СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КИНЕЗИН<.>)

Общее количество найденных документов : 286
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.10-04Я6.315

Redenbach, Darlene M.
Microtubules with altered assembly kinetics have a decreased rate of kinesin-based transport [Text] / Darlene M. Redenbach, John H. Richburg, Kim Boekelheide // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1994. - Vol. 27, N 1. - P79-87 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: Микротрубочки с измененной кинетикой сборки имеют пониженную скорость осуществляемого кинезином транспорта
Аннотация: Микротрубочки (МТ), обработанные 'гамма'-дикетоном 2,5-гександионом (2,5-ГД) имеют измененные х-ки сборки: преждевременную нуклеацию и быструю элонгацию. Определяемая кинезином скорость транспорта МТ, обработанных 2,5-ГД, по стеклу достигает лишь 70% скорости транспорта контрольных МТ, что показано при помощи видеомикроскопии и усиленной микроскопии дифференциального интерференционного контраста. Т. к. 2,5-ГД способен формировать нестабильные пиррольные продукты, к-рые при дальнейшем окислении определяют образование сшивок с тубулином, исследовали, какой из этих процессов определяет снижение скорости транспорта МТ. 3-ацетил-2,5-гександион, формирующий пиррольные продукты, но не образующий сшивок, не нарушал сборки МТ и не вызывал снижения скорости их транспорта. Глутаральдегид, к-рый образует сшивки, без участия пиррол-содержащих в-в, нарушал сборку МТ и замедлял их транспорт, аналогично 2,5-ГД. Показано, что модификация МТ, вызванная 2,5-ГД, видимо, приводит к изменению конформации за счет образования сшивок, и, вследствие этого, - к нарушению кинетики сборки МТ и изменениям взаимодействия МТ с белками-моторами. США, [K.B.], Dep. Pathol. and Lab. Med., Division of Biol. and Med., Brown Univ., Box G-B518, Providence, RI 02912. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.13
Рубрики: МИКРОТРУБОЧКИ
ТРАНСПОРТ
СБОРКА
КИНЕЗИН
ДИКЕТОН-2,5-ГЕКСАНДИОН

Доп.точки доступа:
Richburg, John H.; Boekelheide, Kim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.141

Competition between motor molecules (Kinesin and cytoplamic, dynein) and fibrous microtubule-associated proteins in binding to microtubules [Text] / Hiroki Hagiwara [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 5. - P3581-3589 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Конкурентное связывание двигательных молекул (кинезин и цитоплазматический динеин) и связанных с микротрубочками белков с микротрубочками
Аннотация: In neuronal cells, microtubule-associated proteins (MAPs) can be classified into two distinct groups. One consists of force-producing MAPs, the main components of which are kinesin and cytoplasmic dynein. The other is composed of fibrous MAPs, which include tau and MAP2. Many studies have been performed on the respective groups to understand their structures and functions. However, the problem of how the groups interact with each other on microtubules is still unresolved. To elucidate the interaction between kinesin or cytoplasmic dynein and tau or MAP2, we performed three experiments: competition, motility assay, and cosedimentation. To distinguish whether the binding competition is caused by steric hindrance of the projection domains of MAPs or by the competition of the binding sites on microtubules, we used microtubule binding domains of tau and MAP2 as well as native proteins. Our results revealted that kinesin or cytoplasmic dynein and tau or MAP2 compete for almost the same binding domains located on the carboxyl-terminal side of 'альфа'- and the aminoterminal side of 'бета'-tubulin from the site of subtilisin cleavage. Furthermore, the projection of tau, and probably of MAP2, might inhibit the binding of kinesin or cytoplasmic dynein to microtubules by steric hindrance. These findings will provide a useful step toward understanding the regulation system of intracellular organelle transport. Япония, Dep. Anat. Cell Biol., Sch. Med., Univ. Tokyo, Bunkyo-Ku, Tokyo 113. Библ. 67

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: КИНЕЗИН
ДИНЕИН
БЕЛОК СВЯЗАННЫЙ С МИКРОТРУБОЧКАМИ
МИКРОТРУБОЧКИ
СВЯЗЫВАНИЕ
НЕЙРОНАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Hagiwara, Hiroki; Yorifuji, Hiroshi; Sato-Yoshitake, Reiko; Hirokawa, Nobutaka

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.400

Kinesin does not support the motility of zinc-macrotubes [Text] / Sanghamitra Ray [et al.] // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1995. - Vol. 30, N 2. - P146-152 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: Кинезин не поддерживает подвижность цинк-макротрубочек
Аннотация: Moving along a microtubule, kinesin follows a course parallel to the protofilaments; but it is not known whether kinesin binds exclusively on a single protofilament. The presence of zinc during tubulin polymerization induces sheets where neighboring protofilaments are antiparallel. If kinesin could support the motility of these zinc-sheets, then the binding site for a kinesin molecule would be limited to a single protofilament. Kamimura and Mandelkow [1992: J. Cell Biol. 118:865-75] reported that kinesin moves along zinc-sheets. We found that zinc-sheets grown under their conditions often had a microtubule-like structure along one edge. We confirmed the possibility that the motility observed by Kamimura and Mandelkow [1992: J. Cell Biol. 118:865-75] is attributed to the microtubule-like structure rather than the zinc-sheet. To resolve the question of whether kinesin can recognize an antiparallel protofilament lattice, we investigated the kinesin-mediated motility of zinc-macrotubes. At higher free zinc concentrations, zinc-sheets roll up as macrotubes, free of edges. In the presence of 10 'мю'M taxol and 100 nM free Zn{2+} at pH 6.8, the samples were shown by electron microscopy to contain only macrotubes. Under these buffer conditions, kinesin could bind strongly to axonemal doublets in the presence of AMP-PNP, and generate motility in the presence of ATP, but kinesin did not bind to nor move the macrotubes. This shows that kinesin cannot bind efficiently ot nor move on the anti-parallel lattice; it is possible (though not necessary) that the groove between two parallel protofilaments is required for kinesin's motility. США, Dep. Physiol. and Biophys. SI-40, Univ. Washington, Seattle (S.R., I.H.), Berkeley, California. Библ. 21

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.13
Рубрики: КИНЕЗИН
ЦИНК-МАКРОТРУБОЧКИ
ПОДВИЖНОСТЬ
МИКРОТРУБОЧКИ

Доп.точки доступа:
Ray, Sanghamitra; Wolf, Sharon G.; Howard, Jonathon; Downing, Kenneth H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.401

Failure of a single-headed kinesin to track parallel to microtubule protofilaments [Text] / Elise Berliner [et al.] // Nature. - 1995. - Vol. 373, N 6516. - P718-721 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Неудачная попытка заставить двигаться кинезин с одной головкой параллельно профиламентам микротрубочек
Аннотация: Kinesin, a two-headed motor enzyme molecule, hydrolyses ATP to direct organelle transport along microtubules. As it moves along a microtubule, kinesin remains associated with, or `tracks', microtubule protofilaments{1,2}. We have prepared truncated kinesin derivatives that contain either two mechanochemical head domains{3} or only a single head. Unlike intact kinesin and the two-headed derivatives, the one-headed enzyme frequently fails to track protofilaments, suggesting that it detaches from microtubules during movement. In this way, the one-headed kinesin derivative is similar to the motor enzyme myosin, which frequently detaches from the actin filament during movement{4}. For myosin (which has two heads), the consequence of this detachment is that single molecules do not appear to drive continuous movement{6,7} results from a `hand-over-hand' mechanism along the filament{5}. Our observations suggest that the ability of single twoheaded kinesing molecules to drive continuous movement{6,7} in which one head remains bound to the microtubule while the other detaches and moves forwards. США, Biophys. Prog., Brandeis Univ., 415 South Str., Waltham, MA 02254. Библ. 27

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.13
Рубрики: КИНЕЗИН
ДВИЖЕНИЕ
ПРОФИЛАМЕНТЫ
МИКРОТРУБОЧКИ

Доп.точки доступа:
Berliner, Elise; Young, Edgar C.; Anderson, Karin; Mahtani, Hansraj K.; Gelles, Jeff

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.124

Kinesin is the motor for microtubule-mediated Golgi-to-ER membrane traffic [Text] / Jennifer Lippincott-Schwartz [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 3. - P293-306 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Кинезин служит двигателем опосредуемого микротрубочками переноса мембран из аппарата Гольджи в эндоплазматическую сеть
Аннотация: Показано присутствие кинезина (I) в мембранах, циклически перемещающихся между эндоплазматической сетью (ЭС) и аппаратом Гольджи (АГ) клеток (Кл) NRK. С помощью антитела к тяжелой цепи I показано его максимальное накопление в периферических структурах АГ, содержащих субъединицу 'бета'-COT окаймленных пузырьков и высвобожденный из ЭС новосинтезированный гликопротеин вируса везикулярного стоматита. Охлаждение или нокодазол ведут к перераспределению I в АГ, а брефельдин A - к появлению I в происходящих из АГ тубулярных структурах и в ЭС. Микроинъекция антител к I подавляет перенос мембран из АГ в ЭС, но не в противоположном направлении. Предложена модель динамики взаимодействия в Кл I, внутриклеточных мембран и микротрубочек. США, Cell Biol. a. Metab. Brauch, NYCHD, NJH, Berhesda, MD 20892. Библ. 80

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.01
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ПЕРЕНОС МЕМБРАН
МИКРОТРУБОЧКИ
КИНЕЗИН
КЛЕТКИ NRK

Доп.точки доступа:
Lippincott-Schwartz, Jennifer; Cole, Nelson B.; Marotta, Alex; Conrad, Patricia A.; Bloom, Geroge S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.136

Endow, Sharyn A.
Determinants of motor polarity in the kinesin proteins [Text] / Sharyn A. Endow // Biophys. J. - 1995. - Vol. 68, N 4. - 271s-274s . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Детерминанты полярности мотора в кинезиновых белках
Аннотация: Многие белки, члены семейства кинезинов (КН), моторных белков микротрубочек, относятся к моторам с плюс-концом, однако некоторые белки-КН обладают моторами с минус-концами. Знание структуры белков может быть полезным для идентификации КН, содержащих моторы с минус-концами. Обсуждаются структурные и биохимические различия, к-рые могут служить основой "обращения" полярности белков-КН. США, Dep. Microbiol., Duke Univ. Med. Cent., Durham, North Carolina 27710. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: КИНЕЗИН
ДЕТЕРМИНАНТЫ
СТРУКТУРА
МИКРОТРУБОЧКИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.337

Antibodies to the kinesin motor domain and CENP-E inhibit microtubule depolymerization-dependent motion of chromosomes in vitro [Text] / Vivian A. Lombillo [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 128, N 1-2. - P107-115 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Антитела к двигательному домену кинезина и к белку CENP-e угнетают зависимое от деполимеризации микротрубочек перемещение хромосом in vitro
Аннотация: В системе с изолированными хромосомами (Хр) очищенные поликлональные антитела к кинезину (I) подавляют зависимое от деполимеризации микротрубочек перемещение Хр. Эти антитела распознают полипептид ('ЭКВИВ' 250 кД) при иммуноблоттинге Хр из клеток (Кл) CHO и окрашивают в препарате Хр кинетохоры и пузырьки. Антитела к ассоциированному с кинетохором I-подобному белку CENP-E также распознают при ЭФ компонент 250 кД и окрашивают лишь кинетохоры изолированных Хр. Антитела к головной или хвостовой частям CENP-E снижают втрое скорость перемещения Хр, зависимого от разборки микротрубочек; антитела к области шейки CENP-E блокируют перемещение. Такого действия не оказывают антитела, блокирующие АТФ-зависимое перемещение цитоплазматического домена, хотя они и связываются с кинетохорами. США,[J. R. McJ.], Dep. Mol., Cell. a Devel. Biol., Univ. Colorado, Boulder, CO80309-0347. Библ. 44

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.15
Рубрики: ХРОМОСОМЫ
ДВИЖЕНИЕ
МИКРОТРУБОЧКИ
КИНЕЗИН
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Lombillo, Vivian A.; Nislow, Corey; Yen, Tim J.; Gelfand, Vladimir I.; McIntosh, J.Richard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04Я6.41

Marks, David L.
Association of kinesih with the Golgi apparatus in rat hepatocytes [Text] / David L. Marks, Janer M. Larkin, Mark A. McNiven // J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 9. - P2417-2426 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Ассоциация кинезина с аппаратом Гольджи в гепатоцитах крысы
Аннотация: В поляризованных гапатоцитах крысы (первичная культура) 'ЭКВИВ'0,3% белков гомогената печени составляет кинезин, 30% к-рого ассоциировано с мембранами, а 70% - с цитозолем. Ассоциированный с мембранами кинезин связан гл. обр. с фракциями аппарата Гольджи и с фракциями переносчиков при трансцитозе и секреторных пузырьков с меньшим содержанием кинезина во фракциях эндосом, эндоплазматической сети, лизосом и митохондрий. В первичной культуре и в клонируемых гепатоцитах кинезин выявляется при иммунофлуоресцентной микроскопии главным образом в структурах типа аппарата Гольджи; при иммуноэлектронной микроскопии кинезин солокализуется с маркером аппарата Гольджи 'альфа'-маннозидазой II. США, [M. A. M.], Ctr Bas. Res. Digestive Dis., Mayo Clinica Mayo Found, Rochester, MN 55905. Библ. 68

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.01
Рубрики: МИКРОТРУБОЧКИ
МОТОР
КИНЕЗИН
АССОЦИАЦИЯ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ГЕПАТОЦИТЫ
ПОЛЯРИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Larkin, Janer M.; McNiven, Mark A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.05-04Я6.73

Taylor, Rober.
Yee-Haw! Researchers lasso single motor proteins [Text] / Rober Taylor // J. NIH Res. - 1994. - Vol. 6, N 5. - P40-42 . - ISSN 1043-609X
Перевод заглавия: С помощью лассо исследователи улавливают отдельные моторные белки
Аннотация: Редакционный обзор. Миозин и кинезин перемещаются вдоль F-актина дискретными шагами не более 20 нм, развивая максимальные усилия 5-10 пН. При измерении этих величин применены лазерные ловушки для изучения перемещения микросфер из полистерола с иммобилизованным миозином по активным филаментам. Независимый метод измерения связан с регистрацией смещения стеклянной иглы при перемещении миозиновых головок по актиновым филаментам. Разработана саморегулируемая система с двумя лазерными пучками для удержания актиновой фибриллы и молекулы миозина и определения их положения

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: МИОЗИН
КИНЕЗИН
ПЕРЕМЕЩЕНИЕ
АКТИН
МЕТОДЫ ОЦЕНКИ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.05-04Я6.74

Lillie, S. H.
Immunofluorescence localization of the unconventional myosin, Myo2p, and the putative kinesin-related protein, Smy1p, to the same regions of polarized growth in Saccharomyces cerevisiae [Text] / S. H. Lillie, S. S. Brown // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 125, N 4. - P825-842 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Показанная методом иммунофлуоресценции локализация необычного миозина Myo2p и предполагаемого родственного кинезину белка Smy1p в одинаковых областях поляризованного роста Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Методом иммунофлуоресценции показали локализацию Myo2p и Smy1p в областях активного роста клеток S. cerevisiae в участках почкования, в конъюгирующих клетках и в мостике между зиготами. Подтверждено накопление актина, выявляемого с помощью фаллоидина, в тех же местах, где локализован Myo2p и Smy1p, без ко-локализации этих белков с актином. Не обнаружено корреляции поведения этих белков и микротрубочек. Myo2p и Smy1p выявляется лишь в тех из множественных почек, к-рые накапливают актин. Летальности мутации MYO2 не препятствует сверхэкспрессия гена SMY1. Мутант myo2 отличается от мутантов по гену актина способностью восстанавливаться после осмотических сдвигов. Аллель myo2-66 кодирует Lys511 вместо Glu511 на актин-связывающей стороне моторного домена. США, [S. S. B.], Dep. Anat. a. Cell Biol., Univ. Mechigan Med. Sch., Ann Arbor, MI 48109-0616. Библ. 48

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: МИОЗИН
МИОЗИН MYO2P
БЕЛОК
БЕЛОК SMY1P
КИНЕЗИН
АКТИН
ИММУНОФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
РОСТ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Brown, S.S.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.05-04Я6.199

Sawin, Kenneth E.
Mutations in the kinesin-like protein Eg5 disrupting localization to the mitotic spindle [Text] / Kenneth E. Sawin, Timothy J. Mitchison // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 10. - P4289-4293 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Мутации в кинезин-подобном белке Eg5, нарушающие [его] локализацию в митотическом веретене
Аннотация: Белок Eg5 Xenopus laevis относится к подсемейству bimC кинезин-подобных моторных белков микротрубочек (МТ), локализуется в МТ веретена в митозе, но не в интерфазных МТ. Клетки линии A6 X. laevis трансфицировали производными Eg5, меченными myc, и экспрессировали их с цитомегаловирусного промотора. Установлено, что белок mycEg5 локализуется в цитоплазме в интерфазе, начинает связываться с МТ в ранней профазе и остается локализованным в веретене и/или в МТ клеточной пластинки в течение митоза до конца телофазы. Для такого регулируемого клеточным циклом адресования необходимы N- и C-концы Eg5. В C-концевом домене Eg5 имеется консервативная последовательность, включающая потенциальный сайт фосфорилирования киназой p34{cdc2}. Мутация остатка Thr{937} в нефосфорилируемый Ala предотвращает, а мутация в остаток Ser сохраняет локализацию белка в веретене. Предположено, что фосфорилирование Eg5 может регулировать его локализацию в веретене в ходе клеточного цикла. США, Dept. Pharmacol., Univ. California, San Francisco, CA 94143-0450. Библ. 37

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: БЕЛОК EG5
КИНЕЗИН-ПОДОБНЫЙ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ
МУТАЦИИ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
МИТОТИЧЕСКОЕ ВЕРЕТЕНО
XENOPUS LAEVIS

Доп.точки доступа:
Mitchison, Timothy J.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.98

Characterization of a minus end-directed kinesin-like motor protein from cultured mammalian cells [Text] / Ryoko Kuriyama [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 129, N 4. - P1049-1059 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Особенности направляемого (-)-концом кинезиноподобного моторного белка из культивируемых клеток млекопитающих
Аннотация: С помощью антитела к веретену клеток (Кл) CHO идентифицирован белок 66 кД, локализованный в интерфазной центросоме и в митотическом веретене. Его кДНК кодирует полипептид из 622 аминокислот; 340 C-концевых остатков гомологичны консервативному моторному домену надсемейства кинезина. Белок содержит центральную 'альфа'-спираль, реагирующую с антителом, и глобулярные домены на N- и C-концах. Анализ делеционных мутантов показал необходимость для взаимодействия с микротрубочками 'альфа'-спирального и C-концевого (но не N-концевого) доменов. Белок обеспечивает скольжение микротрубочек со скоростью 1-8,4 мкм/мин с направленным вперед (-)-концом. Показана идентичность на 86% моторного белка с продуктом гена HSET, локализованного на центромерном конце области главного комплекса гистосовместимости хромосомы 6 человека. США, Dep. Cell Biol. a. Neuroanat., Univ. Minnesota, Minneapolis, MN 05545. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: КИНЕЗИН
МОТОРНЫЙ БЕЛОК
МИТОТИЧЕСКОЕ ВЕРЕТЕНО
СТРУКТУРА
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Kuriyama, Ryoko; Kofron, Matthew; Essner, Russell; Kato, Takako; Dragas-Granoic, Sasa; Omoto, Charlotte K.; Khodjakov, Alexey

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.65

Pesavento, Patricia A.
Characterization of the KLP68D kinesin-like protein in Drosophila: Possible roles in axonal transport [Text] / Patricia A. Pesavento, Russell J. Stewart, Lawrence S. B. Goldstein // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 4. - P1041-1048 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Особенности кинезиноподобного белка KLP68D дрозофилы: возможная роль в аксонном транспорте
Аннотация: Описание кинезиноподобного моторного белка Drosophila melanogaster, кДНК к-рого кодирует белок с доменом, обладающим большим сходством с 340-звенным моторным доменом тяжелой цепи кинезина. Рядом с этим доменом расположена гиперспирализованная 'альфа'-спиральная область, сходная с таковыми белка KIF3 мыши и белка KRP85 морского ежа, и глобулярная "хвостовая" область. Образованный в E. coli KLP68D служит подобно кинезину ориентированным на (+)-конец микротрубочковым мотором. При гибридизации in situ показана экспрессия гена KLP68D в центральной и в периферической нервной системе эмбриона дрозофилы. По-видимому, KLP68D участвует в антероградном аксонном транспорте отличных от переносимых кинезином объектов. США, [L. S. B. G.], Dep. Pharmacol., Univ. California Sch. Med., La Jolla CA 92093-0683. Библ. 29

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: МИКРОТРУБОЧКИ
МОТОРНЫЕ БЕЛКИ
КИНЕЗИН
РОДСТВЕННЫЙ БЕЛОК KLP68D
ХАРАКТЕРИСТИКА
DROSOPHILA

Доп.точки доступа:
Stewart, Russell J.; Goldstein, Lawrence S.B.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.148

The Drosophila kinesin-like protein KLP3A is a midbody component required for central spindle assembly and initiation of cytokinesis [Text] / Byron C. Williams [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 129, N 3. - P709-723 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Кинезиноподобный белок KLP3A Drosophila является компонентом клеточной пластинки, необходимым для сборки центрального веретена и инициации цитокинеза
Аннотация: Обнаружен новый белок из семейства кинезинов KLP3A, локализующийся в экваториальной области центрального веретена в поздней анафазе и телофазе мейоза у самцов дрозофилы. Его роль состоит в стабилизации центрального веретена, к-рое является источником сигнала инициации борозды дробления. Италия, [M. L. G.], Section Genetics Devel. Cornell Univ., Ithaca, NY 14853-2703. Библ. 65

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: КИНЕЗИН
РОДСТВЕННЫЕ БЕЛКИ KLP3A
ЦИТОКИНЕЗ
ВЕРЕТЕНО
DROSOPHILA

Доп.точки доступа:
Williams, Byron C.; Riedy, Michael F.; Williams, Erika V.; Gatti, Maurizio; Goldberg, Michael L.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.92

Авсюк, А. Ю.
Кинезин, ассоциированный с промежуточными виментиновыми филаментами, содержит специфическую легкую цепь [Текст] / А. Ю. Авсюк, А. А. Минин, Ф. К. Гиоева // Докл. АН. - 1995. - Т. 345, N 1. - С. 119-122 . - ISSN 0869-5652
Аннотация: Внутриклеточный транспорт различных органелл у эукариот осуществляется с участием так называемых белков-транслокаторов. Это механохимические АТФазы, обладающие способностью превращать энергию АТФ в механическое перемещение клеточных структур. Одним из таких транслокаторов, осуществляющим транспорт органелл вдоль микротрубочек, является кинезин. Изучали функционирование кинезина в фибробластах. Показано наличие специфической легкой цепи в составе молекулы кинезина, ассоциированного с виментиновыми филаментами. Авт. предполагают, что эта легкая цепь могла бы служить адаптором для моторной тяжелой цепи на этих цитоскелетных структурах. Россия, Ин-т белка РАН, Пущино. Библ. 14

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01 + 341.19.19.17
Рубрики: КИНЕЗИН
СПЕЦИФИЧЕСКАЯ ЛЕГКАЯ ЦЕПЬ
ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Минин, А.А.; Гиоева, Ф.К.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.10-04Я6.46

Walker, R. A.
ncd and kinesin motor domains interact with both 'альфа'- and 'бета'-tubulin [Text] / R. A. Walker // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 13. - P5960-5964 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Моторные домены ncd и кинезина взаимодействуют и с 'альфа'- и с 'бета'-тубулином
Аннотация: Моторные домены кинезина и направляемого минус-концом микротрубочек белка ncd Drosophila связываются с микротрубочками со стехиометрией 1 моторный домен на 1 димер тубулина, причем во взаимодействии участвуют как 'альфа'-, так и 'бета'-тубулины. США, Dep. Biol., Virginia Polytechnic Inst. and State Univ., Blacksburg, VA 24061-0406. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.02 + 343.17.23.05.05.05.09
Рубрики: 'АЛЬФА'-ТУБУЛИН
'БЕТА'-ТУБУЛИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК NСD
КИНЕЗИН
DROSOPHILA

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.11-04Я6.104

Johnson, Kamin J.
Kinesin localizes to the trans-Golgi network regardless of mirotubule organization [Text] / Kamin J. Johnson, Eric S. Hall, Kim Boekelheide // Eur. J. Cell Biol. - 1996. - Vol. 69, N 3. - P276-287 . - ISSN 0171-9335
Перевод заглавия: Кинезин локализован в транс-Гольджи-сети независимо от организации системы микротрубочек
Аннотация: Применив моноклональные антитела к кинезину, показали методами иммуноэлектронной и иммунофлуоресцентной микроскопии, что кинезин в первичных культурах клеток (Кл) Сертоли из семенников крыс в возрасте 21 сут локализован в транс-Гольджи-сети. Окрашивание на кинезин отсутствует в трубчатых структурах, индуцированных в транс-Гольджи-сети брефельдином A, и выявляется в остатках этой сети. Несмотря на резкие различия в организации системы микротрубочек кинезин постоянно связан с транс-Гольджи-сетью. В криотомных срезах из семенников, подвергнутых действию колхицина и интактных, кинезин выявляется вместе с цистернальным белком аппарата Гольджи; под действием брефельдина A происходит разъединение кинезина и цистернального белка. США, Dep. Pathol. a. Lab. Med., Brown Univ., Providence, RI, 02912. Библ. 46

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11 + 341.19.17.07.03
Рубрики: ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
ТРАНС-СЕТЬ
КИНЕЗИН
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
МИКРОТРУБОЧКИ
СИСТЕМА
СЕРТОЛИ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Hall, Eric S.; Boekelheide, Kim

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.11-04М1.73

Immunolocalization of the heterotrimeric kinesin-related protein KRP[85/95] in the mitotic apparatus of sea urchin embryos [Text] / John H. Henson [et al.] // Dev. Biol. - 1995. - Vol. 171, N 1. - P182-194 . - ISSN 0012-1606
Перевод заглавия: Иммунолокализация гетеротримерного кинезин-подобного белка KRP[(85/95)] в митотическом аппарате эмбрионов морского ежа
Аннотация: Методом конфокальной световой микроскопии с использованием моноклональных антител исследовали внутриклеточное распределение гетеротримерного моторного белка микротрубочек KRP[(85/95)] (МБМ) в делящихся клетках эмбрионов морского ежа (на стадиях 1-го цикла деления, 32 и 64 бластомеров). Продемонстрирована ассоциация МБМ с митотическим аппаратом. В профазе МБМ имеет околоядрышковую локализацию, в метафазе он ассоциирован с микротрубочками, соединяющими кинетохор с полюсами, в анафазе - с межверетенной зоной. Телофаза митоза характеризуется дисперсным распределением МБМ. МБМ митотического аппарата ассоциирован с мембранными везикулами, но не с эндоплазматическим ретикулумом. В терминально дифференцированных и неделящихся целомоцитах зрелых особей МБМ не содержится. США, Dep. Biol., Dickinson Coll., Carlisle, PA 17013. Библ. 52

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.07.07.07
Рубрики: БЕЛОК
КИНЕЗИН-ПОДОБНЫЙ
ГЕТЕРОДИМЕРНЫЙ
ИММУНОЛОКАЛИЗАЦИЯ
МИТОТИЧЕСКИЙ АППАРАТ
ЭМБРИОНЫ
МОРСКИЕ ЕЖИ

Доп.точки доступа:
Henson, John H.; Cole, Douglas G.; Terasaki, Mark; Rashid, Dana; Scholey, Jonathan M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.88

Characterizing the kinesin-connecting kinectin [Text] / A. Futterer [et al.] // Trends Cell Biol. - 1995. - Vol. 5, N 7. - P270 . - ISSN 0962-8924
Перевод заглавия: Описание соединяющегося с кинезином кинектина
Аннотация: Краткий редакционный обзор. Изучали белок 160 кД кинектин, связывающий органеллы с кинезином. Гидрофобный N-конец кинектина обеспечивает его заякоривание в мембране микросом; остальная гидрофильная часть молекулы, по-видимому, гиперспирализуется и в таком виде участвует в гомодимеризации и связывании с кинезином. В трансфицированных кДНК кинектина клетках CV-1 кинектин ко-локализован с маркерами эндоплазматической сети. Антитела к цитозольному домену кинектина резко снижают подвижность пузырьков на поляризованных микротрубочках и ослабляют связывание кинезина с микросомами. Антитело к кинектину частично подавляет связывание цитоплазматического динеина с микросомами и их перемещение в направлении (-)-конца. Библ. 3

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: КИНЕЗИН
КИНЕКТИН
АССОЦИАЦИЯ
РЕДАКЦИОННЫЙ ОБЗОР

Доп.точки доступа:
Futterer, A.; Kruppa, G.; Kramer, B.; Lemke, H.; Kronke, M.; Yu, H.; Nicchitta, C.V.; Kumar, J.; Becker, M.; Toyoshima, I.; Sheetz, M.P.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.308

Kinesin-mediated organelle translocation revealed by specific cellular manipulations [Text] / Fabian Feiguin [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 4. - P1021-1039 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Опосредуемая кинезином транслокация органелл, выявляемая особыми манипуляциями на клетках
Аннотация: В культивируемых нейронах гиппокампа подавление синтеза тяжелых цепей кинезина при введении антисмысловых олигонуклеотидов ведет к уменьшению флуоресцентного окрашивания 3,3'-дигексилоксакарбоциамин-йодидом DiOC6(3) нейритов и конусов роста. В астроцитах супрессия ведет к исчезновению окрашиваемой DiOC6(3) ретикулярной сети на периферии клеток (Кл) с накоплением метки в центральных частях Кл. Распределение митохондрий, микротрубочек и микрофиламентов не изменяется вследствие супрессии тяжелых цепей кинезина, к-рая ведет к полному угнетению вызванного брефельдином А распространения и тубулирования ассоциированных с аппаратом Гольджи структур с повышенным содержанием рецепторов для маннозо-6-фосфата; супрессия предотвращает pH-индуцированное антероградное перераспределение поздне-эндоцитозных структур. По-видимому, кинезин опосредует антероградный транспорт тубуловезикулярных структур, исходящих из центральной вакуолярной системы, в частности, из эндоплазматической сети. США, [K. S. K.], Ctr Neurol. Dis., Brigham a, Women's Hosp., Boston, MA 02115. Библ. 51

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.13
Рубрики: ОРГАНЕЛЛЫ
ТУБУЛОВЕЗИКУЛЯРНЫЕ СТРУКТУРЫ
ТРАНСПОРТ
ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС
КИНЕЗИН
НЕЙРОНЫ

Доп.точки доступа:
Feiguin, Fabian; Ferreira, Adriana; Kosik, Kenneth S.; Caceres, Alfredo

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска