СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГОЛЬДЖИ АППАРАТ<.>)

Общее количество найденных документов : 689
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.82

Zeng, Wei.
The persistence of Golgi complexes during cell division in an insect epidermis [Text] / Wei Zeng, Michael Locke // Tissue and Cell. - 1993. - Vol. 25, N 5. - P709-723 . - ISSN 0040-8166
Перевод заглавия: Сохранение комплекса Гольджи во время клеточного деления в эпидермисе насекомых
Аннотация: Исследовали состояние комплекса Гольджи в эпидермальных Кл Calpodes athilius на 5-й стадии личиночного развития, когда происходит образование кутикулы и клеточные деления, предшествующие окукливанию. Показано, что в делящихся Кл комплекс Гольджи структурно неотличим от комплекса Гольджи в интерфазных Кл. Т. обр. комплекс Гольджи в делящихся Кл насекомых, в отличие от комплекса Гольджи в Кл большинства позвоночных животных, остается функционально активным в течение всего митоза. Канада, Dept. of Zool., Univ. of Western Ontario, London, Ont., N6A 5B7. Библ. 25

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
МИТОЗ
ЭПИДЕРМИС
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Locke, Michael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.307

Evidence that halothane anaesthesia induces intracellular translocation of surface coat and Golgi response in equine pulmonary intravascular macrophages [Text] / O. S. Atwal [et al.] // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1994. - Vol. 26, N 3. - P369-386 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Анестезия под действием галотана индуцирует во внутрисосудистых легочных макрофагах лошади внутриклеточную транслокацию поверхностной оболочки и реакцию аппарата Гольджи
Аннотация: Через 1-2 ч после ингаляционного наркоза с применением растворимого в липидах анестетика галотана внутрисосудистые макрофаги почти полностью утрачивают гепарин- и липазочувствительную наружную оболочку; одновременно клетки образуют множество псевдоподий и ламеллоподий, а глобулярные компоненты наружной оболочки транслоцируются, по-видимому, посредством пиноцитоза, в систему эндосомы-лизосомы. Аппарат Гольджи увеличивается, в основном за счет транс-сети, связанной с центриолями и микротрубочками и обогащенной кислой фосфатазой, к-рую анестетик угнетает в макрофагах. Р-ция макрофагов может быть связана с образованием вазоактивных медиаторов. Канада, Dep. Biomed. Sci, Univ. Guelph, Ontario NIG 2W1. Библ. 59

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АНЕСТЕТИКИ
ГАЛОТАН
ЭНДОСОМЫ
ОБОЛОЧКА КЛЕТОЧНАЯ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Atwal, O.S.; McDonell, W.; Staempfli, H.; Singh, B.; Minhas, K.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.109

Evidence that halothane anaesthesia induces intracellular translocation of surface coat and Golgi response in equine pulmonary intravascular macrophages [Text] / O. S. Atwal [et al.] // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. - 1994. - Vol. 26, N 3. - P369-386 . - ISSN 0022-4782
Перевод заглавия: Анестезия под действием галотана индуцирует во внутрисосудистых легочных макрофагах лошади внутриклеточную транслокацию поверхностной оболочки и реакцию аппарата Гольджи
Аннотация: Через 1-2 ч после ингаляционного наркоза с применением растворимого в липидах анестетика галотана внутрисосудистые макрофаги почти полностью утрачивают гепарин- и липазочувствительную наружную оболочку; одновременно клетки образуют множество псевдоподий и ламеллоподий, а глобулярные компоненты наружной оболочки транслоцируются, по-видимому, посредством пиноцитоза, в систему эндосомы-лизосомы. Аппарат Гольджи увеличивается, в основном за счет транс-сети, связанной с центриолями и микротрубочками и обогащенной кислой фосфатазой, к-рую анестетик угнетает в макрофагах. Р-ция макрофагов может быть связана с образованием вазоактивных медиаторов. Канада, Dep. Biomed. Sci, Univ. Guelph, Ontario NIG 2W1. Библ. 59

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.29.11
Рубрики: ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ
АНЕСТЕТИКИ
ГАЛОТАН
ЭНДОСОМЫ
ОБОЛОЧКА КЛЕТОЧНАЯ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КИСЛАЯ ФОСФАТАЗА
МАКРОФАГИ

Доп.точки доступа:
Atwal, O.S.; McDonell, W.; Staempfli, H.; Singh, B.; Minhas, K.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.05-04В3.036

Dhugga, Kanwarpal S.
Purification of the reversibly glycosylated polypeptides from pea: Purified polypeptides exhibit the same properties as the golgi-bound form [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30 - Aug. 3, 1994 / Kanwarpal S. Dhugga, Peter M. Ray // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P126 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Очистка обратимо гликозилированных полипептидов гороха: очищенные полипептиды проявляют некоторые свойства форм, связанных с аппаратом Гольджи
Аннотация: Исследовали полипептиды (П) с мол. м. 'ЭКВИВ' 40 кД, к-рые обратимо гликозилируются с помощью УДФ-глюкозы в условиях биотеста глюкансинтазой-1. Помимо ассоциации с аппаратом Гольджи, эти полипептиды появляются также в растворимой форме. П были подвергнуты очистке до гомогенного состояния путем осаждения (NH[4])[2]SO[4] и аффинной хроматографии на УДФ-агарозе. Эти П не обладают глюкансинтазной активностью, но являются скорее первичными акцепторами сахаров глюкозы, галактозы, ксилозы, но не маннозы, из УДФ-сахаров. От этих акцепторов сахара могут транспортироваться и включаться в полисахаридные цепочки с помощью отдельных трансфераз. США, Dep. of Biological Sci., St., Univ., Stanford, CA 94305.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ПОЛИПЕПТИДЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ГОРОХ

Доп.точки доступа:
Ray, Peter M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.37

Онищенко, Г. Е.
Лизосомы и комплекс Гольджи при реорганизации цитоскелета в поликарионах [Текст] / Г. Е. Онищенко, Н. О. Яровая, М. В. Ерохина // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 221-222
Аннотация: В контрольных поликарионах объединение центриолей, комплекса Гольджи и лизосом происходит в период первой активации единой центросомы в качестве центра организации микротрубочек (ЦОМТ). При действии цитохолазина В перемещение этих компонентов в клеточном центре (КЦ) отстает по времени от активации единой центросомы в качестве ЦОМТ. Считают, что изменения в организации различных элементов цитоскелета отражаются не только на структурной целостности и характере функционирования КЦ, но и на поведении мембранных органелл, окружающих КЦ. Россия, Биол. ф-т МГУ им. М. В. Ломоносова, Москва

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01*
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
МНОГОЯДЕРНЫЕ КЛЕТКИ
ЛИЗОСОМЫ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ

Доп.точки доступа:
Яровая, Н.О.; Ерохина, М.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.06-04Я6.167

Zufarov, K. A.
Ultrastructural aspect of protein absorption by enterocytes [Text] : [Abstr.] 9th Int. Congr. Histochem. and Cytochem., Maastricht, 30 Aug.-5 Sept., 1992 / K. A. Zufarov, A. Y. Yuldashev // Histochem. J. - 1992. - Vol. 24, N 8. - P628 . - ISSN 0018-2214
Перевод заглавия: Ультраструктурный аспект процесса поглощения белков энтероцитами
Аннотация: Рассматриваются процессы поглощения энтероцитами белка, поступающего из просвета кишечника. Данный процесс отличается высокой скоростью (поглощение белка, транспорт в пузырьки Гольджи и выведение в межклеточное пространство занимают 'ЭКВИВ' 3 ч), и включает несколько стадий (опосредованное рецепторами поглощение белков на поверхности Кл, эндоцитоз и слияние с пузырьками Гольджи). Процесс эндоцитоза сочетается с усиленным формированием первичных лизосом, в к-рых импортированный белок частично разлагается. Узбекистан, отделение гистологии, 1 мед. Институт, Ташкент

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ПОГЛОЩЕНИЕ БЕЛКОВ
РЕЦЕПТОРЫ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КИШЕЧНИК
УЛЬТРАСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Yuldashev, A.Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.59

Partial purification of a xyloglucan glucosyltransferase from pea Golgi membranes [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Alan R. White [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P58 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Частичная очистка ксилоглюканглюкозилтрансферазы из мембран аппарата Гольджи гороха
Аннотация: Из этиолированных семян гороха получили фракцию мембран центрифугированием в градиенте сахарозы. Активность гликозилтрансферазы определяли используя в качестве донорного субстрата {14}C-меченные по сахару УДФ-глюкозу и УДФ-ксилозу, а в качестве акцептора - полисахариды, осаждаемые этанолом. Ксилоглюкантрансферазная активность обнаружена во фракции аппарата Гольджи; она катализиировала перенос {14}C-глюкозы на 4- и 4,6-связанные полимеры. Мембраны аппарата Гольджи солюбилизировали дигитонином и центрифугировали при 100000 g 1 ч. Супернатант фракционировали с помощью ионообменной хр-фии, аффинной хр-фии на Аффигеле и УДФ-гексаноламине, а также гель-фильтрацией. США, Dep. Botany, North Dakota State Univ. Fargo, ND 58105-5517

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
КСИЛОГЛИКАНГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
МЕМБРАНЫ
ГОРОХ
СЕМЕНА

Доп.точки доступа:
White, Alan R.; Xin, Yi; Pezeshk, Vida; Yu, Lei; Kemmetmueller, Judy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.07-04Я6.211

Mundy, Dorothy I.
Mitosis and inhibition of intracellular transport stimulate palmitoylation of a 62-kD protein [Text] / Dorothy I. Mundy, Graham Warren // J. Cell Biol. - 1992. - Vol. 116, N 1. - P135-146 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Пальмитоилирование белка 62 кД стимулируется митозом и угнетением внутриклеточного транспорта
Аннотация: В различных культурах клеток (Кл) млекопитающих идентифицирован главный пальмитоилируемый во время митоза белок 62 кД (p62). После окончания митоза и вхождений в фазу G1 p62 более не ацилирован. Белок чувствителен к действию протеаз в отсутствие детергента, т. е. p62 прочно связан с цитоплазматич. стороной мембран; он удаляется при действии 1 М KCl. Белок p62 удаляется неионными детергентами или мочевиной в конц-ии 4М. По-видимому, p62 локализован в цис-цистернах или в цис-сети аппарата Гольджи. В интерфазных Кл пальмитоилированный p62 появляется под действием ингибиторов внутриклеточного транспорта брефельдина A, монензина, карбонилцианида-т-хлорфенилгидразона или AlF[3]. Методом частичного протеолиза показана идентичность белков, пальмитоилированных при митозе и при действии брефельдина A. По-видимому, пальмитоилирование p62 существенно для транспорта везикул внутри Кл, регулируемого в ходе митоза. Великобритания, JCRF, London, WC2A 3PX. Библ. 62

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЙ
БРЕФЕЛЬДИН A
МИТОЗ
БЕЛКИ
БЕЛОК 62 КД
ПАЛЬМИТОИЛИРОВАНИЕ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КЛЕТКИ CHO

Доп.точки доступа:
Warren, Graham

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.08-04В3.156

Мицуи, Т.
Функции аппарата Гольджи в растениях [Text] / Т. Мицуи // Radioisotopes. - 1994. - Vol. 43, N 12. - С. 813- 814 . - ISSN 0033-8303

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.19
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ФУНКЦИИ
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 95.08-04М7.093

Some ascites monoclonal antibody preparations contain contaminants that bind to selected Golgi zones or mast cells [Text] / Samuel S. Spicer [et al.] // J. Histochem. and Cytochem. - 1994. - Vol. 42, N 2. - P213-221 . - ISSN 0022-1554
Перевод заглавия: Некоторые препараты асцитических моноклональных антител содержат примеси, которые связываются аппаратом Гольджи или тучными клетками
Аннотация: Эксперименты проведены на 3 самцах и 3 самках крыс линии Спрейг-Доули, и 4 мышах линий С57 и Balb/c, у которых из асцитической жидкости получали индуцированные гибридомой моноклональные антитела (МА) или индуцированные миеломой иммуноглобулины. Обсуждается различное связывание МА с аппаратом Гольджи эпителиальных клеток крыс, хомяков и мышей. Так же выявлены различия в элиминации эритроцитами групп крови A[1] и A[2] человека МА. Некоторые из тестированных асцитических жидкостей окрашивали тучные клетки, что также связано с различиями в связывании аппаратом Гольджи. США, Dept. of Pathol. and Lab. Med., Med. U. of South Carolina, 171 Ashley Ave., Charleston, SC 29425. Ил. 10. Табл. 1. Библ. 20.

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.27.41
Рубрики: БРЮШНАЯ ПОЛОСТЬ
АСЦИТИЧЕСКАЯ ЖИДКОСТЬ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ТУЧНЫЕ КЛЕТКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Spicer, Samuel S.; Spivey, M.A.; Ito, Makoto; Schulte, Bradley A.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.354

ADP ribosylation factor and a 14-kD polypeptide are associated with heparan sulfate-carrying post-trans-Golgi nerwork secretory vesicles in rat hepatocytes [Text] / Walter Nickel [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 125, N 4. - P721-732 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Фактор АДФ-рибозилирования и полипептид 14 кД ассоциированы с содержащими гепарансульфат секреторными пузырьками пост-транс-Гольджи-сети в гепатоцитах крысы
Аннотация: Описание метода очистки конститутивно-секреторных пузырьков, содержащих гепарансульфатпротеогликан, в изолированных гепатоцитах крысы. По данным электронно-микроскопического исследования фракция пузырьков диам. 100-200 нм не содержит примеси транспортных пузырьков аппарата Гольджи или покрытых клатрином пузырьков; пузырьки не ассоциированы с белками клатриновой оболочки. Очищенные пузырьки не содержат др. конститутивно секретируемых белков (сывороточного альбумина, аполипопротеина E и фибриногена). После импульсного мечения {35}S-метионином меченый альбумин отсутствует в пузырьках очищенной фракции. С мембранами пузырьков прочно связаны фактор АДФ-рибозилирования из числа малых связывающих гуаниновые нуклеотиды белков и ранее неописанный периферический мембранный белок VAPP14. По-видимому, фактор АДФ-рибозилирования участвует в везикулярном транспорте на всем пути от эндоплазматической сети до плазматической мембраны. Германия, [H.-D. S], Abt. Klin. Biochem., Ltr Junere Med., Univ. Gottingen, D 37070. Библ. 56

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.21
Рубрики: ЭКЗОЦИТОЗ
ПУЗЫРЬКИ ГЕПАРАНСУЛЬФАТ-СОДЕРЖАЩИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
БЕЛОК
БЕЛОК G/ФАКТОР АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЯ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
СЕТЬ ПОСТ-ТРАНС-ГОЛЬДЖИ
ГЕПАТОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Nickel, Walter; Huber, Lukas A.; Kahn, Richard A.; Kipper, Nicola; Barhtel, Andreas; Fasshauer, Dirk; Soling, Hans-Dieter

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.346

A novel acidic form of the phosphatidylinositol transfer protein is preferentially retained in permeabilized Swiss mouse 3T3 fibroblasts [Text] / K. J.de Vries [et al.] // Exp. Cell Res. - 1994. - Vol. 215, N 1. - P109-113 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Новая кислая форма белка-переносчика фосфатидилинозита предпочтительно задерживается в пермеабилизованных фибробластах мыши Swiss 3T3
Аннотация: Методом непрямой иммунофлуоресценции показали, что после пермеабилизации стрептолизином O клеток (Кл) Swiss 3T3 белок-переносчик фосфатидилинозита PI-TP остается ассоциированным с системой аппарата Гольджи. В интактных Кл при вестерн-блоттинге выявляется PI-TP с pI-5,5 и примерно в тех же кол-вах PI-TP с pI-5,4; остающийся в Кл после пермеабилизации PI-TP обогащен формой с pI-5,4, тогда как в поступившем в среду PI-TP преобладает форма с pI-5,5. При фракционировании гомогената Кл методом центрифугирования показали, что среди PI-TP, связанных с мембранами, преобладает форма белка с pI-5,4. Нидерланды, Ctr Biomembr. a. Lipid Enzymol., Univ. Utrecht, 3584-CH Utrecht. Библ. 22

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК-ПЕРЕНОСЧИК ФОСФАТИДИЛИНОЗИТА
ЗАДЕРЖКА
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КЛЕТКИ 3T3

Доп.точки доступа:
Vries, K.J.de; Momchilova-Pankova, A.; Snoek, G.T.; Wirtz, K.W.A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.142

Partial purification of a xyloglucan glucosyltransferase from pea Golgi membranes [Text] : abstr. Pap. Annu. Meet. Amer. Soc. Plant Physiologists, Portland, Ore, July 30-Aug. 3, 1994 / Alan R. White [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 105, N 1 Suppl. - P58 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Частичная очистка ксилоглюканглюкозилтрансферазы из мембран аппарата Гольджи гороха
Аннотация: Из этиолированных семян гороха получили фракцию мембран центрифугированием в градиенте сахарозы. Активность гликозилтрансферазы определяли используя в качестве донорного субстрата {14}C-меченные по сахару УДФ-глюкозу и УДФ-ксилозу, а в качестве акцептора - полисахариды, осаждаемые этанолом. Ксилоглюкантрансферазная активность обнаружена во фракции аппарата Гольджи; она катализиировала перенос {14}C-глюкозы на 4- и 4,6-связанные полимеры. Мембраны аппарата Гольджи солюбилизировали дигитонином и центрифугировали при 100000 g 1 ч. Супернатант фракционировали с помощью ионообменной хр-фии, аффинной хр-фии на Аффигеле и УДФ-гексаноламине, а также гель-фильтрацией. США, Dep. Botany, North Dakota State Univ. Fargo, ND 58105-5517

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГЛИКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
КСИЛОГЛИКАНГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ОЧИСТКА
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
МЕМБРАНЫ
ГОРОХ
СЕМЕНА

Доп.точки доступа:
White, Alan R.; Xin, Yi; Pezeshk, Vida; Yu, Lei; Kemmetmueller, Judy

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.77

A novel acidic form of the phosphatidylinositol transfer protein is preferentially retained in permeabilized Swiss mouse 3T3 fibroblasts [Text] / K. J.de Vries [et al.] // Exp. Cell Res. - 1994. - Vol. 215, N 1. - P109-113 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Новая кислая форма белка-переносчика фосфатидилинозита предпочтительно задерживается в пермеабилизованных фибробластах мыши Swiss 3T3
Аннотация: Методом непрямой иммунофлуоресценции показали, что после пермеабилизации стрептолизином O клеток (Кл) Swiss 3T3 белок-переносчик фосфатидилинозита PI-TP остается ассоциированным с системой аппарата Гольджи. В интактных Кл при вестерн-блоттинге выявляется PI-TP с pI-5,5 и примерно в тех же кол-вах PI-TP с pI-5,4; остающийся в Кл после пермеабилизации PI-TP обогащен формой с pI-5,4, тогда как в поступившем в среду PI-TP преобладает форма с pI-5,5. При фракционировании гомогената Кл методом центрифугирования показали, что среди PI-TP, связанных с мембранами, преобладает форма белка с pI-5,4. Нидерланды, Ctr Biomembr. a. Lipid Enzymol., Univ. Utrecht, 3584-CH Utrecht. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК-ПЕРЕНОСЧИК ФОСФАТИДИЛИНОЗИТА
ЗАДЕРЖКА
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КЛЕТКИ 3T3

Доп.точки доступа:
Vries, K.J.de; Momchilova-Pankova, A.; Snoek, G.T.; Wirtz, K.W.A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.18

So, Derek Y. F.
Effects of brefelding-A on Golgi morphology in human cultured fibroblasts observed in three-dimensional stereo scanning electron microscopy [Text] / Derek Y. F. So, Robert J. Temkin, Peter J. Lea // Scanning. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P161-170 . - ISSN 0161-0457
Перевод заглавия: Влияние брефельдина A на морфологию аппарата Гольджи, исследуемую в культивируемых фибробластах человека методом электронной трехмерной стереосканирующей микроскопии
Аннотация: Методом электронной трехмерной стереосканирующей микроскопии в клетках (Кл) FB4 кожи человека исследовали состояние аппарата Гольджи при длительном воздействии брефельдина A (5 мкг/мл), вызвавшего везикулярное превращение аппарата Гольджи с уменьшением его размера. Под действием брефельдина A аппарат Гольджи полностью исчезает за 30 мин. Спонтанная сборка аппарата Гольджи в таких Кл не наблюдалась при действии брефельдина A или после прекращения его действия. По предварительным данным форсколин (0,2 мМ) не противодействует эффекту брефельдина A. Канада, [P.J.L], Fac. Med., Univ. Toronto, Ontario. Библ. 20

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
МОРФОЛОГИЯ
БРЕФЕЛЬДИН A
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
СКАНИРУЮЩАЯ ТРЕХМЕРНАЯ

Доп.точки доступа:
Temkin, Robert J.; Lea, Peter J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.01-04Я6.127

Alcalde, Jose.
gp74 a Membrane glycoprotein of the cis-Golgi network that cycles through the endoplasmic reticulum and intermediate compartment [Text] / Jose Alcalde, Gustavo Egea, Ignacio V. Sandoval // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 124, N 5. - P649-665 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: gp74 - мембранный гликопротеин цис-Гольджи сети, циклирующий через эндоплазматическую сеть и промежуточный компартмент
Аннотация: Моноклональные антитела СС92 (IgM), полученные против фракции, обогащенной мембранами комплекса Гольджи (КГ) печени крысы, распознают новый, устойчивый к эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазе, мембранный гликопротеин с мол. м. 74 кД (gp74). Большая часть gp74 связана с КГ, но gp74 выявляется также в тубуловезикулярных структурах и в эндоплазматической сети. При инкубации клеток при 37'ГРАДУС'С распределение gp74 отлично от распределения p58 - маркера промежуточного компартмента. В клетках, обработанных брефельдином А, [AlF[4]]{-}, либо при низкой т-ре gp74 и p58 колокализованы. Оба белка выявляются в КГ при 20'ГРАДУС'С и в промежуточном компартменте при 15'ГРАДУС'С. Инкубация с брефельдином А приводит к перемещению gp74 в промежуточный компартмент. [AlF[4]]{-} вызывает перераспределение gp74 в p58-позитивные пузырьки и не замедляет перемещение gp74 в промежуточный компартмент в клетках, обработанных брефельдином А. Обработка нокодазолом приводит к исчезновению элементов КГ, содержащих gp74, и перераспределению gp74 в пузырьки. Делается вывод, что gp74 большую часть времени находится в цис-Гольджи сети, но может циклировать через эндоплазматическую сеть и промежуточный компартмент по тому же пути, что и p58. Испания, [I. V. S.], Centro de Biol. Mol. Severo Ochoa, Fac. Ciencias, Univ. Autonoma de Madrid, 28049 Madrid. Библ. 82

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: БЕЛОК GP74
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ТУБУЛОВЕЗИКУЛЯРНЫЕ СТРУКТУРЫ
ЦИКЛИРОВАНИЕ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Egea, Gustavo; Sandoval, Ignacio V.

17.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.01-04М7.69

Thorne-Tjomsland, Gro.
Changes in the morphology and phosphatase cytochemistry of the Golgi region of hepatocytes during the acute phase response to inflammation [Text] / Gro Thorne-Tjomsland, James C. Jamieson // Anat. Rec. - 1995. - Vol. 241, N 4. - P439-450 . - ISSN 0003-276X
Перевод заглавия: Морфологические изменения и цитохимия фосфатазы в аппарате Гольджи гепатоцитов в течение острой фазы реактивного воспаления
Аннотация: During the acute phase response to inflammation, the Golgi apparatus of rat hepatocytes processes an increased quantity of glycoproteins, in the form of acute phase reactants. The compartmental organization of the hepatocyte Golgi of control and 24 hour inflamed rats were studied, using transmission electron microscopic techniques, including cytochemistry, to detect nicotinamide adenine dinucleotide phosphatase (NADPase), thiamine pyrophosphatase (TPPase), and cytidine monophosphatase (CMPase) activity. In inflamed rats, individual Golgi stacks were enlarged, but retained their organization into four compartments: 1) a phosphatase negative, perforated cis-element, 2) two mid-saccules which sometimes were positive for NADPase, 3) one or occasionally two NADPase ans TPPase positive trans-saccules, and 4) a tubulovesicular trans-Golgi network (TGN) which was NADPase reactive and contained a spotty TPPase reaction product. Two of these compartments were noticably altered in response to inflammation. The two mid-saccules were consistently and uniformly dilated. The TGN was altered to the point of being difficult to recognize and had acquired CMPase reactivity. In control rats the TGN consisted of anastomosing tubules forming cage-like structures; secretory granules containing lipoprotein particles pinched off from these. In inflamed rats, most of the cage-like TGN structures had been replaced with an extensive vesicular syncytium which produced secretory granules with a granulofilamentous content. In hepatocytes from inflamed rats an apparent switch had occured in the type of secretory material processed by the Golgi apparatus. Furthermore, the inflammation-induced increase in the size of individual Golgi stacks apparently was not due to a parallel increase in size of all Golgi saccules. Rather, saccules within given Golgi compartments responded in a characteristic and specific manner to the increase in glycoprotein processing that occurs during inflammation. Канада, Dep. of Chemistry, Univ. of Manitoba, Winnipeg, Manitoba, R3T 2N2. Ил. 16. Библ. 62

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.25.21
Рубрики: ВОСПАЛЕНИЕ
ГЕПАТОЦИТЫ
ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
ФОСФАТАЗА
ЦИТОХИМИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Jamieson, James C.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.161

Developmental induction of Golgi structure and function in the primitive eukaryote Giardia lamblia [Text] / Hugo D. Lujan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 9. - P4612-4618 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Эволюционная индукция структуры и функции комплекса Гольджи у примитивного эукариота Giardia lamblia
Аннотация: A fundamental characteristic of eukaryotic cells is the presence of membrane-bound compartments and membrane transport pathways in which the Golgi complex plays a central role in the selective processing, sorting, and secretion of proteins. The parasitic protozoan Giardia lamblia belongs to the earliest identified lineage among eukaryotes and therefore offers unique insight into the progression from primitive to more complex eukaryotic cells. Here, we report that Giardia trophozoites indergo a developmental induction of Golgi enzyme activities, which correlates with the appearance of a morphologically identifiable Golgi complex, as they differentiate to cysts. Prior to this induction, no morphologically or biochemically identifiable Golgi complex exists within nonencysting cells. Remarkably, protein secretion in both nonencysting and encysting trophozoites is inhibited by brefeldin A, and brefeldin A-sensitive membrane association of ADP-rebosylation factor and 'бета'-COP is observed. These results suggest that the secretory machinery of Giardia resembles that of higher eukaryotes despite the absence of a Golgi complex in nonencysting trophozoites. These findings have implications both for defining the minimal machinery for protein secretion in eukaryotes and for examining the biogenesis of Golgi structure and function. США, Lab. Parasitic Disease, NIAID, Nation. Inst. Health, Bethesda, Maryland 20892. Библ. 67

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
СТРУКТУРА
ЭВОЛЮЦИННАЯ ИНДУКЦИЯ
GIARDIA LAMBLIA

Доп.точки доступа:
Lujan, Hugo D.; Marotta, Alex; Mowatt, Michael R.; Sciaky, Noah; Lippincott-Schwartz, Jennifer; Nash, Theodore E.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.164

Magalhaes, M. M.
Effects of monensin on the rat adrenal cortex. An in vivo study [Text] : [Abstr.] Jt Meet. Soc. port. e esp. microsc. electron., Lisboa, 14-16 Dec., 1988 / M. M. Magalhaes, Teresa Serra, Maria C. Magalhaes // Cienc. biol. Mol. and Cell. Biol. - 1989. - Vol. 14, N 3-4. - P138 . - ISSN 0378-875X
Перевод заглавия: Влияние моненсина на кору надпочечника крысы. Исследование in vivo
Аннотация: Введение (в/в) крысам-самцам моненсина (0,65 мг/кг массы тела) через 10 мин вызывает в клетках пучковой зоны коры надпочечников дезорганизацию аппарата Гольджи с расширением и сглаживанием цистерн; в митохондриях клеток повысилась электронная плотность матрикса; объем аппарата Гольджи и митохондрий увеличился. Содержание кортикостерона, определенное флуориметрически, под действием моненсина в коре надпочечников снизилось. Португалия, Inst. Histol. a. Embryol., Fac. Med., Univ. Oporto

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
МИТОХОНДРИИ
СТРУКТУРА
МОНЕНСИН
НАДПОЧЕЧНИКИ
КОРА

Доп.точки доступа:
Serra, Teresa; Magalhaes, Maria C.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.404

Caveolin moves from caveolae to the Golgi apparatus in response to cholesterol oxidation [Text] / Eric J. Smart [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 127, N 5. - P1185-1197 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: В ответ на окисление холестерина кавеолин перемещается из кавеол в аппарат Гольджи
Аннотация: Окисление холестерина в составе кавеол, участвующих в интернализации путем потоцитоза, при действии холестеролоксидазы на фибробласты человека ведет к быстрому перемещению интегрального мембранного белка кавеолина, ассоциированного с цитоплазматической стороной кавеол, во внутриклеточные пузырьки, ко-локализованные с маркерами аппарата Гольджи. После удаления фермента из культуральной среды кавеолин возвращается в кавеолы. В гомогенате клеток под действием холестеролоксидазы кавеолин становится недоступным для антитела к кавеолину и для трипсина. Брефельдин A блокирует поступление кавеолина в аппарат Гольджи, но не его выход из кавеол. Удаление кавеолина не влияет на число кавеол и на их морфологию. США, Dep. Cell Biol. a. Neorosci, Univ. Texas Southwesteru Med. Str, Dallas, TX 75235. Библ. 37

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ГОЛЬДЖИ АППАРАТ
КАВЕОЛЫ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
КАВЕОЛИН
ХОЛЕСТЕРИН
ОКИСЛЕНИЕ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Smart, Eric J.; Ying, Yun-Shu; Conrad, Patricia A.; Anderson, Richard G.W.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска