СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 53
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-53

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.117

Wolfe, Bonnie M.
Desulfoviridin, a multimeric-dissimilatory sulfite reductase from Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): Purification, characterization, kinetics and EPR studies [Text] / Bonnie M. Wolfe, Siu Man Lui, James A. Cowan // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 1. - P79-89 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Десульфовиридин, мультимерная диссимиляторная сульфитредуктаза из Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough): очистка, характеристика, кинетика и ЭПР-исследования
Аннотация: Десульфовиридин (ДСВ), дисимиляторную сульфитредуктазу выделили и очистили из сульфат-восстанавливающей бактерии D. vulgaris (Hildenborough NCIB 8303), применив на конечной стадии очистки быструю белковую жидкостную хроматографию. Получили три различных полосы, каждая из которых обладала характерным для ДСВ спектром поглощения. Для двух фракций ДСВ I и ДСВ II провели аминок-тный анализ, изоэлектрическое фокусирование, ЭФ в ПААГ и определение простетич. центров. Найдено, что каждая фракция содержит два пары железосерных кластеров [Fe[4]S[4]] и сирогемовых единиц. Ранее было обнаружено присутствие [Fe[6]S[6]] кластеров. Определили кинетич. параметры в равновесном состоянии: k[cat](SO[4]{2})=0,31 моль SO[4]{2}* сек{-1}* моль гем{-1}, K[m]=0,06 мМ; k[cat](NO[2])=0,038 моль NO[2]* сек{-1}* моль гем{-1}, K[m]=0,28 мМ; k[cat] (NH[2]OH)=29 моль NH[2]OH * сек{-1}* моль гем{-1}, K[m]=48 мМ. Провели сравнение свойств ДСВ из D. vulgaris с ассимиляторными сульфитредуктазами из Escherichia coli и шпината и нитритредуктазой шпината. Методом ЭПР исследовали гемовые центры ДСВ. США, Evans Lab. Chem., The Ohio St. Univ., Columbus, OH. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕСУЛЬФОВИРИДИН
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ДИССИМИЛЯТОРНАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КИНЕТИКА
DESULFOVIBRIO VULGARIS

Доп.точки доступа:
Lui, Siu Man; Cowan, James A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.59

Eschenbrenner, Michel.
NADPH-sulfite reductase flavoprotein from Escherichia coli: Contribution to the flavin content and subunit interaction [Text] / Michel Eschenbrenner, Jacques Coves, Marc Fontecave // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 374, N 1. - P82-84 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Флавопротеин НАДФH-сульфитредуктазы из Escherichia coli: вклад в содержание флавинов и субъединичное взаимодействие
Аннотация: Флавопротеиновый компонент сульфитредуктазы E. coli является октамером 66 кДа интактной 'альфа'-субъединицы. Показано, что он расщепляется на 2 пептидных фрагмента. Очистили 23 кДа фрагмент как полимер из 8-10 субъединиц. Этот фрагмент соответствует N-концевой части нативного белка и содержит ФМН как кофактор. Анализ фрагмента 43 кДа показал, что он является мономером, содержит ФАД и сохраняет способность катализировать НАДФН-зависимое восстановление. Заключают, что каждая 'альфа'-цепь флавопротеина сульфитредуктазы составлена из двух различных доменов, один связывает ФАД и другой ФМН. Франция, Lab. Etudes Dynamiq. et Structur. Selectivite, Univ. Joseph Fourier, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИН
ДОМЕНЫ
ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД
ФЛАВИНАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД
СВЯЗЫВАНИЕ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Coves, Jacques; Fontecave, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.143

Eschenbrenner, Michel.
The flavin reductase activity of the flavoprotein component of sulfite reductase from Escherichia coli. A new model for the protein structure [Text] / Michel Eschenbrenner, Jacques Coves, Marc Fontecave // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 35. - P20550-20555 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Флавинредуктазная активность флавопротеинового компонента сульфитредуктазы из Escherichia coli. Новая модель белковой структуры
Аннотация: Сульфитредуктаза (SiR) из E. coli имеет 'альфа'[8]'бета'[4] субъединичную структуру, где 'альфа'[8] является флавопротеином (SiR-FP), содержащим ФАД и ФМН как простетические группы. SiR обладает также НАДФH: флавиноксидоредуктазной активностью с экзогенными рибофлавином, ФМН и ФАД как субстратами. Флавинредуктазная активность может функционировать во время активации рибонуклеотидредуктазы или во время восстановления феррисидерофора. Плазмида содержащая cysJ ген, кодирующий 'альфа'-субъединицу, сверхэкспрессирует активность флавинредуктазы, увеличивая ее в 100 раз, что показывает, что 'альфа'-субъединица является сайтом восстановления свободного флавина. Оба субстрата НАДФH и свободные флавины связываются с одним и тем же сайтом. Найдено, что SiR-FP содержит 1,6-1,7 флавина на 'альфа'-субъединицу. Предлагают новую модель структуры белка, включающую одну простетич. группу ФМН и одну простетич. группу ФАД на 'альфа'-субъединицу. Франция, Lab. Etudes Dynamiq. et Structur. Selectivite, Univ. Joseph Fourier, BP53, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВИНРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
БЕЛОК
МОДЕЛЬ СТРУКТУРЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Coves, Jacques; Fontecave, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.87

Belinsky, Moisey I.
Induced paramagnetism and hyperfine interactions in the {[Fe[4]S[4]]-Fe} active site of Escherichia coli sulfite reductase [Text] / Moisey I. Belinsky // Chem. Phys. Lett. - 1996. - Vol. 250, N 3-4. - P320-327 . - ISSN 0009-2614
Перевод заглавия: Наведенный парамагнетизм и сверхтонкие взаимодействия в активном центре {[Fe[4]S[4]]-Fe} сульфитредуктазы Escherichia coli
Аннотация: Разработана модель спинового сопряжения для {[Fe[4]S[4]]-сирогемовой} группировки в активном центре сульфитредуктазы. Сопряжение тетрамер-сирогем 2J[th]s[1] * s[h] создает наведенный парамагнетизм в отдельных ионах железо-серного тетрамера с ненулевыми значениями констант сверхтонкого взаимодействия A[1,2]=-A[3,4]=-(33/8)(J[th]/J)a[i], где J - параметр гейзенберговского взаимодействия пар в железо-серном тетрамере, а a[i] - константа локального сверхтонкого взаимодействия. g-Фактор сирогема дает доминирующий вклад в g-фактор м-лы, а вклад тетрамера мал. Модель объясняет парамагнетизм железо-серного компонента активного центра, наблюдаемый в мессбауэровских спектрах и измерениях ENDOR и {1}H-ЯМР параллельно с диамагнетизмом этой же группировки в опытах с магнитными свойствами и ЭПР. Израиль, Sch. Chem., Sackler Fac. Exact Sci., Tel Aviv Univ., Tel Aviv 69978. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
[(FE[4]S[4]) - FE ]-ГРУППИРОВКА
НАВЕДЕННЫЙ ПАРАМАГНЕТИЗМ
СВЕРХТОНКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛЬ
ESCHERICHIA COLI

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.100

Belinsky, Moisey I.
Induced paramagnetism and hyperfine interactions in the {[Fe[4]S[4]]-Fe} active site of Escherichia coli sulfite reductase [Text] / Moisey I. Belinsky // Chem. Phys. Lett. - 1996. - Vol. 250, N 3-4. - P320-327 . - ISSN 0009-2614
Перевод заглавия: Наведенный парамагнетизм и сверхтонкие взаимодействия в активном центре {[Fe[4]S[4]]-Fe} сульфитредуктазы Escherichia coli
Аннотация: Разработана модель спинового сопряжения для {[Fe[4]S[4]]-сирогемовой} группировки в активном центре сульфитредуктазы. Сопряжение тетрамер-сирогем 2J[th]s[1] * s[h] создает наведенный парамагнетизм в отдельных ионах железо-серного тетрамера с ненулевыми значениями констант сверхтонкого взаимодействия A[1,2]=-A[3,4]=-(33/8)(J[th]/J)a[i], где J - параметр гейзенберговского взаимодействия пар в железо-серном тетрамере, а a[i] - константа локального сверхтонкого взаимодействия. g-Фактор сирогема дает доминирующий вклад в g-фактор м-лы, а вклад тетрамера мал. Модель объясняет парамагнетизм железо-серного компонента активного центра, наблюдаемый в мессбауэровских спектрах и измерениях ENDOR и {1}H-ЯМР параллельно с диамагнетизмом этой же группировки в опытах с магнитными свойствами и ЭПР. Израиль, Sch. Chem., Sackler Fac. Exact Sci., Tel Aviv Univ., Tel Aviv 69978. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
[(FE[4]S[4]) - FE ]-ГРУППИРОВКА
НАВЕДЕННЫЙ ПАРАМАГНЕТИЗМ
СВЕРХТОНКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛЬ
ESCHERICHIA COLI

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.09-04Б2.146

Nitrite reductase from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - A heterooligomer heme protein with sulfite reductase activity [Text] / Ines C. Pereira [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 224, N 3. - P611-618 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Нитритредуктаза из Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - гетероолигомерный гемовый белок с сульфитредуктазной активностью
Аннотация: Найдено, что мембраносвязанная цитохром c нитритредуктаза из D. desulfuricans имеет высокую уд. активность в восстановлении сульфита, образуя стехиометрические кол-ва сульфида. Значение K[m] для сульфита в метилвиологен [(MV){+.}] : сульфитоксидоредуктазной пробе составляет 0,75 мМ и уд. активность 2,06 мкмоль H[2]/мин/мг. Спектроскопические исследования показывают, что высокоспиновый гем фермента реагирует с сульфитом в окисленном состоянии и что сульфид частично восстанавливает фермент. Исследования показали новую функцию нитритредуктазы, связанную с обменом серы у сульфатвосстанавливающих бактерий и локализацию ферментативных активностей, участвующих в диссимиляторном восстановлении сульфата. Очищенная нитритредуктаза является гетероолигомером, содержащем два типа субъединиц 62 кД ('+-' 5 кД) и 18,8 кД ('+-' 1 кД) и образует комплекс или агрегат с молек. массой около 750 кД. Португалия, Inst. Technol. Quim. e Biol., Univ. Nova de Lisboa, APT 127, 2780 Oeiras. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРИТРЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ C
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ГЕМОВЫЙ БЕЛОК
СВОЙСТВА
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS

Доп.точки доступа:
Pereira, Ines C.; Abreu, Isabel A.; Xavier, Antonio V.; LeGall, Jean; Teixeira, Miguel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.103

Belinsky, Moisey I.
Exchange model of the {[Fe[4]S[4]]-Fe} active site of sulfite reductase [Text] / Moisey I. Belinsky // Chem. Phys. - 1995. - Vol. 201, N 2-3. - P343-356 . - ISSN 0301-0104
Перевод заглавия: Модель обмена {[4Fe-4S]{2+}-Fe} в активном центре сульфитредуктазы
Аннотация: Разработана модель сверхтонких взаимодействий в железо-серном кластере {[4Fe-4S]{2+}-Fe} в активном центре сульфитредуктазы Escherichia coli. Получены аналитические решения проблем обмена и сверхтонкого взаимодействия. Активный центр фермента (катализирующего 6-электронное восстановление SO[3]{2-} до S{2-} и NO{2-} до NH[3]), представляет собой мостик из металлосодержащего кластера, сопряженного с одиночным железным (сирогемовым) центром изобактериохлорина. Предложенная модель спинового состояния центра объясняет экспериментально наблюдаемые его свойства: парамагнетизм [4Fe-4S]{2+} кластера активного центра (обнаруживаемый мессбауэровской и ЯМР-спектроскопией) и, в то же время, отсутствие ЭПР-сигнала этого тетрамерного компонента и его вклада в общий магнитный момент активного центра, а также противоположные знаки констант сверхтонкого взаимодействия тетрамера. Израиль, Sch. Chem., Sackler Fac. of Exact Sci., Tel Aviv Univ. Tel Aviv 69978. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СВЕРХТОНКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МОДЕЛЬ ОБМЕНА
ЖЕЛЕЗО-СЕРНЫЙ КЛАСТЕР
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.75

Nitrite reductase from Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - A heterooligomer heme protein with sulfite reductase activity [Text] / Ines C. Pereira [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1996. - Vol. 224, N 3. - P611-618 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Нитритредуктаза из Desulfovibrio desulfuricans (ATCC 27774) - гетероолигомерный гемовый белок с сульфитредуктазной активностью
Аннотация: Найдено, что мембраносвязанная цитохром c нитритредуктаза из D. desulfuricans имеет высокую уд. активность в восстановлении сульфита, образуя стехиометрические кол-ва сульфида. Значение K[m] для сульфита в метилвиологен [(MV){+.}] : сульфитоксидоредуктазной пробе составляет 0,75 мМ и уд. активность 2,06 мкмоль H[2]/мин/мг. Спектроскопические исследования показывают, что высокоспиновый гем фермента реагирует с сульфитом в окисленном состоянии и что сульфид частично восстанавливает фермент. Исследования показали новую функцию нитритредуктазы, связанную с обменом серы у сульфатвосстанавливающих бактерий и локализацию ферментативных активностей, участвующих в диссимиляторном восстановлении сульфата. Очищенная нитритредуктаза является гетероолигомером, содержащем два типа субъединиц 62 кД ('+-' 5 кД) и 18,8 кД ('+-' 1 кД) и образует комплекс или агрегат с молек. массой около 750 кД. Португалия, Inst. Technol. Quim. e Biol., Univ. Nova de Lisboa, APT 127, 2780 Oeiras. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НИТРИТРЕДУКТАЗА
ЦИТОХРОМ C
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ГЕМОВЫЙ БЕЛОК
СВОЙСТВА
DESULFOVIBRIO DESULFURICANS

Доп.точки доступа:
Pereira, Ines C.; Abreu, Isabel A.; Xavier, Antonio V.; LeGall, Jean; Teixeira, Miguel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.08-04В2.242

Romagni, Joanne G.
Sulfite reductase activity in six lichen species as a response to fumigations with sulfur dioxide [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Joanne G. Romagni, Michael A. Thomas, T. H. Nash // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P58 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Активность сульфитредуктазы у шести видов лишайников как реакция на фумигацию двуокисью серы
Аннотация: Изучали активность сульфитредуктазы (СР) у лишайников с различной чувствительностью к фумигации различными конц-иями SO[2], от 0,1 до 2,0*10{-6}. Активность СР оценивалась спектрофотометрически. В целом активность СР снижалась с ростом уровня фумигации. У лишайников с фикобионтами активность возрастала у толерантных видов до уровня 1,5*10{-6} SO[2], что считается пороговым уровнем SO[2]-токсичности для большинства видов лишайников. Активность СР у лишайников с преобладанием зеленых водорослей выше, чем у цианолишайников, на 'ЭКВИВ'1 порядок и является хорошим индикатором толерантности лишайников к SO[2]. Усиление активности СР может вовлекаться в механизмы S-детоксификации у лишайников в целом и у их симбионтов. США, Arizona State Univ

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.19
Рубрики: LICHENES
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Thomas, Michael A.; Nash, T.H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.380

Siroheme biosynthesis in saccharomyces cerevisiae requires the products of both the MET1 and MET8 genes [Text] / Jorgen Hansen [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 401, N 1. - P20-24 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Для биосинтеза сирогема у Saccharomyces cerevisiae необходимы продукты генов MET1 и MET8
Аннотация: Изучали участие белков, кодируемых генами MET1, MET8 и MET20, в биосинтезе сирогема с помощью функциональной комплементации штаммов S. cerevisiae: M3750 (MAT'альфа' ura3), CC469-13 (MAT'альфа' ura3 met1), CC370-8C (MAT'альфа' ura3 met20) и MM8-1 (MAT'альфа' ura3 trp1 leu2 met8). Сирогем является производным уропорфириногена III и служит простетич. группой сульфитредуктазы. Показана идентичность генов MET1 и MET20. Обнаружено, что белки, кодируемые генами MET1 и MET8, участвуют в биосинтезе сирогема. Указывается, что продукты генов MET1 и MET8 необходимы для восстановления сульфита и оба участвуют в биосинтезе сирогема. Кроме того установлено, что витамин B[12] не нужен для роста клеток S. cerevisiae. Дания, Carlsberg Res. Lab., DK-2500 Copenhagen Valby. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: СИРОГЕМ
БИОСИНТЕЗ
СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Hansen, Jorgen; Muldbjerg, Marianne; Cherest, Helene; Surdin-Kerjan, Yolande

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.255

A dissimilatory sirohaem-sulfite-reductase-type protein from the hyperthermophilic archaeon Pyrobaculum islandicum [Text] / Michael Molitor [et al.] // Microbiology. - 1998. - Vol. 144, N 2. - P529-541 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Белок типа диссимиляторных сирогем-сульфитредуктаз из гипертермофильного архея Pyrobaculum islandicum
Аннотация: Из клеток Pyrobaculum islandicum, выращенных хемоорганогетеротрофно с сульфитом в качестве терминального акцептора электронов, выделен белок с мол. м. 170 кД (I), похожий на диссимиляторные сульфитредуктазы (II). I состоит из субъединиц с мол. м. 42 и 40 кД, имеет структуру 'альфа'[2]'бета'[2] и содержит сирогем с высоким значением спина, негемовое Fe и кислотостабильный сульфид. У окисленной формы I в спектре поглощения имеются максимумы при 280, 392, 578 и 710 нм и плечи при 430 и 610 нм. Изоэлектрическая точка I равна 8,4. Гены 'альфа'- и 'бета'-субъединиц I (dsrA и dsrB) входят в оперон drsABGC, в к-ром гены dsrG и dsrC кодируют белки, гомологичные соотв. эукариотич. глутатион-S-трансферазам и 'гамма'-субъединице II Desulfovibrio vulgaris. Продукты генов dsrA и dsrB имеют мол. м. 44,2 и 41,2 кД соотв. и гомологичны субъединицам DsrA и DsrB II. Филогенетич. анализ показал, что I и II из восстанавливающих сульфат и окисляющих сульфид прокариотов имеют общее происхождение. Однако эти 2 типа II и I эволюционировали в 3 независимые линии до дивергенции археев и бактерий. Германия, Inst. fur Mikrobiol. und Biotechnol., Reinische Friedrich-Wilhelm Univ. Bonn, 53115 Bonn. Библ. 93

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН 'АЛЬФА'-СУБЪЕДИНИЦЫ БЕЛКА 170 КД DSRA
ГЕН 'БЕТА'-СУБЪЕДИНИЦЫ БЕЛКА 170 КД DSRB
ХАРАКТЕРИСТИКА
СИРОГЕМ-СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ДИССИМИЛЯТОРНАЯ
БЕЛОК 170 КД
ЭВОЛЮЦИЯ
PYROBACULUM ISLANDICUM (BACT.)
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНЫЙ АРХЕЙ

Доп.точки доступа:
Molitor, Michael; Dahl, Christiane; Molitor, Ilka; Schafer, Ulrike; Speich, Norbert; Huber, Robert; Deutzmann, Rainer; Truper, Hans G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.31

Flavin mononucleotide-binding domain of the flavoprotein component of the sulfite reductase from Escherichia coli [Text] / Jacques Coves [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 19. - P5921-5928 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Домен связывания флавинмононуклеотида у флавопротеинового компонента сульфитредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: Флавопротеиновый компонент (SiR-FP) сульфитредуктазы из Escherichia coli является октамером, содержащим одну молекулу ФАД и одну молекулу ФМН в качестве кофакторов на одну полипептидную цепь. Сконструирован вектор экспрессии, содержащий фрагмент ДНК, кодирующий ФМН-связывающий домен SiR-FP. Сверхэкспрессированный белок SiR-FP23 очищен в виде полимера, частично лишенного флавина. Этот белок может включать ФМН и стабилизировать нейтральный и стабильный на воздухе семихиноновый радикал в широком диапазоне pH. В процессе фотовосстановления сначала накапливается флавиновый радикал, а затем полностью восстановленный флавин. Окислительно-восстановительные потенциалы для пар ФМНН{.}/ФМН и ФМНН[2]/ФМНН{.} составляют -130'+-'10 и -335'+-'10 мВ, соотв. Радикальная и полностью восстановленная формы SiR-FP23 способны переносить их электроны к цитохрому c. Предполагается, что N-конец SiR-FP образует ФМН-связывающий домен. Домен складывается независимо, так что сохраняются химические свойства связанного ФМН. Франция, Lab. D'Etudes Dynamiques et Struct. Selectivite, Unite Mixte Rech. Ctr. Nat. Rech. Sci. 5616, Univ. Joseph Fourier, BP 53, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИНОВЫЙ КОМПОНЕНТ
РЕКОМБИНАНТНЫЙ БЕЛОК
ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД
ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Coves, Jacques; Zeghouf, Mahel; Macherel, David; Guigliarelli, Bruno; Asso, Marcel; Fontecave, Marc

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.90

Purified NADPH-sulfite reductase from Saccharomyces cerivisiae effects on quality of ozonated mackerel surimi [Text] / Shann-Tzong Jiang [et al.] // J. Food Sci. - 1998. - Vol. 63, N 5. - P777-781 . - ISSN 0022-1147
Перевод заглавия: Очищенная NADPH-сульфит-редуктаза из Saccharomyces cerevisiae влияет на качество озонированного сурими [фарша] из скумбрии
Аннотация: Очищали из S. cerevisiae NADPH-сульфит-редуктазу (СР) путем фракционирования (NH[4])[2]SO[4] и хроматографии на ДЭАЭ-сефаселе, сефакриле S-300, ДЭАЭ-сефадексе A-50. Очистка проведена в 7 этапов, СР очищена в 432 раза и получена в гомогенном состоянии. Имеет pH-оптимум при pH 7,3 при 25'ГРАДУС'. Активность СР угнетается типичными для SH-фермента ингибиторами. При выдерживании озонированного фарша сурими с СР содержание реактивных SH-групп увеличивается с 2,29*10{-5} до 4,46*10{-5} моля/г. С помощью электрофореза в ПААГ-SDS показано наличие тяжелых цепей миозина в обработанном СР озонированном фарше. Китай, Nat. Taiwan Ocean Univ., Keelung, Taiwan 202. ROC. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НАДФН-СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФРАКЦИОНИРОВАНИЕ
ОЧИСТКА
ХРОМАТОГРАФИЯ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Jiang, Shann-Tzong; Ho, Ming-Lang; Jiang, Sheng-Ho; chen, Hsing-Chen

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.153

Haverkamp, Thomas.
Structure and function of a cysBJIH gene cluster in the purple sulphur bacterium Thiocapsa roseopersicina [Text] / Thomas Haverkamp, Jens D. Schwenn // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 1. - P115-125 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Структура и функция кластера генов cysBJIH у пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina
Аннотация: У пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina клонирован фрагмент хромосомы, комплементирующий мутации cys Escherichia coli. Секвенирование его продемонстрировало наличие гомологов генов cysB, cysJI и cysH. Продукты этих генов соответствовали 3'-фосфоаденилилсульфат-редуктазе (CysH), флавопротеиновой (CysJ) и гемсодержащей (CysI) субъединицам сульфитредуктазы, и транскрипционному регулятору (CysB). Белок CysB T. roseopersicina на 40% идентичен регулятору CysB энтеробактерий. Охарактеризованы размеры и мол. массы продуктов других генов. Комплементационный анализ с использованием мутантов cys E. coli позволил заключить, что ген cysH T. roseopersicina кодирует тиоредоксин-зависимую 3'-фосфоаденилилсульфат-редуктазу, гены cysJI - 2 субъединицы НАДФН-сульфитредуктазы. Клон, содержащий ген cysI, экспрессирует ферментативно активную метилвиологен-сульфит-редуктазу. Германия, (Schwenn J. D.). Biochem. of Plants/Fac. of Biol., Ruhr Univ. Bochum, 44780 Bochum. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: THIOCAPSA ROSEOPERSICINA (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН CYSB
ГЕН CYSJI
ГЕН CYSH
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
КОМПЛЕМЕНТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ФЕРМЕНТЫ
ФОСФОАДЕНИЛИЛСУЛЬФАТРЕДУКТАЗА CYSH
НАДФН-СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА CYSJI
ТРАНСКРИПЦИОННЫЙ РЕГУЛЯТОР CYSH
ЦИСТЕИН
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Schwenn, Jens D.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.64

The flavoprotein component of the Escherichia coli sulfite reductase can act as a cytochrome P450c17 reductase [Text] / Mahel Zeghouf [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1998. - Vol. 246, N 3. - P602-605 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Флавопротеиновый компонент сульфитредуктазы Escherichia coli может действовать как цитохром-P450c17-редуктаза
Аннотация: Обнаружена способность флавопротеинового компонента (ФК) сульфитредуктазы E. coli катализировать 17'альфа'-гидроксилирование прегненолона в присутствии цитохрома P450c17. При соотношении между мономером ФК и P450с17 1:1 17'альфа'-гидроксилазная активность составляет 50% от макс. Активность ФК в 12-15 раз ниже, чем у НАДФН-цитохром-P450-редуктазы крупного рогатого скота. Показано, что P450c17 специфично связывается с ФМH-связывающим доменом в N-концевом участке ФК, содержащем кластер отрицательно заряженных аминокислотных остатков. Франция, Lab. Chim. Biochim. Ctr. Redox Biol., CEA-Grenoble, Univ. Joseph Fourier, 38054 Grenoble Cedex. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИНОВЫЙ КОМПОНЕНТ
РОЛЬ
ЦИТОХРОМ-P50C17-РЕДУКТАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Zeghouf, Mahel; Defaye, Genevieve; Fontecave, Marc; Coves, Jacques

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.04-04В3.118

Hase, Toshiharu.
Molecular analysis of sulfite reduction systems in photosynthetic and non-photosynthetic organs [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Toshiharu Hase, Keiko Sakakibara-Yonekura // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, Suppl. - P5 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Молекулярный анализ системы восстановления сульфита в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах
Аннотация: Изучение ферментативной р-ции сульфитредуктазы с ферредоксиновыми (ФД) изобелками и их рекомбинатными производными показало, что ФД с окислительно-восстановительными потенциалами около - 420 мв и 350 мв функционируют как эффективные физиологические доноры электронов в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органов соотв., а соединения с потенциалами -300 мв не участвуют в р-ции. Япония, Inst. Protein Res., Osaka Univ., Suita 565-0871

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.15.21
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЕРРИДОКСИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФОТОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Sakakibara-Yonekura, Keiko

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 00.04-04Т4.348

Molecular characterization of tobacco sulfite reductase: Enzyme purification, gene cloning, and gene expression analysis [Text] / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 3. - P615-621 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика сульфитредуктазы табака: очистка фермента, клонирование гена и анализ экспрессии гена
Аннотация: Из библиотеки кДНК табака (Nicotiana tabacum сорт SR1) выделен NtSiR1 клон кДНК, кодирующий предшественник ферредоксин-зависимой сульфитредуктазы. Показано, что Thr62 белка-предшественника является N-концевой аминок-той зрелого фермента. Зрелый фермент содержит 632 аминок-ты. Фермент табака обнаруживает 82%, 77% и 48% идентичности с сульфитредуктазами из Zea mays, Arabidopsis thaliana и цианобактериями, соответственно. Значительное сходство в области активного сайта фермента выявлено с НАДФН-зависимой сульфидредуктазой Escherichia coli. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружено одинаковое содержание транскрипта NtSiR1 в листьях, стеблях, корнях и лепестках. Выделен также геномный клон сульфитредуктазы - gNtSiR1. Показано, что он состоит из 8 экзонов и 7 интронов и содержится, по крайней мере, в двух копиях на геном табака. Япония, Inst. Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayama-dai, Shimamoto-cho, Mishima, Osaka 618-8503. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.51

ВИНИТИ 341.47.51.27.11
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА
АНАЛИЗ
NICOTIANA TABACUM

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Ashikari, Toshihiko; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 00.04-04Т5.323

Molecular characterization of tobacco sulfite reductase: Enzyme purification, gene cloning, and gene expression analysis [Text] / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 3. - P615-621 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика сульфитредуктазы табака: очистка фермента, клонирование гена и анализ экспрессии гена
Аннотация: Из библиотеки кДНК табака (Nicotiana tabacum сорт SR1) выделен NtSiR1 клон кДНК, кодирующий предшественник ферредоксин-зависимой сульфитредуктазы. Показано, что Thr62 белка-предшественника является N-концевой аминок-той зрелого фермента. Зрелый фермент содержит 632 аминок-ты. Фермент табака обнаруживает 82%, 77% и 48% идентичности с сульфитредуктазами из Zea mays, Arabidopsis thaliana и цианобактериями, соответственно. Значительное сходство в области активного сайта фермента выявлено с НАДФН-зависимой сульфидредуктазой Escherichia coli. С помощью Нозерн-гибридизации обнаружено одинаковое содержание транскрипта NtSiR1 в листьях, стеблях, корнях и лепестках. Выделен также геномный клон сульфитредуктазы - gNtSiR1. Показано, что он состоит из 8 экзонов и 7 интронов и содержится, по крайней мере, в двух копиях на геном табака. Япония, Inst. Fundamental Res., Suntory Ltd., 1-1-1 Wakayama-dai, Shimamoto-cho, Mishima, Osaka 618-8503. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.51

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.70

The flavoprotein component of the Escherichia coli sulfite reductase: Expression, purification, and spectral and catalytic properties of a monomeric from containing both the flavin adenine dinucleotide and the flavin mononucleotide cofactors [Text] / Mahel Zeghouf [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 17. - P6114-6123 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Флавопротеиновый компонент сульфитредуктазы Escherichia coli: экспрессия, очистка и спектральные и каталитические свойства мономерной формы, содержащей флавинадениндинуклеотидный и флавинмононуклеотидный кофакторы
Аннотация: Флавопротеиновый компонент (SiR-FP) сульфитредуктазы из Escherichia coli является октамером, содержащим один ФАД и один ФМН на полипептидную цепь. Фрагмент SiR-FP, начинающийся с остатка аланина-52 (SiR-FP60), сверхэкспрессирован в клетках E. coli и очищен как мономер. N-Концевая часть нативного белка содержит все детерминанты, необходимые для полимеризации. Показано, что SiR-FP60 сохраняет ФАД и ФМН и каталитические свойства целого SiR-FP. Формирование и стабилизация нейтрального семихинона ФМН термодинамически предпочтительна в SiR-FP60 при восстановлении с фотовосстановленными дезазафлавином, дитионитом или НАДФН. Образование радикала ФМНН{*} объясняется непропорциональным распределением электронов между восстановленным и окисленным ФМН в процессе межмолекулярной реакции. Нейтральный семихинон ФАД обнаружен только в SiR-FP43 - ФАД-связывающем домене SiR-FP. Перенос электронов возможен только когда ФМН сопряжен с ФАД в качестве акцептора электронов в белке. Распределение электронов в различных восстановительных формах SiR-FP60 сравнено с распределением электронов в восстановленных формах цитохром-P450-редуктазы, бактериального цитохрома P450 и синтазы оксида азота. Несмотря на сходство бифлавиновой доменной структуры, эти ферменты значительно отличаются друг от друга по реактивности флавина. Франция, Lab. Physiol. Cellulaire Vegetale; CEA-Grenoble, DBMS/PCV, 38054 Grenoble Cedex 9. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ФЛАВОПРОТЕИНОВЫЙ КОМПОНЕНТ SIR-FP
МОНОМЕР
ЭКСПРЕССИЯ
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СПЕКТРАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Zeghouf, Mahel; Fontecave, Marc; Macherel, David; Coves, Jacques

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.09-04В3.110

Analysis of electron donor systems for sulfite reductase in photosynthetic and nonphotosynthetic organs in maize [Text] : pap. Annual Meeting and Symposia, Kyoto, March 28-30, 1999 / Keiko Yonekura-Sakakibara [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1999. - Vol. 40, Suppl. - P37 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Анализ электрон-донорных систем для сульфитредуктазы в фотосинтезирующих и нефотосинтезирующих органах кукурузы
Аннотация: Использовали сульфитредуктазу (SiR) из кукурузы и экспрессированные через E. coli изобелки ферредоксина (Fd) и Fd-НАДФ-редуктазы для составления различных восстановительных систем. Установили, что для наиболее эффективного поддержания электронного транспорт от НАДФ к сульфитредуктазе требовалось сочетание Fd III/R-FNR/SiR. Япония, Inst. Fund. Res. Suntory, Osaka 618-8503

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: СУЛЬФИТРЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
КУКУРУЗА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РЕЖИМ

Доп.точки доступа:
Yonekura-Sakakibara, Keiko; Onda, Yavoi; Tanaka, Yoshikazu; Kusumi, Taka-aki; Hase, Toshiharu

1-20 21-40 41-53

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска