Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 383
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 95.01-04М6.172

   
    Autoantibodies in IDDM primarily recognize the 65 000-M[r] rather than the 67 000 - M[r] isoform of glutamic acid decarboxylase [Text] / William A. Hagopian [et al.] // Diabetes. - 1993. - Vol. 42, N 4. - P631-636 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Аутоантитела [у больных] инсулинозависимым сахарным диабетом распознают в первую очередь изоформу глутаматдегидрогеназы с M[r] 65 000, но не изоформу с M[r] 67000
Аннотация: У 190 больных вновь выявленным инсулинозависимым сахарным диабетом и у 51 здорового испытуемого определяли антитела к рекомбинантной человеческой глутаматдекарбоксилазе (ГДК) 65 кД, к крысиной островковой ГДК 67 кД и к ГДК 67 кД из инсулиномы/мозжечка человека. С помощью иммунопреципитации и ЭФ в ПААГ с ДДС-Na у 132 больных (70%) обнаружили аутоантитела к ГДК 65 кД, и только у 17 больных (9%) - антитела к крысиной ГДК 67 кД (Р0,001). У всех 17 больных с антителами к ГДК 67 кД выявлялись также антитела к ГДК 65 кД. США, Univ. of Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 21.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
1-ГО ТИПА
ПАТОГЕНЕЗ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИЗОФОРМЫ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Hagopian, William A.; Michelsen, Birgitte; Karlsen, Allan E.; Larsen, Fleming; Moody, Alistar; Grubin, Catherine E.; Rowe, Rachel; Petersen, Jacob; Mcevoy, Robert; Lernmark, Ake
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.01-04Т5.258

   
    Thiamine neurochemistry deficit in the brains of alcoholics: relationship to the Wernicke-Korsakoff syndrome [Text] : [Abstr.] Res. Soc. of Alcoh. Meet., June 19-24, 1993, San Antonio, Texas / R. F. Butterworth [et al.] // Alcoholism: Clin. and Exp. Res. - 1993. - Vol. 17, N 2. - P510 . - ISSN 0145-6008
Перевод заглавия: Нейрохимия дефицита тиамина в мозгу больных алкоголизмом: связь с синдромом Вернике-Корсакова
Аннотация: Спектрофотометрическим методом показано, что в ткани червя мозжечка активность тиаминпирофосфат-зависимых ферментов, пируватдегидрогеназы, 'альфа'-кетоглутаратдегидрогеназы и транскетолазы, была снижена у б-ных алкоголизмом (АЛГ) с проявлениями синдрома Вернике-Корсакова (СВК) макс. на 90%. В отсутствие проявлений СВК у б-ных АЛГ снижения активности этих ферментов не обнаружено. Активность тиаминпирофосфат-независимого фермента, глутаматдегидрогеназы при АЛГ вне зависимости от наличия СВК не отличалась от нормы. Делают вывод о нарушениях нейрохимических процессов, связанных с тиаминпирофосфатом, при СВК. Австралия, Dept. of Pathology, Univ. of Sydney.
ГРНТИ  
34.47.67
ВИНИТИ 341.47.67.15.25.11 + 341.47.67.15.15.13
Рубрики: АЛКОГОЛИЗМ
СИНДРОМ ВЕРНИКЕ- КОРСАКОВА
МОЗГ
МОЗЖЕЧОК
ЧЕРВЬ
ФЕРМЕНТЫ
ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛЬФАКВТОГЛУТАРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРАНСКЕТОЛАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Butterworth, R.F.; Heroux, M.; Besnard, A.M.; Kril, J.; Harper, C.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.03-04В3.032

   
    Analysis of a soluble calmodulin binding protein from fava bean roots: Identification of glutamate decarboxylase as a calmodulin-activated enzyme [Text] / Vincent Ling [et al.] // Plant Cell. - 1994. - Vol. 6, N 8. - P1135-1143 . - ISSN 1040-4651
Перевод заглавия: Анализ растворимого связанного с кальмодулином белка из корней кормовых бобов: идентификация глутаматдекарбоксилазы как кальмодулиноактивируемого фермента
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.02
Рубрики: БЕЛКИ
КАЛЬМОДУЛИН
КОРМОВЫЕ БОБЫ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Ling, Vincent; Snedden, Wayne A.; Shelp, Barry J.; Assmann, Sarah M.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.03-04Т4.028

    Oliver, K. L.
    Aroclor 1254 pretreatment modulates coumarin hepatotoxicity differently in two strains of mice [Text] : [Pap.] Meet. Brit. Toxicol. Soc. in Assoc. with Brit. Soc. Toxicol., Kent (Canterbury), 5-7 Apr., 1993 / K. L. Oliver, S. Cottrell, C. J. Powell // Hum. and Ep. Toxicol. - 1993. - Vol. 12, N 6. - P565 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Предварительное воздействие ароклора 1254 модулирует различным образом гепатотоксичность кумарина у мышей двух линий
Аннотация: Активность глутаматдегидрогеназы в плазме крови мышей DBA/2 и C3Н/Не составляла 6,86 и 11,51 ед/л и через 24 ч после введения кумарина (I) в дозе 200 мг/кг в/ж возрастала до 34,3 и 172,6 ед/л соотв. Если мышам ежедневно в течение 3 дней перед I вводили ароклор 1254 (II) в дозе 125 мг/кг в/б, активность глутаматдегидрогеназы составляла у мышей этих линий 41,82 и 53,66 ед/л соотв. Введение II приводило также к менее значительному повышению в плазме крови активности аминотрансфераз и лактатдегидрогеназы, индуцированному I. Делают вывод, что предварительное введение II снижает гепатотоксичность I у мышей С3Н/Не, но не у мышей DBA/2. Великобритания, St. Bartholomews Hospital Medical College, London EC1 7ED. Библ. 3.
ГРНТИ  
34.47.03
ВИНИТИ 341.47.03.25 + 341.47.21.17.15,341.47.21.25.99
Рубрики: КУМАРИН
ГЕПАТОТОКСИЧНОСТЬ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ТРАНСАМИНАЗЫ
ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АРОКЛОР 1254
ЗАЩИТНОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Cottrell, S.; Powell, C.J.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.07-04И1.034

   
    Ammonia production and kinetic properties of glutamate dehydrogenase in the sipunculid Phascolosoma arcuatum exposed to anoxia [Text] / Y. K. Ip [et al.] // Mar. Biol. - 1994. - Vol. 119, N 2. - P261-266 . - ISSN 0025-3162
Перевод заглавия: Продукция аммиака и кинетические свойства глутаматдегидрогеназы у сипункулиды Phascolosoma arcuatum при аноксии
Аннотация: Кол-во NH[4]{+} (I), обнаруживаемое в среде с собранными в мангровых болотах у Мандая (Сингапур) P. arcuatum (P. a.) при разной продолжительности аноксии, значительно превышает таковое при нормоксии за тот же период времени. Увеличение продукции I при аноксии не обусловлено возрастанием катаболизма адениннуклеотидов или мочевины. После аноксии в течение 48 ч у P. a. значительно снижается содержание в целомической плазме и тканях тела ряда свободных аминокислот (САК). Усиление выделения I при аноксии, по-видимому, обусловлено снижением конц-ии аспартата или глицина. Усиление катаболизма САК при аноксии, ведущее к увеличению продукции I, подтверждается обнаружением у P. a. после 48-часовой аноксии значительных изменений кинетических свойств глутаматдегидрогеназы (ГДГ) в сторону дезаминирования. Видмое увеличение сродства ГДГ к глутамату при аноксии приводит к возрастанию активности дезаминирования при физиол. конц-иях субстрата. Сингапур, Dep. of Zoology, National Univ. of Singapore, Singapore 0511. Библ. 12.
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.29
Рубрики: СИПУНКУЛИДЫ
PHASCOLOSOMA ARCUATUM (SIP.)
АММИАК
ПРОДУКЦИЯ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КИНЕТИКА
АНОКСИЯ

Доп.точки доступа:
Ip, Y.K.; Peng, K.W.; Chew, S.F.; Lim, R.W.L.; Tan, G.Q.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.117

    Helling, Robert B.
    Why does Escherichia coli have two primary pathways for synthesis of glutamate? [Text] / Robert B. Helling // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 15. - P4664-4668 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Почему Escherichia coli имеет два главных пути для синтеза глутамата?
Аннотация: У E. coli имеется два главных пути для синтеза глутамата. Путь через глутаминсинтетазу - глутаматсинтазу (ГОГАТ) играет существенную роль для синтеза при низких конц-иях аммония и для регуляции пула глутамина, тогда как роль пути через глутаматдегидрогеназу (ГДГ) не была точно установлена. Результаты экспериментов по конкуренции между штаммом дикого типа и дефектным по ГДГ мутантом во время роста, лимитированного источниками питания, и прямых измерений активности ферментов показали, что ГДГ используется при синтезе глутамата, если клетки лимитированы по источнику энергии (и углерода), но аммоний и фосфат присутствуют в избытке. Путь через ГОГАТ используется, если клетки не лимитированы по энергии. Использование альтернативных путей для синтеза глутамата означает, что затраты энергии на биосинтез могут быть меньше, если энергия ограничена, чем в том случае, когда она в достатке. США, Dep. of Biol., Univ. of Michigan, Ann Arbor, MI 48109. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ГЛУТАМАТ
ПУТИ СИНТЕЗА
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
ГЛУТАМАТСИНТАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.327

   
    Accumulation of glutamate by Salmonella typhimurium in response to osmotic stress [Text] / James L. Botsford [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 7. - P2568-2574 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Накопление глутамата Salmonella typhimurium как реакция на осмотический стресс
Аннотация: В ответ на осмотический шок клетки Salmonella typhimurium накапливают глутамат (I). При конц-ии NaCl, KCl или сахарозы в среде 500 мМ конц-ия I возрастает от 125 нмоль в контроле до 290-430 нмоль на 1 мг белка. Исследована зависимость способности к накоплению I от фазы роста культуры. Антибиотики, ингибирующие синтез белка, не влияли на накопление I при аэрации клеток. Штамы с мутациями глутаматсинтазы или глутаматдегидрогеназы накапливали нормальное кол-во I. Двойные мутанты по этим ферментам накапливали только 63,9 нмоль I на 1 мг белка, но при аэрации и осмотическом шоке - в 1,9 раза больше. Ингибирование глутаматсинтазы не предотвращает накопление I в клетках, аэрированных при осмотическом шоке. Предполагается, что глутаматдегидрогеназа обладает минимальной активностью при лимитирующих конц-иях аммония. В таких условиях образование I сокращалось, но накопление его избытка в условиях осмотического шока не предотвращалось. Ингибирование р-ций трансаминирования также не предотвращало накопление I. Накопление I нельзя отнести только к активностям глутаматдегидрогеназы и глутаматсинтазы. Можно подсчитать, что избыток I составляет только 1% от способности клеток синтезировать I. В этом могут принимать участие очень небольшие изменения р-ций метаболизма I. США, Dep. Biol., Box 3AF, Las Cruces, NM 88003-8001. Библ. 61
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ОСМОТИЧЕСКИЙ ШОК
ГЛУТАМАТ
НАКОПЛЕНИЕ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Botsford, James L.; Alvarez, Marc; Hernandez, Rudy; Nichols, Robert
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 95.10-04Т5.104

    Яковченко, В. А.
    Контроль терапевтической ремиссии у больных алкоголизмом [Текст] / В. А. Яковченко // Ж. неврол. и психиатрии. - 1995. - Т. 95, N 2. - С. 57-60 . - ISSN 0044-4588
Аннотация: Предложен способ диагностики срыва терапевтической ремиссии (СТР) у больных алкоголизмом. Он включает не только традиционное психопатологическое обследование больного, но и определение в сыворотке крови больного активности комплекса ферментов: при значении показателей, равных или превышающих для гаммаглутамилтранспептидазы 32 ед/л, для аспартатаминотрансферазы, аланинаминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы соотв. 25, 26 и 6,5 ед/л конетатируют СТР. Табл. 3. Библ. 23
ГРНТИ  
34.47.67
ВИНИТИ 341.47.67.15.39.02 + 341.47.67.15.02.15
Рубрики: АЛКОГОЛИЗМ
ЛЕЧЕНИЕ
РЕМИССИЯ
КОНТРОЛЬ
МЕТОДЫ
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ
ГАММАГЛУТАМИЛТРАНСПЕПТИДАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.143

   
    Молекулярные формы NAD-зависимой глутаматдегидрогеназы в азотфиксирующей системе Glycine max - Bradyrhizobium japonicum при различных условиях увлажнения и роль Мо в этих процессах [Текст] / М. В. Кауш [и др.] // 9 Бах. коллок. по азотфиксации, посвящ. памяти чл.-кор. РАН В.Л. Кретовича, Москва, 24-26 янв., 1995. - Пущино, 1995. - С. 50 . - ISBN 5-201-14257-5
Аннотация: Найдено, что в листьях, корнях цитозоле и бактероидах корневых клубеньков сои в период наивысшей интенсивности азотфиксации присутствуют две формы NAD-глутаматдегидрогеназы (NAD-ГДГ). Молибден увеличивает активность NAD-ГДГ с меньшим значением R[f]. Водный стресс в течение 10 дней (28% от полной влагоемкости) приводит к почти полной инактивации формы NAD-ГДГ с большим значением R[f] цитозоля клубеньков и листьев сои. Республика Молдова, Ин-т физиол. раст. АН Республики Молдова
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФОРМЫ
АЗОТФИКСАЦИЯ
СИСТЕМА
GLYCINE MAX
BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM

Доп.точки доступа:
Кауш, М.В.; Сеничак, В.И.; Лунгу, В.И.; Шуба, Л.Д.; Тома, С.И.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.371

   
    13-недельное изучение на крысах токсического эффекта совместного введения кохинеала и алюминий-калий сульфата [Text] / Yasushi Kawasaki [et al.] // Eisei shikenjo hokoku = Bull. Nat. Inst. Hyg. Sci. - 1994. - N 112. - С. 48-56 . - ISSN 0077-4715
Аннотация: Cochineal (C), a scarlet material extracted from the powdered pregnant insect, Dactylopius Coceus Costa, is used as a color food additive in the form of aluminum lakes. A 13 week subchronic toxicity study was conducted to investigate the effects of simultaneous administration of C and aluminum potassium sulfate (A). Male and female Wistar rats (5-weeks-old, 15 rats/group) were given diets containing 0.75%A and 0.75%C (1.5%AC), 1,5%A and 1,5%C (3%AC), 3%C alone or 3%A alone. No toxic symptoms or death occurred in any treated group. Body weight gain in male rats of the 3%A group decreased significantly. Serum levels of phospholipids, triglycerides (TG) and total cholesterol in male rats and TG in female rats fed 3%C, 3%A or 3%AC were significantly decreased at the 13th week. The serum level of glutamate dehydrogenase (GIDH) in male rats treated with 1.5% or 3%AC was increased at the 4th week but no difference from control was observed at the 13th week. No histopathological changes attributable to A and/or C administration were observed. In this 13-week oral toxicity study, no dosedependent synergistic effects of simultaneous administration of C and A were found except for an increase in serum GIDH. Ил. 2. Табл. 8. Библ. 6.
ГРНТИ  
34.47.51
ВИНИТИ 341.47.51.15.13.15 + 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: КОХИНЕАЛ
АЛЮМИНИЙ-КАЛИЙ-СУЛЬФАТ
ТОКСИЧНОСТЬ
ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Kawasaki, Yasushi; Umemura, Takashi; Sai, Kimie; Hasegawa, Ryuichi; Momma, Junko; Saitoh, Minoru; Matsushima, Yuko; Nakaji, Yukio; Tsuda, Mitsuhiro; Kurokawa, Yuji
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.01-04Б4.113

   
    The interaction of glutamate decarboxylase from Escherichia coli with substrate analogues modified at C-3 and C-4 [Text] / Roman R. Khristoforov [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 36, N 1. - P77-85 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Взаимодействие глутаматдекарбоксилазы из Escherichia coli с субстратными аналогами, модифицированными в C-3 и C-4 положении
Аннотация: Изучали взаимодействие глутаматдекарбоксилазы с аналогами аспартата (3-арсеноаланин и 3-фосфоноаланин), с аналогами глутамата (2-амино-4-арсенобутират и 2-амино-4-фосфобутират) и с 4-(метилтио)-L-глутаминовой к-той, как в смеси дистереоизомеров, так и в (2S, 4S)-форме. Все аналоги были слабыми субстратами для фермента или слабыми ингибиторами. Декарбоксилирование сопровождалось трансаминированием фермент-связанного пиридоксальфосфата в пиридоксаминфосфат, что инактивирует декарбоксилазу. В случае с арсеноаланином трансаминирование происходило лишь частично. Россия, Engelhardt Ins. Mol. Biol., RAN, Vavilov St. 32, Moscow B-334. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
СУБСТРАТЫ
АНАЛОГИ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Khristoforov, Roman R.; Sukhareva, Bella S.; Dixon, Henry B.F.; Sparkes, Michael J.; Krasnov, Victor P.; Bukrina, Iraida M.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.13

   
    The volume change of cofactor binding to dehydrogenases [Text] / V. D. Daggett [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P13 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Изменение объема связывания кофактора с дегидрогеназами
Аннотация: Измеряли значения 'ДЕЛЬТА'U связывания кофактора НАД{+} или НАДH для алкогольдегидрогеназы из печени лошади и дрожжевых алкогольдегидрогеназы и глутаматдегидрогеназы. Для первого фермента получили величину +85 мл/моль лиганда для ассоциации НАД{+} и НАДH с ферментом и нулевые значения для двух других. Обсуждают полученные данные в связи с различиями плотности внутри зон гидратации при молекулярных взаимодействиях. США, Dept Biochem. and Microbiol., Rutgers Univ. New Brunswick, NJ 08903.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
КОФАКТОР
СВЯЗЫВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Daggett, V.D.; Kirshenbaum, K.; Pedersen, J.K.; Kahn, P.C.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.02-04И4.231

    Грубiнко, В. В.
    Спiввiдношения глутамiнсинтетазного та глутаматдегiдрогеназного шляхiв детоксикацiекзогенного амiаку у риб [Текст] / В. В. Грубiнко, О. Ф. Явоненко // Укр. биохим. ж. - 1993. - Vol. 65, N 6. - С. 67-71 . - ISSN 0201-8470
Перевод заглавия: Участие глутаминсинтетазы и глутаматдегидрогеназы в детоксикации экзогенного аммиака у рыб
Аннотация: Установлена закономерность осуществления адаптивных реакций детоксикации экзогенного аммиака у рыб по градиенту концентрации. В условиях предпорогового уровня концентрации токсиканта (0,05 мг/л) функция процесса детоксикации осуществляется на уровне глутаминсинтетазной реакции, катализируемой, в основном, цитоплазматической формой фермента. В условиях действия запороговых концентраций аммиака (0,1 мг/л) выявлено ингибирование и митохондриальной, и цитоплазматической форм глутаминсинтетазы мышц карпа по смешанному типу. Одновременно в 2-4 раза в митохондриях и практически в 10 раз в цитоплазме клеток мышц и печени рыб увеличивается активность NADP-глутаматдегидрогеназы. Установленная закономерность рассматривается как одаптация гидробионтов к изменению экологических условий обитания. Украина, Черниговский пед. ин-т. Библ. 15
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.27.27
Рубрики: АММИАК
ЭКЗОГЕННЫЙ
ДЕТОКСИКАЦИЯ
ГЛУТАМИНСИНТЕТАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
УЧАСТИЕ
РЫБЫ

Доп.точки доступа:
Явоненко, О.Ф.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.216

    More, Nicole.
    The effect of low temperatures on enzyme activity [Text] / Nicole More, Roy M. Daniel, Helen H. Petach // Biochem. J. - 1995. - Vol. 305, N 1. - P17-20 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Влияние низких температур на ферментную активность
Аннотация: Исследовали стабильность двух ферментов из экстремальных термофилов: глутаматдегидрогеназы (ГДГ) из Thermococcales штамм AN1 и 'бета'-глюкозидазы ('бета'-ГЛ) из Caldocellum saccharolyticum, ген которой был экспрессирован в клетках Escherichia coli. Измеряли активность ферментов при т-рах от +90'ГРАДУС'C до -85'ГРАДУС'C для ГДГ и от +90'ГРАДУС'C до -70'ГРАДУС'C для 'бета'-ГЛ. Построены графики Аррениуса для этих двух ферментов, мезофильной ГДГ из печени быка и мезофильной 'бета'-ГЛ из Escherichia coli. Рассматривают переходы стеклования ферментов, определенные биофизическими измерениями. Новая Зеландия, Thermophile Res. Unit., Univ. Waikato, Private Bag 3105, Hamilton 2001. Библ. 25
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.09
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЛЮКОЗИДАЗА БЕТА
НИЗКИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ВЛИЯНИЕ
THERMOCOCCALES AN1
CALDOCELLUM SACCHAROLYTICUM

Доп.точки доступа:
Daniel, Roy M.; Petach, Helen H.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.04-04М3.85

    Garcia, R. A.
    Aspartate aminotransferase and glutamate dehydrogenase activities in the squid giant nerve [Text] / R. A. Garcia, J. Villegas // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 64, N 1. - P437-442 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Аспартатаминотрансферазная и глутаматдегидрогеназная активности в гигантском аксоне кальмара
Аннотация: The present study sought to investigate the presence and distribution of some enzymatic activities involved in the metabolism of glutamate in the giant nerve fiber of the tropical squid Sepioteuthis sepioidea. Specific activities of aspartate aminotransferase and glutamate dehydrogenase were evaluated in homogenates of the isolated giant fiber, extruded axoplasm, and axoplasmfree giant nerve fiber sheaths. The activities of both enzymes were present in the tissue. The specific activity of aspartate aminotransferase was similar in axoplasm and sheaths. However, the specific activity of glutamate dehydrogenase was an order of magnitude higher in the enzymes of the sheaths. This finding is discussed in the framework of the hypothesis that proposes that a differential distribution of the glutamatergic system between the axonal and neuroglial'compartments forms part of a system of communication between these cells whose neuronal signal may be glutamate. Венесуэлла, Unidad de Neurociencias, Inst. Internacional de Estudios Avanzados (IDEA), Caracas. Библ. 22
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АСПАРТАТАМИНО ТРАНСФЕРАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГИГАНТСКИЙ АКСОН
КАЛЬМАРЫ

Доп.точки доступа:
Villegas, J.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.05-04Т4.167

    Jabbar, Abdul.
    Hepatotoxic effects of organophosphate insecticides [Text] : [Pap.] 12th Pakistan Congr. Zool., Lahore, Apr., 1992 / Abdul Jabbar, Aftab Iqbal, Salman Akbar Malik // Proc. Pakistan Congr. Zool. - 1992. - Vol. 12. - P579-587 . - ISSN 1013-9346
Перевод заглавия: Гепатотоксические эффекты фосфорорганических инсектицидов
Аннотация: Через 24 ч после введения крысам 'MARS''MARS' хлорпирифоса (I), диазинона (II), малатиона (III) или метилпаратиона (IV) в дозе 1, 1, 0,96 и 0,04 мг/кг в/в соотв. обнаружено повышение в печени активности кислой фосфатазы до 140, 140, 250 и 200% соотв., щелочной фосфатазы - до 150, 250, 300 и 200% соотв., глутаматдегидрогеназы - до 130-140%, сукцинатдегидрогеназы - до 130, 140, 150 и 145% соотв. При введении I, II или IV активность аланинаминотрансферазы возрастала до 120-140%, а при введении III - падала до 60% по сравнению с контролем. Обсуждена связь обнаруженных изменений активности ферментов печени с гепатотоксичностью I, II, III и IV. Пакистан, Quaid-i-Azam Univ., Islamabad. Ил. 1. Табл. 1. Библ. 28
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.25.11 + 341.47.21.13
Рубрики: ХЛОРПИРИФОС
ДИАЗИНОН
МАЛАТИОН
МЕТИЛПАРАТИОН
ПЕЧЕНЬ
ФОСФАТАЗЫ
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛАНИНАМИНОТРАНСФЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Iqbal, Aftab; Malik, Salman Akbar
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.07-04В3.124

    Osuji, Godson O.
    Ammonium ion-dependent isomerization of glutamate dehydrogenase in relation to glutamate synthesis in maize [Text] / Godson O. Osuji, Wenceslaus C. Madu // Phytochemistry. - 1995. - Vol. 39, N 3. - P495-503 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Зависимая от иона аммония изомеризация глутаматдегидрогеназы в связи с синтезом глутамата у кукурузы
Аннотация: Глутаматдегидрогеназа (ГДГ) из семян кукурузы, которые проращивали в присутствии различных конц-ий NH[4]Cl, образовывала заряженные изомеры в интервале pH 5,8-7,5. Ионы аммония вызывали изомеризацию ГДГ регулированием р-ции сборки гексамерных субъединиц. Изомеризация снималась при обработке метионинсульфоксимином. Найдено, что ГДГ была более эффективной в синтезе L-глутамата, чем глутаматсинтаза. США, Univ. Texas, Prairie View, TX 77446. Библ. 41
ГРНТИ  
34.31.21
ВИНИТИ 341.31.21.15.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИЗОМЕРИЗАЦИЯ
АММОНИЙ ИОНЫ
ВЛИЯНИЕ
ГЛУТАМАТ
СИНТЕЗ
КУКУРУЗА

Доп.точки доступа:
Madu, Wenceslaus C.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.74

   
    Properties of glutamate dehydrogenase and its involvement in alanine production in a hyperthermophilic archaeon, Thermococcus profundus [Text] / Tetsuo Kobayashi [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 118, N 3. - P587-592 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Свойства глутаматдегидрогеназы и ее участие в образовании аланина у гипертермофильной архебактерии Thermococcus profundus
Аннотация: Гипертермофильная архебактерия Th. profundus не обладает определяемой глутаминсинтетазной активностью, но имеет необычно высокий уровень глутаматдегидрогеназы (ГДГ), содержание которой составляет 10% от общего содержания р-римых белков. ГДГ очистили из клеток Th. profundus до гомогенности. Фермент имеет молек. массу 263000 и состоит из 6 гомогенных субъединиц с молек. массами 43000. Фермент обладает экстремальной термостабильностью и временем полусуществования 1 ч. при 90'ГРАДУС'C. Th. profundus экскретирует L-аланин в среду, его конц-ия достигает 1,5 мМ. В клетках обнаружена высокая активность аланинаминотрансферазы, но не обнаружена активность аланиндегидрогеназы. Образование аланина может быть инициировано поглощением аммиака ГДГ с последующим переносом аминогруппы от глутамата к пирувату действием аланинаминотрансферазы. Япония, Lab. Microbiol., Inst. Phys. and Chem. Res., 2-1 Hirosawa, Wako, Sritama 351-01. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АЛАНИН
ОБРАЗОВАНИЕ
THERMOCOCCUS PROFUNDUS

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Tetsuo; Higuchi, Sadaharu; Kimura, Kinuko; Kudo, Toshiaki; Horikoshi, Koki
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.08-04В3.288

   
    Электрофоретическое изучение белков в морфогенных и неморфогенных каллусах яровой пшеницы [Текст] / Н. В. Озолина [и др.] // Физиол. и биохимия культ. раст. - 1995. - Т. 27, N 4. - С. 254-258 . - ISSN 0522-9310
Аннотация: Проводили поиск характерных биохимических признаков морфогенеза по составу водорастворимых белков в морфогенных и неморфогенных типах каллусов разных сортов пшеницы, а также белка - маркера морфогенеза. Белковый состав морфогенных и неморфогенных каллусов значительно различается. Кол-во белков в морфогенном каллусе в 3-5 раз выше, чем в неморфогенном. Выявляется большое кол-во белковых зон, специфичных для каждого типа каллуса. Выделен ряд изоферментов глутаматдегидрогеназы, пероксидазы и нитратредуктазы, к-рые могут являться маркерами морфогенеза. Единого, универсального маркера для всех сортов пшеницы не обнаружено. Для каждого сорта необходим своей маркер. Библ. 12
ГРНТИ  
34.31.33
ВИНИТИ 341.31.33.19
Рубрики: БЕЛКИ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ
МОРФОГЕНЕЗ
ПШЕНИЦА ЯРОВАЯ
КАЛЛЮС
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ПЕРОКСИДАЗА
НИТРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Озолина, Н.В.; Кузеванов, В.З.; Котова, Л.Г.; Саляев, Р.К.
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.138

    Hasumi, Fumihiko.
    Synthesis of glutamate by reductive amination of 2-oxoglutarate with the combination of hydrogenase and glutamate dehydrogenase [Text] / Fumihiko Hasumi, Yasumitsu Miyamoto, Ichiro Okura // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 55, N 1. - P1-4 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Синтез глутамата путем восстановительного аминирования 2-оксоглутарата, [осуществляемого] гидрогеназой в сочетании с глутаматдегидрогеназой
Аннотация: Описан метод синтеза глутамата путем восстановительного аминирования 2-оксоглутарата, осуществляемого системой регенерации NADH и глутаматдегидрогеназой. Эффективность конверсии составила 98% за 3 ч; кол-во оборотов NAD{+} составило 17. Япония, Dep. Chem. and Biochem., Numaru Coll. Technol., Shizuoka. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ГЛУТАМАТ
ПОЛУЧЕНИЕ
ГИДРОГЕНАЗА
ГЛУТАМАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
БИОКОНВЕРСИЯ
2-ОКСИГЛУТАРАТ
ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ АМИНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Miyamoto, Yasumitsu; Okura, Ichiro
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)