СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФАГ PRD1<.>)

Общее количество найденных документов : 21
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.12-04Б1.304

Functional organization of the bacteriophage PRD1 genome [Text] / A.Marika Grahn [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 10. - P3062-3068 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Функциональная организация генома бактериофага PRD1
Аннотация: Исследовали фаг PRD1 с широким спектром действия, инфицирующий E. coli и содержащий линейную двухнитчатую ДНК. Фаговые частицы имеют белковую оболочку, заключенную в липидную мембрану, что делает его модельной системой. Осуществлен компьютерный прогноз промотеров фага PRD1. Сайты 23 потенциальных промотеров идентифицированы с помощью компьютерного поиска. Сконструирована транскрипционная карта фагового генома длиной 15 т. п. н. Финляндия, Dep. of Genetics, FIN-00014, Univ. of Helsinki. Библ. 37

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ГЕНОМ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Grahn, A.Marika; Bamford, Jaana K.H.; O'Neill, Michael C.; Bamford, Dennis H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.227

Caldentey, Javier.
Gene XV of bacteriophage PRD1 encodes a lytic enzyme with muramidase activity [Text] / Javier Caldentey, Anna-Liisa Hanninen, Dennis H. Bamford // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 225, N 1. - P341-346 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ген XV бактериофага PRD1 кодирует литический фермент с мурамидазной активностью
Аннотация: Ген XV фага PRD1 амплифицирован методом ПЦР и клонирован на экспрессионной плазмиде. Кодируемый этим геном белок Р15 (I) очищен до почти гомогенного состояния и идентифицирован методом N-концевого секвенирования. I проявляет сильную литич. активность по отношению к обработанным хлороформом клеткам грамотрицательных бактерий и неактивен по отношению к грамположительным бактериям. Оптимальный pH для I равен 7,0-8,0. I легко инактивируется при т-ре выше 4'ГРАДУС' и при увеличении ионной силы буферов. Анализ продуктов переваривания клеточной стенки показал, что I является глюкозидазой, расщепляющей 'бета' (1-4)-связь между N-ацетилмураминовой кислотой и N-ацетилглюкозамином, т. е. проявляет мурамидазную активность. Финляндия, Inst. of Biotechnol., Univ. of Helsinki, FIN-00014 Helsinki. Библ. 50

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
СИНТЕЗ
ГЕНОМ
СТРУКТУРА
БЕЛОК
БЕЛОК P15
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Hanninen, Anna-Liisa; Bamford, Dennis H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.05-04Б1.272

Structure, interactions and dynamics of PRD1 virus [Text]. I. Coupling of subunit folding and capsid assembly / Roman Tuma [et al.] // J. Mol. Biol. - 1996. - Vol. 257, N 1. - P87-101 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура, взаимодействия и динамика вируса PRD1. I. Сопряжение сворачивания субъединиц и сборки капсида
Аннотация: Оболочка фага PRD1, заражающего Escherichia coli и Salmonella typhimurium, изучена методами разрешенной по времени и температуре рамановской спектроскопии. Показано, что оболочка термостабильна при 50'ГРАДУС' и разбирается между 50 и 70'ГРАДУС' с небольшими изменениями конформации субъединиц Р3 (I). Продукты тепловой разборки зависят от валовой концентрации белка. Аналитич. центрифугирование показало, что при конц-ии ниже 8 мг/мл очищенная оболочка разбирается на тримеры I (IA), а при больших конц-иях - на большие мультимеры I. Диссоциация оболочки в гуанидине*HCl (II) дала такие же результаты. Очищенные IA, выделенные после обработки теплом или II, проявляют чувствительность структуры в интервале т-р 30-50'ГРАДУС', так что разборка оболочки уменьшает термостабильность I. Низкотемпературный переход IA (30-50'ГРАДУС') и высокотемпературный переход оболочки (50-70'ГРАДУС') связаны с переходом 'ПРИБЛ='5% пептидного остова I из 'альфа'-спиралей в 'бета'-нити. Дейтериевый обмен пептидного остова I обнаружил более быстрый обмен в оболочке, чем в IA. Обмен групп 1NH индолов показал, что 'ПРИБЛ='65% остатков трп защищено от обмена в собранной оболочке. Эти данные позволяют предположить, что механизм сборки оболочки, в к-ром в специфич. ассоциации IA в правильную архитектуру оболочки участвует стабилизация 'альфа'-спирального домена I и маскировка избранных боковых цепей от растворителя. Предложена модель сборки капсида, в к-рой образование оболочки из I сопряжено с заключительной стадией сворачивания I. США, Division of Cell Biol. and Biophys., School of Biol. Sci., Univ. of Missouri, Kansas City, MO 64110. Библ. 56

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
КАПСИД
СБОРКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Tuma, Roman; Bamford, Jaana H.K.; Bamford, Dennis H.; Russell, Malcolm P.; Thomas, George J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.259

Hanninen, Anna-Liisa.
Assembly of membrane-containing bacteriophage PRD1 is dependent on GroEL and GroES [Text] / Anna-Liisa Hanninen, Dennis H. Bamford, Jaana K. H. Bamford // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 1. - P207-210 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Сборка мембраносодержащего бактериофага PRD1 зависит от GroEL и GroES
Аннотация: Исследовали влияние мутаций GroEL и GroES на образование бляшек фага PRD1. Плазмиду pLM2, кодирующую рецептор фага PRD1, конъюгировали с 5 различными мутантными и изогенными штаммами, на к-рых пассировали фаг PRD1 при разных т-рах. При т-ре 37'ГРАДУС'C отмечено уменьшение размеров бляшек фага, при 40'ГРАДУС'С - уменьшение размеров бляшек и заметное снижение титра фага. Электронно-микроскопически установлено, что число внутриклеточных частиц фага снижено в 100 раз, хотя частицы не отличались морфологически от дикого типа. Считают, что сборка частиц фага PRD1 с широким спектром действия вовлекает транслокацию вирусспецифической мембраны внутри икосаэдрического белка, образующего тримерные белки оболочки. Формирование частиц фага PRD1, в дополнение к кодируемым вирусом факторам сборки P10 и P17, зависит от GroEL и GroES, к-рые способствуют сгибанию белков капсида Р3 и Р5 и сборке вирусных мембранных белков. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
СБОРКА
МУТАЦИИ

Доп.точки доступа:
Bamford, Dennis H.; Bamford, Jaana K.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.260

Hanninen, Anna-Liisa.
Probing phage PRD1-specific proteins with monoclonal and polyclonal antibodies [Text] / Anna-Liisa Hanninen, Dennis H. Bamford, Jaana K. H. Bamford // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 1. - P198-206 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Специфические белки зондового фага PRD1 с моноклональными и поликлональными антителами
Аннотация: Получена 81 линия гибридомных клеток, секретирующих моноклональные антитела против структурных белков фага PRD1, 54 из к-рых идентифицированы в иммуноблотинге. На основании специфичности определены 4 класса антител к белкам: Р6, Р7/14, Р11, Р18. Полученные антитела использованы в анализе распределения фагового белка внутри клетки хозяина в ходе инфекции, а также в вирионе. Определена локализация выявленных белков и генов, кодирующих их. Малый компонент капсида Р5, к к-рому получена поликлональная антисыворотка, локализован на поверхности вириона. Белки, соответствующие инфекционности частицы, локализованы на мембранной фракции клетки хозяина. Гены, кодирующие белки Р14 и Р18, локализованы на геноме фага PRD1. Финляндия, Inst. of Biotechnol., Div. of Genetics, Biocenter, P. O. Box 56 (Viikinkaari 5), 00014 Univ. of Helsinki. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
БЕЛКИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Bamford, Dennis H.; Bamford, Jaana K.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.103

Structure, interactions and dynamics of PRD1 virus [Text]. II. Organization of the viral membrane and DNA / Roman Tuma [et al.] // J. Mol. Biol. - 1996. - Vol. 257, N 1. - P102-115 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура, взаимодействия и динамика вируса PRD1. II. Организация вирусной мембраны и ДНК
Аннотация: Структура, динамика и стабильность мембраны и геномной двунитевой ДНК (дДНК) упакованного в природные вирионы фага PRD1 изучены методом лазерной рамановской спектроскопии. Обнаружены маркерные рамановские полосы (МРП), характерные для внутреннего липидного бислоя и дДНК, к-рые продемонстрировали жидкокристаллич. липидную фазу (L['альфа']) и В-конформацию ДНК во всем температурном диапазоне стабильности вирионов (5-50'ГРАДУС'). Несмотря на отсутствие глобальных переходов липидной фазы и плавления ДНК, обнаружены небольшие, зависящие от температуры изменения МРП липидов и дДНК. Небольшие отклонения ДНК от канонич. В-формы вызываются мембраной. МРП показали также, что стэкинг оснований и взаимодействия фосфатных групп в упакованном геноме PRD1 и в неупакованной фаговой ДНК неодинаковы. Кинетика обмена {1}H-{2}H в упакованной и неупакованной ДНК PRD1 одинаковы, так что конденсация и окружение мембраной во время упаковки ДНК не влияют на иминные и аминные протоны оснований. Это отличается от значительного ускорения обмена протонов оснований в упакованной ДНК фага Р22, не имеющей фаговой мембраны. Полученные данные указывают на специфич. роль фаговой мембраны в сборке PRD1. Для конденсации дДНК и ее организации в вирионе PRD1 предложена модель "катализа мембранной поверхностью". США, Division of Cell Biol. and Biophys., School of Biol. Sci., Univ. of Missoury, Kansas City, MO 64110. Библ. 52

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
СТРУКТУРА
МЕМБРАНА
СТАБИЛЬНОСТЬ
ДНК
УПАКОВКА
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Tuma, Roman; Bamford, Jaana H.K.; Bamford, Dennis H.; Thomas, George J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 98.10-04К1.177

Hanninen, Anna-Liisa.
Probing phage PRD1-specific proteins with monoclonal and polyclonal antibodies [Text] / Anna-Liisa Hanninen, Dennis H. Bamford, Jaana K. H. Bamford // Virology. - 1997. - Vol. 227, N 1. - P198-206 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Специфические белки зондового фага PRD1 с моноклональными и поликлональными антителами
Аннотация: Получена 81 линия гибридомных клеток, секретирующих моноклональные антитела против структурных белков фага PRD1, 54 из к-рых идентифицированы в иммуноблотинге. На основании специфичности определены 4 класса антител к белкам: Р6, Р7/14, Р11, Р18. Полученные антитела использованы в анализе распределения фагового белка внутри клетки хозяина в ходе инфекции, а также в вирионе. Определена локализация выявленных белков и генов, кодирующих их. Малый компонент капсида Р5, к к-рому получена поликлональная антисыворотка, локализован на поверхности вириона. Белки, соответствующие инфекционности частицы, локализованы на мембранной фракции клетки хозяина. Гены, кодирующие белки Р14 и Р18, локализованы на геноме фага PRD1. Финляндия, Inst. of Biotechnol., Div. of Genetics, Biocenter, P. O. Box 56 (Viikinkaari 5), 00014 Univ. of Helsinki. Библ. 46

ГРНТИ	34.43.17

ВИНИТИ 341.43.17.19
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
БЕЛКИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Bamford, Dennis H.; Bamford, Jaana K.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.139

Assembly of a functional phage prd1 receptor depends on 11 genes of the incP plasmid mating pair formation complex [Text] / A.Marika Grahn [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 15. - P4733-4740 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сборка функционального рецептора фага PRD1 зависит от 11 генов образования комплекса конъюгационных пар плазмиды IncP
Аннотация: Рецептором для фага PRD1 является комплекс Mpf образования конъюгационных пар, кодируемый областями Tra1 и Tra2 плазмид IncP. Выделены спонтанные мутанты Escherichia coli, устойчивые к фагу PRD1. Мутации распределены по генам trb в области Tra2 и в основном затрагивают гены trbC, trbE и trbL. Из 307 фагоустойчивых мутантов только 3 сохранили слабую способность к конъюгационному переносу. Эти мутации картированы в генах trbI, trbJ и trbL и являются короткими делециями или вставками. Финляндия, Biocenter 2, FIN-00014 Univ. Helsinki. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.17.03
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ВИРУС-КЛЕТКА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕЦЕПТОРЫ
КЛЕТОЧНЫЕ
СБОРКА
КОМПЛЕКС MPF
ОБРАЗОВАНИЕ КОНЪЮГАЦИОННЫХ ПАР
ГЕНЫ TRB
МУТАЦИИ
ПЛАЗМИДА INCP
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Grahn, A.Marika; Haase, Jana; Lanka, Erich; Bamford, Dennis H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.127

Daugelavicius, Rimantas.
Changes in host cell eneregetics in response to bacteriophage PRD1 DNA entry [Text] / Rimantas Daugelavicius, Jaana K. H. Bamford, Dennis H. Bamford // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 16. - P5203-5210 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Изменения в энергетике клетки-хозяина в ответ на вхождение ДНК бактериофага PRD1
Аннотация: Изучено влияние заражения фагом PRD1 на потоки тетрафенилфосфония (I), фенилдикарбаундецилбората (II), К{+} и АТФ через оболочку клеток Salmonella typhimurium. Заражение PRD1 вызывает повышение внутриклеточного уровня I - индикатора трансмембранного потенциала 'ДЕЛЬТА''пси', а также утечку АТФ и К{+} из цитоплазмы. Эти эффекты вызываются только содержащими ДНК инфекционными фаговыми частицами и зависят от клеточных АТФ и 'ДЕЛЬТА''пси'. Вызванное PRD1 изменение 'ДЕЛЬТА''пси' и связывание II отличаются от наблюдающегося при заражении др. фагами. Эти данные согласуются с присутствием специфического канала для транспорта ДНК PRD1. Финляндия, Biocentre 2, Univ. Helsinki, FIN-00014 Helsinki. Библ. 55

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ЗАРАЖЕНИЕ
ВХОЖДЕНИЕ ДНК
КАНАЛ
ХОЗЯЙСКАЯ КЛЕТКА
ЭНЕРГЕТИКА
ИЗМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Bamford, Jaana K.H.; Bamford, Dennis H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.197

Assembly of a functional phage prd1 receptor depends on 11 genes of the incP plasmid mating pair formation complex [Text] / A.Marika Grahn [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 15. - P4733-4740 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сборка функционального рецептора фага PRD1 зависит от 11 генов образования комплекса конъюгационных пар плазмиды IncP
Аннотация: Рецептором для фага PRD1 является комплекс Mpf образования конъюгационных пар, кодируемый областями Tra1 и Tra2 плазмид IncP. Выделены спонтанные мутанты Escherichia coli, устойчивые к фагу PRD1. Мутации распределены по генам trb в области Tra2 и в основном затрагивают гены trbC, trbE и trbL. Из 307 фагоустойчивых мутантов только 3 сохранили слабую способность к конъюгационному переносу. Эти мутации картированы в генах trbI, trbJ и trbL и являются короткими делециями или вставками. Финляндия, Biocenter 2, FIN-00014 Univ. Helsinki. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ВИРУС-КЛЕТКА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕЦЕПТОРЫ
КЛЕТОЧНЫЕ
СБОРКА
КОМПЛЕКС MPF
ОБРАЗОВАНИЕ КОНЪЮГАЦИОННЫХ ПАР
ГЕНЫ TRB
МУТАЦИИ
ПЛАЗМИДА INCP
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Grahn, A.Marika; Haase, Jana; Lanka, Erich; Bamford, Dennis H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.362

Structure, interactions and dynamics of PRD1 virus [Text]. I. Coupling of subunit folding and capsid assembly / Roman Tuma [et al.] // J. Mol. Biol. - 1996. - Vol. 257, N 1. - P87-101 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура, взаимодействия и динамика вируса PRD1. I. Сопряжение сворачивания субъединиц и сборки капсида
Аннотация: Оболочка фага PRD1, заражающего Escherichia coli и Salmonella typhimurium, изучена методами разрешенной по времени и температуре рамановской спектроскопии. Показано, что оболочка термостабильна при 50'ГРАДУС' и разбирается между 50 и 70'ГРАДУС' с небольшими изменениями конформации субъединиц Р3 (I). Продукты тепловой разборки зависят от валовой концентрации белка. Аналитич. центрифугирование показало, что при конц-ии ниже 8 мг/мл очищенная оболочка разбирается на тримеры I (IA), а при больших конц-иях - на большие мультимеры I. Диссоциация оболочки в гуанидине*HCl (II) дала такие же результаты. Очищенные IA, выделенные после обработки теплом или II, проявляют чувствительность структуры в интервале т-р 30-50'ГРАДУС', так что разборка оболочки уменьшает термостабильность I. Низкотемпературный переход IA (30-50'ГРАДУС') и высокотемпературный переход оболочки (50-70'ГРАДУС') связаны с переходом 'ПРИБЛ='5% пептидного остова I из 'альфа'-спиралей в 'бета'-нити. Дейтериевый обмен пептидного остова I обнаружил более быстрый обмен в оболочке, чем в IA. Обмен групп 1NH индолов показал, что 'ПРИБЛ='65% остатков трп защищено от обмена в собранной оболочке. Эти данные позволяют предположить, что механизм сборки оболочки, в к-ром в специфич. ассоциации IA в правильную архитектуру оболочки участвует стабилизация 'альфа'-спирального домена I и маскировка избранных боковых цепей от растворителя. Предложена модель сборки капсида, в к-рой образование оболочки из I сопряжено с заключительной стадией сворачивания I. США, Division of Cell Biol. and Biophys., School of Biol. Sci., Univ. of Missouri, Kansas City, MO 64110. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
КАПСИД
СБОРКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Tuma, Roman; Bamford, Jaana H.K.; Bamford, Dennis H.; Russell, Malcolm P.; Thomas, George J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.06-04Б1.77

Bacteriophage PRD1 contains a labile receptor-binding structure at each vertex [Text] / Pia S. Rydman [et al.] // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 291, N 3. - P575-587 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Бактериофаг PRD1 содержит лабильную структуру, связывающуюся с рецептором, в каждой вершине
Аннотация: Идентифицирована амбер-мутация sus525 в существенном гене XXXI фага PRD1. Этот ген клонирован, его продукт гиперэкспрессирован и выделен в почти гомогенной форме. Белок Р31 (I) является гомопентамером с мол. м. 70 кД и доступен на поверхности вирионов. Отсутствие в частицах I приводит к дефициту 2 др. белков оболочки: Р5 (II) и белка адсорбции Р2 (III). Криоэлектронная микроскопия частиц sus525 и реконструкция изображений показали, что II и III расположены в вершинах капсида, т. к. в мутантных частицах отсутствует вся структура вершины и тримеры перипентонового главного капсидного белка Р3. Частицы sus525 эффективно упаковывают ДНК, но утрачивают ее при очистке. В отличие от др. фагов с днДНК, у фага PRD1 все вершинные структуры лабильны и потенциально могут участвовать в доставке ДНК. Высказано предположение, что это обусловлено несовпадением симметрии между III и пентамерным I, по аналогии с основанием пентона и рецепторным шипом у аденовирусов. Финляндия, Dep. Biosci., Univ. Helsinki, FIN-00014 Helsinki. Библ. 65

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРИОНЫ
ПОВЕРХНОСТЬ
ПОВЕРХНОСТНЫЕ БЕЛКИ
КАПСИДА
ВЕРШИНА
БЕЛОК Р31
БЕЛОК Р5
БЕЛОК АДСОРБЦИИ Р2
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ЛАБИЛЬНОСТЬ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1

Доп.точки доступа:
Rydman, Pia S.; Caldentey, Javier; Butcher, Sarah J.; Fuller, Stephen D.; Rutten, Twan; Bamford, Dennis H.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.12-04Б1.112

Stable packaging of phage PRD1 DNA requires adsorption protein P2, which binds to the IncP plasmid-encoded conjugative transfer complex [Text] / A.Marika Grahn [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 21. - P6689-6696 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Стабильная упаковка ДНК фага PRD1 требует белка адсорбции Р2, связывающегося с комплексом конъюгативного переноса, кодируемым плазмидой IncP
Аннотация: Фаг PRD1 использует в кач-ве рецептора комплекс конъюгативного переноса, кодируемый плазмидой RP4 группы IncP. За прикрепление PRD1 к клеткам отвечает белок Р2, расположенный в 5-кратных вершинах капсида. Изучение рекомбинантного белка Р2 методами гель-фильтрации, центрифугирования и химич. сшивки показало, что он является мономером. Он связывается с рецептором с K[d]=0,2 нМ. Связывание Р2 предотвращает адсорбцию фага. Дефектные по Р2 частицы фага нестабильны, спонтанно освобождают ДНК и образуют из фаговой мембраны частицы, похожие на хвостовые отростки. Предложен новый механизм инъекции фаговой ДНК с участием образования трубки хвостового отростка в вершине капсида, связавшейся с рецептором. Финляндия, Dep. Biosci., Viikki Bioctr., FIN-00014 University of Helsinki. Библ. 55

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ВИРУС-КЛЕТКА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ДНК ФАГОВАЯ
УПАКОВКА
БЕЛОК АДСОРБЦИИ Р2
СВЯЗЫВАНИЕ
КОМПЛЕКС КОНЪЮГАТИВНОГО ПЕРЕНОСА
ПЛАЗМИДА RP4 ГРУППА INCP
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1

Доп.точки доступа:
Grahn, A.Marika; Caldentey, Javier; Bamford, Jaana K.H.; Bamford, Dennis H.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.12-04Б1.89

Rydman, Pia S.
The lytic enzyme of bacteriophage PRD1 is associated with the viral membrane [Text] / Pia S. Rydman, Dennis H. Bamford // J. Bacteriol. - 2002. - Vol. 184, N 1. - P104-110 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Литический фермент бактериофага PRD1 ассоциирован с вирусной мембраной
Аннотация: Фаг PPD1 кодирует белки Р7 и Р15, ассоциированные с муралитической активностью. Р15 является растворимой 'бета'-1,4-ацетилмурамидазой, вызывающей лизис клеток хозяина. Показано, что Р15 является также структурным компонентом вирионов PRD1 и связан с фаговой мембраной. Малые фаговые мембранные белки Р20 и Р22 модулируют включение Р15 в вирионы и могут участвовать в его связывании с фаговой мембраной. Главным муралитическим ферментом, участвующим во вхождении ДНК PPD1, является, по-видимому, предполагаемая литическая трансгликозилаза Р7, т. к. отсутствие Р15 не задерживает инициацию репликации фаговой ДНК в системе фаг-хозяин. Включение двух различных литических ферментов в вирионы может отражать широкий круг хозяев бактериофага PPD1. Финляндия, Viikki Biocenter, Univ. of Helsinki, 00014 Helsinki. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВИРУСНЫЕ МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Bamford, Dennis H.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.09-04Б1.241

Protein primed replication of Escherichia coli bacteriophage PRD1 [Text] / Tiina M. Pakula [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl. N13D. - P137 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Праймированная белком репликация бактериофага PRD1 Escherichia coli
Аннотация: Репликация ДНК содержащего липид фага PRD1 идет при участии в кач-ве затравки белка, ковалентно связанного с 5'-концами генома. Фаг кодирует 4 ранних белка. На левом конце генома расположены гены VIII терминального белка и I ДНК-полимеразы, а на правом конце - гены 2-х маленьких регуляторных белков (XII и XIX). Определены нуклеотидные последовательности этих генов и инвертированных концевых повторов. Гены порознь клонированы на экспрессионных векторах, что обеспечивает гиперпродукцию кодируемых ими белков. Неочищ. экстракты, содержащие фаговые репликативные белки, вызывают инициацию и элонгацию репликации ДНК PRD1. Финляндия, Dept. of Genetics, Univ. of Helsinki, 00100 Helsinki.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ESCHERICHIA COLI
РЕПЛИКАЦИЯ
БЕЛКИ РЕГУЛЯТОРНЫЕ
ПРАЙМИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Pakula, Tiina M.; Savilahti, Harri; Caldentey, Javier; Bamford, Dennis H.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.02-04Б1.142

Yoo, Seung-Ku.
Protein-primed replication of bacteriophage PRD1 genome in vitro [Text] / Seung-Ku Yoo, Junetsu Ito // Virology. - 1989. - Vol. 170, N 2. - P442-449 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Праймированная белком репликация генома бактериофага PRD1 in vitro
Аннотация: Из Кл E. coli, несущих клонированные гены 1 и 8 фага PRD 1, получена бесклеточная система, катализирующая праймированный белком синтез ДНК. Синтез ДНК in vitro полностью зависит от добавления ДНК-белкового комплекса FRD1 в качестве матрицы, Mg{2}+ и 4-х дезоксирибонуклеозидтрифосфатов. Синтез ДНК не наблюдается при использовании в качестве матрицы депротеинизированной ДНК PRD1. Рестрикционный анализ меченных {3}{2}P фрагментов ДНК PRD1, синтезированных in vitro, позволил определить области начала репликации и направление репликации ДНК PRD1. Центрифугирование в щел. градиенте конц-ии сахарозы и ЭФ в агарозном геле показали, что in vitro синтезируются полноразмерные молекулы ДНК PRD1. Репликация начинается на обоих концах линейной ДНК PRD1. Синтез ДНК в этой системе ингибируется афидиколином и стимулируется диметилсульфоксидом, к-рый ингибирует бактериальную ДНК-полимеразу. Библ. 46. США, Dept. y Microbiol. and Immunology, Univ. of Arizona Health Sci. Center, Incsun, AZ 85724.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
БЕЛОК ПРАЙМИРОВАННЫЙ
ДНК
СИНТЕЗ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Ito, Junetsu

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.12-04Б1.280

Pakula, Tiina M.
The organization of the right-end early region of bacteriophage PRD1 genome [Text] / Tiina M. Pakula, Harri Savilahti, Dennis H. Bamford // Gene. - 1989. - Vol. 85, N 1. - P53-58 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Организация ранней области правого конца генома бактериофага PRD1
Аннотация: Клонирована и секвенирована ранняя область (РО) на правом конце генома фага PRD1 E. coli, содержащая ранние гены XII и XIX. Сравнена структура РО правого конца и РО левого конца, содержащей гены терминального белка и ДНК-полимеразы. Найдено, что организация РО на обоих концах генома PRD1 почти одинакова: инвертированные концевые повторы и первые инициирующие кодоны находятся почти на одинаковых расстояниях от обоих концов генома. Ген XII кодирует белок P12 из 160 аминокислотных остатков (мол. м. 16 652), а ген XIX - белок P19 из 94 остатков (мол. м. 10 462). Белки P12 и P19 не похожи на белки других систем репликации, праймированной белками. Финляндия, Dept. of Genetics, Univ. of Helsinki, SF-00100 Helsinki, D. H. Bamford. Библ. 37.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ГЕНОМ
ПРАВЫЙ КОНЕЦ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Savilahti, Harri; Bamford, Dennis H.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.02-04Б1.114

Bamford, Jaana K. H.
Capsomer proteins of bacteriophage PRD1, a bacterial virus with a membrane [Text] / Jaana K. H. Bamford, Dennis H. Bamford // Virology. - 1990. - Vol. 177, N 2. - P445-451 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Капсомерные белки бактериофага PRD1 - бактериального вируса с мембраной
Аннотация: Описаны св-ва гомомультимерных главного (Р3) и минорного (Р5) капсидных белков фага PRD1. Секвенированы гены Р3 и Р5, продукты к-рых имеют мол. м. 43 100 и 34 300 соотв. Белок Р5 имеет короткую коллагеноподобную область (гли-Х-Х)[6]. Финляндия, Dept. of Genetics, Univ. of Helsinki, Helsinki SF-00100, D. Bamford. Библ. 37.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
БЕЛКИ КАПСОМЕРНЫЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Bamford, Dennis H.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.06-04Б1.366

Structural study of the lipid-containing bacteriophage PRD1 and its capsid and DNA components by laser raman spectroscopy [Text] / Dennis H. Bamford [et al.] // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 25. - P5982-5987 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структурное изучение липидсодержащего бактериофага PRDI, его капсидного и ДНК компонентов с помощью рамановской лазерной спектроскопии
Аннотация: Сообщают о первом рамановском спектре (РС), полученном для интактного липидсодержащего вируса-икосаэдрического бактериофага PRD1. Показано, что этот спектр содержит характерные маркеры мажорного капсидного белка, упаковки двунитевого ДНК генома и вирусной мембраны. Нашли, что упакованный геном проявляет Р маркеры, типичные для вторичной стр-ры В-ДНК. Сравнение РС упакованной ДНК с таковым безбелковой ДНК, экстрагированной из вириона, показало, что В форма вторичной стр-ры незначит. изменена при упаковке в вирионе. Капсид, включающий несколько сотен копий мажорного белка покрытия Р3 и несколько копий минорных белков, включает Р3 капсомеры преимущественно в конформации 'бета'-слоя. Структура 'бета'-слоя Р3 поддерживается в полностью собранном вирионе и в полом капсиде. США, Div. of Cell Biol. and Bioph., Univ. of Missouri-Kansas City, Kansas City, Missouri 64110-2499.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ДНК
БЕЛКИ
СТРУКТУРА
ЛАЗЕРНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Bamford, Dennis H.; Bamford, Jaana K.H.; Towse, Stacy A.; Thomas, George J.; Jr., Jr.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 92.07-04Б1.128

Yoo, Seung-Ku.
Sequence requirements for protein-primed DNA replication of bacteriophage PRD1 [Text] / Seung-Ku Yoo, Junetsu Ito // J. Mol. Biol. - 1991. - Vol. 218, N 4. - P779-789 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Требования к последовательности для праймирования белком репликации ДНК бактериофага PRD1
Аннотация: Свободные от белка молекулы линейной двунитевой ДНК, содержащие инвертированный концевой повтор (ИПК) генома фага PRD1 на одном конце, могут реплицироваться in vitro при участии терминального белка PRD1 (I)), играющего роль затравки. Репликация ДНК в присутствии I не наблюдается, если последовательности ИПК делетированы или не находятся на конце матрицы. Изучение матричной активности различных делец. производных позволило определить миним. область начала репликации (МОНР). Для эффективной репликации ДНК in vitro необходимы 20 концевых п. н. ИКП, 15 из которых являются пары Г*Ц. В МОНР имеются комплементарные последовательности, в которых большинство сконструированных точечных мутаций понижает матричную активность. С использованием синтетич. олигонуклеотидов установлено, что активность МОНР специфична в отношении нити ДНК и что даже не однонитевой матрице специфич. последовательность ДНК, включающая 3'-концевой остаток Ц, требуется для инициации репликации ДНК PRD1 in vitro. США, Dept. of Microbiol. and Immunol., College of Med., Univ. of Arizona, Tucson, АЗ 85724. Библ. 40.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ PRD1
ДНК ВИРУСНАЯ
ИНИЦИАЦИЯ РЕПЛИКАЦИИ
БЕЛОК PRD1

Доп.точки доступа:
Ito, Junetsu

1-20 21-21

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска