СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН<.>)

Общее количество найденных документов : 62
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-62

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.06-04Н1.190

Genetic analysis of the cytalytic domain of the GAP gene in human lung cancer cell lines [Text] / Tetsuya Mitsudomi [et al.] // Hum. Genet. - 1994. - Vol. 93, N 1. - P27-31 . - ISSN 0340-6717
Перевод заглавия: Генетический анализ каталитического домена гена GAP у линий клеток рака легкого у человека
Аннотация: Исследовали серию постоянных линий клеток немелкоклеточных и мелкоклеточных карцином легкого. Методом гибридизации по Саузерну оценивали каталитический домен гена GAP (домен, активирующий ген ras GAP) с целью выявления больших изменений; малые изменения (напр., точковые мутации) выявляли методами денатурирующего электрофореза в градиентном геле (denaturating gradient gel electrophoresis) и однонитевого конформационного полиморфизма (single-strand conformation polymorphism). Мутаций исследованного домена не выявили. Полагают, что мутационная инактивация каталитического домена гена GAP не играет роли в развитии рака легкого. США, NCI and Nat. Naval Med. Cent., Bethesda, MD 20 889-5105. Библ. 32.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.21
Рубрики: КУЛЬТУРА ТКАНЕЙ
РАК ЛЕГКОГО
ПОСТОЯННЫЕ ЛИНИИ
ГИБРИДИЗАЦИЯ ПО САУЗЕРНУ
ДЕНАТУРИРУЮЩИЙ ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ГРАДИЕНТНОМ ГЕЛЕ
ОДНОНИТЕВОЙ КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПОЛИМОРФИЗМ
ГЕН GAP
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Mitsudomi, Tetsuya; Friedman, Eitan; Gejman, Pablo V.; McCormick, Frank; Gazdar, Adi F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.08-04М2.215

A comparative study of partial primary structures of the catalytic region of mammalian protein C [Text] / Masahiro Murakawa [et al.] // Brit. J. Haematol. - 1994. - Vol. 86, N 3. - P590-600 . - ISSN 0007-1048
Перевод заглавия: Сравнительный анализ частичной первичной структуры каталитического домена протеина С млекопитающих
Аннотация: Исследована мол. структура каталитич. домена (и соотв. ему фрагмент гена) протеина-С - плазматического зимогена сериновой протеазы, участвующего в контроле процесса свертывания крови (обладает способностью к протеолитич. инактивации неферментативных кофакторов Va и VIIIa) и зависимого от витамина К. Проведено сравнение протеина-С человека, быка, крысы (известны из литературы), макаки-резус, кошки, собаки, козы, лошади и мыши (получены впервые). Установлен высокий уровень гомологии как нуклеотидных последовательностей (скрининг проведен с использованием кДНК-PROC человека и быка), так и аминокислотного сиквенса - в последнем случае в пределах 69-96%. Полностью идентичным у всех 9 видов млекопитающих оказалось положение 5 остатков цистеина, а также сайтов предположительного присоединения углеводородных лигандов. Также типичными для большинства видов оказались необычные аминокислотные варианты (аспарагиновая к-та в положении 257 и серин-360), известные в составе протеина-С человека: это указывает на их функциональную значимость. Япония, Div. Haematol., Harasanshin General Hosp., Taihaku-machi 1-8, Hakata-ku, Fukuoka 812. Библ. 65.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.25
Рубрики: БЕЛКИ
ПРОТЕИН С
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
МЛЕКОПИТАЮЩИЕ

Доп.точки доступа:
Murakawa, Masahiro; Okamura, Takashi; Kamura, Takumi; Kuroiwa, Mika; Harada, Mine; Niho, Yoshiyuki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.149

Mainetenance of the hydrophobic face of the diphtheria toxin amphipathic transmembrane helix 1 is essential for the efficient delivery of the catalytic domain to the cytosol of target cells [Text] / J. C. vanderSpek [et al.] // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 8. - P985-989 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Поддержание гидрофобной поверхности амфипатической трансмембранной спирали 1 дифтерийного токсина существенно для эффективного переноса каталитического домена в цитозоль клетки-мишени
Аннотация: The transmembrane (T) domain of diphtheria toxin (DT) comprises nine 'альфа'-helices and has been shown to play an essential role in the efficient delivery of the catalytic (C) domain of DT across the eukaryotic cell membrane and into the cytosol. We have demonstrated recently that the first three amphipathic helixes of the T domain, although not necessary for either channel formation or receptor binding, are required for the efficient transmembrane delivery of the C domain. In the present study, we have performed a detailed structure-function analysis of T domain helix 1 (TH1) of the DT-related fusion protein DAB[389]IL-2. We performed exchange and site-directed mutagenesis of TH1 and the resulting mutant fusion toxins were analyzed by gel electrophoresis and tested for their efficiencies in the delivery of the C domain to the cell cytosol. We demonstrate that the overall charge distribution and hydrophobicity of amino acids in the amphipathic helix TH1, rather than a specific amino acid sequence, are critical for the function of this helix. The insertion of a charged residue in the hydrophobic face of TH1 abolishes cytotoxic activity, whereas replacement of a hydrophobic residue by a charged amino acid in the hydrophilic face of the helix has little, if any, effect on cytotoxic activity. In addition, we have identified Ser220 by site-directed mutagenesis as a residue that appears to be critical for correct folding of the fusion toxin. Mutations in this position result in fusion proteins that are extremely sensitive to proteolytic attack. США, Evans Dep. Clinical Res. Boston Univ. Med. Cent. Univ. Hosp., 88 East Newton Street, Boston, MA 02118. Библ. 20

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ПЕРЕНОС
КЛЕТКИ-МИШЕНИ

Доп.точки доступа:
vanderSpek, J.C.; Howland, K.; Friedman, T.; Murphy, J.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.340

Mainetenance of the hydrophobic face of the diphtheria toxin amphipathic transmembrane helix 1 is essential for the efficient delivery of the catalytic domain to the cytosol of target cells [Text] / J. C. vanderSpek [et al.] // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 8. - P985-989 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Поддержание гидрофобной поверхности амфипатической трансмембранной спирали 1 дифтерийного токсина существенно для эффективного переноса каталитического домена в цитозоль клетки-мишени
Аннотация: The transmembrane (T) domain of diphtheria toxin (DT) comprises nine 'альфа'-helices and has been shown to play an essential role in the efficient delivery of the catalytic (C) domain of DT across the eukaryotic cell membrane and into the cytosol. We have demonstrated recently that the first three amphipathic helixes of the T domain, although not necessary for either channel formation or receptor binding, are required for the efficient transmembrane delivery of the C domain. In the present study, we have performed a detailed structure-function analysis of T domain helix 1 (TH1) of the DT-related fusion protein DAB[389]IL-2. We performed exchange and site-directed mutagenesis of TH1 and the resulting mutant fusion toxins were analyzed by gel electrophoresis and tested for their efficiencies in the delivery of the C domain to the cell cytosol. We demonstrate that the overall charge distribution and hydrophobicity of amino acids in the amphipathic helix TH1, rather than a specific amino acid sequence, are critical for the function of this helix. The insertion of a charged residue in the hydrophobic face of TH1 abolishes cytotoxic activity, whereas replacement of a hydrophobic residue by a charged amino acid in the hydrophilic face of the helix has little, if any, effect on cytotoxic activity. In addition, we have identified Ser220 by site-directed mutagenesis as a residue that appears to be critical for correct folding of the fusion toxin. Mutations in this position result in fusion proteins that are extremely sensitive to proteolytic attack. США, Evans Dep. Clinical Res. Boston Univ. Med. Cent. Univ. Hosp., 88 East Newton Street, Boston, MA 02118. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ПЕРЕНОС
КЛЕТКИ-МИШЕНИ

Доп.точки доступа:
vanderSpek, J.C.; Howland, K.; Friedman, T.; Murphy, J.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.01-04Б1.170

Boerth, Nancy J.
Expression of the catalytic domain of cyclic GMP-dependent protein kinase in a baculovirus system [Text] / Nancy J. Boerth, Thomas M. Lincoln // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 342, N 3. - P255-260 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Экспрессия каталитического домена cGMP-зависимой протеинкиназы в бакуловирусной системе
Аннотация: Описано получение рекомбинантного каталитического домена (остатки 336-671) cGMP-зависимой протеинкиназы (ПК) типа I путем клонирования укороченной ПК-кДНК в рекомбинантном бакуловирусе и инфицирования этим вирусом культуры клеток насекомых. Показано, что рекомбинантный каталитический домен обладает cGMP-независимой активностью ПК с той же субстратной специфичностью, к-рая характеризует природную ПК. При трансфекции кДНК каталитического домена ПК в культивируемые гладкомышечные клетки млекопитающих наблюдались изменения морфологии клеток. Обсуждается перспектива использования каталитического домена для анализа роли катализируемого данной ПК фосфорилирования белков in vivo. США, Dep. Pathology, Div. Mol., Cell. Pathology, Univ., Birmingham, AL 35294. Библ. 24

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА ЦАМФ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ЭКСПРЕССИЯ
БАКУЛОВИРУСНАЯ СИСТЕМА

Доп.точки доступа:
Lincoln, Thomas M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.148

Characterization of a soluble, catalytically active form of Escherichia coli leader peptidase: Requirement of detergent or phospholipid for optimal activity [Text] / William R. Tschantz [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 12. - P3935-3941 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика растворимой, каталитически активной формы лидерной пептидазы Escherichia coli: потребность в детергентах и фосфолипидах для оптимальной активности
Аннотация: Характеризовали каталитический периплазматический домен ('ЛАПЛАС' 2-75) лидерной пептидазы E. coli, отщепляющей лидерную последовательность у "экспортированных" белков. Показано, что домен пептидазы имел k[cat]=3,0 c{-1} и K[m]=32 мкМ для субстрата - про-OmpA нуклеазы A. В отличие от интактного фермента (pI=6,8) домен пептидазы растворим в воде и имеет pI=5,6. Показано, что при замене серина 90 и лизина 145 в домене на аланин активность домена пептидазы уменьшалась в 500 раз. Установлено, что Тритон X-100 (3,57 мкМ) и фосфолипиды E. coli (2,1 мкг/мл - 2,1 мг/мл) стимулируют активность домена пептидазы. США, Dep. Chem., The Ohio State Univ., Columbus, OH 43210. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕПТИДАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ХАРАКТЕРИСТИКА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Tschantz, William R.; Paetzel, Mark; Cao, Guoqing; Suciu, Dominic; Inouye, Masayori; Dalbey, Ross E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.05-04Б1.125

The effect of internal autocleavage on kinetic properties of the human cytomegalovirus protease catalytic domain [Text] / Donald R. O'Boyle [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 9. - P4753-4758 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Влияние внутреннего саморасщепления на кинетические свойства каталитического домена протеазы цитомегаловируса человека
Аннотация: Каталитический домен (28 кД) цитомегаловируса человека в результате автолитического расщепления по центру I образует N-концевой (15 кД; N15) и C-концевой (13 кД; C13) фрагменты. При таком расщеплении in vitro кинетические свойства фермента не изменялись. В смеси раздельно экспрессированных рекомбинантных фрагментов N15 и C13 образуется их комплекс с полной протеолитической активностью. США, Dep. Virol., Bristol-Myers Squibb Pharm. Res. Inst., Princeton, NJ 08543. Библ. 31

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ЦИТОМЕГАЛОВИРУС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
O'Boyle, Donald R.; Wager-Smith, Karen; Stevens, John T.; Weinheimer, Steven P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.6

The second zinc atom in the matrix metalloproteinase catalytic domain is absent in the full-length enzymes: A possible role for the C-terminal domain [Text] / Frances Willenbrock [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 358, N 2. - P189-192 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Второй атом цинка в каталитическом домене металлопротеиназы матрикса отсутствует в полной форме ферментов: возможная роль C-концевого домена
Аннотация: Делеционные мутанты матриксных металлопротеиназ, имеющие каталитический домен, содержат два атома цинка в молекуле, один из к-рых важен для катализа, а другой выполняет структурную роль. Определено содержание цинка в полных и урезанных мутантах простромелизина-1 и прожелатиназы A. Обнаружено, что второй атом цинка отсутствует в полной форме проферментов. Предполагается, что роль этого атома цинка в поддержании структуры каталитического домена выполняется C-концом полного фермента. Великобритания, Dep. Biochem., Queen Mary & Westfield Coll., Univ. London, London, E1 4NS. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ДЕЛЕЦИОННЫЕ МУТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Willenbrock, Frances; Murphy, Gillian; Phillips, Ian R.; Brocklehurst, Keith

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.120

Catalytic domain of human immunodeficiency virus type 1 integrase: Identification of a soluble mutant by systematic replacelemt of hydrophobic residues [Text] / Timothy M. Jenkins [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 13. - P6057-6061 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Каталитический домен интегразы вируса иммунодефицита человека типа 1: идентификация растворимого мутанта с помощью систематического замещения гидрофобных остатков
Аннотация: Изучению интегразы ВИЧ-1 и ее каталитического сердцевинного домена (КСД) методами рентгеноструктурного анализа и ЯМР мешают низкая растворимость и склонность к агрегации. С целью повысить растворимость белка гидрофобные остатки в КСД замещены на Ala и Lys методом сайт-направленного мутагенеза. Замена Phe[188]'-'Lys привела к образованию сохранившего каталитическую активность, хорошо растворимого и монодисперсного в растворе КСД. Этот мутантный КСД был использован для рентгеноструктурного анализа с разрешением 2,5 A. США, Lab. Molec. Biol., NIDDKD, Bethesda, MD 20892-0560. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ИНТЕГРАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ
РАСТВОРИМЫЙ МУТАНТ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
РЕТРОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Jenkins, Timothy M.; Hickman, Alison B.; Dyda, Fred; Ghirlando, Rodolfo; Davies, David R.; Craigie, Robert

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.45

Kamikura, Darren M.
Identification of tyrosine 489 in the carboxy terminus of the Tpr-met oncoprotein as a major site of autophosphorylation [Text] / Darren M. Kamikura, Monica A. Naujokas, Morag Park // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 3. - P1010-1017 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Идентификация Tyr 489 на C-конце онкобелка Tpr-Met как главного сайта аутофосфорилирования
Аннотация: В составе каталитического домена онкобелка Tpr-Met идентифицированы Tyr 365 и Tyr 366 и в рецепторе Met - Tyr 1234 и Tyr 1235, фосфорилируемые и необходимые для каталитической и биологической активности онкобелка и рецептора. Методами направленного мутагенеза, картирования фосфопептидов и защиты от дефосфорилирования показали, что лишь Tyr 489 и C-конце онкобелка Tpr-Met подвергается интенсивному фосфорилированию; эта модификация необходима для проявления биологической активности онкобелка. Фосфорилированию не подвергается Tyr 498 на C-конце онкобелка, несущественный для его биологической активности. Канада, Dep. Biochem., McGill Univ., Montreal, Qubec, H3A 1A1. Библ. 60

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.15.07
Рубрики: ОНКОБЕЛОК TPR-MET
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ТИРОЗИИ
ОСТАТКИ
САЙТЫ ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Naujokas, Monica A.; Park, Morag

11.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.312

High-resolution structure of the catalytic domain of avian sarcoma virus integrase [Text] / Grzegorz Bujacz [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 253, N 2. - P333-346 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура с высоким разрешением каталитического домена интегразы вируса саркомы птиц
Аннотация: Методом многоволновой аномальной дифракции получена кристаллическая структура изолированного каталитического домена интегразы (И) вируса саркомы птиц (ВСП) с разрешением 1,7A. В ячейке находятся две м-лы белка, каждая из к-рых имеет смешанную 'бета'-структурную область, окруженную пятью 'альфа'-спиралями. Судя по общей укладке и расположению каталитических карбоксильных остатков, И ВСП принадлежит к сверхсемейству белков, включающему два типа нуклеаз - RuvC и РНКазу H. По общей укладке и поверхности раздела в димере домены И ВСП и ВИЧ-1 подобны. Точно определена упорядоченная локализация критических карбоксилатов Asp64, Asp121 и Glu157. США, Macromol. Struct. Lab., NCI-Frederick Cancer Res. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 49

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
ВИРУС САРКОМЫ ПТИЦ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Bujacz, Grzegorz; Jaskoski, Mariusz; Alexandratos, Jerry; Wlodawer, Alexander; Merkel, George; Katz, Richard A.; Skalka, Anna Marie

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.12-04Б1.114

High-resolution structure of the catalytic domain of avian sarcoma virus integrase [Text] / Grzegorz Bujacz [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 253, N 2. - P333-346 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура с высоким разрешением каталитического домена интегразы вируса саркомы птиц
Аннотация: Методом многоволновой аномальной дифракции получена кристаллическая структура изолированного каталитического домена интегразы (И) вируса саркомы птиц (ВСП) с разрешением 1,7A. В ячейке находятся две м-лы белка, каждая из к-рых имеет смешанную 'бета'-структурную область, окруженную пятью 'альфа'-спиралями. Судя по общей укладке и расположению каталитических карбоксильных остатков, И ВСП принадлежит к сверхсемейству белков, включающему два типа нуклеаз - RuvC и РНКазу H. По общей укладке и поверхности раздела в димере домены И ВСП и ВИЧ-1 подобны. Точно определена упорядоченная локализация критических карбоксилатов Asp64, Asp121 и Glu157. США, Macromol. Struct. Lab., NCI-Frederick Cancer Res. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 49

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
ВИРУС САРКОМЫ ПТИЦ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Bujacz, Grzegorz; Jaskoski, Mariusz; Alexandratos, Jerry; Wlodawer, Alexander; Merkel, George; Katz, Richard A.; Skalka, Anna Marie

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.01-04Я6.306

Formation of actin stress fibers and focal adhesions enhanced by Rho-kinase [Text] / Mutsuki Amano [et al.] // Science. - 1997. - Vol. 275, N 5304. - P1308-1311 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Образование актиновых стрессовых фибрилл и фокального сцепления, усиленное Rho-киназой
Аннотация: Микроинъекция каталитического домена Rho-киназы в растущие на бессывороточной среде Swiss 3T3 клетки вызывает формирование стрессовых фибрилл и фокальных контактов. Стимуляция клеток лизофосфатидиловой кислотой (ЛФК) также приводит к появлению новых стрессовых фибрил. Микроинъекции неактивного каталитического домена Rho, Rho-связывающего домена или домена гомологии плекстрину подавляет ЛФК-стимулируемое образование стрессовых фибрил и фокальных контактов. Аналогичные результаты получаются при микроинъекциях кДНК, кодирующих различные домены Rho-киназы, в клетки почки собаки. Полученные результаты указывают на то, что Rho-киназа регулирует образование стрессовых фибрилл и фокальных контактов в ответ на активацию Rho. Япония, Div. Signal Transduction, Nara Inst. Sci. Technology, Ikoma 630-01. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.13
Рубрики: КИНАЗА-RHO
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
РОЛЬ
АКТИН
СТРЕССОВЫЕ ФИБРИЛЛЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
КЛЕТКИ 3T3

Доп.точки доступа:
Amano, Mutsuki; Chihara, Kazuyasu; Kimura, Kazushi; Fukata, Yuko; Nakamura, Nao; Matsuura, Yoshiharu; Kaibuchi, Kozo

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.02-04Б4.149

Structure of the Clostridium stercorarium gene celY encoding the exo-1,4-'бета'-glucanase Avicelase II [Text] / Karin bronnenmeler [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 3. - P891-989 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Структура гена celY Clostridium stercorarium, кодирующего экзо-1,4-'бета'-глюканазу Авицелазу II
Аннотация: Авицелаза II Clostridium stercorarium представляет собой новый тип экзоглюканаз, действуя в большей степени как целлодекстриногидролаза, чем целлобиогидролаза. Комплекс Авицелазы II с эндоглюканазой Авицелазой I эффективно гидролизует микрокристаллическую целлюлозу. Определена нуклеотидная последовательность гена celY Авицелазы II, охарактеризован его продукт. Ген celY расположен рядом с геном celZ Авицелазы I. С помощью ПЦР ген celY удалось клонировать и экспрессировать в Escherichia coli как химерный белок LacZ'-CelY. Этот белок очищен, его св-ва совпали с таковыми Авицелазы II, выделенной из C. stercorarium. Судя по строению каталитического домена, Авицелаза II принадлежит к семейству L-целлюлаз. Германия, Inst. for Microbiol., Technical Univ. Munich, Arcisstra'бета'e 21, D-80290 Munchen. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: CLOSTRIDIUM STERCORARIUM (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН CELY
ГЕН ЭКЗО-1,4-'БЕТА'-ГЛЮКАНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЛИЯНИЕ LACZ-CELY
ФЕРМЕНТЫ
ЭКЗО-1,4-'БЕТА'-ГЛЮКАНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРОЕНИЕ

Доп.точки доступа:
bronnenmeler, Karin; Kundt, Derstin; Riedel, Kathrin; Schwarz, Wolfgang H.; Staudenbauer, Walter L.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.92

Structure of the Clostridium stercorarium gene celY encoding the exo-1,4-'бета'-glucanase Avicelase II [Text] / Karin bronnenmeler [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 3. - P891-989 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Структура гена celY Clostridium stercorarium, кодирующего экзо-1,4-'бета'-глюканазу Авицелазу II
Аннотация: Авицелаза II Clostridium stercorarium представляет собой новый тип экзоглюканаз, действуя в большей степени как целлодекстриногидролаза, чем целлобиогидролаза. Комплекс Авицелазы II с эндоглюканазой Авицелазой I эффективно гидролизует микрокристаллическую целлюлозу. Определена нуклеотидная последовательность гена celY Авицелазы II, охарактеризован его продукт. Ген celY расположен рядом с геном celZ Авицелазы I. С помощью ПЦР ген celY удалось клонировать и экспрессировать в Escherichia coli как химерный белок LacZ'-CelY. Этот белок очищен, его св-ва совпали с таковыми Авицелазы II, выделенной из C. stercorarium. Судя по строению каталитического домена, Авицелаза II принадлежит к семейству L-целлюлаз. Германия, Inst. for Microbiol., Technical Univ. Munich, Arcisstra'бета'e 21, D-80290 Munchen. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: CLOSTRIDIUM STERCORARIUM (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН CELY
ГЕН ЭКЗО-1,4-'БЕТА'-ГЛЮКАНАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЛИЯНИЕ LACZ-CELY
ФЕРМЕНТЫ
ЭКЗО-1,4-'БЕТА'-ГЛЮКАНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРОЕНИЕ

Доп.точки доступа:
bronnenmeler, Karin; Kundt, Derstin; Riedel, Kathrin; Schwarz, Wolfgang H.; Staudenbauer, Walter L.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.104

Homology modelling of two subtilisin-like serine proteases from the hyperthermophilic archaea Pyrococcus furiosus and Thermococcus stetteri [Text] / Wilfried G. B. Voorhorst [et al.] // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 8. - P905-914 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Моделирование по гомологии двух субтилизиноподобных сериновых протеаз из гипертермофильных архебактерий Pyrococcus furiosus и Thermococcus stetteri
Аннотация: Из крайне термофильных архебактерий Th. stetteri выделен и клонирован ген, подобный гену пиролизина из P. furiosus. Сравнение последовательностей этих протеаз показало, что протеаза Th. stetteri (стеттерлизин, СЛ) содержит каталитический домен, высокогомологичный др. субтилизиноподобным протеазам, что позволило построить по гомологии модель структуры СЛ. Сравнение модели со структурой гомологов из термофильных и мезофильных организмов позволило выявить особенности СЛ, связанные с его крайней термостабильностью. В частности, он содержит повышенное число остатков, включенных в пары и сети заряд-зарядовых и межароматических взаимодействий. СЛ имеет широкую субстратную специфичность и, как и пиролизин, способен к автокаталитической активации. Нидерланды, Dep. Biophys. Chem., NIZO, POB 20, NL-6710 BA Ede. Библ. 61

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕАЗЫ
СУБТИЛИЗИНОПОДОБНЫЕ СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕАЗЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
МОДЕЛИРОВАНИЕ ПО ГОМОЛОГИИ
PYROCOCCUS FURIOSUS
THERMOCOCCUS STETTERI

Доп.точки доступа:
Voorhorst, Wilfried G.B.; Warner, Angela; de, Vos Willem M.; Siezen, Roland

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.385

Molecular organization in site-specific recombination: The catalytic domain of bacteriophage HP1 integrase at 2.7 A resolution [Text] / Alison Burgess Hickman [et al.] // Cell. - 1997. - Vol. 89, N 2. - P227-237 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Молекулярная организация в сайт-специфической рекомбинации: каталитический домен интегразы бактериофага HP1 с разрешением 2,7 А
Аннотация: Изолированный С-концевой домен (остатки 165-337) интегразы (I) фага HP1 Haemophilus influenzae взаимодействует с сайтами рекомбинации и содержит 4 каталитич. остатка, консервативных в семействе интеграз. Этот домен имеет новую укладку, состояющую из хорошо упакованных 'альфа'-спиралей, поверхностного 'бета'-слоя и упорядоченного C-концевого домена длиной 17 остатков. Консервативная триада основных остатков (арг[207], гис[280] и арг[283]) и остаток тир[315] вносятся в I одним мономером и занимают фиксированные положения в углублении активного центра. Димеры I образуются за счет взаимодействий хвоста одного мономера со смежным мономером. Это ориентирует углубления 2 активных центров антипараллельно друг другу. США, Lab. of Molecular Biol., NIDDKD, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 53

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
УЧАСТКИ РЕКОМБИНАЦИИ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ HP1
HAEMOPHILUS INFLUENZAE

Доп.точки доступа:
Hickman, Alison Burgess; Waninger, Shani; Scocca, John J.; Dyda, Fred

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.02-04М4.49

Grobler, Jay A.
Catalysis by phospholipase C 'гамма'[1] requires that Ca{2+} bind to the catalytic domain, but not the C2 domain [Text] / Jay A. Grobler, James H. Hurley // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 14. - P5020-5028 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Катализ фосфолипазой C 'дельта'[1] требует чтобы Ca{2+} связывался каталитическим доменом, а не доменом C2
Аннотация: Гидролиз фосфатидилинозит-4,5-дифосфата фосфоинозитид-специфичной фосфолипазой C (ФЛC) находится в жесткой зависимости от кальция. Эксперименты с мутантными формами ФЛC показали, что связывание единственного иона кальция каталитическим доменом полностью ответственно за кальциевую зависимость базальной активности фосфолипазы C-'дельта'[1]. США, Lab. Mol. Biol., Nat. Inst. Diabetes, Digestive, Kidney Diseases, NIH, Bethesda, MD 20892-0580. Библ. 58

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА C 'ДЕЛЬТА'[1]
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
КАЛЬЦИЙ
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hurley, James H.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.05-04Б1.95

Structure of the catalytic domain of avian sarcoma virus integrase with a bound HIV-1 integrase-targeted inhibitor [Text] / Jacek Lubkowski [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 9. - P4831-4836 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Структура каталитического домена интегразы вируса саркомы птиц со связанным ингибитором, адресованным к интегразе ВИЧ-1
Аннотация: Проведен рентгено-кристаллографический анализ структуры каталитического кора интегразы вируса саркомы птиц с разрешением 1,9-2,0 A. Ингибитор Y-3, первоначально выделенный при скрининге ингибиторов интегразы ВИЧ-1, подавляет также активность интегразы вируса саркомы птиц и связывается с ней в области, непосредственно примыкающей к активному центру. При этом Y-3 взаимодействует с гибкой петлей и изменяет конформацию этой петли и аминок-тных остатков активного центра интегразы. США, Macromol. Structure Lab., Adv. Biosci. Lab.-Basic Res. Program, NCI-Frederick Cancer Res., Dev. Ctr., Frederick, MD 21702. Библ. 36

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ИНГИБИТОР ИНТЕГРАЗЫ ВИЧ-1
СВЯЗЫВАНИЕ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ВИРУС САРКОМЫ
ПТИЦЫ

Доп.точки доступа:
Lubkowski, Jacek; Yang, Fan; Alexandratos, Jerry; Wlodawer, Alexander; Zhao, He; Burke, Terrence R.; Neamati, Nouri; Pommier, Yves; Merkel, George; Skalka, Anna Marie

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.06-04М4.15

Conservation of structure and mechanism between eukaryotic topoisomerase I and site-specific recombinases [Text] / Chonghui Cheng [et al.] // Cell. - 1998. - Vol. 92, N 6. - P841-850 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Сохранение структуры и механизма между эукариотической топоизомеразой I и сайт-специфическими рекомбиназами
Аннотация: ДНК-топоизомераза I (I) вируса осповакцины разрывает и воссоединяет нити ДНК с образованием в кач-ве промежуточного продукта ДНК-(3'-фосфотирозил)-I. Для р-ций трансэстерификации достаточно C-концевого каталитического домена (КД) I (остатки 81-304). Этот КД содержит 5 аминок-тных мотивов, консервативных среди всех эукариотических I типа IB, к-рые катализируют нуклеофильную атаку тирозина на расщепляемую фосфатную связь. КД I состоит из 10 'альфа'-спиралей и 3 слоев 'бета'-нитей и похож на КД сайт-специфических рекомбиназ (II), к-рые действуют по такому же механизму, как I типа IB. Каталитическая пентада I сохраняется в третичных структурах II, несмотря на слабую общую гомологию I и II. Это позволяет предположить, что КД I класса IB и II произошли от общего предка - трансферазы нитей ДНК. США, Mol. Biol. Program, Sloan-Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ТОПОИЗОМЕРАЗЫ
ТИП IB
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
КОНСЕРВАТИВНОСТЬ
ЭВОЛЮЦИЯ
ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ЭУКАРИОТЫ

Доп.точки доступа:
Cheng, Chonghui; Kussie, Paul; Pavletich, Nikola; Shuman, Stewart

1-20 21-40 41-60 61-62

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска