Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЛЮЦИФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 285
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.03-04Т4.010

    Pugh, C. R.

    The development of a toxicity test using the luciferase system [Text] : abstr. 8th Int. Symp. Bioluminescence and Chemiluminescence, Cambridge, 5-8 Sept., 1994 / C. R. Pugh, D. Fearnside // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1994. - Vol. 9, N 5. - P342 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Разработка теста определения токсичности с использованием люциферазной системы
Аннотация: Разработан тест для анализа токсичности, основанный на взаимодействии люциферина с люциферазой. С помощью данной реакции измеряются изменения в АТФ данного биологического образца. АТФ служит маркером "здоровья" организма. Великобритания, Biol. Services, Yorkshire Water, Knostrop S.T.W., Leeds. LS9 0PJ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.05
Рубрики: ХИМИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ТОКСИЧНОСТЬ

ОЦЕНКА

МЕТОДЫ

ЛЮЦИФЕРАЗА


Доп.точки доступа:
Fearnside, D.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.039

    Исмаилов, А. Д.

    Образование альдегидного субстрата бактериальной люциферазы в ходе индуцированного ультрафиолетовым светом перекисного окисления липидов [Текст] / А. Д. Исмаилов, Л. В. Берия, В. С. Данилов // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 4. - С. 519-524 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Исследовано образование альдегидных субстратов бактериальной люциферазы и соединений, реагирующих с 2-тиобарбитуровой к-той (ТБК), при перекисном окислении липидов, индуцированном УФ. Объектами исследований являлись: этиловый эфир линоленовой к-ты, суммарные липиды фотобактерий Vibrio harveyi и масло подсолнечника. Установлено, что в ходе окисление во всех этих веществах происходит образование среди продуктов соединений, способных функционировать в роли альдегидных субстратов бактериальной люциферазы. Установлена корреляция между накоплением ТБК-активных соединений и биолюминесцентным ответом люциферазы с окисленными липидами. Модельные эксперименты подтверждают принципиальную возможность образования природного альдегидного субстрата в фотобактериях при перекисном окислении липидов. Показали перспективность метода в анализе окисленности липидов. Россия, Биол. ф-т МГУ, Москва.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.33
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗЫ
БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЛЮЦИФЕРАЗА

АЛЬДЕГИДНЫЕ СУБСТРАТЫ

ОБРАЗОВАНИЕ

VIBRIO HARVEYI (BACT.)

ЛИПИДЫ

ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ

ТИОБАРБИТУРОВАЯ КИСЛОТА*2


Доп.точки доступа:
Берия, Л.В.; Данилов, В.С.

3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 95.07-04Н3.023

   

    Il test di chemiosensibilita in bioluminescenza [Text] / P. Pinzani [et al.] // G. ital. chim. clin. - 1993. - Vol. 18, N 3. - С. 211-217 . - ISSN 0392-2227
Перевод заглавия: Тест хемочувствительности опухоли, контролируемый биолюминесценцией
Аннотация: Разработан анализ хемочувствительности опухоли in vitro, основанный на определении включения радиоактивного предшественника, дифференциальном окрашивании, флуоресцентном цитопринтировании и оценке способности образовывать колонии. Определение АТФ с помощью люциферинлюциферазной системы светлячка в линиях клеток и первичных культурах опухолевых клеток также может служить параметром при оценке цитотоксичности. После 5-7-дневного культивирования клеток на микропланшетах в присутствии лекарств. препарата (Л) или смеси Л на люминометре измеряли уровень АТФ. Метод прост, чувствителен и удобен, т. к. использует очень малые кол-ва клеток (10{3}-10{4}/ячейку), не интерферирует с биологич. матриксом и экстрагирующим р-ром. Сравнимые с клоногенным анализом результаты получены при изучении 4-х Т-лимфобластных клеточных линий человека с различной чувствительностью к метотрексату. Метод использован для оценки чувствительности к Л культивируемых клеточных линий МЕ 180 (рак шейки матки и клинических образцов рака эндометрия). Италия, Dipartimento di Fisiopatologia Clinica, Unita di Biochimica Clinica, Universita deglia Studi di Firenze. Библ. 7.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.05
Рубрики: ОПУХОЛИ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СОЕДИНЕНИЯ

ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ

ТЕСТ БИОЛЮМИНИСЦЕНТНЫЙ

ЛЮЦИФЕРИН/ЛЮЦИФЕРАЗА


Доп.точки доступа:
Pinzani, P.; Gerli, A.; Carotti, S.; Sestini, R.; Gelmini, S.; Orlando, C.; Mini, E.; Marrei, T.; Pazzagli, M.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.265

   

    Thermotolerance and heat-induced protein denaturation in different intracellular compartments using firefly luciferase as a reporter protein [Text] : [Pap.] 1st GUIDE Autumn Meet., Utrecht, 8 Nov., 1994 / A. A. Michels [et al.] // Pharm. World and Sci. - 1994. - Vol. 16, N 6 Suppl. H. - P13 . - ISSN 0928-1231
Перевод заглавия: Теплоустойчивость и индуцированная нагреванием денатурация белка в различных внутриклеточных компартментах по результатам применения люциферазы светляка в качестве репортерного белка
Аннотация: В клетках, трансфицированных геном люциферазы светляка, этот фермент выявляется в пероксисомах. Найден метод внесения каталитически активного фермента в клеточные ядра in situ. Стабильная при 37'ГРАДУС' активность люциферазы снижается на 50% за 4 ч при подавленном циклогексимидом белковом синтезе. Поступление фермента в ядра повышенно чувствительно к повышению т-ры до 42'ГРАДУС' и 43'ГРАДУС' по сравнению с цитозольной люциферазой. В клетках, приобретших теплоустойчивость вследствие предварительного нагревания, ослаблена тепловая инактивация люциферазы в ядре и в цитозоле. Исследуют роль отдельных белков теплового шока в защите люциферазы от денатурации в различных субклеточных компартментах. Нидерланды, Dep. Radiobiol., Univ. Groningen 9713 BZ
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛЮЦИФЕРАЗА

ЗАЩИТА ОТ ДЕНАТУРАЦИИ

ЯДРО

ТЕПЛОВОЙ ШОК

БЕЛКИ

КУЛЬТУРА КЛЕТОК


Доп.точки доступа:
Michels, A.A.; Nguyen, V.T.; Bensaude, O.; Konings, A.W.T.; Kampinga, H.H.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.106

   

    Folding & assembly of bacterial luciferase subunits [Text] / J. Sinclair [et al.] // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1994. - Vol. 9, N 5. - P329 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Свертывание и сборка субъединиц бактериальной люциферазы
Аннотация: Изучали процессы свертывания и сборки субъединиц люциферазы во время повторного свертывания из р-ров, содержащих мочевину, и во время синтеза на рибосомах в бесклеточной системе. Нашли, что 'бета'-субъединицы бактериальной люциферазы может существовать в двух различных состояниях, каждое из которых может рассматриваться как "нативное". Предполагают, что активная конформация 'бета'-субъединицы и 'альфа''бета'-люциферазы является только одним из нескольких возможных энергетических минимумов и что во время процесса повторного свертывания in vitro состояние, которое полипептид окончательно принимает, определяется кинетическим распределением между путями свертывания. США Dep. Biochem. and Biophysic Inst. Biosci. and Technol, Texas Univ., Coll. Station, TX 77843-2128
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦА

СВЕРТЫВАНИЕ

СБОРКА

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Sinclair, J.; Clark, C.; Fedorov, A.; Ziegler, M.; Baldwin, T.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.126

   

    Исследование условий биосинтеза люциферазы культурой Photobacterium phosphoreum 430 [Текст] / А. Глемжа [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 4-5. - С. 582-588 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Исследовали биосинтез люциферазы (КФ 1.14.14.3) у 187 культур бактерий семейства Vibrionaceae. Выявили наиболее активный продуцент - Photobacterium phosphoreum 430. Показали, что максимальная активность люциферазы проявлялась в 5-часовой культуре, выращиваемой на питательной среде с 1% пептона, 0,05% (NH[4])HPO[4], 0,3% глицерина, с начальным pH 7,6, при т-ре 30'ГРАДУС' и высокой степени аэрации. В данных условиях люциферазная активность составляла 1,47*10{11} ед/мг сухих клеток. Литва, Вильнюский ун-т. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Глемжа, А.; Рузгене, А.; Вашкайте, В.; Рузгите, Р.; Дилявичюте, Я.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.08-04И3.228

    Духович, А. Ф.

    Модуляция субстратом - ATP белок - липидных взаимодействий в люциферин - люциферазной системе светляков [Текст] / А. Ф. Духович, В. М. Морозов, Н. Н. Угарова // Биол. мембраны. - 1994. - Т. 11, N 6. - С. 614-619 . - ISSN 0283-4755
Аннотация: Исследовано влияние субстратов люциферазы светляков на адсорбцию фермента на липидизированных нитроцеллюлозных мембранах. Обнаружено, что кол-во адсорбированной люциферазы сложным образом зависит от конц-ии АТР в среде адсорбции. Присутствие альбумина устраняет влияние АТФ. Предложена гипотеза о модуляции АТФ белок-липидных взаимодействий в люциферазной системе. Библ. 20.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛЮЦИФЕРАЗА

СВОЙСТВА

СУБСТРАТЫ

СВЕТЛЯКИ (COL.)

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Морозов, В.М.; Угарова, Н.Н.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.203

    Кратасюк, В. А.

    Гелевая модель функционирования люциферазы в клетке [Текст] / В. А. Кратасюк, В. В. Абакумова, Н. Б. Ким // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 7. - С. 1020-1026 . - ISSN 0320-9725
Перевод заглавия: Гелевая модель функционирования люциферазы в клетке
Аннотация: На основе иммобилизованных в крахмальном геле бактериальных NADH:FMN-оксидоредуктазы и люциферазы создана гелевая модель функционирования люциферазы в клетке. Показано, что характеристики иммобилизованной люциферазы зависят от времени высушивания, количества и конц-ии геля, природы подложки при высушивании и характеристик исходного препарата люциферазы. В полученном иммобилизованном препарате сохраняются функционально важные группы ферментов и высокая специфичность люциферазы по отношению к альдегидам. Оптимальное микроокружение фермента в геле приводит к сохранению высокой активности препарата и увеличению его стабильности. Найдены условия многократного использования препарата. Данный метод обеспечивает совместную иммобилизацию с люциферазой других ферментов и их субстратов. Ошибка измерений биолюминесценции для дисков - 5-10%. Найдены режимы стабилизации иммобилизованной люциферазы при многократном использовании. Библ. 11. Россия, Ин-т биофизики СО РАН, Красноярск
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
БИОЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ

НАДН:ФМН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА

ИММОБИЛИЗАЦИЯ

БАКТЕРИИ

LUCIFERASE


Доп.точки доступа:
Абакумова, В.В.; Ким, Н.Б.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.213

    Escher, A.

    Bacterial luciferases: A model system to study interaction between chaperonins and their target polypeptides [Text] / A. Escher, A. A. Szalay // Photochem. and Photobiol. - 1994. - Vol. 59, Spec. Issue. - P101-102 . - ISSN 0031-8655
Перевод заглавия: Бактериальные люциферазы: модельная система для изучения взаимодействия между шаперонинами и их мишенями-полипептидами
Аннотация: Исследовали влияние добавочных groESL и groEL генов на биолюминесценцию клеток Escherichia coli, экспрессированных различными генами бактериальной люциферазы при различных т-рах. Клетки выращивали в жидкой культуре. Результаты показали, что 42'ГРАДУС'C GroESL шаперонины являются необходимыми для скручивания/сборки гетеромерной люциферазы Vibrio harveyi MAV. В противоположность этому, люцифераза из термоустойчивого штамма V. harveyi CTP5 не требует для функционирования шаперонинов. Рассматривают различия в сборке и скручивании люциферазы для двух штаммов. Делают заключение, что световая эмиссия, катализируемая бактериальной люциферазой, является исключительным средством изучения роли молекулярных шаперонинов в скручивании белка in vivo. Канада, Plant mol. Gen. Lab., Dept Plant Sci., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta, T6G 2H7
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
ШАПЕРОНИНЫ

ВЛИЯНИЕ

БЕЛОК

СБОРКА

СКРУЧИВАНИЕ

VIBRIO HARVEYI


Доп.точки доступа:
Szalay, A.A.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 95.09-04И4.119

   

    Bioluminiscence of myctophid and stomiiform fishes is not due to bacterial luciferase [Text] / M. G. Haygood [et al.] // J. Exp. Zool. - 1994. - Vol. 270, N 2. - P225-231
Перевод заглавия: Отсутствие связи биолюминисценции у светящихся анчоусов и стоматеевых рыб с бактериальной люциферазой
Аннотация: С использованием метода гибридизации ДНК проведена идентификация генов, кодирующие продукты, к-рые обеспечивают свечение у миктофид (пробы получены от Ceratoscopelus warmingi, Lampanyctus tenuiformis, Parvilux ingens, Stenobrachius leucopsarus, Tarletonbeania crenularis и Triphotorus mexicanus) и стомиатид (Argyropelecus affinis и Stomias atriventer). Отмечено, что генов группы lux, известных у светогенных бактерий, в тестированных экстрактах ни разу не обнаружены. Активность люциферазы (также бактериальный фермент, вовлеченный в биосвечение) существенно колебалась у разных видов, но при этом в целом была существенно ниже, чем у соотв. бактерий и, очевидно, не может сама по себе обеспечивать свечение. Т. обр., в противоположность данным D. Foran (1991, J. Exp. Zool., 259, 1-8), исследовавшего те же группы глубоководных рыб, считается, что люцифераза и родственные бактериальные ферменты не являются (по крайней мере основными) детерминантами свечения у миктофид и стоматеевых рыб. США, Marine Biol. Res. Div. and Center Marine Biomed. & Biotechnol., Scripps Inst. Oceanography, Univ. California, San Diego, La Jolla, CA 92093-0202. Библ. 23.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.25.02
Рубрики: СВЕТЯЩИЕСЯ АНЧОУСЫ
СТОМАТЕЕВЫЕ

БИОЛЮМИНИСЦЕНЦИЯ

БАКТЕРИАЛЬНАЯ ЛЮЦИФЕРАЗА


Доп.точки доступа:
Haygood, M.G.; Edwards, D.B.; Mowlds, G.; Rosenblatt, R.H.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.92

    Li, Zhi.

    The turnover of bacterial luciferase is limited by a slow decomposition of the ternary enzyme-product complex of luciferase, FMN, and fatty acid [Text] / Zhi Li, Edward A. Meighen // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 9. - P6640-6644 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ограничение кругооборота бактериальной люциферазы медленным разрешением тройного комплекса фермент-продукт, люцифераза, ФМН и жирная кислота
Аннотация: Бактериальная люцифераза (ЛФ) катализирует превращение восстановленного флавинмононуклеотида, O[2] и жирного альдегида до ФМН, H[2]O и жирной к-ты, сопровождающееся световой эмиссией, которая при очень низкой интенсивности характеризуется задержкой люминесценции. ЛФ получили из клеток Escherichia coli, трансформированных pT7-5 плазмидой, содержащей гены ЛФ, Xenorhabdus luminescens. Показали, что разрушение тройного комплекса ЛФ с ФМН и миристиновой к-той происходит в 10-15 раз медленнее, чем задержка люминесценции и что функционирующая ЛФ регенерирует после освобождения флавина. В противоположность этому скорость диссоциации ФМН и восстановление активности, наблюдаемое с бинарным комплексом ЛФ-ФМН, было более быстрым, что показывает, что освобождение жирной к-ты играет критич. роль в определении скорости диссоциации ФМН из тройного комплекса. Показано, что разрушение тройного комплекса происходит как регулярный процесс, включающий медленное освобождение жирной к-ты с последующим более быстрым освобождением флавина. Предполагают, что скорость-лимитирующая стадия оборота ЛФ, сопровождающаяся эмиссией света, может быть контролируемой стадией при условиях (в клетках) с непрерывной световой эмиссией. Канада, Dep. Biochem., McGill Univ., Montreal, Quebec H3G 1Y6. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
КОМПЛЕКС

ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД

ЖИРНАЯ КИСЛОТА

РАЗРУШЕНИЕ

КРУГООБОРОТ

XENORHABDUS LUMINESCENS


Доп.точки доступа:
Meighen, Edward A.

12.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.369

    Kloz, U.

    Utilization of luciferase gene as a reporter in mammalian cell line Raji-DR-Luc is restricted by the toxicity of its gene product [Text] : [Pap.] Annu. Autumn Meet. Biochem. Soc. Ges. Biol. Chem., Dusseldorf, Sept. 12th-15th, 1993 / U. Kloz, H. Roeser, E. Hecker ; Hoppe-Seyler // Biol. Chem. - 1993. - Vol. 374, N 9. - P797 . - ISSN 0177-3593
Перевод заглавия: Использование гена люциферазы как репортера для линии Raji-DR-Luc клеток млекопитающих ограничено из-за токсичности продукта этого гена
Аннотация: Линия лимфобластоидных клеток (Кл) человека Raji, трансформированная вирусом Эпштейна-Барр, используется как тест-система для оценки активности опухолевых промоторов различных химических классов, т. к. их биологическая активность коррелирует со способностью к индукции вирусных антигенов в этих Кл. Модификация этой тест-системы состоит в стабильной трансформации Кл геном-репортером люциферазы под контролем раннего промотора вируса Эпштейна-Барр. Авт. показано, что индукция гена люциферазы обработкой этих Кл форболовым эфиром коррелирует со снижением жизнеспособности Кл. Этот эффект не наблюдался на Кл, трансформированных сходной конструкцией с геном-репортером хлорамфениколацетилтрансферазы. В сравнительных опытах на различных субклонах Кл, экспрессирующих ген-репортер люциферазы, обнаружена пропорциональность между активностью люциферазы и снижением жизнеспособности Кл. Сделан вывод о токсичности люциферазы для Кл Raji и ограниченной возможности ее использования как репортера. Германия, Deutsches Krebsforschungszentrum, Abt. Mechamismus Tumorgenese, 69009 Heidelberg
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.07.07
Рубрики: ГЕНЫ
РЕПОРТЕРНЫЕ

ЛЮЦИФЕРАЗА

ТОКСИЧНОСТЬ

КЛЕТКИ RAJI-DR-LUC

ОПУХОЛЕВЫЕ ПРОМОТОРЫ

ТЕСТ-СИСТЕМЫ


Доп.точки доступа:
Roeser, H.; Hecker, E.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.295

   

    Luciferase au service de l'environnement [Text] // Biofutur. - 1994. - N 131. - P13 . - ISSN 0294-3506
Перевод заглавия: Люцифераза на службе защиты окружающей среды
Аннотация: Разработан биологический метод определения органических растворителей в промышленных стоках, основанный на способности одного вида бактерий разрушать бензол, толуол и ксилол; разложение ксилола обеспечивается продуктом гена, кодирующего люциферазу, действие которой на эти растворители сопровождается свечением. Сигнал воспринимается системой с применением волоконной оптики. Система позволяет обнаруживать растворитель в концентрации порядка нескольких мг/л
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.51.11.13.05
Рубрики: ОРГАНИЧЕСКИЕ РАСТВОРИТЕЛИ
ЛЮЦИФЕРАЗА

СТОЧНЫЕ ВОДЫ

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

МЕТОДЫ


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.01-04И3.293

    Vazquez, M. Enrique

    Controlled expression of click beetle luciferase using a bacterial operator-repressor system [Text] / M.Enrique Vazquez, Angel Cebolla, Antonio Jose Palomares // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 121, N 1. - P11-18 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Контролируемая экспрессия люциферазы жука-щелкуна, полученная при помощи операторно-репрессорной системы бактерий
Аннотация: Для обнаружения микроорганизмов в окружающей среде очень удобно использовать маркер люциферазы, придающий бактериям фенотип биолюминесценции. На основе вектора miniTn5 и гена lucOR жука-щелкуна создана генетич. конструкция, способная вводиться и существовать в различных грамотрицательных бактериях. Для контролируемой экспрессии люциферазы сконструирована плазмида-самоубийца с геном lacI{q} и слиянием P[trc]::lucOR. В этом случае экспрессия люциферазы наблюдалась только при добавлении индуктора ИПТГ. Скрещивание штаммов Escherichia coli, несущих плазмиду-самоубийцу, с различными реципиентными бактериями приводило к возникновению трансформантов с частотой 10{-5}-10{-7}. Эти трансформанты демонстрировали люциферазную активность в ответ на добавление ИПТГ, стабильно наследовали маркер. Все это позволяет использовать разработанную систему для контроля микроорганизмов в окружающей среде. Испания, Dep. de Microbiol. y Parasitol., Fac. de Farmacia, Univ. de Sevilla, 41012 Seville. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ГЕНЫ

ГЕНЫ LUCOR

ЛЮЦИФЕРАЗА ЖУКА-ЩЕЛКУНА

ГЕТЕРОЛОГИЧНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ

ГЕНЕТИЧЕСКАЯ СИСТЕМА МОНИТОРИНГА


Доп.точки доступа:
Cebolla, Angel; Palomares, Antonio Jose

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.163

   

    Pharmacokinetics of single and repeated in vivo, adenovirus-mediated gene delivery to airway epithelium [Text] : abstr. Keystone Symp. "Gene Ther.", Copper Mountain, Jan. 15-22, 1994 / B. C. Trapnell [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18a. - P230 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Фармакокинетика однократной и повторной доставки гена в эпителий дыхательных путей, опосредованной аденовирусом
Аннотация: Сконструирован дефектный по репликации рекомбинантный аденовирусный вектор Av1 Luc1, экспрессирующий репортерный ген люциферазы (I). После однократного введения Av1 Luc1 хлопковым крысам воздушным путем через эпителий дыхательного тракта уровень экспрессии I максимален на 3-ий день, а в дальнейшем уменьшается по кинетике первого порядка с периодом полураспада 3,5 дней. При повторном введении Av1 Luc1 экспрессия повышается по сравнению с контролем, но не так сильно, как после первого введения. Полагают, что: 1) уменьшение экспрессии чужеродного гена после однократного введения вектора вызвано факторами, отличными от гуморального иммунитета; 2) гуморальный иммунитет играет важную роль при повторном заражении вектором. США, Dep. Virol., Genetic Therapy, Inc., Gaitherburg, MD 20878
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ГЕНОТЕРАПИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕНЫ РЕПОРТЕРНЫЕ

ЛЮЦИФЕРАЗА

КИНЕТИКА

ВЕКТОРЫ

АДЕНОВИРУСНЫЕ

ВВЕДЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Trapnell, B.C.; Mittereder, N.; Yei, S.; O'Sullivan, C.; Tang, K.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И3.244

    Kajiyama, Naoki.

    Enhancement of thermostability of firefly luciferase from Luciola lateralis by a single amino acid substitution [Text] / Naoki Kajiyama, Eiichi Nakano // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 6. - P1170-1171 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Увеличение термостабильности люциферазы из светляков Luciola lateralis одиночной аминокислотной заменой
Аннотация: Сконструирован мутант люциферазы, в котором Ala 217 замещен каждым из трех гидрофобных аминокислот: Ile, Leu и Val. Эти мутанты превосходили нативный фермент по стабильности. Особенно очищенный мутант A217L сохранял свыше 70% первоначальной активности после 60 мин при 50'ГРАДУС'С. Этот мутант наиболее термостабильный из всех полученных люцифераз. Япония, Res. Div., Kikkoman Corp., 399 Noda, Noda-shi, Chiba 278. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.59
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
МУТАНТЫ

ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

СВЕТЛЯЧКИ


Доп.точки доступа:
Nakano, Eiichi

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И3.256

   

    Effect of periodate-oxidized ATP and other nucleotides on firefly luciferase [Text] / Sharon R. Ford [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 314, N 2. - P261-267 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Влияние окисленных периодатом АТФ и других нуклеотидов на люциферазу светлячков
Аннотация: Добавление окисленного периодатом АТФ (оАТФ) в реакционную смесь с люциферазой светлячков, содержащую '='8 мкМ АТФ, вызывало рост световыхода биолюминесценции, а кинетика свечения из импульсной превращалась в непрерывную при инкубации 10 мин. При более длительной инкубации люцифераза инактивировалась, что зависело от конц-ии оАТФ. Усиление свечения наблюдалось только при конц-иях АТФ 8 мкМ. АТФ не защищал люциферазу от инактивации под действием оАТФ. После восстановления оАТФ боргидридом (с образованием orАТФ) инактивации люциферазы при длительном инкубировании не происходило. После краткой инкубации orАТФ, как и оАТФ, вызывал увеличение световыхода и изменение кинетики излучения. оАМФ и orАМФ слегка ингибировали активность люциферазы. АДФ влияния не оказывал, но оАДФ и orАДФ усиливали свечение. Лишь оАДФ инактивировал люциферазу. Предполагается, что активация свечения связана со структурной перестройкой фермент-продуктного комплекса, облегчающей диссоциацию продукта. США, Dep. Biochem. Mol. Biol., 246B Noble Res. Ctr, Oklahoma St. Univ., Stillwater, OK 74078-0454. Библ. 36?
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: АТФ
ОКИСЛЕННЫЙ ПЕРИОДАТОМ

ВЛИЯНИЕ

ЛЮЦИФЕРАЗА

СВЕТЛЯЧКИ


Доп.точки доступа:
Ford, Sharon R.; Chenault, Kelly D.; Hall, Marliese S.; Pangburn, Samuel J.; Leach, Franklin R.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.02-04И3.258

    Morozov, V. M.

    Localization of the protein site responsible for luminescence color in beetle luciferases [Text] / V. M. Morozov // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1994. - Vol. 9, N 5. - P348 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Локализация участка белка ответственного за цвет люминесценции в люциферазах жуков
Аннотация: Предполагается, что интегральные или локальные физико-химические свойства аминокислотной последовательности ответственны за различные цвета биолюминесценции в люциферазах жуков. Эта гипотеза была проверена с помощью программы Pro Anal2. Эта программа ищет корреляции между изменением физико-химического параметра участка выравнивания гомологичных белков и изменением выбранного функционального свойства. Проанализировали 40 люцифераз жуков и их мутантов. Наиболее существенная корреляция (линейная, 0,98) между положением пика биолюминесценции и гидрофобностью была обнаружена в наборе люцифераз жуков из Pyrophorus plagiophthalamus на участке Asn 211 - Ile 247. Возможно, что этот участок расположен в пространственной близости от люциферин-связывающего центра и его гидрофобность влияет на цвет биолюминесценции. Россия, Химический ф-т, МГУ, Москва
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
ЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ

БЕЛОК

РОЛЬ

НАСЕКОМЫЕ


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.03-04А3.124

   

    Волоконно-оптический биосенсор с иммобилизованной люциферазой светляков [Text] / Jin Cai [et al.] // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli xuebao = Acta biochim. et biophys. sin. - 1995. - Vol. 27, N 1. - С. 91-94 . - ISSN 0582-9879
Аннотация: Проведена иммобилизация люциферазы светляков на Сефарозе 4B, активированной CNBr, и изучены ее свойства. Фермент имел оптимум действия при pH 7,8 и т-ре 25'ОМИКРОН'C, K[M] для D-люциферина 12,5 мМ. Иммобилизованная люцифераза светляков была использована в качестве чувстительного элемента в волоконно-оптическом биосенсоре для определения АТФ. Линейный диапазон измеряемых конц-ий составил от 1 нМ 10 мМ. Китай, Dep. Chem. Eng., Zhejiang Univ., Hangzhou 310027. Библ. 5
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ВОЛОКОННО-ОПТИЧЕСКИЕ

ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ЛЮЦИФЕРАЗА

СВЕТЛЯКИ

АТФ

ОПРЕДЕЛЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Cai, Jin; Wang, Shun-Guang; Yang, Qi-Sheng; Ji, Xin-Song

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.73

    Jockers, Ralf.

    Interactions between aldehyde derivatives and the aldehyde binding site of bacterial luciferase [Text] / Ralf Jockers, Torsten Ziegler, Rolf D. Schmid // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1995. - Vol. 10, N 1. - P21-27 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Взаимодействие между альдегидными производными и альдегидсвязывающим сайтом люциферазы
Аннотация: Исследовали взаимодействие триазиновых альдегидов с альдегидсвязывающим сайтом бактериальных люцифераз, используя серию триазиновых альдегидов с различной длиной альдегидной цепи и заместителями на S-триазиновом кольце. Субстратную активность определяли, используя люциферазу из Photobacterium fischeri и Vibrio harveyi. Оптимум длины цепи был определен для двух классов триазиновых альдегидов C-10 и C-11, соответственно при сравнении с используемым в качестве референтного альдегида н-деканалем. Такой же высокой как н-деканаля была субстратная активность 10-(4-хлоро-6-метилтио-S-триазин-2-ил) аминодеканаля. Все триазиновые альдегиды обнаружили в 10 раз более низкую активность для люциферазы из V.harveyi, чем из Ph.fisheri. Германия, Gesellschaft Biotechnol. Forsch. mbH, Project Group Biosensors, D-3300 Braunschweig. Библ. 13
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.33
Рубрики: ЛЮЦИФЕРАЗА
САЙТ

ТРИАЗИНОВЫЕ АЛЬДЕГИДЫ

СВЯЗЫВАНИЕ

PHOTOBACTERIUM FISCHERI

VIBRIO HARVEYI


Доп.точки доступа:
Ziegler, Torsten; Schmid, Rolf D.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)