Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ МС 4100<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.694

    Genilloud, Olga.
    DNA sequence, products, and transcriptional pattern of the genes involved in production of the DNA replication inhibitor microcin B17 [Text] / Olga Genilloud, Felipe Moreno, Roberto Kolter // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 2. - P1126-1135 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Последовательность ДНК, продукты и характер трансрипции генов, вовлеченных в продукцию ингибитора репликации ДНК микроцина B17
Аннотация: Микроцин В17, являющийся прототипом микроцинов группы В, пептид с М[г] 3,2 кДа, бактерицидное действие к-рого связано с ингибированием процесса элонгации репликации ДНК. Продукция микроцина В17 детерминируется плазмидой рМссВ17 70 т. п. н. Секвенирован сегмент плазмидной ДНК 3,8 т. п. н., содержащий гены, кодирующие продукцию В17. В этой последовательности обнаружены 4 открытых рамки считывания, способные транслироваться in vivo, что показано путем их слияния с геном lacZ. Локализация этих рамок хорошо соответствует локализации 4-х генов продукции В17, обозначаемых mcbABCD. В системе макси-Кл идентифицированы продукты этих генов с М[г] соответствующей расчету, сделанному на основе данных по секвенированию ДНК: McbA - 69 АК, 6013 д., McbB - 284-295 АК, 32764-33989 д., McbC - 272 АК, 30 757 д., McbD - 396 АК, 44 870 д. Путем слияния с lacZ и физического картирования старт-сайтов мРНК исследована транскрипция всех этих генов. В указанном районе обнаружено 3 промотора, главным из к-рых является регулируемый фазой роста, OmpR-зависимый промотор, расположенный выше гена mcbA. Второй промотор локализован внутри гена mcbC и отвечает за низкий исходный уровень экспрессии гена mcbD. З-ий промотор локализован внутри mcbD и обеспечивает транскрипцию в обратном направлении, начинающуюся внутри mcbD и продолжающуюся через mcbC. Образующаяся при этом мРНК является нетранслируемым антисенс-транскриптом, играющим, возможно, регуляторную роль в экспресии генов mcb. Ил. 7, табл. 3, библ. 33. США, Harvard Med. School, Boston, Massachusetts 02115.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.15.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ШТАММ RYC 1000
РЕПЛИКАЦИЯ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ИНГИБИТОРЫ
МИКРОЦИНЫ
СИНТЕЗ
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕНЫ MCB ABCD
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФИЗИЧЕСКОЕ КАРТИРОВАНИЕ
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
АНТИСМЫСЛОВАЯ РНК
ПРОМОТОРЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Moreno, Felipe; Kolter, Roberto

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.205

   
    Analysis and DNA sequence of the osmoregulated treA gene encoding the periplasmic trehalase of Escherichia coli K12 [Text] / Claude Gutierrez [et al.] // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 217, N 2-3. - P347-354 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Анализ и последовательность ДНК осморегулируемого гена tre A, кодирующего периплазматическую трегалазу Escherichia coli K12
Аннотация: Ген tre A Escherichia coli К12 кодирует периплазматическую трегалазу, которая индуцируется при выращивании клеток в среде с высокой осмолярностью. Исследовали механизм регуляции активности гена tre A. Клонировали ген tre A, определили его нуклеотидную последовательность и синтезировали в миниклетках кодируемый им белок. Установили, что ген tre A состоит из 1695 п. н., которые кодируют 565 аминокислотных остатков. Первые 31 аминокислотный остаток представляют типичный сигнальный пептид. Получили слияние гена tre A с геном щелочной фосфотазы pho A и локализовали гибридный белок в периплазме. Определили, что при высокой осмолярности нормальный путь поглощения и утилизации трегалозы блокирован. Делают вывод, что периплазматическая трегалаза обеспечивает клетку трегалазой в этих условиях. Библ. 33. Франция, Centre de Recherche de Biochim et de Genet. Cellulaire du C. N. R. S., 118 route de Narbonne, F-31062 Toulouse Cedex.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
УСТОЙЧИВОСТЬ
ОСМОУСТОЙЧИВОСТЬ
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКОЙ ТРЕГАЛАЗЫ TRE А
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
СЛИТЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ЩЕЛОЧНОЙ ФОСФОТАЗЫ PHO A

Доп.точки доступа:
Gutierrez, Claude; Ardourel, Maryvonne; Bremer, Erhard; Middendorf, Anke; Boos, Winfried; Ehmann, Ulrike

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.234

    Wientjes, Frans B.
    Rate and topography of peptidoglycan synthesis during cell division in Escherichia coli: concept of a leading edge [Text] / Frans B. Wientjes, Nanne Nanninga // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 6. - P3412-3419 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Скорость и топография синтеза пептидогликана в течение клеточного деления Escherichia coli: концепция лидирующего края
Аннотация: С целью изучения закономерностей синтеза пептидогликана (П) в Кл Escherichia coli в ходе цикла деления привлечены два независимых метода: импульсное мечение синхронной культуры и авторадиография Кл, меченых мезо-{3}H-диаминопимелиновой кислотой. Продемонстрировано, что синтез П в течение цикла деления протекает с экспоненциально возрастающей скоростью, резко увеличивающейся (примерно на 20%) в момент старта образования перетяжки. Скачок биосинтетической активности приурочен лишь к образующей перетяжку области Кл-лидирующему краю, тогда как в латеральной части Кл наблюдается даже падение скорости синтеза П на 40%. В области перетяжки с момента начала ее образования и вплоть до завершения цикла деления активность образования П неизменна, что приводит к постепенному возрастанию плотности П-синтезирующего аппарата (по мере сужения перетяжки) и ускорению процесса деления. Топология включения метки в клеточную стенку Кл с частично дефектными пенициллин-связывающими белками, а также эффект действия антибиотика фуразлоциллина свидетельствуют о наличии у E. coli по крайней мере двух действующих последовательно П-синтетических систем. Библ. 29.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
КЛЕТОЧНОЕ ДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ
ПЕПТИДОГЛИКАНЫ
СИНТЕЗ
СКОРОСТЬ
ТОПОГРАФИЯ
СИНХРОНИЗАЦИЯ РОСТА КЛЕТОК
АВТОРАДИОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Nanninga, Nanne

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.246

    Jin, Ding Jun.
    Characterization of the pleiotropic phenotypes of rifampin-resistant rpoB mutants of Escherichia coli [Text] / Ding Jun Jin, Carol A. Gross // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 9. - P5229-5231 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика плейотропных фенотипов мутантов rpoB Escherichia coli устойчивых к рифампицину
Аннотация: Мутация rpoB Escherichia coli, к-рая придает клеткам устойчивость к рифампицину, влияет на целый ряд фенотипич. проявлений: изменение скорости роста, способность поддерживать рост нек-рых бактериофагов и т. д. Получили коллекцию из 17 аллелей мутации rpoB и провели ее анализ. Показали, что мутантные аллели имеющие одинаковый фенотип объединены в кластеры на хромосоме. Кроме того, нек-рые разл. фенотипы детерминируются одним и тем же локусом. Пологают, что аллельные варианты мутации rpoB обусловлены ее влиянием на терминацию и антитерминацию транскрипции. Библ. 19. США, Dep. of Bacteriol., Univ. of Wisconsin, Madison, WI 53706.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ТРАНСКРИПЦИЯ
МЕХАНИЗМ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ RPOB
АЛЛЕЛЬНОСТЬ
УСТОЙЧИВОСТЬ
РИФАМПИЦИН
ФЕНОТИПЫ
ПЛЕЙОТРОПНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Gross, Carol A.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.295

   
    A mutation that enhances synthesis of 'сигма'{3}{2} and suppresses temperature-sensitive growth of the rpoH15 mutant of Escherichia coli [Text] / Ryoji Yano [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 4. - P2124-2130 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Мутация, усиливающая синтез 'сигма'{3}{2} и супрессирующая температурочувствительный рост мутанта rpoH15 Escherichia coli
Аннотация: Мутант rpo H15 Escherichia coli не растет при температуре выше 34'ГРАДУС', т. к. образует измененный белок 'сигма'{3}{2} (I), необходимый для транскрипции генов теплового шока. Внегенные супрессорные мутации suh B, картированные на 55-ой мин, придают мутанту способность расти при 40'ГРАДУС' и неспособность расти при 25'ГРАДУС'. Одна из этих мутаций (suh B2) значительно повышает скорость синтеза I и уровень мРНК rpoH во время стационарного роста при 37-40'ГРАДУС', но не влияет на содержание I в клетках и индукцию белков теплового шока. В изогенном штамме rpoH+ супрессор suhB2 не влияет на синтез I и уровень мРНК rpo H. Экспрессия слияния генов rpoH-lacZ (но не соответствующего слияния оперонов) у мутанта suh B2 гораздо выше, чем в штаммах дикого типа или suh B2 rpo H+, так что suh B2 влияет на экспрессию rpo H на уровне трансляции. Холодочувствительный фенотип мутанта suh B2 супрессируется плазмидами, несущими сегмент ДНК E. coli длиной 1000 п. н. Секвенирование этого сегмента показало, что он содержит открытую рамку считывания, кодирующую белок с мол. м. 29 128 Д. Библ. 33. Япония, Inst. for Virus Research, Kyoto Univ., Kyoto 606, T. Yura.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
СУПРЕССОРНЫЕ МУТАЦИИ
МУТАЦИЯ SUH B2
ФАКТОР РЕГУЛЯЦИИ ТРАНСКРИПЦИИ СИГМА 32
УСИЛЕНИЕ СИНТЕЗА
МУТАЦИИ
МУТАНТ ПО ГЕНУ ФАКТОРА СИГМА 32 RPO H
ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ РОСТ
СУПРЕССИЯ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Yano, Ryoji; Nagai, Hiroki; Shiba, Kiyotaka; Yura, Takashi

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.296

   
    Reiterative copying by E. coli RNA polymerase during transcription initiation of mutant pBR322 tet promoters [Text] / Calvin B. Harley [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1990. - Vol. 18, N 3. - P547-552 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Многократно повторяющееся копирование РНК-полимеразой Escherichia coli мутантных tet-промоторов плазмиды pBR 322 в течение инициации транскрипции
Аннотация: Основные полученные in vitro транскрипты плазмид рТА 22 и рТА 33, к-рые являются производными плазмиды pBR 322, имеют гетерогенные 5'-концы, состоящие из олиго-А последовательности разл. длины. Эти структуры представляют собой последовательность 5'фффА[n]У..., где n варьирует от 1 до 12, в то время как матричная нить ДНК может кодировать не более 4 нуклеотидов А в сайте инициации транскрипции. Исследовали механизм возникновения подобных последовательностей. Показали, что число подобных нуклеотидных остатков А на 5'-конце транскриптов гена tet плазмид рТА 22 и рТА 33 м. б. уменьшено повышением концентрации УТФ в среде. Однако, даже при высокой конц-ии УТФ неродственные остатки А м. б. обнаружены на 5'-конце данных транскрипторов. Кроме того, установили, что РНК-полимераза не может использовать олигонуклеотид фффА[2][4]- ОН в качестве затравки. Полагают, что нарождающаяся цепь РНК в процессе инициации скользит по матричной цепи ДНК в направлении 5'-конца, заставляя РНК-полимеразу многократно повторно добавлять остатки нуклеотидда А к 5'-концу транскрипта. Библ. 23. США, Howard Hughes Med. Institute and Dep. of Biochemistry and Biophysics, Univ. of California, San Francisco, CA 94143-0448.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ТРАНСКРИПЦИЯ
IN VITRO
ОСОБЕННОСТИ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ПРОМОТОРА ГЕНА ТЕТРАЦИКЛИНОВОЙ УСТОЙЧИВОСТИ TET
КОПИРОВАНИЕ РНК-ПОЛИМЕРАЗОЙ
МНОГОКРАТНОЕ ПОВТОРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Harley, Calvin B.; Lawrie, Jonathon; Boyer, Herbert W.; Hedgpeth, Joe

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.299

   
    The Function of micF RNA [Text] / Janet Andersen [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 30. - P17 961-17 970 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Функция mic F РНК
Аннотация: Ген mic F Escherichia coli кодирует антисмысловую mic F РНК (I) относительно мРНК мембранного белка порина Omp F. Нуклеотидная последовательность I комплементарна 5'-концу мРНК гена omp F. Полагают, что I негативно регулирует активность гена omp F, гибридизуясь с omp F мРНК в ее сайте связывания рибосом. Исследовали регуляторную роль I в различных условиях выращивания клеток. Показали, что уровень I увеличивается в клетке в ответ на увеличение температуры, осмолярности окружающей среды добавление в среду этанола. Исследовали влияние множественного числа копий I на синтез белка Omp F. Ген I клонировали в составе многокопийной плазмиды. Показали, что при повышении т-ры среды, в клетках с такой плазмидой происходит подавление синтеза белка Omp F, но не снижается синтез I. Считают, что полученные данные подтверждают гипотезу о том, что I является основным регулятором активности гена omp F и, что при многокопийности гена I она продавляет синтез белка Omp F на уровне трансляции. 40. США, Dep. of Microbiol. School of Med., State Univ. of N. Y., Stony Brook, N. Y. 11794.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
РНК
АНТИСМЫСЛОВАЯ РНК MIC F
РЕГУЛЯТОРНАЯ РОЛЬ
ГЕНЫ
ГЕН БЕЛКА ПОРИНА OMP F
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ТРАНСКРИПЦИОННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Andersen, Janet; Forst, Steven A.; Zhao, Kun; Inouye, Masayori; Delihas, Nicholas

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.424

    Aiba, Hiroji.
    Semisynthetic promoters activated by cyclic AMP receptor protein of Escherichia coli [Text] / Hiroji Aiba, Akemi Hanamura, Toru Tobe // Gene. - 1989. - Vol. 85, N 1. - P91-97 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Полусинтетические промоторы, активируемые белком-рецептором cAMP E. coli
Аннотация: Полусинтетич. промоторы, активируемые белком-рецептором сАМР (CRP) из E. coli, созданы путем сочетания синтетич. сайта связывания CRP (crb) и нуклеотидной последовательности из криптич. области промотора. Олигонуклеотид длиной 22 п.н., соотв-щий crb, помещен случайным образом в область ДНК, предшествующую беспромоторному гену lacZ на плазмиде. Получено несколько плазмид, обеспечивающих экспрессию lacZ Кл crp+cya+, несущими делецию хромосомных генов lac. Показано, что транскрипция заново созданного промотора зависит от CRP. Библ. 22. Япония, Dep. of Chemistry, Univ. of Tsukuba, Ibaraki 305.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ПРОМОТОРЫ
ПОЛУСИНТЕТИЧЕСКИЕ ПРОМОТОРЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
БЕЛОК-РЕЦЕПТОР САМР
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hanamura, Akemi; Tobe, Toru

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.428

    Dardonville, Brigitte.
    Characterization of maiT mutants that constitutively activate the maltose regulon of Escherichia coli [Text] / Brigitte Dardonville, Olivier Raibaud // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 4. - P1846-1852 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика мутантов malT, которые конститутивно активируют мальтозный регулон Escherichia coli
Аннотация: Мальтозный регулон (I) E. coli состоит из 4 оперонов, к-рые кодируют ферменты и белки, необходимые для поглощения и утилизации мальтозы и мальтодекстринов. Экспрессия I контролируется белком активатором Mal T и индуцируется наличием в среде мальтозы или мальтодекстринов. Получили восемь мутантов по гену mal T, у к-рых экспрессия I происходит конститутивно. Определяли нуклеотидную последовательность мутантных генов и показали, что все 8 мутаций собраны в 2 небольших р-нах, к-рые расположены в первой трети гена mal Т. Выделили 2 мутантных белка mal T и изучили их взаимодействие с промотором mal P[p]. Показали, что, в отличие от белка mal T дикого типа, активность мутантных белков не зависит от присутствия мальтозы в среде. Библ. 38.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
САХАРА
МЕТАБОЛИЗМ
МАЛЬТОЗА
УТИЛИЗАЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН MALT
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ГЕНА РЕГУЛЯТОРНОГО MALT
ЗАМЕНА НУКЛЕОТИДОВ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МАЛЬТОЗНЫЙ РЕГУЛОН
КОНСТИТУТИВНАЯ АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Raibaud, Olivier

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.347

    Steenbergen, S. M.
    Mechanism of polysialic acid chain elongation in Escherichia coli K1 [Text] / S. M. Steenbergen, E. R. Vimr // Mol. Microbiol. - 1990. - Vol. 4, N 4. - P603-611
Перевод заглавия: Механизм элонгации цепей полисиаловой кислоты у Escherichia coli K1
Аннотация: Нулевая мутация neuS2:: Tn 10 в структурном гене сиалилтрансферазы (I) вызывает полную утрату полимеразной активности I по отношению к эндогенным и экзогенным акцепторам и внутриклеточное накопление сахаронуклеотидных предшественников. Делец. анализ гена neuS показал, что эти эффекты вызваны повреждением самого гена neuS, а не полярностью вставки Tn 10, и позволил более точно картировать структурный ген I и установить, что продуктом этого гена является белок с мол. м. 34000. Библ. 27. США, Dept. of Veterinary Pathology, Univ. of Illinois, Urbana, IL 61801, E. R. Vimr.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ГЕНЫ
ГЕН СИАЛИЛТРАНСФЕРАЗЫ NEUS
СТРУКТУРА ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
КАРТИРОВАНИЕ
МУТАЦИИ
МУТАЦИИ ПО ЧЕГУ СИАЛИЛТРАНСФЕРАЗЫ NEU S
ПОЛИСИАЛОВАЯ КИСЛОТА
ЭЛОНГАЦИЯ
НАРУШЕНИЕ
АНТИГЕНЫ
ПОЛИСИАЛОВАЯ КИСЛОТА
ФАКТОРЫ ВИРУЛЕНТНОСТИ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Vimr, E.R.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.612

   
    Functional analysis of the shiga toxin and shiga-like toxin type II variant binding subunits by using site-directed mutagenesis [Text] / Matthew P. Jackson [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 2. - P653-658 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функциональный анализ связывающих субъединиц токсина Шига и вариантного Шига-подобного токсина типа II с использованием сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: С целью идентификации доменов субъединиц А (I) токсина Шига (II) и вариантного Шига-подобного токсина типа II (III), участвующих в связывании с рецепторами, локализации у Escherichia coli и узнавании нейтрализующими антителами, методом сайт-направленного мутагенеза изменены нек-рые аминокислотные остатки I. Показано, что мутации в консервативной гидрофильной области около N-конца в II делают II нетоксичным, но не влияют на иммунореактивность и сборку холотоксина. Полную утрату активности II вызывают устранение остатка Цис[5][7] и укорачивание I на 5 остатков с С-конца. Библ. 29. США, Dept. of Microbiol., Uniformed Sercices Univ. of Health Sci., Bethesda, MD20814-4799, A. D. O'Brien.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.33.99
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ТОКСИНЫ
ТОКСИН ШИГА
ВАРИАНТНЫЙ ШИГА-ПОДОБНЫЙ ТОКСИН ТИПА II
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО ГЕНУ ТОКСИНА ШИГА
ЗАМЕНА НУКЛЕОТИДОВ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ПОТЕРЯ ТОКСИЧНОСТИ

Доп.точки доступа:
Jackson, Matthew P.; Wadolkowski, Elizabeth A.; Weinstein, Debra L.; Holmes, Randall K.; O'Brien, Alison D.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.500

    Huang, Lin.
    Integration host factor is a negative effector of in vivo and in vitro expression op ompC in Escherichia coli [Text] / Lin Huang, Ping Tsui, Martin Freundlich // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 9. - P5293-5298 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Хозяйский фактор интеграции является негативным регулятором экспрессии in vivo и in vitro гена ompC Escherichia coli
Аннотация: Хозяйский фактор интеграции (IHF) Escherichia coli является ДНК-связывающим белком, к-рый участвует в регуляции экспрессии генов. Исследовали влияние IHF на экспрессию гена отрС, кодирующего белок-порин. Показали, что IHF связывается с участком ДНК, протяженностью в 35 п. н., расположенным перед геном opmC. Кроме того, в системе транскрипции in vitro IHF ингибирует транскрипцию 2 из 3 промоторов генов ompC. Эти данные подтверждаются экспериментами in vivo. Мутации, приводящие к повреждению синтеза IHF, увеличивают экспрессию гена ompC. Полагают, что IHF является негативным регулятором экспрессии гена opmC. Библ. 45. США, Dep. of Biochemistry and Cell Biol., State Univ. of New York, Stony Brook, NY 11794-5215.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ПОРИНЫ
ПОРИН OMP C
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ХОЗЯЙСКИЙ ФАКТОР ИНТЕГРАЦИИ IHF
ФУНКЦИИ
БЕЛОК-ДНК ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Tsui, Ping; Freundlich, Martin

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.282

   
    A regulatory mutant of the trimethylamine N-oxide reductase of Escherichia coli K12 [Text] / Marie-Claire Pascal [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1991. - Vol. 78, N 2-3. - P297-300 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Регуляторный мутант триметиламин-N-оксидредуктазы Escherichia coli К-12
Аннотация: Выделен индуцированный транспозоном мини - Tn10 мутант, у к-рого утрачена активность триметиламин-N-оксидредуктазы (I) и отсутствует белок I. Мутация предотвращает экспрессию слияния генов torA::lacZ, т. е. блокирует транскрипцию torA - структурного гена I. Соответствующий ген назван torR и картирован на 22-ой мин генетич. карты E. coli между аррА и agrA. Библ. 18. Франция, Lab. de Biochimil Bacterienne, CNRS, 13277 Marseille.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
МУТАНТЫ
МУТАНТ ПО РЕГУЛЯТОРНОМУ ГЕНУ СИНТЕЗА ТРИМЕТИЛ-N-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ TORR
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН TORR
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
КАРТИРОВАНИЕ
ТРАСПОЗОННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Pascal, Marie-Claire; Lepelletier, Michele; Giordano, Gerard; Chippaux, Marc

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.357

    Zinoni, F.
    Features of the formate dehydrogenase mRNA necessary for decoding of the UGA codon as selenocysteine [Text] / F. Zinoni, J. Heider, A. Bock // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 12. - P4660-4664 . - ISSN 0227-8424
Перевод заглавия: Признаки мРНК формиатдегидрогеназы, необходимые для декодирования кодона УГА как селеноцистеина
Аннотация: Ген fdhF субъединицы формиатдегидрогеназы Н (I) Escherichia coli содержит кодон УГА, кодирующий остаток селеноцистеина (II) в положении 140. Изучен механизм дискриминации этого "смыслового" кодона УГА от терминирующих кодонов УГА. Сконструированы укороченные с 3'-конца варианты гена fdhK и их слияния с репортерским геном lacZ. Эффективное считывание УГА и образование активной 'бета'-галактозидазы требуют присутствия в мРНК fdhF по меньшей мере 40 нуклеотидов с 3'-стороны от УГА. Делеции, затрагивающие расположенную за УГА шпильку, понижают трансляцию УГА. Вероятно, такие же вторичные структуры образуются и в мРНК других селенопротеинов. Синтезирована кассета, вызывающая встраивание II. Она и различные участки гена fdhF встроены в ген lacZ. Показано, что 5'-фланговые участки fdhF не требуются для включения II, но могут модулирвоать эффективность трансляции. Трансляция кодона УГА происходит с высокой точностью и не зависит от рибосомных мутаций, влияющих на коррекцию, и от супрессии продуктом гена sup-9. Библ. 29. ФРГ, Lestnhl fur Mikrobiol. der Univ. Munchen, D-8000 Mnuchen 19.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ТРАНСЛЯЦИЯ
КОДОН УГА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ СЧИТЫВАНИЯ
МРНС ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СВОЙСТВА
ДЕЛЕЦИИ ГЕНА ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ IDHF

Доп.точки доступа:
Heider, J.; Bock, A.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)