СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Kobayashi, Michihiko$<.>)

Общее количество найденных документов : 19
Показаны документы с 1 по 19

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.097

Kobayashi, Michihiko.
Versatile nitrilases: Nitrile-hydrolysing enzymes [Text] / Michihiko Kobayashi, Sakayu Shimizu // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 120, N 3. - P217-223 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Разнообразные нитрилазы: ферменты, гидролизующие нитрилы
Аннотация: Обзор. Нитрилазы, катализирующие гидролиз нитрилов до соответствующих к-т и аммония, впервые были обнаружены у растений, где они участвуют в синтезе ауксина ИУК. У ряда фитопатогенных грибов нитрилазы являются инструментом для паразитизма, их активность способствует избыточному накоплению ИУК в растительной клетке и дисбалансу ее метаболизма. Однако особое разнообразие этих ферментов наблюдается у бактерий, синтезирующих гидролазы алифатич. и ароматич. нитрилов и арилацетонитрилов. Описаны основные типы нитрилаз, их распространение в различных группах микроорганизмов и механизм действия. Все более широкое применение в биотехнологии находят нитрилазы Rhodococcus rhodochrous J1 и др. бактерий, использующиеся гл. обр. в процессе трансформации акрилонитрила в акриламид, в производстве витаминов никотиновой и парааминобензойной к-т и антимикробного агента пиразиновой к-ты, а также для стереоселективного разделения рацематов нитрилов аминокислот и лекарственных соединений. Нитрилаза Klebsiella ozaenae специфически инактивирует гербицид широкого спектра действия, бромоксинил; клонирование соотв. гена и его перенос в клетки сельскохозяйственных растений придает им толерантность к гербициду. Япония, Dept Agr. Chem., Fac. Agr., Kyoto Univ., Kitashirakawa Oiwake-cho, Sakuo-ku, Kyoto 606. Библ. 41.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ J1
НИТРИЛАЗЫ
ОСНОВНЫЕ ТИПЫ
РАСПРОСТРАНЕНИЕ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 41

Доп.точки доступа:
Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.140

Biochemical and genetic analyses of nitrile metabolism in Rhodococcus strains [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // ISBA'94: Int. Symp. Biol. Actinomycet., Moscow, July 10-15, 1994. - М., 1994. - P81
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализы метаболизма нитрилов у штаммов Rhodococcus
Аннотация: Микробная деградация нитрилов происходит либо через нитрилазу (I), либо через нитрилгидратазу (II) и амидазу (III). Изовалеронитрил индуцирует сверхсинтез I у штаммов Rhodococcus rhodochrous I1 и К22. Очищенные I действуют на ароматические и алифатические нитрилы, соответственно, и обе могут гидролизовать только одну цианогруппу динитрилов до карбоксильной. Клонированы гены этих I. При культивировании штамма I1 на среде с мочевиной или циклогексанкарбоксамидом в нем селективно индуцируются II с высокой и низкой Mr соответственно. С использованием клеток штамма I1, сверхпродуцента II с высокой Mr и III, начато промышленное производство акриламида из акрилонитрила. У Rhodococcus sp. N-774 гены, кодирующие III и 'альфа'- и 'бета'-субъединицы II, расположены в указанном порядке, а в штамме R. rhodochrous I1 ген III находится на 1,9 т. п. н. ниже генов 'бета'- и 'альфа'-субъединицы II с низкой Mr. Ген II из Rhodococcus sp. с помощью созданной векторной системы был внедрен в штамм R. rhodochrous ATCC 12674. Исследован промотер гена II с высокой Mr. Япония, Dep. of Agric. Chem., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 5.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: НИТРИЛЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
НИТРИЛАЗА
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ J1
ШТАММ К22
АКРИЛАМИД
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Horinouchi, Sueharu; Beppu, Teruhiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.34

Biochemical and genetic analyses of nitrile metabolism in Rhodococcus strains [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // ISBA'94: 9th Int. Symp. Biol. Actinomycetes, Moscow, Jul. 10-15, 1994. - M., 1994. - P81
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализ метаболизма нитрила в штаммах Rhodococcus
Аннотация: Микробная деградация нитрила осуществляется 2 путями: нитрилаза (I) гидролизует его до кислоты и аммония, а нитрилгидратаза (II) гидратирует его до амида, к-рый расщепляется амидазой до кислоты и аммония. Получена сверхпродукция I в штаммах Rhodococcus rhodochrous J1 и K22 при индукции извалеронитрилом, ферменты очищены и действуют соответственно на ароматические и алифатические нитрилы, гидролизуя только одну цианогруппу. Гены клонированы. Первый штамм также содержит 2 II в зависимости от индуктора и кобальта. На его основе создано производство акриламида (гиперпродукция II и гипопродукция амидазы). Найдено, что организация генов деградации нитрилов различается в штаммах Rhodococcus. Разработана система вектор-хозяин для Rhodococcus. Япония, Dep. Agr. Chem., Kyoto Univ., Kyoto 606

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
УТИЛИЗАЦИЯ
НИТРИЛ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
НИТРИЛАЗА
НИТРИЛГИДРАТАЗА
СИНТЕЗ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ НИТРИЛА
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Horinouchi, Sueharu; Beppu, Teruhiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.62

Occurrence of enzymes involved in biosynthesis of indole-3-acetic acid from indole-3-acetonitrile in plant-associated bacteria, Agrobacterium and Rhizobium [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 3. - P714-718 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Присутствие ферментов, участвующих в биосинтезе индолил-3-уксусной кислоты из индолил-3-ацетонитрила, в ассоциированных с растениями бактериях Agrobacterium и Rhizobium
Аннотация: В фитопатогенной бактерии A.tumefaciens и азот-фиксирующей бактерии бобовых Rhizobium обнаружили неизвестный до сих пор путь биосинтеза индолил-3-уксусной к-ты (ИУК) с участием двух ферментов: нитрил-гидратазы и амидазы. Нитрил-гидратазу, действующую на индолил-3-ацетонитрил, выделили из бесклеточного экстракта A.tumefaciens и очистили до гомогенности в 8,73 раза с выходом 28,4% на колонке ДЭАЭ-Сефацеля и фракционным осаждением сернокислым аммонием. Методом ВЭЖХ определили молек. массу фермента, которая составила 102 кД. Фермент состоит из четырех идентичных по массе субъединиц. В спектре поглощения фермента присутствуют две полосы с 'лямбда'[макс.] 408 и 705 нм; в нем содержится кобальт в железо. Нитрил-гидратаза стехиометрически катализирует гидратацию индолил-3-ацетнонитрила в индолил-3-ацетамид, при этом величина K[m]=7,9 мкМ, а уд. активность фермента-13,7 мкмолях * мин/г белка {-1}. Япония, Dep. Agri. Chem., Fac. Agr., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИНДОЛИЛУКСУСНАЯ КИСЛОТА
БИОСИНТЕЗ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
АМИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
AGROBACTERIUM TUMEFACIENS

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Suzuki, Takahisa; Fujita, Takayuki; Masuda, Masatoshi; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.12-04В2.182

Biosynthesis of trans fatty acids in a fungus, Cladosporium sphaerospermum, and some bacteria isolated from fish viscera [Text] / Hiroshi Kawashima [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1996. - Vol. 60, N 11. - P1888-1890 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Биосинтез транс-жирных кислот у гриба Cladosporium sphaerospermum и некоторых бактерий, выделенных из внутренностей рыб
Аннотация: Ненасыщенные жирные к-ты, выделенные из живых организмов, обычно содержат цис-двойные связи. Из внутренностей рыб, обитающих вблизи берегов Японии, выделили целый ряд микроорганизмов, содержащих транс-жирные к-ты. Среди них идентифицировали гриб C. sphaerospermum. Отмечают, что впервые в природе обнаружили гриб, продуцирующий транс-жирные к-ты. У нескольких видов бактерий, идентифицированных как Pseudomonas sp., P. putida, Marinomonas sp. и Schewanella putrefaciens, нашли также транс-октадеценовые к-ты, содержание которых увеличивается в случае роста при повышенных т-рах или в присутствии фенола. В составе транс-октадеценовых к-т обнаружили различные изомеры по положению двойной связи: 'ДЕЛЬТА'8-, 'ДЕЛЬТА'9-, 'ДЕЛЬТА'10-, 'ДЕЛЬТА'11- и 'ДЕЛЬТА'12-к-ты. Япония, Dep. Agr. Chem., Fac. Agr., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 9

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ТРАНС-ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
БИОСИНТЕЗ
CLADOSPORIUM SPHAEROSPERMUM
PSEUDOMONAS
SCHEWANELLA PUTREFACIENS

Доп.точки доступа:
Kawashima, Hiroshi; Kouzaki, Norihiko; Kobayashi, Michihiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.101

Komeda, Hidenobu.
Characterization of the gene cluster of high-molecular-mass nitrile hydratase (H-NHase) induced by its reaction product in Rhodococcus rhodochrous J1 [Text] / Hidenobu Komeda, Michihiko Kobayashi, Sakayu Shimizu // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 9. - P4267-4272 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Характеристика кластера генов высокомолекулярной нитрилгидратазы (H-NHase), индуцируемой продуктом реакции у Rhodococcus rhodochrous J1
Аннотация: Показали, что фрагмент ДНК размером 4,6 т. п. н., расположенный перед геном, кодирующим содержащую кобальт и индуцируемую амидом высокомол. нитрилгидратазу (H-NHase) Rhodococcus rhodochrous J1, необходим для экспрессии этого гена. Секвенирование этого участка выявило по меньшей мере 5 открытых рамок считывания (OPC1-5) в дополнение к 'альфа'- и 'бета'- субъединицам H-NHase. Делетирование ОРС1 и 2 приводит к снижению активности NHase. ОРС1 сходна с белком AmiC, участвующем в регуляции экспрессии амидазы путем связывания амида-индуктора у Pseudomonas aeruginosa. ОРС4, к-рая участвует в регуляции экспрессии гена H-NHase, обладает большим сходством с транспозазами инсерционных последовательностей нескольких бактерий. Определение активности H-NHase и уровня ее мРНК в R. rhodochrous показало, что экспрессия гена H-NHase регулируется амидом на уровне транскрипции. Япония, Dep. Agricult. Chem., Fac. Agricult., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: НИТРИЛГИДРАТАЗА
ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНАЯ
ГЕНЫ
КЛАСТЕР
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
ИНДУКЦИЯ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS J1

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.109

Kobayashi, Michihiko.
Metalloenzyme nitrile hydratase: Structure, regulation, and application to biotechnology [Text] / Michihiko Kobayashi, Sakayu Shimizu // Nature Biotecnol. - 1998. - Vol. 16, N 8. - P733-736 . - ISSN 1087-0156
Перевод заглавия: Металлофермент нитрилгидратаза: структура, регулирование и использование в биотехнологии
Аннотация: Нитрилгидратаза (I), катализирующая гидролиз нитрилов и амидов, была использована в процессе промышленного производства акриламида и никотинамида. Проведенные исследования позволили: классифицировать ферменты на Fe- и Co-типы, уточнить механизм фотоактивации, выявить новые лигандные структуры металл-связывающих сайтов, продемонстрировать уникальный механизм ферментативной гипериндукции, обнаружить наличие дополнительного гена, вовлеченного в образование Co-содержащей I. Полученные результаты позволили оценить возможность использования I в биотехнологии, включая процессы биотрансформации и биовосстановления. Япония, Div. Applied Life Sci., Graduate Sch. Agr., Kyoto Univ., Kyoto. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: МЕТАЛЛОФЕРМЕНТЫ
НИТРИЛГИДРАТАЗА
СТРУКТУРА
РЕГУЛИРОВАНИЕ
ИЗУЧЕНИЕ
КЛАССИФИКАЦИЯ
ПЕРСПЕКТИВЫ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.07-04В2.70

Lactone-ring-cleaving enzyme: Genetic analysis, novel RNA editing, and evolutionary implications [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 22. - P12787-12792 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Фермент, раскрывающий лактоновый цикл: генетический анализ, новая (форма) редактирования РНК и эволюционное значение
Аннотация: На основании частичного секвенирования N-конца и внутренних фрагментов лактонгидролазы (ЛГ) из Fusarium oxysporum AKU 3702, катализирующей гидролиз лактонов альдонатов с образованием соответствующих альдоновых к-т, синтезированы праймеры, использованные для конструирования клона гена ЛГ. 1 т. п. н-фрагмент геномной ДНК, содержащий ЛГ-кодирующую последовательность, использован как зонд для дальнейшего клонирования гена ЛГ и ЛГ-кДНК. Показано, что геномный ген ЛГ состоит из 6 экзонов, разделенных 5 короткими интронами. Сопоставлением последовательностей гена ЛГ и ЛГ-кДНК обнаружена новая форма редактирования ЛГ-мРНК - инсерция остатков G и C. Выведенная аминок-тная последовательность ЛГ имеет гомологию с глюконолактоназой Zymomonas mobilis и с параоксоназами человека и кролика. Эти ферменты образуют суперсем-во белков, расщепляющих связи C-O и P-O. Разработана система гетерологичной экспрессии ЛГ в клетках Escherichia coli под контролем lac-промотора. Япония, Div. Appl. Life Sci., Graduate Sch. Agric., Kyoto Univ., Kyoto 606-8502. Библ. 36

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.02
Рубрики: ЛАКТОНГИДРОЛАЗА
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КДНК
МРНК
НОВАЯ ФОРМА РЕДАКТИРОВАНИЯ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИЯ
FUSARIUM OXYSPORUM

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Shinohara, Makoto; Sakoh, Chigusa; Kataoka, Michihiko; Shimizu, Sakayu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.12-04В2.486

Sakuradani, Eiji.
Identification of an NADH-cytochrome b[5] reductase gene from an arachidonic acid-producing fungus, Mortierella alpina 1S-4, by sequencing of the encoding cDNA and heterologous expression in a fungus, Aspergillus oryzae [Text] / Eiji Sakuradani, Michihiko Kobayashi, Sakayu Shimizu // Appl. and Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 9. - P3873-3879 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Идентификация гена НАДН-цитохром-b[5]-редуктазы гриба Mortierella alpina 1S-4, продуцирующего арахидоновую кислоту, с помощью секвенирования кодирующей кДНК и гетерологичной экспрессии в грибе Aspergillus oryzae
Аннотация: С помощью ПЦР клонирован фрагмент ДНК из гриба Mortierella alpina 1S-4, основанный на последовательностях НАДН-цитохром-b[5]-редуктаз из быков и дрожжей. Этот фрагмент использован в качестве зонда для выделения клона кДНК с открытой рамкой считывания, кодирующей последовательность из 298 аминокислотных остатков, которая имеет значительную схожесть с последовательностями НАДН-цитохром-b[5]-редуктаз дрожжей, крупного рогатого скота, человека и крыс. Установлено, что складывание 'бета'-цилиндрических доменов ферментов из различных источников имеет схожий характер, а распределение трех высококонсервативных аминокислотных остатков (аргинина, тирозина и серина) играет роль в связывании с флавином через водородные связи. Соответствующий геномный ген, клонированный из M. alpina 1S-4, имеет 4 интрона различного размера. Показано, что эти интроны имеют GT на 5'-конце и AG на 3'-конце, в соответствии с общим правилом GT-AG. Установлено, что экспрессия этой полной кДНК в клетках Aspergillus oryzae приводит к увеличению в 4,7 раза активности в восстановлении феррицианида в микросомах, включающей использование НАДН в качестве донора электронов. Редуктаза из M. alpina очищена и показано, что фермент предпочитает в качестве доноров электронов НАДН (по сравнению с НАДФ). Япония, Div. Appl. Life Sci., Grad. Sch. Agr., Kyoto Univ., Kitashirakawa-Oiwake-cho, Sakyo-ku, Kyoto 606-8502. Библ. 49

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: НАДН-ЦИТОХРОМ-B[5]-РЕДУКТАЗЫ
ГЕНЫ
1S-4
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
ASPERGILLUS ORYZAE
MORTIERELLA ALPINA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Shimizu, Sakayu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.188

Novel aldoxime dehydratase involved in carbon-nitrogen triple bond synthesis of Pseudomonas chrlororaphis B23. Sequencing, geen expression, purification, and characterization [Text] / Ken-Ichi Oinuma [et al.] // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 32. - P29600-29608 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новая альдоксимдегидратаза участвует в синтезе тройной связи углерод-азот у Pseudomonas chlororaphis B23. Секвенирование, экспрессия гена, очистка и характеристика
Аннотация: Анализ кластера генов нитрилгидратазы, участвующих в метаболизме нитрилов у Pseudomonas chlororaphis B23, показал, что он содержит одну открытую рамку считывания (ОРС), кодирующую альдоксимдегидратазу (OxdA) и следующую за ней амидазу. ОРС идентична на 32% фенилацетальдоксимдегидратазе из Bacillus. Продукт гена OxdA, синтезированный в Escherichia coli, катализирует дегидратацию альдоксима с образованием нитрила. Спектр поглощения очищенной OxdA характерен для гем-содержащих белков. Для проявления активности OxdA необходим восстанавливающий агент Na[2]S[2]O[4], но не требуется ФМН. Фермент содержит кальций и железо. Восстановленная OxdA имеет мол. массу 76,2 кД и состоит из 2 идентичных субъединиц. Алифатические альдоксимы являются более эффективными субстратами, чем ароматические альдоксимы. P. chlororaphis B23 синтезирует OxdA при культивировании на среде, содержащей альдоксим в качестве единственного источника углерода и азота. OxdA отвечает за метаболизм альдоксима in vivo в этом штамме. Япония, Inst. Applied Biochem., Univ. Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki 305-8572. Библ. 61

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: АЛЬДОКСИМДЕГИДРАТАЗА
ГЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS CHLORORAPHIS B23 (BACT.)

Доп.точки доступа:
Oinuma, Ken-Ichi; Hashimoto, Yoshiteru; Konishi, Kazunobu; Goda, Masahiko; Noguchi, Takumi; Higashibata, Hiroki; Kobayashi, Michihiko

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.05-04Б2.151

Amine-synthesizing enzyme N-substituted formamide deformylase: Screening, purification, characterization, and gene cloning [Text] / Hiroshi Fukatsu [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2004. - Vol. 101, N 38. - P13726-1373 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Амин-синтезирующий фермент N-замещенный формамид-деформилаза: отбор, очистка, характеристика и клонирование гена
Аннотация: Почвенная бактерия Arthrobacter pascens штамм F164 способна расщеплять N-замещенный формамид и изонитрил. N-замещенный формамид образуется при метаболизме изонитрила путем гидратации изонитрила изонитрилгидратазой. Далее N-замещенный формамид гидролизуется с образованием соответствующего амина и формата. Удалось очистить и охарактеризовать фермент N-замещенный формамид-деформилазу NfdA. Природный фермент имеет мол. массу около 61 кДа и состоит из 2 идентичных субъединиц. Наиболее подходящим субстратом для него является N-бензилформамид, к-рый расщепляется на бензиламин и формат. Ген nfdA был клонирован и секвенирован, его нуклеотидная последовательность проанализирована. Япония (Kobayashi M.), Inst. of Appl. Biochem. and Graduate School of Life and Environment. Sci., Univ. of Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba, Ibaraki 305-8572. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
N-ЗАМЕЩЕННЫЙ ФОРМАМИД-ДЕФОРМИЛАЗА NFDA
ВЫВЕЛЕНИЕ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН ФОРМАМИД-ДЕФОРМИАЗЫ NFDA
КЛОНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРА
ARTHROBACTER PASCENS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fukatsu, Hiroshi; Hashimoto, Yoshiteru; Goda, Masahiko; Higashibata, Hiroki; Kobayashi, Michihiko

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.08-04Б3.52

Nitrilase-catalyzed production of p-aminobenzoic acid from p-aminobenzonitrile with Rhodococcus rhodochrous J1 [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1989. - Vol. 11, N 1. - P27-30 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Катализируемое нитрилазой Rhodococcus rhodochrous J1 образование р-аминобензойной кислоты из p-аминобензонитрила
Аннотация: С помощью покоящихся клеток R. rhodochrous J1 проведена трансформация р-аминобензонитрила (I) в р-аминобензойную кислоту (II) с выходом 100%. Указанный штамм, отличающийся высокой нитрилазной активностью, выделен из почвы и культивировался на среде с изовалерьяновой кислотой. Установлено, что полное превращение I в II возможно провести за 9 ч при конц-ии I не 200 мМ. Наличие 1,0 мМ II не ингибирует гидролиз I. Из-за токсичности субстрата I вносили 4 порциями с интервалом в 10 ч. При общем кол-ве 800 мМ I гидролиз протекает без образования побочных продуктов с эффективностью 110 г II/л реакционной смеси. Библ. 4. Япония, Dept. of Agr. Chemistry, Kyoto Univ., Kyoto 606.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.17 + 341.27.39.09.11
Рубрики: АМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
АМИНОБЕНЗОНИТРИЛ*Р-
ТРАНСФОРМАЦИЯ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ J1
НИТРИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПРИМЕНЕНИЕ
НИТРИЛАЗА
ФЕРМЕНТЫ
БАКТЕРИИ
БИОКАТАЛИЗ
ВИТАМИНЫ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Nagasawa, Toru; Yanaka, Noriyuki; Yamada, Hideaki

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.115

Kobayashi, Michihiko.
Nitrilase of Rhodococcus rhodochrous J1: Purification and characterization [Text] / Michihiko Kobayashi, Toru Nagasawa, Hideaki Yamada // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 182, N 2. - P349-356 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Нитралаза Rhodococcu rhodochrous J 1. Очистка и характеристика
Аннотация: Разработана методика, состоящая из 7 стадий, выделения и очистки нитрилазы (I) из экстракта Кл Rh. rhodochrous J1, индуцированных изовалеронитрилом. На последнем этапе фермент кристаллизовали сульфатом аммония. Гомогенность фермента доказана тремя различными методами. Мол. масса I 'ЭКВИВ'78 кД. I состоял из 2 субъединиц с одинаковой мол. массой. Оптимум рН 7,6, температурный оптимум 45'ГРАДУС' C. I катализировала стехиометрически гидролиз бензонитрила до бензойной к-ты и аммония. Образование амида не установлено. I требовала тиоловые соединения, такие как дитиотреитол, L-цистеин или восстановленный глутатион для проявления макс. активности. I специфична для нитрильных групп, прикрепляясь к ароматическим или гетероароматическим кольцам, например, бензонитрила, 3-хлорбензонитрила и другим. Проведено сравнение св-в I со св-вами I и нитрилгидратазами. Библ. 31. Япония, Dep. of Agricultural Chemistry, Faculty of Agriculture, Kyoto Univ.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
НИТРИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Nagasawa, Toru; Yamada, Hideaki

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.222

Purification and characterization of a novel nitrilase of Rhodococcus rhodochrous K22 that acts on aliphatic nitriles [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 9. - P4807-4815 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика новой нитрилазы из Rhodococcus rhodochrous K22, которая действует на алифатические нитрилы
Аннотация: Новая нитрилаза (I), к-рая гидролизует алифатические нитрилы до соотв. карбоновых к-т и NH[3], очищена до гомогенности из бесклеточного экстракта R. rhodochrous K22. Очищ. I имеет Mr в пределах 604 000-650 000 и состоит из 15-16 идентичных субъединиц с Mr по 41 000. I действует на алифатические олефиновые нитрилы, такие как кротононитрил (К 18,9 мМ) и акрилонитрил (К 1,14 мМ), а также катализирует прямой гидролиз насыщ. алифатических нитрилов, напр., валеронитрила, 4-хлорбутиронитрила и глутаронитрила до соотв. к-т с образованием амидного интермедиата. Оптимумы для активности I при рН 5,5 и т-ре 50 С. В спектре поглощения I имеются максимумы при 278, 320 и 380 нм, однако природа возможной простетической группы не установлена. Активность I ингибируется Hg{2}+ и Н[2]О[2], но относительно устойчива к SH-реагентам и металлохелаторам. I из данного штамма является ферментом нового типа и отличается от всех др. I, действующих на ароматические нитрилы. Библ. 46. Япония, Dep. of Agric. Chem., Fac. of Agric., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРИЛАЗА
ОЧИСТКА
АЛИФАТИЧЕСКИЕ НИТРИЛЫ
ГИДРОЛИЗ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Yanaka, Noriyuki; Nagasawa, Toru; Yamada, Hideaki

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.223

Hyperinduction of an aliphatic nitrilase by Rhodococcus rhodochrous K22 [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 77, N 1. - P121-124 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Гипериндукция алифатической нитрилазы у Rhodococcus rhodochrous K22
Аннотация: Кл R. rhodochrous K22 продуцируют новую индуцибельную нитрилазу (I), к-рая действует на алифатические нитрилы. Исследовали условия роста, необходимые для макс. синтеза I. Предложена оптим. среда для культивирования организма, содержащая NZ-амин (0,7%), мочевину (0,7%), сорбит (5%), дрожжевой экстракт (0,3%) и изовалеронитрил (0,1%). Через 76 и 100 ч культивирования в среду добавляли еще по 0,2% изовалеронитрила. В этих условиях содержание I в Кл достигало 20% от общего кол-ва растворимого белка. Библ. 9. Япония, (M. Kobayashi), Dep. of Agric. Chem., Kyoto Univ., Kitashirakawa Oiwake-cho, Sakyo-ku, Kyoto 606.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРИЛАЗА
ИНДУЦИБЕЛЬНАЯ НИТРИЛАЗА
БИОСИНТЕЗ
УСЛОВИЯ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Yanaka, Noriyuki; Nagasawa, Toru; Yamada, Hideaki

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.07-04Б3.266

Purification and characterization of a novel nitrilase of Rhodococcus rhodochrous K22 that acts on aliphatic nitriles [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 9. - P4807-4815 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика новой нитрилазы Rhodococcus rhodochrous K22, действующейд на алифатические нитрилы
Аннотация: Из почвы выделен факультативный кротононитрилутилизирующий актиномицет. Штамм таксономически идентифицирован как Rhodococcus rhodochrous. Из экстракта клеток получен препарат чистого нового фермента - алифатической нитрилазы (АН). Показана гомогенность препарата АН электрофорезом в ПААГ, аналитическим ультрацентрифугированием и методом двойной иммунодиффузии в агарозе. Считается, что молекула АН состоит из 15 или 16 с идентичных субъединиц с мол. массой 41 кД. АН обладал широким спектром специфичности для алифатических нитрилов. Наиболее подходящими субстратами являлись: кротононитрил и акронитрил. Значения К[m] составляли 18,9 и 1,14 мМ соотв. АН относится к новому типу нитрилаз и отличается тем, что действует на ароматические и родственные нитрилы. Библ. 47. Япония, Dept. of Agr. Chem., Fac. of Agr., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 600.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS (BACT.)
ШТАММ К22
БИОДЕГРАДАЦИЯ
АЛИФАТИЧЕСКИЕ НИТРИЛЫ
ФЕРМЕНТЫ
НИТРИЛАЗА

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Yanaka, Noriyuki; Nagasawa, Tori; Yamada, Hideaki

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.139

Hyperinduction of an aliphatic nitrilase by Rhodococcus rhodochrous К22 [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 77, N 1. - P121-124 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Гипериндукция алифатической нитралазы у Rhodococcus rhodochrous К 22
Аннотация: Проведена оптимизация условия для синтеза нитрилазы, действующей на алифатические нитрилы, в клетках Rhodococcus rhodochrous К22. Оптимальная среда для выращивания клеток содержит изовалеронитрил, сорбит, дрожжевой экстракт, амин и мочевину. Выход нитрилазы достигает 20% от общего содержания растворимого белка. Библ. 9. Япония, Dept. of Agr. Chem., Kyoto Univ., Kitashirakwa Oiwake-cho, Sakyo-ku, Kyoto 606.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ К22
КУЛЬТИВИРВОАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНАЯ СРЕДА
СОСТАВ
НИТРИЛАЗА
ГИПЕРИНДУКЦИЯ
СВОЙСТВА
АЛИФАТИЧЕСКИЕ НИТРИЛЫ
ТРАНСФОРМАЦИЯ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Yanaka, Noriyuki; Nagasawa, Toru; Yamada, Hideaki

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.09-04Т1.568

Nitrilase-catalyzed production of pyrazinoic acid, an antimycobacterial agent, from cyanopyrazine by resting cells of Rhodococcus rhodochrous J1 [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // J. Antibiotics. - 1990. - Vol. 43, N 10. - P1316-1320 . - ISSN 0021-8820
Перевод заглавия: Катализируемое нитрилазой образование антимикобактериального средства пиразиновой кислоты из цианопиразина покоящимися клетками Rhodococcus rhodochrous J1
Аннотация: Разработаны условия культивирования клеток Phodococcus rhodochrous J1, при к-рых превращение добавляемого цианопиразина в конц-ии 3,5 М в пиразиновую к-ту (I) достигало 100%. Выделение образующейся I осуществляли с помощью хроматографии на колонке с дауэксом 1*2(ОНформа). Образование I протекало по р-ции, катализируемой нитрилазой. Япония, Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 10.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.29
Рубрики: ПРОТИВОТУБЕРКУЛЕЗНЫЕ СРЕДСТВА
КИСЛОТА ПИРАЗИНОВАЯ
БИОСИНТЕЗ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS J1
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Yanaka, Noriyuki; Nagasawa, Toru; Yamada, Hideaki

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 94.07-04Б3.96

Occurence of amidases in the industrial microbe Rhodococcus rhodochrous J1 [Text] / Michihiko Kobayashi [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1993. - Vol. 57, N 11. - P1949-1950 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Распространение амидаз у промышленного микроорганизма Rhodococcus rhodochrous J1
Аннотация: Две нитрилгидратазы штамма Rhodococcus rhodochrous J1 различаются по мол. массе. Высокомолек. форма осуществляет биотрансформацию акрилонитрила в акриламид, к-рый далее под действием амидазы распадается на нитриловую к-ту и аммиак. Последняя р-ция обеспечивает клетку азотом при росте на нитрилах, а в производственных условиях ухудшает кач-во образующегося акриламида. Изучали индукцию образования амидазы при добавлении к культуре R. rhodochrous J1 целого ряда разнообразных амидов, причем активность фермента определяли по способности превращать пропионамид и бензамид в соотв. к-ты. Показано, что указанные р-ции осуществляются двумя различными амидазами, отличающимися также по чувствительности к индукторам. Добавление ионов кобальта к индуцированным клеткам, как правило, снижает выход ферментов; если же в случае использования отдельных индукторов уровень бензамидазы и повышается, то не более чем в 2 раза, тогда как активность нитрилгидратазы в присутствии кобальта возрастает в 60 раз. Ген каждой из амидаз сцеплен с геном той или иной формы нитрилгидратазы. Япония, Dept Agr. Chem., Fac. Agr., Kyoto Univ., Sakyo-ku, Kyoto 606. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: АКРИЛАМИД
ПОЛУЧЕНИЕ
RHODOCOCCUS RHODOCHROUS
ШТАММ J1
ПРОМЫШЛЕННЫЕ
АМИДАЗЫ
УХУДШАЮЩИЕ КАЧЕСТВО ПРОДУКТА
ИЗУЧЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Michihiko; Komeda, Hidenobu; Nagasawa, Toru; Yamada, Hideaki; Shimizu, Sakayu

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска