СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 06.03-04В5.160

Improvement of the fungal biocontrol agent Trichoderma atroviride to enhance both antagonism and induction of plant systemic disease resistance [Text] / Kurt Brunner [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 7. - P3959-3965 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Усовершенствование гриба Trichoderma atroviride, агента биоконтроля, для усиления антагонизма и индукции системной устойчивости растений к болезням
Аннотация: Агенты биоконтроля обычно не могут в полевых условиях достаточно хорошо конкурировать с химическими фунгицидами. В данной работе изучали, обладает ли трансгенный штамм SJ3-4 Tr. atroviride, к-рый экспрессирует ген глюкозооксидазы, goxA, Aspergillus niger, при гомологичном промоторе хитиназы (nag 1) возможностями грибного агента биоконтроля. Трансгенный штамм отличался очень слабо от штамма дикого типа по споруляции или скорости роста. Экспрессия goxA происходила сразу же после контакта с фитопатогеном, и выделялась синтезированная глюкозооксидаза. Штамм SJ3-4 обладал значительно меньшими активностями N-ацетилглюкозаминидазы и эндохитиназы, чем его нетрансформированный родительский штамм. Культуральные фильтраты, содержащие глюкозооксидазу, в 3 раза больше подавляли прорастание спор Botrytis cinerea. Трансгенный штамм также обладал большей скоростью роста и быстрее поражал фитопатогенные грибы Rhizoctonia solani и Pythium ultimum. In planta, SJ3-4 не усиливал заметным образом влияния на малые кол-ва фитопатогенных инокулюмов. Фасоль, выращенная в сильно инфицированной почве и обработанная конидиями трансгенного штамма Trichoderma, прорастала, а фасоль, обработанная спорами штамма дикого типа, не прорастала. Штамм SJ3-4 также был более эффективен в индукции системной устойчивости у растений. Фасоль, у к-рой корни были защищены штаммом SJ3-4, была высоко устойчива к поражению листьев, вызываемому лиственным патогеном B. cinerea. Рез-ты показывают, что гетерологичные гены, управляемые промоторами, индуцированными фитопатогеном, могут увеличивать биоконтроль и св-ва, индуцирующие системную устойчивость у грибных агентов биоконтроля, таких как Trichoderma spp., и что эти микроорганизмы могут быть использованы как векторы для обеспечения растений полезными соединениями (напр., глюкозооксидазой), к-рые могут увеличить их устойчивость к фитопатогенам. Австрия, Abteilung fur Gentechnologie und Angewandte Biochemie, Inst. fur Verfahrenstechnik, Umwelttechnik and Technische Biowissenschaften, Technische Univ. Wien, A-1060 Vienna. Библ. 36

ГРНТИ	68.37.13

ВИНИТИ 681.37.13.09.11
Рубрики: TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
ТРАНСГЕННЫЙ ШТАММ SJ3-4
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА GOXA ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ФИТОПАТОГЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ПОДАВЛЕНИЕ ШТАММОМ TRICHODERMA
БИОЛОГИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
СИСТЕМНАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ У РАСТЕНИЙ К БОЛЕЗНЯМ
ИНДУКЦИЯ АГЕНТОМ БИОКОНТРОЛЯ

Доп.точки доступа:
Brunner, Kurt; Zeilinger, Susanne; Ciliento, Rosalia; Woo, Sheridian L.; Lorito, Matteo; Kubicek, Christian P.; Mach, Robert L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.03-04Б2.190

Improvement of the fungal biocontrol agent Trichoderma atroviride to enhance both antagonism and induction of plant systemic disease resistance [Text] / Kurt Brunner [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2005. - Vol. 71, N 7. - P3959-3965 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Усовершенствование гриба Trichoderma atroviride, агента биоконтроля, для усиления антагонизма и индукции системной устойчивости растений к болезням
Аннотация: Агенты биоконтроля обычно не могут в полевых условиях достаточно хорошо конкурировать с химическими фунгицидами. В данной работе изучали, обладает ли трансгенный штамм SJ3-4 Tr. atroviride, к-рый экспрессирует ген глюкозооксидазы, goxA, Aspergillus niger, при гомологичном промоторе хитиназы (nag 1) возможностями грибного агента биоконтроля. Трансгенный штамм отличался очень слабо от штамма дикого типа по споруляции или скорости роста. Экспрессия goxA происходила сразу же после контакта с фитопатогеном, и выделялась синтезированная глюкозооксидаза. Штамм SJ3-4 обладал значительно меньшими активностями N-ацетилглюкозаминидазы и эндохитиназы, чем его нетрансформированный родительский штамм. Культуральные фильтраты, содержащие глюкозооксидазу, в 3 раза больше подавляли прорастание спор Botrytis cinerea. Трансгенный штамм также обладал большей скоростью роста и быстрее поражал фитопатогенные грибы Rhizoctonia solani и Pythium ultimum. In planta, SJ3-4 не усиливал заметным образом влияния на малые кол-ва фитопатогенных инокулюмов. Фасоль, выращенная в сильно инфицированной почве и обработанная конидиями трансгенного штамма Trichoderma, прорастала, а фасоль, обработанная спорами штамма дикого типа, не прорастала. Штамм SJ3-4 также был более эффективен в индукции системной устойчивости у растений. Фасоль, у к-рой корни были защищены штаммом SJ3-4, была высоко устойчива к поражению листьев, вызываемому лиственным патогеном B. cinerea. Рез-ты показывают, что гетерологичные гены, управляемые промоторами, индуцированными фитопатогеном, могут увеличивать биоконтроль и св-ва, индуцирующие системную устойчивость у грибных агентов биоконтроля, таких как Trichoderma spp., и что эти микроорганизмы могут быть использованы как векторы для обеспечения растений полезными соединениями (напр., глюкозооксидазой), к-рые могут увеличить их устойчивость к фитопатогенам. Австрия, Abteilung fur Gentechnologie und Angewandte Biochemie, Inst. fur Verfahrenstechnik, Umwelttechnik and Technische Biowissenschaften, Technische Univ. Wien, A-1060 Vienna. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11 + 341.27.23.17
Рубрики: TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
ТРАНСГЕННЫЙ ШТАММ SJ3-4
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА GOXA ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ФИТОПАТОГЕННЫЕ МИКРООРГАНИЗМЫ
ПОДАВЛЕНИЕ ШТАММОМ TRICHODERMA
БИОЛОГИЧЕСКИЙ КОНТРОЛЬ
СИСТЕМНАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ У РАСТЕНИЙ К БОЛЕЗНЯМ
ИНДУКЦИЯ АГЕНТОМ БИОКОНТРОЛЯ

Доп.точки доступа:
Brunner, Kurt; Zeilinger, Susanne; Ciliento, Rosalia; Woo, Sheridian L.; Lorito, Matteo; Kubicek, Christian P.; Mach, Robert L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.11-04Б3.55

Evaluation of antimicrobial activity of glucose oxidase from Aspergillus niger EBL-A and Penicillium notatum [Text] / Muhammad Anjum Zia [et al.] // Braz. Arch. Biol. and Technol. - 2013. - Vol. 56, N 6. - P956-961 . - ISSN 1516-8913
Перевод заглавия: Оценка антимикробной активности глюкозооксидаз из Aspergillus niger EBL-A и Penicillium notatum
Аннотация: Проведено сравнительное изучение антимикробной активности глюкозооксидаз (GO[s]) продуцируемых Aspergillus niger и Penicillium notatum. Ферментные экстракты из A. niger и P. notatum характеризовались удельными активностями, составляющими 2,32 и 5,53 Ед/мг, соответственно. После обессоливания активности составляли 15,52 и 12,05 Ед/мг, а после ионообменной хроматографии и гельфильтрации - 29,09 - 62 и 25,72 - 59,37 Ед/мг для А. niger и P. notatum, соответственно. С помощью метода диффузии на дисках выявлена антибактериальная активность GO из A. niger и P. notatum. Пакистан, Enzyme Biotechnol, Lab., Dep. Chem. and Biochem, Univ. Agr., Faisalabad

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ПРОДУКЦИЯ
АНТИМИКРОБНАЯ АКТИВНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ASPERGILLUS NIGER (FINGI)
ШТАММ EBL-A
PENICILLIUM NOTATUM (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Zia, Muhammad Anjum; Riaz, Ayesha; Rasul, Samren; Abbas, Rao Zahid

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 03.05-04В2.206

Михайлова, Р. В.
Отбор штаммов Penicillium funiculosum - высокоактивных продуцентов глюкозооксидазы [Текст] / Р. В. Михайлова, Т. В. Семашко, А. Г. Лобанок // Прикл. биохимия и микробиол. - 2002. - Т. 38, N 3. - С. 273-277 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Показана эффективность использования метаболических ингибиторов, рибофлавина и конечных продуктов реакции окисления глюкозы для отбора мутантов Penicillium funiculosum с повышенной глюкозооксидазной активностью. Самая высокая частота положительных мутаций обнаружена у клонов, устойчивых к азиду натрия, рибофлавину и 'бета'-D-глюконо-'дельта'-лактону. Анализ ферментативной активности мутантных штаммов P. funiculosum в условиях глубинного культивирования позволил выявить 7 культур с уровнем синтеза глюкозооксидазы на 24-56% выше, чем у исходного штамма P. funiculosum HMM95.132. Беларусь, Инст. микробиол. НАН Беларуси, Минск, 220141. Библ. 14

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PENICILLIUM FUNICULOSUM (FUNGI)
ОТБОР ШТАММОВ
ПРОДУЦЕНТЫ ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
МУТАЦИИ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Семашко, Т.В.; Лобанок, А.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.11-04Б2.120

Семашко, Т. В.
Изучение закономерностей роста и образования глюкозооксидазы у мутантных штаммов Penicillium funiculosum [Текст] / Т. В. Семашко, Р. В. Михайлова, А. Г. Лобанок // Микробиология. - 2004. - Т. 73, N 3. - С. 343-349 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучены основные закономерности роста мутантных штаммов Penicillium funiculosum БИМ F-15.3, НММ95.132, 46.1 и биосинтеза ими глюкозооксидазы. Отмечен конститутивный характер образования фермента грибами. Показано, что синтез внеклеточной глюкозооксидазы происходит в постэкспоненциальной фазе развития культур. Фазы роста грибов и образования фермента разобщены во времени. Штаммы P. funiculosum продуцируют также внеклеточную инвертазу и клеточно-связанные каталазу и глюкозооксидазу. Максимальный уровень синтеза инвертазы достигался к 14-18 ч ферментации, клеточносвязанных ферментов - к 48-52 ч, а внеклеточной глюкозооксидазы - к 96 ч. Установлено, что из исследуемых культур P. funiculosum 46.1 характеризовался максимальными скоростями роста и синтеза глюкозооксидазы. Беларусь, Ин-т микробиол. НАН Беларуси, Минск. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PENICILLIUM FUNICULOSUM (FUNGI)
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Р.В.; Лобанок, А.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 05.03-04Б3.59

Семашко, Т. В.
Изучение закономерностей роста и образования глюкозооксидазы у мутантных штаммов Penicillium funiculosum [Текст] / Т. В. Семашко, Р. В. Михайлова, А. Г. Лобанок // Микробиология. - 2004. - Т. 73, N 3. - С. 343-349 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Изучены основные закономерности роста мутантных штаммов Penicillium funiculosum БИМ F-15.3, НММ95.132, 46.1 и биосинтеза ими глюкозооксидазы. Отмечен конститутивный характер образования фермента грибами. Показано, что синтез внеклеточной глюкозооксидазы происходит в постэкспоненциальной фазе развития культур. Фазы роста грибов и образования фермента разобщены во времени. Штаммы P. funiculosum продуцируют также внеклеточную инвертазу и клеточно-связанные каталазу и глюкозооксидазу. Максимальный уровень синтеза инвертазы достигался к 14-18 ч ферментации, клеточносвязанных ферментов - к 48-52 ч, а внеклеточной глюкозооксидазы - к 96 ч. Установлено, что из исследуемых культур P. funiculosum 46.1 характеризовался максимальными скоростями роста и синтеза глюкозооксидазы. Беларусь, Ин-т микробиол. НАН Беларуси, Минск. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PENICILLIUM FUNICULOSUM (FUNGI)
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Михайлова, Р.В.; Лобанок, А.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.06-04Б3.112

Large scale purification of glucose oxidase from recombinant yeast [Text] / Baetselier Annie de [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14 D. - P37 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Крупномасштабное выделение глюкозооксидазы из рекомбинантных дрожжей
Аннотация: Описывается получение и использование рекомбинантного штамма Saccharomyces cerevisiae, содержащего плазмиду pSGO2 с геном глюкозооксидазы, к-рый находится под контролем промотора ADH3-GAPDH. Контроль за образованием глюкозооксидазы при культивировании штамма осуществляли при помощи гель-фильтрации и ВЭЖХ. Показано, что трансформированные дрожжевые клетки секретируют в среду фермент в концентрации более 1 г/л. Очистку фермента из культуральной среды до гомогенности проводили только путем ультрафильтрации. Проведено сравнение свойств полученного ферментного препарата с глюкозооксидазой Aspergillus. Отмечается, что полученный фермент обладает сходной удельной активностью, более гликозилирован и не загрязнен примесями каталазы. Бельгия, Inst. of Cell and Mol. Path., 75 Ave. Hippocrate, B-1200, Brussels.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE
ДРОЖЖИ
РЕКОМБИНАНТЫ
ГЕНЫ
ГЕН ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ПЛАЗМИДЫ
ПЛАЗМИДА PSGO2
ПРОМОТОРЫ
ПРОМОТОР ADH2-GAPDH
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
БИОСИНТЕЗ
КРУПНОМАСШТАБНОЕ ВЫДЕЛЕНИЕ
УЛЬТРАФИЛЬТРАЦИЯ

Доп.точки доступа:
de, Baetselier Annie; De, Beukelaer Michele; Dohet, Phillippe; Ha-Thi, Vin; Frederick, Katherine; Vasavada, Amit; Rosenberg, Steven

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.662

Genetic localization of a series of genes affecting glucose oxidase levels in Aspergillus niger [Text] / Curr. Genet. // Swart Klaas, Vondervoort Peter J. I. van de, Witteveen Cor F. B., Visser Jaap. - 1990. - Vol. 18, N 5. - P435-439 . - ISSN 0172-8083
Перевод заглавия: Генетическая локализация серии генов, влияющих на уровни глюкозооксидазы у Aspergillus niger
Аннотация: После УФ-облучения конидиоспор Aspergillus niger выделены мутанты с измененной экспрессией глюкозооксидазы (GOX). Все выделенные мутации оказались рецессивными. Выявлены 7 комплементационных групп мутантов с повышенной глюкозооксидазной активностью, соответствующих локусам, обозначенным goxA, goxB, goxE, goxF, goxG, goxH и goxI, и 2 комплементационные группы мутантов с пониженной глюкозооксидазной активностью, соответствующие локусам, обозначенным goxC и goxD. Показана принадлежность локусов goxB, goxC и goxF к группе сцепления II, goxI к группе сцепления III, goxD и goxG к группе сцепления V и goxA и goxE к группе сцепления VII. Сконструирован шт., содержащий мутации goxB, goxE, goxG и goxI. Табл. 4. Библ. 12. Нидерланды, Dep. of Genet. Agr. Univ., Dreijenlaan 2, NL-6703 HA Wageningen.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
РЕКОМБИНАЦИЯ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЛЮКОЗООКСИДАЗЕ
ПОЛУЧЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕНЫ GOX ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ГРУППЫ КОМПЛЕМЕНТАЦИИ
КАРТИРОВАНИЕ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.683

Expression of the Aspergillus niger glucose oxidase gene in A. niger, A. nidulans and Saccharomyces cerevisiae [Text] / H. Whittington [et al.] // Curr. Genet. - 1990. - Vol. 18, N 6. - P531-536 . - ISSN 0172-8083
Перевод заглавия: Экспрессия гена глюкозооксидазы Aspergillus niger у А. niger, A. nidulans и Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Клонирован ген глюкозооксидазы (ГО) Aspergillus niger. Повышение дозы этого гена (обозначен god) у А. niger путем трансформации приводит к 5-6-кратному повышению глюкозооксидазной активности. Введение гена god в Кл Aspergillus nidulans, не обладающие глюкозооксидазной активностью, сопровождается образованием ГО, степень гликозилирования к-рой, по-видимому, такая же, как у ГО A. niger. Продемонстрирована экспрессия гена god, объединенного с лидерной последовательностью 'альфа'-фактора (MF'альфа'1) Saccharomyces cerevisiae под контролем промотора и терминатора S. cerevisiae, в Кл S. cerevisiae. ГО, продуцируемая S. cerevisiae, возможно, подвергается избыточ. гликолизированию. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 23. Великобритания, Dep. of Bot., Univ. of Nottingham, Nottingham NG7 2RD.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН GOD ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ЛИДЕРНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ MF АЛЬФА 1
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Whittington, H.; Kerry-Williams, S.; Bidgood, K.; Dodsworth, N.; Peberdy, J.; Dobson, M.; Hinchliffe, E.; Ballance, D.J.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 15.02-04Б4.274

Evaluation of antimicrobial activity of glucose oxidase from Aspergillus niger EBL-A and Penicillium notatum [Text] / Muhammad Anjum Zia [et al.] // Braz. Arch. Biol. and Technol. - 2013. - Vol. 56, N 6. - P956-961 . - ISSN 1516-8913
Перевод заглавия: Оценка антимикробной активности глюкозооксидаз из Aspergillus niger EBL-A и Penicillium notatum
Аннотация: Проведено сравнительное изучение антимикробной активности глюкозооксидаз (GO[s]) продуцируемых Aspergillus niger и Penicillium notatum. Ферментные экстракты из A. niger и P. notatum характеризовались удельными активностями, составляющими 2,32 и 5,53 Ед/мг, соответственно. После обессоливания активности составляли 15,52 и 12,05 Ед/мг, а после ионообменной хроматографии и гельфильтрации - 29,09 - 62 и 25,72 - 59,37 Ед/мг для А. niger и P. notatum, соответственно. С помощью метода диффузии на дисках выявлена антибактериальная активность GO из A. niger и P. notatum. Пакистан, Enzyme Biotechnol, Lab., Dep. Chem. and Biochem, Univ. Agr., Faisalabad

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ПРОДУКЦИЯ
АНТИМИКРОБНАЯ АКТИВНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ШТАММ EBL-A
PENICILLIUM NOTATUM (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Zia, Muhammad Anjum; Riaz, Ayesha; Rasul, Samren; Abbas, Rao Zahid

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.09-04Б3.150

Aspergillus niger mutants with increased glucose oxidase production [Text] / John Markwell [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 30, N 2. - P166-169 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Мутанты Aspergillus niger с повышенным синтезом глюкозооксидазы
Аннотация: Описан метод мутагеназа с использованием азотистой кислоты и первичной селекции штаммов Aspergillus niger с повышенным синтезом глюкозооксидазы (КФ 1.1.3.4). Предложенный метод предполагает использование для селекции: 1) диагностической среды с pH-чувствительным индикатором метиловым красным; 2) низких концентраций D-глюкозы в среде (0,01 и 0,1 М), обычно не индуцирующих того количества кислоты, которое необходимо для изменения цвета среды вокруг мицелия; 3) глицерина в качестве дополнительного источника углерода и энергии. Были изолированы 26 мутантов, образующих на чашках с диагностической средой красноватые пятна вокруг мицелия и растущих в жидкой среде с содержанием D-глюкозы 0,01, 0,1 и 0,5 М. 7 из выделенных мутантов имели удельную глюкозооксидазную активность значительно большую, чем родительский штамм. Такие мутантные штаммы A. niger м. б. полезными для увеличения промышленного синтеза глюкозооксидазы, т. к. к настоящему времени полностью использованы возможности повышения выхода продукта, связанные с оптимизацией технологических параметров процесса ферментации. Табл. 1. Библ. 14. США, Dep. of Biochemistry, and School of Biological Sci. Univ. of Nebraska, Lincoln, Nebraska 68583.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.17.03
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ПРОДУЦЕНТЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
СИНТЕЗ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ОПТИМИЗАЦИЯ ТЕХНОЛОГИИ

Доп.точки доступа:
Markwell, John; Frakes, Laura G.; Brott, Eugene C.; Osterman, John; Wagner, Fred W.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.375

Cloning and DNA sequence analysis of the glucose oxidase gene from Aspergillus niger NRRL-3 [Text] / Marion Kriechbaum [et al.] // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 255, N 1. - P63-66 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Клонирование и анализ последовательности ДНК гена глюкозооксидазы из Aspergillus niger NRRL-3
Аннотация: Клонирован и секвенирован структурный ген глюкозооксидазы ('бета'-D-глюкоза : кислород-1-оксидоредуктаза; КФ 1.1.3.4) из мицелиального гриба Aspergillus niger NRRL-3 (АТТС 9029). Открытой рамке считывания этого гена (1815 п. н.) соответствует пептид из 605 аминокислот, из к-рых 21 аминокислота приходится на сигнальную последовательность, а зрелый белок состоит из 584 аминокислот. Аминокисл. последовательно, выведенная из нуклеотидной последовательности гена, почти идентична последовательности, установленной путем секвенирования очищенного белка. В 3'-нетранслируемой области (167 п. н.) обнаружен потенциальный сигнал полиаденилирования (AATAGA). Ил. 3. Библ. 16. ФРГ, Inst. fur Biochemie, Technische Hochschule Darmstadt, Petersenstr 22, D-6100 Darmstadt.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ШТАММ NRRL-3
ГЕНЫ
ГЕН ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРЕДСКАЗАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kriechbaum, Marion; Heilmann, Hans J.; Wientjes, Franz J.; Hahn, Marina; Jany, Klaus-D.; Gassen, Hans G.; Sharif, Fadel; Alaeddinoglu, Gurdal

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.06-04А3.99

Low-level electrochemical detection of glucose oxidase and a glucose oxidase conjugate [Text] / R. M. Allen [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 1995. - Vol. 10, N 6-7. - P621-631 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Электрохимическая детекция низких уровней глюкозооксидазы и конъюгата глюкозооксидазы
Аннотация: Описан амперометрический сенсор для глюкозооксидазы (ГО). Частичная оптимизация рабочего потенциала электрода при 0,4 B против Ag/AgCl, 0,1 M KCl при конц-ии глюкозы 30 мМ позволила определять от 50 пМ ГО за 25 мин. Сенсор обладает высокой степенью точности и воспроизводимости и тот же самый электрод может быть использован повторно для многочисленных количественных анализов. Механизм работы сенсора включает образование H[2]O[2] при участии ГО на рабочем электроде, что приводит к генерации тока, величина к-рого может быть соотнесена с конц-ией ГО. Конъюгат ГО с основанным на кумарине пестицидным аналогом не дает амперометрического ответа. Великобритания, Dep. Chem., King's Coll. London, Campden Hill Road, Kensington, London W8 7AH. Библ. 7

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: УСТРОЙСТВА
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОНЪЮГАТ ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКАЯ ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Allen, R.M.; Bennetto, H.P.; Lewis, I.A.S.; Mason, J.R.; Westra, A.R.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.8

Low-level electrochemical detection of glucose oxidase and a glucose oxidase conjugate [Text] / R. M. Allen [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 1995. - Vol. 10, N 6-7. - P621-631 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Электрохимическая детекция низких уровней глюкозооксидазы и конъюгата глюкозооксидазы
Аннотация: Описан амперометрический сенсор для глюкозооксидазы (ГО). Частичная оптимизация рабочего потенциала электрода при 0,4 B против Ag/AgCl, 0,1 M KCl при конц-ии глюкозы 30 мМ позволила определять от 50 пМ ГО за 25 мин. Сенсор обладает высокой степенью точности и воспроизводимости и тот же самый электрод может быть использован повторно для многочисленных количественных анализов. Механизм работы сенсора включает образование H[2]O[2] при участии ГО на рабочем электроде, что приводит к генерации тока, величина к-рого может быть соотнесена с конц-ией ГО. Конъюгат ГО с основанным на кумарине пестицидным аналогом не дает амперометрического ответа. Великобритания, Dep. Chem., King's Coll. London, Campden Hill Road, Kensington, London W8 7AH. Библ. 7

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: УСТРОЙСТВА
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
КОНЪЮГАТ ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКАЯ ДЕТЕКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Allen, R.M.; Bennetto, H.P.; Lewis, I.A.S.; Mason, J.R.; Westra, A.R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.33

Mizuno, Katsushige.
Purification and some properties of p-nitrophenyl-'бета'-D-glucoside-hydrolyzing enzymes in culture filtrate of Bacillus circulans KA-304 grown on cell-wall preparation of Shizophyllum commune [Text] / Katsushige Mizuno, Naoyuki Awazu, Takashi Tachiki // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1998. - Vol. 62, N 1. - P39-43 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка ферментов, гидролизующих п-нитрофенил-'бета'-D-глюкозид, из фильтрата культуры Bacillus circulans KA-304, выращенной на среде с препаратом клеточных стенок Schizophyllum commune, и некоторые их свойства
Аннотация: Две 'бета'-D-глюкозидазы очищены методом ИОХ на ДЭАЭ-Целлюлозе из фильтрата губинной культуры Bacillus circulans KA-304, выращенной на среде с препаратом клеточных стенок Schizophyllum commune в качестве источника углерода. Кратность очистки и выход первого фермента составил 13 раз и 30%, второго - 26 раз и 8% соотв. Ферменты имели сходные физико-химические свойства за исключением мол. массы и кол-ва структурных единиц. Первый был тетрамером с мол. м. 200 кД, второй - димером с мол. м. 100 кД. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Sci. and Eng., Ritsumeikan Univ., Noji Higashi 1-1-1, Kusatsu 525-77. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
П-НИТРОФЕНОЛ-'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗИД
ИЗУЧЕНИЕ
BACILLUS CIRCULANS (BACT.)
ШТАММ KA-304-ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Awazu, Naoyuki; Tachiki, Takashi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.04-04А3.94

Gamburzev, Sergej.
Glucose biosensor based on oxygen electrode [Text]. Part III. Jong-term performance of the glucose biosensor in blood plasma at body temperature / Sergej Gamburzev, Plamen Atanasov, Ebtisam Wilkins // Anal. Lett. - 1995. - Vol. 28, N 7. - P1143-1157 . - ISSN 0003-2719
Перевод заглавия: Глюкозный биосенсор на основе кислородного электрода. Часть III. Длительная работа глюкозного биосенсора в плазме крови при температуре тела
Аннотация: На основе кислородного электрода получен имплантируемый амперометрический биосенсор для непрерывного определения глюкозы у больных диабетом. Чувствительным элементом биосенсора является глюкозооксидаза, иммобилизованная в графитовом порошке в виде жидкой суспензии. В кач-ве проницаемых для глюкозы мембран используют поликарбонат и политетрафторэтилен, покрытые силастиком. Показана возможность работы биосенсора в неразбавленной плазме крови при т-ре тела в течение 1200 ч без снижения ферментативной активности. Более перспективной оказалось применение политетрафторэтиленовой мембраны. она обладала большей механической прочностью и практически не оказывала влияния на длительную операционную стабильность биосенсора. Мексика, Dept Chem. and Nuclear Eng., Univ.New Mexico, Albuquerque, NM 87131-1341. Библ. 16

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЙ БИОСЕНСОР
КОНСТРУКЦИЯ
КИСЛОРОДНЫЙ ЭЛЕКТРОД
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В КРОВИ
ДИАБЕТ

Доп.точки доступа:
Atanasov, Plamen; Wilkins, Ebtisam

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.04-04А3.97

An autoclavable glucose biosensor for microbial fermentation monitoring and control [Text] / Michael R. Phelps [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 46, N 6. - P514-524 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Автоклавируемый глюкозный биосенсор для мониторинга и контроля ферментации микроорганизмов
Аннотация: Сконструирован опытный образец регенерируемого амперометрического биосенсора для определения глюкозы. Чувствительным элементом биосенсора служит глюкозооксидаза, обратимо иммобилизованная на целлюлозной матрице с использованием технологии доменов, связывающих целлюлозу. Перед актоклавированием мембранной системы сенсора фермент освобождают из матрицы погружением ее в соотв. элюирующий р-р. Биосенсор успешно испытан для контроля потребления глюкозы in situ при периодической ферментации с подпиткой Escherichia coli. Отмечается совпадение данных, полученных с помощью сконструированного сенсора и традиционного метода off-line анализа. Канада, univ. Boulevard, Vancouver, British Columbia V6T 1Z3. Библ. 49

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРИМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОД
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АВТОКЛАВИРУЕМЫЙ СЕНСОР
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Phelps, Michael R.; Hobbs, John B.; Kilburn, Douglas G.; Turner, Robin F.B.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.17

An autoclavable glucose biosensor for microbial fermentation monitoring and control [Text] / Michael R. Phelps [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 46, N 6. - P514-524 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Автоклавируемый глюкозный биосенсор для мониторинга и контроля ферментации микроорганизмов
Аннотация: Сконструирован опытный образец регенерируемого амперометрического биосенсора для определения глюкозы. Чувствительным элементом биосенсора служит глюкозооксидаза, обратимо иммобилизованная на целлюлозной матрице с использованием технологии доменов, связывающих целлюлозу. Перед актоклавированием мембранной системы сенсора фермент освобождают из матрицы погружением ее в соотв. элюирующий р-р. Биосенсор успешно испытан для контроля потребления глюкозы in situ при периодической ферментации с подпиткой Escherichia coli. Отмечается совпадение данных, полученных с помощью сконструированного сенсора и традиционного метода off-line анализа. Канада, univ. Boulevard, Vancouver, British Columbia V6T 1Z3. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРИМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
ФЕРМЕНТНЫЙ ЭЛЕКТРОД
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
АВТОКЛАВИРУЕМЫЙ СЕНСОР
ГЛЮКОЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Phelps, Michael R.; Hobbs, John B.; Kilburn, Douglas G.; Turner, Robin F.B.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 01.08-04И3.398

Ohashi, Kazuaki.
Expression of amylase and glucose oxidase in the hypopharyngeal gland with an age-dependent role change of the worker honeybee (Apis mellifera L.) [Text] / Kazuaki Ohashi, Shunji Natori, Takeo Kubo // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 265, N 1. - P127-133 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Экспрессия амилазы и глюкозооксидазы в гипофарингеальной железе с возраст-зависимым изменением роли рабочей медоносной пчелы (Apis mellifera L.)
Аннотация: Скринингом клонотеки гипофарингеальной железы (ГЖ) пчелы-сборщицы фрагментами соотв. кДНК выделили полноразмерные клоны, идентифицированные по выведенной белковой последовательности как кДНК 'альфа'-амилазы (Am) и глюкозооксидазы (GO). Степень идентичности белковых продуктов с Am D. melanogaster и GO Aspergillus niger составили 'ЭКВИВ'61 и 'ЭКВИВ'24% соотв. Из гомогената ГЖ пчелы-сборщицы выделили и очистили активности Am и GO, к-рые по данным частичного белкового секвенирования отвечают полученным кДНК. Транскрипты обоих ферментов присутствуют только в препаратах ГЖ рабочих пчел, но не более молодых пчел-воспитателей, что предполагает скоррелированную с функциональным поведением онторегулируемую экспрессию генов углевод-метаболизирующих ферментов. Япония, Grad. Sch. Pharm. Sci., Univ. Tokyo, Tokyo 113-0033. Библ. 26

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: РАЗВИТИЕ
АМИЛАЗЫ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
ЭКСПРЕССИЯ
APIS MELLIFERA
МЕДОНОСНАЯ РАБОЧАЯ ПЧЕЛА

Доп.точки доступа:
Natori, Shunji; Kubo, Takeo

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.01-04Б2.76

Михайлова, Р. В.
Отбор штаммов Penicillium funiculosum - высокоактивных продуцентов глюкозооксидазы [Текст] / Р. В. Михайлова, Т. В. Семашко, А. Г. Лобанок // Прикл. биохимия и микробиол. - 2002. - Т. 38, N 3. - С. 273-277 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Показана эффективность использования метаболических ингибиторов, рибофлавина и конечных продуктов реакции окисления глюкозы для отбора мутантов Penicillium funiculosum с повышенной глюкозооксидазной активностью. Самая высокая частота положительных мутаций обнаружена у клонов, устойчивых к азиду натрия, рибофлавину и 'бета'-D-глюконо-'дельта'-лактону. Анализ ферментативной активности мутантных штаммов P. funiculosum в условиях глубинного культивирования позволил выявить 7 культур с уровнем синтеза глюкозооксидазы на 24-56% выше, чем у исходного штамма P. funiculosum HMM95.132. Беларусь, Инст. микробиол. НАН Беларуси, Минск, 220141. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PENICILLIUM FUNICULOSUM (FUNGI)
ОТБОР ШТАММОВ
ПРОДУЦЕНТЫ ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ
МУТАЦИИ
ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Семашко, Т.В.; Лобанок, А.Г.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска