СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI<.>)

Общее количество найденных документов : 73
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-73

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.32

Cloning, sequencing and expression of the Fab fragment of a monoclonal antibody to the herbicide atrazine [Text] / Vernon K. Ward [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P981-988 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование и экспрессия фрагмента Fab моноклонального тела против гербицида атразина
Аннотация: Нуклеотидную последовательность (ПС), кодирующую обл. Fab антитела IgG26 (AM7B2.1) отвечающего на атразин клонировали в плазмидном векторе (pGEMEB) с использованием ПЦР и двух наборов вырожденных олигонукл. праймеров имитирующих вариации аминок-т на N-конце цепей K[L] и 'гамма'[H]. Для обеспечивания секреции зрелого антитела сигнал секреции был слит с нукл. ПС гена антитела. Для прямого секвенирования обл. V[H] и C[H1] цепей 'гамма'[H] и V[L] и C[L] обл. цепей 'каппа'[L] сконструировали набор универсальных праймеров. Показали, что цепь 'каппа'[L] не содержит консервативного остатка Cys23. Клонированные гены экспрессировали в E. coli в коммерческом векторе pET3d, основанном на РНК-полимеразе Т7. Гены также экспрессировали в системе РНК-полимеразы Т7, содержащей аттенюированный промотор РНК-полимеразы Т7 и lac промотор в антисмысловой ориентации. Продукты экспрессии взаимодействовали с производными атразина, конъюгированными со щелочной фосфатазой. Библ. 27. США, Dep. Entonol., Univ. California, Davis, CA

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: ГЕНЫ
МОНОКЛОНАЛЬНОЕ АНТИТЕЛО
ФРАГМЕНТ FAB
РЕКОМБИНАНТНЫЙ
ГЕРБИЦИДЫ
АТРАЗИН
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Ward, Vernon K.; Schneider, Peter G.; Kreissig, Sabine B.; Hammock, Bruce D.; Choudary, Prabhakara V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.134

HIV1 integrase expressed in Escherichia coli from a synthetic gene [Text] / Tod P. Holler [et al.] // Gene. - 1993. - Vol. 136, N 1-2. - P323-328 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Экспрессия синтетического гена интегразы ВИЧ-1 в Escherichia coli.
Аннотация: Интеграза ВИЧ-1 (Ин) - это белок с мол. м. 32 кД, образующийся в рез-те процессинга предшественника gag-pol и катализирующий встраивание линейной днДНК - обратного транскрипта вирусной РНК в хромосомную ДНК клетки-хозяина. Авт. провели химич. синтез гена Ин инфекционного клона pNL4-3 ВИЧ-1. С этой целью проводили твердофазный синтез протяженных (90-120 нуклеотидов) фрагментов гена Ин и их последующее легирование. Синтетич. ген Ин содержал кодоны, оптим. для экспрессии в E. coli, и уникальные рестрикционные сайты. Далее синтезированная днДНК общей длиной 905 п. н., содержащая сайт связывания с рибосомами, инициаторный кодон и кодирующую Ин обл., а также фланкирующие EcoR1- и HindIII-сайты, была субклонирована в экспрессионном векторе pKK223-3 с tac-промотором. Белок-продукт экспрессии обладал мол. м. аутентичной Ин и ее ферм. активностью. Рекомбинантная Ин будет использована для структурно-функциональных исследований. Библ. 21. США, Dep. Biochem., Parke-Davis Pharm. Res., Div. Warner-Lambert Co., Ann Arbor, MI 48105.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА 1
ГЕНЫ
СИНТЕТИЧЕСКИЙ ГЕН
ИНТЕГРАЗА
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
RECOMBINANT DNA
OLIGODEOXYRIBONUCLEOTIDE
RETROVIRAL PROTEIN
MUTAGENESIS

Доп.точки доступа:
Holler, Tod P.; Foltin, Susan K.; Ye, Qi-Zhuang; Hupe, Donald J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.155

Bartling, Stefan.
Synergism between Erwinia pectate lyase isoenzymes that depolymerize both pectate and pectin [Text] / Stefan Bartling, Christina Wegener, Ole Olsen // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 4. - P873-881 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Синергизм между пектатлиазными изоферментами Erwinia, которые деполимеризуют как пектат, так и пектин
Аннотация: Секвенирование перекрывающихся геномных фрагментов из Erwinia carotovora subsp. atroseptica выявило организацию участка длиной 7,5 т. п. н., кодирующего изоферменты пектатлиазы (ПЛ). Два межгенных р-на из 656 и 645 пар нуклеотидов разделяют три фермент-кодирующих р-на (pel) из 1125 пар нуклеотидов, имеющих 'ПОДОБН'80% позиционной идентичности. Промоторы каждого из трех генов содержат сегмент, высоко гомологичный связывающей последовательности для репрессора транскрипции из Erwinia chrysanthemi. Осуществлена индивидуальная экспрессия генов pel в Escherichia coli и очистка их продуктов. Выявлены кинетические различия между изоферментами ПЛ1, ПЛ2 и ПЛ3. Результаты показали, что специфичность ПЛ не ограничена строго деполимеризацией пектата, т. к. каждый изофермент более активно расщепляет этерифицированный на 31% пектин. Не обнаружено синергизма между изоферментами ПЛ при расщеплении пектата или этерифицированного на 31% пектина. Однако, ферментные комбинации, содержащие ПЛ3, имели увеличенную на 64% активность по отношению к этерифицированному на 68% пектину, против к-рого активности индивидуальных ПЛ были низкими. Т. обр., комбинации изоферментов ПЛ расширяют диапазон пектиновых субстратов, к-рые эта бактерия может расщеплять. Дания, Carlsberg Lab., Dep. of Physiology, DK-2500 Copenhagen. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕКТАТЛИАЗЫ
ИЗОФЕРМЕНТЫ
ГЕНЫ
ГЕНЫ PEL
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ERWINIA CAROTOVORA (BACT.)
SUBSP. ATROSEPTICA
ПЕКТИНОВЫЕ СУБСТРАТЫ

Доп.точки доступа:
Wegener, Christina; Olsen, Ole

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.74

Анализ последовательности и экспрессия в E. coli сегмента 7 генома вируса карликовости риса [Text] / Lin Qu [et al.] // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1996. - Vol. 36, N 5. - С. 335-343 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: кДНК сегмента 7 (C-7) генома китайского изолята вируса карликовости риса (ВКР) синтезирована и амплифицирована методом обратной транскрипции - ПЦР. Продукт ПЦР длиной 1578 п. н. клонирован на векторе pB luescript SK(+) и секвенирован. Он содержит одну открытую рамку считывания для белка с мол. м. 56000 (I). Гомология этого сегмента с C-7 генома японского изолята ВКР равна 93,2% на нуклеотидном и 91,4% на аминокислотном уровне. I высокоидентичен в N-концевой области (остатки 61-141) белку с мол. м. 57000, кодируемому C-7 генома вируса раневых опухолей. кДНК C-7 ВКР клонирована и секвенирована в E. coli на векторе pBV221 и экспрессирована в кол-ве 13,7% валового растворимого клеточного белка. КНР, Nat. Lab. of Protein Engineering, College of Life Sci., Peking Univ., Beijing 100871. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
ВИРУС КАРЛИКОВОСТИ РИСА
ГЕНОМ ВИРУСНЫЙ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Qu, Lin; Li, Yi; Quan, Sheng; Ding, Shiyou; Suzuki, N.; Chen, Zhangliang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.10-04Б1.97

Production of hepatitis B virus preS polypeptide in Escherichia coli by mutation of the 5'-end coding sequence and its purification and characterization [Text] / Hee Sun Kim [et al.] // Gene. - 1996. - Vol. 177, N 1-2. - P173-177 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Продукция полипептида preS вируса гепатита В в Escherichia coli в результате мутации 5'-конца кодирующей последовательности и его очистка и характеристика
Аннотация: Природная область гена preS вируса гепатита B (ВГВ) не экспрессируется в E. coli под контролем обычно используемых промоторов. Методом сайт-направленного мутагенеза 5'-конца гена preS1 получен мутантный ген, к-рый эффективно экспрессируется в E. coli с образованием растворимого белка. Этот белок, очищенный с использованием осаждения 20%-ным (NH[4])[2]SO[4] и гель-фильтрации, имеет такие же антигенность и иммуногенность, как и природные антигены preS1 и preS2 ВГВ. Корея, Korean Inst. Biosci. and Biotechnol., KLST, Yuseong, Taejon 305-600. Библ. 23

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА В
ГЕН PRES
МУТАНТНЫЙ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
БЕЛОК
PRES
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Kim, Hee Sun; Kim, Youn Kyu; Ryu, Seong-Eon; Hong, Hyo-Jeong

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.103

Production and purification of firefly luciferase in Escherichia coli [Text] / Xuejun Chen [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1996. - Vol. 10, N 2. - P89-92 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Получение люциферазы светляков экспрессией в Escherichia coli и ее очистка
Аннотация: Получена люцифераза светляков при выращивании при т-ре 37'ГРАДУС'C в течение ночи на среде LB рекомбинантного штамма Escherichia coli Las-J-1 с клонированным геном этого фермента. Клетки разрушали вымораживанием, фермент выделяли осаждением сульфатом аммония и очищали с помощью гель-фильтрации на сефадексе G-100. Выход очищенного фермента составил более 1 мг/мл культуральной среды. Очищенный фермент имел уд. активность 100 тыс. световых единиц/мг, разделялся при электрофорезе в ПААГ на две активные люциферазы с мол. м. 54 и 50 кД, различающиеся наличием сигнального пептида на N-конце. КНР, Col. Life Sci., Peking Univ., Beijing 100871, P. R. C. Библ. 10

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
ЛЮЦИФЕРАЗА СВЕТЛЯКОВ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Chen, Xuejun; Ren, Shiren; Jin, Zhenhua; Zhu, Shenggeng

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.12-04Б1.58

Moro, A.
Bacterial expression and immunological detection of human papillomavirus type 16 E7 protein [Text] / A. Moro, P. Hernandez // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 226, N 3. - P895-899 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Бактериальная экспрессия и иммунологическая детекция белка Е7 папилломавируса человека типа 16 (HPV 16)
Аннотация: Сообщается об экспрессии в Escherichia coli неслитного белка Е7 HPV 16 с использованием Т7-РНК-полимеразной системы. мРНК Е7 выявлялась спустя один час после индукции промотора. Вестерн-блот-анализ показал, что экспрессируемый в Е. coli рекомбинантный Е7 вступает в реакцию как с мышиными моноклональными антителами к Е7, так и с сывороткой б-ных цервикальной карциномой. Положительный сигнал регистрировался в положении 21 кД. Получаемый белок является удобным материалом для проведения структурных и иммунологических исследований и может быть использован для идентификации циркулирующих антител в сыворотке человека. Куба, Center for Genetic Engineering and Biotechnol., P. O. Box 6162, La Habana. Библ. 26

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУС ЧЕЛОВЕКА ТИПА 16
БЕЛОК Е7
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Hernandez, P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.64

Regulation of the 'бета'-lactamase BIaL of Streptomyces cacaoi: The product of the blaB regulatory gene is an internal membrane-bound protein [Text] / Juana Magdalena [et al.] // Biochem. J. - 1995. - Vol. 311, N 1. - P155-160 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Регуляция 'бета'-лактамазы BlaL из Streptomyces cacaoi: продукт регуляторного гена blaB является внутренним связанным с мембраной белком
Аннотация: Штамм Streptomyces cacaoi содержит 2 гена 'бета'-лактамаз: blaL и blaU. Активность 'бета'-лактамаз индуцируется 'бета'-лактамами, но гены индуцируются по различным механизмам. В S. lividans только клонированный ген blaL остается индуктивным. Ранее показано, что его регуляция зависит от 2 сцепленных с ним генов blaA (ORF1) и blaB (ORF2): белок BlaA относится к LysR-семейству транскрипционных активаторов, а BlaB имеет особенности пенициллин-узнаваемых белков. Белок BlaB сверхэкспрессирован в Escherichia coli, очищен и использован для приготовления антител. Фракционирование клеточного материала показало, что он локализован на внутренней стороне цитоплазматич. мембраны. Он не удаляется NaCl и EDTA, но только протеазной обработкой. In vitro BlaB не выполняет роль белка, связывающего пенициллин, не является 'бета'-лактамазой, D-аминопептидазой или мишенью для фосфорилирования, т. е. не является сенсором. Предполагается наличие сенсоров биодеградации пептидогликанов. Бельгия, Ctr. Inginiere Proteines, Univ. Liege, Inst. Chim., B6, B-4000 Sart Tilman. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН BLAB
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
БЕЛОК
BLAB
СВЕРХПРОДУКЦИЯ
ОЧИСТКА
МЕМБРАННАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
STREPTOMYCES CACAOI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Magdalena, Juana; Joris, Bernard; Beeumen, Jozef van; Brasseur, Robert; Dusart, Jean

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.07-04Б4.110

Hayward, Richard D.
Membrane fusion activity of purified SipB, a Salmonella surface protein essential for mammalian cell invasion [Text] / Richard D. Hayward, Emma J. McGhie, Vassilis Koronakis // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 37, N 4. - P727-739 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Активность в слиянии мембран очищенного мембранного белка SipB Salmonella, существенного для инвазии в клетки млекопитающих
Аннотация: Требующийся для инвазии в клетки млекопитающих белок SipB (I) Salmonella расположен на поверхности бактерий и фракционируется с др. белками внешней мембраны. Очищен полноразмерный I, экспрессированный в Escherichia coli. I собирается в гексамеры при участии N-концевого устойчивого к протеазам домена и образует тримерные скрученные спирали, как у вирусных белков оболочки, направляющих гомотипич. слияние мембран. I интегрируется в мембраны клеток млекопитающих и в фосфолипидные везикулы, не нарушая целостность бислоя. I индуцирует слияние липосом, оптимальное при нейтральном pH и зависящее от состава мембранных липидов. I вызывает гетеротипич. слияние и доставку содержимого липосом на основе E. coli в цитозоль живых клеток млекопитающих. Великобритания, Dep. Pathol., Univ. Cambridge, Cambridge CB2 1QP. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.13
Рубрики: МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК SIPB
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ОЧИСТКА
СБОРКА
ИНТЕГРАЦИЯ
МЕМБРАНЫ КЛЕТОК МЛЕКОПИТАЮЩИХ
ФОСФОЛИПИДНЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
СЛИЯНИЕ ЛИПОСОМ
SALMONELLA (BACT.)

Доп.точки доступа:
McGhie, Emma J.; Koronakis, Vassilis

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.09-04Б1.272

The C-terminal fragment of the precursor tail lysozyme of bacteriophage T4 stays as a structural component of the baseplate after cleavage [Text] / Shuji Kanamaru [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 9. - P2739-2744 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: С-концевой фрагмент предшественника лизоцима хвостового отростка бактериофага Т4 остается в виде структурного компонента базальной пластинки после расщепления
Аннотация: Ассоциированный с хвостовым отростком (ХО) фага Т4 лизоцим gp5 (I) синтезируется в виде предшественника с мол. м. 63 кД (II), к-рый затем расщепляется на зрелый I (43 кД) и С-концевой фрагмент (III). Ген 5 клонирован и экспрессирован в Escherichia coli. Его продукты изучены методами ЭФ в ПААГ, иммуноблота, аналитического ультрацентрифугирования (АУЦ) и кругового дихроизма (КД). II расщепляется во время экспрессии на 2 фрагмента в том же сайте, что и в зараженных клетках, но фрагменты остаются ассоциированными друг с другом. Лизоцимная активность II и расщепленного белка в 10 раз меньше, чем у зрелого I. I и III выделены и изучены методами КД в дальней УФ-области и АУЦ. Найдено, что III остается тримерным после диссоциации от I и богат 'бета'-структурами. Получена антисыворотка к синтетич. пептиду из 12 С-концевых остатков III, с использованием к-рой установлено, что III находится в ХО и в фаговых частицах. Япония, Dep. Life Sci., Fac. Biosci. and Biotechnol., Tokyo Inst. Technol., Yokohama 226-8501. Библ. 22

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЛИЗОЦИМА GP5 5
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ЛИЗОЦИМ
ПРЕДШЕСТВЕННИК
РАСЩЕПЛЕНИЕ
С-КОНЦЕВОЙ ФРАГМЕНТ
НАХОЖДЕНИЕ
ХВОСТОВОЙ ОТРОСТОК
ФАГОВЫЕ ЧАСТИЦЫ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ Т4

Доп.точки доступа:
Kanamaru, Shuji; Gassner, Nadine C.; Ye, Nanzhang; Takeda, Shigekt; Arisaka, Fumio

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.12-04Б3.122

Bacterial production of D-erythroascorbic acid and L-ascorbic acid through functional expression of Saccharomyces cerevisiae D-arabinono-1,4-lactone oxidase in Escherichia coli [Text] / Byung-Hoon Lee [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 10. - P4685-4687 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Бактериальное продуцирование D-эритроаскорбиновой кислоты и L-аскорбиновой кислоты путем функциональной экспрессии D-арабиноно-1,4-лактоноксидазы Saccharomyces cerevisiae в Escherichia coli
Аннотация: В клетках Escherichia coli был функционально экспрессирован фермент D-арабиноно-1,4-лактоноксидаза, катализирующий конечный этап биосинтеза D-эритроаскорбиновой к-ты у Saccharomyces cerevisiae. Клетки E. coli продуцировали избыточные количества D-эритроаскорбата и L-аскорбата, если в среде присутствовали D-арабиноно-1,4-лактон и L-галактоно-1,4-лактон, соответственно. Корея, Lab. of Biophysics, Dep. of Microbiol., Coll. of Nat. Sci., Seoul Nat. Univ., Seoul 151-742. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: D-АРАБИНО-1,4-ЛАКТОНОКСИДАЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
D-ЭРИТРОАСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lee, Byung-Hoon; Huh, Won-Ki; Kim, Seong-Tae; Lee, Jung-Shin; Kang, Sa-Ouk

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.12-04В2.415

Bacterial production of D-erythroascorbic acid and L-ascorbic acid through functional expression of Saccharomyces cerevisiae D-arabinono-1,4-lactone oxidase in Escherichia coli [Text] / Byung-Hoon Lee [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 10. - P4685-4687 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Бактериальное продуцирование D-эритроаскорбиновой кислоты и L-аскорбиновой кислоты путем функциональной экспрессии D-арабиноно-1,4-лактоноксидазы Saccharomyces cerevisiae в Escherichia coli
Аннотация: В клетках Escherichia coli был функционально экспрессирован фермент D-арабиноно-1,4-лактоноксидаза, катализирующий конечный этап биосинтеза D-эритроаскорбиновой к-ты у Saccharomyces cerevisiae. Клетки E. coli продуцировали избыточные количества D-эритроаскорбата и L-аскорбата, если в среде присутствовали D-арабиноно-1,4-лактон и L-галактоно-1,4-лактон, соответственно. Корея, Lab. of Biophysics, Dep. of Microbiol., Coll. of Nat. Sci., Seoul Nat. Univ., Seoul 151-742. Библ. 23

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: D-АРАБИНО-1,4-ЛАКТОНОКСИДАЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
D-ЭРИТРОАСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Lee, Byung-Hoon; Huh, Won-Ki; Kim, Seong-Tae; Lee, Jung-Shin; Kang, Sa-Ouk

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.278

Graupner, Marion.
Identification of the gene encoding sulfopyruvate decarboxylase, an enzyme involved in biosynthesis of coenzyme M [Text] / Marion Graupner, Huimin Xu, Robert H. White // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182, N 17. - P4862-4867 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация гена, кодирующего сульфопируватдекарбоксилазу, фермент, участвующий в биосинтезе кофермента М
Аннотация: Аминокислотные последовательности продуктов 2 прилежащих друг к другу генов Methanococcus jannaschii обладают сходством с N- и С-концевыми половинами фосфонопируватдекарбоксилазы, фермента, катализирующего второй этап биосинтеза фосфомицина в клетках Steptomyces wedmorensis. Эти гены M. jannaschii экспрессировали в Escherichia coli и проверили способность продуктов экспрессии катализировать декарбоксилирование 'альфа'-кетокислот. Обе субъединицы необходимы для формирования додекамера 'альфа'[6]'бета'[6], который специфически катализирует декарбоксилирование сульфопировиноградной кислоты до сульфоацетальдегида. Эта трансформация является 4 стадией биосинтеза КоМ, кофактора, критичного для метаногенеза и метаболизма алифатических алкенов. Сульфопируватдекарбоксилаза М. jannaschii инактивируется кислородом и реактивируется восстановлением дитионитом. Две субъединицы, названные ComD и ComE, образуют первый фермент, участвующий в биосинтезе KoM. США, Dep. Biochem., Virginia Polytechnic Inst. St. Univ., Blacksburg, VA 24-61-0308. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: СУЛЬФОПИРУВАТДЕКАРБОКСИЛАЗА
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
КОФЕРМЕНТ М
БИОСИНТЕЗ
METHANOCOCCUS JANNASCHII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Xu, Huimin; White, Robert H.

14.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 02.12-04Н3.134

Выделение рекомбинантной L-аспарагиназы Erwinia carotovora, экспрессированной в клетках E. coli [Текст] / А. А. Борисова [и др.] // Биотехнологии - 2001. - М., 2001. - С. 201-203 . - ISBN 5-89414-013-4
Аннотация: Целью настоящей работы являлось выделение гомогенного препарата рекомбинантной L-аспарагиназы Erwinia carotovora, клонированной в клетках E. coli. Исходным материалом для очистки фермента служили клетки E. coli BL21 (DE3), трансформированные полноразмерным геном аспарагиназы Erw. carotovora который был клонирован под контроль арабинозного промотора pBAD. Уровень экспрессии фермента Erw. carotovora в клетках E. coli достигал 8-10% от тотального клеточного белка, а удельная активность рекомбинантной аспарагиназы превышала таковую у исходного дикого штамма в 50-60 раз. Метод очистки L-аспарагиназы Erw. carotovora включает: ультразвуковую дезинтеграцию клеток с последующим ультрацентрифугированием при 105 000 g, фракционирование надосадочной жидкости сернокислым аммонием (30-65%), обессоливание сульфат-аммонийной фракции на колонке с Сефадексом G-25 и колоночную хроматографию на КМ-Сефарозе FF. Элюцию фермента с КМ-Сефарозы осуществляли линейным градиентом концентрации KCl от 0 до 0,6 М. Активность L-аспарагиназы элюировалась при концентрации KCl от 0,45 до 0,5 М. Фермент был очищен примерно в 14 раз с выходом по активности около 75%. При электрофорезе в SDS/PAGE очищенного препарата рекомбинантной L-аспарагиназы определялся один белковый компонент с мол. массой около 36 кД, что соответствует размеру субъединицы L-аспарагиназы из дикого штамма Erw. carotovora. По удельной активности ('ЭКВИВ'600 МЕ/мг белка), значению изоэлектрической точки (около 8-8,5) и ряду других свойств рекомбинантная L-аспарагиназа не отличается от фермента, продуцируемого дикими штаммами Erw. carotovora. В настоящее время проводятся доклинические испытания выделенного нами фермента. Россия, НИИ биомед. хим. РАМН, Москва

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
L-АСПАРАГИНАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ERWINIA CAROTOVORA
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Борисова, А.А.; Александрова, С.С.; Омельянюк, Н.М.; Покровская, М.В.; Чупырина, И.В.; Гервазиев, Ю.В.; Занин, А.А.; Жгун, А.А.; Эльдаров, М.А.; Соколов, Н.Н.

15.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 02.12-04Н1.186

Выделение рекомбинантной L-аспарагиназы Erwinia carotovora, экспрессированной в клетках E. coli [Текст] / А. А. Борисова [и др.] // Биотехнологии - 2001. - М., 2001. - С. 201-203 . - ISBN 5-89414-013-4
Аннотация: Целью настоящей работы являлось выделение гомогенного препарата рекомбинантной L-аспарагиназы Erwinia carotovora, клонированной в клетках E. coli. Исходным материалом для очистки фермента служили клетки E. coli BL21 (DE3), трансформированные полноразмерным геном аспарагиназы Erw. carotovora который был клонирован под контроль арабинозного промотора pBAD. Уровень экспрессии фермента Erw. carotovora в клетках E. coli достигал 8-10% от тотального клеточного белка, а удельная активность рекомбинантной аспарагиназы превышала таковую у исходного дикого штамма в 50-60 раз. Метод очистки L-аспарагиназы Erw. carotovora включает: ультразвуковую дезинтеграцию клеток с последующим ультрацентрифугированием при 105 000 g, фракционирование надосадочной жидкости сернокислым аммонием (30-65%), обессоливание сульфат-аммонийной фракции на колонке с Сефадексом G-25 и колоночную хроматографию на КМ-Сефарозе FF. Элюцию фермента с КМ-Сефарозы осуществляли линейным градиентом концентрации KCl от 0 до 0,6 М. Активность L-аспарагиназы элюировалась при концентрации KCl от 0,45 до 0,5 М. Фермент был очищен примерно в 14 раз с выходом по активности около 75%. При электрофорезе в SDS/PAGE очищенного препарата рекомбинантной L-аспарагиназы определялся один белковый компонент с мол. массой около 36 кД, что соответствует размеру субъединицы L-аспарагиназы из дикого штамма Erw. carotovora. По удельной активности ('ЭКВИВ'600 МЕ/мг белка), значению изоэлектрической точки (около 8-8,5) и ряду других свойств рекомбинантная L-аспарагиназа не отличается от фермента, продуцируемого дикими штаммами Erw. carotovora. В настоящее время проводятся доклинические испытания выделенного нами фермента. Россия, НИИ биомед. хим. РАМН, Москва

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.99
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
L-АСПАРАГИНАЗА
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ERWINIA CAROTOVORA
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Борисова, А.А.; Александрова, С.С.; Омельянюк, Н.М.; Покровская, М.В.; Чупырина, И.В.; Гервазиев, Ю.В.; Занин, А.А.; Жгун, А.А.; Эльдаров, М.А.; Соколов, Н.Н.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.01-04Б2.68

Thermotoga neapolitana homotetrameric xylose isomerase is expressed as a catalytically active and thermostable dimer in Escherichia coli [Text] / J.Michael Hess [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 7. - P2357-2360 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Гомотетрамерная изомераза ксилозы Thermotoga neapolitana экспрессируется как каталитически активный и термостабильный димер в [клетках] Escherichia coli
Аннотация: Ген xylA Thermotoga neapolitana 5068 экспрессирован в Escherichia coli. Хроматография гель-фильтрацией показала, что рекомбинантный фермент существует в виде гомодимера и гомотетрамера, но димер преобладает. Показано, что очищенный фермент существует исключительно в виде тетрамера. Обе формы фермента имеют сравнимую стабильность и инактивируются при 95'ГРАДУС'С. Дифференциальная сканирующая калориметрия позволила обнаружить термальные переходы при 99 и 109,5'ГРАДУС'С у обеих форм, причем тетрамер характеризуется дополнительным плечом при 91'ГРАДУС'С. Результаты свидетельствуют, что ассоциация субъединиц в тетрамерную форму может оказывать несущественное влияние на стабильность и биокаталитические свойства фермента. США [R. M. Kelly], Dep. of Chem. Engineering, North Carolina St. Univ., Raleigh, NC 27695-7905 Fax: (919) 515-3465 E-mail: kelly@che.ncsu.edu. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMOTOGA NEAPOLITANA (BACT.)
ШТАММ 5068
ГЕН XYLA
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ИЗОМЕРАЗА КСИЛОЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ГОМОДИМЕР
ГОМОТЕТРАМЕР
АКТИВНОСТЬ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hess, J.Michael; Tchernajenko, Vladimir; Vieille, Claire; Zeikus, J.Gregory; Kelly, Robert M.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.01-04Б3.85

Thermotoga neapolitana homotetrameric xylose isomerase is expressed as a catalytically active and thermostable dimer in Escherichia coli [Text] / J.Michael Hess [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 7. - P2357-2360 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Гомотетрамерная изомераза ксилозы Thermotoga neapolitana экспрессируется как каталитически активный и термостабильный димер в [клетках] Escherichia coli
Аннотация: Ген xylA Thermotoga neapolitana 5068 экспрессирован в Escherichia coli. Хроматография гель-фильтрацией показала, что рекомбинантный фермент существует в виде гомодимера и гомотетрамера, но димер преобладает. Показано, что очищенный фермент существует исключительно в виде тетрамера. Обе формы фермента имеют сравнимую стабильность и инактивируются при 95'ГРАДУС'С. Дифференциальная сканирующая калориметрия позволила обнаружить термальные переходы при 99 и 109,5'ГРАДУС'С у обеих форм, причем тетрамер характеризуется дополнительным плечом при 91'ГРАДУС'С. Результаты свидетельствуют, что ассоциация субъединиц в тетрамерную форму может оказывать несущественное влияние на стабильность и биокаталитические свойства фермента. США [R. M. Kelly], Dep. of Chem. Engineering, North Carolina St. Univ., Raleigh, NC 27695-7905 Fax: (919) 515-3465 E-mail: kelly@che.ncsu.edu. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: THERMOTOGA NEAPOLITANA (BACT.)
ШТАММ 5068
ГЕН XYLA
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ИЗОМЕРАЗА КСИЛОЗЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ФЕРМЕНТ
ГОМОДИМЕР
ГОМОТЕТРАМЕР
АКТИВНОСТЬ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Hess, J.Michael; Tchernajenko, Vladimir; Vieille, Claire; Zeikus, J.Gregory; Kelly, Robert M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.07-04Б1.85

Высокоэффективная экспрессия [гена] нуклеокапсидного белка вируса репродуктивного и респираторного синдрома свиней в Escherichia coli [Text] / Yun Gao [et al.] // Zhongguo shouyi xuebao = Chin. J. Vet. Sci. - 2001. - Vol. 21, N 5. - С. 438-440 . - ISSN 1005-4545
Аннотация: кДНК гена нуклеокапсидного белка N (I) вируса репродуктивного и респираторного синдрома свиней (ВРРСС) встроили в экспрессионный вектор pBV200 с 3'-стороны от промотора P[1]P[R] и последовательности Шайна-Дальгарно и трансформировали полученной плазмидой pBV-N клетки Escherichia coli DH5'альфа'. Индукция при 42'ГРАДУС'C вызывает появление в клетках E. coli белка I с мол. м. 15 кД, уровень которого достигает 27,4% суммарного белка через 4 ч. Рекомбинантный белок узнается моноклональными антителами к I и проявляет хорошую антигенность в Вестерн-блоте. КНР, Coll. Animal Med., China Agr. Univ., Beijing 100094. Библ. 5

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС РЕПРОДУКТИВНОГО И РЕСПИРАТОРНОГО СИНДРОМА СВИНЕЙ
БЕЛОК
БЕЛОК НУКЛЕОКАПСИДА N
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Gao, Yun; Yang, Han-chun; Liu, Ping-huang; Chen, Sheng; Guo, Xin; Han, Jun; Huang, Fang-fang

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.91

Genetic organization of the Vibrio harveyi dnaA gene region and analysis of the function of the V harveyi DnaA protein in Escherichia coli [Text] / Dvora Berenstein [et al.] // J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 9. - P2533-2538 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Генетическая организация области гена dnaA Vibrio harveyi и анализ функции белка DnaA V.harveyi в Escherichia coli
Аннотация: В группе бактерий, обладающих Dam-метилазной системой, семейство Vibrionaceae находится в далеком родстве с семейством Enterobacteriaceae. В Vibrio harveyi клонирован, секвенирован и изучен район гена dnaA. Показано, что, хотя организация этого участка у V. harveyi отличается от таковой у Escherichia coli, экспрессия генов у обеих бактерий подвержена авторегуляции, и комплекс АТФ-белок DnaA кооперативно связывается с DnaA-боксами в промоторах генов dnaA. Белки DnaA V.harveyi и E.coli, несмотря на большое эволюционнное расстояние между этими бактериями, оказались взаимозаменяемы при контроле транскрипции гена dnaA и инициации репликации хромосомной ДНК. Дания [Skovgaard O.], Dep. of Life Sci. and Chem., Roskilde Univ., DK-4000 Roskilde. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: VIBRIO HARVEYI (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН DNAA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
АНАЛИЗ
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
БЕЛОК DNAA
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Berenstein, Dvora; Olesen, Kirsten; Speck, Christian; Skovgaard, Ole

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 04.02-04И3.296

Chemosensory protein from the moth Mamestra brassicae. Expression and secondary structure from {1}H and {15}N NMR [Text] / Valerie Campanacci [et al.] // Eur. J. Biochem. - 2001. - Vol. 268, N 17. - P4731-4739 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Хемосенсорный белок капустной совки Mamestra brassicae. Экспрессия и изученная методом {1}H- и {15}N-ЯМР вторичная структура

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.21
Рубрики: БЕЛОК CSP
ХЕМОСЕНСОРНЫЙ БЕЛОК
ЭКСПРЕССИЯ В ESCHERICHIA COLI
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
MAMESTRA BRASSICAE

Доп.точки доступа:
Campanacci, Valerie; Mosbah, Amor; Bornet, Olivier; Wechselberger, Rainer; Jacquin-Joly, Emmanuelle; Cambillau, Christian; Darbon, Herve; Tegoni, Mariella

1-20 21-40 41-60 61-73

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска