СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ОКСИДАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 640
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.105

D'Mello, Rita.
Determination of the oxygen affinities of terminal oxidases in Azotobacter vinelandii using the deoxygenation of oxyleghaemoglobin and oxymyoglobin: cytochrome bd is a low-affinity oxidase [Text] / Rita D'Mello, Susan Hill, Robert K. Poole // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 6. - P1395- 1402 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Определение сродства к кислороду терминальных оксидаз у Azotobacter vinelandii с использованием деоксигенирования оксилеггемоглобина и оксимиоглобина: цитохром bd является оксидазой с низким сродством
Аннотация: Бактерия А. vinelandii UW 136 имеет две терминальных оксидазы: цитохромы типа О и типа bd. Величины K для поглощения кислорода целыми клетками и мембранными препаратами при дыхании на D,L-малате определяли по дезоксигенированию оксилеггемоглобина (ОЛГ) или оксимиоглобина (ОМГ) с использованием как штамма дикого типа, так и двух мутантов, один из к-рых лишен цитохромоксидазы типа bd, а др. сверхсинтезирует этот фермент. При деоксигенировании ОЛГ выявлена оксидаза с высоким сродством у всех трех штаммов (К 0,013-0,019 мкМ для мембранных препаратов). У штаммов, имеющих цитохромоксидазу bd-типа, величины К с интактными клетками были в 4 раза выше, чем с мембранами. Кинетика дезоксигенирования ОМГ выявила присутствие двух компонентов с К 0,33 и 4,5 мкМ. Компонент с К 4,5 мкМ является оксидазой bd-типа, т. к. он отсутствует у штамма, дефектного по этой оксидазе. Два др. компонента не м. б. соотнесены с определенными оксидазами. Т. обр., цитохромоксидаза bd-типа, необходимая для дыхательной защиты нитрогеназы при фиксации N[2], имеет низкое сродство к кислороду. Великобритания [Poole R. K.], Div. of Life Sciences, Kings College London, London W8 7AH. Библ. 37.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
ШТАММ UW-136
ОКСИДАЗЫ
ПРЕДПОЛАГАЕМЫЕ КОМПОНЕНТЫ
КОНСТАНТЫ МИХАЭЛИСА
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Hill, Susan; Poole, Robert K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.01-04И4.289

Kaushik, S. J.
Vitamin C status as affected by dietary treatments in the Siberian sturgeon: tissue storage, mobilization and L-gulanolactone oxidase activity [Text] / S. J. Kaushik, R. Moreau ; VNIRO // Int. Symp. on Sturgeons, Sept. 6-11, 1993, Moscow-Kostroma- Moscow. - Moscow, 1993. - P91 . - ISBN 5-85382-113Х
Перевод заглавия: Статус витамина C как искусственной пищевой добавки для сибирского осетра: накопление в тканях, мобилизация и активность L-гуланолактоновой оксидазы
Аннотация: Исследовали влияние добавки витамина С к пище на накопление витамина тканями, рост и активность оксидазы в теле сибирского осетра. В корм добавляли 300 мг/кг аскорбиновой к-ты или 2-полифосфат аскорбиновой к-ты. Выращивали осетра в течение 4 мес., начальная масса рыб 25 г. В конце выращивания масса тела сибирского осетра не различалась в разных группах. Рассматривается накопление витамина в теле рыб по мере выращивания их, а также уровень активности оксидазы.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.31.21.99
Рубрики: СИБИРСКИЙ ОСЕТР
ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗЫ
КОРМА
ВИТАМИН С
РЫБОВОДСТВО

Доп.точки доступа:
Moreau, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.80

Леонтьевский, А. А.
Очистка и свойства новых оксидаз лигнинлитического гриба Panus tigrinus [Текст] / А. А. Леонтьевский, Н. Н. Позднякова, Л. А. Головлева // Биотехнол. защиты окруж. среды. - Пущино, 1994. - С. 36-37 . - ISBN 5-201-10594-7
Аннотация: Гриб белой гнили P. tigrinus 8/18 продуцирует необычный комплекс внеклеточных лигнинлитических ферментов: Mn-пероксидазу и 6 форм оксидаз. Три оксидазы (Окс-1, 3 и 3a) были очищены и частично охарактеризованы. Окс-3 (доминирует в составе ферментного комплекса; Mr 64 кД; pI 3,0; оптимум pH 4,8) способна расщеплять C-C-связь в нефенольном димерном модельном соединении лигнина и окислять ваниллилацетон. Окс-3 и Окс-1 имеют сходные спектры поглощения. Окс-3a предположительно, димер, Mr 43 и 60 кД, pH-оптимум 3,5. Белок с Mr 43 кД имеет в своем составе гем и не проявляет оксидазной или пероксидазной активности, однако его удаление из состава Окс-3a приводит к быстрой инактивации фермента. Присутствие Mn(II) в реакционной смеси не сказывается на активности Окс-1 и -3, но подавляет активность Окс-3a. Сравнение кинетических характеристик очищенных оксидаз показывает, что константы специфичности (V[m]/K[m]) при окислении ряда одинаковых субстратов различаются на 1-2 порядка. Представленные результаты позволяют считать выделенные оксидазы новыми лигнинлитическими ферментами. Россия, ИБФМ РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: PANUS TIGRINUS
ОКСИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ЛИГНИН

Доп.точки доступа:
Позднякова, Н.Н.; Головлева, Л.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.02-04Я6.35

Bokoch, Gary M.
Regulation of the human neutrophil NADPH oxidase by the rac GTP-binding proteins [Text] / Gary M. Bokoch // Curr. Opinion Cell Biol. - 1994. - Vol. 6, N 2. - P212-218 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Регуляция NADPH-оксидазы нейтрофилов человека ГТФ-связывающими белками Rac
Аннотация: Краткий обзор. В фагоцитах NADPH-оксидазу регулируют G-белки и факторы, изменяющие отношение ГТФ/ГДФ в клетках. Рассмотрено участие белков типа Rac в передаче сигнала. Активация рецептора хемоаттрактанта ведет к активации фосфолипазы С, протеинкиназы С и др. киназ, в том числе киназы митоген-активируемого белка и ее каскада. Обнаружены связи каскадов, регулируемых Ras и Rac/Rho. Фосфорилирование Ras-инициируемыми киназами белков, регулирующих ГТФ-цикл Rac, ведет к активации NADPH-оксидазы. США, Dep. Immunol. a Cell Biol., Seripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037. Библ. 43

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ RAC
БЕЛОК RAC ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ФУНКЦИИ
ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗЫ
НЕЙТРОФИЛЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.096

The heme-copper oxidase family consists of three distinct types of terminal oxidases and is related to nitric oxide reductase [Text] / der Oost John van [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P1-10 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Семейство гемово-медных оксидаз состоит из трех отдельных типов терминальных оксидаз и родственно редуктазе окиси азота
Аннотация: Обзор. За последнее время описано множество прокариотических терминальных оксидаз. Биохимический анализ выявил различия, касающиеся их субъединичного состава и природы физиологического субстрата, к-рым может служить цитохром C или хинол. При сравнении аминокислотных последовательностей установлено, что цитохром C-оксидаза aa[3]-типа и хинолоксидаза bo[3]-типа являются вариантами одной и той же гемово-медной оксидазы. Третьим членом этого семейства является недавно обнаруженная цитохром c-оксидаза cbb[3]-типа. Все эти мембранные ферменты выполняют функцию протонных помп. Сообщается, что редуктаза окиси азота (цитохром bc-типа), участвующая в денитрификации, по многим важным свойствам близка к терминальным оксидазам. Обсуждаются структурные, функциональные и эволюционные взаимосвязи между этими ферментами. Нидерланды, Dep. Molecul. and Cell. Biol., Bio Centrum Amsterdam, Vrije Univ., 1087, NL-1081 HV Amsterdam. Библ. 34.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСИДАЗЫ
ГЕМОВО-МЕДНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ВАРИАНТЫ
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 34
ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА
ХИНОЛОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
van, der Oost John; de, Boer Anthonius P.N.; de, Gier Jan-Willem L.; Zumft, Walter G.; Stouthamer, Adriaan H.; van, Spanning Rob J.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.03-04Б2.098

The cytochrome bd terminal oxidase of Azotobacter vinelandii: Low temperature photodissociation spectrophotometry reveals reactivity of cytochromes b[5][9][5] and d with both carbon monoxide and oxygen [Text] / Rita D'mello [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P115-120 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Терминальная оксидаза, цитохром bd, из Azotobacter vinelandii: низкотемпературная фотодиссоциационная спектрофотометрия выявляет реакционную способность цитохромов b[5][9][5] и d как с окисью углерода, так и с кислородом
Аннотация: Терминальная оксидаза (цитохром bd-типа) у облигатно аэробного диазотрофа A. vinelandii представляет особый интерес в связи с ее ролью в дыхательной защите нитрогеназы. Цитохромы d и b[5][9][5] исследовали методом низкотемпературной фотодиссоциационной спектрофотометрии обработанных СО мембран этой бактерии. Облучение белым светом или гелий-неоновым лазером показало, что максимумы поглощения при 436 и 594-597 нм обусловлены Fe{2}{+}-формой цитохрома b[5][9][5]. Оксицитохром d (648 нм) образовывался, когда СО-аддукт фотолизировали в присутствии кислорода. За этим следовали рекомбинация лиганда (предположительно, кислорода) с высокоспиновым цитохромом b[5][9][5] со сдвигом к более коротким волнам 'альфа'-полосы цитохрома и снижение оксигенированной формы. Все спектральные изменения были светообратимыми. Показано светообратимое присоединение СО как к цитохрому b[5][9][5], так и к цитохрому d. Предполагается наличие миграции кислорода от цитохрома d к цитохрому b[5][9][5] в гем-гемовом двуядерном центре во время оксидазной р-ции. Великобритания, Poole R. K. Div. of Life Sci., King's College London, London W8 7AH. Библ. 18.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDLII (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ОКСИЦИТОХРОМ D
ВЫСОКОСПИНОВЫЙ ЦИТОХРОМ B[5][9][5]
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
ОКСИДАЗЫ
ТЕРМИНАЛЬНАЯ ОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
D'mello, Rita; Palmer, Sarah; Hill, Susan; Poole, Robert K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.03-04И4.094

Lockhart, W. L.
Applications of Hepatic Mixed Function Oxidase Enzyme Activities to Northern Freshwater Fish. I. Burbot, Lota lota [Text] / W. L. Lockhart, D. A. Metner // Mar. Environ. Res. - 1992. - Vol. 34, N 1-4. - P175-180 . - ISSN 0141-1136
Перевод заглавия: Применение активности печеночных оксидазных ферментов со смешенной функцией к северным пресноводным рыбам. I. Налим Lota lota
Аннотация: Ухудшение вкусовых качеств налима в бассейне р. Макензи (с.-з. Канады) может быть связано с распространением загрязнения среды нефтепродуктами (нефтью и ПХБ), к-рые накапливаются в печени этих рыб. В 1985- 90 гг проведено определение активности микросомальных оксидаз со смешанной функцией (ОСФ): этоксирезоруфин-О-диэтилазы (ЭРОД) и арилуглеводород гидроксилазы (АУГ), а также содержания цитохрома Р450 (цит-Р450) в печени 152 половозрелых рыб из 13 групп, собранных в различных пунктах. По индукции активности ОСФ и цит-Р450 тестировалось наличие контаминантов в пунктах отлова рыб. Величина активности ЭРОД составляла у оо в ср. 0,0199, у оо - 0,0106 нмоль/мг белка в мин. при 25'ГРАДУС' С. Особи с крупными гонадами имели более низкую активность ЭРОД, что указывало на влияние стадии зрелости, тогда как факторы размеров рыб, места сбора и времени не были определяющими у рыб обоего пола. Ср. активность АУГ составляла у оо - 0,0201, у оо - 0,0099 нмоль/мг в мин и коррелировала с весом рыб, а не со степенью созревания гонад. Различия величин активности АУГ у рыб, собранных в разных пунктах, были значительны, однако повышенный уровень АУГ там, где он отмечен, не был связан с нефтяным загрязнением. Уровень цит-Р450 у рыб обоего пола составлял 0,175 нмоль/мг белка, и не коррелировал с размерами и весом рыб. Различия, связанные с весом гонад и местом сбора были более значимы. В целом, отмечена нек-рая корреляция между величинами активностей ЭРОД и АУГ (R{2}=0,316). Полученные результаты показали, что паттеры активностей ОСФ не совпадает с географич. распространением загрязнений нефтью и ПХБ, возрастающих в южн. направлении. При интерпретации данных по активности ОСФ, в частности, ЭРОД, необходимо принимать во внимание степень созревания анализируемых рыб. Канада, Dept. of Fish. and Oceans, Freshwater Inst. 501 Univ. Crescent. Winnipeg, Manitoba, R3Т 2N6. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 15.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.35
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
НАЛИМ

Доп.точки доступа:
Metner, D.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.03-04Т1.040

Trimethadione metabolism, a useful indicator for assessing hepatic drug-oxidizing capacity [Text] / Mayumi Nakamura [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1994. - Vol. 47, N 2. - P247-251 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Метаболизм триметадиона - полезный индикатор для оценки активности оксидаз печени, [метаболизирующих] лекарственные средства
Аннотация: С использованием 14 изоферментов цитохрома Р-450 (ЦР) крыс и 3 форм ЦР человека изучали метаболизм триметадиона (I). Введение крысам фенобарбитала приводило к повышению интенсивности N-деметилирования I. ЦР 2С11 и 2В1 обладали высокой N-деметилазной активностью по отношению к I, а ЦР 1А1 и 1А2 низкой активностью. Антитела к ЦР 2С11 и 2В1/2 ингибировали N-деметилирование I в микросомах печени (МП) крыс без и на фоне введения фенобарбитала соответственно. В реконструированной системе ЦР 3А4 и 2С человека эффективно продуцировали диметадион, тогда как ЦР 1А2 не катализировал N-деметилирование I. Антитела к ЦР 3А2 и 2С11 угнетали N-деметилирование I в МП человека. Предполагается, что в МП крыс N-деметилирование I катализируется преимущественно ЦР 2С11 и 2В1. По мнению авт., N-деметилирование I в МП человека осуществляется с участием ЦР 3А4 и неспецифич. изоформы подсемейства 2С. Япония, Inst. of Community Med. Univ. of Tsukuba, Tsukuba-shi. Библ. 34.

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.09.11
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ОКСИДАЗЫ
ЦИТОХРОМ Р-450
ИЗОФЕРМЕНТЫ
МАРКЕР
ТРИМЕТАДИОН
ИНДУКТОРЫ
ДЕМЕТИЛИРОВАНИЕ*N

Доп.точки доступа:
Nakamura, Mayumi; Tanaka, Einosuke; Misawa, Shogo; Shimada, Tsutomu; Imaoka, Susumu; Funae, Yoshihiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.70

Bokoch, Gary M.
Regulation of the human neutrophil NADPH oxidase by the rac GTP-binding proteins [Text] / Gary M. Bokoch // Curr. Opinion Cell Biol. - 1994. - Vol. 6, N 2. - P212-218 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Регуляция NADPH-оксидазы нейтрофилов человека ГТФ-связывающими белками Rac
Аннотация: Краткий обзор. В фагоцитах NADPH-оксидазу регулируют G-белки и факторы, изменяющие отношение ГТФ/ГДФ в клетках. Рассмотрено участие белков типа Rac в передаче сигнала. Активация рецептора хемоаттрактанта ведет к активации фосфолипазы С, протеинкиназы С и др. киназ, в том числе киназы митоген-активируемого белка и ее каскада. Обнаружены связи каскадов, регулируемых Ras и Rac/Rho. Фосфорилирование Ras-инициируемыми киназами белков, регулирующих ГТФ-цикл Rac, ведет к активации NADPH-оксидазы. США, Dep. Immunol. a Cell Biol., Seripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037. Библ. 43

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.23
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ RAC
БЕЛОК RAC ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ФУНКЦИИ
ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗЫ
НЕЙТРОФИЛЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.04-04И4.142

Interannual mixed function oxidase (MFO) activity in winter flounder (Pleuronectes americanus) from a coal tar contaminated estuary [Text] / V. Vignier [et al.] // Can. J. Fish. and Aquat. Sci. - 1994. - Vol. 51, N 6. - P1368-1375
Перевод заглавия: Активность в течение года оксидаз смешанной функции у зимней камбалы из эстуария с каменноугольным загрязнением
Аннотация: Проведено исследование сезонных изменений в активности 7-этоксирезоруфин-О-деэтилазы, бензо[a]пирен гидроксилазы и цитохромов Р-450 и b[5] у зимней камбалы, Pleuronectes americanus, собранной в августе 1987, 1988 и 1989 гг. в эстуарии (Сидней, Новая Шотландия, Канада) сильно загрязненном отходами добычи каменного угля. Ил. 3. Табл. 5. Библ. 35. Канада, Dep. of Fish. and Oceans, Mar. Chem. Divis., Bedford Inst. of Oceanogr., P. O. Box 1006, Dartmouth, NS B2G 4А2.

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.27.19
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗЫ СМЕШАННОЙ ФУНКЦИИ
СЕЗОННАЯ АКТИВНОСТЬ
ЗИМНЯЯ КАМБАЛА
ЗАГРЯЗНЕНИЕ ВОДОЕМОВ
ЭСТУАРИИ
КАНАДА

Доп.точки доступа:
Vignier, V.; Vandermeulen, J.H.; Singh, J.; Mossman, D.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.05-04И3.230

Saghir, Shakil A.
Influence of enzyme levels on the toxicity and in vitro metabolism of 2,2',5-trichlorobiphenyl in houseflies [Text] / Shakil A. Saghir, Larry G. Hansen // Ecotoxicol. and Environ. Safety. - 1994. - Vol. 28, N 2. - P111-120 . - ISSN 0147-6513
Перевод заглавия: Влияние ферментативного уровня комнатных мух на токсичность и метаболизм in vitro 2,2,5-трихлорбифенила
Аннотация: Самок комнатных мух топикально обрабатывали 10, 15 и 20 мкг 2,2,5-трихлорбифенила (I) в ацетоне через 1,5 и 15 дней после вылета. Эти дозы I снижали выживаемость 5-ти дневных мух, в то время как не обнаружено воздействия I на 15-ти дневных мух. Уровень микросомальных ферментов в брюшке мух оценивали по скорости О-деалкилирования р(-нитрофенил)-этилового эфира у 1, 5, 11 и 15-ти дневных самок мух. Наиболее высокий уровень ферментной активности обнаружен у 5-ти дневных мух, а наименьший - у 15-ти дневных. Наибольший метаболизм I также обнаружен у 5-ти дневных мух. Данные об уровне ферментной активности и токсичности I позволяют предположить, что I в результате биоактивации образует токсичные для мух компоненты. США, College of Veterinary Medicine, Univ. of Illinois, 2001 South Lincoln Avenue, Urbana, Illinois 61801. Библ. 22.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МИКРОСОМАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ИНСЕКТИЦИДЫ
ТРИХЛОРБИФЕНИЛ
ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАБОЛИЗМ
MUSCA DOMESTICA (DIPT.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Hansen, Larry G.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И3.272

Pinchard, V.
Recherche des mecanismes de resistance a la deltamethrine chez S. littoralis: role des oxydases dans la resistance [Text] : [Pap.] 46th Int. Symp. Crop. Prot., Gent, May 3, 1994. Pt 2 / V. Pinchard, M. Vaissayre ; Univ. Gent // Meded. Fac. landbouwwetensch. - 1994. - Vol. 59, N 2b. - P653-664 . - ISSN 0368-9697
Перевод заглавия: Изучение механизмов резистентности к дельтаметрину у Spodoptera littoralis: роль оксидаз в резистентности
Аннотация: Получены две линии S. littoralis с разной резистентностью к дельтаметрину. Скрещивание резистентной (R) и чувствительной (S) линий показало, что резистентность является полигенным признаком. Эстеразная активность насекомых обеих линий была сходной, однако выявлены различия в наборе электрофоретических полос. Активность глютатион-трансферазы была в 1,5 раза выше в линии R по сравнению с линией S. Активность цитохрома Р450 выше в линии R в 5 раз. Метаболическая резистентность является одним из механизмов резистентности к дельтаметрину. Франция, Lab. d'Entomol. CIRAD-CA UR.EA BP-5035, 34032 Montpellier Cedex 1. Библ. 16.

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.53.19.31
Рубрики: SPODOPTERA LITTORALIS (LEP.)
ИНСЕКТИЦИДЫ
УСТОЙЧИВОСТЬ
ДЕЛЬТАМЕТРИН
МЕХАНИЗМЫ
ОКСИДАЗЫ
ЗНАЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Vaissayre, M.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.93

The inducible microsomal fatty alcohol oxidase of Candida (Torulopsis) apicola [Text] / Rolf K. Hommel [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 40, N 5. - P729-734 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Индуцируемая микросомная оксидаза алифатических спиртов дрожжей Candida (Torulopsis) apicola
Аннотация: В дрожжевых клетках Candida (Torulopsis)apicola во время перехода от стадии log-роста к стадии стационарного роста происходит индукция не зависящей от пиридиннуклеотидов алкогольоксидазы (АО), совпадающая во времени с началом продуцирования клетками софорозу-содержащих гликолипидов. Глюкоза (Г) не противодействует индукции АО. Активность последней измеряли на стадии стационарного роста клеток в содержащей Г среде или в смеси Г и н-гексадекана. Аналогичным образом ведет себя и НАД{+}-зависящая альдегиддегидрогеназа (АД). Как АО, так и АД локализованы в микросомной фракции. Субстратами для АО могут служить высшие алифатические спирты (С[8]-C[16]), а также представители гомологического ряда диолов. Слабую активность АО проявляет в отношении алифатических 'омега'-оксикислот, тогда как в отношении ароматических, вторичных и третичных спиртов фермент не активен. На стадии стационарного роста дрожжевых клеток специфичность АО смещается в сторону более гидрофобных субстратов. Библ. 27. Германия, CellTechnologie Leipzig, Fontanestrasse 21, D-04289 Leipzig

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ОКСИДАЗЫ
АЛИФАТИЧЕСКИХ СПИРТОВ
МИКРОСОМЫ
ДРОЖЖИ
ALDEHYDE DEHYDROGENASE

Доп.точки доступа:
Hommel, Rolf K.; Lassner, Dirk; Weiss, Joachim; Kleber, Hans-Peter

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.07-04М2.127

Bokoch, Gary M.
Regulation of the human neutrophil NADPH oxidase by the rac GTP-binding proteins [Text] / Gary M. Bokoch // Curr. Opinion Cell Biol. - 1994. - Vol. 6, N 2. - P212-218 . - ISSN 0955-0674
Перевод заглавия: Регуляция NADPH-оксидазы нейтрофилов человека ГТФ-связывающими белками Rac
Аннотация: Краткий обзор. В фагоцитах NADPH-оксидазу регулируют G-белки и факторы, изменяющие отношение ГТФ/ГДФ в клетках. Рассмотрено участие белков типа Rac в передаче сигнала. Активация рецептора хемоаттрактанта ведет к активации фосфолипазы С, протеинкиназы С и др. киназ, в том числе киназы митоген-активируемого белка и ее каскада. Обнаружены связи каскадов, регулируемых Ras и Rac/Rho. Фосфорилирование Ras-инициируемыми киназами белков, регулирующих ГТФ-цикл Rac, ведет к активации NADPH-оксидазы. США, Dep. Immunol. a Cell Biol., Seripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037. Библ. 43

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.11
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ RAC
БЕЛОК RAC ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
ФУНКЦИИ
ФЕРМЕНТЫ
ОКСИДАЗЫ
НЕЙТРОФИЛЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.119

The terminal oxidases of Paracoccus denitrificans [Text] / Jan-Willem L.de Gier [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 13, N 2. - P183-196 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Терминальные оксидазы Paracoccus denitrificans
Аннотация: В аэробных дыхательных путях у Paracoccus denitrificans участвуют 3 разных типа терминальных оксидаз. Ранее были выделены гены ctaDI и ctaDII, кодирующие субъединицу I цитохром-c-оксидазы (I) типа aa[3]. Экспрессия любого из этих генов комплементирует мутант 'ДЕЛЬТА'ctaDI'ДЕЛЬТА'ctaDII, так что они кодируют изоформы субъединицы I типа aa[3]. Выделен также геномный локус cyoABC хинолоксидазы. Эта содержащая протогем оксидаза, названная цитохромом bb[3], является единственной I, экспрессируемой в использованных условиях. У тройного оксидазного мутанта 'ДЕЛЬТА'ctaDI'ДЕЛЬТА'ctaDIIcyoB::Km{r} обнаружена альтернативная I типа cbb[3]. Цитохром aa[3] и цитохром bb[3] являются протонными насосами, приводимыми в действие редокс-потенциалами. Обсуждается возможность активного транспорта H{+} новым оксидазным комплексом с bb[3]. Нидерланды, Dep. of Molecular and Cellular Biol., Vrije Univ., 1081 HV Amsterdam. Библ. 68

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ТЕРМИНАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
СИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ЦИТОХРОМ-C-ОКСИДАЗЫ CTA
ГЕНЫ ХИНОЛОКСИДАЗЫ CYOABC
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gier, Jan-Willem L.de; Lubben, Mathias; Reijnders, Willem N.M.; Tipker, Corinne A.; Slotboom, Dirk-Jan; Spanning, Rob J.M.van; Stouthamer, Adriaan H.; Oost, John van der

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.206

Cytochrome bo from Escherichia coli: Reaction of the oxidized enzyme with hydrogen peroxide [Text] / Nicholas J. Watmough [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 300, N 2. - P469-475 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Цитохром bo Escherichia coli: реакция окисленного фермента с пероксидом водорода
Аннотация: Окисленный цитохром bo реагирует с молекулярными конц-иями H[2]O[2] с образованием единственного производного. Полученное соединение характеризуется максимумом Соре при 411 нм, увеличенным поглощением при 555 нм и сниженной интенсивностью при 624 нм. Видимая константа диссоциации для этого процесса составляет 4*10{-6} М, бимолекулярная константа скорости нового соединения составляет (1,25-1,7)*10{3}М{-1}.с{-1}. Спектроскопические исследования показали, что образующееся соединение не является продуктом окисления порфиринового кольца. Бинуклеарный центр соединения должен содержать оксиферрильный гем (S-1), сопряженный с Cu(П) ионом (S-1/2) для образования нового парамагнитного центра. Показали, что условия образования оксиферрильных видов являются такими же как в случае образования P формы цитохром c-оксидазы, часто содержащей связанный пероксидный ион. Данные обсуждают в связи с механизмом р-ции гем-медных концевых оксидаз. Великобритания, Sch. Biol. Sci. Univ East Anglia, Norwich NR4 7TJ. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ BO
РЕАКЦИЯ
ВОДОРОД ПЕРОКСИД
ГЕМ-МЕДНЫЕ ОКСИДАЗЫ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Watmough, Nicholas J.; Cheesman, Myles R.; Greenwood, Colin; Thomson, Andrew J.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.70

Mogi, Tatsushi.
Molecular structure of a heme-copper redox center of the Echerichia coli ubiquinol oxidase: Evidence and model [Text] / Tatsushi Mogi, Haruki Nakamura, Yasuhiro Anraku // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 3. - P471-477 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Молекулярная структура гем-медного окислительно-восстановительного центра убихинолоксидазы Escherichia coli: факты и модель
Аннотация: Обзор. Обобщены биохим., спектроскопические и молекулярно-биологические данные, полученные за последние 10 лет для бактериальных дыхательных оксидаз. Основываясь на самых последних физ.-хим. и молекулярно-биол. данных и теоретических предпосылках о сворачивании белков в мембране авт. предлагают четвертичную структуру гем-медного центра убихинолоксидазы E. coli bo-типа. Япония, Dep. Plant Sci., Grad. Sch. Sci., The Univ. Tokyo, Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ДЫХАНИЕ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ОКСИДАЗЫ
УБИХИНОЛОКСИДАЗА
ГЕМ-МЕДНЫЙ ЦЕНТР
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 53

Доп.точки доступа:
Nakamura, Haruki; Anraku, Yasuhiro

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.09-04И1.175

Large, Andrew T.
Hydrogen peroxide generating alcohol and aldehyde oxidases in the giant African land snail, Achatina fulica [Text] / Andrew T. Large, Martin J. Connock // J. Exp. Zool. - 1994. - Vol. 270, N 5. - P445-450
Перевод заглавия: Алкоголь- и альдегидоксидазы, генерирующие перекись водорода у гигантской африканской наземной улитки Achatina fulica
Аннотация: В тканях ахатины найдены связанная с мембраной (скорее всего, эндоплазматического ретикулума) алкогольоксидаза, а в цитоплазме - альдегидоксидаза. Оба фермента производят H[2]O[2]. Их активность макс. в почке, меньше - в пищеварительной железе. Видимо, оба фермента участвуют в переваривании пищи. Великобритания, School of Applied Sciences, Univ. of Wolverhampton, Wolverhampton, WV1 1SB. Библ. 25.

ГРНТИ	34.33.15

ВИНИТИ 341.33.15.35.09.15.09.29
Рубрики: ЛЕГОЧНЫЕ
ACHATINA FULICA (PULM.)
ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА
ОБРАЗОВАНИЕ
ОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Connock, Martin J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.10-04Т4.110

Effecient degradation of trichloroethylene by a hybrid aromatic ring dioxygenase [Text] / Kensuke Furukawa [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 7. - P2121-2123 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Эффективная деградация трихлорэтилена гибридной диоксигеназой ароматических колец
Аннотация: Конструирование гибридных кластеров генов из оперона tod метаболизма толуола (I) и оперона bph метаболизма бифенила (II) значительно повышает скорость биодеградации трихлорэтилена (III). Клетки Escherichia coli, к-рые содержат гибридный кластер генов, состоящий из гена tolC1 большой субъединицы терминальной диоксигеназы I из Pseudomonas putida F1 и гены bphA2 малой субъединицы терминальной оксидазы II, bphA3 ферредоксина и bphA4 ферредоксинредуктазы из Ps. pseudoalkaligenes KF707, разрушают III гораздо быстрее, чем клетки E. coli, содержащие исходные гены толуолдиоксигеназы (tolC1 C2BA) или бифенилдиоксигеназы (bphA1A2A3A4). Япония, Dep. of Agricultural Chem., Kyushu Univ., Hakozaki, Fukuoka 812. Библ. 15

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ТРИХЛОРЭТИЛЕН
МЕХАНИЗМ
ГЕНЫ
ГЕН ДИОКСИГЕНАЗЫ I TOLC1
ГЕН ТЕРМИНАЛЬНОЙ ОКСИДАЗЫ II BPHA2
ГЕН ФЕРРЕДОКСИНА BPHA3
ГЕН ФЕРРЕДОКСИНРЕДУКТАЗЫ BPHA4
ГИБРИДНЫЙ КЛАСТЕР
ПОЛУЧЕНИЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Furukawa, Kensuke; Hirose, Jun; Hayashida, Shinsaku; Nakamura, Kanji

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI34) 95.10-04Т4.442

Chemically amplified voltammetric enzyme electrodes for oxidizable pharmaceuticals [Text] / Thea J. Moore [et al.] // Anal. Chem. - 1994. - Vol. 66, N 19. - P3158-3163 . - ISSN 0003-2700
Перевод заглавия: Химически модифицированные вольтметрические ферментные электроды для окисляемых лекарственных препаратов
Аннотация: An electrocatalytic reaction occurring between several reduced flavin enzymes (glucose, lactate, and sarcosine oxidases) and the oxidized form of the analgesic acetaminophen is reported for the first time. Similar processes are characterized for reactions of glucose oxidase with norepinephrine and chlorpromazine. The utility of these reactions is demonstrated both in solution and for an ensyme immobolized on electrode surfaces. Sensitivities and limits of detection for determinations of acetaminophen and norepinephrine at electrodes modified with polymer-bound glucose oxidase are each improved by an order of magnitude over determinations performed at bare electrodes. Detection limits for acetaminophen and norepinephrine at modified electrodes of 100 and 300 nM, respectively, are demonstrated

ГРНТИ	76.35.45

ВИНИТИ 761.35.45.05
Рубрики: ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
ХИМИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА
АЦЕТАМИНОФЕН
НОРЭПИНЕФРИН
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Moore, Thea J.; Gina, Nam G.; Pipes, Leonard C.; Coury, Louis A.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска