Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.04-04Б1.120

   
    Activities and substrate specificity of the evolutionarily conserved central domain of retroviral integrase [Text] / Joseph Kulkosky [et al.] // Virology. - 1995. - Vol. 206, N 1. - P448-456 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Активность и субстратная специфичность эволюционно консервативного центрального домена ретровирусной интегразы
Аннотация: Сконструирован набор мутантов интеграз (I) вируса саркомы Рауса (IA) и ВИЧ-1 (IB) с N- или С-концевыми делециями. Изучена способность IA катализировать реакцию процессинга (удаление 2 н. с концов вирусной ДНК). Показано, что С-конец IA необходим для сохранения специфичности реакции процессинга. Дефектные по процессингу мутанты IA сохранили нормальную вторичную эндонуклеазную активность. Изучена также способность мутантов IA и IB катализировать внутримолекулярную согласованную реакцию расщепления - лигирования олигонуклеотидного субстрата, имитирующего промежуточный продукт интеграции. Найдено, что для этой активности нужна минимальная функциональная центральная область I длиной 140 остатков, включающая домен DD(35)E. В случае IB эффективность согласованного расщепления-лигирования зависит от присутствия п. н. ЦА/ГТ в вирусном компоненте ДНК-субстрата. Даже изолированная центральная область IB нуждается в этой последовательности для оптимальной активности. Эти данные показали, что эволюционно консервативная центральная область I содержит не только остатки, необходимые для каталитической активности, но и детерминанты, ответственные за узнавание динуклеотидов ЦА/ГТ, имеющихся на концах всех ретровирусных ДНК. США, Inst. for Cancer Res., Fox Chase Cancer Center, Philadelphia, PA 19111. Библ. 29
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС САРКОМЫ РАУСА
ИНТЕГРАЗА
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА
АКТИВНОСТЬ
МУТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Kulkosky, Joseph; Katz, Richard A.; Merkel, George; Skalka, Anna Marie

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.03-04Б1.62

   
    HIV nuclear import is governed by the phosphotyrosine-mediated binding of matrix to the core domain of integrase [Text] / Philippe Gallay [et al.] // Cell. - 1995. - Vol. 83, N 4. - P569-576 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Ядерный импорт ВИЧ управляется опосредованным фосфотирозином связыванием матрикса с сердцевинным доменом интегразы
Аннотация: Фосфорилирование остатка тир[132] в белке матрикса МА (I) ВИЧ-1 индуцирует связывание I с интегразой (II). Это приводит к включению I в сердцевины ВИЧ-1, а затем в раздетые вирусные нуклеопротеиновые комплексы. Продемонстрировано прямое взаимодействие между фосфорилированным I и центральным доменом II in vitro. Это взаимодействие блокируется фосфотирозином, что указывает на узнавание II фосфорилированного C-конца I. Эти данные объясняют, как кариофильный потенциал I передается в нуклеопротеиновый комплекс ВИЧ-1. США, Infections Dis. Lab., Salk Inst. Biol. Sci., La Jolla, CA 92037. Библ. 33
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИПА 1
БЕЛОК
БЕЛОК МАТРИКСА
ИНТЕГРАЗА
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФОСФОТИРОЗИН
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Gallay, Philippe; Swingler, Simon; Song, Jinping; Bushman, Frederic; Trono, Didier

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.05-04Б1.76

   
    Effect of single-base substitutions in the central domain of virus-associated RNA I on its function [Text] / Arshad Rahman [et al.] // J. Virol. - 1995. - Vol. 69, N 7. - P4299-4307 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Влияние одиночных замен в центральном домене вирус-ассоциированной РНК I на ее функцию
Аннотация: Сконструированы 54 мутанта аденовирусной РНК VAI (I) с одиночными заменами нуклеотидов в центральном домене, состоящем из короткой сложной шпильки и смежных спиральных областей, и изучена их способность ингибировать активируемую двунитевой РНК протеинкиназу PKR (II). Хотя около половины мутантов I ингибирует активность II столь же эффективно, как и I дикого типа, остальные мутанты в значительной мере утратили ингибиторную активность, сохранив вторичную структуру. Эти данные показали, что, кроме вторичной структуры, по меньшей мере нек-рые нуклеотиды в центральном домене важны для эффективной функции I. США, Microbiol. and Immunol. Dep., Northwestern Univ. Med. School., Chicago, IL 60611. Библ. 32
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: АДЕНОВИРУСЫ
РНК ВИРУСНАЯ
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
ОДИНОЧНЫЕ ЗАМЕНЫ
ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Rahman, Arshad; Malhotra, Pawan; Dhar, Ravi; Kewalramani, Tarun; Thimmapaya, Bayar

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.08-04Б1.81

   
    Probing the conformation of the human T-lymphotropic virus I envelope protein complex with monoclonal antibodies [Text] / C. V.F. Carrington [et al.] // J. Gen. Virol. - 1996. - Vol. 77, N 9. - P2025-2029 . - ISSN 0022-1317
Перевод заглавия: Зондирование моноклональными антителами комплекса белков Т-клеточного вируса лейкоза человека типа 1 (HTLV-I)
Аннотация: Исследовали связывание моноклональных антител с нативными и обработанными детергентом белками оболочки HTLV-I с целью выяснения их конфигурации. Сравнение полученных рез-тов с опубликованными ранее данными свидетельствует, что центральный домен нейтрализации (аминокислоты 175-200) свернут таким образом, что лишь короткие участки экспонируются на поверхности комплекса белков оболочки. После обработки мягким неионным детергентом домен становится полностью доступным, из чего следует, что субъединицы оболочки при взаимодействии частично экранируют данный домен. Представлены также иммунохимические свидетельства того, что область, содержащая повтор в 7 единиц во внеклеточной части трансмембранного белка и консервативная у многих ретровирусов, свернута в направлении внутренней части комплекса белков оболочки HTLV-I. Великобритания, Virol. Lab., Chester Beatty Lab., Inst. of Cancer Res., 237 Fulham Road, London SW3 6JB. Библ. 20
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА Т-КЛЕТОЧНОГО
БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ
КОНФОРМАЦИЯ
ЗОНДИРОВАНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН

Доп.точки доступа:
Carrington, C.V.F.; Paul, N.; Cordell, J.; Schulz, T.F.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.08-04Б1.82

   
    Evidence that a central domain of nucleocapsie protein is required for RNA packaging in murine leukemia virus [Text] / Alan Rein [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P6124-6129 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Доказательства того, что центральный домен нуклеокапсидного белка необходим для упаковки РНК в вирусе лейкоза мышей
Аннотация: Проанализировали упаковку РНК в ряде мутантов с измененным нуклеокапсидным белком (NC) вируса лейкоза мышей Молони (Mo-MuLV). Найдено, что мутанты, в к-рых отсутствовали остатки NC с 8 по 11 или с 40 по 60, упаковывали РНК Mo-MuLV с той же эффективностью, что Mo-MuLV дикого типа. Напротив, эффективность упаковки у точечных мутантов с нарушением консервативных цистеинов в цистеиновом участке (остатки с 26 по 29) и у мутантов, в к-рых отсутствовали остатки с 16 по 23, составляла примерно 1% от эффективности Mo-MuLV дикого типа. Дефектность укладки РНК наблюдали не только с помощью норзерн (РНК) анализа, но и при РНК-ПЦР анализе, к-рый мог выявить деградировавшую и интактную РНК. Показано также, что один из мутантов по цистеиновому участку был дефектен в отношении инкапсидации иРНК гигромицин фосфотрансферазы, содержавшей сигнал упаковки Mo-MuLV. Предполагают, что центральная область NC, состоящая из цистеинового участка и фланкирующих основных остатков, необходима для укладки РНК в Mo-MuLV. США, [A. Rein], ABL-Basic Res. Program, NCI-Frederick Cancer Res. and Development Center, P. O. Box B, Frederick, MD 21702. Библ. 41
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
РНК ВИРУСНАЯ
УПАКОВКА
БЕЛКИ НУКЛЕОКАПСИДНЫЕ
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН

Доп.точки доступа:
Rein, Alan; Harvin, Demetria P.; Mirro, Jane; Ernst, Sandra M.; Gorelick, Robert J.

6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 97.08-04Н1.389

   
    Evidence that a central domain of nucleocapsie protein is required for RNA packaging in murine leukemia virus [Text] / Alan Rein [et al.] // J. Virol. - 1994. - Vol. 68, N 9. - P6124-6129 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Доказательства того, что центральный домен нуклеокапсидного белка необходим для упаковки РНК в вирусе лейкоза мышей
Аннотация: Проанализировали упаковку РНК в ряде мутантов с измененным нуклеокапсидным белком (NC) вируса лейкоза мышей Молони (Mo-MuLV). Найдено, что мутанты, в к-рых отсутствовали остатки NC с 8 по 11 или с 40 по 60, упаковывали РНК Mo-MuLV с той же эффективностью, что Mo-MuLV дикого типа. Напротив, эффективность упаковки у точечных мутантов с нарушением консервативных цистеинов в цистеиновом участке (остатки с 26 по 29) и у мутантов, в к-рых отсутствовали остатки с 16 по 23, составляла примерно 1% от эффективности Mo-MuLV дикого типа. Дефектность укладки РНК наблюдали не только с помощью норзерн (РНК) анализа, но и при РНК-ПЦР анализе, к-рый мог выявить деградировавшую и интактную РНК. Показано также, что один из мутантов по цистеиновому участку был дефектен в отношении инкапсидации иРНК гигромицин фосфотрансферазы, содержавшей сигнал упаковки Mo-MuLV. Предполагают, что центральная область NC, состоящая из цистеинового участка и фланкирующих основных остатков, необходима для укладки РНК в Mo-MuLV. США, [A. Rein], ABL-Basic Res. Program, NCI-Frederick Cancer Res. and Development Center, P. O. Box B, Frederick, MD 21702. Библ. 41
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: ВИРУС ЛЕЙКОЗА МЫШЕЙ МОЛОНИ
РНК ВИРУСНАЯ
УПАКОВКА
БЕЛКИ НУКЛЕОКАПСИДНЫЕ
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН

Доп.точки доступа:
Rein, Alan; Harvin, Demetria P.; Mirro, Jane; Ernst, Sandra M.; Gorelick, Robert J.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.07-04М4.215

   
    The Arg123-Tyr166 central domain of human apoAI is critical for lecithin: Cholesterol acyltransferase-induced hyperalphalipoproteinemia and HDL remodeling in transgenic mice [Text] / Paul Holvoet [et al.] // Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vasc. Biol. - 2000. - Vol. 20, N 2. - P459-466 . - ISSN 1079-5642
Перевод заглавия: Центральный домен Арг123-Тир166 аполипопротеина (апо)AI человека критичен для гиперальфалипопротеинемии, индуцированной лецитин:холестеринацилтрансферазой, и ремоделирования ЛПВП у трансгенных мышей
Аннотация: Использовали трансгенных мышей, экспрессирующих апоAI человека или химерную структуру апоAI/апоAII, в к-рой домен апоAI Арг123-Тир166 был заменен на домен Сер12-Ала75 апоAII. Такая экспрессия вызывала соотв. увеличение кол-ва холестерина ЛПВП в 3,5 и 2,9 раз. Введение апоAI-трансгенным мышам гена лецитин: холестеринацилтрансферазы человека увеличивало активность этого фермента в 5,1 раз. При этом происходил сдвиг частиц ЛПВП от ЛПВП[3] к ЛПВП[2]. Считают, что липид-связывающие св-ва апоAI при этом не изменяются. Бельгия, Univ. of Leuven, B-3000 Leuven. Библ. 36
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.19
Рубрики: ЛИПОПРОТЕИНЫ
РЕМОДЕЛИРОВАНИЕ
АПОAI
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
ГИПЕРАЛЬФАЛИПОПРОТЕИНЕМИЯ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Holvoet, Paul; De, Geest Bart; Van, Linthout Sophie; Lox, Marleen; Danloy, Sophie; Raes, Kathleen; Collen, Desire

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 01.10-04А1.120

    Serpell, Louise C.
    Molecular structure of a fibrillar Alzheimer's A'бета' fragment [Text] / Louise C. Serpell, Colin C. F. Blake, Paul E. Fraser // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 43. - P13269-13275 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Молекулярная структура фибриллярного фрагмента альцгеймеровского амилоида 'бета'
Аннотация: Методом дифракции рентгеновских лучей с высоким разрешением определена структура центрального домена фибрилл амилоида 'бета' (A'бета'), ориентированных в магнитном поле. Выявлены брэгговские рефлексы на слоевых линиях, соответствующих предпочтительной ориентации, а не типичной волоконной симметрии. Такие кристаллические свойства позволили использовать метод молекулярного замещения, основываясь на мотиве 'бета'-шпильки, и определить структуру фибриллярного пептида A'бета'. Детальная молекулярная структура A'бета' в фибриллярной форме дает основание для выяснения механизма сборки амилоида и идентификации потенциальных мишеней, регулирующих процесс агрегации. Великобритания, Lab. Mol. Biol., Cambridge CB2 2QH. Библ. 48
ГРНТИ  
34.03.27
ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: АМИЛОИД 'БЕТА'
ФИБРИЛЛЫ
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
МЕТОД ДИФРАКЦИИ РЕНТГЕНОВСКИХ ЛУЧЕЙ
БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА

Доп.точки доступа:
Blake, Colin C.F.; Fraser, Paul E.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.285

   
    Mutational analysis of the structure basis for the multimerization function of NifA central domain [Text] / Chengtao Yang [et al.] // Sci. in China. Ser. C. - 2001. - Vol. 44, N 1. - P49-57 . - ISSN 1006-9305
Перевод заглавия: Мутационный анализ структурных основ мультимеризационной функции центрального домена NifA
Аннотация: Замена консервативного Thr-290 на Val в области С3 центрального домена (ЦД) NifA Klebsiella pneumoniae приводит к утрате способности NifA активировать транскрипцию генов nif. Т. обр., остаток Thr-290 критичен для функционирования ЦД NifA. Эту точковую мутацию в ЦД NifA использовали для изучения предполагаемой мультимеризационной функции ЦД. Показано, что ЦД содержит детерминанты мультимеризации белка NifA. Делеционные (укороченные) мутанты NifA использовали для определения структурных элементов ЦД, критичных для мультимеризации и установили, что остатки 252-453 важны для этой функции ЦД NifA. КНР, Lab. Molec. Genet., Shanghai Inst. Plant Physiol., Chinese Acad. Sci., Shanghai 200032. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛОК NIFA
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
МУЛЬТИМЕРИЗАЦИОННАЯ ФУНКЦИЯ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ГЕНЫ NIF
РЕГУЛЯЦИЯ
KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yang, Chengtao; Yu, Guanqiao; Shen, Shanjiong; Zhu, Jiabi

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.04-04Б2.228

   
    The central domain of Escherichia coli TyrR is responsible for hexamerization associated with tyrosine-mediated repression of gene expression [Text] / Mathew P. Dixon [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 26. - P23186-23192 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Центральный домен TyrR Escherichia coli ответственен за гексамеризацию, ассоциированную с вызванной тирозином репрессией экспрессии генов
Аннотация: TyrR регулирует экспрессию генов ассимиляции и синтеза ароматических аминокислот у Escherichia coli. Центральный, гидролизующий АТФ домен, TyrR сходен с консервативными доменами бактериальных регуляторных белков, которые взаимодействуют с холоферментом РНК-полимеразы, ассоциированным с альтернативным фактором сигма 54. Он также имеет определенные черты сходства с общим модулем белков ААА+суперсемейства. Экспрессированы и очищены 2 полипептида центрального домена TyrR. Полипептид TyrR(188-467) водорастворим и стабилен, по сравнению со вторым полипептидом TyrR(193-433), который соответствует консервативному кору. Показано, что TyrR(188-467) связывает АТФ и родамин-АТФ в 2-5 раз слабее, чем TyrR, и гидролизует АТФ со скоростью в 5 раз меньшей, чем TyrR. В отличие от TyrR, который присутствует преимущественно в форме димера при концентрациях белка меньше чем 10 мкг в отсутствии лигандов, или в присутствии АТФ, или только тирозина, TyrR(188-467) представлен в виде мономера, даже при высоких концентрациях белка. Тирозин в присутствии АТФ или АТФ'гамма'S вызывает олигомеризацию TyrR(188-467) до гексамера. Тирозин-зависимая репрессия транскрипции генов с участием TyrR, следовательно, зависит от связывания с лигандами и гексамеризации детерминант, локализованных в полипептиде TyrR(188-467) центрального домена. Австралия, Dep. Biochem. & Mol. Biol., Univ. Melburne. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: АРОМАТИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ
СИНТЕЗ
АССИМИЛЯЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕПРЕССИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОР TYRR
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
ФУНКЦИИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Dixon, Mathew P.; Pau, Richard N.; Howlett, Geoffrey J.; Dunstan, David E.; Sawyer, William H.; Davidson, Barrie E.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.367

    Kuhn, Andreas.
    Alterations in the extracellular domain of M13 procoat protein make its membrane insertion dependent on secA and secY [Text] / Andreas Kuhn // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 177, N 2. - P267-271 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Изменения внеклеточного домена предшественника белка М13 оболочки делают его встраивание в мембрану зависимым от [генов] secA u secY
Аннотация: Изучали топогенез белка оболочки М13 прокариот. Встраивание М13 не зависит от генов secA и secY, кодирующих белки, участвующие в экспорте многих периплазматических и мембранных белков. Конструировали различные гибридные белки на основе белка-предшественника М13 (преМ13). Наращивали центральную часть преМ13, которая пронизывает плазматическую мембрану. К гену, кодирующему преМ13, "пришивали" участки гена ompA, содержащие от 294 до 522 т.п.н. Гибридные белки встраивались в мембрану и подвергались процессингу только в присутствии белков secA и secY. Заключается, что наращивание периплазматической области белка преМ13 делает его зависимым от генов secA и secY. Швейцария, Abt. fur Mikrobiologie, Biozentrum der Univ. CH-4056 Basel. Библ. 29.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.27.15 + 341.19.17.07.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ПРОКАРИОТЫ
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
БЕЛОК М13
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
ХИМЕРНЫЕ БЕЛКИ
МЕМБРАННОЕ ВСТРАИВАНИЕ
ГЕНЫ-РЕГУЛЯТОРЫ СЕКРЕЦИИ

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 94.02-04М3.346

   
    Characterization of the properties and role of the central domain of gizzard caldesmon [Text] : abstr. Eur. Conf. Muscle Contract. and Cell Motil., Oxford, 23-27 Sept., 1991 / E. Fabbrizio [et al.] // J. Muscle Res. and Cell Motil. - 1992. - Vol. 13, N 2. - P232-233 . - ISSN 0142-4319
Перевод заглавия: Характеристика свойств и роли центрального домена кальдесмона желудка
Аннотация: Выделили и охарактеризовали центр. часть молекулы кальдесмона (I), содержащую повторяющиеся последовательности (ПП). Состав ПП не дает оснований считать, что они ответственны за устойчивость I к протеолизу. Показали, что этот домен I гладкой мышцы, отсутствующий в немышечном I, содержит высоко спирализованную структуру и устойчив к т-рной денатурации. Х-ки домена определяются внутренними структурными особенностями ПП. Рез-ты могут иметь значение для др. мышечных белков, содержащих аналогичные ПП (дистрофин). Франция, Pathologie Moleculaire du muscle, INSERM U300, Faculte de Pharmacie, Montepellier.
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: КАЛЬДЕСМОН
ЦЕНТРАЛЬНЫЙ ДОМЕН
СВОЙСТВА
РОЛЬ
ПРОТЕОЛИЗ

Доп.точки доступа:
Fabbrizio, E.; Levine, B.A.; Audemard, E.; Heitz, F.; Mornet, D.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)