СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 63
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-63

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.75

Nimmo, Hugh G.
Regulation of bacterial metabolism by protein phosphorylation [Text] / Hugh G. Nimmo // Essays Biochem. - London etc., 1987. - Vol. 23. - P1-27 . - ISBN 0-12-158123-9
Перевод заглавия: Регуляция бактериального метаболизма путем фосфорилирования белков
Аннотация: Обзор. Фосфорилирование ферментных белков имеет важное значение для контроля метаболизма прокариотических клеток. В Escherichia coli, напр., выявлено свыше 100 фосфорилированных белков. Рассматриваются результаты исследования фосфорилирования белков в интактных прокариотических клетках и метаболические функции тех систем, в к-рых мишень фосфорилирования идентифицирована. Содержит след. разделы: распространение белкового фосфорилирования в прокариотах и существование разных протеинкиназ; фосфорилирование изоцитратдегидрогеназы и контроль потока через ЦТК и глиоксилатный шунт; фосфорилирование HPr и регуляция фосфотрансферазной системы у стрептококков; регуляция цитратлиазо-лигазы у Clostridium sphenoides; другие системы. Функция каждой из систем фосфорилирования заключается в регуляции активностей ключевых ферментов с целью оптим. использования питательных в-в из среды. Сами эти системы контролируются уровнями одного или нескольких метаболитов, к-рые действуют внутриклеточные внутрикалеточные "сигналы". Библ. 92. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Glasgow, Glasgow G12 8QQ.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦТК
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ПРОКАРИОТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 92

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.68

Rider, Mark H.
Activation of rat liver plasma-membrane diacylglycerol kinase by vasopressin and phenylephrine [Text] / Mark H. Rider, Arnaund Baquet // Biochem. J. - 1988. - Vol. 255, N 3. - P923-929 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Активация диацилглицеринкиназы мембран печени крысы вазопрессином и фенилэфрином
Аннотация: Из печени крыс, получавших в/б 0,15 M NaCl (контроль) или вазопрессин (ВП, 1 нмоль/кг массы тела), выделяли плазматич. мембраны и определяли активность (Ак) диацилглицеринкиназы. В присутствии дезоксихолата ВП в 2-4 раза увеличивал V[м][а][к][с] диацилглицеринкиназы (ДГК) в отношении 1,2-диолеоил-sn-глицерина. Влияние ВП на величину V[м][а][к][с] при рН 7-8,5 в 2 раза сильнее, чем при рН 6-6,5. При использовании в кач-ве субстратов 1-стеароил-2-арахидоноил-snглицерина или 1,2-диолеоил-sn-глицерина и в кач-ве стимулятора фосфатидилсерина, но не дезоксихолата, ВП увеличивал Ак ДГК в 2 раза. При перфузии печени ВП (10 нМ) и фенилэфрин (3 мкМ) увеличивали V[м][а][к][с] в 2 раза. При инкубации гепатоцитов в присутствии ВП в течение 55 мин Ак ДГК увеличивалась в 2 раза, при 15-минутной инкубации эффекта не наблюдали. Предполагают, что активация ДГК связана с промотированием переноса фермента из цитоплазмы в плазматич. мембрану. Бельгия, Louvain Univ. Med. School. В-1200 Brussels. Библ. 23.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ДИАЦИЛГЛИЦЕРИНКИНАЗА
АКТИВАЦИЯ
ФЕНИЛЭФРИН
ВАЗОПРЕССИН
ГЕПАТОЦИТЫ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Baquet, Arnaund

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.431

Horinouchi, S.
Regulation of secondary metabolism in Streptomyces [Text] / S. Horinouchi, T. Bepbu // Biol. Actinomycetes'88: Proc. 7th Int. Symp. Biol. Actinomycetes, Tokyo, May 22-26, 1988. - Tokyo, 1988. - P71-75 . - ISBN 4-7622-1552-Х
Перевод заглавия: Регуляция вторичного метаболизма у Streptomyces
Аннотация: Изучали природу генов и "гормонов", регулирующих различ. процессы вторич. метаболизма у стрептомицетов. Идентифицирован новый ген, названный afs C и располагающийся перед известным геном afs B. Продукты генов afcC и afsB, являются позитивными регуляторами активности гена, кодирующего антибиотик актинородин. Перед транслируемой частью гена str A, кодирующего стрептомицин-6фосфотрансферазу (фермент, обеспечивающий Кл стрептомицетов устойчивость к стрептомицину) идентифицированы последовательности, выполняющие роль операторов, позитивно регулируемых А-фактором. Изучена также структура кластера генов, обеспечивающих синтез антибиотика карбапенема Кл Streptomyces coelicolor. Библ. 13. Япония, Dep. of Agr. Chemistry, The Univ. of Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo 113.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: STREPTOMYCES (ACT.)
ВТОРИЧНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН APS В
ГЕН AFS C
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ОПЕРАТОРЫ
ГЕН STR A СТРЕПТОМИЦИН-6-ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ДНК-БЕЛКОВЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
БЕЛОК-А
АНТИБИОТИКИ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Bepbu, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.563

Shinkowa, H.
Two genes for streptomycin phosphotransferase in Streptomyces griseus [Text] / H. Shinkowa, M. Sugiyama, O. Nimi // Biol. Actinomycetes'88: Proc. 7th Int. Symp. Biol. Actinomycetes, Tokyo, May 22-26, 1988. - Tokyo, 1988. - P353-358 . - ISBN 4-7622-1552-Х
Перевод заглавия: Два гена фосфотрансферазы стрептомицина в Streptomyces griseus
Аннотация: Streptomyces griseus HUT6037, продуцирующий стрептомицин, содержит 2 гена стрептомицинфосфотрансферазы, smk и strA, определяющие устойчивость продуцента к собственному антибиотику. Гент strA кодирует стрептомицин-6фосфотрансферазу; кодируемая геном smk фосфотрансфераза отличается от продукта гена strA и ранее не была описана. Оба гена были экспрессированы в S. lividans и обеспечивали антибиотикоустойчивость на одинаковом уровне. В S. griseus экспрессировался только ген strA. В то же время, если в вектор pML 102 вводили промоторный район гена smk и трансформировали им S. griseus, то в них наблюдается экспрессия гена smk, что свидетельствует о способности промотока smk функционировать в S. griseus, а также о существовании механизма, препятствующего экспрессии гена smk в S. griseus. Библ. 11.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.33.03
Рубрики: STREPTOCOCCUS GRISEUS (BACT.)
ШТАММ HUT 6037
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
МЕХАНИЗМЫ
ВТОРИЧНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ СТРЕПТОМИЦИН ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Sugiyama, M.; Nimi, O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.11-04М4.19

Garfinkel, David.
Magnesium and regulation of carbohydrate metabolism at the molecular level [Text] / David Garfinkel, Lillian Garfinkel // Magnesium. - 1988(1989). - Vol. 7, N 5-6. - P249-261 . - ISSN 0252-1156
Перевод заглавия: Магний и регуляция углеводного обмена на молекулярном уровне
Аннотация: Обзор. Ферментативные р-ции, участвующие в переносе высокоэргич. фосфатов требуют наличия ионов двухвалентных металлов. В клетках уровень свободного Mg{2}+ значительно выше уровня ионов др. двухвалентных металлов и составляет 'ЭКВИВ'0,5 мМ. Этот низкий уровень Mg{2}+ позволяет осуществлять контроль основных процессов углеводного обмена, особенно гликолиза. Обсуждается роль Mg{2}+ в регуляции активности фосфотрансфераз (гексокиназы, фосфофруктокиназы). Кратко описывается серия ЭВМ-моделей углеводного и энергетич. обмена в сердце и островках поджелудочной железы. США, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 97

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ФОСФОФРУКТОКИНАЗА
ИКСОКИНАЗА
ПИРУВАТКИНАЗА
МАГНИЙ
УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 97

Доп.точки доступа:
Garfinkel, Lillian

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.153

Reizer, Jonathan.
Regulation of sugar uptake and efflux in Gram-positive bacteria [Text] / Jonathan Reizer // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P149-156 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляция поглощения и выхода сахаров у грамположительных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассмотрены наиболее существенные аспекты регуляции транспорта углеводов через фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимую фосфотрансферазную систему (ФТС) у грамположительных бактерий и последствия этих регуляторных механизмов для физиологии бактерий. Исследования, начавшиеся с открытия явления выброса индуктора у Streptococcus pyogenes, привели к открытию АТФ-зависимой протеинкиназы, к-рая фосфорилирует белок HPr по остатку серина-46. В последующих работах HPr и его АТФ-зависимая (но не ФЕП-зависимая) фосфорилирующая система была обнаружена у гетероферментативных молочнокислых бактерий. С использованием методов сайт-мутагенеза у HPr из Bacillus subtilis установлено физиологическое значение HPr-киназной системы in vivo, к-рое заключается в том, что введение отрицательного заряда в остаток аминокислоты-46 вызывает ингибирование функции ФТС. Проведено сравнительное исследование аминокислотных последовательностей белков HPr из грамположительных и грамотрицательных микроорганизмов. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 21. США, Department of Biology, University of California, La Jolla, CA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.152

Fructose-specific phosphoenolpyruvate dependent phosphotransferase system of Escherichia coli: its alterations and adenylate cyclase activity [Text] / V. N. Gershanovitch [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P125-133 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Фруктозоспецифичная фосфоенолпируватзависимая фосфотрансферазная система у Escherichia coli: ее изменения и аденилатциклазная активность
Аннотация: Специфичная к фруктозе, фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая фосфотрансферазная система (ФТС) у E. coli кодируется несколькими генами, образующими регулон fru. Струтурные гены fruA, B, F и К кодируют специфичный к фруктозе фермент II (EII{f}{r}{y}), специфичный к фруктозе фермент III (EIII{f}{r}{y}), белок FPr (псевдо-HPr) и фруктозо-1-фосфаткиназу соответственно. Используя генные слияния fru-lacZ, исследовали базовые уровни белков fru-регулона, а также влияние мутаций в структурных генах fru на активность аденилатциклазы (АЦ). Показано, что мутационное повреждение или его делеция приводят к снижению активности АЦ. Кроме того, мутации, влияющие на активность EII{f}{r}{y}, а также снижали активность АЦ. Восстановление активности АЦ происходило после введения в мутантные штаммы плазмид, несущих гены fruAB. Все указанные эффекты наблюдались у Кл, выращенных на средах без фруктозы, однако в этих условиях базовые уровни ферментов fru-регулона были довольно высоки. Экспрессия гена fruB была намного более высокой, чем экспрессия генов fruA и fruK (в 10 и 5 раз соответственно). В Кл, индуцированных фруктозой, уровень EIII{f}{r}{y} был наиболее высоким по сравнению с продуктами генов fruK и fruA. Глюкоза не стимулировала экспрессию гена fruB. Низкий уровень опосредованной фруктозой индукции генов fruA и fruB (в 2-3 раза) вызывал, однако, существенное повышение активности этих белков, т. к. скорость накопления фруктозы увеличивалась в среднем на порядок величины. Амплификация генов fru не приводила к увеличению скорости транспорта в зависимости от дозы генов. Т. обр., скорость транспорта фруктозы зависит только от активности включеного в мембрану EII{f}{r}{y} и не зависит от избытка EIII{f}{r}{y} и FPr. Табл. 5. Библ. 28. СССР, Ин-т Эпидемиол. и микробиол. им. Н. Ф. Гамалеи АМН СССР, Москва 123098.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К ФРУКТОЗЕ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
ГЕНЫ
FRUA
ГЕН B
ГЕН F
ГЕНК
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gershanovitch, V.N.; Bolshakova, T.N.; Molchanova, M.L.; Umyarov, A.M.; Dobrynina, O.Yu.; Grigorenko, Yu.A.; Erlagaeva, R.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.155

Saier, Milton H. (Jr.)
Current studies on the bacterial phosphotransferase system in the Saier laboratory (La Jolla, California, Summer, 1988) [Text] / Milton H. (Jr.) Saier // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P183-192 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Текущие исследования, ведущиеся по бактериальной фосфотрансферазной системе в лаборатории Сэйера (Ла-Джолла, Калифорния, лето 1988)
Аннотация: Обзор. Суммированы основные достижения в исследовании бактериальной фосфотрансферазной системы (ФТС), достигнутые в лаборатории автора. Эти исследования касаются структуры, функций, биогенеза и эволюции белков ФТС, а также их участия в многочисленных регуляторных процессах. В числе регуляторных эффектов изучена регуляция самой ФТС, а также получены доказательства участия белков ФТС в регуляции гликолиза, глюконеогенеза, аэр. метаболизма, транскрипции генов и вирулентности. Обзор включает след. разделы: эволюционное родство пермеаз ФТС; нуклеотидная последовательность гена ptsH из Salmonella typhimurium и сравнения между HPr; механизм включения фермента II в мембрану - роль N-концевой, амфипатической, 'альфа'-спиральной сигнальной последовательности; нуклеотидная последовательность и регуляция транскрипции глюцитольного оперона у Escherichia coli; нуклеотидная последовательность и регуляция транскрипции маннитного оперона у E. coli; влияние мутаций fruR на клеточную физиологию и вирулентность у S. typhimurium; отношение АТФ-зависимого фосфорилирования HPr (по серину) к регуляции поглощения сахаров у Staphylococcus aureus; клонирование оперонов pts, fru и mtl Staph. aureus. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 24. США, Dep. of Biol., C-016 Univ. of California, San Diego La Jolla, CA 92093.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
БЕЛКИ ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
БИОГЕНЕЗ
ЭВОЛЮЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ПРОЦЕССЫ
БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 24
ГЛИКОЛИЗ
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ
АЭРОБНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ТРАНСКРИПЦИЯ ГЕНОВ
ВИРУЛЕНТНОСТЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.154

Deutscher, Josef.
Regulatory functions of the phosphocarrier protein HPr of the phosphoenol pyruvate-dependent phosphortransferase system in Gram-positive bacteria [Text] / Josef Deutscher, Gina Sossna, Genevieve Gonzy-Treboul // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P167-174 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляторные функции фосфопереносящего белка HPr фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системы у грамположительных бактерий
Аннотация: Обзор. В ходе функционирования фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС) у грамположительных бактерий фосфатная группа переносится с ФЕП на транспортируемый сахар через ферменты EI, HPr, EII и EIII. ФЕП является субстратом для EI, но помимо этого, вовлечен в регуляцию поглощения сахаров через механизм "выброса индуктора". В этом механизме важную роль играет АТФ-зависимое фосфорилирование HPr по остатку серина-46, что приводит к ингибированию катализируемой EI р-ции фосфорилирования HPr по остатку гистидна на три порядка величины. Фосфатная группа, присоединенная к HPr через серин, не м. б. использована для поглощения сахаров через ФТС. Активность АТФ-зависимых HPr-киназ стимулируется интермедиатами гликолиза, в т. ч. фруктозо-1,6-дифосфатом (ФДФ), и ингибируется фосфатом. Напротив, фосфосерил-HPr-фосфатаза, образующая свободный HPr, стимулируется высокими конц-иями фосфата. Транспорт сахаров в Кл и их деградация приводят к быстрому увеличению конц-ии ФДФ и снижению конц-ии фосфата. ФДФ стимулирует HPr-киназу, и образование фосфосерилHPr снижает скорость транспорта сахаров. Одновременно ФДФ стимулирует пируваткиназу, увеличивая синтез АТФ и снижая пул ФЕП. Такая регуляция активностей HPr-киназы, пируваткиназы и фосфосерил-HPr-фосфатазы приводит к соответствию между скоростями транспорта сахаров через ФТС и их усвоением. Для регуляции процесса выброса индуктора постулировано существование сахаро-6-фосфат-фосфатазы/киназы, стимулируемой ФДФ в направлении фосфатазной р-ции. Поглощение сахаров через ФТС ингибирует транспорт глицерина. Эта регуляция осуществляется путем обратимого фосфорилирования дигидроксиацетон/ /глицерол-киназы фосфорилированными по гистидину белком HPr. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 27. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Systemphysiologie, Rheinlanddamm 201, D-4600 Dortmund.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
АТФ-ЗАВИСИМОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
FI
EII
EIII
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27
ВЫБРОС ИНДУКТОРА

Доп.точки доступа:
Sossna, Gina; Gonzy-Treboul, Genevieve

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.480

Osiewacz, H. D.
DNA mediated transformation of the filamentous fungus Curvularia lunata using a dominant selectable marker [Text] / H. D. Osiewacz, A. Weber // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 30, N 4. - P375-380 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Опосредованная ДНК трансформация нитчатых грибов Curvularia lunata с использованием доминантного селективного маркера
Аннотация: Разработан метод получения и регенерации протопластов Curvularia lunata (выход протопластов 1*10{7}/г мицелия; степень регенерации 3,4% после обработки ПЭГ и 15% без обработки данным в-вом). Протопласты трансформировали плазмидой pAN-1, в которой ген гигромицин-В-фосфотрансферазы Escherichia coli был слит с регуляторной областью гена глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы Aspergillus nidulans. Показано, что стабильные трансформанты C. lunata, устойчивые к гигромицину В отбираются с частотой 0,1/мкг ДНК. Методом гибридизации по Саузерну показано, что плазмида интегрирует в геном гриба. У большинства трансформантов интегрируют несколько копий плазмиды: единичные копии в разных локусах или множественные тандемно расположенные копии. Далее показано, что полученные трансформанты стабильны и сохраняют плазмиду после нескольких пересевов на неселективной среде. Ил. 3. Библ. 25. ФРГ, Lehrstuhl fur Allgemeine Botanik, Ruhr-Universitat, Postfach 102148, D-6430 Bochum.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: CURVULARIA LUNATA (FUNGI)
НИТЧАТЫЕ ГРИБЫ
ПРОТОПЛАСТЫ
ПОЛУЧЕНЫЕ
ГЕНЫ МАРКЕРЫ
ГЕН ГИГРОМИЦИН-В-ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ТРАНСФОРМАНТЫ
ОТБОР УСТОЙЧИВОСТЬ К ГИГРОМИЦИНУ В
СЕЛЕКТИВНАЯ СРЕДА

Доп.точки доступа:
Weber, A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.325

Saier, Milton H. (Jr)
Protein phosphorylation and allosteric control of induced exclusion and catabolite repression by the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system [Text] / Milton H.(Jr) Saier // Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 53, N 1. - P109-120 . - ISSN 0146-0749
Перевод заглавия: Фосфорилирование белков и аллостерический контроль исключения индукторов и катаболитной репрессии бактериальной фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазной системой
Аннотация: Обзор. Рассмотрены след. вопросы: 1) исключение индукторов и катаболитная репрессия у Escherichia coli и доказательства участия в них фосфотрасферазной системы (ФТС) использования сахаров; 2) молекулярный механизм опосредованной ФТС регуляции; 3) доказательство аллостерической регуляции лактозопермеазы белком III{l}{c} ФТС и регуляция глицеролкиназы при участии III{l}{c}; 4) роль трансмембранной передачи сигнала в опосредованной ФТС регуляции in vivo; 5) регуляция активости аденилатциклазы под действием ФТС; 6) опосредованная ФТС регуляция у грамположительных бактерий. Библ. 91. США, Dept. of Biol., Univ. of California, San Diego, La Jolla, Ca 92093.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.13
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
ИНДУКТОРЫ
ИСКЛЮЧЕНИЕ
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
БЕЛКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ФОСФОЕНОЛПИРУВАТ: САХАР-ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 91
АДЕНИЛАТКИНАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ СИГНАЛЫ
ПЕРЕДАЧА

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.151

Peterkofsky, Alan.
Regulation of Escherichia coli adenylate cyclase activity by the phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system [Text] / Alan Peterkofsky, Ingrid Svenson, Niranjana Amin // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P103-108 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляция активности аденилатциклазы из Escherichia coli фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазной системой
Аннотация: Обзор. Аденилатциклаза (АЦ) из E. coli является объектом сложного регуляторного механизма, в к-ром участвуют система транспорта сахаров, известная как фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазная система (ФТС), и неорг. фосфат. При добавлении глюкозы к суспензии Кл E. coli происходит временное снижение внутриклеточной конц-ии циклического АМФ, а после исчерпания глюкозы уровень цАМФ возвращается к первоначальному. Белки ФТС м. б. как в фосфорилированной, так и дефосфорилированной форме, причем зависимая от неорг. фосфата (активатор АЦ) стимуляция активности АЦ требует фосфорилированного белка III {l}{c}. Дефосфорилированный белок III{l}{c} промотирует ингибирование активности АЦ. В соответствии с рабочей моделью регуляции активности АЦ, белки ФТС (фермент I, HPr и III {l}{c}) взаимодействуют друг с другом, образуя функциональный комплекс, к-рый располагается на цитоплазматической мембране в районе специфических переносчиков (EII{l}{c}) для сахара. В отсутствие транспортируемых сахаров, белки, образующие комплекс, фосфорилированы, а внутриклеточные уровни фосфата настолько высоки, что этот ион взаимодействует с белком III{l}{c}. При таких условиях активность АЦ высока. В присутствии транспортируемого сахара белки ФТС переходят в дефосфорилированное состояние, внутриклеточные уровни неорг. фосфата снижаются настолько, что он не взаимодействует с комплексом белков ФТС. В этих условиях активность АЦ снижается. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 21. США, Lab. of Biochem. Genetics, Nat. Heart, Lung and Blood Inst., Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

Доп.точки доступа:
Svenson, Ingrid; Amin, Niranjana

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.149

Jacobson, Gary R.
Structural and functional domains of the mannitol-specific enzyme II of the E. coli phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system [Text] / Gary R. Jacobson, Megan M. Stephan // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P25-34 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Структурные и фунциональные домены маннитолспецифичного фермента II фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системы Escherichia coli
Аннотация: Обзор. Маннитолспецифичный фермент II (EII{m}{t}{l} или маннитолпермеаза) из E. coli входит в состав фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС), осуществляющей согласованную транслокацию и фосфорилирование маннита в Кл. Очищ. EII{m}{t}{l} состоит из субъединиц с Mr 60-65 кД и катализирует фосфорилирование D-маннита в присутствии ФЕП, фермента EI и HPr, а также обменную р-цию маннит: маннитол-1-фосфат. Индуцибельный ген mtlA, кодирующий EII{m}{t}{l}, был клонирован и секвенирован. EII{m}{t}{l} состоит из 637 аминокислотных остатков, его N-концевая половина очень гидрофобна и может пересекать мембрану по крайней мере 7 раз, тогда как C-концевая часть гидрофильна и расположена на цитоплазматической поверхности мембраны. Эти два домена структурно независимы, т. к. между ними мало нековалентных взаимодействий, однако функциональная взаимосвязь между ними необходима для транспорта и фосфорилирования маннита. В работах последних лет показано, что N-концевой домен вовлечен в присоединение и перенос маннита через мембрану, тогда как C-концевой домен осуществляет функцию фосфорилирования. Рассмотрена возможная роль взаимодействия субъединиц EII{m}{t}{l} в эффективности его функционирования. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 31. США, Dep. of Biol., Boston Univ. Boston, MA 02215.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
МАННИТ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН MTLA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31

Доп.точки доступа:
Stephan, Megan M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.156

Kornberg, Hans L.
Fructose uptake by Escherichia coli - "the odd man out" of the phosphotransferase system [Text] / Hans L. Kornberg, Trevor I. Prior // FEMS Micrrobiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P193-200 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Поглощение фруктозы Escherichia coli - "выбор одного из нескольких возможных" у фосфотрансферазной системы
Аннотация: Обзор. Фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая фосфотранссферазная система (ФТС) для фруктозы (I) обладает у E. coli рядом особенностей, не свойственных ФТС для др. гексоз и гекситолов. Так, фосфопереносящий белок HPr не играет существенной роли в доминирующем пути фосфорилирования I у E. coli и Salmonella typhimurium. Белок FPr, к-рый осуществляет перенос фосфата от фосфорилированного фермента EI на I, кодируется геном fruH, к-рый является частью того же оперона, куда входит и ген fruA, кодирующий специфичный к I фермент EII{f}{r}{u}. Белок FPr, специфичный к I, представляет собой домен (Mr 'ЭКВИВ'8 кД) более крупного (Mr 40 кД) белка, имеющего активность фермента EIII{f}{r}{u}. Регуляторный ген fruR отдален на хромосоме от гена, кодирующего EII{f}{r}{u} и др. генов фруктозного оперона. Фермент EII{f}{r}{u} по структуре существенно отличается от всех др. известных EII тем, что его С-половина (а не N-половина, как у др. EII) многократно пронизывает мембрану. Обнаружена лишь очень небольшая степень гомологии аминокислотной последовательности EII{f}{r}{u} и соотв. последовательностей др. EII; исключение составляет область, содержащая гистидин-381, к-рый участвует в переносе фосфатной группы. Рассмотрены возможные механизмы регуляции специфичности ФТС к разным углеводам. Известно, что глюкоза и ее неметаболизируемые аналоги ингибируют у E. coli поглощение многих сахаров, в т. ч. I. Лишь при сверхэкспрессии генов фруктозного оперона, к-рая наблюдается у fruR-мутантов, I утилизируется преимущественно по сравнению с глюкозой. Др. уровнем регуляции специфичности ФТС является конкуренция за фосфат из ФЕП. Как показано, конц-ия ФЕП существенно влияет на скорости поглощения разных сахаров через ФТС. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 39. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Cambridge, Cambridge CB2 1QW.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФРУКТОЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН FRU H
ГЕН FRU A
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Prior, Trevor I.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.102

Wyrwich, D.
Ell specific for the glusose PTS of Staphylococcus carnosus [Text] / D. Wyrwich, W. Hengstenberg ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1989. - Vol. 370, N 9. - P977 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: EII, специфичный для глюкозной ФТС из Staphylococcus carnosus
Аннотация: Фосфотрансферазная система (ФТС) у грамположительных бактерий состоит из конститутивных ферментов ЕI и HPr и индуцибельных сахароспецифичных ферментов ЕIII и ЕII. У грамотрицательных бактерий существуют также ФТС, у к-рых гидрофильный домен ЕII на цитоплазматической стороне мембраны выполняет функции ЕIII, что позволяет говорить о слитом белке ЕII/ЕIII. Специфичная к глюкозе ФТС у S. carnosus индуцируется при культивировании Кл на глюкозе, лактозе или манните. Биохим. исследования и фосфорилирование ферментов {3}{2}P-меченным фосфоенолпируватом показали, что специфичная к глюкозе ФТС из S. carnosus состоит из ферментов ЕI, HPr и ЕII, но ЕIII не был обнаружен. ЕII имеет Mr 70 кД. Судя по этой величине Mr, гидрофильный домен EII берет на себя функцию фермента ЕIII. Т. обр., кроме специфичной к сахарозе ФТС у Streptococcus mutans, у грамположительных бактерий обнаружена вторая система, включающая слитый белок ЕII/EIII. Библ. 3. ФРГ, Physiologie der Mikroorganismen, Ruhr-Univ.-Bochum, D-4630 Bochum.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
КОНСТИТУТИВНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИНДУЦИБЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СЛИТЫЙ БЕЛОК ЕII-EIII
STAPHYLOCOCCUS CARNOSUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hengstenberg, W.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.380

Transformation of Pseudocercosporella herpotrichoides using two heterologous genes [Text] / Emily J. A. Blakemore [et al.] // Curr. Genet. - 1989. - Vol. 16, N 3. - P177-180 . - ISSN 0172-8083
Перевод заглавия: Трансформация Pseudocercosporella herpotrichoides с использованием двух гетерологичных генов
Аннотация: Разработана система трансформации патогенных для растений грибов Pseudocercosporella herpotrichoides с использованием 2 методов селекции. Для трансформации использовали 2 плазмиды: pAN 7-1 содержит ген hph Escherichia coli, кодирующий гигромицин-В-фосфотрансферазу и ответственный за устойчивость к гигромицину; рВТ3 содержит ген bml Neurospora crassa, ответственный за устойчивость к беномилу. Частота образования трансформантов (ТР), содержащих данные плазмиды, была равна 1-20 ТР/мкг ДНК. Частота регенерации протопластов варьировала от 0,1% до 12% в зависимости от штамма P. herpotrichoides. ТР bml имели меньшую скорость роста по сравнению с родительским штаммов и отличались по своей морфологии друг от друга и от исходного штамма.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: PSEUDOCERCOSPORELLA HERPOTRICHOIDES (FUNGI)
ПАТОГЕННЫЕ ГРИБЫ
ТРАНСФОРМАЦИЯ
ГЕН ГИГРОМИЦИН-В-ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ HPH
ГЕН УСТОЙЧИВОСТИ К БЕНОМИЛУ
МИТОТИЧЕСКАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Blakemore, Emily J.A.; Dobson, Melanie J.; Hocart, Mark J.; Lucas, John A.; Peberdy, John F.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.345

Finkeldei, U.
Site-directed mutagenesis on the lacF-gene of S. aureus [Text] / U. Finkeldei, W. Hengstenberg ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1989. - Vol. 370, N 9. - P896 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Сайт-направленный мутагенез гена lacF S. aureus
Аннотация: Тезисы. Методом сайт-направленного мутагенеза клонированного гена lacF Staphylococcus aureus, кодирующего компонент EIII{l}{a}{c} (I) фосфотрансферазной системы транспорта лактозы, сконструирована мутация, вызывающая замену гис[8][2] сер в I. Эта мутация приводит к резкому ослаблению способности комплементировать мутации lacF. Мутантная форма I отличается от I дикого типа по поведению в процессе очистки. Эти данные подтверждают, что остаток гис[8][2] входит в состав активного центра I. Библ. 5. ФРГ, Physiologie der Mikroorganismen, Ruhr-Universitat, D-4630 Bochum 1.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
ЛАКТОЗА
ТРАНСПОРТ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ LACF
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Hengstenberg, W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.447

Streptomyces griseus Streptomycin phosphotransferase: expression of its gene in Escherichia coli and sequence homology with other antibiotic phosphotransferases and with eukaryotic protein kinases [Text] / Chlor-Kiang Lim [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 12. - P3289-3302 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Стрептоминицинфосфотрансфераза Streptomyces griseus: экспрессия ее гена в Escherichia coli и гомология последовательность с другими фосфотрансферазами антибиотиков и с эукариотическими протеинкиназами
Аннотация: Ген aphD Streptomyces griseus, кодирующий стрептомицин-6-фосфотрансферазу, был субклонирован в экспрессирующем векторе pRK9 в составе фрагмента 2 т.п.н., под контролем промотора trp Serratia marcescens. Показано, что экспрессия гена apdD в Eschericia coli определяется промоторм trp. В миниклетках, содержащих рекомбинантные плазмиды, обнаруживают белок 34,5 кД. Секвенирована часть клонированного фрагмента и выявлена открытая рамка считывания для структурной части гена apdD. Компьютерный анализ предсказанной аминокислотной последовательности продукта гена apdD и сравнение ее с др. фосфотрансферазами показал общие черты организации этих ферментов- их молекулы состоят как бы из 5 блоков (А-В-С-D-Е), из к-рых В и D наиболее консервативны, причем N-концевая последовательность блока D антибиотич. ферментов имеет большое сходство с идентичным районом у эукариотич. протеинкиназ. Библ. 49.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: STREPTOMYCES GRISEUS (BACT.)
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ СТРЕПТОМИЦИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
СТРУКТУРА
ГОМОЛОГИИ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ

Доп.точки доступа:
Lim, Chlor-Kiang; Smith, Margaret C.M.; Petty, June; Hercomb, Nee; Baumberg, Simon; Wootton, John C.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.09-04М4.82

An 'альфа'-glucose-1-phosphate phosphodiesterase is present in rat liver cytosol [Text] / Chantragan Srisomsap [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 34. - P20540-20546 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: В цитозоле печени крысы присутствует 'альфа'-глюкозо-1-фосфат фосфодиэстераза
Аннотация: Изучали УДФ-глюкоза: гликопротеин глюкозо-1-фосфотрансферазу (I), катализирующую перенос 'альфа'-Глю-1-фосфата с УДФ-Глю на маннозные остатки гликопротеинового (Глп) акцептора в печени крысы. Глп акцептор (62-63 кДа) для I обнаружен в растворимой фракции. Препаративное изофокусирование показало, что он имеет pI в области 6,0. Кроме того, обнаружено, что изоэл. фракция цитозоля в области 2-3,2 содержит деградирующую активность - 'альфа'-Глю-1-фосфатфосфодиэстеразу (II), к-рая способна удалять 'альфа'-Глю-1-фосфат. II имеет оптимум рН 7,5 и не ингибируется эффективно потенциальными биохим. ингибиторами (гастроспермин, бромокондаритол, тартрат, фторид, фосфат, молибдат и 'бета'-глицерофосфат). Предварит. эксперим. по изучению субстратной специфичности II предполагают наличие избирательности к связи Глю 1-фосфат-6-манноза, т. к. фермент не способен удалять 'альфа'-Глю-1-фосфат с УДФ-Глю или глюкозилфосфорилдолихола. США, Univ. of Alabama, Birmingham, AM 35294. Библ. 27.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ГЛЮКОЗО-1-ФОСФАТ-ФОСФОТРАНСФЕРАЗА
УДФГЛЮКОЗА
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ЦИТОЗОЛЬ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Srisomsap, Chantragan; Richardson, Karen L.; Jay, Jeanne C.; Marchase, Rihard B.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.291

Genetics of the phosphotransferase system of Bacillus subtilis [Text] / A. Fouet [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P175-182 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Генетика фосфотрансферазной системы Bacillus subtilis
Аннотация: Краткий обзор посвящен анализу информации о генетической структуре и особенностях фосфотрансферазной системы Bacillus subtilis, биохимия к-рой по сравнению с энтеробактериями и другими Грам-положительными бактериями изучена слабо. К настоящему времени известно, что локус pts B. B. subtilis делится как бы на 2 части - первыми располагаются 2 "глюкозо-узнающих" гена, кодирующих EII и EIII, а следом находится оперон pts H-ptsI, кодирующий основные белки фосфотрансферазной системы. Клонирован и охарактеризован лишь EII ген B. subtilis, участвующий в транспорте сахарозы. Показано, что EII{u}{c} функционирует в клетках Escherichia coli, т. е. он встраивается в мембрану и взаимодействует с растворимыми компонентами фосфотрасферазной системы Е. coli. Установлено, что аминокислотные последовательности EII{u}{c} B. subtilis и аналогичного белка Е. coli (продукт гена sac X) в высокой степени сходны; столь же высокий уровень подобия отмечен для EII{u}{c} B. subtilis и EII{u}{c} Salmonella typhimurium и с другими энтеробактериальными EII. Возможно, что ферменты EII грамположительных и грамотрицательных бактерий имели общий белок-предшественник. Библ. 29. Франция, Insti. Pasteur, Paris.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ТРАНСФЕРАЗЫ
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФОСФОТРАСФЕРАЗНОЙ СИСТЕМЫ
ЛОКУС PTS
ОРГАНИЗАЦИЯ
ГОМОЛОГИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 29

Доп.точки доступа:
Fouet, A.; Arnaud, M.; Klier, A.; Rapoport, G.

1-20 21-40 41-60 61-63

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска