Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АКТИНИН АЛЬФА<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.07-04И8.75

    Wenegieme, Elizabeth F.
    Cation binding to chicken gizzard 'альфа'-actinin [Text] / Elizabeth F. Wenegieme, Joseph A. Babitch, Anjaparavanda P. Naren // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1994. - Vol. 1205, N 2. - P308-316 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Связывание катионов 'альфа'-актинином из мускульного желудка цыпленка
Аннотация: Показано, что 'альфа'-актинин из мускульного желудка цыпленка в 20 мМ HEPES, pH 7,5 связывает 3,5'+-'1,8 {45}Ca{2+} на димер с константой K[d1]=6,36'+-'0,34*10{-6} М и 87,3'+-'7,2 {45}Ca{2+} с константой K[d2]=1,66'+-'0,44*10{-4} М. Гидролиз химотрипсином и термолизином дает пептиды, которые, как полагают, содержат предполагаемые области "EF-рук", и связывают {45}Ca{2+} в 10 мМ имидазольном буфере (pH 7,4) в отсутствие или в присутствии 60 мМ KCl. Пептиды, которые включают область молекулы более, чем 27 кД с N-конца, также связывают кальций. В присутствии 120 мМ KCl связывания кальция не наблюдается: метод проточного диализа не обнаруживает связывания с высоким сродством, но показывает наличие 82,5'+-'3,3 центров связывания кальция с константами диссоциации в миллимолярном диапазоне. Это центры связывания двухвалентных катионов, но не Ca{2+}-специфичные центры, т. к. они пропадают при добавлении 5 мМ Mg{2+}. Согласно данным метода кругового дихроизма, протеолиза и флуоресценции бис-АНС, связывание K{+} вызывает существенные изменения структуры белка, а связывание Ca{2+} или Mg{2+} в присутствии 120 мМ KCl мало сказывается на структуре. Полагают, что одновалентные и двухвалентные катионы оказывают разное воздействие на различные части молекулы. США, Dept Chem., Texas Christian Univ., Fort Worth, TX 76129. Библ. 34
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.53.39.57
Рубрики: АКТИНИН АЛЬФА
СВЯЗЫВАНИЕ
КАТИОНЫ
ЖЕЛУДОК МУСКАЛЬНЫЙ
ЦЫПЛЯТА

Доп.точки доступа:
Babitch, Joseph A.; Naren, Anjaparavanda P.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.419

    Glck, Ursula.
    Modulation of 'альфа'-actinin levels affects cell motility and confers tumorigenicity on 3T3 cells [Text] / Ursula Glck, Avri Ben-Ze'ev // J. Cell Sci. - 1994. - Vol. 107, N 7. - P1773-1782 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Модуляция уровня 'альфа'-актинина изменяет подвижность клеток 3T3 и придает им туморигенность
Аннотация: Трансфицировав клетки 3T3 полномерной кДНК немышечного 'альфа'-актинина человека, повысили на 40-60% экспрессию 'альфа'-актинина; при этом замедляется локомоция культивируемых Кл в ране монослоя и уменьшается длина фагокинетических траекторий Кл. Снижение экспрессии 'альфа'-актинина до 25-60% от исходного уровня с помощью антисмысловой кДНК ведет к повышению подвижности Кл 3T3 и к появлению их туморигенности для бестимусных мышей nu/nu, Кл клона со снижением содержания 'альфа'-актинина до 16% от исходного после введения мышам под кожу вызывают развитие опухолей через 7 сут у всех животных. Израиль, [A. B.-Z.], Dep. Mol. Genet. a. Virol., Weizmann Inst. Sci., Rchovot 76100. Библ. 55
ГРНТИ  
34.19.27
ВИНИТИ 341.19.27.03
Рубрики: ДВИЖЕНИЕ КЛЕТОК
ОПУХОЛЕРОДНОСТЬ
АКТИНИН АЛЬФА
КЛЕТКИ 3T3

Доп.точки доступа:
Ben-Ze'ev, Avri
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.431

    Kuroda, Masaaki.
    Conformational change of skeletal muscle 'альфа'-actinin induced by salt [Text] / Masaaki Kuroda, Yoshiyuki Kohira, Masakazu Sasaki // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1994. - Vol. 1205, N 1. - P79-104 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Конформационное изменение 'альфа'-актинина скелетных мышц, индуцируемое солью
Аннотация: Изучали влияние концентрации KCl на конформацию 'альфа'-актинина ('альфа'-Акн) из скелетных мышц курицы. Методом одномерных пептидных карт показали 3 разных типа расщепления 'альфа'-Акн химотрипсином при трех разных концентрациях KCl - низкой (0-0,02 M), промежуточной (0,05-0,2 М) и высокой (0,3-0,6 М). Методами вискозиметрии и гель-фильтрации показали, что при снижении концентрации KCl осевое отношение в молекуле 'альфа'-Акн увеличивается. Рассчитали размеры молекулы 'альфа'-Акн, равные 3,2 * 74,2 нм при низкой концентрации KCl, 3,4 * 51,3 нм при промежуточной концентрации KCl и 4,5 * 40,1 нм при высокой концентрации KCl. Сделан вывод, что такие изменения длины молекулы 'альфа'-Акн обусловлены удлинением или укорочением стержневого домена молекулы. Предполагается, что эти конформационные изменения, индуцируемые изменением концентрации KCl, подобны тем, которые описаны ранее для спектрина эритроцитов. Показано также, что изменение длины 'альфа'-Акн оказывает влияние на его взаимодействие с актином, которое усиливается при повышении концентрации KCl. Япония, Dep. Biology, FS, Shimane Univ., 1060 Nishikawazu, Matsue, Shimane 690. Библ. 40
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.33
Рубрики: АКТИНИН АЛЬФА
КОНФОРМАЦИЯ
СОЛИ
ОПОСРЕДОВАНИЕ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Kohira, Yoshiyuki; Sasaki, Masakazu
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.14

   
    Immunodetection of 'альфа'-actinin in focal adhesions is limited by antibody inaccessibility [Text] / Fredrick M. Pavalko [et al.] // Exp. Cell Res. - 1995. - Vol. 217, N 2. - P534-540 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Иммунное выявление 'альфа'-актинина в фокусной адгезии ограничено недоступностью антител
Аннотация: In this study we demostrate that 'альфа'-actinin is a prominent component of the focal adhesions of nonmuscle cells but that the 'альфа'-actinin in focal adhesions is largely inaccessible to staining with antibodies against 'альфа'-actinin. Our results explain a controversy that has existed in the literature. Investigators who microinject 'альфа'-actinin into nonmuscle cells have routinely observed significant incorporation of 'альфа'-actinin into focal adhesions as well as stress fibers. Immunoflurescence and immunoelectron microscopy have, however, indicated that 'альфа'-actinin is located farther from the membrane than either talin or vinculin. Immunofluorescence studies of smooth muscle dense plaques and myotendinous junctions have also yielded conflicting results regarding the presence or absence of 'альфа'-actinin at these sites. Here, we confirm that 'альфа'-actinin immunofluorescence of fibroblasts yields weak or absent staining of focal adhesions. We also demonstrate that microinjected 'альфа'-actinin readily incorporates into focal adhesions. However, various antisera against either the cell's endogenous 'альфа'-actinin or against the microinjected chicken gizzard 'альфа'-actinin fail to stain focal adhesions despite the presence of microinjected 'альфа'-actinin at these sites. Furthermore, disassembly of stress fibers induced by dibutyryl cAMP demonstrates that 'альфа'-actinin persists in focal adhesions in the absence of associated stress fibers, suggesting that 'альфа'-actinin's association with focal adhesions is independent of stress fibers. США, Dep. Physiol. and Biophycs, Univ. Med. Sch., Indianopolis, IN 46202-5120. Библ. 25
ГРНТИ  
34.43.05
ВИНИТИ 341.43.05.07
Рубрики: АКТИНИН АЛЬФА
МЕТОД ВЫЯВЛЕНИЯ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Pavalko, Fredrick M.; Scheider, Galen; Burridge, Keith; Lim, Soo-Siang
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.04-04Я6.487

    Furukawa, Ruth.
    Defferential localization of 'альфа'-actinin and the 30 kD actin-bundling protein in the cleavage furrow, phagocytic cup, and contractile vacuole of Dictyostelium discoideum [Text] / Ruth Furukawa, Marcus Fechheimer // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1994. - Vol. 29, N 1. - P46-56 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: Различия в локализации 'альфа'-актинина и актин-связывающего белка 30 кД в борозде дробления, фагоцитарной чаше и сократительной вакуоли у Dictyostelium discoideum
Аннотация: Методом иммунофлуоресцентной микроскопии показали, что у амеб D. discoideum актин-связывающий белок 30 кД (но не 'альфа'-актинин) концентрируется в борозде дробления делящихся клеток. Вокруг сократительной вакуоли концентрируется 'альфа'-актинин, но не белок 30 кД. В ходе фагоцитоза белок 30 кД локализован в фагоцитарной чаше, но отсутствует в фагосомах вскоре после интернализации; 'альфа'-актинин появляется в чаше позже белка 30 кД и остается в составе фогосомы после исчезновения из нее белка 30 кД. Предполагают, что участие этих белков в функции и движении амеб D. discoideum неодинаково. США [M. F.], Dep. Zool., Univ. Georgia, Atheus, GA 30602. Библ. 74
ГРНТИ  
34.19.25
ВИНИТИ 341.19.25.07
Рубрики: АКТИН
АКТИНИН АЛЬФА
БЕЛКИ АКТИН-СВЯЗЫВАЮЩИЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ФАГОЦИТОЗ
СТРУКТУРЫ
ЦИТОКИНЕЗ
БОРОЗДА ДРОБЛЕНИЯ
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM

Доп.точки доступа:
Fechheimer, Marcus
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.07-04Я6.97

   
    The cytoplasmic domain of L-selectin interacts with cytoskeletal proteins via 'альфа'-actinin: Receptor positioning in microvilli does not require interaction with 'альфа'-actinin [Text] / Fredrick M. Pavalko [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 129, N 4. - P1155-1164 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Цитоплазматический домен L-селектина взаимодействует с белками цитоскелета посредством 'альфа'-актинина: для помещения рецептора в микроворсинку не нужно взаимодействие с 'альфа'-актинином
Аннотация: Показано прямое взаимодействие цитоплазматического домена молекулы лейкоцитарной адгезии L-селектина с цитоплазматическим актин-связывающим белком 'альфа'-актинином, а также образование комплекса L-селектина с винкулином (вероятно и с талином). В опытах со связанным с подложкой доменом L-селектина показано насыщаемое избирательное связывание с 'альфа'-актинином (K[d]=550 нм), но не с талином или винкулином; связывание винкулина доменом L-селектина наблюдали лишь в присутствии 'альфа'-актинина. Делеция, лишающая цитоплазматический домен C-концевых 11 аминокислот, ведет к утрате способности связываться в клетке с 'альфа'-актинином и винкулином, не влияя на локализацию мутантного L-селектина в микроворсинках. По-видимому, C-концевые аминокислоты цитоплазматического домена L-селектина существенны для его взаимодействия с актином при посредстве 'альфа'-актинина и винкулина, но не для определения локализации L-селектина на клеточной поверхности. США, Dep. Physiol. a. Biophys., Indiana Univ. Sch. Med., Indianapolis, IN 46202-5120. Библ. 35
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
МОЛЕКУЛА АДГЕЗИИ ЛЕЙКОЦИТАРНАЯ
СЕЛЕКТИН L
ЦИТОСКЕЛЕТ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АКТИНИН АЛЬФА
ВИНКУЛИН
ЛИМФОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Pavalko, Fredrick M.; Walker, Denise M.; Graham, Lori; Goheen, Michael; Doerschuk, Claire M.; Kansas, Geoffrey S.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.60

   
    Interaction of 'альфа'-actinin with the cadherin/catenin cell-cell adhesion complex via 'альфа'-catenin [Text] / Karen A. Knudsen [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 130, N 1. - P67-77 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Взаимодействие 'альфа'-актинина с кадгерин/катениновым комплексом межклеточной адгезии посредством 'альфа'-катенина
Аннотация: В культивируемых фибробластах WI-38 легких эмбриона человека с N-кадгерин/катениновым комплексом ко-локализуется 'альфа'-актинин, но не другой цитоскелетный белок винкулин. В эпителиоцитах (клетки HeLa) эти цитоскелетные белки ко-локализуются с E-кадгерином и с катенинами. Показана избирательная ко-иммунопреципитация с 'альфа'- и 'бета'-катенином из экспрессирующих N- и E-кадгерин клеток 'альфа'-актинина, но не винкулина; ко-иммунопреципитация происходит лишь в присутствии 'альфа'-катенина; ко-иммунопреципитация 'альфа'-актинина с N-кадгерин/катениновым комплексом происходит независимо от актина. США, [M. J. W.], Dep. Biol., Univ. Toledo, OH 43606. Библ. 53
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01 + 341.19.21.07
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
АКТИНИН АЛЬФА
КОМПЛЕКСЫ
АДГЕЗИЯ КЛЕТОК
КАДГЕРИН/КАТЕНИН
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Knudsen, Karen A.; Soler, Alejandro Peralta; Johnson, Keith R.; Wheelock, Margaret J.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.04-04М1.46

    Paalko, Fredrick M.
    An interaction between 'альфа'-actinin and the ctyoplasmic domain of the chicken intecrin 'бета'-chain [Text] / Fredrick M. Paalko, Carol A. Otey, Keith Burridge // J. Cell. Biochem. - 1990. - Suppl. 14 А. - P168 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Взаимодействие между 'альфа'-актинином и цитоплазматическим доменом 'бета' цепи интегрина цыпленка
Аннотация: Исследовали взаимодействие между 'альфа'-актинином и цитоплазматич. доменом 'бета' субъединицы рецептора фибронектина цыпленка, т. е. 'бета' интегрина. Синтетический пептид соответствующий 47 аминок-тным остаткам цитоплазматич. домена 'бета'[1] интегрина связывали с носителем на колонке с сефарозой и использовали для выделения из экстрактов Кл 'альфа'-актина. Интегрин гладкомышечных Кл также связывался с 'альфа'-актинином, но с меньшей эффективностью. Фрагменты 'альфа'-актинина 27 кД (актин связывающий домен) и 53 кД (димерный сегмент стержня) были получены расщеплением термолизином. Фрагмент 53 кД ингибировал связывание 'альфа'-актинина с 'бета'-пептидом. США, Dep. Cell Biology and Anatomy, UNC, Chapel Hill, NC 27599.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: ЦИТОРЕЦЕПТОРЫ
ИНТЕГРИН
СУБЪЕДИНИЦА БЕТА
АКТИНИН
АКТИНИН АЛЬФА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Otey, Carol A.; Burridge, Keith
9.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 91.05-04Н1.364

   
    Expression of Human 'ню'-actinin in human hepatocellular carcinoma [Text] / Masaki Nishiyama [et al.] // Cancer Res. - 1990. - Vol. 50, N 19. - P6291-6294 . - ISSN 0008-5472
Перевод заглавия: Экспрессия человеческого 'альфа'-актинина в гепатоцеллюлярном раке человека
Аннотация: В нормальной печени уровень экспрессии 'альфа'-актинина (I) очень низок. Не обнаружено усиления экспрессии I в процессе регенерации печени после частичной гепатэктомии. Однако, высокий уровень транскриптов I зарегистрирован в ткани гепатоцеллюлярного рака человека в сравнении с таковым в неизменной нормальной печени смежной с опухолью. Предполагается, что повышение экспрессии гена I происходит при злокачественной трансформации гепатоцита. США, Molecular Hepatology Lab., 1GH Cancer Center, Charlestown, MA 02129. Библ. 24.
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.21.17.19
Рубрики: РАК ПЕЧЕНИ
БЕЛКИ
АКТИНИН АЛЬФА
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА

Доп.точки доступа:
Nishiyama, Masaki; Ozturk, Mehmet; Froblich, Mark; Mafune, Ken-ichi; Steele, Glenn Jr.; Pands, Jack R.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.09-04М1.119

   
    Fimbrin is a homologue of the cytoplasmic phosphoprotein plastin and has domains homologous with calmodulin and actin gelation proteins [Text] / Arruda Monika V. de [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 3. - P1069-1079 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Фимбрин - гомолог цитоплазматического фосфопротеина пластина - имеет домены, гомологичные кальмодулину и актин-гелеобразующим белкам
Аннотация: Полный сиквенс белка фимбрина (630 остатков) из тонкой кишки цыпленка произвели с помощью 2 клонов кДНК полной длины. Последовательность кодирует малый N-концевой домен (115 остатков), гомологичный двум Ca{2}+-связывающим участкам кальмодулина и большому С-концевому домену, состоящему из четырехкратного повтора из 125 остатков. Повтор гомологичен актин-связывающему домену 'альфа'-актинина, N-концевым доменам дистрофина, актин-гелеобразующего белка, и 'бета'-спектрина. Очевидно; актин-связывающие и гелеобразующие белки входят в общее семейство актин-сшивающих белков. По сиквенсу фимбрин гомологичен L-пластину и Т-пластину человека. США, Whitehead-Inst. Biomed. Res., Dep. of Biology, Massachusetts Inst. Technol., Cambridge, MA 02142. Библ. 50.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.03
Рубрики: ФОСФОПРОТЕИНЫ
ГОМОЛОГИЧНЫЕ ДОМЕНЫ
ФИМБРИН
ПЛАСТИН
АКТИНИН АЛЬФА
КАЛЬМОДУЛИН
СПЕКТРИН БЕТА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
КДНК

Доп.точки доступа:
de, Arruda Monika V.; Watson, Susan; Lin, Ching-Shwun; Leavitt, John; Matsudaira, Paul
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.01-04Я6.177

   
    Distribution of desmin and 'альфа'-actinin in developing smooth muscle cells [Text] / R. R. Chou [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P178 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Распределение десмина и 'альфа'-актинина в развивающихся гладкомышечных клетках
Аннотация: Исследовали изменения в распределении десмина (I) и 'альфа'-актинина (II) при развитии гладкомышечных Кл мускульного желудка 10- и 16-дневных куриных зародышей и 1- и 7-дневных цыплят. ДСН-ПААГ электрофорез показал, что с возрастом увеличивается кол-во основных мышечных белков (тяжелая цепь миозина, 'альфа'-актинин, десмин и актин) в Кл. Иммуногистохимически показано, что кол-во I-промежуточных филаментов (ПФ) увеличивается с возрастом, и что до вылупления I располагается по периферии компартмента миофиламентов и внутри цитоплазматич. плотных телец (ЦПТ). После вылупления анти-I мечение постепенно начинает выявляться по периметру ЦПТ. Осевые I-содержащие пучки ПФ впервые появляются в Кл через 1 сут после вылупления и позже становятся более протяженными. Анти-II мечение показало, что кол-во II в ЦПТ увеличивается с возрастом. II вявляется на образующих сшивки филаментах (средний диам. 2-3 нм) внутри ЦПТ и иногда на связанных с мембраной плотных тельцах. Показано, что актиновые филаменты, I-ПФ и II-содержащие образующие сшивки филаменты являются основными компонентами ЦПТ.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: БЕЛКИ
ДЕСМИН
АКТИНИН АЛЬФА
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
Chou, R.R.; Stromer, M.H.; Robson, R.M.; Huiatt, T.W.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.03-04Я6.032

   
    'альфа'-Actinin: a direct link between actin and integrins [Text] : [Pap.] 639th Meet. Manchester, 16-19, 1991 / Frederick M. Pavalko [et al.] // Biochem. Soc. Trans. - 1991. - Vol. 19, N 4. - P1065-1069 . - ISSN 0300-5724
Перевод заглавия: 'альфа'-Актинин: Прямая скрепка между актином и интегринами
Аннотация: Обзор. Приведены рез-ты исследований участков фокальной адгезии культивируемых Кл в качестве модели для изучения взаимодействия актина с мембранами Кл. Приведены доказательства множественности механизмов прикрепления актина к интегриновым рецепторам в участках фокальной адгезии и подчеркивается главенствующая роль 'альфа'-актинина в обеспечении такого прикрепления. США, Dep. Physiol. Biophys., Indiana Univ. Sch. Med., Indianapolis, IN 46202. Библ. 6.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.15 + 341.19.17.05.11
Рубрики: ФОКАЛЬНЫЕ КОНТАКТЫ
ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
ИНТЕГРИНЫ
АКТИН
АКТИНИН АЛЬФА
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 6

Доп.точки доступа:
Pavalko, Frederick M.; Otey, Carol A.; Simon, Keiko O.; Burridge, Keith
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.03-04Я6.066

    Crawford, A. W.
    An interaction between zyxin and 'альфа'-actinin [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / A. W. Crawford, J. W. Michelsen, M. C. Beckerle // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P166 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Взаимодействие зиксина и 'альфа'-актинина
Аннотация: Исследовав взаимодействие белка зиксина (82 кД) из плотных межклеточных контактов с другими белками этих контактов, показали, что он взаимодействует с 'альфа'-актинином с К[d]=410 нМ. После катализируемого термолизином расщепления 'альфа'-актинина на фрагменты 53 и 27 кД зиксин взаимодействует с актинсвязывающим доменом 'альфа'-актинина (27 кД). Вследствие тепловой денатурации 'альфа'-актинин утрачивает способность взаимодействовать с иммобилизованным зиксином. Методом двойной иммунофлуоресценции показали ко-локализацию зиксина и 'альфа'-актинина в Кл.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.05.15
Рубрики: БЕЛКИ
ЗИКСИН
МЕЖКЛЕТОЧНЫЕ КОНТАКТЫ
АКТИНИН АЛЬФА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Michelsen, J.W.; Beckerle, M.C.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.03-04Я6.108

   
    The actin filament severing protein actophorin promotes the formation of rigid bundles of actin filaments crosslinked with 'альфа'-actinin [Text] / Sutherland K. Maciver [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 6. - P1621-1628 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Нарезающий актиновые филаменты белок актофорин способствует образованию ригидных пучков актиновых филаментов поперечно связанных с 'альфа'-актинином
Аннотация: Нарезающий актиновые филаменты (АФ) белок актофорин (I) акантамебы уменьшает вязкость АФ, но увеличивает жесткость и вязкость смеси Аф и 'альфа'-актинина (II). В присутствии I и II АФ агрегируют в смешанную сеть пучков, упакованных с разной плотностью. Очевидно, укорачивая АФ, I облегчает их взаимодействие с II, что и приводит к формированию пучков. Удержание II между филаментами увеличивает его эффективную конц-ию. США, Johns Hopkins Sch. of Med. Baltimore, MD 21205. Библ. 46.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
БЕЛКИ
АКТОФОРИН
АКТИНИН АЛЬФА

Доп.точки доступа:
Maciver, Sutherland K.; Wachsstock, Daniel H.; Schwarz, William H.; Pollard, Thomas D.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.12-04Я6.030

   
    Влияние ионов металла на взаимодействие 'альфа'-актинина с актином [Текст] / Л. У. Русия [и др.] // Biol. Motility. - Pushchino, 1994. - С. 46-47
Аннотация: Изучали влияние одновалентных катионов на образование комплекса 'альфа'-актинин-актин. Проводили поперечное сшивание диметилсуберимидатом скелетно-мышечного Ф-актина. Внутримолекулярно сшитый актин сохраняет полимерную форму и св-ва Ф-актина при низкой ионной силе. Изучали взаимодействие такого актина с 'альфа'-актинином при разных конц-иях ионов калия с использованием метода электронной микроскопии. Ранее показано, что резкий оптимум образования комплекса 'альфа'-актинин-Ф-актин наблюдается в физиологической зоне конц-ии одновалентных катионов и с увеличением радиуса металл-ионов уменьшается удельная вязкость и скорость образования комплекса. Показано, что 'альфа'-актинин связывается с диметилсуберимидатобработанным актином только в физиологической зоне конц-ии катионов. Авт. предполагают, что для контакта 'альфа'-актинина и актина необходима не только полимерная форма актина, но и присутствие одновалентных катионов. Грузия, Ин-т молекул. биологии и биол. физики АН РГ, 380060 Тбилиси
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АКТИН
АКТИНИН
АКТИНИН АЛЬФА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ВЛИЯНИЕ КАТИОНОВ

Доп.точки доступа:
Русия, Л.У.; Симонишвили, С.О.; Куридзе, К.Ш.; Симонидзе, М.Ш.; Заалишвили, М.М.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)