. Вклад АСК в процесс образования лизина изучали на примере трех штаммов: лишенного АСК, содержащего две копии гена ask в хромосоме и имеющего фермент с удельной активностью в шесть раз выше, чем у штамма дикого типа. Показано, что устойчивая к ретроингибированию АСК необязательна для синтеза диаминопимелата и лизина, расходующихся в ходе роста культуры, но необходима для сверхпродукции аминокислоты. Нидерланды, Dept Microbiol. Enzymol., Kluyver Lab. Biotechnol., Delft Univ. Technol., Julianalaan 67, 2628 BC Delft. Библ. 19
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ЛИЗИН
БИОСИНТЕЗ
АСПАРТОКИНАЗА
ВЛИЯНИЕ НА БИОСИНТЕЗ ЛИЗИНА
CORYNEBACTERIUM LACTOFERMENTUM
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Folletie, M.T.; Sinskey, A.J.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.85

    Keng, Yen-Fang.
    Specificity of aspartokinase III from Escherichia coli and an examination of important catalytic residues [Text] / Yen-Fang Keng, Ronald E. Viola // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 335, N 1. - P73-81 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Специфичность аспартокиназы III из Escherichia coli и выявление важных для катализа остатков
Аннотация: Из E. coli выделена и очищена хр-фией на 'омега'-аминогексил-агарозе аспартокиназа III (АКIII). Изучена субстратная специфичность АКIII, в т. ч. по отношению к аналогам субстратов с замещенной 'альфа'-COOH-группой, приведены характеристики фермента (рН-зависимость, инактивация диэтилпирокарбонатом, ингибирование аминок-тами). Обсуждается сходство и различия в структуре АКIII и родственных ей ферментов. США, Dep. Chem., Univ. Akron, 190E. Buchtel Commons, Akron, OH 44325-3601. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТОКИНАЗА III
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Viola, Ronald E.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.52

    Alarcon, Clara M.
    FKBP12 physically and functionally interacts with aspartokinase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Clara M. Alarcon, Joseph Heitman // Mol. and Cell. Biol. - 1997. - Vol. 17, N 10. - P5968-5975 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Пептидилпролилизомераза FKBP12 физически и функционально взаимодействует с аспартокиназой в Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Изучали характер взаимодействия пептидилпролилизомеразы FKBP12 (ПИ) с аспартокиназой (АК) в S. cerevisiae. АК была идентифицирована как фермент, катализирующий промежуточный этап биосинтеза треонина и метионина. АК взаимодействует с ПИ и соединениями, связывающимися с активным центром ПИ. Показано, что ПИ не является обязательной для проявления активности АК. Активность АК регулируется по принципу обратной связи ингибированием продуктом и реакции, а генетический анализ указывает, что ПИ важна для такого ингибирования, возможно для катализа конформационных изменений АК в ответ на присоединение продукта. США, Duke Univ. Med. Center, Durham, N. Carolina 27710
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕПТИДИЛПРОЛИЛИЗОМЕРАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АСПАРТОКИНАЗА
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Heitman, Joseph

8.
Патент 5858749 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/04,C12N 9/00.

    Matthews, Benjamin F.
    Bifunctional protein from carrots (Daucus carota) with aspartokinase and homoserine dehydrogenase activities [Текст] / Benjamin F. Matthews, Jane M. Weisemann ; The USA Secretary of Agriculture. - № 380182 ; Заявл. 24.01.1995 ; Опубл. 12.01.1999
Перевод заглавия: Бифункциональный белок из моркови (Daucus carota) с активностью аспартокиназы и гомосериндегидрогеназы
Аннотация: Из моркови выделили белок, обладающий активностью аспартокиназы и гомосериндегидрогеназы. Установлена аминокислотная последовательность этого пептида. С помощью методов генной инженерии и суспензионной культуры клеток моркови получили фрагмент ДНК, кодирующий бифункциональный полипептид. США, Secretary of Agr., Washington
ГРНТИ  
34.31.33
ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: БЕЛКИ
АСПАРТОКИНАЗА
ГОМОСЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
МОРКОВЬ

Доп.точки доступа:
Weisemann, Jane M.; The USA Secretary of Agriculture
Свободных экз. нет
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.126

   
    Structure of the ask-asd operon and formation of aspartokinase subunits in the cephamycin producer 'Amycolatopsis lactamdurans' [Text] / Victor Hernando-Rico [et al.] // Microbiology. - 2001. - Vol. 147, N 6. - P1547-1555 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Структура оперона ask-asd и образование субъединиц аспартокиназы у продуцента цефамицина "Amycolatopsis lactamdurans"
Аннотация: Методом комплентации мутантов asd Escherichia coli клонирован ген asd дегидрогеназы аспартатполуальдегида Asd из Amycolatopsis lactamdurans. Ген кодирует белок длиной 355 остатков (мол. м. 37 109). Перед геном asd расположен ген ask аспартокиназы (I). Гены ask и asd разделены 2 п. н. и транскрибируются с образованием бицистронной мРНК длиной 2,6 т. п. н. Присутствие сайта связывания рибосом внутри последовательности ask позволило предположить, что этот ген кодирует 2 белка: I-'альфа' длиной 421 остаток (мол. м. 44 108) и I-'бета'-длиной 172 остатка (мол. м. 18 145). Образование обеих субъединиц I из одного гена ask подтверждено с использованием антител к C-концу I, общему у обеих субъединиц. Активность I у A. lactamdurans ингибируется согласованным действием лизина и треонина. Это ингибирование устраняется в трансформантах Escherichia coli, экспрессирующих мутанты I A. lactamdurans с заменами S301Y или G345D. Испания, Area Microbiol., Fac. Ciencias Biol. y Ambientales, Univ. Leon, 24071 Leon. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ASK-ASD
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ДЕГИДРОГЕНАЗА АСПАРТАТПОЛУАЛЬДЕГИДА
АСПАРТОКИНАЗА
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hernando-Rico, Victor; Martin, Juan F.; Santamarta, Irene; Liras, Paloma

10.
Патент 2351653 Российская Федерация, МКИ C12N 15/11.

   
    Бактерия, продуцирующая L-аминокислоту, и способ получения L-аминокислоты [Текст] / Йосия Гундзи [и др.] ; Адзиномото Ко., Инк. - № 2004137825/13 ; Заявл. 04.07.2000 ; Опубл. 10.04.2009
Аннотация: Представлен способ получения L-лизина культивированием бактерии Methylophilus, активность аспартокиназы в которой повышена путем трансформации посредством введения в клетки ДНК, кодирующей аспартокиназу. Такая бактерия может расти, используя метанол в качестве основного источника углерода, и обладает способностью продуцировать L-лизин. Изобретение позволяет получать L-лизин с высокой степенью эффективности
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ЛИЗИН
ПОЛУЧЕНИЕ
METHYLOPHILUS SP. (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПРОДУЦЕНТЫ
АСПАРТОКИНАЗА
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Гундзи, Йосия; Ясуеда, Хисаси; Сугимото, Синити; Цудзимото, Нобухару; Симаока, Мегуми; Мията, Юри; Оба, Манами; Адзиномото Ко.; Инк
Свободных экз. нет
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.02-04В3.70

    Giovanelli, John.
    Regulatory structure of the biosynthetic pathway for the aspartate family of amino acids in Lemna paucicostata Hegelm. 6746, with special reference to the role of aspartokinase [Text] / John Giovanelli, S.Harvey Mudd, Anne H. Datko // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 90, N 4. - P1584-1599 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Регуляторная структура биосинтетического пути аспартатного семейства аминокислот у Lemna paucicostata Hegelm. 6746 с детальным исследованием роли аспартокиназы
Аннотация: Исследовали влияние лизина (Л), метионина (М) и треонина (Т) на скорость роста, содержание растворимых аминокислот и активность аспартокиназы (А), а также потоки 4-углеродных частей молекул от аспартата через ступень, катализируемую А, до аминокислот семейства аспартата. Показано, что in vitro А не ингибируется Л или Т, т. е. А - не основной фактор в регуляции включения 4-углеродных единиц в аспартатное семейство аминокислот. С помощью меченых по водороду аминокислот показано, что: а) Л строго ингибирует собственный синтез по типу обратной связи, вероятно, на стадии, катализируемой дигидродипиколинатсинтазой; б) Т не влияет на собственный синтез, т. е. реакция синтеза Т и активность гомосериндегидрогеназы не являются ключевыми звеньями процесса. Полное ингибирование синтеза Т наблюдали только в присутствии Т и Л; с) изолейцин сильно ингибировал свой собственный синтез, вероятно, действуя на треониндегидротазу, не вызывая, однако, снижения в синтезе Т. Представлена существенно измененная схема регуляции синтеза аминокислот семейства аспартата, позволяющая улучшить состав питательных смесей для выращивания L. pancicostata. США, Lab. of General and Comparative Biochemistry, National Inst. of Mental Health, Bethesda, Maryland 20892. Библ. 48.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.07
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
АСПАРТАТ
ТРАНСФЕРАЗА
АСПАРТОКИНАЗА
LEMNA PAUCICOSTATA

Доп.точки доступа:
Mudd, S.Harvey; Datko, Anne H.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.02-04В3.103

    Giovanelli, John.
    Aspartokinase of Lemna paucicostata Hegelm. 6746 [Text] / John Giovanelli, S.Harvey Mudd, Anne H. Datko // Plant Physiol. - 1989. - Vol. 90, N 4. - P1577-1583 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Аспартокиназа Lemna paucicostata Hegelm. 6746
Аннотация: Разработан чувствительный метод определения аспартокиназы (I; КФ 2.7.2.4) в грубом экстракте L. paucicostata. Лизин ингибировал I на 93%, а треонин на 6%. S-Аденозилметионин не влиял на активность I, однако усиливал действие лизина. Лизин и треонин аддитивно ингибировали I. Конц-ия аспартата не влияла на соотношение лизин- и треонин-чувствительной активности. Сделан вывод, что I не является "скорость-лимитирующим" ферментом в цепи реакций включения 4-углеродных частей молекул в аспартатное семейство аминокислот. США, Lab. of General and Comparative Biochemistry, National Inst. of Mental Health, Bethesda, Maryland 20892. Библ. 34.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ТРАНСФЕРАЗЫ
АСПАРТОКИНАЗА
СВОЙСТВА
LEMNA PAUCICOSTATA

Доп.точки доступа:
Mudd, S.Harvey; Datko, Anne H.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.352

    Шевченко, Т. Н.
    Мутанты Bacillus subtilis, устойчивые к аналогу лизина S-2 аминоэтил-L-цистеину [Текст] / Т. Н. Шевченко, Е. О. Тимашова, З. М. Алексиева // Генетика. - 1989. - Т. 25, N 11. - С. 1937-1945 . - ISSN 0016-6758
Аннотация: Получены и проанализированы мутанты Bacillus subtilis, устойчивые к S-2-аминоэтил-L-цистеину. Показано, что мутации аес приводят к нарушению регуляции синтеза ферментов, участвующих в биосинтезе лизина - аспартокиназы II, диаминопимелатдекарбоксилазы и, возможно, изменяют регуляцию предшественника лизина - мезо-диаминопимелиновой кислоты, что сопровождается повышением содержания лизина в бесклеточных экстрактах штаммов AEC. Установлено, что на хромосоме В. subtilis мутации аес сцеплены с локусами thr5, leuA8 и lys21. СССР, Институт молекулярной биологии и генетики АН УССР, г. Киев.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.11
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ BD 168
МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ ASS
S-2 АМИНОЭТИЛL-ЦИСТЕИН
УСТОЙЧИВОСТЬ
ФЕРМЕНТЫ
СИНТЕЗ ЛИЗИНА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
АСПАРТОКИНАЗА II
ДИАМИНОПИМЕЛАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ПОВРЕЖДЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Тимашова, Е.О.; Алексиева, З.М.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.84

   
    Aspartokinase-homoserine dehydrogenase I from Escherichia coli: pH and chemical modification studies of the kinase activity [Text] / Thelma S. Angeles [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 22. - P8771-8777 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аспартокиназа-гомосериндегидрогеназа I из Escherichia coli: исследования pH-зависимости и химическая модификация киназной активности
Аннотация: Анализ pH-зависимости кинетических параметров (V/К) киназной активности бифункционального фермента аспартокиназы-гомосериндегидрогеназы I из E. coli выявил утрату активности вследствие протонирования группы типа катионной к-ты с рК 'ЭКВИВ'7,0. Инкубация фермента с диэтилпирокарбонатом при pH 6,0 приводила к инактивации, к-рая происходит в рез-те модификации гистидиновых остатков. Потеря активности происходила также при высоких pH из-за ионизации нейтр. кислотной группы с pK 9,8. Р-ции фермента с N-ацетилимидазолом и тетранитрометаном были использованы для получения информации о роли тирозильных остатков. Ацилирование тирозинов приводило к инактивации фермента. Инкубация фермента с тетранитрометаном при pH 9,5 также приводила к быстрой инактивации, а субстраты киназной р-ции оказывали защитный эффект. Субстраты защищали три остатка тирозина, к-рые играют важную роль в поддержании структуры фермента. Библ. 27. США, (Viola R. E.), Dep. of Chem., The Univ. of Akron, Akron, OH 44325- 3601.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АСПАРТАТКИНАЗЫ
АСПАРТОКИНАЗА-ГОМОСЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА I
КИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЗАВИСИМОСТЬ0PH
ХИМИЧЕСКАЯ М'+-'ДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Angeles, Thelma S.; Smanik, Patricia A.; Borders, Charles L.(Jr.); Viola, Ronald E.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.215

    Sritharan, Venkataraman.
    Aspartate metabolism in Mycobacterium avium grown in host tissue and axenically and in Mycobacterium leprae [Text] / Venkataraman Sritharan, Paul R. Wheeler, Colin Ratledge // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 1. - P203-209 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Метаболизм аспартата в клетках Mycobacterium avium, выращенных в ткани хозяина и в чистой культуре, и в клетках Mycobacterium leprae
Аннотация: Активность аспартокиназы (I) обнаружено в экстрактах клеток M. leprae, выращенных in vivo (в печени девятипоясного броненосца), и в клетках M. avium, выращенных как в чистой культуре (ЧК), так и in vivo (в черных мышах). Активность гомосериндегидрогеназы (II) найдена только у M. leprae и в клетках M. avium, выращенных в ЧК. Эти активности, если они обнаруживались, были у M. leprae и M. avium, выращенных in vivo, на 50-70% ниже, чем у клеток, выращенных в ЧК. У этих двух патогенных микобактерий I и II подвергаются ингибированию по типу обратной связи метионином - дополнительным регулятором кроме тех, к-рые имеются для I и II у Mycobacterium smegmatis. Интактные клетки микобактерий включали углерод из [u-{1}{4}C]-аспартата в аминокислоты семейства аспартата (треонин, изолейцин, метионин и лизин), но скорость включения в выращенные in vivo клетки M. avium была в 2 раза ниже, чем в клетки M. avium, выращенные в ЧК. Библ. 21. Великобритания, Dep. of Applied Biol., Univ. of Hull, Hull HU6 7RX.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: АСПАРТОКИНАЗА
ГОМОСЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ИНГИБИРОВАНИЕ МЕТИОНИНОМ
АСПАРТАТ
МЕТАБОЛИЗМ
MYCOBACTERIUM LEPRAE (BACT.)
MYCOBACTERIUM AVIUM (BACT.)
ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Wheeler, Paul R.; Ratledge, Colin

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.257

   
    Comparison of the three aspartokinase isozymes in Bacillus subtilis marburg and 168 [Text] / Jing-Juan Zhang [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 2. - P701-708 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сравнение трех изоферментов аспартокиназы у Bacillus subtilis Marburg и 168
Аннотация: В клетках Bacillus subtilis содержится три разных изофермента аспартокиназы (АК). Уровни двух АК-лизинчувствительной (АКII) и ингибируемой лизином плюс треонином (АКIII)-существенно различаются у разных штаммов. У B. subtilis шт. 168, растущего на миним. среде, доминирует АКII, а у B. subtilis шт. Marburg (АТСС 6051) присутствует гл. обр. АКIII. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов, кодирующих АКII, выявило их идентичность у обоих штаммов. Мутация в гене, кодирующем АКII, не влияла на АКIII. Из АКII-негативного штамма получены мутанты, лишенные также АКIII. Активность АКII в таких мутантах м. б. избирательно восстановлена путем их трансформации плазмидами, несущими ген АКII.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ MARBURG
ШТАММ 168
АСПАРТОКИНАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ
СРАВНЕНИЕ
МУТАЦИИ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Zhang, Jing-Juan; Hu, Fu-Mei; Chen, Nai-Young; Paulus, Henry

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.179

    Zhang, Jing-Juan.
    Desensitization of Bacillus subtilis aspartokinase I to allosteric inhibition by meso-diaminopimelate allows aspartokinase I to function in amino acid biosynthesis during exponential growth [Text] / Jing-Juan Zhang, Henry Paulus // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 8. - P4690-4693 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Утрата чувствительности аспартокиназы I из Bacillus subtilis к аллостерическому ингибированию мезо-диаминопимелатом позволяет аспартокиназе I функционировать в биосинтезе аминокислот во время экспоненциального роста
Аннотация: Штаммы B. subtilis, дефектные по аспартокиназам II и III, не способны к росту в отсутствие лизина, метионина и треонина, хотя они содержат нормальные уровни аспартокиназы I. Ревертанты со способностью расти в отсутствие лизина и метионина содержали измененную аспартокиназу I, к-рая не ингибируется мезо-диаминопимелатом по принципу обратной связи. Делается вывод, что ингибирование мезодиаминопимелатом лимитирует способность аспартокиназы I функционировать в биосинтезе аминокислот во время экспоненциального роста. Библ. 8. США, Paulus H. Dep. of Metabolic Regulation, Boston Biomedical Res. Inst., Boston, MA 02114.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ЭКСПОНЕНЦИАЛЬНЫЙ РОСТ
АСПАРТОКИНАЗЫ
АСПАРТОКИНАЗА I
МЕЗО-ДИАМИНОПИМЕЛИНОВАЯ КИСЛОТА
АЛЛОСТЕРИЧЕСКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ
УТРАТА ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ
АМИНОКИСЛОТЫ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Paulus, Henry

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.206

    Angeles, T. S.
    The kinetic mechanism of the bifunctional enzyme aspartokinase-hemoserine dehydrogenase I from Escherichia coli [Text] / T. S. Angeles, R. E. Viola // Arch. Biochem. and Biophys. - 1990. - Vol. 283, N 1. - P96-101 . - ISSN 0003-9881
Перевод заглавия: Кинетический механизм бифункционального фермента аспартокиназа - гомосериндегидрогеназа I из Escherichia coli
Аннотация: Определены кинетич. механизмы р-ций, катализируемых двумя каталитич. доменами аспартокиназы-гомосериндегидрогеназы I из Escherichia coli. Рез-ты изучения начальной скорости р-ции, ингибирования продуктом р-ции и тупикового ингибирования совпадают с упорядоченным механизмом (присоединение NADPH и аспартат'бета'-семиальдегида сопровождается упорядоченным высвобождением гомосерина и NADP{+}). Аспартокиназа I катализирует фосфорилирование ряда аналогов L-аспартата и может утилизироваться MgdATФ в кач-ве донора фосфорных групп. Для изучения кинетич. механизма этой р-ции в кач-ве зондов использовали различные альтернативные субстраты. Кинетич. исследования обнаружили неупорядоченный механизм р-ции. Библ. 18. США, Dep. Chem., The Univ. Akron, Akron, OH 44325-3601.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АСПАРТОКИНАЗА-ГОМОСЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА I
БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Viola, R.E.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.378

    Roten, Claude-Alain H.
    Genes involved in meso-diaminopimelate synthesis in Bacillus subtilis: Identification of the gene encoding aspartokinase I [Text] / Claude-Alain H. Roten, Cyrille Brandt, Dimitri Karamata // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 4. - P951-962 . - ISSN 0022-1289
Перевод заглавия: Гены, участвующие в синтезе meso-диаминопимелата в Bacillus subtilis: идентификация гена, кодирующего аспартокиназу I
Аннотация: Из коллекции ts-мутантов Bacillus subtilis с нарушениями в синтезе пептидогликанов были отобраны 2 группы, включающие мутации, приводящие к дефициту mesoдиаминопимелата (DL-A[2] pm). В Iss LLS B присутствуют мутации, препятствующие деацилированию N-ацетил-LL-A[2] pm и относимые к локусу dap E. Мутации в группе lss D затрагивают структурный ген аспартокиназы I-dapG, к-рый связан с spoVF - геном дипикалинатсинтазы. Т. обр., мутации, повреждающие ферменты 2 реакций пути биосинтеза DL-A[2] pm, не перекрываются. Это объясняют наличием набора изоферментов, кодируемых далекоотстоящими генами. Биологич. роль функционирования изозимов аспартокиназы I, вероятно, сводится к образованию специфичных для конкретного конечного продукта мультиферментных комплексов. Библ. 42. Швейцария, Inst. de Genet et Biol. Microbiennes, Rue Cesar-Roux 19, 1005 Lausanne.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
БИОСИНТЕЗ
АСПАРТОКИНАЗА II
ИЗОЗИМЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕНЫ АСПАРТОКИНАЗЫ II
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Brandt, Cyrille; Karamata, Dimitri

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.11-04В3.351

    Wilson, Barbara J.
    Bifunctional protein in carrot contains both aspartokinase and homoserine dehydrogenase activities [Text] / Barbara J. Wilson, Ann C. Gray, Benjamin F. Matthews // Plant Physiol. - 1991. - Vol. 97, N 4. - P1323-1328 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Аспартокиназная и гомосериндегидрогеназная активности у бифункционального белка моркови
Аннотация: Показано присутствие в клетках суспензионных культур моркови бифункционального белка, обладающего аспартокиназной и гомосериндегидрогеназной активностями. Дополнительными доказательствами этого является то, что обе изученные активности элюируются вместе в процессе очистки и окрашиваются в одной и той же позиции в электрофоретических гелях. Высокоочищенные фракции, содержащие аспартокиназную активность, давали окрашивание на аспартокиназную активность, гомосериндегидрогеназную активность и белок, что также указывает на принадлежность двух изучаемых активностей одному и тому же белку. Сходная принадлежность аспартокиназной и гомосериндегидрогеназной активностей одному белку обнаружена также и у Escherichia coli, к-рая имела два бифункциональных фермента, аспартокиназу I-гомосериндегидрогеназу I и аспартокиназу II-гомосериндегидрогеназу II. По аминокислотной последовательности буфункциональный белок из клеток моркови наиболее сходен с аспартокиназой I-гомосериндегидрогеназой I E. coli. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.31.33
ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: АСПАРТОКИНАЗА
ГОМОСЕРИНДЕГИДРОГЕНЕЗА
БЕЛКИ
МОРКОВЬ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Gray, Ann C.; Matthews, Benjamin F.
 1-20    21-21 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)