СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ<.>)

Общее количество найденных документов : 84
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-84

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.528

Frustaci, Jana M.
Aerobic growth and respiration of a 'дельта'-aminolevulinic acid synthase (hemA) mutant of Bradyrhizobium japonicum [Text] / Jana M. Frustaci, Indu Sangwan, Mark R. O'brian // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 3. - P1145-1150 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аэробный рост и дыхание у мутанта Bradyrhizobium japonicum, дефектного по синтазе 'дельта'-аминолевуленовой кислоты (hemA)
Аннотация: У штамма I-110 медленнорастущих клубеньковых бактерий сои (Bradyrhizobium japonicum) получен интерпозоновый мутант MLG1, дефектный по гену hemA, кодирующему синтезу 'дельта'-аминолевуленовой кислоты (АЛК). Этот мутант сохраняет способность расти в минимальной среде с дрожжевым экстрактом, тогда как мутанты Rhizobium meliloti (клубеньковые бактерии люцерны) или Escherichia coli, дефектные по гену hemaA, способы расти в этой среде лишь при добавлении АЛК. Отсутствие в клетках MLG1 гема подтверждено отсутствием адсорбционной и пероксидазной активности гемового кольца, хотя скорость роста и дыхательная активность мутанта не изменена. В клетках MLG1 полностью отсутствует АЛК-синтазная активность и глутамат-зависимый синтез АЛК, а его рост ингибируется при добавлении левуленовой кислоты (аналог АЛК). Полученные результаты согласуются с данными об отсутствии нарушений роста мутантов B. japonicum, дефектных по различным цитохромам. Обсуждаются особенности организации генов, контролирующих дыхательную активность B. japonicum, по сравнению с другими бактериями (R. meliloti, E. coli). Библ. 24. США, Dep. of Biochemistry, State Univ. of New York at Buffalo, Buffalo, NJ 14214.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: BRADYRHIZOBIUM JAPONICUM (BACT)
ШТАММ I-110
РОСТ
АЭРОБНЫЙ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
МУТАНТЫ
МУТАНТ ПО СИНТАЗЕ АМИНОЛЕВУЛИНОВОЙ*БЕТЕ- КИСЛОТЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕН HEM A

Доп.точки доступа:
Sangwan, Indu; O'brian, Mark R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 00.04-04М2.451

Ascrobate-mediated transplasma membrane electron transport in pulmonary arterial endothelial cells [Text] / Marilyn P. Merker [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1998. - Vol. 274, N 5. - PL685-L693 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Аскорбат-опосредованный трансмембранный электронный транспорт в эндотелиальных клетках легочной артерии

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.02
Рубрики: ЛЕГОЧНАЯ АРТЕРИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
АСКОРБИНОВАЯ КИСЛОТА
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
Merker, Marilyn P.; Olson, Lars E.; Bongard, Robert D.; Patel, Meha K.; Linehan, John H.; Dawson, Christopher A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.07-04В2.2038

Mizobuchi, Akihiro.
Assembly of photosystem II polypeptides and expression of oxygen evolution activity in the chloroplasts of Euglena gracilis Z during the dark-light transition [Text] / Akihiro Mizobuchi, Yasusi Yamamoto // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1989. - Vol. 977, N 1. - P26-32 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Сборка полипептидов фотосистемы II и экспрессия кислород-выделяющей активности в хлоропластах Euglena gracilis Z во время перехода темнота-свет
Аннотация: При содержании в темноте при 25'ГРАДУС' С E. gracilis хлоропласты не развивались, оставаясь на уровне пропластид. При переходе на свет развивались хлоропласты одновременно с возрастанием кол-ва и числа белков, особенно с массой 20-40 кД. В темноте доминировали каротиноиды. На свету быстро появлялся хлорофилл а реакционного центра фотосистемы II и хлорофилл b антенны (их соотношение составляло 2), как и нестабильные белки СР43 и СР47 и апопротеин светособирающей антенны мол. массой 27 кД. Опыты с мечением {3}{5}S-метионином показали, что время накопления (половинное) на свету D1 составляло 10 ч, как и хлорофилла а, D2, СР43 и СР47. Происходило быстрое включение этих компонентов на свету в тилакоидные мембраны. Белок 30 кД, отвечающий за стабилизацию Mn, появлялся только на свету, но значительно медленнее, чем другие компоненты и позднее включался в общие структуры. В соответствии с этим электронный транспорт к 2,6-дихлориндофенолу с использованием Н[2]О в качестве донора в хлоропластах появлялся позднее, чем транспорт с использованием в качестве донора 1,5-дифенилкарбазида. Активность первого процесса нарастала параллельно увеличению кол-ва 30 кД белка, связывание к-рого с сердцевинным комплексом фотосистемы II ограничивает светоиндуцированную светом организацию и экспрессию кислород-выделяющей активности. Приводится сравнение полученных результатов с данными по высшим растениям. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Okayama Univ., Okayama. Ил. 7. Библ. 29.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: EUGLENOPHYTA (ALGAE)
EUGLENA GRACILIS (ALGAE)
ФОТОСИНТЕЗ
ФОТОСИСТЕМА II
ХЛОРОФИЛЛ
БЕЛКИ
СБОРКА
ОСВЕЩЕНИЕ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ

Доп.точки доступа:
Yamamoto, Yasusi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.08-04В3.18

Binding dynamics and electron transfer between plastocyanin and photosystem I [Text] / Friedel Drepper [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 4. - P1282-1295 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Динамика связывания и перенос электрона между пластоцианином и фотосистемой I
Аннотация: The mechamism of the electron transfer from the soluble protein plastocyanin to the multiprotein complex of photosystem I from spinach has been studied. The two kinetic components of P700{+} reduction by plastocyanin after a laser flash, showing a constant half-life of 11 'мю's and a variable half-life of the second-order reaction, respectively, are used to monitor the electron transfer from bound and soluble plastocyanin. The effect of increasing concentration of reduced plastocyanin on both of these kinetic components and the competition by oxidized plastocyanin is used to estimate the individual dissociation constants of the complex between the proteins in each of its oxidized and reduced state. The dissociation constant of oxidized plastocyanin is about six times larger than that of 7 'мю'M found for reduced plastocyanin and purified PSI. Consistent with this result the midpoint redox poteintial of plastocyanin bound to photosystem I either in equilibrium with soluble plastocyanin or after cross-linking to photosystem I is found to be 50-60 mV higher than that of soluble plastocyanin. It is concluded that the driving force of the intracomplex electron transfer is decreased in favor of an optimized turnover of photosystem I. Doubleflash excitation shows that oxidized plastocyanin has to leave the complex after the electron transfer before a new reduced plastocyanin molecule can bind to photosystem I. This release of oxidized plastocyanin with a half-life of about 60 'мю's limits the turnover of photosystem I. All data are consistently described by a model including the formation of a complex at a single binding site of photosystem I. Германия, Lehstuhl fur Biochemie der Pflanzen, Inst. fur Biol. II, Albert-Ludwigs-Univ., Schanzlestrasse 1, D-79104, Freiburg. Библ. 47

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ПЛАСТОЦИАНИН
ФОТОСИСТЕМА I
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Drepper, Friedel; Hippler, Michael; Nitschke, Wolfgang; Haehnel, Wolfgang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.06-04М3.44

Wagner, Kenneth R.
Delayed decreases in specific brain mitochondrial electron transfer complex activities and cytochrome concentrations following anoxia/ischemia [Text] / Kenneth R. Wagner, Marla Kleinholz, Ronald E. Myers // J. Neurol. Sci. - 1990. - Vol. 100, N 1-2. - P142-151
Перевод заглавия: Задержанное снижение специфической активности комплекса переноса электронов в митохондриях мозга и концентрации цитохромов после аноксии/ишемии
Аннотация: В отличие от нормальных, кошки с гипергликемией (ГК) после аноксии с последующей реоксигенацией демонстрируют фасцикуляции, тонические-клонические судороги и кому. Неврологич. симптомы (НС) развиваются с некоторым ЛП. У ГК возникает также отек мозга (М) с диффузными повреждениями и инфарктом М. Митохондрии М (ММ), полученные из М ГК после развития НС обнаруживают снижение кол-ва АДФ и поглощения О[2], при стимуляции разобщителями. У ГК наблюдалось снижение на 57% активности цитохромоксидазы и на 45% - кон-ции простетической группы цитохрома aa[3]. На 27 и 41% соотв. была снижена конц-ия цитохрома c и активность II комплекса переноса электронов сукцинатубихиноноксидоредуктазы. Конц-ия цитохрома b и активность комплекса I, II и V не изменялись. Снижение конц-ии цитохрома aa[3] на 18% и активности цитохромоксидазы на 20% наблюдалось также в ММ ГК после аноксии, но до развития НС. Т. обр., отставленное снижение активности специфич. комплексов переноса электронов коррелирует с нарушением митохондриального дыхания и НС после аноксии у ГК, хотя не известно, является ли повреждение ММ причиной или следствием наблюдаемых нарушений. США, Veterans Administration Medical Center, Cincinnati, OH 45220. Библ. 80.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: НЕВРОПАТОЛОГИЯ
МИТОХОНДРИИ МОЗГА
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ГИПЕРГЛИКЕМИЯ
ИШЕВМИЯ МОЗГА
КОШКИ

Доп.точки доступа:
Kleinholz, Marla; Myers, Ronald E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.11-04М2.202

Developmental change of mitchondrial electron transport system in isolated neonatal rabbit heart [Text] / H. Ichikawa [et al.] // J. Mol. and Cell. Cardiol. - 1990. - Vol. 22, Suppl. N2. - P32 . - ISSN 0022-2828
Перевод заглавия: Онтогенетические изменения системы электронного транспорта митохондрий в изолированном сердце новорожденного кролика
Аннотация: Проведено сравнит. изучение кислородного обмена и системы электронного транспорта митохондрий при ишемии, регистрируемых в изолир. сердцах 3- и 7-дн. кроликов. Наблюдаемые при развитии ишемии изменения насыщения миоглобина O[2] не зависели от возраста, а окислительно-восстановительный статус системы цитохромов aa[3] был более устойчив к действию ишемии в группе 3-х-дн животных. Полагают, что изменения ишемич. устойчивости сердца кролика, наблюдаемые в ранний постнатальный период, могут объясняться изменениями транспорта электронов в митохондриях. Япония, Dep. of cardiovascular surg. Nat. Cardiovascular Center, Suita.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.09
Рубрики: МИОКАРД
МИТОХОНДРИИ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
НОВОРОЖДЕННЫЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Ichikawa, H.; Yamamoto, F.; Yamamoto, H.; Komai, H.; Shibata, T.; Ohhashi, T.; Fujita, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.06-04Я6.170

Cassina, Adriana.
Differential inhibitory action of nitric oxide and peroxynitrite on mitochondrial electron transport [Text] / Adriana Cassina, Rafael Radi // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 328, N 2. - P309-316 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Различное ингибиторное действие моноокиси азота и пероксинитрита на митохондриальный транспорт электронов
Аннотация: Изучено прямое воздействие моноокиси азота ({.}NO) и ({.}NO) плюс супероксид (O[2]{.-}) на интактные митохондрии сердца крыс, о чем судили по изменению зависимого от субстрата поглощения кислорода, активностей ферментов цепи переноса электронов и АТФазы, а также спектров поглощения цитохромов в видимой области. Показано, что {.}NO ингибирует транспорт электронов, главным образом, путем обратимого связывания с цитохромом а[3], но обладает слабым влиянием на комплекс II и не действует на компоненты комплекса I. Анион пероксинитрита (ONOO), образованный из {.}NO и O[2]{.-}, ингибировал комплексы I и II, активность сукцинатдегидрогеназы и АТФазы, но не влиял на комплекс IV и активность цитохром c оксидазы. Уругвай, Dep. de Bioqu'иота'mica, Fac. de Med. Avda, Gral. Flores 2125, 11800 Montevideo. Библ. 41

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.07
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ИНГИБИРОВАНИЕ
МОНООКИСЬ АЗОТА
ПЕРОКСИНИТРИТ
МИТОХОНДРИИ СЕРДЦА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Radi, Rafael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.07-04Я6.74

Direct effect of ceramide on the mitochondrial electron transport chain leads to generation of reactive oxygen species. Role mitochndrial glutathione [Text] / Carmen Garcia-Ruiz [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 17. - P11369-11377 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Прямой эффект церамида на митохондриальную цепочку транспорта электронов приводит к генерации реактивных форм кислорода. Роль митохондриального глутатиона
Аннотация: Добавление N-ацетилсфингозина (C[2]-церамид) к изолированным митохондриям печени крыс стимулирует образование перекиси водорода и этот эффект обнаруживается при конц-ии C[2]-церамида 25 мкМ и достигает максимума при его конц-ии 1-5 мкМ; при более высоких конц-иях C[2]-церамида его эффект снижается. Эффект церамида имитируется N-гексаноилсфингозином в тех же диапазонах конц-ии, но при действии C[2],C[2]-дигидроцерамида стимуляция образования перекиси водорода отмечается только при конц-ии 1-5 мкМ. Сфингозин стимулирует образование перекиси водорода при конц-ии выше 10 мкМ, а диацилглицерин не обладает подобным действием. C[2]-церамид не влияет на ионную проницаемость митохондриальных мембран и его эффект отменяется блокаторами комплексов I и II системы транспорта электронов, а блокаторы комплекса III потенцируют действие C[2]-церамида. Предварительное истощение глутатиона в митохондриальном матриксе также усиливает действие C[2]-церамида на образование перекиси водорода. Отмечают накопление церамида в митохондриях при действии на клетки фактора некроза опухолей. Испания, Liver Unit, Hosp. Clinic i Provincial, 08036 Barselona. Библ. 47

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.07
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
РОЛЬ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО ГЛУТАТИОНА
ЦЕРАМИД
ВЛИЯНИЕ
МИТОХОНДРИИ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Garcia-Ruiz, Carmen; Colell, Anna; Mari, Montserrat; Morales, Albert; Fernandez-Checa, Jose C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.04-04А3.88

McNeil, Calum J.
Direct electron transfer bioelectronic interfaces: Application to clinical analysis [Text] : [Pap.] 2nd CEC Workshop Bioelectron.: Interfacing Biol. with Electron., Frankfurt/Main, Nov., 1993. Pt 2 / Calum J. McNeil, Dale Athey, Wah On Ho // Biosens. and Bioelectron. - 1995. - Vol. 10, N 1-2. - P75-83 . - ISSN 0956-5663
Перевод заглавия: Прямой перенос электронов на биоэлектронных интерфазах: Приложение для клинических анализов
Аннотация: Изучен перенос электронов через биоэлектронные поверхности к белкам и ферментам, иммобилизованным на функциональных поверхностях электродов (ЭЛ), и возможности использования двух таких систем для клинического анализа. Первая система основана на определении образования свободных радикалов с участием цитохрома с, ковалентно иммобилизованного на модифицированном золотом ЭЛ. Такой ЭЛ позволяет проводить прямое определение О[2]{-}. Скорость генерации тока в этой системе была прямо пропорциональна скорости образования О[2]{-}. Вторая система включает пероксидазу хрена на ЭЛ из активированного углерода. Эта система обладала удовлетворительной стабильностью при хранении при 4'ГРАДУС'С с временем полужизни 235 дней. Описано клиническое применение ЭЛ с пероксидазой для конкурентного и неконкурентного иммуноанализа клинических образцов. Великобритания, Dep. of Clinical Biochem., The Med. Sch., Univ. of Newcastle upon Tyne, NE2 4HH. Библ. 10

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
БИОЭЛЕКТРОННЫЕ ИНТЕРФАЗЫ
БЕЛОК
ФЕРМЕНТЫ
КЛИНИЧЕСКИЕ АНАЛИЗЫ
БИОСЕНСОРЫ

Доп.точки доступа:
Athey, Dale; Ho, Wah On

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.01-04В3.16

Roberts, Thomas H.
Direct evidence for the presence of two external NAD(P)H dehydrogenases coupled to the electron transport chain in plant mitochondria [Text] / Thomas H. Roberts, Kenneth M. Fredlund, Ian M. Moller // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 373, N 3. - P307-309 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Прямое доказательство присутствия двух внешних НАД(Ф)Н-дегидрогеназ, сопряженных с цепью переноса электронов, в митохондриях растений
Аннотация: Экзогенное окисление НАДФН очищенными митохондриями из клубней картофеля и початков Arum maculatum полностью и необратимо ингибируется субмикромолярными конц-иями дифенилениодония, тогда как экзогенное окисление НАДН ингибируется только в малой степени. Добавление соединения вызывает коллапс мембранного потенциала, генерируемого окислением НАДФН, но не влияет на потенциал, генерируемый НАДН. Считается, что существует два различных фермента на наружной поверхности внутренней мембраны митохондрий растений. Один из ферментов специфичен для НАДН, а другой относительно специфичен для НАДФН, но оба фермента связаны с цепью переноса электронов. Швеция, Dept. Plant Physiol., Lund Univ., Box 117, S-221 00 Lund. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.19
Рубрики: НАД(Ф)Н-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
МИТОХОНДРИИ
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Fredlund, Kenneth M.; Moller, Ian M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 00.10-04В3.234

Effect of 2-alkylthio-4-pyridinecarbothiamides on photosynthetic electron transport in spinach chloroplasts [Text] / Katarina Kralova [et al.] // Collect. Czechosl. Chem. Commun. - 1997. - Vol. 62, N 3. - P516-520 . - ISSN 0010-0765
Перевод заглавия: Влияние 2-алкилтио-4-пиридинкарботиамидов на фотосинтетический электронный транспорт в хлоропластах шпината
Аннотация: 2-Алкилтио-4-пиридинкарботиамиды (АПК) являются регуляторами роста растений и обладают также фунгицидной и антмикобактериальной активностями. АПК ингибируют фотосинтетический электронный транспорт в хлоропластах шпината. Максимальная активность ингибирования фотосинтеза показана для 2-октил производного. Сайтом действия АПК является промежуточный продукт D{+}, соответствующий тирозиновому радикалу, который расположен в D[2] белке на донорной стороне фотосистемы II. Словакия, Inst. Chem., Comenius Univ., 842 15 Bratislava. Библ. 20

ГРНТИ	34.31.31

ВИНИТИ 341.31.31.17.21
Рубрики: АЛКИЛТИОПИРИДИНКАРБОТИАМИДЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ФОТОСИНТЕЗ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ХЛОРОПЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Kralova, Katarina; Sersen, Frantisek; Klimesova, Vera; Waisser, Karel

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.01-04Н3.83

Effects and mode of action of 1,4-naphthoquinones isolated from Calceolaria sessilis on tumoral cells and Trypanosoma parasites [Text] / Antonio Morello [et al.] // Compar. Biochem. and Physiol. C. - 1995. - Vol. 112, N 2. - P119-128 . - ISSN 0742-8413
Перевод заглавия: Эффекты и модель действия 1,4-нафтохинонов, выделенных из Calceolaria sessilis, на опухолевые клетки и паразиты Trypanosoma parasites
Аннотация: Изучено действие нафтохинонов (НХ), 2-гидрокси-3-(1,1-диметилаллил)-1,4-нафтохинон (CS-1), (-)-2,3,3-триметил-2,3-дигидронафто[2,3-b]фуран-4,9-хинон (CS-3) и 2-ацетокси-3-(1,1-диметилаллил)-1,4-нафтохинон (CS-5), выделенных из Calceolaria sessulis, на эпимастиготы Trypanosoma cruzi, опухолевые клетки ТАЗ и устойчивую к метотрексату сублинию TA3-MTX-R. Наибольшей активностью обладал CS-3. I[50] в отношении роста T. cruzi составило 2,1-5,2 мкмоля. CS-3 также ингибировал рост культуры клеток TA3 и TA3-MTX-R с I[50], равными 2,1 и 3,8 мкмоля, соотв. CS-3 ингибировал дыхание опухолевых клеток благодаря взаимодействию с цепью переноса электронов между НАДН и убихиноном, но не влиял на дыхание T. cruzi. CS-3 усиливал потребление кислорода T. cruzi и опухолевыми клетками, что указывает на генерацию и участие свободных радикалов. Чили, Dep. Biochem. Fac. Med., Univ. Chile, P. O. Box 70086, Santiago 7. Библ. 48

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: ДЫХАНИЕ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
НАФТОХИНОНЫ
ОПУХОЛИ

Доп.точки доступа:
Morello, Antonio; Pavani, Mario; Garbarino, Juan A.; Chamy, Maria C.; Frey, Cristian; Mancilla, Jerson; Guerrero, Anibal; Repetto, Yolanda; Ferreira, Jorge

13.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.12-04Н1.239

Effects and mode of action of 1,4-naphthoquinones isolated from Calceolaria sessilis on tumoral cells and Trypanosoma parasites [Text] / Antonio Morello [et al.] // Compar. Biochem. and Physiol. C. - 1995. - Vol. 112, N 2. - P119-128 . - ISSN 0742-8413
Перевод заглавия: Эффекты и модель действия 1,4-нафтохинонов, выделенных из Calceolaria sessilis, на опухолевые клетки и паразиты Trypanosoma parasites
Аннотация: Изучено действие нафтохинонов (НХ), 2-гидрокси-3-(1,1-диметилаллил)-1,4-нафтохинон (CS-1), (-)-2,3,3-триметил-2,3-дигидронафто[2,3-b]фуран-4,9-хинон (CS-3) и 2-ацетокси-3-(1,1-диметилаллил)-1,4-нафтохинон (CS-5), выделенных из Calceolaria sessulis, на эпимастиготы Trypanosoma cruzi, опухолевые клетки ТАЗ и устойчивую к метотрексату сублинию TA3-MTX-R. Наибольшей активностью обладал CS-3. I[50] в отношении роста T. cruzi составило 2,1-5,2 мкмоля. CS-3 также ингибировал рост культуры клеток TA3 и TA3-MTX-R с I[50], равными 2,1 и 3,8 мкмоля, соотв. CS-3 ингибировал дыхание опухолевых клеток благодаря взаимодействию с цепью переноса электронов между НАДН и убихиноном, но не влиял на дыхание T. cruzi. CS-3 усиливал потребление кислорода T. cruzi и опухолевыми клетками, что указывает на генерацию и участие свободных радикалов. Чили, Dep. Biochem. Fac. Med., Univ. Chile, P. O. Box 70086, Santiago 7. Библ. 48

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: ДЫХАНИЕ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ
НАФТОХИНОНЫ
ОПУХОЛИ

Доп.точки доступа:
Morello, Antonio; Pavani, Mario; Garbarino, Juan A.; Chamy, Maria C.; Frey, Cristian; Mancilla, Jerson; Guerrero, Anibal; Repetto, Yolanda; Ferreira, Jorge

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.53

Sebban, P.
Electron and proton transfer to the quinones in bacterial photosynthetic reaction centers: Insight from combined approaches of molecular genetics and biophysics [Text] / P. Sebban, P. Maroti, D. K. Hanson // Biochimie. - 1995. - Vol. 77, N 7-8. - P677-694 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Перенос электронов и протонов к хинонам в бактериальных фотосинтетических реакционных центрах: понимание из объединения подходов молекулярной генетики и биофизики
Аннотация: В обзоре представлены новые данные и суммированы текущие знания о сопряженных процессах переноса электронов и протонов в бактериальных реакционных центрах. Подчеркивается важность использования многих подходов, объединяющих методы молекулярной генетики, структурной биологии, биохимии и спектроскопии. Отмечается электростатическая роль белков в поддержании отрицательного электростатического потенциала около второго хинонового акцептора электронов. Эта роль заключается в ускорении общей скорости переноса протонов из цитоплазмы к этому акцептору, путем увеличения значений pK для некоторых групп, участвующих в этом процессе, а в увеличении локальной конц-ии протонов около этого рецептора. Подчеркивается возможность распространения на большую дистанцию электростатических эффектов через белок, ассоциированный с процессами релаксации, запускаемыми формированием полухиноновых анионов при первой вспышке света. Франция, Photosynthese bacterienne, Ctr. Genet. Mol., Bat 24, 91198, Gif-sur Yvette. Библ. 67

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
БАКТЕРИИ
ФОТОСИНТЕЗ
ХИНОНЫ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ПРОТОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 67

Доп.точки доступа:
Maroti, P.; Hanson, D.K.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.40

Mathis, Paul.
Electron transfer between cytochrome c[2] and the isolated reaction center of the purple bacterium Rhodobacter sphaeroides [Text] / Paul Mathis // Biochim. et biophys. acta. Bioenerg. - 1994. - Vol. 1187, N 2. - P177-180 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Перенос электронов между цитохромом C[2] и изолированным реакционным центром пурпурных бактерий Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: A short review is presented to account for the functional aspects of electron transfer from cytochrome c[2] to isolated Rhodobacter (Rb.) sphaeroides reaction centers. It incorporates new developments from several laboratories and from my own. Франция, DBCM Sec. Bioenerg. (CNRS URA 1290), CEA/Saclay, Bat 532, 91191 Gif-sur-Yvette. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ЦИТОХРОМ C[2]
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
БАКТЕРИИ ПУРПУРНЫЕ

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 97.07-04А3.106

Electron transfer between galactose oxidase and an electrode via a redox polymer network [Text] / E. C.A. Stigter [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1996. - Vol. 10, N 7. - P469-474 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Перенос электронов между галактозооксидазой и электродом через сеть окислительно-восстановительного полимера
Аннотация: Галактозооксидаза из Dactyllium dendroides была очищена и иммобилизована на углеродном электроде (ЭЛ) в сети окислительно-восстановительного полимера поливинилпиридина, частично N-комплексированного с хлористым осмийбис/пиридином. Плотность тока на ЭЛ зависела от конц-ии фосфатного буфера элюции. В присутствии 1% р-ра глутарового альдегида в 50 мМ фосфатном буфере, pH 7,0, получены ЭЛ с начальной плотностью тока 0,8 мА/см{2} и с временем полужизни 1,2 ч. Сродство иммобилизованного фермента для галактозы, лактозы, раффинозы, глицерина и дигидроксиацетона было выше, чем описано в литературе для фермента в р-ре. Оптимальная т-ра для ферментного ЭЛ была 30'ГРАДУС'C. pH оптимум для иммобилизованного фермента был выше, чем для фермента в р-ре. Нидерланды, TNO Nutrition and Food Research Inst., Div. of Biochem. and Gene Technol., Dep. of Biochem., P. O. Box 360, 3700 AJ Zeist. Библ. 12

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ГАЛАКТОЗООКСИДАЗА
ЭЛЕКТРОДЫ
ПОЛИВИНИЛПИРИДИН

Доп.точки доступа:
Stigter, E.C.A.; Carnicero, A.M.; van, der Lugt J.P.; Somers, W.A.C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.01-04В3.19

Electron transfer from the acceptor A[1] to the iron-sulfur centers in photosystem I as studied by transient EPR spectroscopy [Text] / Arthur van der Est [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 39. - P11789-11797 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Исследование переноса электрона от акцептора A[1] к серожелезному центру в фотосистеме I методом ЭПР спектроскопии
Аннотация: The electron transfer in photosystem I (PS I) from the secondary acceptor A[1] to the iron-sulfur centers is studied by X-band transient EPR with a time resolution of 'ЭКВИВ'50 ns. Results are presented for a series of different PS I preparations from the cyanobacterium Synechococcus 6301 ranging from whole cells to core particles in which the iron-sulfur centers have been successively removed. In addition, results from PS I preparations from spinach and the cyanobacterium Synechocystis 6803 are presented. In all samples containing iron-sulfur centers, two consecutive spin-polarized EPR spectra are observed. The two signals have previously been assigned to the charge-separated states P{+{.}}[700]A{-{.}} and P{+{.}}[700](FeS){-}, where (FeS) is one of the three iron-sulfur centers, F[X], F[A], or F[B]. In agreement with this, the second spectrum is not observed in the sample in which the iron-sulfur centers have been removed. For (P[700]-F[X]), core particles which do not contain F[A] and F[B], the second spectrum can unambiguously be assigned to the pair P{+{.}}[700]F{-}[X]. In all samples containing F[X], the transition from the first to the second spectrum occurs with t[1/e]'ПРИБЛ='280 ns (t[1/2]'ПРИБЛ='190 ns) both in the presence and absence of F[A] and F[B] which strongly suggests that this phase reflects electron transfer from A{-{.}}[1] to F[X] in intact PS I. For the spinach particles and for the cyanobacterial (P[700]-F[X]) core particles, the EPR data show evidence for the presence of a fraction of the reaction centers in which electron transfer from A{-{.}}[1] to F[X] is faster than the response time of the spectrometer, in agreement with optical data for the same samples. It is shown that when this fraction is taken into account the early spectrum extracted from the EPR data sets shows no net spin polarization and is identical for all samples except the (P[700]-A[1]) core particles. Possible reasons for the differences in this sample are discussed. Германия, Fachbereich Phys., Freie Univ. Berlin, Arnimallee 14, 14195 Berlin. Библ. 46

ГРНТИ	34.31.17

ВИНИТИ 341.31.17.25
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ФОТОСИСТЕМА I
ЭПР
СПЕКТРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Est, Arthur van der; Bock, Christian; Golbeck, John; Brettel, Klaus; Setif, Pierre; Stehlik, Dietmar

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.07-04М4.42

Gray, Harry B.
Electron transfer in proteins [Text] / Harry B. Gray, Jay R. Winkler // Annu. Rev. Biochem. - Palo Alto (Calif.), 1996. - Vol. 65. - P537-561 . - ISBN 0-8243-0865-4
Перевод заглавия: Перенос электронов в белках
Аннотация: Обзор. Рассматриваются основные теории, описывающие механизмы переноса электронов внутри молекул белков. В частности, указывается, что данный процесс характеризуется двумя параметрами: энергией реорганизации ядра и величиной электрон-связывающей силы. Указывается, что для ряда металлопротеинов (цитохром c, миоглобин, азурин) эти величины достаточно точно измерены. Вместе с тем, условия измерения данных показателей не всегда адекватны физиологически, хотя энергия реорганизация ядра сильно зависит от таких параметров, как окислительно-восстановительная активность среды, вторичная структура протеина и других. Анализируются способы определения энергии организации ядра и электрон-связывающей силы, позволяющие учесть воздействие условий на эти характеристики. США, Beckman Inst., CIT, Pasadena, CA 91125. Библ. 111

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: БЕЛОК
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
МЕХАНИЗМЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 111

Доп.точки доступа:
Winkler, Jay R.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.129

Electron transfer properties of the R2 protein of ribonucleotide reductase from Escherichia coli [Text] / Kathleen E. Silva [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 43. - P14093-14103 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Перенос электронов R2-белком рибонуклеотидредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: The enzyme ribonucleotide reductase from Escherichia coli consists of two proteins, R1 and R2. The active R2 protein contains two dinuclear iron centers and the catalytically essential tyrosyl radical. We have explored the redox properties of the tyrosyl radical and estimate an apparent redox potential of +1000'+-'100 mV (vs SHE). The tyrosyl radical exists in an extremely protected hydrophobic pocket that prevents most radical scavengers from interacting with the radical, resulting in its unusual stability. The formal midpoint potential of the diiron clusters of the R2 protein was determined to be -115'+-'2 mV at pH 7.6 and 4'ГРАДУС'C. This reduction is a two-electron transfer process, making the R2 protein the first of the nonheme diiron proteins not to stabilize a mixed valence intermediate at ambient temperature. The formal midpoint potential of the dinuclear iron centers is pH dependent, exhibiting a 30 mV/pH unit variance, which indicates that one proton is accepted from the solvent per two electrons transferred to the dinuclear iron center upon reduction. The midpoint potential of the site-directed mutant Y122F R2 protein was determined to be -178 mV, providing the first direct evidence that the presence of the Y122 residue modulates the redox properties of the diiron clusters. The redox potentials of both the wild type and Y122F proteins experience cathodic shifts. The midpoint potentials were determined to be -226 mV for the wild type R1 protein and -281 mV for the Y122F mutant protein, representing a negative shift of over 100 mV for both proteins. These results indicate that the presence of the Y122 residue does not influence the effect of R1 binding, that the R1 protein preferentially binds the oxidized form of R2, and that the binding of R1 acts as a regulatory control mechanism to prevent unnecessary turnover of the dinuclear iron centers. США, Dep. Chem., Univ. Minnesota, Minneapolis. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РИБОНУКЛЕОТИДРЕДУКТАЗА
БЕЛОК R2
ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Silva, Kathleen E.; Elgren, Timothy E.; Que, Lawrence; Stankovich, Marian T.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.64

Electron transport regulates exchange of two forms of photosystem II D1 protein in the cyanobacterim Synechococcus [Text] / Douglas Campbell [et al.] // EMBO Journal. - 1995. - Vol. 14, N 22. - P5457-5466 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Электронный транспорт регулирует обмен двух форм белка D1 в фотосистеме II цианобактерии Synechococcus

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ЭЛЕКТРОННЫЙ ТРАНСПОРТ
БЕЛОК D1
ФОРМЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФОТОСИСТЕМА II
SYNECHOCOCCUS

Доп.точки доступа:
Campbell, Douglas; Zhou, Guoqing; Gustafsson, Petter; Oquist, Gunnar; Clarke, Adrian K.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-84

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска