СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛИГАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 131
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.02-04Б1.091

Characterization of the Shope Fibroma Virus DNA ligase gene [Text] / Robin J. Parks [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 2. - P642-650 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Характеристика гена лигазы в ДНК вируса фибромы Шоупа
Аннотация: Ген лигазы вируса фибромы Шоупа (ВФШ) картировали на карте ДНК вируса в участке BamH1L1/L2. Ген состоит из 1,7 тыс. нукл. Клонировали ген лигаз ВФШ после его амплификации и определили в нем последовательность нукл. Ген кодировал белок из 559 аминокислот. Он был идентичен на 45% с лигазами ортопоксвирусов. 2/3 белка с С-конца кодируют каталитический домен и обладают отдаленной гомологией с другими лигазами. N-концевая гомология выявлена только между ортопоксвирусами и лепорипоксвирусами. Т. обр., лигаза происходит из двух независимых доменов. Она является продуктом поздних генов поксвирусов. Активность лигазы in vitro зависит от Mg{2}{+} и АТФ. Ген лигазы не необходим для репликации ВФШ в культуре клеток (показано опытами по рекомбинации). Канада, Dep. of Molec. Biol. and Genet., The Univ. of Gueplh, Guelph, Ont., N1G 2W1. Библ. 42.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПОКСВИРУСЫ
ВИРУС ФИБРОМЫ ШОУПА
ЛИГАЗЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Parks, Robin J.; Lichty, Brian D.; Karakis, Christina; Evans, David H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.076

4-Hydroxybenzoate-coenzyme a ligase from Rhodopseudomonas palustris: purification, gene sequence, and role in anaerobic degradation [Text] / Jane Gibson [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 3. - P634-641 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: 4-Гидроксибензоат-кофермент А-лигаза из Rhodopseudomonas palustris: очистка, последовательность гена и роль в анаэробной деградации
Аннотация: Анаэробный метаболизм большинства ароматических к-т начинается с образования КоА-тиоэфиров. Клетки R. palustris CGA 001 хорошо растут в анаэробных, фототрофных условиях со многими ароматическими к-тами, включая бензоат (I) и 4-гидрокси-I (Г-I), в качестве источников углерода. Г-I-KoA-лигаза (Л) была очищена из клеток, выращенных на среде с Г-I, с помощью ИОХ на ДЭАЭ-трисакриле, осаждения сульфатом аммония и хр-фии на гидроксилапатите. Очищенная Л имеет Mr 117 000, состоит из двух субъединиц с Mr по 61 000. Оптимум для активности при рН9,0. Для оптимальной активности Л требуются Mg AТФ (К 90 мкМ) и восстановленный КоА (К 0,4 мМ). Наилучшими субстратами для Л служат Г-I (К 120 мкМ), I (0,4 мМ) для циклогекса-1,4-диенкарбоновая к-та (0,4 мМ). Ген hbaA, кодирующий Л, был клонирован и секвенирован. Выведенная аминокислотная последовательность Л на 20% идентична бактериальным КоА-лигазам, участвующим в анаэробной деградации ароматических к-т. Мутант R. palustris, дефектный по Л, неспособен расти в анаэр. условиях с Г-I. США, Section of Biochem. Molec. and Cell Biol. Cornell Univ. Ithaca, NY 14853. Библ. 52.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOPSEUDOMONAS PALUSTRIS (BACT.)
ШТАММ CGA 001
ЛИГАЗЫ
ГИДРОКСИБЕНЗОАТ*4КОА-ЛИГАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН HBAA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Gibson, Jane; Dispensa, Marilyn; Fogg, George C.; Evans, David T.; Harwood, Caroline S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.03-04М4.8

Kinetic characteristics of rat liver peroxisomal nafenopin-CoA ligase [Text] / Benjamin J. Roberts [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 49, N 9. - P1335-1339 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Кинетические характеристики нафенопин-КоА-лигазы пероксисом печени крыс
Аннотация: Rat hepatic peroxisomes catalyse the formation of nafenopin-CoA. The process is mediated by apparent high affinity (K[m] 6.7'мю'M), low capacity (V[maz] 0.31 nmol/mg/min) and low affinity, high capacity isoforms. Palmitic acid (K[i] 1.1 'мю'M), R(*) ibuprofen (K[i] 7.9 'мю'M), ciprofibrate (K[i] 60.2 'мю'M) and clofibric acid (K[i] 86.8 'мю'M) competitively inhibited nafenopin-CoA formation catalysed by the apparent high affinite isoform. An antibody raised against the microsomal palmitoyl-CoA ligase inhibited the equivalent peroxisomal enzyme significantly (P 0.001)but did not inhibit peroxisomal nafenopin-CoA ligase activity

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
НАФЕНОПИН-КОА-ЛИГАЗЫ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Roberts, Benjamin J.; MacLeod, John K.; Singh, Inderjit; Knights, Kathleen M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.163

Reversible phosphorylation controls the activity of cyclosome-associated cyclin-ubiquitin ligase [Text] / Shirly Lahav-Baratz [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 20. - P9303-9307 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Обратимое фосфорилирование контролирует активность циклин-убиквитин-лигазы, связанной с циклосомами
Аннотация: Ранее авт. выделили из бесклеточного экстракта делящихся эмбрионов двустворчатого моллюска два компонента системы убиквитинилирования циклинов (I): I-селективный белок-переносчик убиквитина (II) Е-С, активный на протяжении всего митотического цикла, и I-селективную лигазу II. Последняя была идентифицирована как часть комплекса с мол. м. 1500 кД, названного циклосомой и активного только в конце митоза. В наст. работе обнаружено, что активная форма циклосомы инактивируется эндогенной фосфатазой, чувствительной к окадаевой к-те и что добавление cdc2 восстанавливает ее активность. Сделан вывод, что функция I-II-лигазы контролируется путем обратимого фосфорилирования циклосомного комплекса. Израиль, Unit Biochemistry, B. Rappaport Fac. of Med., the Rappaport Inst. for Research in the Med. Sciences, Technion-Israel Inst. of Technol., Haifa 31096. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.07
Рубрики: МИТОЗ
ЦИКЛОСОМЫ
ЦИКЛИНЫ
МОДИФИКАЦИЯ/УБИКВИТИНИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ЛИГАЗЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ЭМБРИОНЫ
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Lahav-Baratz, Shirly; Sudakin, Valery; Ruderman, Joan V.; Hershko, Avram

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.98

Villemur, Richard.
Coenzyme A ligases involved in anaerobic biodegradation of aromatic compounds [Text] / Richard Villemur // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 10. - P855-861 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Кофермент A лигазы, участвующие в анаэробной биодеградации ароматических соединений
Аннотация: Обзор. Бактерии, способные к анаэробной деградации гомоциклических моноароматических соединений (фенолов, метилбензолов, аминобензолов), осуществляют метаболизм этих соединений с образованием ароматических кислот (нитробензоатов, оксибензоатов, фенилацетатов). Эти ароматические кислоты потом превращаются в бензоат, восстанавливаются, и бензольное кольцо раскрывается с образованием алифатических продуктов. Одним из этапов этих катаболических путей является добавление остатка кофермента A к карбоксильной группе ароматической кислоты посредством КоA-лигаз. Это присоединение способствует ферментативному превращению ароматических кислот до бензил-КоА и последующим этапам деградации молекулы. Ароматическая кислота-КоА лигазы охарактеризованы у некоторых бактериальных штаммов, росших в анаэробных условиях и выделенных из анаэробного синтрофного консорциума. Эти ферменты также участвуют в деградации некоторых ароматических соединений в аэробных условиях. У них молекулярные массы варьируют в пределах 48-61 кДа. Они нуждаются в АТФ, Mg{2+} и восстановленном KoA в качестве кофакторов, имеют оптимумы pH 8,2-9,3. Анализ аминокислотных последовательностей четырех лигаз показал, что они относятся к семейству белков, связывающих АМФ. Ароматическая кислота-КоА лигазы, экспрессирующиеся при анаэробном росте бактериальных клеток, регулируются анаэробными условиями и присутствием ароматических кислот. Канада, Groupe de microbiol. de l'environment, Centre de recherche en microbiol. apliquee, Inst. Armand-Frappier, 531 boulevard des Prairies, Laval, QC H7N 423. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13 + 341.27.17.13
Рубрики: ЛИГАЗЫ
КОФЕРМЕНТ A-АРОМАТИЧЕСКАЯ КИСЛОТА ЛИГАЗЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
АНАЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 59

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.10-04Т4.47

Roberts, B. J.
Differential induction of rat hepatic microsomal and peroxisomal long-chain and nafenopin-CoA ligases by clofibric acid and di-(2-ethylhexyl)phthalate [Text] / B. J. Roberts, K. M. Knights // Xenobiotica. - 1995. - Vol. 25, N 5. - P469-476 . - ISSN 0049-8254
Перевод заглавия: Дифференциальная индукция клофибровой кислотой и ди-(2-этилгексил)фталатом лигаз длинноцепочечных кислот и нафенопин-КоA-лигазы микросом и пероксисом печени крысы
Аннотация: Самцам крыс Sprague-Dawley через желудочный зонд вводили клофибровую к-ту (I) в кол-ве 280 мг/кг, суспендированную в метилэтилцеллюлозе, в течение 2, 5, 7, 10 и 14 дней. Др. группе крыс вводили ди-2-этилгексилфталат (II) в дозе 600 мг/кг, эмульгированный в воде, или в течение 3 дней фенобарбитал (III), растворенный в воде. Контрольным крысам вводили соотв. растворители. После введения I индукции активности микросомальной нафенопин-КоA-лигазы или пальмитоил-КоA-лигазы не произошло. Активность пероксисомальной нафенопин-КоA-лигазы после введения I в течение 14 дней увеличилась в 1,6 раза. Активность пероксисомальной пальмитоил-КоA-лигазы увеличивалась после введения I в течение 5 дней, после введения I в течение 10 дней активность этой лигазы превышала таковую в контроле в 4 раза. Введение II усиливало активность пероксисомной пальмитоил-КоA-лигазы в 3,5 раза, но не влияло на лигазу микросомальную. На активность нафенопин-КоA-лигазы микросом и пероксисом ни II, ни III не влияли. США, National Inst. on Alcohol Abuse and Alcoholism, Bethesda, MD 20892. Библ. 39

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.15
Рубрики: ЛИГАЗЫ
ИНДУКЦИЯ
КЛОФИБРИНОВАЯ КИСЛОТА
ДИ-(2-ЭТИЛГЕКСИЛ)ФТАЛАТ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ
ПЕРОКСИСОМЫ

Доп.точки доступа:
Knights, K.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.223

Villemur, Richard.
Coenzyme A ligases involved in anaerobic biodegradation of aromatic compounds [Text] / Richard Villemur // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 10. - P855-861 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Кофермент A лигазы, участвующие в анаэробной биодеградации ароматических соединений
Аннотация: Обзор. Бактерии, способные к анаэробной деградации гомоциклических моноароматических соединений (фенолов, метилбензолов, аминобензолов), осуществляют метаболизм этих соединений с образованием ароматических кислот (нитробензоатов, оксибензоатов, фенилацетатов). Эти ароматические кислоты потом превращаются в бензоат, восстанавливаются, и бензольное кольцо раскрывается с образованием алифатических продуктов. Одним из этапов этих катаболических путей является добавление остатка кофермента A к карбоксильной группе ароматической кислоты посредством КоA-лигаз. Это присоединение способствует ферментативному превращению ароматических кислот до бензил-КоА и последующим этапам деградации молекулы. Ароматическая кислота-КоА лигазы охарактеризованы у некоторых бактериальных штаммов, росших в анаэробных условиях и выделенных из анаэробного синтрофного консорциума. Эти ферменты также участвуют в деградации некоторых ароматических соединений в аэробных условиях. У них молекулярные массы варьируют в пределах 48-61 кДа. Они нуждаются в АТФ, Mg{2+} и восстановленном KoA в качестве кофакторов, имеют оптимумы pH 8,2-9,3. Анализ аминокислотных последовательностей четырех лигаз показал, что они относятся к семейству белков, связывающих АМФ. Ароматическая кислота-КоА лигазы, экспрессирующиеся при анаэробном росте бактериальных клеток, регулируются анаэробными условиями и присутствием ароматических кислот. Канада, Groupe de microbiol. de l'environment, Centre de recherche en microbiol. apliquee, Inst. Armand-Frappier, 531 boulevard des Prairies, Laval, QC H7N 423. Библ. 59

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ЛИГАЗЫ
КОФЕРМЕНТ A-АРОМАТИЧЕСКАЯ КИСЛОТА ЛИГАЗЫ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
АНАЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 59

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.06-04М1.301

Nitric oxide synthase in brain, sensory neuron and the anterior pituitary [Text] : [Pap.] Scand. Physiol. Soc. Meet., Stockholm, 10-12 May, 1996 / T. Hokfelt [et al.] // Acta physiol. scand. - 1996. - Vol. 157, N 4. - P6 . - ISSN 0001-6772
Перевод заглавия: Синтаза оксида азота в головном мозге, сенсорных нейронах и в переднем гипофизе
Аннотация: В голубом пятне у крыс присутствуют обладающие NO-синтазной активностью нейроны. Дендриты этих нейронов окружают кровеносные сосуды и подходят к норадренергическим нейронам. Обладающих активностью NO-cинтазы (NOS) нейронов в ганглиях дорсальных корешков обычно немного. После повреждения периферических нервных волокон активность NOS и содержание мРНК NOS возрастают. Повышение активности NOS происходит и в крупных нейронах гипоталамуса после гипофизэктомии и солевой нагрузки. Обладающие активностью NOS нейроны присутствуют в передней доле гипофиза. Увеличение содержания NOS и мРНК NOS в гонадотропных клетках происходит после гонадэктомии. Швеция, Karolinska Inst., Stockholm. Библ. 2

ГРНТИ	34.41.35

ВИНИТИ 341.41.35.25.07.09.02
Рубрики: ЛИГАЗЫ
СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hokfelt, T.; Ceccatelli, S.; Gustafsson, L.; Hulting, A.-L.; Wiesenfeld-Hallin, Z.; Xu, Z.-Q.; Yamada, K.; Zhang, X.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.06-04М3.109

Induction of spinal cord neuronal nitric oxide synthase (NOS) after formalin injection in the rat hind paw [Text] / H. H.D. Lam [et al.] // Neurosci. Lett. - 1996. - Vol. 210, N 3. - P201-204 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Индукция синтазы оксида азота в нейронах спинного мозга крыс после инъекции формалина в заднюю конечность
Аннотация: У крыс после инъекции формалина в подушечку задней конечности выявлено иммуноцитохимическим методом увеличение числа содержащих синтазу оксида азота (NO) нейронов в задних рогах спинного мозга на уровне L4-L5. Увеличение было более значительным на стороне, ипсилатеральной инъекции, чем на контралатеральной стороне. Предполагают, что NO может участвовать в центральном механизме гиперальгезии при периферическом воспалении. США, Dep. Neurosci., Johns Hopkins Univ. School Med., Baltimore, MD 21287-7840. Библ. 30

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13 + 341.39.15.37.17.19.15
Рубрики: ЛИГАЗЫ
СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
ФОРМАЛИН
ИММУНОЦИТОХИМИЯ
СПИННОЙ МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Lam, H.H.D.; Hanley, D.F.; Trapp, B.D.; Saito, S.; Raja, S.; Dawson, T.M.; Yamaguchi, H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.06-04М3.124

Nitric oxide synthase in brain, sensory neuron and the anterior pituitary [Text] : [Pap.] Scand. Physiol. Soc. Meet., Stockholm, 10-12 May, 1996 / T. Hokfelt [et al.] // Acta physiol. scand. - 1996. - Vol. 157, N 4. - P6 . - ISSN 0001-6772
Перевод заглавия: Синтаза оксида азота в головном мозге, сенсорных нейронах и в переднем гипофизе
Аннотация: В голубом пятне у крыс присутствуют обладающие NO-синтазной активностью нейроны. Дендриты этих нейронов окружают кровеносные сосуды и подходят к норадренергическим нейронам. Обладающих активностью NO-cинтазы (NOS) нейронов в ганглиях дорсальных корешков обычно немного. После повреждения периферических нервных волокон активность NOS и содержание мРНК NOS возрастают. Повышение активности NOS происходит и в крупных нейронах гипоталамуса после гипофизэктомии и солевой нагрузки. Обладающие активностью NOS нейроны присутствуют в передней доле гипофиза. Увеличение содержания NOS и мРНК NOS в гонадотропных клетках происходит после гонадэктомии. Швеция, Karolinska Inst., Stockholm. Библ. 2

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ЛИГАЗЫ
СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hokfelt, T.; Ceccatelli, S.; Gustafsson, L.; Hulting, A.-L.; Wiesenfeld-Hallin, Z.; Xu, Z.-Q.; Yamada, K.; Zhang, X.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.06-04Т4.25

Vessey, Donald A.
Isolation from bovine liver mitochondria and characterization of three distinct carboxylic acid: CoA ligases with activity toward xenobiotics [Text] / Donald A. Vessey, Jie Hu // J. Biochem. Toxicol. - 1995. - Vol. 10, N 6. - P329-337 . - ISSN 0887-2082
Перевод заглавия: Изолирование из митохондрий печени быка и характеристика 3 отдельных карбоновая кислота: КоA-лигаз с активностью в отношении ксенобиотиков
Аннотация: Из лизатов митохондрий печени быка хроматографически изолированы 4 фракции с ацил-КоA-лигазной активностью. Первым элюирует белок с мол. м. 50 kD, к-рый представляет собой короткоцепочечную лигазу, реагирующую с короткоцепочечными жирными к-тами. 3 др. ферментных пула представляют собой лигазы, активные в отношении среднецепочечных жирных к-т и ксенобиотических карбоновых к-т. Они имеют мол. м. 55 kD (I), 55,5 kD (II) и 53 kD (III). Активность III возрастает с величиной pH и не проявляет оптимальной pH. Аналогичные свойства проявляют I и II с бензоатом в качестве субстрата, но со среднецепочечными жирнокислотными субстратами эти изоформы проявляют оптимальное pH, равное 8,8. I, II и III различаются по субстратной специфичности. I специфична для никотиновой к-ты и проявляет наименьшее среди 3 изоформ K[m] для бензоата. Только II проявляет активность с салицилатом, хотя и низкую. Только III проявляет активность с 2,4,6,8-декатетраеноевой к-той, хотя также активная преимущественно со среднецепочечными жирными к-тами. США, Liver Studi Univ., Dept Veteran's Affairs Med. Ctr., San Francisco, CA 94121. Библ. 27

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.11
Рубрики: ХИМИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ПЕЧЕНЬ
МИТОХОНДРИИ
ФЕРМЕНТЫ
ЛИГАЗЫ

Доп.точки доступа:
Hu, Jie

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04М1.353

Characteristis of nitric oxide synthase type I of rat cerebellar astrocytes [Text] / Maria Lourdes Arbones [et al.] // Glia. - 1996. - Vol. 18, N 3. - P224-232 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Характеристики синтазы оксида азота типа I астроцитов мозжечка у крыс
Аннотация: Конститутивная синтаза оксида азота (NOS), экспрессирующаяся в первичной культуре астроцитов мозжечка, обладала такими же биохимическими характеристиками, что и доминирующая изоформа I NOS гранулярных нейронов: та же зависимость от L-аргинина и Ca{2+} и чувствительность к ингибиторам. В отличие от нейронной NOS, к-рая частично ассоциируется с внутриклеточными мембранными структурами, NOS астроцитов полностью растворима. Испания, Inst. Biol. Fondamental., Univ. Autonoma de Barcelona, 08193 Bellaterra. Библ. 40

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.19.19
Рубрики: ЛИГАЗЫ
СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
ИЗОФОРМЫ
СВОЙСТВА
АСТРОЦИТЫ
МОЗЖЕЧОК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Arbones, Maria Lourdes; Ribera, Joan; Agullo, Luis; Baltrons, Maria Antonia; Casanovas, Anna; Riveros-Moreno, Valentina; Garcia, Agustina

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.07-04М3.89

In vivo induction of inducible nitric oxide synthase by microinjection with interferon-'гамма' and lipopolysaccharide in rat hippocampus [Text] / Yoshihisa Kitamura [et al.] // Glia. - 1996. - Vol. 18, N 3. - P233-243 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Индукция индуцируемой синтазы оксида азота при микроинъекции 'гамма'-интерферона и липополисахарида в гиппокамп крыс in vivo
Аннотация: Микроинъекция в гиппокамп 'гамма'-интерферона (I) в сочетании с липополисахаридом (II), но не I или II по отдельности, вызывала через 12 ч повышение активности индуцируемой синтазы оксида азота (NOS) 130 кД, типичной для макрофагов, но не NOS 160 кД, характерной для нейронов. Экспрессия мРНК NOS наблюдалась через 6 и 12 ч, но не через 24 ч после инъекции I+II. Инъекция I+II вызывала трансформацию CD11b-иммунопозитивной разветвленной микроглии в амебоидную микроглию, а также экспрессию антигенов класса II главного комплекса гистосовместимости. Япония, Dep. Neurobiol., Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ЛИГАЗЫ
NO-СИНТАЗА
'ГАММА'-ИНТЕРФЕРОН
ЛИПОПОЛИСАХАРИД
МИКРОГЛИИ
АМЕБОИДНЫЙ ТИП
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kitamura, Yoshihisa; Takahashi, Hideaki; Matsuoka, Yasuji; Tooyama, Ikuo; Kimura, Hiroshi; Nomura, Yasuyuki; Taniguchi, Takashi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.07-04М3.116

Characteristis of nitric oxide synthase type I of rat cerebellar astrocytes [Text] / Maria Lourdes Arbones [et al.] // Glia. - 1996. - Vol. 18, N 3. - P224-232 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Характеристики синтазы оксида азота типа I астроцитов мозжечка у крыс
Аннотация: Конститутивная синтаза оксида азота (NOS), экспрессирующаяся в первичной культуре астроцитов мозжечка, обладала такими же биохимическими характеристиками, что и доминирующая изоформа I NOS гранулярных нейронов: та же зависимость от L-аргинина и Ca{2+} и чувствительность к ингибиторам. В отличие от нейронной NOS, к-рая частично ассоциируется с внутриклеточными мембранными структурами, NOS астроцитов полностью растворима. Испания, Inst. Biol. Fondamental., Univ. Autonoma de Barcelona, 08193 Bellaterra. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ЛИГАЗЫ
СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
ИЗОФОРМЫ
СВОЙСТВА
АСТРОЦИТЫ
МОЗЖЕЧОК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Arbones, Maria Lourdes; Ribera, Joan; Agullo, Luis; Baltrons, Maria Antonia; Casanovas, Anna; Riveros-Moreno, Valentina; Garcia, Agustina

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.07-04Т2.144

In vivo induction of inducible nitric oxide synthase by microinjection with interferon-'гамма' and lipopolysaccharide in rat hippocampus [Text] / Yoshihisa Kitamura [et al.] // Glia. - 1996. - Vol. 18, N 3. - P233-243 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Индукция индуцируемой синтазы оксида азота при микроинъекции 'гамма'-интерферона и липополисахарида в гиппокамп крыс in vivo
Аннотация: Микроинъекция в гиппокамп 'гамма'-интерферона (I) в сочетании с липополисахаридом (II), но не I или II по отдельности, вызывала через 12 ч повышение активности индуцируемой синтазы оксида азота (NOS) 130 кД, типичной для макрофагов, но не NOS 160 кД, характерной для нейронов. Экспрессия мРНК NOS наблюдалась через 6 и 12 ч, но не через 24 ч после инъекции I+II. Инъекция I+II вызывала трансформацию CD11b-иммунопозитивной разветвленной микроглии в амебоидную микроглию, а также экспрессию антигенов класса II главного комплекса гистосовместимости. Япония, Dep. Neurobiol., Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607. Библ. 46

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.77.02
Рубрики: ЛИГАЗЫ
NO-СИНТАЗА
'ГАММА'-ИНТЕРФЕРОН
ЛИПОПОЛИСАХАРИД
МИКРОГЛИИ
АМЕБОИДНЫЙ ТИП
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kitamura, Yoshihisa; Takahashi, Hideaki; Matsuoka, Yasuji; Tooyama, Ikuo; Kimura, Hiroshi; Nomura, Yasuyuki; Taniguchi, Takashi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.08-04М3.173

Zhang, Chenyang.
Deafferentation leads to a down-regulation of nitric oxide synthase in the rat visual system [Text] / Chenyang Zhang, Lisa Granstrom, Margaret T. T. Wong-Riley // Neurosci. Lett. - 1996. - Vol. 211, N 1. - P61-64 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Деафферентация приводит к понижающей регуляции синтазы оксида азота в зрительной системе у крыс
Аннотация: To test the hypothesis that monocular enucleation can cause a decrease in nitric oxide synthase (NOS) in subcortical visual centers, serial sections of superior colliculi and lateral geniculate nuclei from normal and enucleated rats were processed for NOS immunohistochemistry and NADPH-diaphorase histochemistry. Adjacent sections were also reacted for cytochrome oxidase, a metabolic marker, to demonstrate the change in energy demands. The authors found that both visual centers normally contained moderate levels of NOS, and eye removal caused a consistent down-regulation of NOS, NADPH-diaphorase and cytochrome oxidase on the deprived contralateral side. Optical densitometric values supported these findings (P0,01). Thus, the level and the activity of NOS are regulated by neuronal activity in the rat subcortical visual centers. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ЛИГАЗЫ
СИНТАЗА ОКСИДА АЗОТА
NADPH-ДИАФОРАЗА
ЦИТОХРОМОКСИДАЗА
ДЕАФФЕРЕНТАЦИЯ
ЗРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Granstrom, Lisa; Wong-Riley, Margaret T.T.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.08-04К1.259

In vivo induction of inducible nitric oxide synthase by microinjection with interferon-'гамма' and lipopolysaccharide in rat hippocampus [Text] / Yoshihisa Kitamura [et al.] // Glia. - 1996. - Vol. 18, N 3. - P233-243 . - ISSN 0894-1491
Перевод заглавия: Индукция индуцируемой синтазы оксида азота при микроинъекции 'гамма'-интерферона и липополисахарида в гиппокамп крыс in vivo
Аннотация: Микроинъекция в гиппокамп 'гамма'-интерферона (I) в сочетании с липополисахаридом (II), но не I или II по отдельности, вызывала через 12 ч повышение активности индуцируемой синтазы оксида азота (NOS) 130 кД, типичной для макрофагов, но не NOS 160 кД, характерной для нейронов. Экспрессия мРНК NOS наблюдалась через 6 и 12 ч, но не через 24 ч после инъекции I+II. Инъекция I+II вызывала трансформацию CD11b-иммунопозитивной разветвленной микроглии в амебоидную микроглию, а также экспрессию антигенов класса II главного комплекса гистосовместимости. Япония, Dep. Neurobiol., Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607. Библ. 46

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.19
Рубрики: ЛИГАЗЫ
NO-СИНТАЗА
'ГАММА'-ИНТЕРФЕРОН
ЛИПОПОЛИСАХАРИД
МИКРОГЛИИ
АМЕБОИДНЫЙ ТИП
ГИППОКАМП
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Kitamura, Yoshihisa; Takahashi, Hideaki; Matsuoka, Yasuji; Tooyama, Ikuo; Kimura, Hiroshi; Nomura, Yasuyuki; Taniguchi, Takashi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 98.01-04М3.233

Modification of glutamine synthetase expression by mammalian Muller (glial) cells in retinal organ cultures [Text] / Angela Germer [et al.] // NeuroReport. - 1997. - Vol. 8, N 14. - P3067-3072 . - ISSN 0959-4965
Перевод заглавия: Механизмы регуляции экспрессии глутаминсинтетазы в мюллеровских (глиальных) клетках эксплантатов сетчатки

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13 + 341.39.19.09.11
Рубрики: БЕЛКИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
ЛИГАЗЫ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
ГИДРОКОРТИЗОН
ГЛИИ
СЕТЧАТКА
ОНТОГЕНЕЗ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Germer, Angela; Jahnke, Carsten; Mack, Andreas; Enzmann, Volker; Reichenbach, Andreas

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.336

Bacteriophage T7 DNA ligase [Text] / Aidan J. Doherty [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 19. - P11083-11089 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: ДНК-лигаза бактериофага Т7. Гиперэкспрессия, очистка, кристаллизация и характеристика
Аннотация: Ген ДНК-лигазы фага Т7 (I) амплифицирован методом ПЦР и клонирован на экспрессионном векторе pET21L с промотором фага Т7. I гиперэкспрессирована в клетках Escherichia coli в количестве более 15% валового растворимого белка и очищена до гомогенного состояния с выходом 60-70 мг белка I на л бактериальной культуры. Анализ физич. и биохимич. свойств I показал, что I существует в мономерной форме и может лигировать фрагменты ДНК с однонитевыми разрывами и с липкими или тупыми концами. Изучено ингибирование I негидролизуемым аналогом АТФ -5'-аденилил-'бета'-'гамма'-имидодифосфатом. I кристаллизована из метоксиполиэтиленгликоля. Кристаллы I относятся к орторомбич. пространственной группе P2[1]2[1]2 и вызывают дифракцию с разрешением 2,6 А. Элементарная ячейка I имеет размеры a=66,1 А, b=87,6 А и c=78,6 А и содержит один мономер I в асимметричной единице (V[m]=2,77 А{3}/Д). Т. обр. впервые удалось кристаллизовать фермент семейства ДНК-лигаз. Великобритания, Lab. of Molecular Biophys., Univ. of Oxford, Oxford OX1 3QU. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЛИГАЗЫ
ДНК-ЛАГАЗА ФАГА T7
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Doherty, Aidan J.; Adhford, Stephen R.; Subramanya, Hosahalli S.; Wigley, Dale B.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.03-04Б2.339

D-alanine: D-alanine ligase: Phosphonate and phosphinate intermediates with wild type and the Y216F mutant [Text] / Chang Fan [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 9. - P2531-2538 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: D-аланин-D-аланин-лигаза: фосфонатные и фосфинатные промежуточные продукты с ферментом дикого типа и мутантом Y216F
Аннотация: Методом рентгеноструктурного анализа изучена структура комплексов D-аланин: D-аланин-лигазы (I), кодируемой геном ddlB Escherichia coli, с D-аланин-D-'альфа'-оксибутиратфосфонатом (II), и мутанта I Y216F (IA) с D-аланил-D-аланинфосфинатом (III) с разрешением 2,2 и 1,9 A и R=0,156 и 0,158 соотв. В этих комплексах II и III реагируют с АТФ с образованием прочно связанного фосфорилированного промежуточного продукта переходного состояния. Сравнение этих 2 структур с известной кристаллич. структурой фосфинатного интермедиата I не обнаружило общих изменений конформации, но B-факторы указывают на различия в подвижности петель, перекрывающих сайт связывания. Более слабое ингибирование IA под действием II и III частично вызвано утратой водородной связи между петлями. Аналогичный механизм может объяснять слабое ингибирование VanA-гомологичной D-аланин:L-лактат-лигазы, продуцируемой устойчивыми к ванкомицину энтерококками. США, Dep. of Molecular and Cell Biol., Univ. of Connecticut, Storrs, CT 06269-3125. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ЛИГАЗЫ
D-АЛАНИН-D-АЛАНИН-ЛИГАЗА
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Fan, Chang; Park, Il-Seon; Walsh, Christopher T.; Knox, James R.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска