СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Miyamoto, Eishichi$<.>)

Общее количество найденных документов : 57
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-57

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.02-04Т1.079

Miyamoto, Eishichi.
Клеточные реакции после стимуляции рецепторов: изучение модели для оценки эффектов и механизмов действия лекарственных средств для разработки новых лекарств [Text] / Eishichi Miyamoto, Haruhiro Higashida // Folia Pharmacol. Japon. - 1993. - Vol. 102, N 3. - С. 161- 169 . - ISSN 0015-5691
Аннотация: На культивируемых клетках различных линий оценивали состояние трансдуцирующих сигнальных систем и генерацию вторичных мессенджеров при активации рецепторов нейромедиаторов, гормонов и факторов роста. Особое внимание было обращено на повышение внутриклеточной конц-ии Ca{2}{+} и стимуляцию Ca{2}{+}/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II. Эти модели могут использоваться при разработке лекарственных средств с новым мех-мом действия. Япония, Kumamoto Univ. Sch. of Med., Kumamoto 860. Библ. 26.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.02
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
СТИМУЛЯЦИЯ
НЕЙРОМЕДИАТОРЫ
ТРАНСДУЦИРУЮЩИЕ СИГНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ
МОДЕЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА

Доп.точки доступа:
Higashida, Haruhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.03-04М3.062

Glycolipids isolated from Aplysia kurodai can activate cyclic adenosine 3',5'-monophosphate-dependent protein kinase from rat brain [Text] / Futoshi Arakane [et al.] // J. Neurochem. - 1994. - Vol. 62, N 1. - P86-93 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Способность выделяемых из моллюска Aplysia kurodai гликолипидов активировать цАМФ-зависимую протеинкиназу головного мозга крысы
Аннотация: Среди фосфонгликосфинголипидов, выделенных из кожи моллюска Aplysia kurodai, наиболее высокой способностью стимулировать активность мембранной цАМФ-зависимой протеинкиназы (ПК) мозга крысы обладал 3-О-Ме Gal 1 3Gal N Ац 'альфа' 3[6'-О-(2-аминоэтилфосфонил) Gal 'альфа' 1 2] (2-аминоэтилфосфонил 6) Glc 'бета' 1 4 Glc 'бета' 1'+-'1 церамид, обозначенный SGL-II. При использовании кемптида в качестве субстрата максимальную стимуляцию активности ПК отмечали при конц-ии SGL-II 250 мкМ. Эффект SGL-II оказался аддитивным при субмаксимальной конц-ии цАМФ. Стимулируемая SGL-II ПК катализировала фосфорилирование белка 2, синаптина 1 и щелочного белка миелина. Активность стимулированной SGL-II (100 мкМ) ПК подавлял специфический пептидный ингибитор цАМФ-киназы (25 мкМ). Активность изолированной каталитической субъединицы ПК понижалась в присутствии регуляторной субъединицы. Япония, Kumamoto Univ. School of Medicine, Kumamoto. Библ. 39.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.17
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА
ЦАМФ-ЗАВИСИМАЯ
ГЛИКОЛИПИДЫ
КОЖА
НЕРВНЫЕ ВОЛОКНА
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Arakane, Futoshi; Fukunaga, Kohji; Araki, Shigeko; Abe, Sachiko; Satake, Mei; Miyazaki, Kohji; Okamura, Hitoshi; Miyamoto, Eishichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.05-04М6.068

Occurrence and activation of Ca{2}{+}/calmodulin-dependent protein kinase II and its endogenous substrates in bovine adrenal medullary cells [Text] / Nobuyuki Yanagihara [et al.] // Mol. Pharmacol. - 1994. - Vol. 46, N 3. - P423-430
Перевод заглавия: Присутствие и активация зависимой от Ca{2}{+}/кальмодулина протеинкиназы II и ее эндогенные субстраты в клетках мозгового вещества надпочечников крупного рогатого скота
Аннотация: Хроматографическими методами из культуры клеток мозгового в-ва надпочечников крупного рогатого скота выделены 2 частично очищенные формы протеинкиназы II и связывающий кальмодулин белок. Одна из форм фермента реагировала с антителами к зависимой от Са{2}{+}/кальмодулина протеинкиназе. Эта форма фосфорилировала связывающий кальмодулин белок, а также тирозингидроксилазу и некоторые мембранные белки хромаффинных гранул. Стимуляция культивируемых клеток К{+} вызывала быстрое увеличение притока в них Са{2}{+} и активности протеинкиназы. Оба показателя уменьшались после добавления MgSO[4], ингибировавшего кальциевые каналы. Полученные результаты показывают, что в клетках мозгового в-ва надпочечников присутствует изоформа зависимой от Са{2}{+}/кальмодулина протеинкиназы II, которая активируется при деполяризации клеток. Япония, Kumamoto Univ. Sch. of Medicine, Kumamoto 860. Библ. 40.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.53.21
Рубрики: НАДПОЧЕЧНИКИ
МОЗГОВОЕ ВЕЩЕСТВО
ПРОТЕИНКИНАЗА
ЗАВИСИМАЯ ОТ СА{2}{+}
КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ

Доп.точки доступа:
Yanagihara, Nobuyuki; Toyohira, Yumiko; Yamamoto, Hideyuki; Ohta, Yasutaka; Tsutsui, Masato; Miyamoto, Eishichi; Izumi, Futoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.09-04М3.112

Neostriatal mosaic and type II Ca{2}{+}/calmodulin-dependent protein kinase: An immunohistochemical study on the adult rat striatum [Text] / Satoshi Goto [et al.] // Neurosci. Lett. - 1994. - Vol. 173, N 1-2. - P177-180 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Мозаичность Ca{2}{+}/кальмодулин-зависимой протеинкиназы (тип II) в неостриатуме: иммуногистохимическое исследование стриатума взрослых крыс
Аннотация: При иммуногистохимическом анализе срезов головного мозга крыс линии Вистар констатировали мозаичность распределения связанной с присутствием Ca{2}{+}/кальмодулин-зависимой протеинкиназы (тип II) иммунореактивности в стриатуме. Повышенную иммунореактивность при этом находили в экстрастриасомальном матриксе при визуализации последнего выявлением связанной с присутствием кальбиндина-D[2][8][k] иммунореактивности. Плотность распределения обладающих связанной с присутствием упомянутого фермента иммунореактивности в стриасомах оказалась меньше, чем в матриксе. Япония, Kumamoto Univ. Med. School, Kumamoto 860. Библ. 22.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КАЛЬЦИЙ/КАЛЬМОДУЛИН-ЗАВИСИМЫЕ
НЕЙРОХИМИЧЕСКАЯ КОМПАРТЛИНТАЛИЗАЦИЯ
КАЛЬБИНДИН-Д[2][8][К]
СТРИАТУМ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Goto, Satoshi; Yamada, Kazumichi; Ushio, Yukitaka; Fukunaga, Kohji; Miyamoto, Eishichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.189

Activation of Ca{2+}/calmodulin-dependent protein kinase II and phosphorylation of intermediate filament proteins by stimulation of glutamate receptors in cultured rat cortical astrocytes [Text] / Shigetoshi Yano [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 7. - P5428-5439 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Активация в культивируемых астроцитах из коры [головного мозга] крысы Ca{2+}/кальмодулинзависимой протеинкиназы II и фосфорилирование белков промежуточных филаментов вследствие стимуляции рецепторов глутамата
Аннотация: Исследовав иммунофлуоресценцию с помощью антитела к Ca{2+}/кальмодулинзависимой протеинкиназе II, показали присутствие этого фермента в цитоплазме и особенно в ядрах астроцитов. Глутамат усиливает Ca{2+}-независимую активность фермента вследствие его аутофосфорилирования; этот эффект блокируют DL-2-амино-3-фосфонопропионат и 6-циано-7-нитрохиноксалин-2,3-дион, но не 2-амино-5-фосфоновалерат. Глутамат стимулирует в астроцитах фосфорилирование виментина и глиального фибриллярного кислого белка вследствие активации Ca{2+}/кальмодулинзависимой протеинкиназы II. Япония, Dept Pharmacol., Kumamoto Univ. Sch. Med., Kumamoto 860. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА II
КАЛЬЦИЙ/КАЛЬМОДУЛИН-ЗАВИСИМАЯ
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Yano, Shigetoshi; Fukunaga, Kohji; Ushio, Yukitaka; Miyamoto, Eishichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.91

Miyamoto, Eishichi.
Регуляция синаптического действия и фосфорилирование-дефосфорилирование белка [Text] / Eishichi Miyamoto // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1995. - Vol. 40, N 6. - С. 682-690 . - ISSN 0039-9450

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: БЕЛОК
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ-ДЕФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
СИНАПТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.03-04М3.225

Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II and protein phosphatase 2B (calcineurin) immunoreactivity in the rat hippocampus long after ischemia [Text] / Hiroshi Onodera [et al.] // Brain Res. - 1995. - Vol. 684, N 1. - P95-98 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Иммунореактивность протеинфосфатазы 2B (кальцийневрина) и протеинкиназы II, зависимой от кальций/кальмодулина в гиппокампе крыс спустя длительное время после ишемии
Аннотация: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (kinase II) and protein phosphatase 2B (calcineurin) immunoreactivity in the rat hippocampus was studied 100 days after ischemic damage to hippocampal CA1 pyramidal neurons. One-hundred days after ischemia, only a few CA1 pyramidal neurons survived and they exhibited enhanced kinase II and calcineurin immunoreactivity in their basal and apical dendrites. The stratum lucidum of the CA3 (mossy fiber terminal area) had enhanced kinase II and calcineurin immunoreactivity. These results suggest activity-dependent regulation and redistribution of kinase II and calcineurin after intervention in neuronal circuitry. Япония, Dep. of Neurology, Inst. of Brain Diseases, Tohoku Univ. School of Med. Sendai. Библ. 17

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
CA{2+}/КАЛЬМОДУЛИНЗАВИСИМАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА II
ПРОТЕИНФОСФАТАЗА 2B
ИШЕМИЯ МОЗГА
ГИППОКАМП
СИНАПТИЧЕСКАЯ ПЛАСТИЧНОСТЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Onodera, Hiroshi; Yamasaki, Yasundo; Kogure, Kyuya; Miyamoto, Eishichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.05-04М3.45

Fukunaga, Kohji.
Increased phophorylation of Ca{2+}/calmodulin-dependent protein kinase II and its endogenous substrates in the induction of long term potentiation [Text] / Kohji Fukunaga, Dominique Muller, Eishichi Miyamoto // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 11. - P6119-6124 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Увеличение фосфорилирования Ca{2+}, кальмодулин-зависимой протеинкиназы II и ее эндогенных субстратов при индукции длительного потенцирования
Аннотация: Индукция длительного потенцирования в CA1 области срезов гиппокампа связана с увеличением активности Ca{2+}, кальмодулин-зависимой протеинкиназы II. Применение высоко-, но не низко-частотной стимуляции к двум группам афферентов в CA1 области {32}P-меченных срезов привело к фосфорилированию 2-х основных субстратов фермента, синапсина I и белка 2, ассоциированного с микротрубочками, а также к автофосфорилированию CaM-киназы II. Применение иммуноблоттинга показало, что индукция длительного потенцирования сопровождается увеличением количества CaM-киназы II в той же самой области. Все наблюдаемые изменения не выявлялись, если высокочастотную стимуляцию проводили в присутствии антагониста N-метил-D-аспартатного рецептора, D-2-амино-5-фосфонопентаноата. Очевидно, активированная CaM-киназа II участвует в индукции синаптического потенцирования как в постсинаптических, так и в пресинаптических областях. Швейцария, Dep. Pharmacol., Centre Med. Univ., 1211 Geneva 4. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА II
КАЛЬЦИЙ/КАЛЬМОДУЛИН-ЗАВИСИМАЯ
СУБСТРАТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГИППОКАМП

Доп.точки доступа:
Muller, Dominique; Miyamoto, Eishichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.05-04Т4.129

Modifications of neurofilament proteins by possible metabolites of allyl chloride in vitro [Text] / Yan He [et al.] // Drug and Chem. Toxicol. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P315-331 . - ISSN 0148-0545
Перевод заглавия: Модификация белков микрофиламентов вероятными метаболитами аллилхлорида
Аннотация: Выделенные из спинного мозга крыс 'MARS''MARS' Wistar белки цитоскелета инкубировали в присутствии 2,5-гександиона (I), аллилхлорида (II) или эпихлоргидрина (III) в конц-ии 160 мМ на протяжении до 72 ч. Методом электрофореза в полиакриламидном геле в денатурирующих условиях, показано, что на ранних этапах инкубации происходило накопление высокомолекулярного материала. Методом иммуноблоттинга обнаружено, что образующиеся при воздействии I, II и III высокомолекулярные белки являются продуктами формирования поперечных сшивок белков микрофиламентов, обладающих антигенными св-вами. Способность к модификации белков цитоскелета снижалась в ряду: IIIIII. Япония, Kumamoto Univ. School of Medicine, Kumamoto 860. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 24

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: ГЕКСАНДИОН
АЛЛИЛХЛОРИД
ЭПИХЛОРГИДРИН
СПИННОЙ МОЗГ
ЦИТОСКЕЛЕТ
БЕЛКИ
МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
He, Yan; Nagano, Megumi; Yamamoto, Hideyuki; Miyamoto, Eishichi; Futatsuka, Makoto

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.228

Ca{2+}/calmodulin-dependent protein kinase II and synapsin I-like protein in mouse insulinoma MIN6 cells [Text] / Kazuya Matsumoto [et al.] // Endocrinology. - 1995. - Vol. 136, N 9. - P3784-3793 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Зависимая от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназа II и белок, сходный с синапсином I у линии MIN 6 клеток инсулиномы мыши
Аннотация: Показали, что зависимая от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназа II клеток (Кл) MIN 6 содержит субъединицу с мол. м. 55 кД, выявляемую с помощью электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия, аутофосфорилируется способом, характерным для этого фермента вообще, и фосфорилирует некоторые субстраты зависимой от Ca{+} и кальмодулина протеинкиназы II головного мозга крысы. В мембранной фракции Кл MIN 6 идентифицировали белок с мол. м. 84 кД, реагирующий с антителами к синапсину I головного мозга крысы. Методами одноразмерного фосфопептидного картирования с применением электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия и методом радиоавтографии установили участки, фосфорилирования зависимой от циклического аденозин-3',5'-монофосфата протеинкиназы и зависимой от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназы II: участок 1 (10 кД) и участок 2 (30 кД). Белок с мол. м. 84 кД назван белком, сходным с синапсином I. Полагают, что зависимая от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназа II регулирует секрецию инсулина путем фосфорилирования белка, сходного с синапсином I. Япония, Kumamoto Univ. School Med., Kumamoto 860. Библ. 54

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ИНСУЛИНОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПОСТОЯННАЯ ЛИНИЯ MIN6
ЗАВИСИМАЯ ОТ CA{2+} И КАЛЬМОДУЛИНА ПРОТЕИНКИНАЗА II
БЕЛОК, СХОДНЫЙ С СИНАПСОМ I
МЫШЬ

Доп.точки доступа:
Matsumoto, Kazuya; Fukunaga, Kohji; Miyazaki, Jun-Ichi; Shichiri, Motoaki; Miyamoto, Eishichi

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.106

Modifications of neurofilament proteins by possible metabolites of allyl chloride in vitro [Text] / Yan He [et al.] // Drug and Chem. Toxicol. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P315-331 . - ISSN 0148-0545
Перевод заглавия: Модификация белков микрофиламентов вероятными метаболитами аллилхлорида
Аннотация: Выделенные из спинного мозга крыс 'MARS''MARS' Wistar белки цитоскелета инкубировали в присутствии 2,5-гександиона (I), аллилхлорида (II) или эпихлоргидрина (III) в конц-ии 160 мМ на протяжении до 72 ч. Методом электрофореза в полиакриламидном геле в денатурирующих условиях, показано, что на ранних этапах инкубации происходило накопление высокомолекулярного материала. Методом иммуноблоттинга обнаружено, что образующиеся при воздействии I, II и III высокомолекулярные белки являются продуктами формирования поперечных сшивок белков микрофиламентов, обладающих антигенными св-вами. Способность к модификации белков цитоскелета снижалась в ряду: IIIIII. Япония, Kumamoto Univ. School of Medicine, Kumamoto 860. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: ГЕКСАНДИОН
АЛЛИЛХЛОРИД
ЭПИХЛОРГИДРИН
СПИННОЙ МОЗГ
ЦИТОСКЕЛЕТ
БЕЛКИ
МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
He, Yan; Nagano, Megumi; Yamamoto, Hideyuki; Miyamoto, Eishichi; Futatsuka, Makoto

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.07-04М6.281

Ca{2+}/calmodulin-dependent protein kinase II and synapsin I-like protein in mouse insulinoma MIN6 cells [Text] / Kazuya Matsumoto [et al.] // Endocrinology. - 1995. - Vol. 136, N 9. - P3784-3793 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Зависимая от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназа II и белок, сходный с синапсином I, в линии MIN 6 клеток инсулиномы мыши
Аннотация: Показали, что зависимая от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназа II клеток (Кл) MIN 6 содержит субъединицу с мол. м. 55 кД, выявляемую с помощью электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия, аутофосфорилируется способом, характерным для этого фермента вообще, и фосфорилирует некоторые субстраты зависимой от Ca{+} и кальмодулина протеинкиназы II головного мозга крысы. В мембранной фракции Кл MIN 6 идентифицировали белок с мол. м. 84 кД, реагирующий с антителами к синапсину I головного мозга крысы. Методами одноразмерного фосфопептидного картирования с применением электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия и методом радиоавтографии установили участки, фосфорилирования зависимой от циклического аденозин-3',5'-монофосфата протеинкиназы и зависимой от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназы II: участок 1 (10 кД) и участок 2 (30 кД). Белок с мол. м. 84 кД назван белком, сходным с синапсином I. Полагают, что зависимая от Ca{2+} и кальмодулина протеинкиназа II регулирует секрецию инсулина путем фосфорилирования белка, сходного с синапсином I. Япония, Kumamoto Univ. School Med., Kumamoto 860. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.02
Рубрики: ИНСУЛИНОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ПОСТОЯННАЯ ЛИНИЯ MIN6
ЗАВИСИМАЯ ОТ CA{2+} И КАЛЬМОДУЛИНА ПРОТЕИНКИНАЗА II
БЕЛОК, СХОДНЫЙ С СИНАПСОМ I
МЫШЬ

Доп.точки доступа:
Matsumoto, Kazuya; Fukunaga, Kohji; Miyazaki, Jun-Ichi; Shichiri, Motoaki; Miyamoto, Eishichi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.08-04М3.118

Activation of mitogen-activated protein kinase in cultuted rat hippocampal neurons by stimulation of glutamate receptors [Text] / Masahito Kurino [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 3. - P1282-1289 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Активация протеинкиназы, активируемой митогеном, в культивируемых нейронах гиппокампа крыс путем стимуляции рецепторов глутамата
Аннотация: Mitogen-activated protein kinase (MAP kinase) was activated by stimulation of glutamate receptors in cultured rat hippocampal neurons. Ten micromolar glutamate maximally stimulated MAP kinase activity, which peaked during 10 min and decreased to the basal level within 30 min. Experiments using glutamate receptor agonists and antagonists revealed that glutamate stimulated MAP kinase through NMDA and metabotropic glutamate receptors but not through non-NMDA receptors. Glutamate and its receptor agonists had no apparent effect on MAP kinase activation in cultured cortical astrocytes. Addition of calphostin C, a protein kinase C (PKC) inhibitor, or down-regulation of PKC activity partly abolished the stimulatory effect by glutamate, but the MAP kinase activation by treatment with ionomycin, a Ca{2+} ionophore, remained intact. Lavendustin A, a tyrosine kinase inhibitor, was without effect. In experiments with {32}P-labeled hippocampal neurons, MAP kinase activation by glutamate was associated with phosphorylation of the tyrosine residue located on MAP kinase. However, phosphorylation of Raf-1, the c-raf protooncogene product, was not stimulated by treatment with glutamate. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА, АКТИВИРУЕМАЯ МИТОГЕНОМ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
РЕЦЕПТОРЫ ГЛУТАМАТА
КАЛЬЦИЙ
НЕЙРОНЫ
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kurino, Masahito; Fukumaga, KOhji; Ushio, Yukitaka; Miyamoto, Eishichi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.145

Glutamate-induced loss of Ca{2+}/calmodulin-dependent protein kinase II activiity in cultured rat hippocampal neurons [Text] / Motohiro Morioka [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 64, N 5. - P2132-2139 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Индуцированная глутаматом утрата активности зависимой от Ca{2+}/кальмодулина протеинкиназы II в культивируемых нейронах гиппокампа крыс
Аннотация: Инкубация культивируемых нейронов гиппокампа крыс с глутаматом (500 мкМ) в течение 20 мин приводит к 50%-ному снижению активности Ca{2+}/кальмодулинзависимой протеинкиназы II (КМ-ПК II) и это снижение отменялось антагонистом рецепторов N-метил-D-аспартата, соединением MK-801, или удалением Ca{2+} из среды. Активность КМ-ПК II в нейронах подавлялась также кальциевым ионофором иономицином. Снижение активности КМ-ПК II в нейронах сопровождалось ее транслокацией из цитозоля в мембранную фракцию. Обсуждают возможную роль инактивации КМ-ПК II в нейротоксичности глутамата при ишемии мозга. Япония [K.F.], Dep. Neurosurg., Kumamoto Univ. Sch. Med., Kumamoto 860. Библ. 47

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
CA{2+}/КАЛЬМОДУЛИНЗАВИСИМАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА II
АКТИВНОСТЬ
НЕЙРОНЫ
ТОКСИЧНОСТЬ ГЛУТАМАТА
РЕЦЕПТОРЫ N-МЕТИЛ-D-АСПАРТАТА
ИШЕМИЯ МОЗГА

Доп.точки доступа:
Morioka, Motohiro; Fukunaga, Kohji; Nagahiro, Shinji; Kurino, Masahito; Ushio, Yukitaka; Miyamoto, Eishichi

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.228

Activation of mitogen-activated protein kinase in cultuted rat hippocampal neurons by stimulation of glutamate receptors [Text] / Masahito Kurino [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 3. - P1282-1289 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Активация протеинкиназы, активируемой митогеном, в культивируемых нейронах гиппокампа крыс путем стимуляции рецепторов глутамата
Аннотация: Mitogen-activated protein kinase (MAP kinase) was activated by stimulation of glutamate receptors in cultured rat hippocampal neurons. Ten micromolar glutamate maximally stimulated MAP kinase activity, which peaked during 10 min and decreased to the basal level within 30 min. Experiments using glutamate receptor agonists and antagonists revealed that glutamate stimulated MAP kinase through NMDA and metabotropic glutamate receptors but not through non-NMDA receptors. Glutamate and its receptor agonists had no apparent effect on MAP kinase activation in cultured cortical astrocytes. Addition of calphostin C, a protein kinase C (PKC) inhibitor, or down-regulation of PKC activity partly abolished the stimulatory effect by glutamate, but the MAP kinase activation by treatment with ionomycin, a Ca{2+} ionophore, remained intact. Lavendustin A, a tyrosine kinase inhibitor, was without effect. In experiments with {32}P-labeled hippocampal neurons, MAP kinase activation by glutamate was associated with phosphorylation of the tyrosine residue located on MAP kinase. However, phosphorylation of Raf-1, the c-raf protooncogene product, was not stimulated by treatment with glutamate. Библ. 39

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ПРОТЕИНКИНАЗА, АКТИВИРУЕМАЯ МИТОГЕНОМ
ПРОТЕИНКИНАЗА C
РЕЦЕПТОРЫ ГЛУТАМАТА
КАЛЬЦИЙ
НЕЙРОНЫ
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kurino, Masahito; Fukumaga, KOhji; Ushio, Yukitaka; Miyamoto, Eishichi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.10-04М3.70

Glutamate-induced loss of Ca{2+}/calmodulin-dependent protein kinase II activiity in cultured rat hippocampal neurons [Text] / Motohiro Morioka [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 64, N 5. - P2132-2139 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Индуцированная глутаматом утрата активности зависимой от Ca{2+}/кальмодулина протеинкиназы II в культивируемых нейронах гиппокампа крыс
Аннотация: Инкубация культивируемых нейронов гиппокампа крыс с глутаматом (500 мкМ) в течение 20 мин приводит к 50%-ному снижению активности Ca{2+}/кальмодулинзависимой протеинкиназы II (КМ-ПК II) и это снижение отменялось антагонистом рецепторов N-метил-D-аспартата, соединением MK-801, или удалением Ca{2+} из среды. Активность КМ-ПК II в нейронах подавлялась также кальциевым ионофором иономицином. Снижение активности КМ-ПК II в нейронах сопровождалось ее транслокацией из цитозоля в мембранную фракцию. Обсуждают возможную роль инактивации КМ-ПК II в нейротоксичности глутамата при ишемии мозга. Япония [K.F.], Dep. Neurosurg., Kumamoto Univ. Sch. Med., Kumamoto 860. Библ. 47

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
CA{2+}/КАЛЬМОДУЛИНЗАВИСИМАЯ ПРОТЕИНКИНАЗА II
АКТИВНОСТЬ
НЕЙРОНЫ
ТОКСИЧНОСТЬ ГЛУТАМАТА
РЕЦЕПТОРЫ N-МЕТИЛ-D-АСПАРТАТА
ИШЕМИЯ МОЗГА

Доп.точки доступа:
Morioka, Motohiro; Fukunaga, Kohji; Nagahiro, Shinji; Kurino, Masahito; Ushio, Yukitaka; Miyamoto, Eishichi

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.06-04Н3.134

Stimulatory effect of suramin on the proliferation of human glioma cells [Text] / Jun-ichi Kuratsu [et al.] // Anticancer Res. - 1995. - Vol. 15, N 4. - P1263-1268 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Стимулирующий эффект сурамина на пролиферацию клеток глиомы человека
Аннотация: Изучали действие потенциального терапевтического агента сурамина (СР) - неспецифического антагониста ростовых факторов на пролиферацию, клеточный цикл и активность МАР-киназы в Кл перевиваемых линий глиом человека U105MG, U251MG и 373MG. СР при низких конц-иях (50, 100 мкг/мл) стимулировал пролиферацию и переход из стадии G[0] в S фазу, а при высоких (200, 500 мкг/мл) - оказывал тормозящий эффект. При стимуляции также увеличивалась активность МАР-киназы. Стимулирующее действие низких концентраций СР на пролиферацию Кл глиом может иметь особое значение для больных с глиоматозом. Япония, Dep. of Neurosurgery, Kumamoto Univ. Medical School. Библ. 34

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.35
Рубрики: ГЛИОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
РОСТОВОЙ ФАКТОР
MAP-КИНАЗА
СУРАМИН

Доп.точки доступа:
Kuratsu, Jun-ichi; Kurino, Masahito; Fukunaga, Kohji; Miyamoto, Eishichi; Ushio, Yukitaka

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.06-04Н1.266

Stimulatory effect of suramin on the proliferation of human glioma cells [Text] / Jun-ichi Kuratsu [et al.] // Anticancer Res. - 1995. - Vol. 15, N 4. - P1263-1268 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Стимулирующий эффект сурамина на пролиферацию клеток глиомы человека
Аннотация: Изучали действие потенциального терапевтического агента сурамина (СР) - неспецифического антагониста ростовых факторов на пролиферацию, клеточный цикл и активность МАР-киназы в Кл перевиваемых линий глиом человека U105MG, U251MG и 373MG. СР при низких конц-иях (50, 100 мкг/мл) стимулировал пролиферацию и переход из стадии G[0] в S фазу, а при высоких (200, 500 мкг/мл) - оказывал тормозящий эффект. При стимуляции также увеличивалась активность МАР-киназы. Стимулирующее действие низких концентраций СР на пролиферацию Кл глиом может иметь особое значение для больных с глиоматозом. Япония, Dep. of Neurosurgery, Kumamoto Univ. Medical School. Библ. 34

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ГЛИОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
РОСТОВОЙ ФАКТОР
MAP-КИНАЗА
СУРАМИН

Доп.точки доступа:
Kuratsu, Jun-ichi; Kurino, Masahito; Fukunaga, Kohji; Miyamoto, Eishichi; Ushio, Yukitaka

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.150

Stimulatory effect of suramin on the proliferation of human glioma cells [Text] / Jun-ichi Kuratsu [et al.] // Anticancer Res. - 1995. - Vol. 15, N 4. - P1263-1268 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Стимулирующий эффект сурамина на пролиферацию клеток глиомы человека
Аннотация: Изучали действие потенциального терапевтического агента сурамина (СР) - неспецифического антагониста ростовых факторов на пролиферацию, клеточный цикл и активность МАР-киназы в Кл перевиваемых линий глиом человека U105MG, U251MG и 373MG. СР при низких конц-иях (50, 100 мкг/мл) стимулировал пролиферацию и переход из стадии G[0] в S фазу, а при высоких (200, 500 мкг/мл) - оказывал тормозящий эффект. При стимуляции также увеличивалась активность МАР-киназы. Стимулирующее действие низких концентраций СР на пролиферацию Кл глиом может иметь особое значение для больных с глиоматозом. Япония, Dep. of Neurosurgery, Kumamoto Univ. Medical School. Библ. 34

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.13
Рубрики: ГЛИОМА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
РОСТОВОЙ ФАКТОР
MAP-КИНАЗА
СУРАМИН

Доп.точки доступа:
Kuratsu, Jun-ichi; Kurino, Masahito; Fukunaga, Kohji; Miyamoto, Eishichi; Ushio, Yukitaka

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.12-04Т2.109

Cyclosporin A stimulation of glucose-induced insulin secretion in MIN6 cells [Text] / Kenji Ebihara [et al.] // Endocrinology. - 1996. - Vol. 137, N 12. - P5255-5263 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Усиление циклоспорином А индуцированной глюкозой секреции инсулина в клетках MIN6
Аннотация: Effects of the immunosuppressant cyclosporin A (CsA), a specific inhibitor of Ca{2+}/calmodulin-dependent protein phosphatase (PP2B), were examined with regard to the induction of insulin secretion from MIN6 cells, a glucose-responsive cell line derived from mouse insulinoma. CsA had no effect on basal insulin secretion from MIN6 cells, but did increase glucose-, tolbutamide-, and KCl-induced insulin secretion. Treatment of the cells with CsA resulted in a dose-dependent increase in insulin secretion, which was maximal at 3 'мю'M. CsA inhibited PP2B activity in a dose-dependent manner, and the increase in insulin secretion correlated with the decrease in PP2B activity. In {32}P-labeled cells, treatment with CsA for 30 min increased phosphorylation of synapsin I-like protein by 50'+-'5.7%. As revealed by one-dimensional phosphopeptide mapping of {32}P-labeled synapsin I-like protein, treatment with CsA for 30 min increased phosphorylation of site II of synapsin I-like protein by 59'+-'8%, which is phosphorylated by calmodulin kinase II. Messenger RNAs, which hydridize with complementary DNAs of calcineurin A and B subunits from rat brain, were detected in MIN6 cells. Western blot analysis showed a 61-kDa band, which interacts with rat brain calcineurin A antibody. Similar increases in secretagogue-induced insulin secretion with CsA were observed for HIT-T15 cells. These results suggest that CsA stimulates glucose-induced insulin secretion by inhibiting the activity of PP2B, an event that may be involved in mechanisms governing glucose-induced insulin secretion via dephosphorylation of synapsin I-like protein in MIN6 cells. Библ. 49

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.65.33 + 341.45.21.77.19
Рубрики: ПРОТЕИН ФОСФАТАЗЫ
ИНГИБИТОРЫ
ЦИКЛОСПОРИН А
MIN6 КЛЕТКИ
ИНСУЛИН
СЕКРЕЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ebihara, Kenji; Fukunaga, Kohji; Matsumoto, Kazuya; Shichiri, Motoaki; Miyamoto, Eishichi

1-20 21-40 41-57

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска