СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТЕТРАГИДРОФОЛАТ<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.02-04Т4.32

The reduced unsubstituted pteroate moiety is required for folate toxicity of cultured cerebellar granule neurons [Text] / Michael Weller [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P393-401 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Необходимость наличия восстановленного незамещенного фрагмента птероата для токсичности фолата для культивируемых гранулярных нейронов мозжечка
Аннотация: Показано, что величина EC[50] токсического воздействия тетрагидрофолата (I) и дигидрофолата (II) на культивируемые гранулярные нейроны мозжечка крысы, оцениваемого методом витального окрашивания, составляла 263 и 709 мкМ соотв. Антагонисты глутаматных рецепторов, блокаторы Ca-каналов L-типа (нифедипин, нимодипин, верапамил) и противосудорожные средства (ГАМК, фенитоин, фенобарбитал) не блокировали цитотоксичность I и II. При гидролизе I под действием глутаматкарбоксипептидазы с образованием глутамата и тетрагидроптероата величина EC[50] снижалась до 47 мкМ. Обсуждены механизмы нейротоксического эффекта I и II. США, Nat. Inst. of Mental Health, Bethesda, MD. Ил. 9. Табл. 3. Библ. 41

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.17
Рубрики: ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ДИГИДРОФОЛАТ
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ
МОЗЖЕЧОК
НЕЙРОНЫ ГРАНУЛЯРНЫЕ

Доп.точки доступа:
Weller, Michael; Marini, Ann M.; Martin, Brian; Paul, Steven M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.03-04М3.268

The reduced unsubstituted pteroate moiety is required for folate toxicity of cultured cerebellar granule neurons [Text] / Michael Weller [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P393-401 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Необходимость наличия восстановленного незамещенного фрагмента птероата для токсичности фолата для культивируемых гранулярных нейронов мозжечка
Аннотация: Показано, что величина EC[50] токсического воздействия тетрагидрофолата (I) и дигидрофолата (II) на культивируемые гранулярные нейроны мозжечка крысы, оцениваемого методом витального окрашивания, составляла 263 и 709 мкМ соотв. Антагонисты глутаматных рецепторов, блокаторы Ca-каналов L-типа (нифедипин, нимодипин, верапамил) и противосудорожные средства (ГАМК, фенитоин, фенобарбитал) не блокировали цитотоксичность I и II. При гидролизе I под действием глутаматкарбоксипептидазы с образованием глутамата и тетрагидроптероата величина EC[50] снижалась до 47 мкМ. Обсуждены механизмы нейротоксического эффекта I и II. США, Nat. Inst. of Mental Health, Bethesda, MD. Ил. 9. Табл. 3. Библ. 41

ГРНТИ	34.39.17

ВИНИТИ 341.39.17.13
Рубрики: ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ДИГИДРОФОЛАТ
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ
МОЗЖЕЧОК
НЕЙРОНЫ ГРАНУЛЯРНЫЕ

Доп.точки доступа:
Weller, Michael; Marini, Ann M.; Martin, Brian; Paul, Steven M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.03-04Т1.68

The reduced unsubstituted pteroate moiety is required for folate toxicity of cultured cerebellar granule neurons [Text] / Michael Weller [et al.] // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P393-401 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Необходимость наличия восстановленного незамещенного фрагмента птероата для токсичности фолата для культивируемых гранулярных нейронов мозжечка
Аннотация: Показано, что величина EC[50] токсического воздействия тетрагидрофолата (I) и дигидрофолата (II) на культивируемые гранулярные нейроны мозжечка крысы, оцениваемого методом витального окрашивания, составляла 263 и 709 мкМ соотв. Антагонисты глутаматных рецепторов, блокаторы Ca-каналов L-типа (нифедипин, нимодипин, верапамил) и противосудорожные средства (ГАМК, фенитоин, фенобарбитал) не блокировали цитотоксичность I и II. При гидролизе I под действием глутаматкарбоксипептидазы с образованием глутамата и тетрагидроптероата величина EC[50] снижалась до 47 мкМ. Обсуждены механизмы нейротоксического эффекта I и II. США, Nat. Inst. of Mental Health, Bethesda, MD. Ил. 9. Табл. 3. Библ. 41

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.29.15
Рубрики: ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ДИГИДРОФОЛАТ
НЕЙРОТОКСИЧНОСТЬ
МОЗЖЕЧОК
НЕЙРОНЫ ГРАНУЛЯРНЫЕ

Доп.точки доступа:
Weller, Michael; Marini, Ann M.; Martin, Brian; Paul, Steven M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.11-04Б2.34

Jansen, Michael.
Tetrahydrofolate serves as a methyl acceptor in the demethylation of dimethylsulfoniopropionate in cell extracts of sulfate-reducing bacteria [Text] / Michael Jansen, Theo A. Hansen // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 169, N 1. - P84-87 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Тетрагидрофолат служит метильным акцептором при деметилировании диметилсульфониопропионата в клеточных экстрактах сульфатредуцирующих бактерий
Аннотация: Установлено, что тетрагидрофолат функционирует как метильный акцептор при анаэробном деметилировании диметилсульфониопропионата (I) в метилтиопропионат в клеточных экстрактах сульфатредуцирующей бактерии штамма WN. I-зависимые активности были 0,56 ммоль метилтетрагидрофолата*мин{-1} (мг белка){-1} и были выше, чем требовались для объяснения скорости роста штамма WN на I. Р-ция не нуждалась в АТФ или восстановительном активировании титан (III)-нитрилтриуксусной к-той. Три других деметилирующих I сульфатредуктора, Desulfobacterium niacini, D. vacuolatum и Desulfobacterium штамм PM4 имели I: тетрагидрофолат-метилтрансферазные активности 0,16; 0,05; 0,24 мкмоль*мин{-1} (мг белка){-1} соответственно. Не найдено метилтрансферазной активности в отношении тетрагидрофолата с бетаином в качестве субстрата, и даже в экстрактах выращенных на бетаине этих сульфатредукторов. Деметилирование I в клеточных экстрактах штамма WN полностью ингибировалось 0,5 мМ пропил-иодида; на свету ингибирование было гораздо менее сильное, показывая включение зависимой от корриноида метилтрансферазы. Нидерланды, Dep. of Microbiol., Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., Univ. of Groningen, NL-9751 NN Haren. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.41
Рубрики: СУЛЬФАТРЕДУЦИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ WN
DESULFOBACTERIUM (BACT.)
ДИМЕТИЛСУЛЬФОНИОПРОПИОНАТЫ
ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Hansen, Theo A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.11-04Б3.27

Jansen, Michael.
Tetrahydrofolate serves as a methyl acceptor in the demethylation of dimethylsulfoniopropionate in cell extracts of sulfate-reducing bacteria [Text] / Michael Jansen, Theo A. Hansen // Arch. Microbiol. - 1998. - Vol. 169, N 1. - P84-87 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Тетрагидрофолат служит метильным акцептором при деметилировании диметилсульфониопропионата в клеточных экстрактах сульфатредуцирующих бактерий
Аннотация: Установлено, что тетрагидрофолат функционирует как метильный акцептор при анаэробном деметилировании диметилсульфониопропионата (I) в метилтиопропионат в клеточных экстрактах сульфатредуцирующей бактерии штамма WN. I-зависимые активности были 0,56 ммоль метилтетрагидрофолата*мин{-1} (мг белка){-1} и были выше, чем требовались для объяснения скорости роста штамма WN на I. Р-ция не нуждалась в АТФ или восстановительном активировании титан (III)-нитрилтриуксусной к-той. Три других деметилирующих I сульфатредуктора, Desulfobacterium niacini, D. vacuolatum и Desulfobacterium штамм PM4 имели I: тетрагидрофолат-метилтрансферазные активности 0,16; 0,05; 0,24 мкмоль*мин{-1} (мг белка){-1} соответственно. Не найдено метилтрансферазной активности в отношении тетрагидрофолата с бетаином в качестве субстрата, и даже в экстрактах выращенных на бетаине этих сульфатредукторов. Деметилирование I в клеточных экстрактах штамма WN полностью ингибировалось 0,5 мМ пропил-иодида; на свету ингибирование было гораздо менее сильное, показывая включение зависимой от корриноида метилтрансферазы. Нидерланды, Dep. of Microbiol., Groningen Biomolecular Sci. and Biotechnol. Inst., Univ. of Groningen, NL-9751 NN Haren. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: СУЛЬФАТРЕДУЦИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ
ШТАММ WN
DESULFOBACTERIUM (BACT.)
ДИМЕТИЛСУЛЬФОНИОПРОПИОНАТЫ
ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Hansen, Theo A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.04-04Б3.77

Kaufmann, Franz.
O-Demethylase from Acetobacterium dehalogenans. Substrate specificity and function of the participating proteins [Text] / Franz Kaufmann, Gert Wohlfarth, Gabriele Diekert // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 253, N 3. - P706-711 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: О-Деметилаза из Acetobacterium dehalogenans. Субстратная специфичность и функция участвующих белков
Аннотация: Из растущих на 3,5-диметокси-4-гидроксибензоате (сирингат) клеток A. dehalogenans выделили расщепляющую эфиры O-деметилазу, состоящую из 4-х белков, компоненты A, B, C и D. Ферментная система превращает только фенилметиловые эфиры с гидроксильной группой в орто-положении до метоксильной единицы. Присутствия карбоксильной группы в ароматическом соединении не требуется для O-деметилазной р-ции. Компонент B медирует превращение ваниллата до 3,4-дигидроксибензоата в присутствии Ti(III)-восстановленного, корриноид-содержащего компонента A. При добавлении компонента D и тетрагидрофолата из ваниллата образуется метилтетрагидрофолат в стехиометрических кол-вах. Цитрат титана (III) как восстановитель может быть заменен H[2], метилвиологеном или ферредоксином, частично очищенной гидрогеназой, очищенным компонентом C, полученным из A. dehalogenans и АТФ. Заключают, что компонент B является ваниллат; корриноид-протеинметилтрансферазой, медирующей перенос метильной группы от ваниллата к восстановленному компоненту A. Компонент D функционирует как метилкорриноид-протеин:тетрагидрофолат-трансфераза. Обсуждают предполагаемую роль компонента C. Германия, Inst Mikrobiol. Univ. Stuttgart. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕМЕТИЛАЗА
КОМПОНЕНТЫ
ВАНИЛЛАТ: КОРРИНОИД-ПРОТЕИНМЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
МЕТИЛКОРРИНОИД-ПРОТЕИН: ТЕТРАГИДРОФОЛАТ-ТРАНСФЕРАЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ФЕНИЛМЕТИЛОВЫЕ ЭФИРЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ACETOBACTERIUM DEHALOGENANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wohlfarth, Gert; Diekert, Gabriele

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.06-04М4.270

Assay of dihydrofolate reductase activity by monitoring tetrahydrofolate using high-performance liquid choromatography with eloctrochemical detection [Text] / Kenji Aiso [et al.] // Anal. Biochem. - 1999. - Vol. 272, N 2. - P143-148 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Метод определения активности дигидрофолатредуктазы по образованию тетрагидрофолата, используя высокоэффективную жидкостную хроматографию с электрохимическим обнаружением
Аннотация: Разработан метод определения активности дигидрофолатредуктазы, выделенной и очищенной из печени крыс, по количеству образующегося продукта - тетрагидрофолата, используя высокоэффективную жидкостную хроматографию с электрохимической регистрацией. Реакционную смесь инкубировали при рН 7.4 и температуре 37'ГРАДУС'С; реакцию останавливали добавлением 0.5 М перхлоруксусной кислоты и определяли концентрацию тетрагидрофолата в присутствии 20 мМ аскорбата натрия. Этим методом можно определить меньше 1 нМ тетрагидрофолата, что позволяет контролировать превращение дигидрофолата в тетрагидрофолат. Метод чувствителен, прост и полезен для изучения дигидрофолатредуктазы. Япония, Dep. Veterinary Medicine, Tokyo Univ. Библ. 18

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.25.19.31
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ВЫСОКОЭФФЕКТИВНАЯ ЖИДКОСТНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ПРИМЕНЕНИЕ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Aiso, Kenji; Nozaki, Tomoko; Shimoda, Minoru; Kokue, Eiichi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.03-04В3.110

Tetrahydrofolate biosynthesis in plants: Molecular and functional characterization of dihydrofolate synthetase and three isoforms of folylpolyglutamate synthetase in Arabidopsis thaliana [Text] / Stephane Ravanel [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2001. - Vol. 98, N 26. - P15360-15365 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Биосинтез тетрагидрофолата в растениях: молекулярная и функциональная характеристика дигидрофолатсинтетазы и трех изоформ фолилполиглутаматсинтетазы в Arabidopsis thaliana
Аннотация: Из A. thaliana выделили кДНК, кодирующую дигидрофолатсинтетазу (ДГФС) и три изоформы фолилполиглутаматсинтетазы (ФПГС). ДГФС присутствует исключительно в митохондриях, а ФПГС в виде различных изоформ в митохондриях, цитозоле и хлоропластах. Каждая изоформа ФПГС кодируется отдельным геном. Компартментация изоформ ФПГС согласуется с преобладанием производных 'гамма'-глутамил-коньюгированного тетрагидрофолата и присутствием серин-гидроксиметилтрансферазы и С1-тетрагидрофолат-взаимопревращающих ферментов в цитозоле, митохондриях и пластидах. Франция, Lab. Physiol. Cell. Veg., Centre Nat. Rech. Sci., Grenoble. Библ. 40

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
БИОСИНТЕЗ
ДИГИДРОФОЛАТСИНТЕТАЗА
ФОЛИЛПОЛИГЛУТАМАТСИНТЕТАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Ravanel, Stephane; Cherest, Helene; Jabrin, Samuel; Grunwald, Didier; Surdin-Kerjan, Yolande; Douce, Roland; Rebeille, Fabrice

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.08-04Б4.110

Mycobacterium tuberculosis ketopantoate hydroxymethyltransferase: Tetrahydrofolate-independent hydroxymethyltransferase and enolization reactions with 'альфа'-keto acids [Text] / Michele Sugantino [et al.] // Biochemistry. - 2003. - Vol. 42, N 1. - P191-199 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кетопантоатгидроксиметилтрансфераза Mycobacterium tuberculosis: независимая от тетрагидрофолата гидроксиметилтрансфераза и реакции енолиза с 'альфа'-кетокислотами
Аннотация: Характер независимого от тетрагидрофолата енолиза 'альфа'-кетоизовалерата и др. 'альфа'-кетокислот кетопантоатгидроксиметилтрансферазой Mycobacterium tuberculosis определялся присутствием ионов двухвалентных металлов, значение которых уменьшалось в следующей последовательности: Mg{2+}Zn{2+}Co{2+}Ni{2+}Ca{2+}. Скорость енолиза зависела также от pH, оптимальная величина которого составляла 7,0-7,5. Описывающая эту зависимость кривая имела куполообразную форму, которая определялась состоянием двух ионизируемых группировок при константах скорости 6,2 и 8,3 соответственно при низких и высоких значениях pH. Енолиз и обмен дейтерием 'бета'-протонов в реакциях некоторых простых 'альфа'-кетокислот приводили к обмену всех 'бета'-водородных атомов. Те же процессы с участием 'альфа'-кетокислот с длинной или разветвленной цепями завершались стереоскопическим обменом только одного из 'бета'-водородов. Предложен механизм действия кетопантоатгидроксиметилтрансферазы, предполагающий связывание субстрата и N[5], N[10]-метилентетрагидрофолата с комплексом фермента и ионов двухвалентного металла, которое сопровождается потерей 'бета'-водорода субстратом и формированием ионизируемого металлом енолата. Последний распадается и нуклеофильно взаимодействует со свободным формальдегидом или метиленовой группой N[5], N[10]-метилентетрагидрофолата. Это приводит к разрыву N[5]- или N[10]-связи кофактора с метиленовой группировкой. Последующий гидролиз связи N[4]-N[5] дает кетопантоат и тетрагидрофолат. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: КЕТОПАНТОАТГИДРОКСИМЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ-НЕЗАВИСИМАЯ ГИДРОКСИМЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
СВОЙСТВА
'АЛЬФА'-КЕТОКИСЛОТЫ
РЕАКЦИИ ЕНОЛИЗА
MICOBACTERIUM TUBERCULOSIS

Доп.точки доступа:
Sugantino, Michele; Zheng, Renjian; Yu, Michael; Blanchard, John S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.12-04Б2.86

Dihydropteridine reductase as an alternative to dihydrofolate reductase for synthesis of tetrahydrofolate in Thermus thermophilus [Text] / Valerie Wilquet [et al.] // J. Bacteriol. - 2004. - Vol. 186, N 2. - P351-355 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Дигидроптеридин-редуктаза как альтернатива дигидрофолат-редуктазы при синтезе тетрагидрофолата у Thermus thermophilus
Аннотация: Подходы, предназначенные для выделения гена, кодирующего дигидрофолат-редуктазу (I), из ДНК Thermus thermophilus, приводят лишь к клонам, содержащим вместо гена дегидрогеназы T. thermophilus (DH[Tt] ген, кодирующий дигидроптеридин-редуктазу (II). Он проявляет значительную активность I (около 20% активности). Очевидно, DH[Tt] отвечает за синтез тетрагидрофолата у этой бактерии, поскольку ген классической I при недавнем анализе последовательностей нуклеотидов генома обнаружен не был. Полученная последовательность аминокислот показывает по большей части лишь высококонсервативные остатки, связывающие кофактор и остатки активного центра, присутствующие у ферментов семейства дегедрогеназ/редуктаз с короткой цепью. Фермент не имеет птеридин-независимой оксидоредуктазной активности в противоположность II из Escherichia coli. Тем самым он кажется близким к II млекопитающих, к-рые не содержат флавиновой простетической группы. Предполагается, что бифункциональные II могут быть ответственны за синтез тетрагидрофолата у других бактерий, а также у археев. У последних классическая I отсутствует, а ее возможные заместители еще не найдены. Бельгия, Microbiology, Vrije Univ. Brussel, B-1070, Brussels (E-mail: nglansdo@vub.ac.be). Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТ-РЕДУКТАЗА
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
БИОСИНТЕЗ
ГЕНЫ
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wilquet, Valerie; Van, de Casteele Mark; Gigot, Daniel; Legrain, Christianne; Glansdorff, Nicolas

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.327

Borodina, Elena.
Chloromethane-dependent expression of the cmu gene cluster of Hyphomicrobium chloromethanicum [Text] / Elena Borodina, Ian R. McDonald, J.Colin Murrell // Appl. and Environ. Microbiol. - 2004. - Vol. 70, N 7. - P4177-4186 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Хлорметан-зависимая экспрессия кластера генов cmu из Hyphomicrobium chloromethanicum
Аннотация: Метилотрофные бактерии Hyphomicrobium chloromethanicum используют хлорметан в качестве источника углерода и энергии. С помощью транспозонного мутагенеза и обмена маркерами идентифицированы гены, необходимые для метаболизма хлорметана (cmuB, cmuC, cmuA, fmdB, paaE, hutI и metF). Гены cmuBCA-metF образуют оперон и, соответственно, они корегулируются и коэкспрессируются. Экспрессия этого оперона строго индуцируется хлорметаном и не подавляется альтернативным C1 субстратом - метанолом. Анализ последовательности транспозонного мутанта (D20) обнаружил присутствие расположенных со стороны 3' гена paaE генов hutI и metF. MetF, предполагаемая метилентетрагидрофолатредуктаза на 27% идентична MetF Methylobacterium chloromethanicum. Данные мутационного и транскрипционного анализа показали, что в H. chloromethanicum хлорметан метаболизируется при участии корриноид-специфической (cmuA) и тетрагидрофолат-зависимой (metF, purU, folD) метилтрансферазных систем. Великобритания, Dep. Biol. Sci., Univ. Warwick, Coventry CV4 7AL. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ХЛОРМЕТАН
МЕТАБОЛИЗМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ МЕТАБОЛИЗМА ХЛОРМЕТАНА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗНЫЕ СИСТЕМЫ
КОРРИНОИД-ЗАВИСИМЫЕ CMUA
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ-ЗАВИСИМЫЕ METF
HYPHOMICROBIUM CHLOROMETHANICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
McDonald, Ian R.; Murrell, J.Colin

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.10-04Б2.73

An alternative pathway for reduced folate biosynthesis in bacterial and halophilic archaea [Text] / Itay Levin [et al.] // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 54, N 5. - P1307-1318 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Альтернативный путь биосинтеза восстановленного фолата у бактерий и галофильных архей
Аннотация: Хотя тетрагидрофолат (ТГФ) является важнейшим метаболическим кофактором у всех бактерий, у многих из них не удалось обнаружить гена, кодирующего фермент ТГФ-редуктазу. Авт. показали наличие генов у архей Halobacterium salinarum и Haloarcula morismortui, кодирующих белки, гомологичные дигидрофолат-синтазе (N-терминальный домен) и дигидроптероат-синтазе (C-терминальный домен). Эти гены могут быть комплементарны мутанту Haloherax volcanii, дефектному по ТГФ-редуктазе. Показано также, что дигидроптероат-синтаза Helicobacter pylori комплементарна дефектному по ТГФ-редуктазе мутанту Escherichia coli. N-терминальный сегмент гомологичен полипептидному линкеру, связывающему у архей домены дигидрофолат-синтазы и дигидроптероат-синтазы. Израиль, Dep. of Mol. Microbiol. and Biotechnol., Tel Aviv Univ., Tel Aviv. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТЕТРАГИДРОФОЛАТ-РЕДУКТАЗА
ДИГИДРОФОЛАТ-СИНТАЗА
ДИГИДРОПТЕРОАТ-СИНТАЗА
ГЕНЫ, КОДИРУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
HALOBACTERIUM SALINARUM (ARCH.)
HALOARCULA MORISMORTUI (ARCH.)

Доп.точки доступа:
Levin, Itay; Giladi, Moshe; Altman-Price, Neta; Ortenberg, Ron; Mevarech, Moshe

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.02-04Б2.45

Buchenau, Barbel.
Tetrahydrofolate-specific enzymes in Methanosarcina barkeri and growth dependence of this methanogenic archaeon on folic acid or p-aminobenzoic acid [Text] / Barbel Buchenau, Rudolf K. Thauer // Arch. Microbiol. - 2004. - Vol. 182, N 4. - P313-325 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Тетрагидрофолат-специфичные ферменты Methanosarcina barkeri и зависимость роста этой метаногенной архебактерии от фолиевой или n-аминобензойной кислот
Аннотация: В геноме видов Methanosarcina содержатся последовательности генного кластера purN, folD, glyA, metF, к-рые, как полагают, могут кодировать специфичные к H[4]F ферменты. Это предположение подтверждено для генов folD, glyA: гетерологичная сверхэкспрессия белков (ферментов) FolD (бифункциональной N{5},N{10}-метилен-H[4]F-дегидрогеназы/N{5},N{10}-метилен-H[4]F- циклогидролазы) и GlyA (серин: H[4]F гидроксиметилтрансферазы) в клетках Escherichia coli позволила получить эти белки в чистом виде и охарактеризовать их св-ва. Они специфичны к метилен-H[4]F и H[4]F, соответственно (кажущаяся K[M] ниже 5 мкМ). Вестерн-блоттинг и анализ ферментативной активности показал, что синтез обоих ферментов имеет место у M. barkeri. Т. обр., этот микроорганизм должен содержать H[4]F, что и подтверждается зависимостью роста от фолиевой к-ты и тем, что этот витамин может заменять n-аминобензойная к-та, биосинтетический предшественник H[4]F. Из потребности в n-аминобензойной к-те, поглощаемой растущими клетками, определена внутриклеточная конц-ия H[4]F, к-рая составила около 5 мкМ. n-Аминобензойная к-та, поглощаемая клетками, не требуется для синтеза H[4]SPT, к-рый присутствует в клетках в конц-ии более 3 мМ. Германия, M.-P.-I. terrestrische Mikrobiologie and Lab. Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Phillips-Univ. 35043 Marburg

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
РОСТ
ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА
П-АМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ-СПЕЦИФИЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Thauer, Rudolf K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.06-04Б3.27

Buchenau, Barbel.
Tetrahydrofolate-specific enzymes in Methanosarcina barkeri and growth dependence of this methanogenic archaeon on folic acid or p-aminobenzoic acid [Text] / Barbel Buchenau, Rudolf K. Thauer // Arch. Microbiol. - 2004. - Vol. 182, N 4. - P313-325 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Тетрагидрофолат-специфичные ферменты Methanosarcina barkeri и зависимость роста этой метаногенной архебактерии от фолиевой или n-аминобензойной кислот
Аннотация: В геноме видов Methanosarcina содержатся последовательности генного кластера purN, folD, glyA, metF, к-рые, как полагают, могут кодировать специфичные к H[4]F ферменты. Это предположение подтверждено для генов folD, glyA: гетерологичная сверхэкспрессия белков (ферментов) FolD (бифункциональной N{5},N{10}-метилен-H[4]F-дегидрогеназы/N{5},N{10}-метилен-H[4]F- циклогидролазы) и GlyA (серин: H[4]F гидроксиметилтрансферазы) в клетках Escherichia coli позволила получить эти белки в чистом виде и охарактеризовать их св-ва. Они специфичны к метилен-H[4]F и H[4]F, соответственно (кажущаяся K[M] ниже 5 мкМ). Вестерн-блоттинг и анализ ферментативной активности показал, что синтез обоих ферментов имеет место у M. barkeri. Т. обр., этот микроорганизм должен содержать H[4]F, что и подтверждается зависимостью роста от фолиевой к-ты и тем, что этот витамин может заменять n-аминобензойная к-та, биосинтетический предшественник H[4]F. Из потребности в n-аминобензойной к-те, поглощаемой растущими клетками, определена внутриклеточная конц-ия H[4]F, к-рая составила около 5 мкМ. n-Аминобензойная к-та, поглощаемая клетками, не требуется для синтеза H[4]SPT, к-рый присутствует в клетках в конц-ии более 3 мМ. Германия, M.-P.-I. terrestrische Mikrobiologie and Lab. Mikrobiologie, Fachbereich Biologie, Phillips-Univ. 35043 Marburg

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
РОСТ
ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА
П-АМИНОБЕНЗОЙНАЯ КИСЛОТА
ВЛИЯНИЕ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ-СПЕЦИФИЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Thauer, Rudolf K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.05-04М4.283

In vivo oxidation of the methyl group of hepatic 5-methyltetrahydrofolate [Text] / M. Lumb [et al.] // J. Clin. Pathol. - 1988. - Vol. 41, N 11. - P1158-1162 . - ISSN 0021-9746
Перевод заглавия: Окисление метильной группы 5-метилтетрагидрофолата в печени in vivo
Аннотация: Крысам с массой тела 80-120 г в/б вводили 0,5- 300 мкмоль Met (I); 34-190 мкмоль S-аденозилметионина; 4-16 мкмоль 5-метиладенозина; а также по 16 мкмоль Gly, Ser, бетаина и формиата. Через 40 мин после введения этих в-в животных забивали и микробиол. методами определяли содержание тетрагидрофолата (ТГФК), метил-ТГФК и формил-ТГФК в печени. Введение I сопровождалось повышением выхода {1}{4}CO[2] из меченных {1}{4}C производных ТГФК. Действие I более выражено, чем S-аденозилметионина, а Ser не влиял на выделение {1}{4}CO[2]. Введение 0,5 мкмоль I сопровождалось уменьшением содержания метил-ТГФК на 30-40%. Сделан вывод о том, что ТГФК и его производные накапливаются в печени при поступлении I в кол-вах, сравнимых с кол-вами, поступающими с пищей. Великобритания, Northwick Park Hospital, Harrow, Middlesex. Библ. 6.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.25.19.31
Рубрики: ФОЛИЕВАЯ КИСЛОТА
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ* 5-
МЕТИОНИН
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Lumb, M.; Chanarin, I.; Deacon, R.; Perry, J.

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 89.10-04Н3.24

Spears, Colin Paul.
Methods for thymidylate synthase pharmacodynamics: serial biopsy, free and total ts, FdUMP and dUMP, and H[4] pteglu and CH[2]-Н[4] pteglu assays [Text] / Colin Paul Spears, Bengt G. Gustavsson // Expand Role Forates and Fluoropyrimidines Cancer Chemother. - New York, London, 1988. - P97-104 . - ISBN 0-306-43100-9
Перевод заглавия: Методы изучения фармакодинамики тимидилатсинтазы: методки серийной биопсии, определения общей и свободной тимидилатсинтазы, фтордезоксиуридинмонофосфата, дезоксиуридинмонофосфата, тетрагидрофолата и метилентетрагидрофолата
Аннотация: Обзор. Представлено детальное описание методов оценки основных колич. параметров, характеризующих ингибирование тимидилатсинтазы (ТС) после введения б-ным 5-фторурацила, к-рые пригодны также и для предклинич. исследований на животных. В цитозольной фракции гомогената опухолевого биоптата, полученного до и после введения 5фторурацила, определяют активность ТС, содержание фтордезоксиуридинмонофосфата, метилентетрагидрофолата и тетрагидрофолата, включение 5-фторурацила в ДНК. США, University of Southern California Cmprehensive Cancer Center Los Angeles, CA 90033. Библ. 94.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.05
Рубрики: ТИМИДИЛАТСИНТАЗА
ФТОРДЕЗОКСИУРИДИНМОНОФОСФАТ
ДЕЗОКСИУРИДИНМОНОФОСФАТ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ФАРМАКОДИНАМИКА
БИОПТАТЫ
ЦИТОЗОЛЬ
ОПУХОЛИ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫЕ
ХИМИОТЕРАПИЯ
ФТОРУРАЦИЛ * 5-
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 94
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gustavsson, Bengt G.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 89.10-04Н3.121

Selectivity of CF and 5-fluorouracil: critical role of polyglutamylation [Text] / Janet A. Houghton [et al.] // Expand Role Folates and Fluoropyrimidines Cancer Chemother. - New York, London, 1988. - P85-94 . - ISBN 0-306-43100-9
Перевод заглавия: Селективность лейковорина и 5-фторурацила: критическое значение полиглутаминирования
Аннотация: Определяли степень ингибирования тимидилатсинтазы (ТС) в Кл гетеротранспланнатов аденокарциномы толстой кишки человека линий HxELC[2], НxGC[3] и HxVRC[5] после однократного в/бр введения 100 мк/кг 5-фторурацила (I) мышам с Оп и внутриклеточные конц-ии полиглутаматов метилентетрагидрофолата (МТГФ) и тетрагидрофолата (ТГФ). Показали, что чувствительность Оп к I in vivo коррелирует со степенью и длительностью ингибирования ТС и не зависит от соотношения внутриклеточных полиглутаматов МТГФ и ТГФ, к-рые предствалены в основном пента- и гексаглутаматами. Длительность повышения пула восстановленных фолатов определялась длительность периода инфузии лейковорина. Для синтеза более длинных полиглутаматов МТГФ и ТГФ, необходимых для оптимального взаимодействия между фтордезоксиуридинмонофосфатом, ТС и МТГФ, необходимы длительные инфузии, а не одномоментные введения лейковорина. США, St. Jude Children's Research Hospital Memphis, TN 38101. Библ. 19.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: ОПУХОЛИ ПЕРЕВИВАЕМЫЕ
РАК ТОЛСТОЙ КИШКИ
ТИМИДИЛАТСИНТАЗА
ПОЛИГЛУТАМАТЫ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ЛЕЙКОВОРИН
ФТОРУРАЦИЛ 5-
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Houghton, Janet A.; Williams, Larry G.; deGraaf, Siebold S.N.; Radparvar, Saeed; Wainer, Irving W.; Rodman, John R.; Houghton, Peter J.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.12-04М1.298

DeSesso, J. M.
Amelioration of methotrexate developmental toxicity by a biomimetic tetrahydrofolate coenzyme model [Text] / J. M. DeSesso, G. C. Goeringer // Teratology. - 1989. - Vol. 39, N 5. - P449 . - ISSN 0040-3709
Перевод заглавия: Уменьшение эмбриональной токсичности метотрексата с помощью биомиметической модели коэнзима тетрагидрофолата

ГРНТИ	34.21.19

ВИНИТИ 341.21.19.11
Рубрики: ТЕРАТОГЕНЫ
МЕТОТРЕХСАТ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
БИОМИМЕТИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Goeringer, G.C.

19.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 91.01-04Н3.96

Folate-pool interconversions and inhibitions of biosynthetic processes after exposure of L1210 leukemia cells to antifolates [Text] / Richard L. Seither [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 29. - P17016-17023 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Конверсия пула фолатов и ингибирование биосинтетических процессов после обработки лейкемических клеток L-1210 антифолатами
Аннотация: Обработка лейкозных клеток L1210 аналогами фолата (АФ), ингибирующими дигидрофолатредуктазу (ДГФР), сопровождается лишь частичным превращением тетрагидрофолата (ТГФ) в дигидрофолат (ДГФ) с сохранением основной части восстановленного клеточного фолата (Ф). Вероятно, незначительный уровень дигидрофолатполиглутамата (ДГФПГ), накапливающегося в присутствии АФ, блокирует тимидилатсинтазу (ТС) и предотвращает истощение пула восстановленного Ф. Инкубация клеток с триметрексатом приводит к почти мгновенному ингибированию включения [{3}H]-дезоксиуридина или [{1}{4}C]-формата в нуклеотиды, что сочетается с быстрым увеличением клеточного содержания ДГФ. Предварительная обработка клеток фтордезоксиуридином (ингибитор ТС) и триметрексатом уменьшает скорость превращения Ф, но не изменяет кол-во образующегося ДГФ. Рез-ты отражают высокую каталитич. активность ТС; необходима чрезвычайно высокая степень ингибирования фермента для замедления превращения Ф после добавления АФ. Любая остаточная активность ТС позволяет превращаться всему окисляемому ТГФ в ДГФ в отсутствии ДГФР, но скорость превращения уменьшается. Прекращение ТГФ-зависимого синтеза пуринов и пиримидинов может происходить только после истощения пула ТГФ. США, Dept. Medicine, Virginia Commonwealth Univ., Medical College of Virginia, Richmond, VA 23298. Ил. 5. Библ. 48.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛЕЙКОЗ L1210
ФОЛАТЫ
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
ДИГИДРОФОЛАТ
ТИМИДИЛАТСИНТАЗА
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
АНТИФОЛАТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 48
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Seither, Richard L.; Trent, David F.; Mikulecky, Donald C.; Rape, Tracy J.; Goldman, I.David

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 91.04-04Н3.51

In vivo and in vitro metabolism of 5-deazaacyclotetrahydrofolate, an acyclic tetrahydrofolate analogue [Text] / Mary H. Hanlon [et al.] // Cancer Res. - 1990. - Vol. 50, N 11. - P3207-3211 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Метаболизм 5-дезазаациклотетрагидрофолата, ациклического аналога тетрагидрофолата, in vitro и in vivo
Аннотация: Исследовали метаболизм цитотоксического аналога тетрагидрофолата, ингибитора глицинамид-рибонуклеотидтрансформилазы (ГРТФ), 5-дезазаациклотетрагидрофолата (I) в опухолевых клетках (Кл) в культуре, а также биораспределение, биодоступность и метаболизм I у мышей. В течение 24 ч инкубации с цитотоксич. конц-ией I (100-200 нМ) Кл MCF-7 и Molt-4 человека и L-Кл мышей концентрируют I в несколько сотен раз. Методом ВЭЖХ показано, что около 80% I метаболизирует в Кл до полиглутаматной формы, более активного ингибитора ГРТФ. В L-Кл 45% полиглутамированных метаболитов также N-формилированы. Период полувыведения [{1}{4}C]-I из плазмы мышей составил 2,15 ч. В конц-иях больших, чем в плазме, метка накапливалась в почках, поджелудочной железе и печени. Спустя 24 ч после введения 50 мг/кг I в аденокарциноме colon-38 найдено 0,6 нмоль/г I (на 83% полиглутамирован), в асцитных Кл лейкоза Р388 2,4 нмоль/г (на 100% полиглутамирован), и в печени 3,7 нмоль/г (на 76% полиглутамирован и на 20% формилирован). Выведение происходит гл. обр. с мочой в неметаболизированной форме. США, Dept. Molecular Genetics The Wellcome Res. Lab. Res. Triangle Park, NC 27709. Библ. 22.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
ТЕТРАГИДРОФОЛАТ
АЦИКЛИЧЕСКИЕ АНАЛОГИ
МЕТАБОЛИЗМ
IN VIVO
IN VITRO
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Hanlon, Mary H.; Ferone, Robert; Mullin, Robert J.; Keith, Barry R.

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска