СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕНИЦИЛЛИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 39
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-39

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.9

Marciniak-Rusck, Alina.
The use of immobilized penicillin acylase for estimation of penicillin G [Text] : [Pap.] 28 Pol. Biochem. Soc. Meet., Lodz, 1992 / Alina Marciniak-Rusck, Lidia Pass-Dziegielewska // Acta biochim. pol. - 1993. - Vol. 40, N 1. - P93-94 . - ISSN 0001-527X
Перевод заглавия: Использование иммобилизованной пенициллинацилазы для определения пенициллина G
Аннотация: Предложен метод количественного определения пенициллина G в промышленных процессах с помощью пенициллинацилазы, иммобилизованной в гранулах альгината кальция. Логарифмическая зависимость между конц-ией пенициллина G и кол-вом высвобождаемой 6-аминопенициллановой к-ты соблюдалась в диапазоне конц-ий антибиотика от 100 до 200 мкг/мл. Польша, Res.-Dev. Ctr. Biotechnol., 02-515 Warsaw. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИН G
ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОЛИЧЕСТВЕННОЕ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА

Доп.точки доступа:
Pass-Dziegielewska, Lidia

Патент 298271 DD, МКИ C12P 9/84,C12R 1/19.

Verfahren zur Gewinnung zellfreier, nucleinsaurearmer Penicillinacylase [Текст] / Brigitte Rockstroh [и др.] ; FZB Biotechnik GmbH. - № 3209371 ; Заявл. 20.10.1988 ; Опубл. 02.13.1992
Перевод заглавия: Метод получения бесклеточного [препарата] пенициллиназы с малым содержанием нуклеиновых кислот
Аннотация: Предложен метод получения бесклеточного препарата пенициллиназы из Escherichia coli с малым содержанием нуклеиновых к-т, в т.ч. пригодного для промышленного получения 6-аминопенициллановой к-ты

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
БЕСКЛЕТОЧНЫЙ ПРЕПАРАТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
ГЕРМАНИЯ

Доп.точки доступа:
Rockstroh, Brigitte; Pantschev, Christa; Hafner, Barbara; Grau, Waldemar; Zakrzewski, Michael; FZB Biotechnik GmbH
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.02-04М6.292

He, Jun.
Разработка иммуноферментного анализа для [определения] тестостерона с использованием в качестве метки пенициллиназы [Text] / Jun He, Yuqi Li, Xiaoling Gao // Huaxi yike daxue xuebao = J. West China Univ. Med. Sci. - 1994. - Vol. 25, N 4. - С. 452-455 . - ISSN 0257-7712
Аннотация: В новом иммуноферментном анализе для определения тестостерона использовали конъюгат с пенициллиназой, пенициллин как субстрат для фермента и йодокрахмальный реагент в качестве хромогена. Связывание конъюгата приводило к изменению окраски хромогена с темно-синей на бесцветную. График был линеен в пределах конц-ии тестостерона от 10{-7} до 10{-2} мг/мл, чувствительность теста - 25 пг на диск, коэффициент корреляции с радиоиммунологическим анализом - 0,937. КНР, School of Pharmacy. Библ. 8

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.65.31.13
Рубрики: ТЕСТОСТЕРОН
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
В КАЧЕСТВЕ МЕТКИ
МЕТОДЫ

Доп.точки доступа:
Li, Yuqi; Gao, Xiaoling

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.04-04Б4.435

Rapid decline in penicillinase-producing Neisseria gonorrheae in Hong Kong associated with emerging 4-fluoroquinolone resistance [Text] / K. M. Kam [et al.] // Genitourin. Med. - 1995. - Vol. 71, N 3. - P141-144 . - ISSN 0266-4348
Перевод заглавия: Быстрое уменьшение продуцирующих пенициллиназу штаммов Neisseria gonorrhoeae в Гонконге, связанное с появлением устойчивости к 4-флюорохинолону
Аннотация: Штаммы N. gonorrhoeae (N. g.), способные к продукции пенициллиназы (I), были распространены в Гонконге в 80-е г.г. в 31,0-45,2%. Переход в 1985 г. на одну дозу флоксацина (Оф), как на лечение "первой линии" при уретритах, привело к снижению резистентности (Рез) циркулирующих штаммов N. g. к пенициллину (Пен) и тетрациклину (Тет), но к увеличению Рез к хинолонам. Изучено 4086 шт. N. g., выделенных в течение 1993-94 г.г. Устойчивость к Пен и Тет тестировали по двум конц-циям - 1,0 и 10,0 мг/л, учитывая плазмидную и хромосомную Рез. Параллельно изучали наличие I у этих же штаммов. Рез к Оф определяли по конц-циям 0,1 и 1,0 мг/л. 75,4% шт. имели РЕз к Пен и 1,9% - к Тет; 1,7% - к обоим препаратам, причем 1,3% из них обладали I. В динамике по годам доля шт. N. g. с Рез к Пен не менялась, но доля Рез к Тет снизилась с 4,4% до 2,1%. С января 1993 г. по октябрь 1994 г. произошло резкое снижение числа N. g., продуцирующих I (с 25,5% до 4,3%), при одновременном росте штаммов N. g. с Рез к Оф (МИК 0,1 мг/л ). Лечение б-ных Оф было менее эффективно при МИК 1 мг/л, число штаммов N. g. с такими МИК возросло с 0,5% до 10,4%. Сделан вывод об элиминации продуцирующих I штаммов N. g. в Гонконге, что связывается с появлением Рез к Оф. Авт. считают это первым сообщением о воздействии 4-флюорохинолонов на плазмиды в экологических масштабах. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ПРОДУКЦИЯ
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
4-ФЛЮОРОХИНОЛОНЫ

Доп.точки доступа:
Kam, K.M.; Lo, K.K.; Ho, Ng K.Y.; Cheung, M.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.08-04Б4.107

Issack, M. I.
Continuing high prevalence of penicillinase-producing Neisseria gonorrhoeae at a central London hospital [Text] / M. I. Issack, G. L. French, N. O'Farrell // Genitourin. Med. - 1995. - Vol. 71, N 4. - P265 . - ISSN 0266-4348
Перевод заглавия: Продолжающаяся высокая частота выделения продуцирующих пенициллиназу [штаммов] Neisseria gonorrhoeae [по данным] центральной Лондонской больницы
Аннотация: К 1984 г. доля продуцирующих пенициллиназу гонококков (ППГ) в Соединенном Королевстве, по данным центров Лондона, снизилась до 4-6%. В клинике мочеполовых болезней пик выделения гонококков с 1981 г. пришелся на 1986 г. (486 штаммов); в 1994 г. выделено 128 штаммов. ППГ определяли по их активности к хромогенному цефалоспорину. Доля ППГ оставалась высокой - все годы 5%, а в 1993-1994 гг. - 13,2% и 11,7%. 13 из 15 б-ных с ППГ в 1993 г. прибыли из Африки, Азии и Южной Америки. Сделано предположение, что большинство ППГ занесено из стран, где они широко распространены. Циркуляция ППГ в Англии требует анализа всех случаев болезни, не поддающихся лечению пенициллином, к-рый остается первым средством терапии гонореи. Библ. 2

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЧАСТОТА
ЭПИДЕМИДЕМИОЛОГИЯ
ВЕЛИКОБРИТАНИЯ

Доп.точки доступа:
French, G.L.; O'Farrell, N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.05-04Б4.289

de, Araujo Maria Lucial Cavalieri.
Staphylococcus aureus: Resistance patterns to antimicrobials and penicillinase strains isolated from apparently healthy lactating cows [Text] / Araujo Maria Lucial Cavalieri de, Joao Luciano Andrioli // Rev. microbiol. - 1996. - Vol. 27, N 1. - P60-63 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Staphylococcus aureus: устойчивость изолятов к антимикробным агентам и пенициллиназные штаммы, выделенные от явно здоровых лактирующих коров
Аннотация: Исследовали устойчивость к антибиотикам 92 шт. Staphylococcus aureus, выделенных от лактирующих здоровых коров. Установлено, что значительное кол-во шт. устойчивы к пенициллину и ампициллину. Все шт. чувствительны к оксациллину и гентамицину. Для выявления шт., продуцирующих пенициллиназу, использовали Lucas метод, выявили большое кол-во таких шт. Однако авт. рекомендуют использовать метод Haight и Finland, т. к. он дает наиболее воспроизводимые результаты. Бразилия, Veterinarias de Jaboticabal, UNESP, Jaboticabal, SP. Табл. 3. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ПЕНИЦИЛЛИН
АМПИЦИЛЛИН
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ЛАКТИРУЮЩИЕ КОРОВЫ

Доп.точки доступа:
Andrioli, Joao Luciano

РЖ ВИНИТИ 68 (BI05) 97.06-04И8.380

de, Araujo Maria Lucial Cavalieri.
Staphylococcus aureus: Resistance patterns to antimicrobials and penicillinase strains isolated from apparently healthy lactating cows [Text] / Araujo Maria Lucial Cavalieri de, Joao Luciano Andrioli // Rev. microbiol. - 1996. - Vol. 27, N 1. - P60-63 . - ISSN 0001-3714
Перевод заглавия: Staphylococcus aureus: устойчивость изолятов к антимикробным агентам и пенициллиназные штаммы, выделенные от явно здоровых лактирующих коров
Аннотация: Исследовали устойчивость к антибиотикам 92 шт. Staphylococcus aureus, выделенных от лактирующих здоровых коров. Установлено, что значительное кол-во шт. устойчивы к пенициллину и ампициллину. Все шт. чувствительны к оксациллину и гентамицину. Для выявления шт., продуцирующих пенициллиназу, использовали Lucas метод, выявили большое кол-во таких шт. Однако авт. рекомендуют использовать метод Haight и Finland, т. к. он дает наиболее воспроизводимые результаты. Бразилия, Veterinarias de Jaboticabal, UNESP, Jaboticabal, SP. Табл. 3. Библ. 17

ГРНТИ	68.03.05

ВИНИТИ 681.03.05.21.05
Рубрики: STAPHYLOCOCCUS AUREUS (BACT.)
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ПЕНИЦИЛЛИН
АМПИЦИЛЛИН
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ПРОДУКЦИЯ
ЛАКТИРУЮЩИЕ КОРОВЫ

Доп.точки доступа:
Andrioli, Joao Luciano

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.106

Юшко, М. И.
Кинетика синтеза ампициллина, катализируемого пенициллинацилазой из E.coli, в гомогенных и гетерогенных системах. Количественная характеристика реакционной способности нуклеофила и математическое моделирование процесса [Текст] / М. И. Юшко, В. К. Швядас // Биохимия. - 2000. - Т. 65, N 12. - С. 1624-1633 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Изучены кинетические закономерности реакции ферментативного переноса ацильной группы на примере синтеза ампициллина, катализируемого пенициллинацилазой из E. coli. Показано, что реакция ферментативного синтеза ампициллина протекает через стадию образования ацилфермент-нуклеофильного комплекса, способного подвергаться гидролизу, а относительная реакционная способность (нуклеофильность) 6-АПК является сложным параметром, зависящим от концентрации нуклеофила. Проведенный кинетический анализ показал, что максимальный выход синтезируемого антибиотика зависит только от нуклеофильности 6-АПК, соотношения реакционной способности фермента по отношению к целевому продукту и донору ацильной части, и начальных концентраций реагентов. Определены значения параметров, характеризующих нуклеофильность 6-АПК, и разработан алгоритм моделирования ферментативного синтеза, позволяющий, с учетом экспериментально определенных параметров реакции, количественно предсказать и описать кинетику протекания процесса не только в гомогенных, но и гетерогенных системах вода-осадок реагентов. Показано, что проведение реакции в гетерогенной системе позволяет существенно повысить эффективность синтеза ампициллина, катализируемого пенициллинацилазой. Россия, НИИ физ.-хим. биол. им. А. Н. Белозерского, 119899 Москва. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
АМПИЦИЛЛИН
СИНТЕЗ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ РЕАКЦИЯ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ESCHERICHIA COLI
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
УСЛОВИЯ
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
6-АПК
НУКЛЕОФИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Швядас, В.К.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.05-04Б3.101

Разработка опытно-промышленной технологии производства белковых препаратов для медицинских и аналитических целей с использованием культивирования микроорганизмов для их синтеза и мембранных технологий для их выделения [Текст] // Биотехнологии - 2001. - М., 2001. - С. 193-194 . - ISBN 5-89414-013-4
Аннотация: Одной из актуальных задач биотехнологии является наработка различных ферментов для медицинской промышленности и других отраслей народного хозяйства. При этом появление в последние десятилетия керамических и полимерных фильтров позволяет создавать универсальные технологии для обработки культуральных жидкостей, содержащих в растворе те или иные ферменты, в зависимости от вида культивируемых микроорганизмов. Проект предлагается для демонстрации возможности получения в очищенном виде дорогостоящих ферментов путем выделения их из культуральной жидкости с помощью мембранных фильтров. Проект предполагает создание полупромышленной установки для наработки ферментов на основе микробиологического синтеза. В качестве первого продукта, получаемого на создаваемой установке, предлагается фермент пенициллиназа, используемая в микробиологическом производстве антибиотиков для проверки стерильности готовых препаратов. Россия, АООТ "Биохиммаш", Москва

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БЕЛОК
БЕЛКОВЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ОПЫТНО-ПРОМЫШЛЕННАЯ ТЕХНОЛОГИЯ
РАЗРАБОТКА
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ОЧИСТКА
МЕМБРАНЫ
МЕМБРАННЫЕ ТЕХНОЛОГИИ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.05-04Б3.91

Conjugation of penicillin acylase with the reactive copolymer of N-isopropylacrylamide: A step toward a thermosensitive industrial biocatalyst [Text] / Alexander E. Ivanov [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2003. - Vol. 19, N 4. - P1167-1175 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Конъюгация пенициллинацилазы с сополимером N-изопропилакриламида: шаг к [получению] термочувствительного промышленного биокатализатора
Аннотация: Конъюгация пенициллинацилазы (РА) с поли-N-изопропилакриламидом (полиNIPAM) изучалась с целью разработки термостабильного биокатализатора для использования при промышленном получении антибиотиков. Показано, что 10-кратное увеличение ферментной нагрузки на сополимер приводит к повышенному (24%) сочетанному выходу и 4-кратному увеличению удельной активности РА конъюгата. Обнаружены две молекулярных формы образующихся конъюгатов: низкомолекулярная фракция 'ЭКВИВ'10{6} и перекрестно связанные агрегаты белка и полимера с мол. массой 10{7}. Значения K[M] для гидролиза 5-нитро-3-фенилацетамидобензойной кислоты РА конъюгатом (20 мкМ) несколько выше, чем для свободного фермента (12 мкМ). Значения V[max] свидетельствуют о высокой каталитической эффективности конъюгированного фермента. Показано, что РА, перекрестно связанная с полиNIPAM, сохраняет способность к синтезу цефалексина из D-фенилглицинамида и 7-аминодеацетоксицефалоспорановой кислоты. Соотношение синтез-гидролиз в процессе образования цефалексина с участием свободного и полиNIPAM-перекрестно связанного фермента составляет 7,46 и 7,49, соответственно. Т. обр. диффузионные ограничения, создающие проблему при промышленном получении 'бета'-лактамных антибиотиков, могут быть успешно преодалены за счет перекрестного связывания РА со smart полимером (в т. ч. полиNIPAM). Швеция, Dep. Biotechnol., Cent. Chem. and Chem. Eng., Lund Univ., P. O. Box 124, S-22100 Lund. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ПРОМЫШЛЕННЫЕ БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
ТЕРМОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ БИОКАТАЛИЗАТОРЫ
РАЗРАБОТКА
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
КОНЪЮГАЦИЯ С СОПОЛИМЕРОМ
УСЛОВИЯ
АНТИБИОТИКИ
ПОЛУЧЕНИЕ
'БЕТА'-ЛАКТАМНЫЕ АНТИБИОТИКИ
БИОКАТАЛИТИЧЕСКИЕ СИСТЕМЫ

Доп.точки доступа:
Ivanov, Alexander E.; Edink, Ewald; Kumar, Ashok; Galaev, Igor Yu.; Arendsen, Alexander F.; Bruggink, Alle; Mattiasson, Bo

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.07-04Б3.39

Иммобилизация пенициллинацилазы мицелиальных грибов на Opuntia imbricata [Text] : докл. [Международная конференция "Биокатализ-2005: фундаментальные исследования и применения", Москва, июня, 2005] / Х. М.Э. Бесерра-Хименес [et al.] // Вестн. МГУ. Сер. 2. - 2006. - Vol. 47, N 2. - P109-114 . - ISSN 0579-9384
Аннотация: Описана иммобилизация внеклеточных пенициллинацилаз из мицелиальных грибов Aspergillus fumigatus и Mucor griceocianus на Opuntia imbricata. O. imbricata - кактус (искусственно насажденное растение на севере Максики). Для обеспечения химической пришивки фермента к носителю перед иммобилизацией проводили активацию носителя путем обработки периодатом в разных концентрациях. Результаты демонстрируют большие возможности O. imbricata для иммобилизации ферментов. В случае иммобилизации пенициллинацилаз из мицелиальных грибов наблюдали высокий уровень иммобилизации и высокую удельную активность, а также улучшение операционной стабильности и стабильности фермента при хранении. Предварительная активация носителя периодатом не оказывала заметного влияния на свойства иммобилизованного фермента, что объясняется иммобилизацией пенициллинацилазы на O. imbricata в основном за счет адсорбции, а не в результате химического связывания. Мексика, Автономный ун-т штата Коауила. Библ. 12

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ГРИБНАЯ ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННЫЙ МЕХАНИЗМ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
КАКТУС OPUNTIA IMBRICATA
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Бесерра-Хименес, Х.М.Э.; Мартинес-Эрнандес, Х.Л.; Родригес-Мартинес, Х.; Ильина, А.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.02-04Б4.151

Cefotaxime and ceftriaxon resistant Klebsiella pneumoniae associated with SHV-11 hyperproduction [Text] / Achour Nahed Ben [et al.] // Ann. Microbiol. - 2008. - Vol. 58, N 4. - P727-730 . - ISSN 1590-4261
Перевод заглавия: Klebsiella pneumoniae, резистентна к цефотаксиму и цефтриаксону, ассоциированная с гиперпродукцией SHV-11
Аннотация: Выделенный от больного из отделения интенсивной терапии штамм Klebsiella pneumoniae ML0306 был резистентен к бета-лактамам, аминогликозидам, хинолонам, фениколам и тетрациклинам. Экстракт данного штамма гидролизовал бензилпенициллин, ампициллин, клоксациллин, цефалотин, цефотаксим и цефтриаксон, но не цефтазимид, цефокситин, цефпиром, имипенем и азтреонам. Данный штамм идентифицирован как продуцент бета-лактамазы с pI 7,6. Ген 'бета'-лактамазы кодировали пенициллиназу SHV-11. Ген был локализован на хромосоме и на конъюгативной плазмиде в 50 т. п. н. Сверхпродукция SHV-11 может объяснять широкий спектр гидролитической активности данного штамма. Тунис, Fac. Sci. Tunis, Campus Univ., 2092 El-Manar II. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: KELBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АНТИБИОТИКИ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА SHV-11
ГИПЕРПРОДУКЦИЯ
ГИДРОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ SHV-11
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ben, Achour Nahed; Mercuri, Paola Sandra; Belhadj, Chrifa; Ben, Moussa Mohamed; Galleni, Moreno; Belhadj, Omrane

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 10.09-04Б4.137

Cefotaxime and ceftriaxon resistant Klebsiella pneumoniae associated with SHV-11 hyperproduction [Text] / Achour Nahed Ben [et al.] // Ann. Microbiol. - 2008. - Vol. 58, N 4. - P727-730 . - ISSN 1590-4261
Перевод заглавия: Klebsiella pneumoniae, резистентна к цефотаксиму и цефтриаксону, ассоциированная с гиперпродукцией SHV-11
Аннотация: Выделенный от больного из отделения интенсивной терапии штамм Klebsiella pneumoniae ML0306 был резистентен к бета-лактамам, аминогликозидам, хинолонам, фениколам и тетрациклинам. Экстракт данного штамма гидролизовал бензилпенициллин, ампициллин, клоксациллин, цефалотин, цефотаксим и цефтриаксон, но не цефтазимид, цефокситин, цефпиром, имипенем и азтреонам. Данный штамм идентифицирован как продуцент бета-лактамазы с pI 7,6. Ген 'бета'-лактамазы кодировали пенициллиназу SHV-11. Ген был локализован на хромосоме и на конъюгативной плазмиде в 50 т. п. н. Сверхпродукция SHV-11 может объяснять широкий спектр гидролитической активности данного штамма. Тунис, Fac. Sci. Tunis, Campus Univ., 2092 El-Manar II. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: KLEBSIELLA PNEUMONIAE (BACT.)
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
АНТИБИОТИКИ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА SHV-11
ГИПЕРПРОДУКЦИЯ
ГИДРОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ SHV-11
ЛОКАЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Ben, Achour Nahed; Mercuri, Paola Sandra; Belhadj, Chrifa; Ben, Moussa Mohamed; Galleni, Moreno; Belhadj, Omrane

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 10.10-04А3.194

Penicillin biosensor based on capacitive field-effect structure functionalized with a dendrimer/carbon nanotube multilayer [Text] / Jose R. Siqueira [et al.] // Biosens. and Bioelectron. - 2009. - Vol. 25, N 2. - P497-501 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Биосенсор на пенициллин, основанный на структуре с полевым эффектом, функционализированной многослойной пленкой из дендримеров и углеродных нанотрубок

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИН
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
БИОСЕНСОРЫ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СТРУКТУРЫ С ПОЛЕВЫМ ЭФФЕКТОМ
ФУНКЦИОНАЛИЗАЦИЯ
МНОГОСЛОЙНЫЕ ПЛЕНКИ
ДЕНДРИМЕРЫ
УГЛЕРОДНЫЕ НАНОТРУБКИ

Доп.точки доступа:
Siqueira, Jose R.; Abouzar, Maryam H.; Poghossian, Arshak; Zucolotto, Valtencir; Oliveira, Osvaldo N.; Schoning, Michael J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 89.01-04К1.10

Simple assay of 'бета'-lactamase with agar medium containing a chromogenic cephalosporin, pyridinium-2-azo-p-dimethylaniline chromophore (PADAC) [Text] / Shinzo Kobayashi [et al.] // Antimicrob. Agents and Chemother. - 1988. - Vol. 32, N 7. - P1040-1045
Перевод заглавия: Простой метод определения 'бета'-лактомазы в агаровой среде, содержащей хромогенный цефалоспорин, пиридин-L-азо-п-диметиланилиновый хромофор (PADAC)
Аннотация: На планшетах с агаром, содержащим PADAC (один из хромогенных цефалоспоринов, используемых для количеств. определения 'бета'-лактамазы-'бета'-Л), выращивали грамотрицательные бактерии, продуцирующие 'бета'-Л. Показали, что вокруг колоний образуются желтые зоны гидролиза PADAC 'бета'-Л. В колониях Enterobacter cloacae GN7471 активность 'бета'-Л снижалась с увеличением расстояния от колонии, что указывает на внеклеточную локализацию фермента. Результаты определения 'бета'-Л с помощью нового метода хорошо коррелировали с спектрофотометрич. данными. Установили также, что клавулановая к-та ингибирует образование зон гидролиза у 41 - 58% штаммов E. coli, S. marcescens, P. aeruginosa и у всех тестированных штаммов K. pneumoniae, K. oxitoca, P. vulgaris. Т. обр., предлагаемый метод м. б. использован для обнаружения пенициллиназы или цефалоспориназы типа Ic. Япония, Pharma Research Lab., Kawagoe, Saitema, 350. Библ. 9.

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.07
Рубрики: ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ЛАКТАМАЗА БЕТА
КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
КЛАВУЛАНОВАЯ КИСЛОТА
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ЦЕФАЛОСПОРИНАЗА

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Shinzo; Arai, Susumu; Hayashi, Shoryo; Sakaguchi, Takashi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.02-04Б2.78

Wittman, Vaughan.
Regulation of the penicillinase genes of Bacillus licheniformis: interaction of the pen repressor with its operators [Text] / Vaughan Wittman, Hing C. Wong // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 7. - P3206-3212
Перевод заглавия: Регуляция пенициллиназных генов Bacillus licheniformis: взаимодействие репрессора pen с его операторами
Аннотация: Клонирован и секвенирован мутантный ген penI с репрессора (I) пенициллиназы (II) шт. 749/С Bac. licheniformis, конститутивно синтезирующего II. Показано, что он отличается от гена penI+ дикого типа 3-мя точечными мутациями, вызывающими аминок-тные замены сер[3][4] про, мет[9][7] иле и вал[9][8] лей. Доказано, что для полной инактивации I необходимы все 3 замены. Мутантный I, экспрессируемый в Кл E. coli, нерастворим. Сконструирована экспрессионная плазмида, несущая ген penI+ под контролем промотора р фага 'лямбда'. Она использована для выделения очищ. препарата I, с помощью к-рого методом защиты от ДНКазы I идентифицированы 3 оператора в области между геном penI и геном penP, кодирующим II. Операторы O[p][e][n][1] и О[x][e][n][2] контролируют экспрессию penP, а оператор О[x][e][n] - экспрессию penI. Комплементационный анализ показал, что I является единственным транс-действующим белком, требующимся для репрессии penI и penP. Найдено, что: 1) I репрессирует ген penP, физически блокируя сайт связывания РНК-полимеразы; 2) ген penI является авторегулируемым. Нуклеотидная последовательность 3-х операторов высококонсервативна (стандартная структура полусайтов 5'-ANAТТАЦ-3'). Библ. 41. США, Dept. Microbiol. Genetics, Cetus Corporation, Emeryville, CA 94608.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ГЕН
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕПРЕССОР PEN
ОПЕРАТОРЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Wong, Hing C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.04-04Б3.122

Kozma, J.
A highly sensitive penicillin electrode [Text] / J. Kozma, M. Bogati // Acta microbiol. hung. - 1988. - Vol. 35, N 2. - P131-132
Перевод заглавия: Пенициллиновый электрод с высокой чувствительностью
Аннотация: Сконструирован ферментный электрод для определения пенициллина (I). Bacillus cereus выращивали в триптоновом бульоне с бензил-I в кач-ве индуктора внеклеточной I-азы. Фермент извлекали из Кж адсорбцией на целите-545 при pH 7,0. Частично очищенную I-азу включали в ПААГ, к-рый наносили на поверхность pH-чувствительного стеклянного электрода. При конц-ии I 0,2 - 10 мМ/л наблюдалась линейная зависимость между величиной электродного потенциала и конц-ией I. Воспроизводимость результатов составляла '+-'5%. Электрод стабилен 2 мес. ВНР, Inst. of Microbiol. Lajos Kossuth Univ., Debrecen.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.39
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
УСТРОЙСТВО
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ВКЛЮЧЕНИЕ В ПААГ

Доп.точки доступа:
Bogati, M.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.04-04Б4.235

Кумамото, Эцуаки.
Гонококки [Text] / Эцуаки Кумамото // Нихон сайкингаку дзасси = Jap. J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 43, N 1. - С. 67

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: NEISSERIA GONARRHOEAE (BACT.)
АУКСОТИПЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЛЕКАРСТВЕННАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ФЕРМЕНТЫ

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.05-04Б4.194

Penicillinase- producing Neisseria gonorrhoeae in Dade County, Florida: Phenotypic characterization of isolates from 1983, 1984, and 1986 [Text] / Jonathan M. Zenilman [et al.] // Sexually Transmitt. Diseases. - 1988. - Vol. 15, N 3. - P158-163 . - ISSN 0148-5717
Перевод заглавия: Пенициллиназообразующие штаммы Neisseria gonorrhaeae в округе Дэйд, Флорида: фенотипическая характеристика изолятов 1983, 1984 и 1986 гг
Аннотация: Пенициллназообразующие штаммы Neisseria gonorrhaeae (ПОШГ) начиная с 1981 г. являются эндемичными в Майами (Флорида). ПОШГ, выделенные в Майами в течение 1983 г. (60 изолятов), 1984 г. (41 изолят) и 1986 г. (107 изолятов) были охарактеризованы по наличию плазмид, соотношению ауксотипа и серовара (А/S класс) и чувствительности к антимикробным агентам. В 1986 г. 95 изолятов (89%) обладали плазмидами с мол. м. 3.2 МД, кодирующими 'бета'-лактамазу; 34% этих изолятов также содержали конъюгативную плазмиду с мол. м. 24,5 МД. Изоляты 1984 г. почти все содержали эту плазмиду, а также плазмиду 4.4 МД. Из изолятов 1983 г. только 69% ПОШГ несли плазмиду с мол. м. 3.2 МД, а конъюгативная плазмида встречалась редко. Все изоляты были чувствительными к спектиномицину и цефтриаксону. Изоляты, выделенные в различные года, также значительно варьировали по типам А/S классов. Т. обр., состав популяции ПОШГ на Майами является динамическим, что может представлять серьезное осложнение при использовании традиционной стратегии борьбы против распространения инфекции. Библ. 31. США, Harborvieu Medical Center, Seattle, WA.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: NEISSERIA GONORRHAEAE (BACT.)
СЕРОТИПИРОВАНИЕ
АУКСОТИПЫ
АНТИБИОТИКОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
ГОНОРЕЯ
ЭПИДЕМИОЛОГИЯ
США
ФЛОРИДА
МАЙАМИ
БОЛЕЗНИ, ПЕРЕДАВАЕМЫЕ ПОЛОВЫМ ПУТЕМ

Доп.точки доступа:
Zenilman, Jonathan M.; Whittington, William L.; Frazier, Dwight; Rice, Roselyn J.; Knapp, Joan S.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.08-04Б4.150

Hayashi, Fujio.
Гидролизующая оксациллин пенициллиназа, продуцируемая Aeromonas hydrophila [Text] / Fujio Hayashi, Matsuhisa Inoue // Ниппон суйсан гаккайси = Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. - 1988. - Vol. 54, N 12. - С. 2227 . - ISSN 0021-5392
Аннотация: Исследовали устойчивость к антибиотикам грамотрицательных бактерий, выделенных от домашних животных и культивируемых рыб. 150 шт. Aeromonas hydrophila (A. h.), выделенных от 6 видов пресноводных рыб, были устойчивыми к ампициллину. У штаммов, выделенных из кишечного тракта Anguila japonica, устойчивость к ампициллину кодировалась 2 новыми конъюгативными плазмидами группы несовместимости IncC-Rms 446 и Rms 447. Эти плазмиды передавались в E. coli K-12 и обратно от E. coli K-12 в A. h. с частотой 107} на клетку донора. Субстратная специфичность 'бета'-лактамазы, кодируемой этими плазмидами была схожа со специфичностью 'бета'-лактамазы, кодируемой хромосомным детерминантом в шт. HF 366 A. h. Авт. предполагают, что детерминанты устойчивости к ампициллину новых плазмид могут иметь хромосомное происхожение. Библ. 11. Япония, Gunma Prefectural Fisheries Experimental Station, Shikishima, Maebashi 371.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: AEROMONAS HYDROPHILA (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ ОТ ЖИВОТНЫХ
ЛЕКАРСТВЕННАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ
ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ
ПЕНИЦИЛЛИНАЗА
АНТИБИОТИКИ

Доп.точки доступа:
Inoue, Matsuhisa

1-20 21-39

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска