СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУЗОГЕННАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 47
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-47

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.01-04Б1.135

A 45,000-M[r] glycoprotein in the sendai virus envelope triggers virus-cell fusion [Text] / Mukesh Kumar [et al.] // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 9. - P6398-6406 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Оболочечный гликопротеин вируса Сендай с молекулярной массой 45000 запускает слияние вируса и клетки
Аннотация: С целью изучения механизма слияния вирусных и клеточных мембран, индуцируемого белком F вируса Сендай, получены виросомы, содержащие белок F, но лишенные гемагглютинин-нейраминидазы. F-виросомы обладали ярко выраженной серин-протеазной активностью при нейтральном рН. В составе F-виросом идентифицирован ранее неизвестный гликопротеин с мол. м. 45 кД, связанный с белком F нековалентной гидрофобной связью, играющий важную роль в протеолитической активности F-виросом и в слиянии вирусной и клеточной мембран. Секвенирование N-конца белка 45К выявило более, чем 90%-ную гомологию с серин-протеазой флавивируса NS3 и отсутствие какой-либо гомологии с белками вируса Сендай. Методом точечной гибридизации показано клеточное происхождение белка 45 кД. В клетках-мишенях, чувствительных к заражению вирусом Сендай, обнаружен рецептор, взаимодействующий с комплексом белка F и 45 кД. На основе полученных результатов создана модель молекулярного механизма процесса слияния клеточных и вирусных мембран, в соответствии с к-рым белок 45 кД влияет на конформационные изменения белка F, активизирующие процесс слияния. Индия, Dep. of Biochem., Univ. of Delhi, New Delhi 110021. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС СЕНДАЙ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Kumar, Mukesh; Hassan, M.Quamarul; Tyagi, Sandeep K.; Sarkar, Debi P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.358

Acquired fusion activity of a murine coronavirus MHV-2 variant with mutations in the proteolytic cleavage site and the signal sequence of the S protein [Text] / Yasuko K. Yamada [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 1. - P215-219 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Приобретенная фузогенная активность варианта мышиного коронавируса MHV-2 с мутациями в сайте протеолитического расщепления и в сигнальной последовательности белка S
Аннотация: Сравнены белки шипов (I) из нефузогенного вируса гепатита мышей (ВГМ) типа 2 (IA) и из его фузогенного варианта 2f (IB). IA имеет в положении 12 сигнальной последовательности остаток сер, а IB - остаток цис. В положении 757 сайта протеолитического расщепления у IA содержится остаток сер, а у IB - остаток арг. В клетках DBT, зараженных ВГМ-2, IA не расщепляется, но в клетках, зараженных ВГМ-2f, IB подвергается расщеплению. Т. к. сигнальная последовательность удаляется из зрелых IA и IB, то неспособность ВГМ-2 вызывать слияние клеток вызвана отсутствием расщепления IA, а не особенностями сигнальной последовательности IA. Япония, Division of Experim. Animal Research, Nat. Inst. of Health, Tokyo 208. Библ. 27

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.41
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
МЫШИНЫЕ КОРОНАВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ

Доп.точки доступа:
Yamada, Yasuko K.; Takomoto, Kazuhiro; Yabe, Mikiko; Taguchi, Fumihiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.07-04Б1.61

An envelope glycoprotein of the human endogenous retrovirus HERV-W is expressed in the human placenta and fuses cells expressing the type D mammalian retrovirus receptor [Text] / Jean-Luc Blond [et al.] // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 7. - P3321-3329 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гликопротеин оболочки эндогенного ретровируса человека HERV-W экспрессируется в клетках человека и вызывает слияние клеток, экспрессирующих рецептор ретровирусов млекопитающих типа D
Аннотация: Эндогенный ретровирус человека HERV-W экспрессирует мРНК в клетках плаценты и имеет целую открытую рамку считывания env. С использованием метода слияния клеток показано, что ген env HERV-W кодирует мембранный гликопротеин с высокой фузогенной активностью. Трансфекция вектором, экспрессирующим env HERV-W, набора линий клеток из различных видов млекопитающих вызывает образование синцитиев клеток приматов и свиньи за счет взаимодействия с рецепторами ретровирусов млекопитающих типа D. Гликопротеины оболочки, кодируемые HERV-W, специфически обнаруживаются в клетках плаценты. Возможно, они играют физиологич. роль во время беременности и образования плаценты. Франция, Lab. Vectorol. Retrovirale et Therapie Genique, Ecole Normale Superieure Lyon, 69364 Lyon. Библ. 63

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ЭНДОГЕННЫЕ РЕТРОВИРУСЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Blond, Jean-Luc; Lavillette, Dimitri; Cheynet, Valerie; Bouton, Olivier; Oriol, Guy; Chapel-Fernandes, Sylvie; Mandrand, Bernard; Mallet, Francois; Cosset, Francois-Loic

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.02-04Б1.58

An evolutionarily conserved positively charged amino acid in the putative membrane-spanning domain of the foamy virus envelope protein controls fusion activity [Text] / Thomas Pietschmann [et al.] // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 10. - P4474-4482 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Эволюционно консервативные положительно заряженные аминокислоты в предполагаемом пересекающем мембрану домене белка оболочки пенящего вируса контролируют активность слияния
Аннотация: Белок Env (I) пенящего вируса человека (ПВЧ) имеет очень длинный трансмембранный домен (ТМД) с рассеянными заряженными аминокислотными остатками. Сконструированы различные мутации ТМД I. С-концевые делеции показали, что для активности слияния клеток не нужен цитоплазматич. домен I, но необходим полноразмерный ТМД. Для прикрепления к мембранам и освобождения частиц ПВЧ достаточно 15 N-концевых остатков ТМД. Экспрессия I дикого типа редко вызывает образование синцитиев из-за внутриклеточной задержки. Одновременная экспрессия Gag-Pol (II) приводит к экспорту частиц и значительно повышает активность слияния. Неконсервативная мутация К599 в середине предполагаемого ТМД усиливает фузогенную активность I в отсутствие II из-за усиления экспрессии I на поверхности клеток и изменения структуры. Коэкспрессия II вызывает дальнейшее повышение фузогенной активности мутантов I. Полученные данные показали, что: 1) взаимодействие между вирусным капсидом и I требуется для образования гигантских клеток, индуцированного ПВЧ; 2) положительный заряд в ТМД является важным детерминантом, контролирующим внутриклеточный транспорт и фузогенную активность I. Германия, Inst. Virol. und Immunbiol., Univ. Wurzburg, Wurzburg. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: СПУМАВИРУСЫ
ОБОЛОЧЕЧНЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ДОМЕНЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ ТРАНСПОРТ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ДЕТЕРМИНАНТЫ

Доп.точки доступа:
Pietschmann, Thomas; Zentgraf, Hanswalter; Rethwilm, Axel; Lindemann, Dirk

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.146

Andersen, Klaus B.
Fusion between uninfected cells in retrovirus-induced fusion-from-within [Text] / Klaus B. Andersen, Katharina E. P. Olsen // Virus Res. - 1998. - Vol. 58, N 1-2. - P53-64 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Слияние между незараженными клетками в индуцированном ретровирусом слиянии изнутри
Аннотация: Ранее авторы изучали индуцированное вирусом лейкоза мышей Молонии (ВЛММ) слияние изнутри (FFWI) и слияние извне клеток мыши SC-1. Эти два способа слияния различались по их стимуляции ионофорами и поликатионами, соответственно. FFWI вызывался зараженными клетками. В норме слияние между зараженными и незараженными клетками (гетерослияние) описано, но авторы неожиданно обнаружили, что зараженные клетки способны также вызывать гомологичное слияние между незараженными клетками в их близости (назвали ближним гомослиянием). Показали, что свободные вирусные частицы не вызывают ближнее гомослияние. Трансфектанты, экспрессирующие только белки оболочки, индуцируют гетерослияние. Это указывает на необходимость продукции вируса для формирования ближнего гомослияния. Фрагменты плазматической мембраны и легко удалимый с поверхности зараженных клеток материал способны индуцировать слияние с той же способностью к стимуляции, что и FFWI и ближнее гомослияние. Эти материалы имеют свойства, общие с вирионами. Обсуждают возможность незрелых вирионов участвовать в формировании ближнего слияния. Дания, Dep. of Pharmacol., Royal Danish Sch. of Pharmacy, Universitetsparken 2, DK-2100 Copenhagen 0. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
НЕЗАРАЖЕННЫЕ КЛЕТКИ
ГОМОСЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Olsen, Katharina E.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.05-04Б1.78

Andersen, Klaus B.
K{+} ionophores stimulate retrovirus-induced fusion-from-within [Text] / Klaus B. Andersen // Virus Res. - 1998. - Vol. 54, N 2. - P157-164 . - ISSN 0168-1702
Перевод заглавия: Ионофоры K{+} стимулирует индуцированное ретровирусом слияние изнутри
Аннотация: Слияние извне (FFWO) и слияние изнутри (FFWI) для вируса лейкоза мышей (ВЛМ) Молони в клетках SC-1 избирательно стимулируется поликатионом полибреном и ионофором амфотеритином B, к-рые были использованы для выявления различия между двумя типами слияния. FFWI был стимулирован различными ионофорами, содержащими K{+}. Стимуляция проявлялась в течение нескольких часов, не нуждалась в синтезе белка и зависела от типа незараженных клеток. Считают это доказательством того, что стимуляция зависела от градиента перемещения K{+} в незараженных клетках. Пузырьки плазматических мембран из зараженных клеток могли также стимулировать слияние, с такой же способностью к слиянию, что и FFWI. Дания, Dep. of Pharmacol., Royal Danish Sch. of Pharmacy, Universitesparken 2, DK-2100 Copenhagen. Библ. 16

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ИОНОФОРЫ
СТИМУЛИРУЮЩЕЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.195

Broder, Christopher C.
Fusogenic selectivity of the envelope glycoprotein is a major determinant of human immunodeficiency virus type 1 tropism for CD4{+} T-cell lines vs. primary macrophages [Text] / Christopher C. Broder, Edward A. Berger // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 19. - P9004-9008 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Фузогенная избирательность гликопротеина оболочки является главным детерминантом тропизма вируса иммунодефицита человека типа 1 к линиям T-клеток CD4{+} по сравнению с первичными макрофагами
Аннотация: Сконструированы рекомбинантные вирусы осповакцины, кодирующие гликопротеины оболочки env (I) нескольких хорошо изученных изолятов ВИЧ-1 с известным цитотропизмом. Клетки (Кл) экспрессирующие рекомбинантные I, смешивали с различными линиями Кл-партнеров CD4{+} и регистрировали слияние Кл по экспрессии репортерного гена и по образованию синцитиев. Если партнерами являются первичные линии Кл CD4{+} (линии Т-Кл или Кл HeLa, экспрессирующие рекомбинантный CD4), эффективное слияние вызывают I Т-тропных изолятов (ТТИ) IIIB, LAV, SF2 и RF, но не I макрофаготропных изолятов (МТИ) JR-FL, SF 162, ADA и Ba-1. Противоположная избирательность наблюдается в случае использования в кач-ве партнеров первичных макрофагов: слияние выражено сильнее с I МТИ, чем с I ТТИ. Все I проявляют способность к слиянию моноядерных Кл периферической крови, к-рые поддерживают репликацию всех изолятов ВИЧ-1. Избирательность слияния не зависит от типа Кл, экспрессирующих I, т. е. различная модификация Кл-хозяевами не определяет селективность I. Эти данные показывают, что избирательная фузогенная активность I играет главную роль в цитотропизме изолятов ВИЧ-1 к Т-Кл CD4{+} или к первичным макрофагам. США, Lab. Viral Dis. NIAID, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ТРОПИЗМ
ДЕТЕРМИНАНТЫ
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ГЛИКОПРОТЕИН ОБОЛОЧКИ ENV
ФУЗОГЕННАЯ ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ
ЛИМФОЦИТЫ T CD4{+}
МАКРОФАГИ ПЕРВИЧНЫЕ
ЧЕЛОВЕК
СИНЦИТИЙ

Доп.точки доступа:
Berger, Edward A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.11-04Б1.31

Cell fusion activity of hepatitis C virus envelope proteins [Text] / Shingo Takikawa [et al.] // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 11. - P5066-5074 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Фузогенная активность белков оболочки вируса гепатита С (ВГС)
Аннотация: Для исследования фузогенной активности белков оболочки (Е1 и Е2) ВГС был разработан чувствительный тест, основанный на активации гена-маркера. Химерные белки Е1 и Е2 ВГС, состоящие из эктодоменов белков оболочки Е1 и Е2 и трансмембранного и цитоплазматического доменов гликопротеида G вируса везикулярного стоматита, экспрессировались на клеточной поверхности. Клетки, экспрессирующие химерные белки и РНК-полимеразу Т7, сокультивировали с линиями клеток мишеней, трансфицированных маркерной плазмидой, кодирующей ген люциферазы под контролем промотора Т7. Фузионную активность определяли по экспрессии люциферазы в сокультивируемых клетках. Показано, что для индукции слияния клеток необходимы оба (Е1 и Е2) химерных белка. Индукция происходит при низком pH. Хотя, согласно литературным данным, белок Е2 ВГС связывается с CD81 человека, экспрессии одного CD81 было недостаточно для способности клеток к слиянию. Обработка клеток-мишеней проназой, гепариназой или гепаритиназой снижала фузионную активность, индуцируемую химерными белками оболочки вируса. Полученные рез-ты свидетельствуют, что как Е1, так и Е2 ВГС необходимы для слияния с эндосомальной мембраной после эндоцитоза и что некие белковые мол-лы, отличные от CD81 человека, а также некие гликозаминогликаны клеточной поверхности также участвуют в индуцируемом ВГС слиянии клеток. Япония, Dep. of Virology II, National Inst. of Infect. Dis., Tokyo. Библ. 70

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА С
БЕЛКИ ОБОЛОЧКИ
ХИМЕРНЫЕ БЕЛКИ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Takikawa, Shingo; Ishii, Koji; Aizaki, Hideki; Suzuki, Tetsuro; Asakura, Hitoshi; Matsuura, Yoshiharu; Miyamura, Tatsuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 08.08-04Б1.46

Characterization of a putative fusogenic sequence in the E2 hepatitis G virus protein [Text] / Cristina Larios [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 2005. - Vol. 442, N 2. - P149-159 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Характеристика предполагаемой фузогенной последовательности белка E2 вируса гепатита G
Аннотация: С целью уточнения представлений о процессе слияния мембран с участием оболочечных белков вируса гепатита G исследовали взаимодействие с модельными мембранами двух перекрывающихся пептидов (267-284 и 279-298) структурного белка E2 вируса. Методами сканирующей калориметрии и флуоресцентной спектроскопии сравнивали способность этих пептидов возмущать липидные бислои. Кроме того методами Фурье-ИК-спектроскопии и КД исследовали структурное поведение пептидов в окружении различных мембран. Результаты показали, что последовательность только E2(279-298) способна связываться с высоким сродством с отрицательно заряженными мембранами, эффективно делать такие мембраны проницаемыми, вызывать гемолиз и вызывать слияние везикул. Такую фузогенную активность можно связать со структурной формой пептида, образуемой при взаимодействии с мембраной. Запросы по адресу: ihvqpp@iiqab.esic.es. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА C
БЕЛОК E2
ФУЗОГЕННАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СЛИЯНИЕ МЕМБРАН

Доп.точки доступа:
Larios, Cristina; Casas, Jordi; Alsina, Maria A.; Mestres, Concepcion; Gomara, Maria J.; Haro, Isabel

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.366

Conformational intermediates and fusion activity of influenza virus hemagglutinin [Text] / Thomas Korte [et al.] // J. Virol. - 1999. - Vol. 73, N 6. - P4567-4574 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Конформационные интермедиаты и активность слияния гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Гемагглютинины (I) штаммов A/PR8/34 (IA), A/Japan (IB) и X31 (IC) вируса гриппа субтипов Н1, Н2 и Н3 соотв. имеют одинаковую способность индуцировать слияние мембран, но разную чувствительность к инактивации. Степень инактивации зависит от pH при предынкубации и наименее велика для IB. IC инактивируется при 37'ГРАДУС' и pH 5,0, наиболее благоприятном для слияния. Инактивация не наблюдается, если pH на 0,2-0,4 ед. выше оптимального. Предынкубация при низком pH повышает скорость и степень слияния в случае IB и IC. В случае IA сдвига pH (до pH5,0) и понижения т-ры до 20'ГРАДУС' недостаточно для предотвращения инактивации. Доказано, что активированный I является конформац. интермедиатом, отличающимся от нативной структуры и от конечной структуры, ассоциированной с конформац. изменениями. Германия, Inst. fur Biol. Biophys., Humboldt-Univ. Berlin, D-10115 Berlin. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
ШТАММЫ
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ИНАКТИВАЦИЯ
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИНТЕРМЕДИАТЫ

Доп.точки доступа:
Korte, Thomas; Ludwig, Kai; Booy, Frank P.; Blumenthal, Robert; Herrmann, Andreas

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 06.12-04К1.70

Differential inhibition of HIV-1 and SIV envelope-mediated cell fusion by C34 peptides derived from the C-terminal heptad repeat of gp41 from diverse strains of HIV-1, HIV-2 and SIV [Text] / Elena Gustchina [et al.] // J. Med. Chem. - 2005. - Vol. 48, N 8. - P3036-3044 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Дифференцированная ингибиция клеточного слияния, обусловленного оболочками HIV и SIV, при помощи пептида С34, полученного из С-терминального гептадного повтора gp41 различных штаммов ВИЧ-1, ВИЧ-2 и SIV
Аннотация: Изучен спектр ингибиции, вызванной пептидом С34 различных штаммов вирусов иммунодефицита человека (HIV) и обезьян (SIV). Пептид С34 из штамма ЕНО ВИЧ-2 является потенциальным терапевтическим агентом против различных штаммов ВИЧ-1. США, National Inst. of Diabetes and Digestive and Kidney Dis., NIH, Bethesda, MD 20892-0820

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05.09
Рубрики: ЛЕНТИВИРУСЫ
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ОБЕЗЬЯН
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОДАВЛЕНИЕ
ВИРУСНЫЙ ПЕПТИД С34

Доп.точки доступа:
Gustchina, Elena; Hummer, Gerhard; Bewley, Carole A.; Clore, G.Marius

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.12-04Б1.54

Differential inhibition of HIV-1 and SIV envelope-mediated cell fusion by C34 peptides derived from the C-terminal heptad repeat of gp41 from diverse strains of HIV-1, HIV-2 and SIV [Text] / Elena Gustchina [et al.] // J. Med. Chem. - 2005. - Vol. 48, N 8. - P3036-3044 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Дифференцированная ингибиция клеточного слияния, обусловленного оболочками HIV и SIV, при помощи пептида С34, полученного из С-терминального гептадного повтора gp41 различных штаммов ВИЧ-1, ВИЧ-2 и SIV
Аннотация: Изучен спектр ингибиции, вызванной пептидом С34 различных штаммов вирусов иммунодефицита человека (HIV) и обезьян (SIV). Пептид С34 из штамма ЕНО ВИЧ-2 является потенциальным терапевтическим агентом против различных штаммов ВИЧ-1. США, National Inst. of Diabetes and Digestive and Kidney Dis., NIH, Bethesda, MD 20892-0820

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ЛЕНТИВИРУСЫ
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ОБЕЗЬЯН
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПОДАВЛЕНИЕ
ВИРУСНЫЙ ПЕПТИД С34

Доп.точки доступа:
Gustchina, Elena; Hummer, Gerhard; Bewley, Carole A.; Clore, G.Marius

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.01-04Б1.171

Dutch, Rebecca Ellis.
Membrane fusion promoted by increasing surface densities of the paramyxovirus F and HN proteins: Comparison of fusion reactions mediated by simian virus 5 F, human parainfluenza virus type 3 F, and influenza virus HA [Text] / Rebecca Ellis Dutch, Sangeeta Bagai Joshi, Robert A. Lamb // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 10. - P7745-7753 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Слиянию мембран способствует увеличение поверхностной плотности белков F и HN парамиксовирусов: сравнение процессов слияния, опосредуемых белками F обезьяньего вируса 5, вируса парагриппа человека типа 3 и белком НА вируса гриппа
Аннотация: Показано, что процесс слияния клеточных мембран, опосредуемый белком FSV5 зависит от поверхностной плотности белка F, но не зависит от плотности белка HN. Белок HN выполняет только функцию связывания. Однако при слиянии кл-х мембран, вызываемом HPIV-3, белок HN вместе с F явл. непосредственным участником процесса слияния. Показано также, что исходная скорость и конечная протяженность слияния возрастают с увеличением плотности белка F SV5 и HA вируса гриппа, что свидетельствует о параллелизме механизмов клеточного слияния, к-рому способствуют эти два вирусных белка. США, Dep. of Biochem., Molecular Biol. and Cell Biol., Northwestern Univ., Evanston, IL 60208-3500. Библ. 61

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПАРАМИКСОВИРУСЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ
ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
ПОВЕРХНОСТНАЯ ПЛОТНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Joshi, Sangeeta Bagai; Lamb, Robert A.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.04-04Б1.101

Elongation of the cytoplasmic tail interferes with the fusion activity of influenza virus hemagglutinin [Text] / Masonobu Ohuchi [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 5. - P3554-3559 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Удлинение цитоплазматического хвоста интерферирует с активностью слияния гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Гемагглютинин вируса чумы птиц был удлинен или укорочен путем направленного мутагенеза цитоплазматического хвоста этого белка. Удлинение хвоста путем присоединения от 1 до 6 гистидинов не изменяло внутриклеточного транспорта, гликозилирования, расщепления, экспрессии на поверхности клетки и гемадсорбции. Однако способность индуцировать синцитий при низком pH резко уменьшалась в зависимости от числа присоединенных гистидинов. При анализе образования пор слияния у гемагглютинина с 6 гистидинами образование и увеличение пор резко снижалось. Аналогичный эффект наблюдался и при присоединении других аминокислот. У укороченного гемагглютинина активность слияния не изменялась. Авторы считают, что длина цитоплазматического хвоста гемагглютинина играет критическую роль в процессе слияния. Германия, Inst. fur Virol., Philipps-Univ. Marburg, 35011 Marmurg. Библ. 39

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГРИППА A
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ХВОСТ
ДЛИНА
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Ohuchi, Masonobu; Fischer, Christian; Ohuchi, Reiko; Herwig, Astrid; Klenk, Hans-Dieter

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.07-04Б1.75

Fusion activity of transmembrane and cytoplasmic domain chimeras of the influenza virus glycoprotein hemagglutinin [Text] / Britta Schroth-Diez [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P133-141 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Фузогенная активность химер трансмембранного и цитоплазматического доменов гликопротеина гемагглютинина вируса гриппа
Аннотация: Изучали роль первичной структуры трансмембранного и цитоплазматического доменов гемагглютинина (ГА; подтип H7) вируса гриппа в слиянии мембран, передающимся ГА. Создали химеры ГА, в к-рых цитоплазматический хвост и/или трансмембранный домен ГА были заменены соответствующими доменами фузогенного гликопротеина F вируса Сендай. Эти химеры, как и конструкции ГА, в к-рых цитоплазматический хвост был заменен пептидами нейрофибромина типа 1 человека (NF) или c-Raf-1, NF78 (остатки 1441-1518) и Raf-81 (остатки 51-131) соответственно, экспрессировали в клетках CV-1, используя преходящую систему вируса осповакцины-полимеразы T7. ГА природного вируса и химерный расщеплялись на 2 субъединицы и экспрессировались как тримеры. Слияние мембран между клетками CV-1 и связанными эритроцитами человека передавалось исходными или химерными белками ГА. Его изучали с помощью метода связывания с липидами и липидоподобным хлоридом октадецилродамин B-флуорохромом (R18). Не обнаружили заметное различие в кинетике. После снижения рН оба белка также индуцировали поток водного флуорофтора кальцеина с предварительно нагруженных эритроцитов в цитоплазму экспрессирующих белок клеток CV-1. Это указывает на участие мембран в слиянии с двумя поверхностями липидных двухслойных образований, что приводит к формированию водных пор слияния. Приходят к заключению, что ни специфичные для ГА последовательности в трансмембранных и цитоплазматических доменах, ни их длина, не являются решающими для индуцированного ГА слияния мембран. Германия, Inst. fur Biologie/Biophysik, Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fak. I, Humboldt-Univ. zu Berlin, D-10115 Berlin. Библ. 38

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ДОМЕН
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ ДОМЕНЫ
ХИМЕРЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Schroth-Diez, Britta; Ponimaskin, Evgeni; Reverey, Helmut; Schmidt, Michael F.G.; Herrmann, Andreas

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.04-04Б1.136

Fusion-related properties of recombinant fragment FRG 11 derived from viral haemorrhagic septicemia virus (VHSV), a salmonid rhabdovirus [Text] / A. Estepa [et al.] // Tenth International Conference "Disease of Fish and Shellfish", Dublin, 9th-14th Sept., 2001. - Dublin, 2001. - P174
Перевод заглавия: Свойства, относящиеся к слиянию рекомбинантного фрагмента FRG2 вируса геморрагической септицемии (VHSV) - рабдовируса лососевых
Аннотация: Фрагмент FRG2 отобран из белка G VHSV в области аминокислот 56-110. Фрагмент отличался увеличенной доступностью для специфических антител при низких pH. FRG-подобные области богаты консервативными сульфидными и бисульфидными связями, что важно для областей слияния. Изолированный рекомбинантный FRG2 показал низко-pH-зависимые обратимые изменения растворимости, анионное фосфолипид-специфическое связывание и увеличение 'бета'-конформации. Кроме того, FRG2 показал низко-pH-зависимые вариации связывания с пепсин-линейными пептидами и/или конформационными эпитопами протеина G и его индуцирующую способность к слиянию клеток и участие фосфатидилсерина при добавлении к неинфицированным клеткам. Т. обр., предлагается модель для VHSV, показывающая возможные отношения между липид-связывающими областями предполагаемой области слияния и мембранами перед или во время слияния. Испания, Inst. Nacional de Investigacion y Tecnologia Agraria y Alimentaria, Madrid

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РАБДОВИРУСЫ
ВИРУС ГЕМОРРАГИЧЕСКОЙ СЕПТИЦЕМИИ ЛОСОСЕВЫХ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
БЕЛОК G
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФРАГМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Estepa, A.; Rocha, A.; Mas, V.; Perez, l.; Encinar, J.A.; Nunez, E.; Fernandez, A.; Gonzalez, Ros J.M.; Gavilanes, F.; Coll, J.M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.11-04Б1.95

Fusogenic acitivity of hepadnavirus peptides corresponding to sequences downstream of the putative cleavage site [Text] / Ignacio Rodriguez-Crespo [et al.] // Virology. - 1999. - Vol. 261, N 1. - P133-142 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Фузогенная активность пептидов гепаднавирусов, соответствующих последовательностям за предполагаемым сайтом расщепления
Аннотация: Изучены взаимодействия пептидов, происходящих из N-концевой области белков S (I) вирусов гепатита В уток и лесных сурков: MSGTFGGILAGLIGLL (II) и MSPSSLLGLLAGLQVV (III) соотв. II и III способны в разной степени индуцировать агрегацию, смешивание липидов и утечку внутреннего водного содержимого из нейтральных и отрицательно заряженных фосфолипидных везикул зависящим от конц-ии и pH образом. Деполяризация флуоресценции везикул, меченных 1,6-дифенил-1,3,5-гексатриеном показала, что II и III встраиваются в гидрофобную сердцевину липидного бислоя. Методом кругового дихроизма установлено, что II принимает вытянутую конформацию в присутствии липидов, а III имеет высокую степень 'альфа'-спиральности. Эти данные подтвердили результаты, полученные ранее с I вируса гепатита В человека, и позволили предположить, что N-концевая область I важна для начальных стадий инфекционного цикла. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Mol., Fac. Ciencias, Univ. Complutense, 28040 Madrid. Библ. 33

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕПАДНАВИРУСЫ
ПЕПТИДЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Rodriguez-Crespo, Ignacio; Nunez, Elena; Yelamos, Belen; Gomez-Gutierrez, Julian; Albar, Juan P.; Peterson, Darrell L.; Gavilanes, Francisco

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.03-04Я6.252

Gilbert, Joanna M.
Virus-like particle-induced fusion from without in tissue culture cells: Role of outer-layer proteins VP4 and VP7 [Text] / Joanna M. Gilbert, Harry B. Greenberg // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 6. - P4555-4563 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Индуцированное вирусоподобными частицами слияние извне в клетках тканевых культур: роль наружных белков VP4 и VP7
Аннотация: Получены доказательства того, что продуцируемые в клетках Sf9 в рез-те экспрессии рекомбинантными бакуловирусами четырех структурных белков ротавируса вирусоподобные частицы (ВПЧ) могут индуцировать межклеточное слияние в такой же степени, как и нативный ротавирус. Опосредованная ВПЧ фузогенная активность зависит от трипсинизации VP4. Показано, что интактный ротавирус и ВПЧ индуцируют симпластообразование лишь в отношении клеток, к-рые пермиссивны к ротавирусной инфекции. Установлено также, что для проникновения вируса в клетки необходимы лишь белки VP2, VP6, VP4 и VP7, причем последние два являются наиболее существенными для этого процесса. США, Stanford Univ. Sch. of Med., Stanford, CA 94305. Библ. 46

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.13
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
ВИРУСОПОДОБНЫЕ ЧАСТИЦЫ
БЕЛКИ СТРУКТУРНЫЕ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Greenberg, Harry B.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.324

Gilbert, Joanna M.
Virus-like particle-induced fusion from without in tissue culture cells: Role of outer-layer proteins VP4 and VP7 [Text] / Joanna M. Gilbert, Harry B. Greenberg // J. Virol. - 1997. - Vol. 71, N 6. - P4555-4563 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Индуцированное вирусоподобными частицами слияние извне в клетках тканевых культур: роль наружных белков VP4 и VP7
Аннотация: Получены доказательства того, что продуцируемые в клетках Sf9 в рез-те экспрессии рекомбинантными бакуловирусами четырех структурных белков ротавируса вирусоподобные частицы (ВПЧ) могут индуцировать межклеточное слияние в такой же степени, как и нативный ротавирус. Опосредованная ВПЧ фузогенная активность зависит от трипсинизации VP4. Показано, что интактный ротавирус и ВПЧ индуцируют симпластообразование лишь в отношении клеток, к-рые пермиссивны к ротавирусной инфекции. Установлено также, что для проникновения вируса в клетки необходимы лишь белки VP2, VP6, VP4 и VP7, причем последние два являются наиболее существенными для этого процесса. США, Stanford Univ. Sch. of Med., Stanford, CA 94305. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: РОТАВИРУСЫ
ВИРУСОПОДОБНЫЕ ЧАСТИЦЫ
БЕЛКИ СТРУКТУРНЫЕ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Greenberg, Harry B.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.85

Glycoproteins gB, gD, and gHgL of herpes simplex virus type 1 are necessary and sufficient to mediate membrane fusion in a cos cell transfection system [Text] / Angelina Turner [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P873-875 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Гликопротеины gB, gD и gHgL вируса простого герпеса типа 1 необходимы и достаточны для опосредования слияния мембран в системе трансфекции клеток Cos
Аннотация: Гликопротеины gB, gD и gHgL вируса простого герпеса типа 1 экспрессировали при транзисторной инфекции клеток Cos. Образование поликариоцитов выше фонового уровня нетрансфицированных контролей наблюдали только в случае экспрессии всех трех компонентов. Т. обр., gB, gD и gHgL необходимы и достаточны для индукции слияния мембран. Великобритания, Div. of Virol., Dep. of Pathol., Univ. of Cambridge, Tennis Court Rd., Cambridge CB2 1QP. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕРПЕСА ПРОСТОГО
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ФУЗОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Turner, Angelina; Bruun, Birgitte; Minson, Tony; Browne, Helena

1-20 21-40 41-47

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска