СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛОИД БЕТА<.>)

Общее количество найденных документов : 46
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-46

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04М1.272

Cytopathic mechanisms of interaction between complement and 'бета'-amyloid protein [Text] : abstr. Pap. 38th Annu. Meet. Ariz.-Nev. Acad. Sci., Glendale, Ariz., Apr. 16, 1994 / M. P. McKinley [et al.] // J. Ariz.-Nev. Acad. Sci. - 1994. - Vol. 29, Suppl. - P25-26
Перевод заглавия: Цитопатические механизмы взаимодействия между комплементом и белком 'бета'-амилоидом

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.17.16
Рубрики: НЕРВНАЯ ТКАНЬ
КОРА БОЛЬШИХ ПОЛУШАРИЙ
КУЛЬТУРА ТКАНЕЙ
БЕЛКИ
АМИЛОИД БЕТА
КОМПЛЕМЕНТ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
McKinley, M.P.; Schaller, J.A.; Schultz, J.; Sue, L.; Rogers, J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.09-04М3.106

Inhibitors of free radical formation fail to attenuate direct 'бета'-amyloid[2][5][-][3][5] peptide-mediated neurotoxicity in rat hippocampal cultures [Text] / B. P. Lockhart [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1994. - Vol. 39, N 4. - P494-505 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Неспособность ингибиторов радикалообразования ослаблять прямую нейротоксичность амилоида 'бета'[2][5][-][3][5] в культуре клеток гиппокампа крыс
Аннотация: Присутствие "старого" пептида амилоида 'бета'[2][5][-][3][5] (I; 5-50 мкМ) в культуральной среде в течение 6 дней вызывало апоптоз 25-85% культивируемых нейронов гиппокампа крысы. Добавление в среду таких ингибиторов нитроксидсинтазы и/или ксантиноксидазы, как N-метил-Lаргинин (1 мМ), N-нитро-L-аргинин (1 мМ), оксипуринол (100 мкМ) и аллопуринол (100 мкМ) ослабления нейротоксичности I не вызывало. Не оказывали ослабляющего эффекта ингибиторы липоксигеназы и циклооксигеназы (хинакрин, индометацин и др.), а также каталаза (25 ЕД/ /мл), супероксиддисмутаза (10 ЕД/мл), витамин Е (100 мкМ), витамин С (100 мкМ), глутатион (100 мкМ), L-цистеин (100 мкМ), N-ацетил-цистеин (100 мкМ), дефероксамин (5 мкМ) и гемоглобин (36 мкМ). В присутствии I чувствительность нервных клеток к действию H[2]O[2] повышалась. Франция, Ecole Nationale Supericure de Chimie, Montpellier. Библ. 64.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
АМИЛОИД БЕТА
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК ГИППОКАМПА
СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Lockhart, B.P.; Benicourt, C.; Junien, J.-L.; Privat, A.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.10-04Н1.222

Hu, J.
Beta-amyloid 25-35 activates nitric oxide synthase in a neuronal clone [Text] / J. Hu, E. E. El-Fakahany // Neuroreport. - 1993. - Vol. 4, N 6. - P760-762 . - ISSN 0959-4955
Перевод заглавия: В одном клоне нейронов 'бета'-амилоид 25-35 активирует NO-синтазу
Аннотация: В клетках N1Е-115 нейробластомы (пассажи 13-21) фрагмент 25-35 'бета'-амилоида с предполагаемой нейротоксичностью (50 и 100 мкМ) стимулирует высвобождение NO, регистрируемое по усилению образования цГМФ в присутствии ингибиторов и стимуляторов метаболизма NO. Фрагмент 'бета'-амилоида 1-28 таким действием не обладает. Эффект фрагмента 25-35 в концентрации 10 и 25 мкМ выражен слабее. В клетках RFL-6 (фибробласты, содержащие гуанилатциклазу, но лишенные NO-синтазы) фрагмент 25-35 активирует образование цГМФ лишь в присутствии в культуре клеток N1Е-115. США, Div. Neurosci. Res in Psych., Univ. Minnesota Med. Sch., Minneapolis MN 55455. Библ. 18.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.23
Рубрики: НЕЙРОБЛАСТОМА
КЛЕТКИ N1Е-115
АМИЛОИД БЕТА
ФЕРМЕНТЫ
СИНТАЗА NO

Доп.точки доступа:
El-Fakahany, E.E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.427

Alzheimer's disease 'бета'-amyloid affefcts inherent channel activity of PC12 cells [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / R. J. Pearce [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P430 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: 'бета'-Амилоид, выделяющийся при болезни Альцгеймера, повреждает собственную активность ионных каналов в культивируемых клетках линии PC12
Аннотация: Показано, что нейротоксический 'бета'-амилоидный пептид, продуцирующийся при болезни Альцгеймера, увеличивает частоту спонтанного открывания мембранных ионных каналов в культивируемых клетках линии PC12. Предполагается, что причиной увеличения спонтанного открывания исследованных каналов является действие данного пептида на кальциевую проницаемость клеточных мембран. При удалении 'бета'-амилоида из среды инкубации частота спонтанного открытия ионных каналов в мембранах изученных клеток возвращалась к исходным значениям в течение нескольких минут. На электрические характеристики каналов клеток PC12 'бета'-амилоид в изученных концентрациях влияния не оказывал. США, LNS, NIA, CNB, NIDS, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 4

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.01
Рубрики: АМИЛОИД БЕТА
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ИОННЫЕ КАНАЛЫ
СПОНТАННОЕ ОТКРЫВАНИЕ
ЧАСТОТА
УВЕЛИЧЕНИЕ
КЛЕТКИ ФЕОХРОМОЦИТОМЫ
КУЛЬТУРА

Доп.точки доступа:
Pearce, R.J.; Fukuyama, R.; Galdzicki, Z.; Ehrenstein, G.; Rapoport, S.I.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.255

'бета'-Amyloid peptide free radical gragments initiate synaptosomal lipoperoxidation in a sequence-specific fashion: Implications to Alzheimer's disease [Text] / D.Allan Butterfield [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 2. - P710-715 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Свободнорадикальные пептидные фрагменты 'бета'-амилоида инициируют синаптосомное перекисное окисление липидов зависящим от последовательности способом: приложение к болезни Альцгеймера
Аннотация: Пептидные фрагменты 'бета'-амилоида в водной среде продуцируют реактивные пептидные свободные радикалы и реактивный кислород. Для появления этих радикалов из 'бета'-амилоида и проявления нейротоксичности требуются часы или даже дни, в то время как нейротоксический фрагмент 'бета'-амилоида - A'бета' (25-35) продуцирует свободные радикалы в пределах минут. Предполагается, что он нарушает целостность мембран, инициируя перекисное окисление липидов и повреждая множественные компоненты мембран. Для проверки этой гипотезы синаптосомы, выделенные из коры мозга песчанки, метили спиновой меткой - 5-нитроксилстеаторатом (5 NS) или 12-нитроксилстеаторатом (12 NS). Инкубация меченых синаптосом с высокореактивным нейротоксическим фрагментом, состоящим из аминок-тных остатков 25-35, приводила к существенной потере ЭПР-сигнала от 12-NS-препаратов, при относительно малой потере сигнала от 5-NS-препаратов. Инкубация синаптосом с ненейротоксическим аналогом с обратной аминок-тной последовательностью [ A'бета'(35-25)] имела значительно меньший эффект. Эти рез-ты свидетельствуют о том, что A'бета' фрагменты могут инициировать перекисное окисление липидов и что токсичность A'бета' радикалов зависит от вариаций в первичной структуре пептида. США, Dept. Chem.a. Ctr. Membrane Sci., Univ. Kentucky. Библ. 10

ГРНТИ	34.39.17

ВИНИТИ 341.39.17.17
Рубрики: АМИЛОИД БЕТА
ПЕПТИДНЫЕ ФРАГМЕНТЫ
ИНИЦИАЦИЯ
ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
СИНАПТОСОМЫ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Butterfield, D.Allan; Hensley, Kenneth; Harris, Marni; Mattson, Mark; Carney, John

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.02-04М7.222

Cross-linking of 'бета'-amyloid protein precursor catalyzed by tissue transglutaminase [Text] / Gilbert J. Ho [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 349&(!&), N 1. - P151-154 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Сшивки белка-предшественника 'бета'-амилоида, катализируемые тканевой трансглутаминазой
Аннотация: Исследовали возможные механизмы формирования агрегатов 'бета'-амилоида (Ам), специфичных для болезни Альцгеймера (БА) и ассоциированных с ее патоморфологическими и клиническими проявлениями (прогрессивная деменция, атрофия коры головного мозга, деградация синапсов). В основе отложений Ам лежит аномальный протеолитический процессинг белка-предшественника Ам (БПА) - нормального компонента клеточной поверхности, участвующего в адгезии клеток и в поддержании стабильности синаптических контактов. Эти функции БПА м. б. связаны с образованием его ковалентно сшитых агрегатов при участии трансглутаминазы (Тг). В работе показано формирование ковалентных сшивок БПА под действием Тг in vitro. Эти агрегаты идентифицированы гель-электрофорезом и иммуноблотингом как димеры и мультимеры БПА. Обсуждаются их функции в поддержании структуры синапсов и механизмы нарушения их формирования при БА. США, Neurobiol. Res. Lab. (151R), VA Med.Ctr, 4801 Linwood Blvd., Kansas City, MQ 64128. Библ. 38

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИД БЕТА
СШИВКИ
ТРАНСГЛУТАМИНАЗА
КАТАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Ho, Gilbert J.; Gregory, Eugene J.; Smirnova, Irina V.; Zoubine, Mikhail Z.; Festoff, Barry W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.03-04А1.155

Gregori, Luisa.
Ubiquitin-mediated degradative pathway degrades the extracellular but not the intracellular form of amyloid 'бета'-protein precursor [Text] / Luisa Gregori, Ramaninder Bhasin, Dmitry Goldgaber // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 203, N 3. - P1731-1738 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Убиквитин-опосредованный путь деградации разрушает внеклеточную, но не внутриклеточную форму белка-предшественника 'бета'-амилоида
Аннотация: В головном мозге больных с болезнью Альцгеймера и др. нейродегенеративными заболеваниями обнаружен убиквитин (Ук) и его коньюгаты. В работе исследовали роль Ук в деградации белка-предшественника амилоида (БПА) и в образовании 'бета'-амилоидного пептида в головном мозге. В опытах на клетках насекомых, экспрессирующих рекомбинантные мол. формы БПА, показано, что внутриклеточный БПА резистентен к Ук-зависимой системе протеолиза, а внеклеточный БПА эффективно разрушается этой системой. Обсуждается физиологическая роль Ук-зависимого протеолиза в регуляции метаболизма БПА in vivo. США, Dep. Psychiatry, Behavioral Sci., State Univ. New York, Stony Brook. NY 11794. Библ. 31

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИД БЕТА
ДЕГРАДАЦИЯ
МОЗГ
СТАРЕНИЕ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bhasin, Ramaninder; Goldgaber, Dmitry

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.03-04А1.157

Calcium regulates processing of the alzheimer amyloid protein precursor in a protein kinase C-independent manner [Text] / Joseph D. Buxbaum [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 10. - P4489-4493 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Кальций регулирует процессинг амилоидного белка= предшественника кислоты, [болезни] Альцгеймера по механизму, не зависимому от протеинкиназы C
Аннотация: Исследовали путь различных внутриклеточных сигналов (втор. посредников) в регуляторном действии ацетилхолина, интерлейкина-1 и др. перв. посредников на секрецию белка-предшественника амилоида (БПА) и его 'бета'-амилоидного фрагмента (Ам) клетками CHO, трансфицированными соответствующими экспрессируемыми кДНК. Показано, что в клетках, экспрессирующих кДНК для БПА и для М1- или М3-рецепторов ацетилхолина мускаринового типа, секреция БПА и Ам регулируется фосфолипазой C по двум механизмам. Один из них зависит от активации протеинкиназы C, а другой - от накопления свободного кальция в цитоплазме. США, Lab. Mol., Cell. Neurosci., Rockfeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 37

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИД БЕТА
ПРОЦЕССИНГ
КАЛЬЦИЙ
РЕГУЛЯЦИЯ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
СТАРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Buxbaum, Joseph D.; Ruefli, Astrid A.; Parker, Carolyn A.; Cypess, Aaron M.; Greengard, Paul

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.04-04М7.180

Shearman, Mark S.
Inhibition of PC12 cell redox activity is a specific, early indicator of the mechanisms of 'бета'-amyloid-mediated cell death [Text] / Mark S. Shearman, C.Ian Ragan, Leslie L. Iversen // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 4. - P1470-1474 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Торможение окислительно-восстановительной активности клеток PC12 является ранним специфичным показателем механизма гибели клеток, индуцированной 'бета'-амилоидом
Аннотация: Клетки феохромоцитомы крыс PC12 являются модельной системой для исследования биохимического механизма нейродегеративного действия 'бета'-амилоида. Клетки специфически реагируют на 'бета'-амилоид или его фрагмент (25-35) снижением окислительно-восстановительной активности, к-рую определяли по восстановлению бромида 3-[4,5-диметилтиазол-2-ил]-2,5-дифенилтетразолия. Торможение этой р-ции наступает очень быстро и вызывается наномолярными концентрациями. Эффект 'бета'-амилоида первоначально обратим, но при повторном применении пептида он индуцирует гибель значительного числа клеток. Англия, Merk Sharp a Dohme Res. Lab., Neuro Sci. Res. Centr., Terlings Park, Harlow, Essex CM20 2QR. Библ. 31

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: АМИЛОИД БЕТА
НЕЙРОДЕГЕНЕРАТИВНОЕ ДЕЙСТВИЕ
БИОХИМИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
КЛЕТКИ PC12

Доп.точки доступа:
Ragan, C.Ian; Iversen, Leslie L.

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.04-04М7.262

Lorenzo, Alfredo.
'бета'-Amyloid neurotoxicity required fibril formation and is inhibited by Congo red [Text] / Alfredo Lorenzo, Bruce A. Yankner // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 25. - P12243-12247 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Нейротоксичность 'бета'-амилоида зависит от образования фибрилл и подавляется Конго-красным
Аннотация: При болезни Альцгеймера (БА) 'бета'-амилоид (Ам), образующийся в норме как растворимый нетоксичный пептид, имеет тенденцию к агрегации и формирует инертные диффузные и компактные бляшки, ассоциированные с нейродегенеративными изменениями. В работе на первичной культуре клеток гиппокампа крысы исследовали взаимосвязь между состоянием агрегации Ам и его нейротоксичностью. Показано, что токсическим действием на нейроны обладают фибриллы Ам, а аморфные агрегаты Ам не токсичны. Краситель конго-красный (КК), связывающийся с фибриллами Ам, подавляет их нейротоксичность путем связывания с преформированными фибриллами Ам или угнетения их формирования. КК подавляет также токсическое действие амилина (др. формы амилоидных фибрилл, специфичной для диабета) на 'бета'-клетки поджелудочной железы в культуре. Обсуждается роль цитопатогенного действия амилоидных фибрилл в патогенезе БА и др. форм амилоидоза. США, Dep. Neurology, Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 31

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: АМИЛОИД БЕТА
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ
ФИБРИЛЛЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
КОНГО КРАСНЫЙ
ПОДАВЛЕНИЕ
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Yankner, Bruce A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04Я6.107

Singh, Indrapal N.
Amyloid beta protein (25-35) stimulation of phospholipases A, C and D activites of LA-N-2 cells [Text] / Indrapal N. Singh, Douglas G. McCartney, Julian N. Kanfer // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 365, N 2-3. - P125-128 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Стимулирование фосфолипаз А, С и D в клетках LA-N-2 бета-амилоидом (25-35)
Аннотация: Изучали влияние усеченной формы 'бета'-амилоида, включающей аминокислотные остатки 25-35, на активность фосфолипаз в культуре клеток, предварительно обработанных [{3}H]миристатом. После добавления в среду указанного пептида в конц-ии 0,02-0,25 мг/мл в течение 60 мин наблюдается повышение содержания свободных жирных кислот и фосфатидилэтаноламина, что указывает на активацию фосфолипаз А и D соотв. После обработки клеток [{3}H]-инозитом и тем же пептидом наблюдается активация фосфолипазы С и освобождение инозитфосфатов. Пропранолол, антагонист 'бета'-адренергических рецепторов, 7-хлоркинуренат, антагонист рецепторов аминокислот, а также [Tyr{4}-D-Phe{12}]бомбезин подавляют активацию фосфолипазы С. Активация также подавляется ингибитором U71322, специфическим для фосфолипазы С, но не токоферолом, пропилгаллатом или витамином С. Предполагают, что влияние амилоида может быть опосредовано рецепторами. Канада, Dep. Biochem. Mol. Biol., Univ. Manitoba, Winnipeg, Man., R3E OW3. Библ. 31

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: АМИЛОИД БЕТА
ВЛИЯНИЕ
ФОСФОЛИПАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
КЛЕТКИ LA-N-2

Доп.точки доступа:
McCartney, Douglas G.; Kanfer, Julian N.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.510

Amyloid 'БЕТА'-peptide spin trapping [Text]. I. Peptide enzyme toxicity is related to free radical spin trap reactivity / Kenneth Hensley [et al.] // NeuroReport. - 1995. - Vol. 6, N 3. - P489-492 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: 'бета'-Амилоидные пептиды в качестве спиновой ловушки. I. Токсическое действие пептида на ферменты связано с его свойством быть спиновой ловушкой для свободных радикалов
Аннотация: Ранее показано, что токсичность 'бета'-амилоидных пептидов (A['бета']-пептидов) связана с их способностью поддерживать окислительные реакции. Используя метод ЭПР и спиновую ловушку (фенил-tert-бутилнитрон (ФБН)), показано, что A['бета'](1-40) и A['бета'](25-35) инактивировали глутаминсинтетазу и вызывали (в реакции с ФБН) образование продуктов, выявляемых при помощи ЭПР. Токсичность A['бета'](1-40) и A['бета'](25-35), сопряженная с инактивацией глутатионсинтетазы, сопровождалась изменением спектра ЭПР в случае присутствия ФБН. Авт. указывают на существование противоречий в объяснении мех-мов токсического действия изученных пептидов. США, [B. D. A.], Dep. Chem. Center. Membrane Sci., Univ. Kentucky, Lexington, KY 40506. Библ. 9

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ПЕПТИДЫ
АМИЛОИД БЕТА
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Hensley, Kenneth; Aksenova, Marina; Carney, John M.; Harris, Marni; Butterfield, D.Allan

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.08-04М7.193

Advanced glycation end products contribute to amyloidosis in Alzheimer disease [Text] / Michael P. Vitek [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 11. - P4766-4770 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Конечные продукты гликирования участвуют в [развитии] амилоидоза при болезни Альцгеймера
Аннотация: Исследовали нек-рые мех-змы формирования амилоидных отложений, содержащих 42-членный фрагмент белка-предшественника амилоида 'бета' (А-'бета'-амилоид - Ам), в головном мозге и мозговых сосудах при болезни Альцгеймера (БА). В опытах in vitro с синтетическим Ам показано, что он медленно формирует агрегаты, сходные с Ам-содержащими бляшками, а агрегация Ам ускоряется добавлением предварительно агрегированных Ам-содержащих фибрилл. Сходные центры агрегации Ам образуются из химически гликированных белков, представленных ковалентно сшитыми м-лами, к-рые образуются при неферментативных взаимодействиях глюкозы с аминогруппами белков. В Ам-содержащих бляшках головного мозга больных БА содержание гликированных белков было в 3 раза выше, чем в контрольных образцах мозга. Предполагается, что in vivo гликированные белки играют роль в формировании агрегатов Ам и Ам-содержащих бляшек при БА. США, Picower Inst. Med. Res., Manhasset, NY 11030. Библ. 26

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИД БЕТА
МОЗГ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Vitek, Michael P.; Bhattacharya, Keshab; Glendening, J.Michael; Stopa, Edward; Vlassara, Helen; Bucala, Richard; Manogue, Kirk; Cerami, Anthony

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.10-04М5.480

Advanced glycation end products contribute to amyloidosis in Alzheimer disease [Text] / Michael P. Vitek [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 11. - P4766-4770 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Конечные продукты гликирования участвуют в [развитии] амилоидоза при болезни Альцгеймера
Аннотация: Исследовали нек-рые мех-змы формирования амилоидных отложений, содержащих 42-членный фрагмент белка-предшественника амилоида 'бета' (А-'бета'-амилоид - Ам), в головном мозге и мозговых сосудах при болезни Альцгеймера (БА). В опытах in vitro с синтетическим Ам показано, что он медленно формирует агрегаты, сходные с Ам-содержащими бляшками, а агрегация Ам ускоряется добавлением предварительно агрегированных Ам-содержащих фибрилл. Сходные центры агрегации Ам образуются из химически гликированных белков, представленных ковалентно сшитыми м-лами, к-рые образуются при неферментативных взаимодействиях глюкозы с аминогруппами белков. В Ам-содержащих бляшках головного мозга больных БА содержание гликированных белков было в 3 раза выше, чем в контрольных образцах мозга. Предполагается, что in vivo гликированные белки играют роль в формировании агрегатов Ам и Ам-содержащих бляшек при БА. США, Picower Inst. Med. Res., Manhasset, NY 11030. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.51

ВИНИТИ 341.39.51.29
Рубрики: БЕЛОК
ПРЕДШЕСТВЕННИК
АМИЛОИД БЕТА
МОЗГ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Vitek, Michael P.; Bhattacharya, Keshab; Glendening, J.Michael; Stopa, Edward; Vlassara, Helen; Bucala, Richard; Manogue, Kirk; Cerami, Anthony

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.11-04Я6.338

Heparan sulfate and chondroitin sulfate glycosaminoglycan attenuate 'бета'-amyloid(25-35) induced neurodegeneration in cultured hippocamapl neurons [Text] / Alisa G. Woods [et al.] // Brain Res. - 1995. - Vol. 697, N 1-2. - P53-62 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Гепаран- и хондроитинсульфат-глюкозаминогликаны ослабляют индуцированную 'бета'-амилоидом (25-35) нейродегенерацию в культивируемых нейронах гиппокампа
Аннотация: Хондроитин- и гепарансульфат, не влияя на жизнеспособность культивируемых нейронов гиппокампа эмбриона крысы, предотвращают фрагментацию нейритов и токсическое действие на эти клетки фрагмента 25-35 белка 'бета'-амилоида. Гепарансульфат не влияет на токсичность для нейронов пептида 1-42 белка 'бета'-амилоида. По-видимому, глюкозаминогликаны могут защищать нейроны головного мозга от повреждений и интоксикаций; различные фрагменты белка 'бета'-амилоида неодинаковы по механизмам их токсического действия. США [C. W. C.], Dep. Psychobiol., Univ. California, Irvine, CA 92717-4550. Библ. 57

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.13
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АМИЛОИД БЕТА
НЕЙРОДЕГЕНЕРАЦИЯ
ГЛЮКОЗАМИНОГЛИКАНЫ
ЗАЩИТА
НЕЙРОНЫ
ГИППОКАМП
ЭМБРИОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Woods, Alisa G.; Cribbs, David H.; Whittemore, Edward R.; Cotman, Carl W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.12-04А1.168

Heparan sulfate and chondroitin sulfate glycosaminoglycan attenuate 'бета'-amyloid(25-35) induced neurodegeneration in cultured hippocamapl neurons [Text] / Alisa G. Woods [et al.] // Brain Res. - 1995. - Vol. 697, N 1-2. - P53-62 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Гепаран- и хондроитинсульфат-глюкозаминогликаны ослабляют индуцированную 'бета'-амилоидом (25-35) нейродегенерацию в культивируемых нейронах гиппокампа
Аннотация: Хондроитин- и гепарансульфат, не влияя на жизнеспособность культивируемых нейронов гиппокампа эмбриона крысы, предотвращают фрагментацию нейритов и токсическое действие на эти клетки фрагмента 25-35 белка 'бета'-амилоида. Гепарансульфат не влияет на токсичность для нейронов пептида 1-42 белка 'бета'-амилоида. По-видимому, глюкозаминогликаны могут защищать нейроны головного мозга от повреждений и интоксикаций; различные фрагменты белка 'бета'-амилоида неодинаковы по механизмам их токсического действия. США [C. W. C.], Dep. Psychobiol., Univ. California, Irvine, CA 92717-4550. Библ. 57

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.09.11
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АМИЛОИД БЕТА
НЕЙРОДЕГЕНЕРАЦИЯ
ГЛЮКОЗАМИНОГЛИКАНЫ
ЗАЩИТА
НЕЙРОНЫ
ГИППОКАМП
ЭМБРИОНЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Woods, Alisa G.; Cribbs, David H.; Whittemore, Edward R.; Cotman, Carl W.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 98.02-04А1.134

Amyloid 'бета' protein and transthyretin, sequestrating protein colocalize in normal human kidney [Text] / Kayo Tsuzuki [et al.] // Neurosci. Lett. - 1997. - Vol. 222, N 3. - P163-166 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Амилоид 'бета'-протеин и транстиретин представляют собой секвестрируемые белки, включенные в нормальную почечную ткань
Аннотация: Амилоид 'бета'-протеин (А'бета'), отложения к-рого закономерно обнаруживаются в мозгу при болезни Альцгеймера (БА), образуется путем протеолиза из своего предшественника (APP), представляющего собой большой мембранный белок, причем отщепление А'бета' происходит в области карбоксильного концевого фрагмента молекулы, а A'бета' может иметь 40, 42 или 43 аминокислотных остатка. С помощью поликлональных антител выявляли отложения А'бета'40, А'бета'42 и транстиретина в почках человека, полученных при аутопсии. A'бета'40 обнаружен преимущественно в дистальных канальцах, а А'бета'42 - в проксимальных. Транстиретин, представляющий собой секвестрируемый белок для A'бета', присутствовал в проксимальных канальцах. Т. обр., A'бета' представляет собой белок, нормально присутствующий в ткани почек. Механизм, посредством к-рого из этого белка формируются амилоидные фибриллы в головном мозгу при БА, подлежат дальнейшему уточнению. Япония, Sapporo Med. Univ., Sapporo. Библ. 22

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: БЕЛКИ
ТРАНСТИРЕТИН
АМИЛОИД БЕТА
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ПОЧКИ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Tsuzuki, Kayo; Fukatsu, Ryo; Hayashi, Yorihide; Yoshida, Taku; Sasaki, Nobuyuki; Takamaru, Yuji; Yamaguchi, Haruyasu; Tateno, Masatoshi; Fujii, Nobuhiro; Takahata, Naohiko

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.02-04М1.307

Amyloid 'бета' protein and transthyretin, sequestrating protein colocalize in normal human kidney [Text] / Kayo Tsuzuki [et al.] // Neurosci. Lett. - 1997. - Vol. 222, N 3. - P163-166 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Амилоид 'бета'-протеин и транстиретин представляют собой секвестрируемые белки, включенные в нормальную почечную ткань
Аннотация: Амилоид 'бета'-протеин (А'бета'), отложения к-рого закономерно обнаруживаются в мозгу при болезни Альцгеймера (БА), образуется путем протеолиза из своего предшественника (APP), представляющего собой большой мембранный белок, причем отщепление А'бета' происходит в области карбоксильного концевого фрагмента молекулы, а A'бета' может иметь 40, 42 или 43 аминокислотных остатка. С помощью поликлональных антител выявляли отложения А'бета'40, А'бета'42 и транстиретина в почках человека, полученных при аутопсии. A'бета'40 обнаружен преимущественно в дистальных канальцах, а А'бета'42 - в проксимальных. Транстиретин, представляющий собой секвестрируемый белок для A'бета', присутствовал в проксимальных канальцах. Т. обр., A'бета' представляет собой белок, нормально присутствующий в ткани почек. Механизм, посредством к-рого из этого белка формируются амилоидные фибриллы в головном мозгу при БА, подлежат дальнейшему уточнению. Япония, Sapporo Med. Univ., Sapporo. Библ. 22

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.13.07.07
Рубрики: БЕЛКИ
ТРАНСТИРЕТИН
АМИЛОИД БЕТА
ПОЧКИ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Tsuzuki, Kayo; Fukatsu, Ryo; Hayashi, Yorihide; Yoshida, Taku; Sasaki, Nobuyuki; Takamaru, Yuji; Yamaguchi, Haruyasu; Tateno, Masatoshi; Fujii, Nobuhiro; Takahata, Naohiko

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.03-04А1.106

Кудинова, Н. В.
Болезнь Альцгеймера: амилоид бета и метаболизм липидов [Текст] / Н. В. Кудинова, А. Р. Кудинов, Т. Т. Березов // Вопр. мед. химии. - 1998. - Т. 44, N 1. - С. 28-34 . - ISSN 0042-8809
Аннотация: Главным морфобиохимическим признаком болезни Альцгеймера, синдрома Дауна и старческого слабоумия является отложение в ткани мозга фибрилл амилоида бета, растворимая форма к-рого - нормальный белок организма. Ранее показали, что растворимый амилоид бета в плазме крови и спинномозговой жидкости здоровых доноров ассоциирован с липопротеинами высокой плотности. В работе дается обоснование существования взаимосвязи метаболизма липидов и амилоида бета. Россия, Ин-т биомедхимии РАМН, Москва. Библ. 10

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ ВЫСОКОЙ ПЛОТНОСТИ
АМИЛОИД БЕТА
ВЗАИМОСВЯЗЬ ОБМЕНА
ТКАНЬ МОЗГА
ЧЕЛОВЕК
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Кудинов, А.Р.; Березов, Т.Т.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.12-04А1.196

PKC and tyrosine kinase involvement in amyloid 'бета' (25-35)-induced chemotaxis of microglia [Text] / Masamichi Nakai [et al.] // NeuroReport. - 1998. - Vol. 9, N 15. - P3467-3470 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Вовлечение протеинкиназы C и тирозинкиназы 'бета' индуцированный амилоидом 'бета' (25-35) хемотаксис микроглии
Аннотация: Клетки микроглии выделяли из мозга 20-дневных эмбрионов крыс Wistar. Активный фрагмент амилоида 'бета' (25-35) в конц-ии 0,1-10 нМ значительно стимулировал миграцию клеток, о которой судили с помощью двух камер (верхней и нижней), разделенных мембраной с порами величиной 5 мкм. При конц-ии амилоида 'бета' (25-35), равной 100 нМ, миграционной р-ции клеток не было. Индуцируемый амилоидом хемотаксис подавляли ингибиторы протеинкиназы C, хелеритрин, кальфостин и стауроспорин. Преинкубация клеток с 12-O-тетрад-каноилфорбол-13-ацетатом уменьшала вызываемый амилоидом хемотаксис клеток. Если клетки преинкубировали с амилоидом 'бета' (25-35) в течение 30 мин до инкубации с этим же амилоидом то хемотаксис уменьшался. Эта десенсибилизация подавлялась стауроспорином. Ингибитор тирозинкиназы, гербимицин, также подавлял вызываемый амилоидом хемотаксис микроглии. Сделано заключение, что в индуцированном активным фрагментом амилоида 'бета' хемотаксисе микроглии участвуют протеинкиназы C и тирозинкиназа. Япония, Hyogo Inst. Ageing Brain and Cognitive Disorders, 520 Saisho-ko Himeji 670-0981. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 23

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
МИКРОГЛИЯ
ХЕМОТАКСИС
АМИЛОИД БЕТА

Доп.точки доступа:
Nakai, Masamichi; Hojo, Kaori; Taniguchi, Taizo; Terashima, Akira; Kawamata, Toshio; Hashimoto, Takeshi; Maeda, Kiyoshi; Tanaka, Chikako

1-20 21-40 41-46

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска