Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ШАПЕРОНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 310
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.142

    Matsumoto, Seiji.
    Участие шаперонов в регуляции клеточного цикла [Text] / Seiji Matsumoto // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1994. - Vol. 39, N 5. - С. 855-859 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.07
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
РЕГУЛЯЦИЯ
ШАПЕРОНЫ
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.024

   
    Структурные и функциональные особенности аппарата подвижности архебактерий, связанные с экстремальными условиями их обитания [Текст] / А. С. Костюкова [и др.] // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 281-282
Аннотация: Большинство архебактерий живут в экстремальных условиях. Как и эубактерии, архебактерии используют жгутики для движения. Несмотря на морфологическое и функциональное сходство, жгутики архебактерий отличаются по ряду существенных признаков. Одной из причин этих отличий являются экстремальные условия окружающей их среды (экстремальные значения рН, ионной силы или т-ры). Жгутики архебактерий многокомпонентны, то есть состоят из нескольких типов флагеллинов (Ф), и часто гликозилированы. Предполагается, что многокомпонентность обеспечивает спиральность жгутиков, а гликозилирование служит защитным механизмом при высокой ионной силе. Высокая стабильность четвертичной структуры Ф объясняется наличием консервативных N-концевых гидрофобных участков, формирующих в полимере крайне прочные межсубъединичные связи. Так как эти участки являются причиной неспецифической агрегации мономерных Ф, они должны быть экранированы сразу же после синтеза Ф в клетке. Для того чтобы обеспечить формирование жгутиков, в архебактериальной клетке должны присутствовать шапероны, предотвращающие неспецифическую агрегацию и способствующие правильной сборке синтезированных Ф. Ряд данных указывает на возможность принципиально иного, чем у эубактерий, пути сборки архебактериальных жгутиков in vivo. В области присоединения жгутиков в цитоплазме обнаружены полярные мембраноподобные структуры. Предполагается, что в этом месте происходит сборка жгутиков. Возможные механизмы сборки архебактериальных жгутиков обсуждаются. Россия, Ин-т белка РАН, Пущино.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.07
Рубрики: ФЛАГЕЛЛИНЫ
БИОСИНТЕЗ
СБОРКА
ШАПЕРОНЫ
ЖГУТИКИ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Костюкова, А.С.; Пятибратов, М.Г.; Тарасов, В.Ю.; Гонгадзе, Г.М.; Федоров, О.В.
3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.04-04Н1.194

    Kelley, W. L.
    Chaperone power in a virus? [Text] / W. L. Kelley, S. J. Landry // Trends Biochim. Sci. - 1994. - Vol. 19, N 7. - P277-278 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Мощность шаперонов в вирусах?
Аннотация: При анализе последовательностей вирусов полиомы и других вирусов обнаружили последовательности, высокогомологичные последовательности, кодирующей домен J, определяющий функциональные св-ва шаперонов семейства DnaJ в прокариотических и эукариотических клетках. Обсуждают возможную функциональную роль этой последовательности в регуляции жизненного цикла вирусов. Швейцария, Dep. Biochim. Med., Ctr. Med. Univ., Univ. Geneve, 1211 Geneve 4. Библ. 18.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.11.11
Рубрики: ВИРУС ПОЛИОМЫ
СТРУКТУРА
ШАПЕРОНЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Landry, S.J.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.77

    Horwich, Arthur L.
    Protein folding in the cell: Functions of two families of molecular chaperone, hsp60 and TF55-TCP1 [Text] / Arthur L. Horwich, Keith R. Willison // Phil. Trans. Roy. Soc. London. B. - 1993. - Vol. 339, N 1289. - P313-326 . - ISSN 0962-8436
Перевод заглавия: Укладка структуры белков в клетке. Функции двух семейств молекулярных шаперонов - hsp60 и TF55-TCP1.
Аннотация: Обзор. Представители двух семейств молекулярных шаперонов - семейства hsp60-GrоEL и семейства TF5-TCP1, - встречаются в эволюционно родственных клеточных компартментах. Члены семейства hsp60 играют глобальную роль в укладке структуры полипептидных цепей в митохондриях. Обсуждаются результаты исследований физиологических функций представителей обоих семейств шаперонов и механизмов их действия. Содержание: 1. Введение. 2. Семейство hsp60 (a. Функция в клетке: случай hsp60. b. Существенные особенности hsp60 и GroEL. c. Роль GroEL-исследования in vivo. d. Способ действия при укладке полипептидных цепей. e. Препятствие укладке структуры при экспорте белков. f. Возможная роль в сборке олигомерных белков. g. Четвертичная структура: кольца и полости. h. Ко-шапероны: одноциклические олигомеры, к-рые связываются с GroEL. i. Механизм действия при укладке структуры. j. Связывание: противоположно направленные процессы в клетке. k. Связывание после разбавления денатуранта in vitro. l. Стехиометрия связывания. m. Конформация связанных полипептидов. n. Воспроизведение укладки структуры in vitro). 3. Семейство TF55-TCP1 (a. Локализация TCP1 в гетероолигомерных комплексах,. b. Функциональный анализ in vivo. c. Функциональный анализ in vitro). Заключение. Библ. 126. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., 333 Cedar St., New Haven, СТ 06510Ъ
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: БЕЛОК
ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
УКЛАДКА СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 126
CONFORMATION

Доп.точки доступа:
Willison, Keith R.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.146

    Kelley, William L.
    Chaperone power in a virus? [Text] / William L. Kelley, Samuel J. Landry // Trends Biochem. Sci. - 1994. - Vol. 19, N 7. - P277-278 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Мощность шаперонов в вирусах?
Аннотация: При анализе вирусов полиомы и др. вирусов обнаружили последовательности, высокогомологичные последовательности, кодирующей домен J, определяющий функциональные св-ва шаперонов семейства DnaJ в прокариотических и эукариотических клетках. Обсуждают возможную функциональную роль этой последовательности в регуляции жизненного цикла вирусов. Швейцария, Dep. Biochim. Med., Ctr. Med., Univ., Univ. Geneve, 1211 Geneve 4. Библ. 18
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
ВИРУСНЫЕ
СЕМЕЙСТВО DNA J
ГОМОЛОГИ
ВИРУС ПОЛИОМЫ

Доп.точки доступа:
Landry, Samuel J.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.194К

   
    The Biology of Heat Shock Proteins and Molecular Chaperones [Text] / ред. Richard I. Morimoto. - Cold Spring Harbor (N.Y.) : Lab. Press, 1994. - viii, 610 c. - (Cold Spring Harbor Monogr. Ser; Vol. 26). - ISBN 0-87969-427-0
Перевод заглавия: Биология белков теплового шока и молекулярных шаперонов
Аннотация: Сборник статей, посвященных различным аспектам биол. функций белков теплового шока
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ШАПЕРОНЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Morimoto, Richard I. \ред.\
Свободных экз. нет
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.202

    Kelley, William L.
    Chaperone power in a virus? [Text] / William L. Kelley, Samuel J. Landry // Trends Biochem. Sci. - 1994. - Vol. 19, N 7. - P277-278 . - ISSN 0968-0004
Перевод заглавия: Мощность шаперонов в вирусах?
Аннотация: При анализе вирусов полиомы и др. вирусов обнаружили последовательности, высокогомологичные последовательности, кодирующей домен J, определяющий функциональные св-ва шаперонов семейства DnaJ в прокариотических и эукариотических клетках. Обсуждают возможную функциональную роль этой последовательности в регуляции жизненного цикла вирусов. Швейцария, Dep. Biochim. Med., Ctr. Med., Univ., Univ. Geneve, 1211 Geneve 4. Библ. 18
ГРНТИ  
34.25.29
ВИНИТИ 341.25.29.02
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
ВИРУСНЫЕ
СЕМЕЙСТВО DNA J
ГОМОЛОГИ
ВИРУС ПОЛИОМЫ

Доп.точки доступа:
Landry, Samuel J.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.127

   
    A set of endoplasmic reticulum proteins possessing properties of molecular chaperones includes Ca{2+}-binding proteins and members of the thioredoxin superfamily [Text] / Sanjay K. Nigam [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 3. - P1744-1749 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Набор белков эндоплазматического ретикулума, обладающих свойствами молекулярных шаперонов, включает Ca{2+}-связывающие белки и члены суперсемейства тиоредоксинов
Аннотация: Полагают, что главные белки просвета эндоплазматического ретикулума служат для удержания Ca{2+} и в качестве молекулярных шаперонов при сворачивании и сборке мембранных или секретируемых белков. На основе способности многих молекулярных шаперонов связывать селективно развернутые белки и диссоциировать от них при гидролизе АТФ развит метод аффинной хроматографии для выделения белков с этими характеристиками из эндоплазматического ретикулума клеток печени и поджелудочной железы. Обнаружено, что семь белков эндоплазматического ретикулума селективно связываются на колонке с денатурированным белком и специфически элюируются АТФ (10{-6} М), но не негидролизуемым аналогом АТФ. Эти белки были идентифицированы с помощью антител и микросеквенирования как шаперон BiP (grp78), grp94, кальретикулин и новый белок 46 кД, который связывает азидо-АТФ, а также как члены суперсемейства тиоредоксина: протеиндисульфидизомераза, ERp72 и белок 50 кД (p50). Полагают, что эти белки функционируют как Ca{2+}-зависимые шапероны, что может объяснять требование наличия Ca{2+} и АТФ для сворачивания белков в эндоплазматическом ретикулуме. США, Dept Cell. Mol. Physiol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 40
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
БЕЛОК КАЛЬЦИЙ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ТИОРЕДОКСИН
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ РЕТИКУЛУМ

Доп.точки доступа:
Nigam, Sanjay K.; Goldberg, Alfred L.; Ho, Siew; Rohde, Michael F.; Bush, Kevin T.; Sherman, Michael Yu.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.12-04М5.41

    Matsumoto, Masayasu.
    Ишемический стресс и молекулярные шапероны [Text] / Masayasu Matsumoto, Kazuo Kitagawa, Takenobu Kamada // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1994. - Vol. 39, N 5. - С. 846-854 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: СТРЕСС
ИШЕМИЧЕСКИЙ
ШАПЕРОНЫ

Доп.точки доступа:
Kitagawa, Kazuo; Kamada, Takenobu
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 95.12-04М5.42

    Bannai, Shiro.
    Окислительный стресс и шапероны [Text] / Shiro Bannai // Tanpakushitsu kakusan koso = Protein, Nucl. Acid and Enzyme. - 1994. - Vol. 39, N 5. - С. 860-865 . - ISSN 0039-9450
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.17.11
Рубрики: СТРЕСС
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ
ШАПЕРОНЫ
АДАПТАЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.167

    Kim, Paul S.
    Calnexin and BiP act as sequential molecular chaperones during thyroglobulin folding in the endoplasmic reticulum [Text] / Paul S. Kim, Peter Arvan // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 1-2. - P29-38 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Кальнексин и BiP служат последовательными молекулярными шаперонами в ходе укладки тироглобулина в эндоплазматической сети
Аннотация: Вскоре после синтеза небольшое кол-во тироглобулина (Тг) ассоциировано с мембранным шапероном - кальнексином эндоплазматической сети, большее кол-во Тг связано соответственно сходной кинетике с шапероном BiP из просвета эндоплазматической сети. При действии дитиотреитола на тиреоциты происходит агрегация новообразующегося Тг, после чего Тг ко-иммунопреципитирует с кальнексином. После отмывания дитиотреитола агрегаты разрушаются с последующей секрецией Тг; при этом уменьшается ассоциация Тг с кальнексином и увеличивается - с BiP. Для ко-преципитации с кальнексином необходимо восстановление Тг в просвете эндоплазматической сети, но не его гликозилирование. США [P. A.], Div. Endocrin., Beth Ysrael Hosp., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02215. Библ. 53
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ШАПЕРОНЫ
КАЛЬНЕКСИН
БЕЛОК BIP
ТИРОГЛОБУЛИН
ОБРАЗОВАНИЕ СКЛАДОК

Доп.точки доступа:
Arvan, Peter
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.953

   
    Chaperones may be involved in bone destruction [Text] // Biotechnol. News. - 1995. - Vol. 15, N 23. - P3-4 . - ISSN 0273-3226
Перевод заглавия: Шапероны, возможно, участвуют в разрушении кости
Аннотация: Обнаружено, что некоторые белки-шапероны опосредуют процесс гниения зубов и, в целом, разрушения костной ткани. Как полагали ранее, шапероны-белки, контролирующие правильность трехмерной укладки др. белков, находятся исключительно внутри клетки. Найдены, однако, шапероны, присутствующие на поверхности клеток Actinobacillus actinomycetemcomitans - бактерии, вызывающей болезнь десен. Показано, что эти белки сами по себе способны разрушать костную ткань мыши. Аналогичные белки удалось обнаружить на поверхности клеток Escherichia coli
ГРНТИ  
34.39.47
ВИНИТИ 341.39.47.09
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
РОЛЬ
РАЗРУШЕНИЕ КОСТЕЙ
ГНИЕНИЕ ЗУБОВ
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 96.10-04М5.122

   
    Structure and molecular chaperone activity of small heat shock proteins [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Plant Cell Biol.: Mech., Mol. Mach., Signals and Pathways", Taos, N.M., Jan. 7-13, 1995 / Garrett Lee [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Suppl. 19a. - P128 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Структура и активность молекулярного шаперона малых белков теплового шока
ГРНТИ  
34.39.03
ВИНИТИ 341.39.03.35.21
Рубрики: БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
МАЛЫЙ
СТРУКТУРА
ШАПЕРОНЫ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Lee, Garrett; Osteryoung, Katherine; Suzuki, Teri; Wehmeyer, Nadja; Krawitz, Denise; Vierling, Elizabeth
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.75

    Mulvey, Matthew.
    Involvement of the molecular chaperone BiP in maturation of sindbis virus envelope glycoproteins [Text] / Matthew Mulvey, Dennis T. Brown // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 3. - P1621-1627 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Участие молекулярного шаперона BiP в созревании гликопротеинов оболочки вируса Синдбис
Аннотация: Изучена роль молекулярного шаперона BiP (I; grp78) в созревании мембранных гликопротеинов E1 (II) и PE2 (III) вируса Синдбис, образующих гетеродимеры в эндоплазматическом ретикулуме. II, сворачивающийся в зрелую форму через 3 интермедиата с разной конфигурацией дисульфидных связей (ДС), после синтеза временно сильно взаимодействует с I. Истощение АТФ, вызванное обработкой клеток карбонилцианид-м-хлорфенилгидразоном, приводит к стабилизации комплексов I-II, ингибированию конверсии интермедиатов II и медленному включению II в стабилизированные ДС агрегаты. Эти данные показали, что регулируемые АТФ связывание и освобождение I модулируют образование ДС во время сворачивания II. III обычно слабо связывается с I, но в условиях аберрантного сворачивания II наблюдается увеличение кол-ва III, непосредственно ассоциированного с I. Эти комплексы I-III образуются после того, как II перестает сворачиваться правильно или сворачивается неэффективно. Высказано предположение, что вновь синтезированный III до спаривания с II стабилен лишь в течение ограниченного времени, после чего неспаренный III узнается I. Это означает, что продуктивная ассоциация II и III должна произойти в течение ограниченного интервала времени и только после того, как у II завершились определенные этапы сворачивания, в к-рых участвуют связывание и освобождение I. Задержка ассоциации II с III после транслокации подтверждает этот вывод. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Texas, Austin, TX 78713-7640. Библ. 49
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС СИНДБИС
ГЛИКОПРОТЕИНЫ
СОЗРЕВАНИЕ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ШАПЕРОНЫ
УЧАСТИЕ

Доп.точки доступа:
Brown, Dennis T.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.04-04Б4.113

   
    The cytosolic SycE and SycH chaperones of Yersinia protect the region of YopE and YopH involved in translocation across eukaryotic cell membranes [Text] / Sophie Woestyn [et al.] // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 20, N 6. - P1261-1271 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Шапероны цитозоля SycE и SycH Yersinia защищают область белков YopE и YopH, участвующую в транслокации через мембраны эукариотических клеток
Аннотация: У Yersinia секретируемые белки YopE (I) и YopH (II), проникающие в цитозоль эукариотических клеток, состоят из N-концевого сигнала секреции, домена интернализации и эффекторного домена. Секреция I и II требует участия цитоплазматических шаперонов SycE (III) и SycH (IV) соотв. Картированы области I и II, участвующие в связывании с II или IV. I и II имеют только 1 домен связывания Syc: I остатки 15-20 в I и 20-70 в II. Этот домен расположен сразу за сигналом секреции и перекрывается с доменом интернализации. Удаление этого бифункционального домена не влияет на секрецию I-II и даже устраняет необходимость присутствия III и IV в процессе секреции. Т. обр. III и IV не являются белками, направляющими секрецию I и II. Высказано предположение, что III и IV, как шапероны, предотвращают внутрибактериальное взаимодействие I и II с белками YopB и YopD, участвующими в дальнейшей транслокации I-II через мембраны эукариотических клеток. Бельгия, Microbial Pathogenesis Unit, Internat. Inst. Cell. Molec. Pathol., B-1200 Brussels. Библ. 69
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.25
Рубрики: СЕКРЕЦИЯ
АДГЕЗИЯ КЛЕТОЧНАЯ
БЕЛОК
БЕЛКИ YOPE И YOPH
ШАПЕРОНЫ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ
БЕЛКИ SYCE И SYCH
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЕМБРАННЫЙ ТРАНСПОРТ
КЛЕТКИ ЭУКАРИОТИЧЕСКИЕ
YERSINIA SP. (BACT.)

Доп.точки доступа:
Woestyn, Sophie; Sory, Marie-Paule; Boland, Anne; Lequenne, Olivier; Cornelis, Guy R.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.08-04Я6.314

    Knowlton, A. A.
    Nuclear localization and the heat shock proteins [Text] / A. A. Knowlton, M. Salfity // J. Biosci. - 1996. - Vol. 21, N 2. - P123-132 . - ISSN 0250-5991
Перевод заглавия: Ядерная локализация и белки HSP теплового шока
Аннотация: Обзор. Среди ядерных белков белки HSP атипичны, они локализуются в ядрах избирательно, но не постоянно, а при различных стрессовых воздействиях и во время пролиферации клеток. Локализация HSP в ядрах существенна для защитного эффекта этих белков. Сигналом для ядерной локализации HSP служит основная последовательность NLS ядерной локализации. Наиболее подробно изучена ядерная локализация HSP72. По-видимому, наряду с NLS ядерная локализация определяется другими факторами, регулирующими этот процесс. Белки HSP функционируют при транспорте в клеточные ядра как шапероны, облегчающие перенос других макромолекул сквозь ядерную оболочку. США, Cardiol. Res., VAMC and Baylor Coll. Med., Houston, TX 77030. Библ. 75
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07 + 341.19.17.09.01
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЯДРО
СИГНАЛ ЯДЕРНОЙ ЛОКАЛИЗАЦИИ
ШАПЕРОНЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 75

Доп.точки доступа:
Salfity, M.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.81

   
    Involvement of molecular chaperones in the aberrant aggregation of secretory proteins in pancreatic acinar cells [Text] / Ariel E. Arias [et al.] // Exp. Cell Res. - 1994. - Vol. 215, N 1. - P1-8 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Участие молекулярных шаперонов в аберрантной агрегации секреторных белков в ацинарных клетках поджелудочной железы
Аннотация: С применением белка A и коллоидного золота иммуноцитохимически исследовали секреторные пути ацинарных клеток. Скопление шаперонинов cpn10 и cpn60 обнаружено в кристаллах, образующихся под действием метилового эфира DL-n-хлорфенилаланина в цистернах гранулярной эндоцитоплазматической сети. Белок hsp70 остается в пределах транс-Гольджи сети и не обнаруживается в кристаллах. Все три шаперона обнаруживаются в митохондриях. Показано общее снижение мечения шаперонов, особенно hsp70, под действием DL-n-хлорфенилаланина. По-видимому, шапероны cpn10 и cpn70 (но не hsp70) вовлечены в аберрантную агрегацию секреторных белков, ведущую к образованию кристаллов в гранулярной эндоплазматической сети. Канада, [M. B.], Dep. Anat., Fac. Med., Univ. Montreal, Quebec, H3C 3J7. Библ. 35
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ШАПЕРОНЫ
СЕКРЕТОРНЫЕ БЕЛКИ
КРИСТАЛЛЫ
АЦИНАРНЫЕ КЛЕТКИ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА

Доп.точки доступа:
Arias, Ariel E.; Velez-Granell, Carlos S.; Torres'РО'uiz, Jose A.; Bendayan, Moise
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.11-04И3.364

    Bonning, B. C.
    Heat shock cognate proteins and degradation of juvenile hormone esterase in Manduca sexta (Lepidoptera: Sphingidae) [Text] / B. C. Bonning // 20 Int. Congr. Entomol., Firenze, Aug. 25-31, 1996. - Firenze, 1996. - P171
Перевод заглавия: Семейство термоустойчивых белков и деградация эстеразы ювенильного гормона у Manduca sexta
Аннотация: Установлено непосредственное участие термоустойчивых белков в деградации эстеразы ювенильного гормона в гемолимфе и перикардиальных клеток табачного бражника Manduca sexta. Считают, что термоустойчивые белки тестируемого насекомого выполняют роль шаперонов для эстеразы ЮГ и участвуют в транспорте фермента из нелизосомальных компартментов клеток в лизосомы, где и осуществляется деградация эстеразы ЮГ. США, Dep. of Entomol., Iowa State Univ., Ames
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЭСТЕРАЗЫ
ЭСТЕРАЗА ЮГ
ДЕГРАДАЦИЯ
ТРАНСПОРТ
ШАПЕРОНЫ
MANDUCA SEXTA (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ
19.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.11-04Н1.2

    Deng, Xin-zhu.
    Калнексин. Мембраносвязанный шаперон [Text] / Xin-zhu Deng, Xian-mao Luo // Shengmingde huaxue = Chem. Life. - 1996. - Vol. 16, N 2. - С. 2-4 . - ISSN 1000-1336
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.03.02
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ
КАЛНЕКСИН

Доп.точки доступа:
Luo, Xian-mao
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.215

    Wawrzynow, Alieja.
    The Clp ATPases define a novel class of molecular chaperones [Text] / Alieja Wawrzynow, Bogdan Banecki, Maciej Zylicz // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 21, N 5. - P895-899 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: АТФазы Clp определяют новый класс молекулярных шаперонов
Аннотация: Обзор. АТФазы Clp (I) были первоначально идентифицированы как регуляторные компоненты бактериальных АТФ-зависимых сериновых протеаз (II) Clp. Белки, гомологичные I Escherichia coli (ClpA, B, X или Y) обнаружены у всех изученных организмов. Последние данные позволяют предположить, что I являются не только специфическими факторами, помогающими представлять различные белковые субстраты для II ClpP (II-P) или др. каталитических протеаз, но и молекулярными шаперонами, функционирующими независимо от II-P. Как шапероны, I могут участвовать в репарации белков, поврежденных стрессом, или активировать белки инициации репликации ДНК фагов Mn, 'лямбда' и P1. Предложен механизм, объясняющий, как I "решают", что нужно сделать с белковыми субстратами: разрушить их или репарировать. Польша, Dep. Molec. and Cell Biol., Univ. Gdansk, 80822 Gdansk. Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: АТФАЗЫ CLP
ШАПЕРОНЫ
РЕПАРАЦИЯ
ПРЕДСТАВЛЕНИЕ СУБСТРАТОВ
БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 26

Доп.точки доступа:
Banecki, Bogdan; Zylicz, Maciej
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)