СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HSP27<.>)

Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-37

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.501

Phosphorylated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets [Text] / Yan Zhu [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 11. - P3715-3723 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: В тромбоцитах человека фосфорилированный белок HSP27 теплового шока ассоциирован с зависимым от активации цитоскелетом
Аннотация: Локализация и степень фосфорилирования HSP27 в тромбоцитах при их активации тромбином исследовали (после лизиса тритоном X-100) методом дифференциального центрифугирования. В неактивированных клетках (Кл) HSP27 содержится гл. обр. во фракции цитозольных р-римых белков, полученной при 100.000 g. Активация ведет к транслокации HSP27 во фракцию "низкоскоростного" (14.000 g) цитоскелета, ассоциация HSP27 с к-рым устраняется ДНКазой. При иммунофлуоресцентном исследовании показано присутствие HSP27 в цитозоле покоящихся тромбоцитов и ко-локализация HSP27 с актином в активированных при распластывании по стеклу Кл. Активация ведет к резкому усилению фосфорилирования HSP27, к-рый затем связывается с цитоскелетом. США, [M.E.M.] Mol. Cardiol. Res. Ctr, New Eugland Med. Ctr, Boston, MA 02111. Библ. 50

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhu, Yan; O'Neill, Sarah; Saklatvala, Jeremy; Tassi, Laura; Mindelsohn, Michael E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.07-04М2.109

Phosphorylated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets [Text] / Yan Zhu [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 11. - P3715-3723 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: В тромбоцитах человека фосфорилированный белок HSP27 теплового шока ассоциирован с зависимым от активации цитоскелетом
Аннотация: Локализация и степень фосфорилирования HSP27 в тромбоцитах при их активации тромбином исследовали (после лизиса тритоном X-100) методом дифференциального центрифугирования. В неактивированных клетках (Кл) HSP27 содержится гл. обр. во фракции цитозольных р-римых белков, полученной при 100.000 g. Активация ведет к транслокации HSP27 во фракцию "низкоскоростного" (14.000 g) цитоскелета, ассоциация HSP27 с к-рым устраняется ДНКазой. При иммунофлуоресцентном исследовании показано присутствие HSP27 в цитозоле покоящихся тромбоцитов и ко-локализация HSP27 с актином в активированных при распластывании по стеклу Кл. Активация ведет к резкому усилению фосфорилирования HSP27, к-рый затем связывается с цитоскелетом. США, [M.E.M.] Mol. Cardiol. Res. Ctr, New Eugland Med. Ctr, Boston, MA 02111. Библ. 50

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhu, Yan; O'Neill, Sarah; Saklatvala, Jeremy; Tassi, Laura; Mindelsohn, Michael E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.11-04И3.379

Marin, R.
Stage-specific localization of the small heat shock protein Hsp27 during oogenesis in Drosophila melanogaster [Text] / R. Marin, R. M. Tanguany // Chromosoma. - 1996. - Vol. 105, N 3. - P142-149 . - ISSN 0009-5915
Перевод заглавия: Стадиеспецифичная локализация малого белка теплового шока hsp27 в оогенезе у Drosophila melanogaster
Аннотация: Исследована динамика экспрессии одного из белков теплового шока - hsp27 - на различных этапах оогенеза у дрозофилы D. melanogaster. С применением иммунохимических методов показано, что hsp27 ассоциирован с питающими клетками яичников у особей, не подвергавшихся шоковому воздействию; также этот белок отмечен в небольшой группе соматических фолликулов на стадиях оогенеза 8':-'10. В питающих клетках белок hsp27 сначала (стадия 6) локализован в ядре, а затем (со стадии 8) - в околоядерном пространстве и в цитоплазме. После теплового шокового воздействия (35'ГРАДУС'C в течение часа) происходит резкое усиление экспрессии hsp27 в соматических фолликулах, в то время как в питающих клетках она практически не изменяется (включая сохранение зависимой от стадии оогенеза внутриклеточной локализации). Полученные данные обсуждаются в связи с выяснением механизмов регуляции экспрессии hsp27 - в частности, считается, что такой контроль имеет многоступенчатый характер и м. б. связан со специфической активацией каких-либо факторов, участвующих в прохождении отдельных стадий оогенеза. Канада, [R. M. Tanguay], Centre Rech. CHUL et Lab. genet. cell & develop., RSVS, Pavillon C. E. Marchand, Univ. Laval, Ste.-Foy, Quebec G1K 7P4. Библ. 53

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.49
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ООГЕНЕЗ
DROSOPHILA MELANOGASTER

Доп.точки доступа:
Tanguany, R.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 97.11-04М6.15

Ito, Hidenori.
Prostaglandins stimulate the stress-induced synthesis of hsp27 and 'альфа'B crystallin [Text] / Hidenori Ito, Keiko Okamoto, Kanefusa Kato // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 3. - P255-262 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Простагландины стимулируют индуцированный стрессом синтез белка hsp27 теплового шока и кристаллина 'альфа'B
Аннотация: В культурах клеток C6 глиомы крысы в составе завершенного монослоя при иммунологическом исследовании содержание hsp27 и кристаллина 'альфа'B было низким. Оно повышалось после инкубации при 42'ГРАДУС' в течение 30 мин или воздействия арсенита (50 мкМ) в течение 1 ч. Действие простагландинов A1, A2 или J2 в течение 1 ч стимулировало связывание элемента HSE теплового шока с транскрипционным фактором HSF теплового шока без обусловленных фосфорилированием изменений HSF1 и без усиления транскрипции или трансляции hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. В присутствии 10- 40 мкМ простагландина арсенит усиливал накопление мРНК hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. Стимуляция нагреванием экспрессии hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B усиливалась простагландином. Все простагландины увеличивали продолжительность индуцированного арсенитом связывания HSF с HSE. По-видимому, простагландины в фармакологических дозах стимулируют при посредстве HSF синтез стрессовых белков. Япония, Dep. Bioch., Aichi Hum. Serv. Ctr, Aichi 480-03. Библ. 36

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИНЫ
ЭФФЕКТ
СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК HSP27
КРИСТАЛЛИН 'АЛЬФА'B
КЛЕТКИ ГЛИОМЫ С6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Okamoto, Keiko; Kato, Kanefusa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.166

Arata, Satoru.
Inhibtion of colony formation of NIH 3T3 cells by the expression of the small molecular weight heat shock protein HSP27: Involvement of its phosphorylation and aggregation at the C-terminal region [Text] / Satoru Arata, Shino Hamaguchi, Kiyoshi Nose // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 1. - P19-26 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Ингибирование образования колоний клетками NIH 3T3 экспрессией низкомолекулярного белка теплового шока HSP27: участие его фосфорилирования агрегации в С-концевой области
Аннотация: На основе вектора pR[0]/CMV с геном устойчивости к неомицину сконструированы плазмиды, экспрессирующие белок теплового шока HSP27 (I) человека: в частности I дикого типа (IA), его гипофосфорилируемый вариант (IB) с заменами сер'-'гли в положениях 15,78 и 82 или делец. мутанты I (IC), у к-рых с С-конца удалены 12-36 остатков. Эти плазмиды введены в мышиные фибробласты NIH 3T3, клетки (Кл) яичника китайского хомячка CHO-K1 или в Кл рака молочной железы MCF-7. Экспрессия IA уменьшает число устойчивых к G418 колоний по сравнению с трансфекцией вектором pR[0]/CM и лишь в Кл CHO-K1 экспрессия IA не вызывает этот эффект. Кл, выделенные из колоний G418{r}, полученных при трансфекции клеток NIH 3T3 вектором с геном IA, не экспрессируют IA. Из Кл NIH 3T3 не удалось получить стабильные клональные трансформанты, экспрессирующие большое кол-во IA. Такие клоны были получены при трансфекции Кл CHO-K1. В клонах KMST-6, экспрессирующих большое кол-во IA, он образует агрегаты со средней мол. м. 200 кД. Размер олигомеров IA изменяется при окислительном стрессе, в отличие от размера агрегатов IB и IC. Эти данные показали, что форсированная экспрессия IA вызывает ингибирование роста некоторых типов Кл, зависящее от фосфорилирования и агрегации IA. Япония [K. N.], Dep. of Microbiol., Showa Univ. School of Pharmaceutical Sci., Tokyo 142. Библ. 50

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.13
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЭКСПРЕССИЯ/ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ/АГРЕГАЦИЯ
РОСТ КЛЕТОК
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
КЛЕТКИ NIH3T3
ТРАНСФИЦИРОВАННЫЕ

Доп.точки доступа:
Hamaguchi, Shino; Nose, Kiyoshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.02-04Я6.346

Ito, Hidenori.
Prostaglandins stimulate the stress-induced synthesis of hsp27 and 'альфа'B crystallin [Text] / Hidenori Ito, Keiko Okamoto, Kanefusa Kato // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 3. - P255-262 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Простагландины стимулируют индуцированный стрессом синтез белка hsp27 теплового шока и кристаллина 'альфа'B
Аннотация: В культурах клеток C6 глиомы крысы в составе завершенного монослоя при иммунологическом исследовании содержание hsp27 и кристаллина 'альфа'B было низким. Оно повышалось после инкубации при 42'ГРАДУС' в течение 30 мин или воздействия арсенита (50 мкМ) в течение 1 ч. Действие простагландинов A1, A2 или J2 в течение 1 ч стимулировало связывание элемента HSE теплового шока с транскрипционным фактором HSF теплового шока без обусловленных фосфорилированием изменений HSF1 и без усиления транскрипции или трансляции hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. В присутствии 10- 40 мкМ простагландина арсенит усиливал накопление мРНК hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. Стимуляция нагреванием экспрессии hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B усиливалась простагландином. Все простагландины увеличивали продолжительность индуцированного арсенитом связывания HSF с HSE. По-видимому, простагландины в фармакологических дозах стимулируют при посредстве HSF синтез стрессовых белков. Япония, Dep. Bioch., Aichi Hum. Serv. Ctr, Aichi 480-03. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИНЫ
ЭФФЕКТ
СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК HSP27
КРИСТАЛЛИН 'АЛЬФА'B
КЛЕТКИ ГЛИОМЫ С6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Okamoto, Keiko; Kato, Kanefusa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.03-04Я6.49

Biochemical and immunofluorescence analysis of the constitutively expressed HSP27 stress protein in monkey CV-1 cells [Text] / X. Preville [et al.] // J. Biosci. - 1996. - Vol. 21, N 2. - P221-234 . - ISSN 0250-5991
Перевод заглавия: Биохимическое и иммунофлуоресцентное изучение конститутивно экспрессированного белка (теплового) шока HSP27 в клетках CV-1 обезьяны
Аннотация: Изучали локализацию родственного 'альфа'-кристаллину белка HSP27 в Кл CV-1. После лизиса и фракционирования Кл в отсутствие детергента около 25% клеточного HSP27 обнаружено во фракциях частиц, а остальное кол-во этого белка - в растворимой фракции. Ассоциация HSP27 с фракциями частиц отсутствует после лизиса Кл в присутствии неионного детергента или после предобработки Кл с монензином или колцемидом, нарушающими структуру цитоскелета. При иммунофлуоресцентном исследовании показано наличие в Кл поляризованной околоядерной зоны, из к-рой исходят микротрубочки. При исследовании локализации HSP27 в Кл, подвергшихся действию монензина, колцемида, а также нарушающих структуру цитоскелета лишения сыворотки и охлаждения, показали существование корреляции между локализацией HSP27 и целостью микротрубочек. По-видимому, часть HSP27 взаимодействует с какими-то структурами цитоплазмы вне аппарата Гольджи. Распределение этих структур зависит от организации микротрубочек. Франция [A.-P. A.], CNRS-UMR 106, F-69622, Villeurbanne. Библ. 47

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03 + 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
МИКРОТРУБОЧКИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КЛЕТКИ CV-1
ОБЕЗЬЯНЫ

Доп.точки доступа:
Preville, X.; Mehlen, P.; Fabre-Jonca, N.; Chaufour, S.; Kretz-Remy, C.; Michel, M.R.; Arrigo, A-P.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 99.04-04Н3.132

Quercetin inhibits heat shock protein induction but not heat shock factor DNA-binding in human breast carcinoma cells [Text] / R. K. Hansen [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 239, N 3. - P851-856 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Кверцетин ингибирует индукцию белков теплового шока, но не связывание фактора теплового шока с ДНК в клетках карциномы грудной железы человека
Аннотация: В опытах на клетках карциномы грудной железы человека (линия MDA-MB-231) исследовали механизмы ингибирования флавоноидом кверцетином (Кц) т-рной индукции белков теплового шока (БТШ). Показано, что Кц снижает уровень индукции БТШ hsp27 и hsp70, но не подавляет ДНК-связывающую активность транскрипционных факторов теплового шока (ФТШ), опосредующих индукцию БТШ, и не влияет существенно на экспрессию этих ФТШ в клетках карциномы грудной железы. В то же время Кц угнетает ДНК-связывающую активность ФТШ и их экспрессию в клетках HeLa. США, Dep. Med./Div. Oncology, Univ. Texas Health Sci. Ctr, San Antonio, TX 78284-7884. Библ. 43

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP27
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АКТИВНОСТЬ
КВЕРЦЕТИН
КАРЦИНОМА MDA-MB-231
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hansen, R.K.; Oesterreich, S.; Lemieux, P.; Sarge, K.D.; Fuqua, S.A.W.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.05-04Н1.184

Quercetin inhibits heat shock protein induction but not heat shock factor DNA-binding in human breast carcinoma cells [Text] / R. K. Hansen [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 239, N 3. - P851-856 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Кверцетин ингибирует индукцию белков теплового шока, но не связывание фактора теплового шока с ДНК в клетках рака молочной железы человека
Аннотация: В опытах на клетках рака молочной железы человека (линия MDA-MB-231) исследовали механизмы ингибирования флавоноидом кверцетином (Кц) т-рной индукции белков теплового шока (БТШ). Показано, что Кц снижает уровень индукции БТШ hsp27 и hsp70, но не подавляет ДНК-связывающую активность транскрипционных факторов теплового шока (ФТШ), опосредующих индукцию БТШ, и не влияет существенно на экспрессию этих ФТШ в клетках рака молочной железы. В то же время Кц угнетает ДНК-связывающую активность ФТШ и их экспрессию в клетках HeLa. США, Dep. Med./Div. Oncology, Univ. Texas Health Sci. Ctr, San Antonio, TX 78284-7884. Библ. 43

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP27
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АКТИВНОСТЬ
КВЕРЦЕТИН
КАРЦИНОМА MDA-MB-231
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hansen, R.K.; Oesterreich, S.; Lemieux, P.; Sarge, K.D.; Fuqua, S.A.W.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.09-04М1.107

Induction of heat shock protein 27 (HSP 27) in early postimplantation rat embryos after exposure to hyperthermia [Text] : [Pap.] Teratol. Soc. 35th Annu. Meet. and Neurobehav. Teratol. Soc. 19th Annu. Meet., New Port Beach, Calif., June 24-29, 1995 / S. A. Little [et al.] // Teratology. - 1995. - Vol. 51, N 3. - P158 . - ISSN 0040-3709
Перевод заглавия: Индукция белка-27 теплового шока (HSP27) у ранних постимплантационных эмбрионов крысы после воздействия гипертермии
Аннотация: Белок теплового шока HSP27 (БТШ) не обнаруживается в тканях эмбрионов крысы в отсутствие стресса, но резко индуцируется при повышении т-ры. Методом иммуноблотинга и иммуноцитохим. анализа показано, что у контрольных эмбрионов на ранних стадиях постимплантационного развития (11 дн) БТШ экспрессируется конститутивно преимущественно в клетках сердца и в меньшей степени - в сомитах. Двумерным гель-электрофорезом-иммуноблотингом в тканях эмбрионов идентифицированы 3 изоформы БТШ, экспрессируемые конститутивно, а после т-рной индукции повышается содержание 2-х изо-БТШ с высоким уровнем фосфорилирования. США, Dep. Pediatrics, Univ., Seattle, WA

ГРНТИ	34.21.17

ВИНИТИ 341.21.17.09.07.21
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ИНДУКЦИЯ
ГИПЕРТЕРМИЯ
ЭМБРИОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Little, S.A.; Laney, T.-H.N.; Wright, F.G.H.; Mirkes, P.E.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 99.11-04М5.184

Induction of heat shock protein 27 (HSP 27) in early postimplantation rat embryos after exposure to hyperthermia [Text] : [Pap.] Teratol. Soc. 35th Annu. Meet. and Neurobehav. Teratol. Soc. 19th Annu. Meet., New Port Beach, Calif., June 24-29, 1995 / S. A. Little [et al.] // Teratology. - 1995. - Vol. 51, N 3. - P158 . - ISSN 0040-3709
Перевод заглавия: Индукция белка-27 теплового шока (HSP27) у ранних постимплантационных эмбрионов крысы после воздействия гипертермии
Аннотация: Белок теплового шока HSP27 (БТШ) не обнаруживается в тканях эмбрионов крысы в отсутствие стресса, но резко индуцируется при повышении т-ры. Методом иммуноблотинга и иммуноцитохим. анализа показано, что у контрольных эмбрионов на ранних стадиях постимплантационного развития (11 дн) БТШ экспрессируется конститутивно преимущественно в клетках сердца и в меньшей степени - в сомитах. Двумерным гель-электрофорезом-иммуноблотингом в тканях эмбрионов идентифицированы 3 изоформы БТШ, экспрессируемые конститутивно, а после т-рной индукции повышается содержание 2-х изо-БТШ с высоким уровнем фосфорилирования. США, Dep. Pediatrics, Univ., Seattle, WA

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.35.21
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ИНДУКЦИЯ
ГИПЕРТЕРМИЯ
ЭМБРИОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Little, S.A.; Laney, T.-H.N.; Wright, F.G.H.; Mirkes, P.E.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 00.03-04Н3.102

New insights into the kinetic resistance to anticancer agents [Text] / Bruno Chauffert [et al.] // Cytotechnology. - 1998. - Vol. 27, N 1-3. - P225-235 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Новый взгляд на кинетическую устойчивость к противораковым препаратам
Аннотация: Обзор. Кинетическая устойчивость к цитотоксическим препаратам воспроизводится in vitro на многоклеточных сфероидах или в культурах с плотностью популяции, превышающей характерную для плотного монослоя. Изучены механизмы снижения чувствительности некоторых опухолевых клеток к противоопухолевым препаратам. В блоке перехода от фазы G1 к фазе синтеза ДНК главное участие принимают ингибиторы CDK1 циклин-зависимой киназы: p53-зависимый белок p21{cip1}, активируемый при повреждении ДНК, и белок p27{kip1} (медиатор сигнала к контактному торможению). В покоящейся клетке изменен вызванный лекарствами апоптоз, частично зависящий от продвижения по клеточному циклу; такому апоптозу способствует сверхэкспрессия онкогенов типа c-Myc или циклинов. Недостаточно изучено влияние клеточного цикла на равновесие при химиотерапии между противодействующими апоптозу факторами Bcl-2, Bcl-x[L] или способствующими апоптозу факторами Bax, Bcl-x[S] и Fas. Покоящиеся клетки защищаются также от токсического действия усиленной экспрессией белков стресса типа HSP27, индуцируемых достижением плотного монослоя в культуре. Следует выработать новую стратегию химиотерапии солидных опухолей с применением воздействий, эффективных в покоящихся клетках (ионизирующее излучение, цисплатин) и с рекрутированием клеток из фазы G1 в фазу S предобработкой клеток алкилирующими препаратами или избирательным ингибированием CDK1. Франция, CJF INSERM 94/08, Fac. Med., 21033 Dijon. Библ. 88

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.10
Рубрики: БЕЛОК HSP27
КИНАЗА CDK1
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Chauffert, Bruno; Dimanche-Boitrel, Marie-Therese; Garrido, Carmen; Ivarsson, Mikael; Martin, Monique; Martin, Francois; Solary, Eric

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 00.04-04Н1.319

New insights into the kinetic resistance to anticancer agents [Text] / Bruno Chauffert [et al.] // Cytotechnology. - 1998. - Vol. 27, N 1-3. - P225-235 . - ISSN 0920-9069
Перевод заглавия: Новый взгляд на кинетическую устойчивость к противораковым препаратам
Аннотация: Обзор. Кинетическая устойчивость к цитотоксическим препаратам воспроизводится in vitro на многоклеточных сфероидах или в культурах с плотностью популяции, превышающей характерную для плотного монослоя. Изучены механизмы снижения чувствительности некоторых опухолевых клеток к противоопухолевым препаратам. В блоке перехода от фазы G1 к фазе синтеза ДНК главное участие принимают ингибиторы CDK1 циклин-зависимой киназы: p53-зависимый белок p21{cip1}, активируемый при повреждении ДНК, и белок p27{kip1} (медиатор сигнала к контактному торможению). В покоящейся клетке изменен вызванный лекарствами апоптоз, частично зависящий от продвижения по клеточному циклу; такому апоптозу способствует сверхэкспрессия онкогенов типа c-Myc или циклинов. Недостаточно изучено влияние клеточного цикла на равновесие при химиотерапии между противодействующими апоптозу факторами Bcl-2, Bcl-x[L] или способствующими апоптозу факторами Bax, Bcl-x[S] и Fas. Покоящиеся клетки защищаются также от токсического действия усиленной экспрессией белков стресса типа HSP27, индуцируемых достижением плотного монослоя в культуре. Следует выработать новую стратегию химиотерапии солидных опухолей с применением воздействий, эффективных в покоящихся клетках (ионизирующее излучение, цисплатин) и с рекрутированием клеток из фазы G1 в фазу S предобработкой клеток алкилирующими препаратами или избирательным ингибированием CDK1. Франция, CJF INSERM 94/08, Fac. Med., 21033 Dijon. Библ. 88

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: БЕЛОК HSP27
КИНАЗА CDK1
ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ
ОБЗОРЫ

Доп.точки доступа:
Chauffert, Bruno; Dimanche-Boitrel, Marie-Therese; Garrido, Carmen; Ivarsson, Mikael; Martin, Monique; Martin, Francois; Solary, Eric

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.231

Small stress proteins as novel negative regulators of programmed cell death [Text] : abstr. Int. Conf. "Life and Death Cell", Fribourg, 17-18 Sept., 1998 / A. -P. Arrigo [et al.] // Anticancer Res. - 1998. - Vol. 18, N 6a. - P4520 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Малые стрессовые белки как отрицательные регуляторы запрограммированной клеточной смерти

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
ИНГИБИРОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК HSP27
ЭМБРИОНАЛЬНЫЕ СТВОЛОВЫЕ КЛЕТКИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Arrigo, A.-P.; Ducasse, C.; Paul, C.; Mehlen, P.; Gonin, S.; Diaz-Latoud, C.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.07-04Я6.144

Small heat shock protein 27 (HSP27) associates with tubulin/microtubules in HeLa cells [Text] / Mizuki Hino [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 271, N 1. - P164-169 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Малый белок теплового шока HSP27 ассоциирован в клетках HeLa с тубулином/микротрубочками
Аннотация: Одно из моноклональных антител (mH3) к митотическим клеткам HeLa распознает белок 27 кД и окрашивает микротрубочки митотического веретена в клетках HeLa. При иммуноскрининге библиотеки кДНК клеток HeLa показали, что антигеном для mH3 служит малый белок теплового шока HSP27. Получили данные в пользу ассоциации тубулинов 'альфа' и 'бета' с HSP27. Методом ультроацентрифугирования показали, что HSP27 ко-седиментирует со стабилизированными таксолом микротрубочками. Япония, Dep. Biol. Sci., Fac. Sci., Hiroshima Univ., Higashi-Hiroshima 739-8526. Библ. 26

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: МИТОЗ
МИТОТИЧЕСКОЕ ВЕРЕТЕНО
МИКРОТРУБОЧКИ
БЕЛОК HSP27
КЛЕТКИ HELA

Доп.точки доступа:
Hino, Mizuki; Kurogi, Kazuki; Okubo, Masa-Aki; Murata-Hori, Maki; Hosoya, Hiroshi

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.05-04М3.414

Bitar, Khalil N.
HSP27 phosphorylation and interaction with actin-myosin in smooth muscle contraction [Text] / Khalil N. Bitar // Amer. J. Physiol. - 2002. - Vol. 282, N 5. - PG894-G903 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Фосфорилирование и взаимодействие HSP27 с актином-миозином при сокращении гладких мышц

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
АКТИН
МИОЗИН
БЕЛОК HSP27

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.07-04М3.938

Vasopressin stimulates the induction of heat shock protein 27 and 'альфа'B-crystallin via protein kinase C activation in vascular smooth muscle cells [Text] / Takehiro Kaida [et al.] // Exp. Cell Res. - 1999. - Vol. 246, N 2. - P327-337 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Вазопрессин стимулирует в клетках гладких мышц сосудов индукцию белка 27 теплового шока и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С
Аннотация: Исследовано действие вазопрессина на индукцию низкомолекулярного хитшокового белка 27 (HSP27) и 'альфа'B-кристаллина в линии клеток А10 гладких мышц аорты. Показано, что вазопрессин индуцирует зависимое от времени накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина, а стимулирующее действие вазопрессина зависит от дозы в диапазоне 0,1 нмоль/л до 0,1 мкмоль/л. Значения EC[50] для вазопрессина составляют 2 (HSP27) и 4 нмоль/л ('альфа'B-кристаллин). Установлено, что вазопрессин индуцирует увеличение количества мРНК для HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Активирующий протеинкиназу С 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат индуцирует накопление HSP27 (EC[50] 20 нмоль/л) и 'альфа'B-кристаллина (EC[50] 2 нмоль/л). Не активирующий протеинкиназу 4'альфа'-форбол-12,13-дидеканоат не оказывает такого действия. Ингибиторы протеинкиназы C стауроспорин и кальфостин C значительно уменьшают индуцируемое вазопрессином и 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетатом накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллином. Ингибиторы мобилизации внутриклеточного Ca{2+} BAPTA/AM и TMB-8 значительно уменьшают индуцированное вазопрессином накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Сделан вывод, что в клетках гладких мышц сосудов вазопрессин стимулирует индукцию HSP27 и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С и этот эффект вазопрессина зависит от мобилизации внутриклеточного Ca{2+}. Япония, Dep. Pharmac., Gifu Univ. Sch. Med., Gifu 500-8705. Библ. 53

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.27
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ВАЗОПРЕССИН
БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'E-КРИСТАЛЛИН
КЛЕТКИ A10

Доп.точки доступа:
Kaida, Takehiro; Kozawa, Osamu; Ito, Takeshi; Tanabe, Kumiko; Ito, Hidenori; Matsuno, Hiroyuki; Niwa, Masayuki; Miyata, Hideo; Uematsu, Toshihiko; Kato, Kanefusa

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.09-04Я6.54

Inhibition of proteasomes induces accumulation, phosphorylation, and recruitment of HSP27 and 'альфа'B-crystallin to aggresomes [Text] / Hidenori Ito [et al.] // J. Biochem. - 2002. - Vol. 131, N 4. - P593-603 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Ингибирование протеасом индуцирует накопление, фосфорилирование и адресование в агресомы белков HSP27 и 'альфа'B-кристаллина
Аннотация: Изучили ответы малых белков теплового шока (МБТШ) на воздействие ингибиторов протеасом, исследуя их роль при аномальном скоплении белков, подвергшихся неправильному фолдингу. Показали, что ингибиторы индуцируют накопление и фосфорилирование МБТШ (HSP27 и 'альфа'B-кристаллина) в клетках U373 MG глиомы человека; при этом белки HSP27 и 'альфа'B-кристаллин направляются в специализированные клеточные структуры (агресомы). Япония, Dep. Bioch., Inst. Devel. Res., Aichi Hum. Service Ctr., Aichi 480-0392. Библ. 54

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'B-КРИСТАЛЛИН
НЕПРАВИЛЬНЫЙ ФОЛДИНГ
НАКОПЛЕНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
АДРЕСОВАНИЕ В АГРЕСОМЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ ПРОТЕАСОМ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Ito, Hidenori; Kamei, Keiko; Iwamoto, Ikuko; Inaguma, Yutaka; Garcia-Mata, Rafael; Sztul, Elizabeth; Kato, Kanefusa

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.11-04Я6.329

Vasopressin stimulates the induction of heat shock protein 27 and 'альфа'B-crystallin via protein kinase C activation in vascular smooth muscle cells [Text] / Takehiro Kaida [et al.] // Exp. Cell Res. - 1999. - Vol. 246, N 2. - P327-337 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Вазопрессин стимулирует в клетках гладких мышц сосудов индукцию белка 27 теплового шока и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С
Аннотация: Исследовано действие вазопрессина на индукцию низкомолекулярного хитшокового белка 27 (HSP27) и 'альфа'B-кристаллина в линии клеток А10 гладких мышц аорты. Показано, что вазопрессин индуцирует зависимое от времени накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина, а стимулирующее действие вазопрессина зависит от дозы в диапазоне 0,1 нмоль/л до 0,1 мкмоль/л. Значения EC[50] для вазопрессина составляют 2 (HSP27) и 4 нмоль/л ('альфа'B-кристаллин). Установлено, что вазопрессин индуцирует увеличение количества мРНК для HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Активирующий протеинкиназу С 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат индуцирует накопление HSP27 (EC[50] 20 нмоль/л) и 'альфа'B-кристаллина (EC[50] 2 нмоль/л). Не активирующий протеинкиназу 4'альфа'-форбол-12,13-дидеканоат не оказывает такого действия. Ингибиторы протеинкиназы C стауроспорин и кальфостин C значительно уменьшают индуцируемое вазопрессином и 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетатом накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллином. Ингибиторы мобилизации внутриклеточного Ca{2+} BAPTA/AM и TMB-8 значительно уменьшают индуцированное вазопрессином накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Сделан вывод, что в клетках гладких мышц сосудов вазопрессин стимулирует индукцию HSP27 и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С и этот эффект вазопрессина зависит от мобилизации внутриклеточного Ca{2+}. Япония, Dep. Pharmac., Gifu Univ. Sch. Med., Gifu 500-8705. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ВАЗОПРЕССИН
БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'E-КРИСТАЛЛИН
КЛЕТКИ A10

Доп.точки доступа:
Kaida, Takehiro; Kozawa, Osamu; Ito, Takeshi; Tanabe, Kumiko; Ito, Hidenori; Matsuno, Hiroyuki; Niwa, Masayuki; Miyata, Hideo; Uematsu, Toshihiko; Kato, Kanefusa

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 04.08-04А1.98

Arrigo, Andre-Patrick.
Expression of the anti-apoptotic protein Hsp27 during both the keratinocyte differentiation and dedifferentiation of HaCat cells: Expression linked to changes in intracellular protein organization? [Text] / Andre-Patrick Arrigo, Cecile Ducasse // Exp. Gerontol. - 2002. - Vol. 37, N 10-11. - P1247-1255 . - ISSN 0531-5565
Перевод заглавия: Связана ли экспрессия антиапоптотического белка Hsp 27 в процессе дифференциации и дедифференциации кератиноцитов в HaCat клетках с изменением во внутриклеточной организации белков?
Аннотация: Повышение экспрессии антиапоптотического белка Hsp 27 отмечается в течение последней фазы дифференциации кератиноцитов в HaCat клетках человека. Сходное явление наблюдается, когда дедифференцируются дифференцированные клетки той же линии. В обоих случаях Hsp 27 аккумулировались в виде больших структур, представляющих собой активную форму белка. Присутствие олигомеров Hsp 27 не является исключительно следствием процесса дифференциации и их можно считать маркерами эндогенного стресса, развивающегося на фоне быстрых изменений во внутриклеточной организации белков, к-рые происходят при дифференциации и дедифференциации клеток, а также при формировании старческого фенотипа. Франция, Centre Genetique Moleculaire et Cellulaire, CNRS UMR-5534, Univ. Claude Bernard Lyon-I, 69622 Villeurbanne Cedex; e-mail: arrigo@univ-lyon. 1.fr

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.09.15
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
HACAT
КЕРАТИНОЦИТЫ
ДИФФЕРЕНЦИАЦИЯ
АПОПТОЗ
БЕЛОК HSP27
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Ducasse, Cecile

1-20 21-37

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска