СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 220
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.02-04Т4.98

Шевцов, П. Н.
Роль ионов алюминия в развитии нарушений цитоскелета нервных клеток при болезни Альцгеймера [Текст] / П. Н. Шевцов, Г. Ш. Бурбаева // Матер. Междунар. конф. психиатров, Москва, 16-18 февр., 1998. - М., 1998. - С. 291-292 . - ISBN 5-85556-026-0
Аннотация: Изучали полимеризацию тубулина в микротрубочки в присутствии ионов алюминия в конц-иях, сопоставимых с обнаруженными в мозге при болезни Альцгеймера, и выясняли влияние тех же конц-ий алюминия на фосфорилирование белков микротрубочек. Показано, что при проведении полимеризации тубулина в присутствии ионов алюминия происходит снижение общего кол-ва микротрубочек, а также образование аномальных агрегатов. Эти же конц-ии алюминия вызывают изменения в фосфорилирования ряда белков микротрубочек, особенно 'тау'-белка. Выявлена прямая корреляционная зависимость фосфорилирования 'тау'-белка от конц-ии алюминия. Предположили, что ионы алюминия, накапливаясь в мозге при болезни Альцгеймера, изменяют фосфорилирование белков микротрубочек и тем самым ингибируют процесс их сборки, что может быть одной из причин развития нейродегенеративных процессов при болезни Альцгеймера

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ЦИТОСКЕЛЕТ
НЕРВНЫЕ КЛЕТКИ
МИКРОТРУБОЧКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ИОНЫ АЛЮМИНИЯ

Доп.точки доступа:
Бурбаева, Г.Ш.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 99.03-04А1.102

Шевцов, П. Н.
Роль ионов алюминия в развитии нарушений цитоскелета нервных клеток при болезни Альцгеймера [Текст] / П. Н. Шевцов, Г. Ш. Бурбаева // Матер. Междунар. конф. психиатров, Москва, 16-18 февр., 1998. - М., 1998. - С. 291-292 . - ISBN 5-85556-026-0
Аннотация: Изучали полимеризацию тубулина в микротрубочки в присутствии ионов алюминия в конц-иях, сопоставимых с обнаруженными в мозге при болезни Альцгеймера, и выясняли влияние тех же конц-ий алюминия на фосфорилирование белков микротрубочек. Показано, что при проведении полимеризации тубулина в присутствии ионов алюминия происходит снижение общего кол-ва микротрубочек, а также образование аномальных агрегатов. Эти же конц-ии алюминия вызывают изменения в фосфорилирования ряда белков микротрубочек, особенно 'тау'-белка. Выявлена прямая корреляционная зависимость фосфорилирования 'тау'-белка от конц-ии алюминия. Предположили, что ионы алюминия, накапливаясь в мозге при болезни Альцгеймера, изменяют фосфорилирование белков микротрубочек и тем самым ингибируют процесс их сборки, что может быть одной из причин развития нейродегенеративных процессов при болезни Альцгеймера

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ЦИТОСКЕЛЕТ
НЕРВНЫЕ КЛЕТКИ
МИКРОТРУБОЧКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ИОНЫ АЛЮМИНИЯ

Доп.точки доступа:
Бурбаева, Г.Ш.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.02-04Я6.333

Шевцов, П. Н.
Роль ионов алюминия в развитии нарушений цитоскелета нервных клеток при болезни Альцгеймера [Текст] / П. Н. Шевцов, Г. Ш. Бурбаева // Матер. Междунар. конф. психиатров, Москва, 16-18 февр., 1998. - М., 1998. - С. 291-292 . - ISBN 5-85556-026-0
Аннотация: Изучали полимеризацию тубулина в микротрубочки в присутствии ионов алюминия в конц-иях, сопоставимых с обнаруженными в мозге при болезни Альцгеймера, и выясняли влияние тех же конц-ий алюминия на фосфорилирование белков микротрубочек. Показано, что при проведении полимеризации тубулина в присутствии ионов алюминия происходит снижение общего кол-ва микротрубочек, а также образование аномальных агрегатов. Эти же конц-ии алюминия вызывают изменения в фосфорилирования ряда белков микротрубочек, особенно 'тау'-белка. Выявлена прямая корреляционная зависимость фосфорилирования 'тау'-белка от конц-ии алюминия. Предположили, что ионы алюминия, накапливаясь в мозге при болезни Альцгеймера, изменяют фосфорилирование белков микротрубочек и тем самым ингибируют процесс их сборки, что может быть одной из причин развития нейродегенеративных процессов при болезни Альцгеймера

ГРНТИ	34.19.27

ВИНИТИ 341.19.27.05
Рубрики: БОЛЕЗНЬ АЛЬЦГЕЙМЕРА
ЦИТОСКЕЛЕТ
НЕРВНЫЕ КЛЕТКИ
МИКРОТРУБОЧКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ИОНЫ АЛЮМИНИЯ

Доп.точки доступа:
Бурбаева, Г.Ш.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.03-04М3.81

Северин, С. Е.
Изучение роли фосфорилирования в регуляции процессов нейросекреции [Текст] / С. Е. Северин, В. И. Швец // Механизмы регуляции клеточ. активности. - М., 1989. - С. 68
Аннотация: Исследовались кинетич. параметры фосфорилирования нейроспецифического фосфобелка синаптина I (CI) из мозга человека различными протеинкиназами: Са/кальмодулинзависимой протеинкиназой (ПКII) из мозга крысы и Са/фосфолипид-зависимой протеинкиназой (ПКС) из мозга человека. Активность ПКС подавляется кальмодулином. Жирные к-ты и кислые фосфолипиды подавляют активность ПКII, но активируют ПКС. Предлагается модель регуляции нейросекреции внутриклеточными мессенджерами через фосфорилирование специфич. субстратов. СССР, Московский ин-т тонкой хим. технологии.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: НЕЙРОСЕКРЕЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАЛЬЦИЙ
КАЛЬМОДУЛИН
ПРЕСИНАПТИЧЕСКИЕ ОКОНЧАНИЯ

Доп.точки доступа:
Швец, В.И.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 91.07-04Н1.72

Романчиков, Ю. М.
Факторы роста, вторичные мессенджеры и онкогены [Текст] / Ю. М. Романчиков // Успехи соврем. биол. - 1991. - Т. 111, N 1. - С. 19-33 . - ISSN 0042-1324
Аннотация: Обзор. Главные эффекты факторов роста (ФР) на пролиферацию опосредуются, видимо, фосфорилированием белков под влиянием вторичных мессенджеров (ВМ), что приводит к экспрессии генов клеточного цикла. Многочисленные обратные связи в системе ВМ заставляют отказаться от представления, что сигнал о пролиферации передается от ФР в ядро по цепочке, однонаправленно. Более вероятно, что продвижение клеток по циклу определяется автоколебаниями в конц-иях ВМ и зависимых от них белков. При разных конц-иях ФР различаются такие параметры системы, как константы скорости синтеза и распада ВМ, автоколебания происходят только в определенном диапазоне конц-ий ФР. При слишком малых и слишком больших конц-иях ФР клетки не будут делиться. Этот подход позволяет объяснить синергизм ФР, двоякую роль ФР как активаторов и ингибиторов делений, вариабельность длительности цикла. Распространенность аутокринной секреции позитивных и негативных регуляторов роста говорит о том, что в межклеточной среде происходят осцилляции их конц-ий, координируя деление клеток. Библ. 133.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.31
Рубрики: ФАКТОРЫ РОСТА
ПРОЛИФЕРАЦИЯ КЛЕТОК
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
МЕССЕНДЖЕРЫ ВТОРИЧНЫЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ОНКОГЕНЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 133

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 02.05-04А4.23

Остапченко, Л. И.
Математическое моделирование участия белкового фосфорилирования в адаптационной реакции лимфоцитов на облучение в малых дозах [Текст] / Л. И. Остапченко, К. В. Тронь, О. И. Харченко // Труды Международного экологического конгресса "Новое в экологии и безопасности жизнедеятельности", Санкт-Петербург, 14-16 июня, 2000. - СПб, 2000. - Т. 2. - С. 282
Аннотация: Объектом проведения экспериментальной работы были кальций- и циклонуклеотидзависимые системы фосфорилирования в лимфоцитах селезенки животных в условиях воздействия на них тотальным рентгеновским излучением в дозах 0,5 и 1 Гр. Показаны существенные пострадиационные нарушения в функционировании исследуемых систем. Полученные кинетические характеристики выделенных из лимфоцитов протеинкиназ, степень их радиопоражаемости, а также мера участия каждого из исследуемых ферментов в формировании выше указанной реакции легли в основу анализа состояния систем белкового фосфорилирования с использованием подхода, к-рый базируется на вычислении показателя Ляпунова с использованием построения карт возврата. Предложенный метод анализа состояния процессов белкового фосфорилирования в условиях радиационного воздействия показал, что облучение в дозе 0,5 Гр не нарушает функциональную связь между исследуемыми показателями, в то время как облучение в дозе 1 Гр вызывает полное ее разрушение, о чем свидетельствует резкое снижение величины показателя Ляпунова ('лямбда'[L50Гр]=0,24; 'лямбда'[L100Гр]=0,05)

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.19
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
МАТЕМАТИЧЕСКОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
АДАПТАЦИЯ ЛИМФОЦИТОВ
ОБЩЕЕ ОБЛУЧЕНИЕ
РЕНТГЕНОВСКОЕ ИЗЛУЧЕНИЕ
ЖИВОТНЫЕ

Доп.точки доступа:
Тронь, К.В.; Харченко, О.И.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 03.09-04И5.20

Елизаров, С. М.
Протeинкиназные активности, ассоциированные с актиновым цитоскелетом в ооцитах и яйцах шпорцевой лягушки [Текст] / С. М. Елизаров, С. Г. Васецкий // Онтогенез. - 2003. - Т. 34, N 2. - С. 112-120 . - ISSN 0475-1450
Аннотация: Установлено, что фосфорилирование белков специфическими протеинкиназами играет важную роль в регуляции мейотического созревания ооцитов. Недостаточно изучен вклад киназ во временную и позиционную регуляцию реструктурирования цитоскелета, включая актиновый, в созревающих ооцитах. Для изучения взаимосвязи между активностью киназ и реорганизацией актинового цитоскелета проанализировали фосфорилирование в изолированной модели актинового цитоскелета ооцитов и яиц шпорцевой лягушки. Анализ завершивших рост ооцитов и яиц, инъецированных ['гамма'-{32}P]АТФ, показал фосфорилирование множества ассоциированных с актиновым цитоскелетом белков, а также три дополнительных мажорных фосфопротеина (20, 43 и 69 кДА) в ходе созревания. Значительное число этих фосфопротеинов обнаруживается и после инкубации изолированного цитоскелета с ['гамма'-{32}P]АТФ in vitro, подтверждая, что модифицирующие эти субстраты киназы также специфически связаны с актином. Киназные активности in vivo и in vitro стимулируются при созревании. Анализы самофосфорилирования киназ in situ и фосфорилирования белков в растворах и субстратсодержащих гелях выявили набор связанных с актиновым цитоскелетом киназ, включая цАМФ- и Ca{2+}-зависимые, а также митогенактивируемую, p34{cdc2}- и тирозиновую киназные активности. Макс. их уровень в яйцах. Обсуждается участие киназ в реорганизации актинового цитоскелета при созревании яйца. Россия, Ин-т биохимии РАН, Москва. Ил. 3. Библ. 39

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.15.15.51.02
Рубрики: ШПОРЦЕВЫЕ ЛЯГУШКИ
ООГЕНЕЗ
ООЦИТЫ
МЕЙОТИЧЕСКОЕ СОЗРЕВАНИЕ
ПРОТЕИНКИНАЗЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ЦИТОСКЕЛЕТ

Доп.точки доступа:
Васецкий, С.Г.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.12-04Б3.42

Елизаров, С. М.
Изменение активности серин-треониновых протеинкиназ в процессе роста хлорамфеникол-резистентного мутанта и исходного штамма Streptomyces avermitilis [Текст] / С. М. Елизаров, В. А. Миронов, В. Н. Даниленко // Микробиология. - 2000. - Т. 69, N 3. - С. 345-351 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Проведено сравнительное исследование протеинкиназной активности серин/треонинового типа в ходе роста культур Streptomyces avermitilis 964 и полученного из него хлорамфеникол-резистентного (Cml{r}) плейотропного мутанта, обладающего, в частности, повышенной продукцией авермектинов. В качестве рабочего инструмента использовали катализируемый эндогенными киназами перенос фосфата с ['гамма'-{32}P]АТФ на остатки серина и треонина в белках экстрактов. Обнаружили включение радиоактивного фосфата в 8 полипептидных цепей с мол. массами 32, 35, 41, 68, 75, 79, 83 и 137 кД. Наборы фосфорилируемых субстратов одинаковы в обоих исследованных штаммах. Уровни фосфорилирования индивидуальных полипептидов изменяются в ходе роста культур, и происходит это по временному плану, различному для исходного и мутантного штаммов. Определение АТФазной и протеинфосфатазной активностей в экстрактах показало, что эти изменения не могут быть отнесены на счет интерферирующего влияния указанных энзимов на активность киназ в экстрактах. Полученные данные показывают, что Cml{r}-мутация в S. avermitilis сопровождается изменениями в функционировании протеинкиназной сигнальной системы клетки, приводящими к активации ее работы в ранней стационарной фазе, что обусловливает увеличение продукции вторичных метаболитов (авермектинов) и приводит к ряду физиологических изменений мутантного штамма. Россия, ИНБИ РАН, Москва. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: STREPTOMYCES AVERMITILIS (BACT.)
ШТАММ 964
ПРОТЕИНКИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ХЛОРАМФЕНИКОЛ-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
АВЕРМЕКТИНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Миронов, В.А.; Даниленко, В.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.83

Елизаров, С. М.
Изменение активности серин-треониновых протеинкиназ в процессе роста хлорамфеникол-резистентного мутанта и исходного штамма Streptomyces avermitilis [Текст] / С. М. Елизаров, В. А. Миронов, В. Н. Даниленко // Микробиология. - 2000. - Т. 69, N 3. - С. 345-351 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Проведено сравнительное исследование протеинкиназной активности серин/треонинового типа в ходе роста культур Streptomyces avermitilis 964 и полученного из него хлорамфеникол-резистентного (Cml{r}) плейотропного мутанта, обладающего, в частности, повышенной продукцией авермектинов. В качестве рабочего инструмента использовали катализируемый эндогенными киназами перенос фосфата с ['гамма'-{32}P]АТФ на остатки серина и треонина в белках экстрактов. Обнаружили включение радиоактивного фосфата в 8 полипептидных цепей с мол. массами 32, 35, 41, 68, 75, 79, 83 и 137 кД. Наборы фосфорилируемых субстратов одинаковы в обоих исследованных штаммах. Уровни фосфорилирования индивидуальных полипептидов изменяются в ходе роста культур, и происходит это по временному плану, различному для исходного и мутантного штаммов. Определение АТФазной и протеинфосфатазной активностей в экстрактах показало, что эти изменения не могут быть отнесены на счет интерферирующего влияния указанных энзимов на активность киназ в экстрактах. Полученные данные показывают, что Cml{r}-мутация в S. avermitilis сопровождается изменениями в функционировании протеинкиназной сигнальной системы клетки, приводящими к активации ее работы в ранней стационарной фазе, что обусловливает увеличение продукции вторичных метаболитов (авермектинов) и приводит к ряду физиологических изменений мутантного штамма. Россия, ИНБИ РАН, Москва. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES AVERMITILIS (BACT.)
ШТАММ 964
ПРОТЕИНКИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ХЛОРАМФЕНИКОЛ-РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
АВЕРМЕКТИНЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Миронов, В.А.; Даниленко, В.Н.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 94.07-04М6.047

Дзгоев, С. Г.
Сопоставление вазопрессин-зависимого фосфорилирования белков макрофагов и клеток собирательных трубок почек [Текст] : [Докл.] 3 Съезд физиол. о-ва при РАН, Пущино, 2-4 ноябр., 1993 / С. Г. Дзгоев, Н. А. Игонина // Успехи физиол. наук. - 1994. - Т. 25, N 1. - С. 124-125 . - ISSN 0301-1798

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.09.15
Рубрики: ВАЗОПРЕССИН
ЭФФЕКТ
МАКРОФАГИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ПОЧКИ

Доп.точки доступа:
Игонина, Н.А.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 01.05-04М2.299

Воробець, З. Д.
M-холiнергiчна рецепторна стимуляцiя фосфорилювання бiлкiв i пасивного транспорту кальцiю в сарколемi iзольованого перфузованого серця [Текст] / З. Д. Воробець, Р. Г. Шикула // Експерим. та клiн. фiзiол. i бiохiмiя. - 2000. - N 3. - С. 32-36
Перевод заглавия: М-холинергическая рецепторная стимуляция фосфорилирования белков и пассивного транспорта кальция в сарколемме изолированного перфузированного сердца
Аннотация: На 27 перфузируемых сердец кроликов карбахолином показана активация фосфорилирования белков сарколеммы. Пассивный транспорт Ca в везикулированных препаратах сарколеммы увеличивается в 2 раза

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
САРКОЛЕММА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАЛЬЦИЙ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Шикула, Р.Г.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 01.06-04И8.148

Воробець, З. Д.
M-холiнергiчна рецепторна стимуляцiя фосфорилювання бiлкiв i пасивного транспорту кальцiю в сарколемi iзольованого перфузованого серця [Текст] / З. Д. Воробець, Р. Г. Шикула // Експерим. та клiн. фiзiол. i бiохiмiя. - 2000. - N 3. - С. 32-36
Перевод заглавия: М-холинергическая рецепторная стимуляция фосфорилирования белков и пассивного транспорта кальция в сарколемме изолированного перфузированного сердца
Аннотация: На 27 перфузируемых сердец кроликов карбахолином показана активация фосфорилирования белков сарколеммы. Пассивный транспорт Ca в везикулированных препаратах сарколеммы увеличивается в 2 раза

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.49.11
Рубрики: СЕРДЦЕ
САРКОЛЕММА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАЛЬЦИЙ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Шикула, Р.Г.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 02.12-04В3.82

Влияние ретиноидов на фотосинтез, рост и фосфорилирование белков растений [Текст] : тез. докл. [Тезисы докладов и сообщений, представленных на Всероссийский симпозиум "Клеточная биология на пороге XXI века", Санкт-Петербург, 17-19 окт., 2000] / Ц. Л. Бакуридзе [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 4. - С. 319 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Изучали влияние ретиналя на протеинкиназную активность и фосфорилирование белков в колеоптилях пшеницы, в листьях и семенах гороха. Показано, что ретиналь (10{-7} М) за 2-3 ч индуцировал повышение протеинкиназной активности в 2 раза и что этот эффект снимался на 90% белковым ингибитором цАМФ-зависимых протеинкиназ. ЭГТА в контроле ингибировал Ca{2+}-зависимое фосфорилирование белков на 70%, в варианте с ретиналем усиливал цАМФ-зависимое фосфорилирование. Определены молекулярные массы отдельных полипептидов разных фракций белков листьев гороха, фосфорилированных цАМФ-зависимым способом. Россия, Татарстан, Казанский ин-т биохимии и биофизики Казанского научного центра РАН

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.09
Рубрики: КЛЕТКИ РАСТЕНИЙ
ПРОТЕИНКИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
РЕТИНАЛЬ
ПШЕНИЦА
ГОРОХ

Доп.точки доступа:
Бакуридзе, Ц.Л.; Захарова, О.Ю.; Абубакирова, М.М.; Каримова, Ф.Г.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.09-04Я6.305

Влияние ретиноидов на фотосинтез, рост и фосфорилирование белков растений [Текст] : тез. докл. [Тезисы докладов и сообщений, представленных на Всероссийский симпозиум "Клеточная биология на пороге XXI века", Санкт-Петербург, 17-19 окт., 2000] / Ц. Л. Бакуридзе [и др.] // Цитология. - 2001. - Т. 43, N 4. - С. 319 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Изучали влияние ретиналя на протеинкиназную активность и фосфорилирование белков в колеоптилях пшеницы, в листьях и семенах гороха. Показано, что ретиналь (10{-7} М) за 2-3 ч индуцировал повышение протеинкиназной активности в 2 раза и что этот эффект снимался на 90% белковым ингибитором цАМФ-зависимых протеинкиназ. ЭГТА в контроле ингибировал Ca{2+}-зависимое фосфорилирование белков на 70%, в варианте с ретиналем усиливал цАМФ-зависимое фосфорилирование. Определены молекулярные массы отдельных полипептидов разных фракций белков листьев гороха, фосфорилированных цАМФ-зависимым способом. Россия, Татарстан, Казанский ин-т биохимии и биофизики Казанского научного центра РАН

ГРНТИ	34.19.25

ВИНИТИ 341.19.25.09
Рубрики: КЛЕТКИ РАСТЕНИЙ
ПРОТЕИНКИНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
РЕТИНАЛЬ
ПШЕНИЦА
ГОРОХ

Доп.точки доступа:
Бакуридзе, Ц.Л.; Захарова, О.Ю.; Абубакирова, М.М.; Каримова, Ф.Г.

15.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 99.02-04Т3.267

Влияние лечения диабета на вызванную тромбином агрегацию тромбоцитов, метаболизм фосфоинозитидов и фосфорилирование белков при инсулинонезависимом сахарном диабете (ИНСД) [Text] / Satomi Itaya [et al.] // Tonyobyo = J. Jap. Diabet. Soc. - 1998. - Vol. 41, N 3. - С. 185-194 . - ISSN 0021-437X
Аннотация: Ранее сообщали, что повышенная агрегация тромбоцитов (Тр) способствует развитию осложнений диабета. Изучали влияние метода лечения на агрегацию Тр, метаболизм фосфоинозитидов и фосфорилирование белков у б-ных ИНСД. Переход с лечения одной диетой на лечение препаратами сульфонилмочевины (СМ) приводил к угнетению стимулирующего эффекта тромбина на агрегацию Тр и к уменьшению образования фосфатидовой кислоты (ФК). Добавление инсулина (I) к препаратам СМ приводило к дальнейшему угнетению стимулируемой тромбином, АДФ и коллагеном агрегации Тр и к снижению стимулируемого тромбином образования ФК. Данные указывают, что лечение как препаратами СМ, так и I угнетает агрегацию Тр через угнетение эффекта тромбина на активацию метаболизма фосфоинозитидов. Библ. 21

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.19.13
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
2-ГО ТИПА
ЛЕЧЕНИЕ ДИЕТОЙ
ЛЕЧЕНИЕ ИНСУЛИНОМ
ВЛИЯНИЕ
МЕТАБОЛИЗМ ФОСФОИНОЗИТИДОВ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Itaya, Satomi; Ishizuka, Tatsuo; Wada, Hiroaki; Taniguchi, Osamu; Miura, Atsushi; Kanoh, Yoshinori; Ishizawa, Masayoshi; Yasuda, Keigo

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 99.01-04М6.304

Влияние лечения диабета на вызванную тромбином агрегацию тромбоцитов, метаболизм фосфоинозитидов и фосфорилирование белков при инсулинонезависимом сахарном диабете (ИНСД) [Text] / Satomi Itaya [et al.] // Tonyobyo = J. Jap. Diabet. Soc. - 1998. - Vol. 41, N 3. - С. 185-194 . - ISSN 0021-437X
Аннотация: Ранее сообщали, что повышенная агрегация тромбоцитов (Тр) способствует развитию осложнений диабета. Изучали влияние метода лечения на агрегацию Тр, метаболизм фосфоинозитидов и фосфорилирование белков у б-ных ИНСД. Переход с лечения одной диетой на лечение препаратами сульфонилмочевины (СМ) приводило к угнетению стимулирующего эффекта тромбина на агрегацию Тр и к уменьшению образования фосфатидовой кислоты (ФК). Добавление инсулина (I) к препаратам СМ приводило к дальнейшему угнетению стимулируемой тромбином, АДФ и коллагеном агрегации Тр и к снижению стимулируемого тромбином образования ФК. Данные указывают, что лечение как препаратами СМ, так и I угнетает агрегацию Тр через угнетение эффекта тромбина на активацию метаболизма фосфоинозитидов. Библ. 21

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
2-ГО ТИПА
ЛЕЧЕНИЕ ДИЕТОЙ
ЛЕЧЕНИЕ ИНСУЛИНОМ
ВЛИЯНИЕ
МЕТАБОЛИЗМ ФОСФОИНОЗИТИДОВ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Itaya, Satomi; Ishizuka, Tatsuo; Wada, Hiroaki; Taniguchi, Osamu; Miura, Atsushi; Kanoh, Yoshinori; Ishizawa, Masayoshi; Yasuda, Keigo

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.07-04М3.115

Архипов, В. И.
Фосфорилирование белков синаптических мембран при возникновении длительных диссоциированных состояний, вызванных карбахолином [Текст] / В. И. Архипов, Т. Г. Щипакина // Ж. высш. нерв. деят-сти. - 1991. - Т. 41, N 1. - С. 162-167 . - ISSN 0044-4677
Аннотация: У крыс через 2 сут после введения карбахолина (40 мкг) в боковой желудочек мозга прекращалось воспроизведение выработанной пищедобывательной условной р-ции. При этом наблюдалось резкое повышение уровня фосфорилирования белков (ФБ) синаптич. мембран из гиппокампа; в неокортексе характер изменений был другим - изменения были не столь значительны и наряду с увеличением уровня ФБ с м. м. 20 кД отмечалось снижение ФБ с м. м. 'ЭКВИВ'50 кД. Через 4 дня после введения, когда условная р-ция восстанавливалась, уровень ФБ в гиппокампе нормализовался. Сделан вывод об участии гиппокампа в мех-мах разобщения памяти. СССР, Ин-т биофизики АН СССР, Пущино. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: СИНАПТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
УСЛОВНЫЕ РЕФЛЕКСЫ
ГИППОКАМП
МУСКАРИНОВЫЕ ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
КАРБАХОЛИН
КРЫСЫ
ПАМЯТЬ
АМНЕЗИЯ

Доп.точки доступа:
Щипакина, Т.Г.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.09-04М3.147

Zwartjes, Raymond E.
Changes in protein phosphorylation in the eye of Aplysia associated with circadian rhythm regulation by serotonin [Text] / Raymond E. Zwartjes, Arnold Eskin // J. Neurobiol. - 1990. - Vol. 21, N 2. - P376-383 . - ISSN 0022-3034
Перевод заглавия: Изменения фосфорилирования белков в глазу аплизии, связанные с серотонинергической регуляцией циркадианных ритмов
Аннотация: Изолир. глаз аплизии инкубировали в темноте с [{3}{2}P]-ортофосфорной к-той и исследовали фосфорилированные белки в гомогенате глаз методом двумерного электрофореза с последующей радиоавтографией. Добавление серотонина (СТ; 5 мкМ) в инкубац. среду, вызывающее сдвиг циркадианных ритмов (ЦР) активности нейронов глаза, сопровождается усилением фосфорилирования (Фф) 14 белков и ослаблением Фф 2 белков. 8-Бензилтио-цАМФ (I; 1 мМ) вызывает усиление Фф 16 белков и ослабление Фф 6 белков, при этом спектры белков, затрагиваемых при действии СТ I, в значит. степени пересекаются. Вместе с тем, активатор протеинкиназы С тетрадеканоилфорболацетат (II; 10 мкМ), не влияющих на ЦР, также усиливает Фф 20 белков и ослабляет Фф 3 белков, причем белки, затрагиваемые при действии II и СТ, частично совпадают. Воздействие света, влияющее гл. обр. а систему цГМФ, усиливает Фф только одного из белков. Делают вывод, что влияние СТ на ЦР связано с изменением Фф некоторых белков, осуществляемого цАМФ-зависимыми протеинкиназами. США, Univ. Houston, TX 77204-5500. Библ. 22.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: СЕРОТОНИН
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ГЛАЗ
ЦИРКАДНЫЕ РИТМЫ
АПЛАЗИИ
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Eskin, Arnold

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 92.05-04М3.066

Yomaguchi, Tomoko.
Calretinin, a neuronal calcium binding protein, inhibits phosphorylation of a 39 kDa synaptic membrane protein from rat brain cerebral cortex [Text] / Tomoko Yomaguchi, Lois Winksy, David M. Jocobowitz // Neurosci. Leff. - 1991. - Vol. 131, N 1. - P79-82 . - ISSN 0304-3940
Перевод заглавия: Кальретинин - нейтрональный белок, связывающий кальций, ингибирует фосфорилирование синаптического мембранного белка 39 кД из коры мозга крысы
Аннотация: Синаптич. мембраны (СМ, 80 мкг/10-30 мкл) из коры мозга инкубировались в буферном р-ре, содержащем {3}{2}P-АТФ, в течение 60 с. Кальций-связывающий белок кальретинин (КР) в конц-ии 100 нМ ингибировал фосфорилирование (Фл) белка СМ с м. м. 39 кД. Кальмодулин (10 мкМ) или специфич. ингибитор протеинкиназы С (100 нМ), ингибирующий Фл белков с м. м. 80; 16 и 12 кД, не влияли ни на Фл белка с м. м. 39 кД, ни на ингибирующее действие КР в отношении Фл этого белка. В конц-ии 100 нМ КР незначительно усиливал Фл белков СМ с м. м. 51; 44; 16 и 12 кД. Фл этих белков стимулировалось также кальмодулином и фосфатидилсерином при наличии Ca{2}{+}. США, Lab. Clin. Sci., NIMH, Bethesda, MD 20892. Библ. 17.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.02
Рубрики: СИНАПТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАЛЬРЕТИНИН
КАЛЬЦИЙ

Доп.точки доступа:
Winksy, Lois; Jocobowitz, David M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 94.09-04М3.039

Wu, C. -F.
K252a potentiates epidermal growth factor-induced differentiation of PC12 cells [Text] / C. -F. Wu, M. Zhang, B. D. Howard // J. Neurosci. Res. - 1993. - Vol. 36, N 5. - P539-550 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: К252а усиливает дифференцировку клеток РС 12, вызванную фактором роста эпидермиса (ФРЭ)
Аннотация: ФРЭ вызывал рост коротких нейритов в 2 линиях клеток РС 12. Длина нейритов значительно увеличивалась в присутствии ингибитора протеинкиназ К252а, к-рый, как известно, ингибирует дифференцировку, вызванную фактором роста нервов. Вызванная ФРЭ дифференцировка РС12 требовала синтеза РНК и активности ras протоонкогена. ФРЭ увеличивал кол-во 3 белков нейрофиламентов и мРНК 2 генов позднего ответа (SCG 10 и 63), к-рые индуцируются ФРН. Совместное действие ФРЭ и К252а вызывало большее увеличение кол-ва этих мРНК, чем каждый препарат отдельно. К252а не изменял степень аутофосфорилирования ФРЭ-рецептора, вызванного ФРЭ, но снижал степень фосфорилирования рецептора при отсутствии ФЭ. В 2 др. линиях РС12 ФРЭ не вызвал роста нейритов даже в присутствии К252а. Т. обр., способность рецептора ФРЭ запускать нейронную дифференцировку зависит от состояния фосфорилирования сериновых или треониновых остатков. Эффект ФРЭ зависит также от линии РС12. США, Univ. of California, Los Angeles. Библ. 18.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.11.21
Рубрики: ФАКТОР РОСТА НЕРВОВ
НЕЙРИТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ТИРОЗИНКИНАЗА

Доп.точки доступа:
Zhang, M.; Howard, B.D.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска