СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 255
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.312

Михайлов, В. В.
О специфичности цитопатогенного действия дифтерийного токсина in vitro [Текст] / В. В. Михайлов // Успехи соврем. биол. - 1994. - Т. 114, N 1. - С. 96-109 . - ISSN 0042-1324
Аннотация: Показано, что in vitro дифтерийный токсин повреждает Кл так же, как и др. токсич. белки растит. и микробного происхождения (рицин, токсин ботулизма и др.). Отсутствие специфики повреждающего эффекта токсина in vitro находится в противоречии с данными о мех-мах дифтерийной токсикоинфекции у человека. Россия, Московский мед. стоматол. ин-т им. Н. А. Семашко, Москва. Библ. 124

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
ИССЛЕДОВАНИЕ IN VITRO

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.06-04Б4.258

Использование иммуноферментного анализа (на основе моноклональных антител) и биологических тестов (в культуре клеток) для оценки токсигенности штаммов C. diphtheriae и состояния антитоксического противодифтерийного иммунитета [Текст] / В. В. Свиридов [и др.] // Матер. докл. Всерос. науч.-практ. конф. [Пермь, 1993]. - Пермь, 1993. - С. 107-108
Аннотация: Разработанная на основе специфических моноклональных антител тест-система использована для быстрой диагностики дифтерии и оценки токсигенности выделяемых штаммов. Культура клеток СНО использована для титрования токсина и для постановки р-ции нейрализации токсина специфическими антителами. Показана высокая специфичность и чувствительность теста, сопоставимая с чувствительностью ИФА-тест-системы. Разработанные тесты успешно применены для определения напряженности иммунитета у б-ных дифтерией и выявления в сыворотках иммунных комплексов. Россия, НИИВС им. И. И. Мечникова АМН РФ, Москва.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.08
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК
ДИФТЕРИЯ
ДИАГНОСТИКА

Доп.точки доступа:
Свиридов, В.В.; Смирнов, В.Д.; Титова, Н.Г.; Яковлева, И.В.; Мазурова, И.К.; Корженкова, М.П.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.06-04Б4.259

Совершенствование методов серологической детекции дифтерийного токсина и антитоксина и их использование в диагностике, профилактике и терапии дифтерии [Текст] / Л. И. Райхер [и др.] // Матер. докл. Всерос. науч.-практ. конф. [Пермь, 1993]. - Пермь, 1993. - С. 102-103
Аннотация: Создана иммуноферментная система для оценки состояния иммунитета к дифтерии. Экспрессное определение антитоксина в крови в МЕ обеспечивает возможность иммунологического мониторинга, выделения групп риска и обоснованной коррекции уровня специфической защиты. В НПО "Биомед" совместно с ЦНИИ эпидемиологии разработана и апробирована тест-система для определения антигенов дифтерийного токсина. Использование в тест-системе F(аb)[2]-фрагментов разновидовых дифтерийных антитоксинов позволяет свести до минимума неспецифические результаты. Россия, Пермский НИИ вакцин и сывороток НПО "Биомед".

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.08 + 341.27.51.11
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ДИФТЕРИЯ
ДИАГНОСТИКА
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ
КОАГГЛЮТИНАЦИЯ
ПРЕЦИПИТАЦИЯ
ДИАГНОСТИЧЕСКИЕ ПРЕПАРАТЫ

Доп.точки доступа:
Райхер, Л.И.; Райхер, И.И.; Пагнуева, Л.Ю.; Сперанская, В.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.222

Structure function relationships in diphtheria toxin channels [Text]. II. A residue responsible for the channel's dependence on Trans pH / J. A. Mindell [et al.] // J. Membrane Biol. - 1994. - Vol. 137, N 1. - P29-44 . - ISSN 0022-2631
Перевод заглавия: Взаимосвязи струтура-функция в каналах дифтерийного токсина. II. Остаток, ответственный за зависимость канала от транс-pH
Аннотация: С использованием генетических подходов изучено влияние замен на нейтральные и положительно заряженные аминок-ты двух отрицательно заряженных остатков (Glu349 и Asp352) спиралей TH8 и TH9 дифтерийного токсина на проводимость и ионную селективность единичных каналов (КН), образованных токсином в липидных бислоях. Показано, что мутации по положению 352 изменяют pH-зависимость КН. Сравнение действия на эти КН изменений в цис- или транс-pH свидетельствуют о том, что Asp352 локализован на или вблизи транс-поверхности мембраны. Библ. 13. США, Dep. Neurosci. Albert Einstein Col, Med., Bronx, NY 10461

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
КАНАЛЫ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИЯ
СВЯЗЬ
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ ПОДХОД

Доп.точки доступа:
Mindell, J.A.; Silverman, J.A.; Collier, R.J.; Finkelstein, A.

Патент 5306631 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/00.

Compositions and method for inhibition of HIV production [Текст] / Gail Harrison [и др.] ; University of Colorado Foundation. - № 685601 ; Заявл. 15.04.1991 ; Опубл. 26.04.1994
Перевод заглавия: Составы и метод ингибиции продукции ВИЧ
Аннотация: Патентуется метод селективного уничтожения ВИЧ-инфицированных клеток за счет использования ВИЧ-регулируемой экспрессии гена токсина. Использована система, в к-рой экспрессия фрагмента A гена дифтерийного токсина контролируется цис-действующими ВИЧ-регуляторными последовательностями и транс-действующими регуляторными факторами

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОДУКЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ВИЧ-РЕГУЛИРУЕМАЯ ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Harrison, Gail; Maxwell, Ian H.; Maxwell, Francoise; Glode, Michael; University of Colorado Foundation
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.139

Diphtheria toxin at low pH depolarizes the membrane, increases the membrane conductance and induces a new type of ion channel in Vero cells [Text] / Stig Eriksen [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 19. - P4433-4439 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Дифтерийный токсин при низких pH деполяризует мембрану, увеличивает мембранную проводимость и индуцирует новый тип ионных каналов в клетках Vero
Аннотация: Зависимую от рецептора транслокацию дифтерийного токсина (ДТ) через мембрану изучали с помощью метода пэтч-клямп. При транслокации наблюдали зависимое от напряжения возрастание мембранной проводимости и деполяризацию мембраны ('ЭКВИВ'15 мВ). Изменение трансмембранного градиента Cl{-} устраняло эффект. Показано, что увеличение проводимости происходило за счет моновалентных катионов. Обнаружено, что при низких pH связывание токсина с клеткой индуцирует новый тип ионных каналов в мембране с направленным внутрь ионным током и проводимостью единичного канала 30 пСм. Это значение в 3 раза превышает соотв. значение для рецепторно-независимых каналов, индуцируемых дифтерийным токсином или его фрагментами, в искусственной мембране. Норвегия, Dep. Biol., Univ. Oslo, PO Box 1051, Bindern, N-0316 Oslo. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ИОННЫЕ КАНАЛЫ
МЕМБРАННАЯ ПРОВОДИМОСТЬ
ДЕПОЛЯРИЗАЦИЯ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
PH
КЛЕТКИ VERO

Доп.точки доступа:
Eriksen, Stig; Olsnes, Sjur; Sandvig, Kirsten; Sand, Olav

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.221

Naglich, Joseph G.
Expression of functional diphtheria toxin receptors on highly toxin-sensitive mouse cells that specifically bind radioiodinated toxin [Text] / Joseph G. Naglich, John M. Rolf, Leon Eidels // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 89, N 6. - P2170-2174 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Экспрессия функциональных рецепторов дифтерийного токсина на высокочувствительных к токсину клетках мыши, специфически связывающих радиодированный токсин
Аннотация: Дифтерийный токсин (ДТ) инактивирует фактор элонгации 2 в клетках (Кл) млекопитающих после его интернализации благодаря опосредованному рецепторами эндоцитозу. Резистентные к ДТ Кл мыши L-M трансфицировали препаратами кДНК, получ. на мРНК высокочувствительных к ДТ Кл Vero. При скрининге получ. колоний трансфицированных Кл выделили клон Кл DT{S}, характеризующихся высокой чувствительностью к токсич. действию. ДТ. Нетоксич. форма ДТ CRM 197, конкурентно подавляющая связывание ДТ со специфич. рецепторам, защищает Кл DT{S} от токсич. действия ДТ. Показали, что Кл DT{S} экспрессируют на своей поверхности рецепторы ДТ, связывающие {125}I-ДТ, и это связывание подавляется C-концевым фрагментом ДТ, содержащим рецептор-связывающий домен. США, Dep. Microbiol. Univ. Texas SW Med. Ctr., Dallas, TX 75235-9048. Библ. 23

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ЭКСПРЕССИЯ
ЛИГАНДЫ СВЯЗЫВАНИЕ
КЛЕТКИ VERO
ВАРИАНТ ВЫСОКОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ
МЫШИ
NONTOXIC DIPHTHERIA TOXIN FORM CRM197
CYTOTOXICITY ASSAY

Доп.точки доступа:
Rolf, John M.; Eidels, Leon

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.223

Pliwal, R.
Conformation, hydrophobicity and model membrane interaction of diphtheria toxin and toxoid [Text] / R. Pliwal, E. London // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P299 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Конформация, гидрофобность и взаимодействие с модельными мембранами дифтерийного токсина и токсоида
Аннотация: Показано, что конформации дифтерийного токсина (ДТ) и дифтерийного токсоида (ДТК), приготовленного с использованием формальдегида, сходны. Однако изменения под влиянием т-ры, низких рН и гуанидин хлорида для ДТК наблюдаются при более экстремальных условиях, чем для ДТ, что указывает на более стабильное состояние ДТК. ДТК становится гидрофобным и приобретает способность взаимодействовать с модельными мембранами при значительно более низких pH, чем ДТ. Т. к. внедрение в мембрану является критической стадией в действии ДТ на клетки, эти св-ва ДТК могут быть связаны с отсутствием у него токсичности и могут играть важную роль в выборе клинически ценных ДТК. США, Dep. Bioch. and Cell Biol., SUNY, Stony Brook, NY 11794

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСОИД
МЕМБРАНЫ ИСКУССТВЕННЫЕ
ЛИПИДНЫЕ
ВСТРАИВАНИЕ
КОНФОРМАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
London, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.238

Structure function relationships in diphtheria toxin channels [Text]. II. A residue responsible for the channel's dependence on Trans pH / J. A. Mindell [et al.] // J. Membrane Biol. - 1994. - Vol. 137, N 1. - P29-44 . - ISSN 0022-2631
Перевод заглавия: Взаимосвязи струтура-функция в каналах дифтерийного токсина. II. Остаток, ответственный за зависимость канала от транс-pH
Аннотация: С использованием генетических подходов изучено влияние замен на нейтральные и положительно заряженные аминок-ты двух отрицательно заряженных остатков (Glu349 и Asp352) спиралей TH8 и TH9 дифтерийного токсина на проводимость и ионную селективность единичных каналов (КН), образованных токсином в липидных бислоях. Показано, что мутации по положению 352 изменяют pH-зависимость КН. Сравнение действия на эти КН изменений в цис- или транс-pH свидетельствуют о том, что Asp352 локализован на или вблизи транс-поверхности мембраны. Библ. 13. США, Dep. Neurosci. Albert Einstein Col, Med., Bronx, NY 10461

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
КАНАЛЫ
СТРУКТУРА- ФУНКЦИЯ
СВЯЗЬ
ГЕНЕТИЧЕСКИЙ ПОДХОД

Доп.точки доступа:
Mindell, J.A.; Silverman, J.A.; Collier, R.J.; Finkelstein, A.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.08-04К1.90

Fu, Haian.
Receptor-binding domain of diphtheria toxin as a potential immunogen [Text] / Haian Fu, Wei Hai Shen, R.John Collier // Vaccines'93: Mod. Approaches New Vaccines Includ. Prev. AIDS. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1993. - P379-383 . - ISBN 0-87969-383-5
Перевод заглавия: Домен дифтерийного токсина, связывающий рецептор, как потенциальный иммуноген
Аннотация: Получили ряд рекомбинантных штаммов Escherichia coli, экспрессирующих домен дифтерийного токсина, обеспечивающий взаимодействие токсина с рецепторными структурами. Продуцируемый домен реагировал с антителами к дифтерийному токсину и защищал клетки VERO от летального действия дифтерийного токсина. Т. к. рекомбинантные пептиды не имели каталитического участка и участка, обеспечивающего транслокацию токсина, предполагают, что они м. б. использованы в качестве компонента мультивалентных вакцин. США, Dep. Microbiol. Mol. Genetics, Harvard Ned. Sch., Boston, Massachusetts 02115, Библ. 6

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.15
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ДОМЕН
ИММУНОГЕННОСТЬ
МУЛЬТИВАЛЕНТНЫЕ ВАКЦИНЫ

Доп.точки доступа:
Shen, Wei Hai; Collier, R.John

11.

Патент 5306631 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 15/00.

Compositions and method for inhibition of HIV production [Текст] / Gail Harrison [и др.] ; University of Colorado Foundation. - № 685601 ; Заявл. 15.04.1991 ; Опубл. 26.04.1994
Перевод заглавия: Составы и метод подавления продукции ВИЧ
Аннотация: Патентуется метод селективного уничтожения ВИЧ-инфицированных клеток за счет использования ВИЧ-регулируемой экспрессии гена токсина. Использована система, в к-рой экспрессия фрагмента A гена дифтерийного токсина контролируется цис-действующими ВИЧ-регуляторными последовательностями и транс-действующими регуляторными факторами

ГРНТИ	34.43.41

ВИНИТИ 341.43.41.13.05
Рубрики: ВИРУСЫ ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ПРОДУКЦИЯ
ПОДАВЛЕНИЕ
ГЕНЫ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ВИЧ-РЕГУЛИРУЕМАЯ ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Harrison, Gail; Maxwell, Ian H.; Maxwell, Francoise; Glode, Michael; University of Colorado Foundation
Свободных экз. нет

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.09-04Б4.105

Heparin-binding EGF-like growth factor, which acts as the diphtheria toxin receptor, forms a complex with membrane protein DRAP27/CD9, which up-regulates functional receptors and diphtheria toxin sensitivity [Text] / Ryo Iwamoto [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 10. - P2322-2330 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Гепарин-связанный EGF-подобный фактор роста, который выступает как рецептор дифтерийного токсина, формирует комплекс с мембранным белком DRAP27/CD9, который регулирует функциональные рецепторы и чувствительность к дифтерийному токсину
Аннотация: Изучали экспрессию DRAP27, аналога человеческого CD9-антигена у обезьян, и рецептора к дифтерийному токсину (DTR) в мышиных L-клетках. Было показано, что DRAP27/CD9 тесно связан с гепаринсвязанным EGF-фактором роста, который идентичен DTR. Япония, Kurume Univ., Kurume, Fukuoka 830. Ил. 9. Табл. 1. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
РЕЦЕПТОРЫ
МЫШИНЫЕ L-КЛЕТКИ
EGF-ФАКТОР РОСТА
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Iwamoto, Ryo; Higashiyama, Shigeki; Mitamura, Toshihide; Taniguchi, Naoyuki; Klagsbrun, Michael; Mekada, Eisuke

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.09-04Б4.283

Fu, Haian.
Receptor-binding domain of diphtheria toxin as a potential immunogen [Text] / Haian Fu, Wei Hai Shen, R.John Collier // Vaccines'93: Mod. Approaches New Vaccines Includ. Prev. AIDS. - Cold Spring Harbor (N.Y.), 1993. - P379-383 . - ISBN 0-87969-383-5
Перевод заглавия: Домен дифтерийного токсина, связывающий рецептор, как потенциальный иммуноген
Аннотация: Получили ряд рекомбинантных штаммов Escherichia coli, экспрессирующих домен дифтерийного токсина, обеспечивающий взаимодействие токсина с рецепторными структурами. Продуцируемый домен реагировал с антителами к дифтерийному токсину и защищал клетки VERO от летального действия дифтерийного токсина. Т. к. рекомбинантные пептиды не имели каталитического участка и участка, обеспечивающего транслокацию токсина, предполагают, что они м. б. использованы в качестве компонента мультивалентных вакцин. США, Dep. Microbiol. Mol. Genetics, Harvard Ned. Sch., Boston, Massachusetts 02115, Библ. 6

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ДОМЕН
ИММУНОГЕННОСТЬ
МУЛЬТИВАЛЕНТНЫЕ ВАКЦИНЫ

Доп.точки доступа:
Shen, Wei Hai; Collier, R.John

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.218

Михайлов, В. В.
О специфичности цитопатогенного действия дифтерийного токсина in vitro [Текст] / В. В. Михайлов // Успехи соврем. биол. - 1994. - Т. 114, N 1. - С. 96-109 . - ISSN 0042-1324
Аннотация: Показано, что in vitro дифтерийный токсин повреждает Кл так же, как и др. токсич. белки растит. и микробного происхождения (рицин, токсин ботулизма и др.). Отсутствие специфики повреждающего эффекта токсина in vitro находится в противоречии с данными о мех-мах дифтерийной токсикоинфекции у человека. Россия, Московский мед. стоматол. ин-т им. Н. А. Семашко, Москва. Библ. 124

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ
ИССЛЕДОВАНИЕ IN VITRO

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.175

Johnson, Virginia Gray.
Histidine 21 does not play a major role in diphtheria toxin catalysis [Text] / Virginia Gray Johnson, Peter J. Nicholls // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 6. - P4349-4354 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гистидин 21 не играет главной роли в каталитической активности дифтерийного токсина
Аннотация: Предполагалось, что гистидин-21 субъединицы A дифтерийного токсина играет важную роль в ADP-рибозилтрансферазной активности токсина. Район дифтерийного токсина, включающий гистидин-21, имеет последовательность, схожую с последовательностями других токсинов, имеющих ADP-рибозилтрансферазную активность, и локализован в каталитической щели токсина, а при химической модификации гистидина-21 ADP-рибозилтрансферазная активность теряется. С помощью полимеразной цепной реакции гистидин-21 заменен на все альтернативные аминокислоты. Установлено, что большинство замен фактически прекращают ферментативную активность. Исключение составляет замена гистидина-21 на аспарагин, при которой незначительно повышается значение K[m] и слегка уменьшаются скорость реакции и каталитическая эффективность. Аспарагин является стерически консервативным замещением, но его боковая цепь не может заменить имидазольную группу гистидина в общем кислотно-основном механизме или в участии в электростатических взаимодействиях. Считается, что гистидин-21 важен для поддержания стерической конформации, но не для электростатического или кислотно-основного типов обмена. США, Lab. Bacterial Toxins, Div. Bacterial Products, CBER, FDA, Bethesda, MD 20892. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ГИСТИДИН 21
ОТСУТСТВИЕ ВЛИЯНИЯ

Доп.точки доступа:
Nicholls, Peter J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.282

Bennett, M. J.
Domain swapping: Entangling alliances between proteins [Text] / M. J. Bennett, S. Choe, David Eisenberg // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 8. - P3127-3131 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Обмен доменами. Взаимозахватывающие соединения между белками
Аннотация: В структуре димерного дифтерийного токсина (ДТ) обнаружен способ соединения мономеров, названный обменом доменами. Проведено уточнение структуры ДТ до разрешения 2,0 A и исправлена структура одной из петель из 3 остатков. Определена также структура мономера ДТ с разрешением 2,3 A. Мономер имеет Y-образную форму из 3 доменов: каталитического (C), трансмембранного (T) и связывающегося с рецептором (R). При замораживании в фосфатном буфере ДТ образует долгоживущий метастабильный димер. При димеризации протекает необычная перестройка, когда домен R каждого мономера обменивается местом с доменом R второго мономера. Это происходит с разрывом невалентных взаимодействий домена R с доменами C и T, поворотом домена R на 180'ГРАДУС' с перемещением атомов на расстояние до 65 A, а также с формированием невалентных связей с доменами C и T второго домена. Такая перестройка объясняет большое время жизни и метастабильность димера ДТ. Понятию обмена доменами отвечает и взаимнопереплетенная димерная структура некоторых др. белков. США, Mol. Biol. Inst., Dep. Chem. & Biochem., UCLA, Los Angeles, CA 90024-1570. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБМЕН ДОМЕНАМИ

Доп.точки доступа:
Choe, S.; Eisenberg, David

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.286

Dynamic transitions of the transmembrane domain of diphtheria toxin: Disulfide trapping and fluorescence proximity studies [Text] / Hangjun Zhan [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 37. - P11254-11263 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Динамические переходы трансмембранного домена дифтерийного токсина. [Изучение с помощью введения дисульфидов и флуресцентного обнаружения сближения]
Аннотация: Трансмембранный домен T дифтерийного токсина (9'альфа'-спиралей в 3 слоях) и его мутантные формы клонировали и экспрессировали в E. coli. Для изучения относительных смещений слоев в разных условиях созданы 2 мутанта, каждый из к-рых содержал искусственную S-S-связь между внутренними неполярными шпильками (TH8-ТН9) разных слоев. Обе S-S-связи подавляли экспонирование неполярных частей доменов при низких pH (опыта по связыванию ТНС) и блокировали способность образовывать каналы в двуслойных мембранах. Восстановление S-S-связей снимало эти эффекты. Восстановленные мутанты метили пиренмалеимидом. Сильные эксимерные полосы меток не уменьшались и при pH 5, что говорит о сохранении общей структуры и при закислении. Добавление фосфолипидных везикул при pH 5 (но не при pH 7,5) вызывало тушение эксимерной пиреновой флуоресценции, т. е. при взаимодействии с бислоем шпильки TH8-TH9 разных слоев отдалялись друг от друга. Эти результаты означают, что структура изолированных доменов T близка к их структуре в целом токсине; разделение шпилек TH8-TH9 разных слоев является существенной стадией включения в мембрану; это разделение запускается взаимодействием домена с мембраной в кислой среде. США, Dep. Microbiol. & Mol. Genet., Harvard Med. Sch., 200 Longwood Ave., Boston. Ma 02115. Библ. 55

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ
ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ДОМЕН
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Zhan, Hangjun; Choe, Senyon; Huynh, Paul D.; Finkelstein, Alan; Eisenberg, David; Collier, R.John

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.134

Hooper, Kyle P.
Localization of a critical diphtheria toxin-binding domain to the c-terminus of the mature heparin-binding EGF-like growth factor region of the diphtheria toxin receptor [Text] / Kyle P. Hooper, Leon Eidels // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 206, N 2. - P710-717 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Локализация области критического домена рецептора дифтерийного токсина на C-конце предшественника гепаринсвязывающего EGF-подобного фактора роста, связывающего дифтерийный токсин
Аннотация: Известно, что у обезьян и человека имеется гепаринсвязывающий EGF-подобный предшественник фактора роста, содержащий рецептор для связывания дифтерийного токсина. С целью более точной локализации данного рецептора провели сравнение соответствующих областей этих молекул у приматов и мышей. У мышей, в отличии от приматов, связывания токсина не происходит. На основании данных, полученных при изучении связывания токсина рекомбинантными молекулами этого предшественника, показано, что локус связывания располагается в области аминокислотных остатков 122-148. Ил. 3. Библ. 28

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.02
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
ФАКТОРЫ РОСТА
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
РЕЦЕПТОРЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ТОКСИНЫ
МЫШИ
ПРИМАТЫ

Доп.точки доступа:
Eidels, Leon

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.149

Mainetenance of the hydrophobic face of the diphtheria toxin amphipathic transmembrane helix 1 is essential for the efficient delivery of the catalytic domain to the cytosol of target cells [Text] / J. C. vanderSpek [et al.] // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 8. - P985-989 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Поддержание гидрофобной поверхности амфипатической трансмембранной спирали 1 дифтерийного токсина существенно для эффективного переноса каталитического домена в цитозоль клетки-мишени
Аннотация: The transmembrane (T) domain of diphtheria toxin (DT) comprises nine 'альфа'-helices and has been shown to play an essential role in the efficient delivery of the catalytic (C) domain of DT across the eukaryotic cell membrane and into the cytosol. We have demonstrated recently that the first three amphipathic helixes of the T domain, although not necessary for either channel formation or receptor binding, are required for the efficient transmembrane delivery of the C domain. In the present study, we have performed a detailed structure-function analysis of T domain helix 1 (TH1) of the DT-related fusion protein DAB[389]IL-2. We performed exchange and site-directed mutagenesis of TH1 and the resulting mutant fusion toxins were analyzed by gel electrophoresis and tested for their efficiencies in the delivery of the C domain to the cell cytosol. We demonstrate that the overall charge distribution and hydrophobicity of amino acids in the amphipathic helix TH1, rather than a specific amino acid sequence, are critical for the function of this helix. The insertion of a charged residue in the hydrophobic face of TH1 abolishes cytotoxic activity, whereas replacement of a hydrophobic residue by a charged amino acid in the hydrophilic face of the helix has little, if any, effect on cytotoxic activity. In addition, we have identified Ser220 by site-directed mutagenesis as a residue that appears to be critical for correct folding of the fusion toxin. Mutations in this position result in fusion proteins that are extremely sensitive to proteolytic attack. США, Evans Dep. Clinical Res. Boston Univ. Med. Cent. Univ. Hosp., 88 East Newton Street, Boston, MA 02118. Библ. 20

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
КАТАЛИТИЧЕСКИЙ ДОМЕН
ПЕРЕНОС
КЛЕТКИ-МИШЕНИ

Доп.точки доступа:
vanderSpek, J.C.; Howland, K.; Friedman, T.; Murphy, J.R.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.152

Bennett, M. J.
Domain swapping: Entangling alliances between proteins [Text] / M. J. Bennett, S. Choe, David Eisenberg // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 8. - P3127-3131 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Обмен доменами. Взаимозахватывающие соединения между белками
Аннотация: В структуре димерного дифтерийного токсина (ДТ) обнаружен способ соединения мономеров, названный обменом доменами. Проведено уточнение структуры ДТ до разрешения 2,0 A и исправлена структура одной из петель из 3 остатков. Определена также структура мономера ДТ с разрешением 2,3 A. Мономер имеет Y-образную форму из 3 доменов: каталитического (C), трансмембранного (T) и связывающегося с рецептором (R). При замораживании в фосфатном буфере ДТ образует долгоживущий метастабильный димер. При димеризации протекает необычная перестройка, когда домен R каждого мономера обменивается местом с доменом R второго мономера. Это происходит с разрывом невалентных взаимодействий домена R с доменами C и T, поворотом домена R на 180'ГРАДУС' с перемещением атомов на расстояние до 65 A, а также с формированием невалентных связей с доменами C и T второго домена. Такая перестройка объясняет большое время жизни и метастабильность димера ДТ. Понятию обмена доменами отвечает и взаимнопереплетенная димерная структура некоторых др. белков. США, Mol. Biol. Inst., Dep. Chem. & Biochem., UCLA, Los Angeles, CA 90024-1570. Библ. 38

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.15.99
Рубрики: ДИФТЕРИЙНЫЙ ТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБМЕН ДОМЕНАМИ

Доп.точки доступа:
Choe, S.; Eisenberg, David

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска