СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕРМЕАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 95
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.38

Luque, Ignacio.
Nitrate and nitrite transport in the cyanobacterium Synechococcus sp. PCC 7942 are mediated by the same permease [Text] / Ignacio Luque, Enrique Flores, Antonia Herrero // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1184, N 2-3. - P296-298 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Транспорт нитрата и нитрита у цианобактерии Synechococcus sp. PCC 7942 опосредуется одной и той же пермеазой
Аннотация: Найдено, что распад гена nrtD, кодирующего компонент нитратной транспортной системы Synechococcus sp. PCC 7942, не только нарушает нитратный транспорт но также ликвидирует и активный нитритный транспорт. Пассивное поступление в клетку азотистой к-ты у мутанта nrtD не нарушается. Результаты показывают, что nrtD ген участвует в активном транспорте нитрита. Заключают, что нитратный и активный нитритный транспорт у Synechococcus таким образом опосредуются общей пермеазой. Библ. 15. Испания, Inst. Bioquim. Veg. y Fotosintesis, Consejo Superior Invest. Cib. Univ. Sevilla, E-41080 Sevilla

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: НИТРАТ
НИТРИТ
ТРАНСПОРТ
ПЕРМЕАЗА
УЧАСТИЕ
SYNECHOCOCCUS
GENE

Доп.точки доступа:
Flores, Enrique; Herrero, Antonia

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.179

Topological analysis of the lysine-specific permease of Escherichia coli [Text] / Jeri Ellis [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 8. - P1927-1935 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Топологический анализ лизин-специфической пермеазы Escherichia coli
Аннотация: Исследовали специфичный для лизина механизм его накопления в Escherichia coli, связанный с геном lysP. Показали, что lysP кодирует полипептид, состоящий из 489 аминокислот. С помощью генных слияний провели топологический анализ белка LysP. Исходя из анализа 30 генных слияний, авторы предложили топологическую модель белка LysP. Согласно этой модели LysP имеет 12 районов, связанных с мембраной. США, Dept. of Biochemistry, Wayne State Univ., School of Med. Detroit, MI 48201. Табл. 3. Ил. 2. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕРМEАЗЫ
ЛИЗИН-СПЕЦИФИЧНАЯ ПЕРМЕАЗА
СТРУКТУРА
СИНТЕЗ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ЛИЗИН-СПЕЦИФИЧНОЙ ПЕРМЕАЗЫ LYSP
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ellis, Jeri; Carlin, Arthur; Steffes, Chris; Wu, Jianhua; Liu, Jiyanng; Rosen, Barry P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.110

Cachon, Remy.
Proton-dependent kinetics of citrate uptake in growing cells of Lactococcus lactis subsp. lactis bv. diacetylactis [Text] / Remy Cachon, Sidonie Daniel, Charles Divies // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - P319-323 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Протон-зависимая кинетика поглощения цитрата растущими клетками Lactococcus lactis subsp.lactis. bv. diacetylactis.
Аннотация: Кинетический анализ поглощения цитрата растущими клетками Lactococcus lactis subsp. lactis. bv. diacetylactis идентифицировал протон-зависимый транспорт, и предполагается, что через клеточную мембрану переносится двухвалентная анионная форма цитрата. Кинетика р-ции описывается уравнением Михаэлиса-Ментен для реакции с двумя субстратами. Ограничивающими этапами были образование третичного комплекса и скорость транспорта. Т-ра изменяла активность пермеазы, увеличивая скорость поглощения. Франция, Lab. Microbiol., ENS-BANA, Univ. de Bourgogne, 1-esplanade Erasmen 21000 Dijon. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. LACTIS (BACT.)
БИОВАР DIACETYLACTIS
ЦИТРАТ
ПРОТОН-ЗАВИСИМОЕ ПОГЛОЩЕНИЕ
ПЕРМЕАЗА
СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Daniel, Sidonie; Divies, Charles

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.28

Phylogenetic analyses of the ATP-binding constituents of bacterial extracytoplasmic receptor-dependent ABC-type nutrient uptake permeases [Text] / G. Kuan [et al.] // Res. Microbiol. - 1995. - Vol. 146, N 4. - P271-278 . - ISSN 0923-2508
Перевод заглавия: Филогенетический анализ АТФ-связывающих составляющих бактериальных экстрацитоплазматических рецептор-зависимых поглощающих пермеаз АВС-типа
Аннотация: В сравнительном аспекте авт. исследовали последовательности аминокислот в АТФ-связывающих белках, входящих в состав различных экстрацитоплазматических пермеазных систем бактерий E. coli, Pseudomonas aeruginosa, Salmonella typhimurium, Serratia marcescens, Agrobacterium tumefaciens, Azotobacter vinelandii и др. (всего проанализировано 34 бактерии, в том числе, 1 гомологичный белок хлоропластов). Показано, что белки могут быть сгруппированы в кластеры, к-рые, как правило, согласуются с кластерами, полученными при анализе 2-х др. составляющих экстрацитоплазматических пермеаз тех же бактерий, а именно, рецепторов и белков, образующих трансмембранные каналы. Это позволяет предполагать, что исследованные транспортные системы эволюционировали из первичных транспортных систем как единое целое. США, Dep. of Biology, Univ. of California at San Diego, La Jolla, CA 92093-0116. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.15

ВИНИТИ 341.27.15.09
Рубрики: ПЕРМЕАЗА
АТФ
АТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ФИЛОГЕНИЯ
БАКТЕРИИ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kuan, G.; Dassa, E.; Saurin, W.; Hofnung, M.; Saier, M.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.73

Phylogenetic analyses of the ATP-binding constituents of bacterial extracytoplasmic receptor-dependent ABC-type nutrient uptake permeases [Text] / G. Kuan [et al.] // Res. Microbiol. - 1995. - Vol. 146, N 4. - P271-278 . - ISSN 0923-2508
Перевод заглавия: Филогенетический анализ АТФ-связывающих составляющих бактериальных экстрацитоплазматических рецептор-зависимых поглощающих пермеаз АВС-типа
Аннотация: В сравнительном аспекте авт. исследовали последовательности аминокислот в АТФ-связывающих белках, входящих в состав различных экстрацитоплазматических пермеазных систем бактерий E. coli, Pseudomonas aeruginosa, Salmonella typhimurium, Serratia marcescens, Agrobacterium tumefaciens, Azotobacter vinelandii и др. (всего проанализировано 34 бактерии, в том числе, 1 гомологичный белок хлоропластов). Показано, что белки могут быть сгруппированы в кластеры, к-рые, как правило, согласуются с кластерами, полученными при анализе 2-х др. составляющих экстрацитоплазматических пермеаз тех же бактерий, а именно, рецепторов и белков, образующих трансмембранные каналы. Это позволяет предполагать, что исследованные транспортные системы эволюционировали из первичных транспортных систем как единое целое. США, Dep. of Biology, Univ. of California at San Diego, La Jolla, CA 92093-0116. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ПЕРМЕАЗА
АТФ
АТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ФИЛОГЕНИЯ
БАКТЕРИИ
ЭВОЛЮЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kuan, G.; Dassa, E.; Saurin, W.; Hofnung, M.; Saier, M.H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.11-04Б4.86

Jung, Heinrich.
Cysteine 148 in the lactose permease of Escherichia coli is a component of a substrate binding site [Text]. 1. Site-directed mutagenesis studies / Heinrich Jung, Kirsten Jung, H.Ronald Kaback // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 40. - P12160-12165 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Цистеин-148 в лактоза-пермеазе Escherichia coli является компонентом участка связывания субстрата. 1. Исследование с помощью сайт-направленного мутагенеза
Аннотация: В лактоза-пермеазе E. coli Cys148 замещен на гидрофобные (Ala, Val, Ile, Phe), гидрофильные (Ser, Thr) или заряженные (Asp, Lys) остатки. Исследованы свойства этих мутантных ферментов. Хотя Cys148 не важен для транспорта, размер и полярность боковой цепи в этой позиции модифицирует транспортную активность и субстратную специфичность. Так, маленькие гидрофобные боковые цепи (Ala, Val) в общем увеличивают сродство пермеазы к субстратам, гидрофильные боковые цепи (Ser, Thr, Asp) уменьшают сродство, а объемные или положительно заряженные боковые цепи (Phe, Lys) практически ингибируют активность. Гидрофильные замещения изменяют относительную специфичность пермеазы к моносахаридам и дисахаридам. Предполагается, что Lys148 локализован в участке связывания сахара и, возможно, гидрофобно взаимодействует с остатком Gal лактозы. США, Howard Huges Med. Inst., Dept Physiol. Microbiol. Los Angeles, CA 90024-1662. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ЛАКТОЗА-ПЕРМЕАЗА
ЦИСТЕИН
ОСТАТКИ
ЗАМЕЩЕНИЕ
E. COLI

Доп.точки доступа:
Jung, Kirsten; Kaback, H.Ronald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.73

Mus-Veteau, Isabelle.
Melibiose permease of Escherichia coli: Structural organization of cosubstrate binding sites as deduced from tryptophan fluorescence analyses [Text] / Isabelle Mus-Veteau, Gerard Leblanc // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 37. - P12053-12060 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Мелибиоза-пермеаза Escherichia coli. Организация центров связывания косубстратов по данным анализа триптофановой флуоресценции
Аннотация: Связывание сопряженных ионов (Na{+} или Li{+}) и сахаров мелибиоза-пермеазой E. coli, встроенной в протеолипосомы, вызывает избирательное кооперативное изменение триптофановой флуоресценции белка. Для выявления роли N- и С-концевых доменов в этом эффекте исследовали мутант с заменой Trp299 и Trp342 в C-концевой части на Phe (мутанты сохраняли активность). Сохранение тушащего действия ионов на флуоресценцию 6 остатков триптофана N-концевого домена соотв. локализации центров связывания ионов в этом домене. Усиление же флуоресценции под действием сахара зависело от типа мутации и было специфично к виду сахара. 'альфа'-Галактозиды значительно усиливали излучение Trp299 и Trp342; 'бета'-галактозиды усиливали излучение Trp299 и части N-концевых триптофанов, но тушили флуоресценцию Trp342. Кроме того, сахара смещали спектры Trp299 и Trp342 на 10 нм в коротковолновую сторону. По-видимому, Trp299 и Trp342 находятся рядом с центром связывания сахаров (спирали IX и X). Влияние 'бета'-сахаров на излучение N-концевых триптофанов говорит о близости центра связывания к N-концевому домену. Франция, Lab. J. Maetz, Dep. Biol. Cell. & Mol., CEA, 06230 Villefranche sur Mer; факс: (33)-93-76-60-17; e-mail: "leblanc

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕЛИБИОЗА-ПЕРМЕАЗА
ЦЕНТРЫ СВЯЗЫВАНИЯ
СТРУКТУРА
ГАЛАКТОЗИДЫ
РОЛЬ
ФЛУОРЕСЦЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Leblanc, Gerard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.05-04В2.148

'дельта'-Aminolevulinic acid uptake is mediated by the 'гамма'-aminobutyric acid-specific permease UGA4 [Text] / Moretti Mariana Bermudez [et al.] // Cell. and Mol. Biol. - 1996. - Vol. 42, N 4. - P519-523 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Потребление 'дельта'-аминолевулиновой кислоты опосредуется 'гамма'-аминомасляная кислота-специфичной пермеазой UGA4
Аннотация: Показано, что транспорт 'гамма'-аминомасляной к-ты (АМК) в клетки Saccharomyces cerevisiae опосредуется тремя пермеазами: общей пермеазой аминокислот (GAP1), специфичной пролин-пермеазой (PUT4) и слабо специфичной АМК-пермеазой (UGA4). Для выяснения, какая из пермеаз участвует в потреблении 'дельта'-аминолевулиновой к-ты (АЛК), были использованы мутанты, лишенные той или иной пермеазы. Полученные результаты выявили, что АЛК включается в клетки S. cerevisiae гл. обр. пермеазой UGA4. Аргентина, Centro de Investigaciones sobre Porfirinas y Porfirias, Ciudad Univ., Buenos Aires. Библ. 13

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГАМК
ТРАНСПОРТ
ПЕРМЕАЗА
ОПОСРЕДОВАНИЕ
'ДЕЛЬТА'-АМИНОЛЕВУЛИНОВАЯ КИСЛОТА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Bermudez, Moretti Mariana; Correa, Garcia Susana; Ramos, Eugenia; Batlle, Alcira

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.09-04Т1.76

Sandermann, Heinrich.
Induction of lipid - protein mismatch by xenobiotics: Kinetic cooperativity [Text] / Heinrich Sandermann, Doris Pflugmacher // Biochim. et biophys. acta. Lipids and Lipid Metab. - 1996. - Vol. 1300, N 3. - P219-225 . - ISSN 0005-2760
Перевод заглавия: Разрушение ксенобиотиками связей липидов с белками: кооперативность кинетики
Аннотация: Изучена кинетика ингибирования органическими растворителями коммерческого препарата Na{+},K{+}-АТФазы (Ат) почки собаки и пермеалы (Пр) лактозы у E. coli - ферментов, функционирующих на границе раздела липид-белок в клеточной мембране. Величина отношения IC[90]/IC[10] для ингибирования Ат метанолом, этанолом, пропанолом-1 и бутанолом-1 составляла 2,6; 2,8; 4,8 и 3,1, а величина IC[50] - 2; 1,2; 0,3 и 0,2 М соотв. Способность растворителей ингибировать активность Пр снижалась в ряду: пропанол-1этанолметанол. Обсужден вклад кооперативного взаимодействия в ингибирование Пр и Ат ксенобиотиками. Германия, Inst. fur Biochem. Pflanzenpathologie, D-85758 OberschleiSSheim. Библ. 43

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.35
Рубрики: КСЕНОБИОТИКИ
СПИРТЫ
ИНГИБИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ
NA{+},K{+}-АТФАЗА
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
ЛИПИДНАЯ ФАЗА
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Pflugmacher, Doris

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.152

Walshaw, David L.
The general L-amino acid permease of Rhizobium leguminosarum is an ABC uptake system that also influences efflux of solutes [Text] / David L. Walshaw, Philip S. Poole // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 21, N 6. - P1239-1252 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Общая пермеаза L-аминокислот у Rhizobium leguminosarum представляет собой ABC-систему транспорта, которая участвует также в переносе растворенных веществ
Аннотация: У клубеньковых бактерий гороха (Rhizobium leguminosarum, шт. 300) выявлена система общих пермеаз L-аминок-т, кодируемая 4 генами (aap. J, Q, M, P). Она участвует в транспорте любых аминок-т, однако, наибольшее сродство проявляет к молекулам с полярными боковыми цепями. Связывающий белок с широкой специфичностью (AapJ) необходим для транспорта растворенных веществ. В отличие от ранее изученных ABC-систем, белки ризобий обладают одновременно высоким сродством к субстратам и высокой скоростью их транспорта. При мутациях по генам aap нарушается как поглощение клетками аминок-т, так и выделение в среду глутамата, синтезированного в клетке. Показана возможность экспрессии и образования функционально активных продуктов генов aap ризобий в кишечной палочке. Великобритания, Sch. Animal Microbial Sci., Univ. Reading, Whiteknights PO Box 228, Reading RG6 2AJ. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРАНСПОРТ
АМИНОКИСЛОТ
ТРАНСПОРТ РАСТВОРЕННЫХ ВЕЩЕСТВ
СИСТЕМА ABC
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА L-АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ AAP
МУТАЦИИ
RHIZOBIUM LEGUMINOSARUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Poole, Philip S.

11.

Патент 5427785 Соединенные Штаты Америки, МКИ A01N 63/00.

Ronson, Cilve W.
Rhizosheric bacteria [Текст] / Cilve W. Ronson, Robert W. Kwiatkowski ; Research Seeds, Inc. - № 616022 ; Заявл. 21.11.1990 ; Опубл. 27.06.1995
Перевод заглавия: Ризосферные бактерии
Аннотация: Созданы штаммы клубеньковых бактерий люцерны (Rhizobium meliloti) и сои (Bradyrhizobium japonicum) с повышенной активностью мембранной пермеазы дикарбоновых к-т. Это достигнуто путем введения в бактериальные геномы касеты генов dctABD из клубеньковых бактерий гороха (R. leguminosarum). Приведены генетические и рестрикционные карты сконструированных генетических конструкций, а также нуклеотидные последовательности dct-генов. Представлены схемы клонирования и конструирования рекомбинантных штаммов клубеньковых бактерий. В условиях вегетационных и полевых опытов нодуляционная конкурентоспособность генетически модифицированных штаммов клубеньковых бактерий не изменена или повышена по сравнению с родительскими штаммами. Азотфиксирующая активность рекомбинантов R. meliloti в полевых условиях достоверно повышается по сравнению с исходным штаммом RCR2011 на 7-13%

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: RHIZOBIUM MELILOTI (BACT.)
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ПЕРМЕАЗЫ
МЕМБРАННАЯ ПЕРМЕАЗА ДИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
ПОВЫШЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЕНЫ DCTABD

Доп.точки доступа:
Kwiatkowski, Robert W.; Research Seeds; Inc.
Свободных экз. нет

12.

Патент 5427785 Соединенные Штаты Америки, МКИ A01N 63/00.

Ronson, Cilve W.
Rhizospheric bacteria [Текст] / Cilve W. Ronson, Robert W. Kwiatkowski ; Research Seeds, Inc. - № 616022 ; Заявл. 21.11.1990 ; Опубл. 27.06.1995
Перевод заглавия: Ризосферные бактерии
Аннотация: Созданы штаммы клубеньковых бактерий люцерны (Rhizobium meliloti) и сои (Bradyrhizobium japonicum) с повышенной активностью мембранной пермеазы дикарбоновых к-т. Это достигнуто путем введения в бактериальные геномы касеты генов dctABD из клубеньковых бактерий гороха (R. leguminosarum). Приведены генетические и рестрикционные карты сконструированных генетических конструкций, а также нуклеотидные последовательности dct-генов. Представлены схемы клонирования и конструирования рекомбинантных штаммов клубеньковых бактерий. В условиях вегетационных и полевых опытов нодуляционная конкурентоспособность генетически модифицированных штаммов клубеньковых бактерий не изменена или повышена по сравнению с родительскими штаммами. Азотфиксирующая активность рекомбинантов R. meliloti в полевых условиях достоверно повышается по сравнению с исходным штаммом RCR2011 на 7-13%

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.02
Рубрики: RHIZOBIUM MELILOTI (BACT.)
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ШТАММЫ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
ПЕРМЕАЗЫ
МЕМБРАННАЯ ПЕРМЕАЗА ДИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
ПОВЫШЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЕНЫ DCTABD

Доп.точки доступа:
Kwiatkowski, Robert W.; Research Seeds; Inc.
Свободных экз. нет

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.106

Walshaw, David L.
The general L-amino acid permease of Rhizobium leguminosarum is an ABC uptake system that also influences efflux of solutes [Text] / David L. Walshaw, Philip S. Poole // Mol. Microbiol. - 1996. - Vol. 21, N 6. - P1239-1252 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Общая пермеаза L-аминокислот у Rhizobium leguminosarum представляет собой ABC-систему транспорта, которая участвует также в переносе растворенных веществ
Аннотация: У клубеньковых бактерий гороха (Rhizobium leguminosarum, шт. 300) выявлена система общих пермеаз L-аминок-т, кодируемая 4 генами (aap. J, Q, M, P). Она участвует в транспорте любых аминок-т, однако, наибольшее сродство проявляет к молекулам с полярными боковыми цепями. Связывающий белок с широкой специфичностью (AapJ) необходим для транспорта растворенных веществ. В отличие от ранее изученных ABC-систем, белки ризобий обладают одновременно высоким сродством к субстратам и высокой скоростью их транспорта. При мутациях по генам aap нарушается как поглощение клетками аминок-т, так и выделение в среду глутамата, синтезированного в клетке. Показана возможность экспрессии и образования функционально активных продуктов генов aap ризобий в кишечной палочке. Великобритания, Sch. Animal Microbial Sci., Univ. Reading, Whiteknights PO Box 228, Reading RG6 2AJ. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ
АМИНОКИСЛОТ
ТРАНСПОРТ РАСТВОРЕННЫХ ВЕЩЕСТВ
СИСТЕМА ABC
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА L-АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ AAP
МУТАЦИИ
RHIZOBIUM LEGUMINOSARUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Poole, Philip S.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.344

Amino acids induce expression of BAP2, a branched-chain amino acid permease gene in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Thomas Didion [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 7. - P2025-2029 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аминокислоты индуцируют экспрессию BAP2, гена пермеазы аминокислот с разветвленной цепью, у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Включение аминок-т с разветвленной цепью (АКРЦ) Leu, Ile и Val у Saccharomyces cerevisiae опосредовано по меньшей мере 3 системами транспорта: общей пермеазой аминок-т Gap1p, пермеазой АКРЦ Bap2p и одной или несколькими еще не идентифицированными пермеазами. Регуляция транскрипции BAP2 зависит, главным образом, от присутствия в среде нек-рых аминок-т. Уровень транскрипции низок при размножении клеток на среде с Pro в кач-ве источника N. Этот уровень повышается втрое на миним. среде с ионами аммония, а добавление 0,2 мМ Leu вызывает 20-кратную индукцию. Даже 10 мкм Leu вызывает 5-кратную индукцию. Однако добавление Leu к миним. среде с пролином не влияет на транскрипцию BAP2. Т. обр., 2 известные пермеазы АКРЦ, Gap1p и Bap2p не могут быть активны одновременно. Промотор BAP2 содержит 1 или 2 предполагаемых сайта связывания Gcn4p и 1 предполагаемый сайт связывания Leu3p. Ни один из этих сайтов не является необходимым для индукции Leu. Индукция транскрипции BAP2 Leu сопровождается увеличением включения АКРЦ. Делеция BAP2 слегка снижает индукцию включения АКРЦ. У шт. 'ДЕЛЬТА'gap1 'ДЕЛЬТА'bap2 наблюдается индуцируемое Leu увеличение включения АКРЦ. Следовательно, помимо индукции BAP2, происходит индукция Leu еще хотя бы одной пермеазы, транспортирующей АКРЦ. Дания, Dep. Yeast Genetics, Carlsberg Lab., DK-2500, Copenhagen Valby. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН BAP2
ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
ЭКСПРЕССИЯ
ИНДУКЦИЯ
АМИНОКИСЛОТЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (YEAST.)

Доп.точки доступа:
Didion, Thomas; Grauslund, Morten; Kielland-Brandt, Morten C.; Andersen, Helge A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.90

Matijekova, Matijekova.
Biogenesis of Candida albicans Can1 permease expressed in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Matijekova Matijekova, Hana Sychrova // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 408, N 1. - P89-93 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Биогенез Can1 пермеазы Candida albicans, экспрессируемой в Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Ген Can1 C. albicans, кодирующий высокоаффинную пермеазу основных аминок-т (аргинин, лизин и гистидин), вводили в штаммы S. cerevisiae, лишенные пермеазы основных аминок-т. Показано, что экспрессия гена пермеазы зависит от доступности источников азотного питания. При выращивании клеток в присутствии аммонийных солей обнаружена незначительная экспрессия гена пермеазы. Установлено, что пермеаза C. albicans функционирует в клетках S. cerevisiae. Не обнаружено активности пермеазы в чувствительном к т-ре выращивания штамме S. cerevisiae, выращенном при непермиссивной т-ре (37'ГРАДУС'). Для биогенеза функциональной пермеазы необходим шаперон Shr3p, являющийся интегральным мембранным ER белком. Чешская республика, Dep. Membrane Transport, Inst. Physiol., CzAcadSci, 142 20 Prague 4. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕРМЕАЗА CAN1
БИОГЕНЕЗ
ШАПЕРОН SHR3P
НЕОБХОДИМОСТЬ
CANDIDA ALBICANS

Доп.точки доступа:
Sychrova, Hana

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.39

Nichols, Nancy N.
PcaK, a high-affinity permease for the aromatic compounds 4-hydroxybenzoate and protocatechuate from Pseudomonas putida [Text] / Nancy N. Nichols, Caroline S. Harwood // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 16. - P5056-5061 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: PcaK-пермеаза Pseudomonas putida, обладающая высоким сродством к ароматическим соединениям 4-оксибензоату и протокатехату
Аннотация: PcaK-транспортный и хеморецепторный белок Pseudomonas putida, кодируемый частью генома, ответственной за бета-кетоадипатный путь регуляции разложения ароматических к-т. При экспрессии в Escherichia coli PkaK локализуется в мембране и катализирует накопление ароматических субстратов, 4-оксибензоата и протокатехина, против градиента конц-ии. Бензоат подавляет поглощение 4-оксибензоата, но не является субстратом транспортной системы PcaK. Мутант Ps. putida pcaK не способен накапливать микромолярные конц-ии этих ароматических к-т, напротив, он способен расти с той же скоростью, что и дикий тип, на бензоате. V[max] поглощения 4-оксибензоата составляет 25 нмоль/мин/мг белка, а K[m]=6 мкМ. PcaK-опосредованный транспорт зависит от протондвижущей силы. США, Dep. Microbiol., Univ. Iowa, Iowa City, Iowa 52242. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ПЕРМЕАЗА PCAK
ПЕРМЕАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
4-ОКСИБЕНЗОАТ
ПРОТОКАТЕХАТ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

Доп.точки доступа:
Harwood, Caroline S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.12-04Б3.27

Nichols, Nancy N.
PcaK, a high-affinity permease for the aromatic compounds 4-hydroxybenzoate and protocatechuate from Pseudomonas putida [Text] / Nancy N. Nichols, Caroline S. Harwood // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 16. - P5056-5061 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: PcaK-пермеаза Pseudomonas putida, обладающая высоким сродством к ароматическим соединениям 4-оксибензоату и протокатехату
Аннотация: PcaK-транспортный и хеморецепторный белок Pseudomonas putida, кодируемый частью генома, ответственной за бета-кетоадипатный путь регуляции разложения ароматических к-т. При экспрессии в Escherichia coli PkaK локализуется в мембране и катализирует накопление ароматических субстратов, 4-оксибензоата и протокатехина, против градиента конц-ии. Бензоат подавляет поглощение 4-оксибензоата, но не является субстратом транспортной системы PcaK. Мутант Ps. putida pcaK не способен накапливать микромолярные конц-ии этих ароматических к-т, напротив, он способен расти с той же скоростью, что и дикий тип, на бензоате. V[max] поглощения 4-оксибензоата составляет 25 нмоль/мин/мг белка, а K[m]=6 мкМ. PcaK-опосредованный транспорт зависит от протондвижущей силы. США, Dep. Microbiol., Univ. Iowa, Iowa City, Iowa 52242. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ПЕРМЕАЗА PCAK
ПЕРМЕАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ
4-ОКСИБЕНЗОАТ
ПРОТОКАТЕХАТ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

Доп.точки доступа:
Harwood, Caroline S.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.04-04Б2.344

Induction of the Bacillus subtilis ptsGHI operon by glucose is controlled by a novel antiterminator, GlcT [Text] / Jorg Stulke [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 25, N 1. - P65-78 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Индукция оперона ptsGHI Bacillus subtillus с помощью глюкозы контролируется новым антитерминатором GlcT
Аннотация: Для Bacillus subtilis глюкоза является предпочтительным источником углерода и энергии. Она транспортируется в клетку при помощи глюкозоспецифичной фосфоенолпируват-зависимой фосфотрансферазной системы, кодируемой локусом ptsGHI. Авт. показали, что три гена: ptsG, ptsH, ptsI, образуют оперон, экспрессия к-рого индуцируется глюкозой. Кроме того, ptsH и ptsI образуют конститутивно экспрессирующийся оперон. Между промотором оперона ptsGHI и кодирующей областью ptsG локализуется транскрипционный терминатор. Экспрессия оперона ptsGHI регулируется негативно глюкозной пермеазой PtsG. За опероном ptsGHI располагается ген glcT, кодирующий транскрипционный антитерминатор, относящийся к BglG-семейству, к-рый существенен для экспрессии оперона ptsGHI и взаимодействует с терминатором. Активность GlcT негативно регулируется глюкозной пермеазой. Франция, Un. Bioch. Microb., Inst. Pasteur, URA 1300 Ctr. Nat. Rech Sci., 25, Docteur Roux, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН PTSGHI
СТРУКТУРА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
АНТИТЕРМИНАТОР GLCT
АКТИВНОСТЬ
НЕГАТИВНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ГЛЮКОЗНАЯ ПЕРМЕАЗА

Доп.точки доступа:
Stulke, Jorg; Martin-Verstraete, Isabelle; Zagorec, Monique; Rose, Matthias; Klier, Andre; Rapoport, Georges

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.05-04Б2.147

Regulation of the TCA cycle and the general amino acid permease by oveflow metabolism in Rhizobium leguminoscarum [Text] / David L. Walshaw [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 7. - P2209-2221 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Регуляция цикла трикарбоновых кислот и общей пермеазы аминокислот при избыточном метаболизме у Rhizobium leguminosarum
Аннотация: У клубеньковых бактерий гороха (Rhizobium leguminosarum) получены мутанты с измененной активностью общей пермеазы аминокислот (Aap). Большая часть мутаций картирована в генах sucA и sucD. Эти мутации предотвращают экспрессию 2-оксоглутарат-дегидрогеназы (SucAB). Мутации в генах sucA и sucB, напротив, вызывают повышение уровня сукцинил-кофермент А-синтетазы и малатдегидрогеназы. Увеличение внутриклеточного пула глутамата сопряжено с экскрецией глутамата как продукта избыточного метаболизма бактериальной клетки. Поглощение аминокислот Aap-системой сильно ингибируется при мутациях suc-генов, даже в том случае, когда уровень транскрипции aap-оперона не изменен. Нек-рые мутанты, дефектные по активности Aap-системы, характеризуются инактивацией полигидроксибутират-синтазы (phaC). Мутанты по генам sucA, sucD формируют неэффективные клубеньки на корнях растения-хозяина, однако у мутантов по aap-генам симбиотическая азотфиксация не изменена. Значит, глутамат сам по себе не является важным источником углерода или энергии для бактероидов. Т. обр., цикл трикарбоновых кислот у R. leguminosarum регулируется экскрецией аминокислот и биосинтезом полигидроксибутирата, к-рые функционируют как факторы избыточного метаболизма, освобождающие бактероид от избытка углерода и восстановительных эквивалентов. Великобритания, School of Animal and Microbial Sciences, University of Reading, Whiteknights PO Box 228, Reading RG6 6AJ, (Philip S. Poole) Tel: +44 118 9318895. Fax: +44 118 9316671. e-mail: p.s.poole

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ
ОБЩАЯ ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЭКСКРЕЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
БИОСИНТЕЗ ПОЛИГИДРОКСИБУТИРАТ
МУТАНТЫ
МУТАНТЫ ПО АКТИВНОСТИ ОБЩЕЙ ПЕРМЕАЗЫ АМИНОКИСЛОТ
МУТАЦИИ
КАРТИРОВАНИЕ
RHIZOBIUM LEGUMINOSARUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Walshaw, David L.; Wilkinson, Adam; Mundy, Mathius; Smith, Mary; Poole, Philip S.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.44

Saraceni-Richards, Cynthia A.
Subunit and amino acid interactions in the Escherichia coli mannitol permease: A functional complementation study of coexpressed mutant permease proteins [Text] / Cynthia A. Saraceni-Richards, Gary R. Jacobson // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 16. - P5171-5177 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аминокислотные и субъединичные взаимодействия пермеазы маннита Escherichia coli: функциональный комплементационный анализ коэкспрессирующихся мутантных белков пермеазы
Аннотация: Маннит-специфичный фермент II, или пермеаза маннита (М), включен в систему фосфоенолпируват-зависимой фосфотрансферазной системы для переноса углеводов Escherichia coli. Он выполняет перенос и фосфорилирование D-М и наиболее активен как димер в мембране. Замена Глу-257 на аланин или глутамин приводит к утрате способностей фермента связывать М и переносить его. Напротив, белок с заменой E257D способен связывать и фосфорилировать М, но его способность осуществлять поглощение М сильно снижена. Авт. добились коэкспрессии белков, содержащих мутации в положении 257, с другими неактивными белками-пермеазами, содержащими мутации в каждом из 3 доменов этого белка, и измеряли активности образующихся гетеродимеров, если таковые образовывались. Результаты показывают, что различные неактивные мутантные пермеазные белки могут комплементировать белки, содержащие мутации в положении 257. Для того, чтобы у пермеазного димера проявилась активность, фосфорилирующая М, и для его эффективного переноса необходим, чтобы Глу-257 и Гис-195, оба локализованные в связывающем мембрану C-домене белка, находились на одной и той же субъединице пермеазного димера. М, связанный с одной из субъединиц гетеродимера пермеазы, может фосфорилироваться субъединицей, содержащей мутацию E257A (к-рая не может связывать М), что свидетельствует в пользу модели, к-рая предполагает существование независимых участков связывания на каждой из субъединиц с димером пермеазы. Сделано заключение о том, что высокоаффинное связывание М необходимо для эффективного транспорта пермеазой М. США, Dep. of Biol., Boston Univ., Boston, MA 02215. E-mail: jacobson

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРМЕАЗА МАННИТА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ЗАМЕНЫ
ДИМЕР
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
СУБЪЕДИНИЧНЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
МАННИТ
СВЯЗЫВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Jacobson, Gary R.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска