СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 350
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.09-04И9.301

Rao, K. Umamaheswara
Histochemical localization of hydrolytic enzymes in Gigantocotyle explanatum (Trematoda: Digenea) [Text] / K.Umamaheswara Rao, G.Venkata Rama Krishna // Riv. parasitol. - 1987. - Vol. 4, N 2. - P229-235 . - ISSN 0035-6387
Перевод заглавия: Гистохимическая локализация гидролитических ферментов у Gigantocotyle explanataum
Аннотация: С помощью различных гистохим. методик выявлена локализация щелочной и кислой фосфатазы, АТФазы и 5-нуклеотидазы у G. explanatum. Интенсивная активность гидролитич. ферментов наблюдалась в тегументе, желточниках, кишечнике и экскреторном пузыре. Рассматривается роль этих ферментов в жизнедеятельности паразитов. Авторы приходят к заключению, что они играют жизненно важную роль в углеводоном обмене паразита. Индия, Dept. Zool., Dr. B. R. Ambedkar College, Hyderabad - 500 044. Библ. 31.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: GIGANTOCOTYLE EXPLANATUM (TREM.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН

Доп.точки доступа:
Krishna, G.Venkata Rama

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.152

Sugimura, Keijiro.
Purification, characterization, and primary structure of Escherichia coli protease VII with specificity for paired basic residues: Identity of protease VII and OmpT [Text] / Keijiro Sugimura, Tatsuro Nishihara // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5625-5632 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и первичная структура протеазы VII из Escherichia coli, специфичность по отношению к сцепленным основным аминокислотным остаткам: идентичность протеазы VII и OmpT
Аннотация: Найдено, что Кл Escherichia coli содержат новую внеклеточную мембраносвязанную протеазу, обозначенную как протеаза VII (I). Разработана методика очистки I до гомогенного состояния. Установлено, что мол. масса I равна 36 000 при использовании метода ЭФ в ПААГ с ДСН и 180 000 при использовании метода хр-фии на колонке с TSK G-3000 SW в присутствии тритона Х-100. I расщепляет пептидные связи в центре сцепленных основных аминокислотных остатков у некоторых пептидов, но не до отдельных аминокислот, чем она и отличается от трипсиноподобных протеаз. Наибольшая активность I наблюдается при рН 6,0. Активность I подавляется диизопропилфторфосфатом, ингибитором сериновых протеаз, а также бивалентными катионами Zn{2}+ Cu{2}+, и Fe{2}+. Полностью определена нуклеотидная последовательность во фрагменте ДНК, несущего ген I. Она содержит две области предполагаемого промотора и предполагаемую Shine-Dalgarno последовательность в дополнение к полному структурному гену, который кодирует протеазу VII, состоящую из 317 аминокислотных остатков с 20 аминокислотными остатками на N-конце, и представляющую собой единственный пептид. Доказано, что I и OmpT идентичны. Библ. 44. Япония, Suntory Inst. for Biomedical Res., Osaka 618.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МЕМБРАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗА VII
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЕН ПРОТЕАЗЫ VII
ГЕН ПРОТЕАЗЫ OMPT
ИДЕНТИЧНОСТЬ
КАТАБОЛИЗМ БЕЛКА

Доп.точки доступа:
Nishihara, Tatsuro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.06-04И9.331

Bowles, V. M.
Characterization of proteolytic and collagenolytic enzymes from the larvae of Lucilia cuprina, the sheep blowfly [Text] / V. M. Bowles, P. R. Carnegie, R. M. Sandeman // Austral. J. Biol. Sci. - 1988. - Vol. 41, N 2. - P269-278 . - ISSN 0004-9417
Перевод заглавия: Характеристика протеолитических и коллагенолитических ферментов личинок мухи Lucilia cuprina
Аннотация: Паразитич. личинки (Л) L. cuprina вызывают обширные отечные поражения кожи овец. С помощью метода изоэл. фокусирования исследовали состав протеаз (I) в гомогенатах и экскреторно-секреторных выделениях Л. Л секретируют значительное кол-во высокоактивных I, различающихся изоэл точками и мол. массой. Щелочные и нейтральные I ингибируются фенилметилсульфонилфлуоридом, лейпептином и апротинином, что свидетельствует о присутствии серина в активных зонах. Пепстатин не оказывал влияния на активность I. Наибольшая активность I была при pH 7-8. Выявлена лабильность I к теплу. В экскреторно-секреторных выделениях Л выявлена высокая коллагенолитич. активность. Это свидетельствует о вовлеченности этих ферментов в патологич. лизис кожи. Австралия, School Agric., La Trobe Univ., Bundoora, Vic. 3083. Библ. 32.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.19.09.25.17.17
Рубрики: LUCILIA CUPRINA (DIPT.)
ЛИЧИНКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
СЕКРЕЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ОВЦЫ
КОЖНАЯ РЕАКЦИЯ
ДВУКРЫЛЫЕ
МУХИ

Доп.точки доступа:
Carnegie, P.R.; Sandeman, R.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.06-04Б3.17

Получение ферментативного гидролиза казеина для питательных сред [Текст] / М. П. Гуреева [и др.] // Науч. достиж. микробиол. нар. х-ву. - Вильнюс, 1988. - Ч. 1. - С. 23-26
Аннотация: Показано, что наибольшая глубина гидролиза казеина (40,0 и 41,8%) получена при применении стрептомицетовых ферментных препаратов. Выход продукта при этом составил 83%. При использовании протосубтилина глубина гидролиза составила 31,7%. Щелочная протеаза из Bacillus subtilis Ладыжинского завода ферментных препаратов, а также грибные протеазы - кислая из Mucor и щелочная из Aspergillus оказались неэффективными для гидролиза казеина. Глубина гидролиза для этих протеаз составляла 14,5, 9,2 и 11,7% соответственно. При использовании 50%ных бинарных композиций протосубтилина со стрептомицетовыми комплексными ферментными препаратами глубина гидролиза казеина составила 41,8%, выход продукта 95%, кол-во триптофана в гидролизатах 0,8%. Полученный гидролизат успешно используется как основа питательных сред при создании технологии получения гормона роста, интерферона, гидролазы карбомилфенилглицина и др.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.01
Рубрики: ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
КАЗЕИН
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРИМЕНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Гуреева, М.П.; Шпокене, А.П.; Ужкуренас, А.П.; Журавлева, Д.Ч.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.67

Braga, V. M.M.
Submerged and solid-state fermentations of Napier grass (Pennisetum purpureum Shumaker) residue by Phanerochaete chrysosporium [Text] / V. M.M. Braga, J. R. Nicoli // Rev. latinoamer. microbiol. - 1988. - Vol. 30, N 4. - P357-361 . - ISSN 0034-9771
Перевод заглавия: Глубинная и твердофазная ферментация остатков слоновой травы (Pennisetum perpureum Shumaker) (культурой) Phanerochaete chrysosporium
Аннотация: Изучали возможность использования обработки волокнистых остатков слоновой травы (ОСТ, Pennisetum purpureum Shumaker) грибной культурой Phanerochaete chrysosporium АТСС 28236 с целью обогащения ОСТ грибным белком. Ферментацию ОСТ проводили в глубинных и твердофазных условиях. Содержание сырого протеина в ОСТ повышалось после глубинной и твердофазной ферментации с 10,22% до 15,70 и 20,12%, при этом продолжительность ферментации составляла 168 ч. Общий белок после твердофазной ферментации составил 21,17%. Освобождение целлюлолитических и протеолитических ферментов было более выражено при твердофазной ферментации, чем при глубинной. После грибной ферментации, особенно в условиях твердофазного культивирования улучшался аминокислотный состав и питательная ценность ОСТ, а также изменялась перевариваемость in vitro рубцовым содержимым. Предполагается, что для повышения питательной ценности ОСТ лучше использовать твердофазную ферментацию Р. chrysosporium. Библ. 17. Бразилия, Dept. de Bioqiimica e Inmunologia; Inst de Ciencias Biologicas; Univ. Federal de Minas Gerais Caixa Postal 2486 30000 - Belo Horizonte - MG Brazil.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09 + 341.27.39.09.33
Рубрики: PHANEROCHAETE CHRYSOS PORIUM (FUNGI)
ШТАММ АТСС 28236
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ГЛУБИННАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
ТВЕРДОФАЗНАЯ ФЕРМЕНТАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
РАСТИТЕЛЬНЫЕ ОТХОДЫ
СЛОНОВАЯ ТРАВА
PENNISETUM PURPUREUM SHUMAKER (PLAUT.)
ВОЛОКНИСТЫЕ ОСТАТКИ
ОБОГАЩЕНИЕ
КОРМОВОЙ БЕЛОК
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Nicoli, J.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.61

Christianson, D. W.
Reaction coordinate approach to the binding of ligands to carboxypeptidase A [Text] / D. W. Christianson, W. N. Lipscomb // Protein Struct. and Protein Eng. - Berlin etc., 1988. - P65-74 . - ISBN 3-540-50394-3
Перевод заглавия: Координаты реакции связывания лигандов с карбоксипептидазой A
Аннотация: Обзор. Рассмотрен новый термин для обратимых ингибиторов ферментов - координатные аналоги р-ции. Эти аналоги являются химически реактивными аналогами субстрата и могут претерпевать обратимую хим. трансформацию вдоль той же координаты р-ции, к-рая определяет катализ. Эти аналоги отличаются от аналогов "переходного состояния" тем, что последние в отличие от первых являются химически инертными. Фермент взаимодействует с формой химически трансформированного ингибитора, обладающей самым высоким сродством к активному центру фермента. Например, при взаимодействии подобных ингибиторов с протеолитич. ферментами может образоваться либо ковалентная связь между ними, либо может присоединиться молекула воды к ингибитору. Эта модель подтверждает механизм нуклеофильного катализа или катализируемое ферментом присоединения воды к субстрату. Так для карбоксипептидазы A более вероятен второй путь гидролиза субстрата. Т. обр., координатные аналоги р-ции являются наилучшими моделями для изучения с помощью рентгеноструктурного анализа механизма действия ферментов. США, Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6323. Библ. 43.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КООРДИНАТНЫЕ АНАЛОГИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА A
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 43

Доп.точки доступа:
Lipscomb, W.N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.11-04И8.49

Cell adhesion and neurite extension in response to two proteolytic fragments of laminin [Text] / S. L. Rogers [et al.] // J. Neurosci. Res. - 1988. - Vol. 21, N 2-4. - P315-322 . - ISSN 0360-4012
Перевод заглавия: Адгезия клеток и распространение нейритов в ответ [на действие] двух протеолитических фрагментов ламинина
Аннотация: Изучали взаимодействие Кл периферич. нервной системы, ЦНС и ненейрональных Кл (эмбрионального сердца) с 2 протеолитическими фрагментами ламинина (Лн), содержащими неодинаковые части молекулы Лн. Кл спинномозговых ганглиев (СГ), спинного мозга (СпМ) и сердца 7-суточных эмбрионов кур после длительной диссоциации трипсином инкубировали с фрагментами 600 кД или 440 кД, полученными путем переваривания Лн соответственно тромбином или химотрипсином. Фрагмент 600 кД Лн вызывал прикрепление нейритов Кл СГ СпМ и сердца к субстрату, а также образование нейритов Кл СГ и СпМ. Оба эффекта аналогично действию Лн. Фрагмент 440 кД действовал на Кл СГ значительно слабее, вызывая прикрепление лишь малого числа Кл и образование коротких нейритов. Соотв. эффект фрагмента 440 кД отмечен на Кл СпМ и сердца. Заключают, что Лн содержит 2 связывающих Кл домена, 1 из к-рых сильно взаимодействует с разными типами Кл, вызывая их адгезию и разрастание нейритов, другой действует слабее и только на Кл СГ. Мексика, Univ. of New Mexico, Albuquerque. Библ. 30.

ГРНТИ	34.41.37

ВИНИТИ 341.41.37.09.23
Рубрики: КУЛЬТУРА ТКАНЕЙ
НЕРВНАЯ ТКАНЬ
ЛАМИНИН
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Rogers, S.L.; Palm, S.L.; Letourneau, P.C.; Hanlon, K.; McCarthy, J.B.; Furcht, L.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.192

Practical enzymatic approaches to unusual peptides [Text] / C. -H. Wong [et al.] // Dev. Ind. Microbiol. Vol. 29. Symp. 44th Gen. Meet. Soc. Ind. Microbiol., Baltimore, Md. Aug. 10 - 14, 1987. - Amsterdam, 1988. - P171-177
Перевод заглавия: Подходы к практическому ферментативному получению необычных пептидов
Аннотация: Катализируемый протеазами пептидный синтез широко используется в лабораторной практике и пром-сти; один из способов регулирования процесса - кинетическое регулирование. Протеазы (сериновые, цистеиновые) обладают эстеразной и амидазной активностями, сходными по механизму, но различающися по определяющим скорость р-ции процессам - формированию или распаду ацилферментного интермедиата. Это различие позволяет подобрать условия для регулирования соотношения амидазной и эстеразной активностей таким образом, чтобы практически исключить нежелательную для кинетического регулирования пептидного синтеза амидазную активность. Это достигается при высоких значениях рН или при использовании орг. растворителей. При катализируемом папаином синтезе пептидов при рН 9 соотношение эстеразной и амидазной активностей составляло 1000; получен ряд необычных пептидов. С использованием липазы из Candida cylindracea и орг. растворителей проведен синтез пептидов, в т. ч. предшественников пенициллинов - N-фенилацетил-L-цистеинил-D-валина и его аналогов, что открывает новые подходы к получению неприродных 'бета'-лактамов. Ил. 6. Библ. 13. США, Texas A&M Univ., College Station, TX 77843.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
НЕОБЫЧНЫЕ ПЕПТИДЫ
ПРАКТИЧЕСКОЕ ПОЛУЧЕНИЕ
АМИДАЗЫ
ЭСТЕРАЗЫ
СООТНОШЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wong, C.-H.; Matos, J.R.; West, J.B.; Barbas, C.F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.09-04Б1.198

Chomik, Maria.
Ultrastructure and some biological properties of influenza a virus [Text]. IV. Effect of proteolytic enzymes on viral particle / Maria Chomik, Arkadiusz Slusarczyk // Arch. immunol. et ther. exp. - 1988. - Vol. 36, N 5. - P555-566
Перевод заглавия: Ультраструктура и некоторые биологические свойства вируса гриппа А. IV. Действие протеолитических ферментов на вирусную частицу
Аннотация: Вирус гриппа, шт. A/USSR/053/74/Н3N2, обрабатывали р-рмым и нер-мым трипсином. Оба фермента, по-вид., влияли на активность нейраминидазы (НА). Поврежденные т. обр. вирусы не индуцировали образования интерферона (ИФ) у мышей. Обработка вирусных частиц р-мым бромелином вызывала почти полную инактивацию ГА и небольшое снижение активности НА, однако способность индуцировать ИФ сохранялась, С другой стороны, при использовании нер-мого бромелина наблюдали полную инактивацию НА, уменьшение титра ГА и отсутствие индукции ИФН. При ЭМ вирусов показано, что поверхность вирионов, обработанных трипсином, не изменялась, тогда как бромелин и проназа полностью экстрагировали АГ отростков поверхности. Польша, Inst. of Immunol. and Experim. Therapy, Polish Academy of Sciences, Czerska 12, 53-114 Wroclaw.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.27
Рубрики: ВИРУС ГРИППА А
БИОЛОГИЯ
УЛЬТРАСТРУКТУРА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВОЗДЕЙСТВИЕ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Slusarczyk, Arkadiusz

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.03-04И9.206

Coles, G. C.
Antigenicity of a proteolytic enzyme of Fasciola hepatica [Text] / G. C. Coles, D. Rubano // J. Helminthol. - 1988. - Vol. 62, N 3. - P257-260
Перевод заглавия: Антигенность протеолитического фермента Fasciola hepatica
Аннотация: Крыс заражали 20 метацеркариями F. hepatica, через 12 нед от них выделяли полностью развившихся трематод и содержимое кишечника последних разделяли методом ЭФ в ПААГ. Полученные фореграммы разделяли вертикально на части, на к-рых изучали протеолитич. активность и иммуногенность с помощью аСв крыс, зараженных F. hepatica, мышей, зараженных F. hepatica или Schistosoma mansoni, и незараженных крыс (контроль). Установлено наличие гемоглобиназы, представленной 2 мигрирующими полосами, с мол. м. 27 кД. Положительные иммунол. р-ции получены с Св крыс, зараженных F. hepatica, и мышей, зараженных F. hepatica и Sch. mansoni. Полученные данные показывают, что указанный АГ непригоден для иммунодиагностики фасциолеза вследствие наличия перекрестных р-ций с др. трематодами. США, Dept. Zool., Univ. Massachusetts, Amherst, MA 01003-0027. Библ. 12.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: FASCIOLA HEPATICA (TREM.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЕМОГЛОБИНАЗА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ИММУНОГЕННОСТЬ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Rubano, D.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.10-04Б1.287

Ansorge, S.
Proteolytic enzymes in the immune system [Text] / S. Ansorge, E. Schon // Wiss. Beitr. M.-Luther-Univ., Halle-Wittenberg. R. - 1988. - N 111. - P52-55 . - ISSN 0440-1298
Перевод заглавия: Протеолитические ферменты в иммуной системе
Аннотация: Обзор. Клеточные протеазы участвуют в межклеточном взаимодействии, в процессинге антигенов, в регуляции роста и дифференцировки лимфоцитов, в контролировании эффекторных механизмов мононуклеарных клеток и др. Дан анализ роли протеаз в регуляции пролиферации и дифференцировки лимфоидных клеток. Под действием дипептидилпептидазы IV наблюдается ингибирование: митогенно-индуцированной пролиферации, пролиферации, индуцированной аллоантигеном, синтеза иммуноглобулинов, индуцированного МЛ, экспрессии антигенов класса II, секреции интерлейкина-2 и гамма-интерферона и др. Библ. 14.

ГРНТИ	34.25.23

ВИНИТИ 341.25.23.02
Рубрики: ИММУНИТЕТ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 14

Доп.точки доступа:
Schon, E.

12.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 89.05-04В4.155

Баранникова, З. О.
Действие азота на активность протеолитических ферментов в органах ячменя при созревании [Текст] / З. О. Баранникова, В. М. Бурень, Н. В. Егорова // Эффектив. азот. удобр., азот. режим почв и урожайность с.-х. раст. Нечернозем. зоны РСФСР. - Л., 1988. - С. 59-64
Аннотация: В опытах с растениями ячменя сортов Пиркка и Белогорский исследовалось влияние различных условий азотного питания на активность протеолитических ферментов при различных рН гидролиза и содержание белка во флаговом листе и зерновках по мере развития. Установлена зависимость активности протеаз от возрастающих норм азота как на ранних (6 дней), так и на более поздних (16 дней) этапах развития зерновки. По мере созревания меняется соотношение активности протеаз между флаговым листом и формирующимися зерновками ячменя. Библ. 8.

ГРНТИ	68.35.29

ВИНИТИ 681.35.29.25.15
Рубрики: ЯЧМЕНЬ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АКТИВНОСТЬ
АЗОТНОЕ ПИТАНИЕ
HORDEUM VULGARE

Доп.точки доступа:
Бурень, В.М.; Егорова, Н.В.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.09-04М3.61

Сотников, О. С.
Подвижность структур живых миелиновых нервных волокон при действии протеолитических ферментов [Текст] / О. С. Сотников, М. Ястрембски // Бюл. эксперим. биол. и мед. - 1989. - Т. 107, N 5. - С. 621-624 . - ISSN 0365-9615

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.21
Рубрики: АКСОНЫ
МИЕЛИНИЗИРОВАННЫЕ ВОЛОКНА
ПОДВИЖНОСТЬ СТРУКТУР
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛЯГУШКИ

Доп.точки доступа:
Ястрембски, М.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.120

Galas, Edward.
Proteinases of streptomyces fradiae [Text]. I. Preliminary characterization and purification / Edward Galas, Maria Kaluzewska // Acta microbiol. pol. - 1989. - Vol. 38, N 3-4. - P247-258 . - ISSN 0137-1320
Перевод заглавия: Протеиназы из Streptomyces fradie. I. Первичная характеристика и очистка
Аннотация: Показано, что комплекс протеолитических ферментов Streptomyces fradiae АТСС 10745 способен расщеплять нативные кератины, эластин и коллаген, а также глобулярные белки. Протеолитическая активность по казеину ингибируется фенилметилсульфонилфторидом, ионами Со{2}+, и трипсиновым ингибитором из овомукоида. В то же время активность не изменяется при введении соевого ингибитора трипсина, п-хлормеркурибензоата, ионов Mn{2}+, Sr{2}+, Mg{2}+ и ЭДТА. Максимальная протеолитическая активность проявляется при рН 8-10 и зависит от субстратного белка. Фракционированием протеолитического комплекса методом ЭФ в ПААГ при рН 4,1 и 9,1 удается получить 6-7 отдельных белковых полос, различимых при окрашивании. При дальнейшей очистке протеаз ионообменной хроматографией на ДЭАЭ-целлюлозе ДЕ-52, СМ-Сефарозе и аффинной хроматографией получено 6 различающихся по субстратной специфичности протеолитических ферментов. Библ. 27. Польша, Inst. of Tech. Biochem., Tech. Univ. Stefanowskiego 4/10, 90-924, Lodz.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOCOCCUS FRADIE
ШТАММ АТСС 10745
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕИНАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kaluzewska, Maria

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.10-04Б4.154

Лубянскене, В. Н.
Антагонистические взаимоотношения микроорганизмов пищеварительного тракта прудовых рыб [Текст]. (3. Антагонистическая активность бактерий пищеварительного тракта гибрида толстолобика) / В. Н. Лубянскене, В. Ю. Юзоленене // Тр. АН ЛитССР. В. - 1989. - N 2. - С. 114-117 . - ISSN 0131-3851
Аннотация: Проведенные в 1984 г. исследования антагонистической активности бактерий пищеварительного тракта гибрида толстолобика (Aristichtnys nobilis Rich*Hypophthalmichthys molitrix Val.), выращиваемого в теплых водах водохранилища-охладителя Литовской ГРЭС, показали, что они обладают выраженной бактериоциногенной и антибиотической активностью. Антибиотической активностью обладали 22,7% исследованных бактерий, причем наиболее интенсивно они ингибировали рост Candida albicans. 36,4% исследованных бактерий обладали бактериоциногенной активностью, к-рая наиболее выраженной была у доминантов пищеварительного тракта толстолобика. Для исследованных бактерий была характерна высокая активность в расщеплении питательных веществ. Микрофлоре пищеварительного тракта гибрида толстолобика присущ разносторонний антагонизм, играющий важную роль для микробной популяции кишечника. Табл. 3. Библ. 11.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02 + 341.27.59
Рубрики: PSEUDOMONAS (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ ОТ РЫБ
БАКТЕРИОЦИНЫ
АНТИБАКТЕРИАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
МИКРОФЛОРА
ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ТРАКТ
AZOMONAS (BACT.)
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)
ЭКОЛОГИЯ

Доп.точки доступа:
Юзоленене, В.Ю.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.10-04Б3.57

Килочек, Т. П.
Углеродкатаболитная регуляция синтеза литических ферментов у Streptomyces recifensis var. lyticus 2435 [Текст] / Т. П. Килочек, Ю. С. Бабенко // Всес. конф. Регуляция микроб. метаболизма, Пущино, 12-14 июня, 1989. - Пущино, 1989. - С. 51-52
Аннотация: Штамм Streptomyces recifensis var. lyticus 2435 синтезирует сложный комплекс экстрацеллюлярных ферментов на оригинальной питательной среде в отсутствие специфических индукторов. На это среде четко выявляется роль углеродкатаболитной регуляции: глюкоза (Гл), а также ее метаболиты подавляют биосинтез разных групп литических ферментов. Ферменты, участвующие в лизисе клеток отдельных видов бактерий и дрожжей, проявляют разную чувствительность к ингибирующему действию Гл. Так, наиболее чувствительны к Гл стафилолизины, их синтез значительно снижается при концентрациях 1-3%, а дрожжелитических ферментов - при 6%. С целью выяснения типа катаболитного регулирования сравнивали влияние Гл и ее неметаболизируемого аналога 2-дезокси-Д-глюкозы на биосинтез внеклеточных ферментов: гликозидаз, стафилолитических и дрожжелитических ферментов, а также нелитических протеиназ. Определяли возможность снятия катаболитной репрессии экзогенным циклическим 3,5-аденозинмонофосфатом. Установлено, что в основе углеродкатаболитной регуляции биосинтеза сложного комплекса литических ферментов у штамма Str. recifensis var. lyticus 2435 лежат разные механизмы. Так, синтез гликозидаз регулируется по типу катаболитной репрессии, дрожжелитических ферментов - по типу катаболитного ингибирования, синтез стафилолитических и протеолитических ферментов контролируется по смешанному типу. СССР, Днепропетровский государственный ун-т.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOMYCES RECIFENSIS VAR. LYTICUS (FUNGI)
ШТАММ 2435
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
БИОСИНТЕЗ
УГЛЕРОДКАТАБАЛИТНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ГЛЮКОЗА
ВЛИЯНИЕ
АКТИНОМИЦЕТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ДРОЖЖЕЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Бабенко, Ю.С.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.08-04Т4.170

Нигматов, З. Н.
Ингибитор протеолитических ферментов из сыворотки крови гюрзы [Текст] / З. Н. Нигматов, Я. Д. Давлятов // Узб. биол. ж. - 1989. - N 1. - С. 68-69 . - ISSN 0042-1685
Аннотация: Приведены результаты работы по очистке и первичной характеристике ингибитора протеаз из сыворотки крови среднеазиатской гюрзы Vipera lebetina. Библ. 5.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
VIPERA LEBETINA
СЫВОРОТКА КРОВИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Давлятов, Я.Д.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.07-04Б3.101

Finlayson, Malcolm.
Alternative hosts for Bacillus thuringiensis delta-endotoxin [Text] / Malcolm Finlayson, Frank Gaertner // J. Cell. Biochem. - 1989. - Vol. Suppl. 13А. - P152 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Альтернативные хозяева для дельта-эндотоксина Bacillus thuringiensis
Аннотация: Bacillus thuringiensis широко используется для борьбы с чешуекрылыми, жесткокрылыми и двукрылыми вредителями. Действующим началом большинства препаратов является споро-кристаллический комплекс. В окружающей среде споры и кристаллы в течение 1-3-дней инактивируются под действием ряда факторов: температура и влажность, протеолитическая активность, фотоокисление, химические взаимодействия, микробная активность. Авт. разработана система (МСАР{м}) применения бактериальных препаратов. Это достигнуто путем экспрессии гена, кодирующего синтез белкового эндотоксина, в клетках Pseudomonas fluorescens. По достижении культурой стационарной фазы роста добавляется химический фиксатор, к-рый стабилизирует клетку. При этом происходит инактивация протеолитических ферментов. Т. обр. токсин оказывается внутри капсулы, к-рая весьма устойчива к действию факторов окружающей среды. США, Dep. of Biochemistry and Molecular Genetics, Mycogen Corporation, San Diego, CA 92121.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.17.09
Рубрики: ЭНТОМОПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
BACILLUS THURINGIENSIS (BACT.)
МИКРОБНЫЕ ИНСЕКТИЦИДЫ
ЭНДОТОКСИН*ДЕЛЬТА-
СТРУКТУРА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН ЭНДОТОКСИНА
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
PSEUDOMONAS FLUORESCENS (BACT.)
КЛЕТКА-ХОЗЯИН
СТАБИЛИЗАЦИЯ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ИНАКТИВАЦИЯ
БАКТЕРИЙНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ПАРАСПОРОВЫЕ КРИСТАЛЛЫ
КРИСТАЛЛИЧЕСКИЙ БЕЛОК
ТОКСИНЫ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА
НАСЕКОМЫЕ
ЗАЩИТА РАСТЕНИЙ

Доп.точки доступа:
Gaertner, Frank

19.

Деп. 482 - В89

Экспериментальное исследование распределения ферментного препарата террилитина в организме [Текст] : деп. Ред. ж. Бюл. эксперим. биол. и мед. А 19890120, N 482 - В89 / В. Н. Кулаков [и др.] ; депонент Ред. ж. Бюл. эксперим. биол. и мед. А (М.). - Введ. с 19890120. - [Б. м. : б. и.], 1989. - 10 с. - 9 назв.
Аннотация: Радиоизотопным методом с помощью {1}{2}{5}J террилитина и {1}{2}{5}J бензоилйодтирозинамида в качестве радиоактивных индикаторов проведено изучение особенностей распределения в организме крыс и кроликов протеолитич. фермента террилитина (I) при разных способах его введения в организм (в/в и перорально). Показано, что при пероральном (п/о) введении, в отличие от химотрипсина, I всасывается из тонкого кишечника в кровь, что приводит к увеличению ее протеолитич. активности. Через 30 мин после п/о введения I он обнаруживается в крови. Макс. конц-ия I в крови отмечается через 2 ч после его введения. При в/в введении I имеет место быстрый спад радиоактивности крови по экспоненте.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.61
Рубрики: ТЕРРИЛИТИН
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ
РАДИОИЗОТОПНЫЙ МЕТОД
КОНЦЕНТРАЦИЯ В КРОВИ
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КРЫСЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Кулаков, В.Н.; Андреев, С.В.; Герасимова, Т.Н.; Сорокин, В.П.; Кобринский, Г.Д.; Ред. ж. Бюл. эксперим. биол. и мед. А (М.)
Свободных экз. нет

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.167

Schwarz, R.
Sekretion einer sauren Proteinase der Hefe Metschnikowia pulcherrima [Text] / R. Schwarz, R. Koch-Kolsch, F. Radler // Forum Microbiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S32 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Секреция кислой протеиназы дрожжами Metschnikowia pulcherrima
Аннотация: При скрининге штаммов-продуцентов протеиназы все изученные штаммы дрожжей проявляли высокую внеклеточную протеолитическую активность при нейтр. и особенно низких значениях рН среды. Выделяемый Кл фермент является карбоксилпротеиназой (КФ 3.4.23) с мол. массой 37 000. Ее секреция дерепрессировалась при отсутствии в среде низкомолекулярных источников N и S и индуцировалась при наличии белков. Процесс не чувствителен к актиномицину, но подавлялся циклогексимидом. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. und Meinforschung, Mainz.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: METSCHNIKOWIA PULCHERRIMA (FUNGI)
СКРИНИНГ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
СЕКРЕЦИЯ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Koch-Kolsch, R.; Radler, F.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска