Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-27 
1.
Патент 1453893 Российская Федерация, МКИ C12N 9/14.

    Гурьев, В. П.
    Способ получения полинуклеотидфосфорилазы из клеток [Текст] / В. П. Гурьев, Н. А. Смирнова, В. Ф. Подгорный ; Н.-и. конструкт. технол. ин-т биол. актив. веществ. - № 4173116/13 ; Заявл. 27.10.1986 ; Опубл. 30.12.1993
Аннотация: Изобретение относится к биохимии и БТ и м. б. использовано для получения в препаративных кол-вах ферментного препарата полинуклеотидфосфорилазы (ПНФазы), широко применяемой для синетеза полинуклеотидов. Биомассу Escherichia coli B разрушают в присутствии лизоцима. Полученную клеточную суспензию подвергают термообработке пр 56-58'ГРАДУС'C в течение 2-20 мин в буферном р-ре, содержащем декстран. Полиэтиленгликоль и хлористый натрий в конц-иях (мас.%) 0,5-0,9, 2,5-3,0 и 6,0-9,0 соотв. Целевой продукт очищают хроматографией на ДЭАЭ- целлюлозе и ДЭАЭ-сефадексе. Предлагаемый способ позволяет упростить процесс и повысить выход ПНФазы в 2-2,5 раза
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
ПРЕПАРАТИВНОЕ ПОЛУЧЕНИЕ

ОЧИСТКА

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Смирнова, Н.А.; Подгорный, В.Ф.; Н.-и. конструкт. технол. ин-т биол. актив. веществ
Свободных экз. нет

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.168

    Глазунов, Е. А.

    Синтез сополимеров с помощью полинуклеотидофосфорилазы из Thermus thermophilus [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Е. Д. Мирлина // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 190-193 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Проведено изучение закономерностей синтеза ряда сополимеров - нуклеотидных модификаций гомополимера поли(Ц) с помощью полинуклеотидфосфорилазы из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Установлена корреляция между составом синтезируемых продуктов и составом субстратной смеси для четырех пар рибонуклеозид-5'-дифосфатов. Определена кинетика синтеза гомополимеров и сополимеров различного нуклеотидного состава. Россия, Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Лениградская обл. 188350. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИМЕРЫ
СИНТЕЗ СОПОЛИМЕРОВ

РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ

THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Мирлина, Е.Д.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.171

    Глазунов, Е. А.

    Синтез сополимеров с помощью полинуклеотидофосфорилазы из Thermus thermophilus [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Е. Д. Мирлина // Прикл. биохимия и микробиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 190-193 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Проведено изучение закономерностей синтеза ряда сополимеров - нуклеотидных модификаций гомополимера поли(Ц) с помощью полинуклеотидфосфорилазы из термофильной бактерии Thermus thermophilus. Установлена корреляция между составом синтезируемых продуктов и составом субстратной смеси для четырех пар рибонуклеозид-5'-дифосфатов. Определена кинетика синтеза гомополимеров и сополимеров различного нуклеотидного состава. Россия, Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Лениградская обл. 188350. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИМЕРЫ
СИНТЕЗ СОПОЛИМЕРОВ

РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ

THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Мирлина, Е.Д.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.59

    Глазунов, Е. А.

    Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Н. Г. Дятлова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ

ИММОБИЛИЗАЦИЯ

АКТИВНОСТЬ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ

ПОЛИ(Ц, У)

СИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Дятлова, Н.Г.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.107

    Глазунов, Е. А.

    Особенности синтеза сополимера поли(Ц,У) мезофильной и термофильной полинуклеотидфосфорилазами [Текст] / Е. А. Глазунов, М. А. Суржик, Н. Г. Дятлова // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 4. - С. 393-396 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучен синтез сополимера поли(Ц, У) полинуклеотидфосфорилазой, выделенной из двух видов микроорганизмов - Escherichia coli и Thermus thermophilus. Установлены зависимости между составом субстратных смесей в широком интервале соотношений между конц-иями данной пары оснований и составом продукта, синтезируемого как свободными, так и иммобилизованными ферментами. Эти зависимости могут быть использованы для получения полирибонуклеотидов - сополимеров заданного состава в достаточно больших кол-вах с помощью биотехнологического процесса. Россия, С.-Петербургский ин-т ядерной физики им. Б. П. Константинова РАН, Гатчина, Ленинградская обл. 188350. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
БАКТЕРИАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ

ИММОБИЛИЗАЦИЯ

АКТИВНОСТЬ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

МЕЗОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)

ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

ПОЛИНУКЛЕОТИДЫ

ПОЛИ(Ц, У)

СИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Суржик, М.А.; Дятлова, Н.Г.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.221

   

    Transcriptional and post-transcriptional control of polynucleotide phosphorylase during cold acclimation in Escherichia coli [Text] / Sandro Zangrossi [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 36, N 6. - P1470-1480 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Транскрипционный и посттранскрипционный контроль полинуклеотидфосфорилазы во время холодовой аклиматизации у Escherichia coli
Аннотация: Изучена экспрессия гена pnp полинуклеотидфосфорилазы (I) Eschirichia coli во время холодового шока (XIII). В течение первого часа после понижения т-ры кол-во транскриптов pnp увеличивается более чем в 10 раз и появляются новые формы мРНК, перекрывающие pnp и 3'-области, включая ген XIII deaD. Через 2 час профиль транскрипции возвращается к исходному состоянию. Увеличение кол-ва мРНК pnp связано в основном с повышением стабильности РНК. Однако кол-во самой I в течение первые 3 час XIII увеличивается всего в 2 раза. Т. обр. I в отличие от др. белков XIII не транслируется эффективно во время фазы аклиматизации. В гене pnp обнаружен Rho-зависимый сайт терминации транскрипции, терминация на к-ром во время XIII зависит от I. Это позволило предположить, что I авторегулируется во время XIII на уровне элонгации транскрипции. Италия, Dip. Biol., Univ. Studi Milano, 20133 Milano. Библ. 52
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

СИНТЕЗ

УСТОЙЧИВОСТЬ

ХОЛОДОВЫЙ ШОК

МЕХАНИЗМ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP

РЕГУЛЯЦИЯ

ВЛИЯНИЕ

ТЕМПЕРАТУРА

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Zangrossi, Sandro; Briani, Federica; Ghisotti, Daniela; Regonesi, Maria Elena; Tortora, Paolo; Deho, Gianni


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.06-04Б4.111

   

    The psychrotrophic bacterium Yersinia enterocolitica requires expression of pnp, the gene for polynucleotide phosphorylase, for growth at low temperature (5C) [Text] / Roos L. J. Goverde [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 28, N 3. - P555-569 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Психотрофная бактерия Yersinia enterocolitica, нуждающаяся в экспрессии pnp-гена для полинуклеотидфосфорилазы для роста при низкой температуре
Аннотация: Психотрофная бактерия Yersinia enterocolitica характеризуется наличием температуро-зависимой адаптации. Получены рестрикционные мутанты, способные расти при 5'ГРАДУС'С. Показано, что у них имеется транспозоновый инсерционный сайт размером 16 пар нуклеотидов с открытой рамкой считывания. Его аминокислотная последовательность имеет 93% сходства с экзорибонуклеазой-полинуклеотидфосфорилазой Escherichia coli, кодирующейся геном pnp. Ил. 6. Табл. 3. Библ. 78
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.25
Рубрики: YERSINIA ENTEROCOLITICA (BACT.)
ПСИХОТРОФНЫЕ ШТАММЫ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

PNP-ГЕН

ЭКСПРЕССИЯ


Доп.точки доступа:
Goverde, Roos L.J.; Huis, in't Velt Jos H.J.; Kusters, Johannes G.; Mool, Frits R.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.248

   

    The endoribonucleolytic N-terminal half of Escherichia coli RNase E is evolutionarily conserved in Synechocystis sp. and other bacteria but not the C-terminal half, which is sufficient for degradosome assembly [Text] / Vladimir R. Kaberdin [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 20. - P11637-11642 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: У Synechocystis sp. и других бактерий эволюционно консервативна эндорибонуклеолитическая N-концевая половина РНК-азы E Escherichia coli, но не C-концевая половина, достаточная для сборки деградосомы
Аннотация: Анализ полностью секвенированных геномов показал, что последовательность N-концевого эндорибонуклеазного домена (N-КЭД) рибонуклеазы E (I) Escherichia coli консервативна у Synechocystis и др. бактерий. Гомолог N-КЭД из Synechocystis связывает субстраты I и расщепляет их в том же положении, что и I E. coli. Показано, что C-концевая половина (СКП) I E. coli необходима и достаточна для физического взаимодействия с полинуклеотидфосфорилазой, геликазой RhlB и енолазой - компонентами деградосомного комплекса E. coli. Последовательность СКП I не является эволюционно консервативной. Поэтому гомолог I из Synechocystis не может служить платформой для сборки компонентов деградосомы E. coli. Австрия, Inst. Microbiol. and Genet., Vienna Bioctr., A-1030 Wien. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ДЕГРАЗОСОМА
СБОРКА

РНКАЗА E

N-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ

C-КОНЦЕВАЯ ПОЛОВИНА

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kaberdin, Vladimir R.; Miczak, Andras; Jakobsen, Jimmy S.; Lin-Chao, Sue; McDowall, Kenneth J.; von, Gabain Alexander


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.262

    Mackie, George A.

    Stabilization of the 3' one-third of Escherichia coli ribosomal protein S20 mRNA in mutants lacking polynucleotide phosphorylase [Text] / George A. Mackie // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 8. - P4112-4120 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Стабилизация 3'-концевой трети молекулы мРНК рибосомного белка S20 Eschericiha coli у мутантов, лишенных полинуклеотидфосфорилазы
Аннотация: Изучали механизмы деградации молекул мРНК в клетках Escherichia coli. В качестве модели использовали мРНК для рибосомного белка S20, имеющую длину 'ЭКВИВ'450 н. В данной работе обнаружено, что в клетках мутантов E. coli, дефектных по полинуклеотидфосфорилазе (ПНФ) наблюдается накопление стабильного фрагмент S20-мРНК, имеющего длину в 148 нуклеотидов. Показано, что этот фрагмент соответствует 3'-концевой трети молекулы S210-мРНК и его 5'-конец сформирован в результате эндонуклеазного расщепления по 5'-сторону от остатка гуанина в последовательности ...ААЦЦГАУЦ... Делается вывод, что ПНФ является одним из важных компонентов системы деградации S20-мРНК в клетках E. coli. Показано также, что у мутантов E. coli, дефектных одновременно по ПНФ и по РНКазе II время жизни S20-мРНК увеличивается в 2,5 раза. Библ. 40.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ SK5003

РНК МАТРИЧНАЯ

СТАБИЛЬНОСТЬ

ГЕНЫ

ГЕН БЕЛКА РИБОСОМ S20

ТРАНСКРИПЦИЯ

ПРОЦЕССИНГ МРНК

МУТАНТЫ

МУТАНТЫ PNP

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ОТСУТСТВИЕ

ГИБРИДНЫЕ ПЛАЗМИДЫ

ДНК-РНК ГИБРИДИЗАЦИЯ



10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.246

    Yamanaka, Kunitoshi.

    Selective mRNA degradation by polynucleotide phosphorylase in cold shock adaptation in Escherichia coli [Text] / Kunitoshi Yamanaka, Masayori Inouye // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 9. - P2808-2816 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Избирательная деградация мРНК полинуклетидфосфорилазой при адаптации к холодовому шоку у Escherichia coli
Аннотация: Показано, что полинуклеотидфосфорилаза (I) требуется для репрессии и продукции белков холодового шока (II) в конце фазы акклиматизации к тепловому шоку. Мутант pnp, дефектный по I, при холодовом шоке сохраняет высокий уровень II даже через 24 час. I существенна для деградации II при 15'ГРАДУС'. В мутанте, дефектном по поли(А)-полимеразе (III), и в мутанте, дефектном по РНК-геликазе CsdA (IV), экспрессия II при холодовом шоке также является очень продолжительной. Это показало, что II вместе с III и IV играет критич. роль в адаптации к холодовому шоку. США, Dep. Biochem., R. W. Johnson Med. Sch., Piscataway, NJ 08854. Библ. 66
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
ХОЛОДОВЫЙ ШОК

МЕХАНИЗМ

ФЕРМЕНТЫ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ФУНКЦИЯ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

БЕЛОК

БЕЛКИ ХОЛОДОВОГО ШОКА

СИНТЕЗ

РЕГУЛЯЦИЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Inouye, Masayori


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.09-04Б2.91

   

    RNA 3'-tail synthesis in Streptomyces: In vitro and in vivo activities of RNase PH, the SCO3896 gene product and polynucleotide phosphorylase [Text] / Patricia Bralley [et al.] // Microbiology. - 2006. - Vol. 152, N 3. - P627-636 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Синтез 3'-хвоста РНК у Streptomyces: in vitro и in vivo активности РНКазы PH, продукт гена SCO3896 и полинуклеотидфосфорилазы
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: РНК
3'-ХВОСТ

СИНТЕЗ

ГЕНЫ

ГЕН SCO3896

КОДИРОВАНИЕ

РНКАЗА PH

ФУНКЦИЙ IN VITRO

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ФУНКЦИИ IN VIVO

ТРНК-НУКЛЕОТИДИЛТРАНСФЕРАЗА

ФУНКЦИИ

STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)


Доп.точки доступа:
Bralley, Patricia; Gust, Bertoly; Chang, Samantha; Chater, Keith F.; Jones, George H.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.273

   

    Reconstitution of a minimal RNA degradosome demonstrates functional coordination between a 3' exonuclease and a DEAD-box RNA helicase [Text] / Glen A. Coburn [et al.] // Genes and Dev. - 1999. - Vol. 13, N 19. - P2504-2603 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Реконструкция минимальной деградосомы РНК демонстрирует функциональную координацию между 3'-экзонуклеазной и РНК-геликазой с DEAD-блоком
Аннотация: Разработан метод реконструкции минимальной деградосомы (ДС) Escherichia coli из очищенных белков. Показано, что ДС-подобный комплекс, содержащий РНКазу E (I), полинуклеотидфосфорилазу и геликазу RhlB (II) с блоком DEAD, может образовываться in vitro в отсутствие всех др. клеточных компонентов. Минимальная ДС не отличается от ДС, выделенных из целых клеток, и вызывает АТФ-зависимую деградацию REP-ДНК mal EF. В процессе реконструкции I играет роль существенного белка строительных лесов и не требуется РНКазная активность I. I координирует активацию II, зависящую от однонитевого 3'-удлинения в субстратных РНК. Предложена модель опосредованной ДС деградации структурированных РНК и рассмотрены ее следствия для распада мРНК у E. coli. Канада, Dep. Biochem. and Mol. Biol., Univ. British Columbia, Vancouver BC V6T 1Z3. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ДЕГРАДОСОМА
МЕТОД РЕКОНСТРУКЦИИ

ОЧИЩЕННЫЕ БЕЛКИ

РНКАЗА E

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

ГЕЛИКАЗА RHLB

БЛОК DEAD

ОБРАЗОВАНИЕ IN VITRO

РНК

СТРУКТУРИРОВАННАЯ

ДЕГРАДАЦИЯ

МРНК

РАСПАД

ESCHERICHIA COLI (BACT.)

3'-ЭКЗОНУКЛЕАЗА

РНК-ГЕЛИКАЗА


Доп.точки доступа:
Coburn, Glen A.; Miao, Xin; Briant, Douglas J.; Mackie, George A.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.09-04В2.2072

    Waters, M. Fiona

    Purification and activity gel analysis of polynucleotide phoyphorylase from the cyanobacterium Nostoc sp. MAC [Text] / M.Fiona Waters, Alexander G. McLennan, Noel G. Carr // J. Gen. Microbiol. - 1989. - Vol. 135, N 7. - P2045-2054 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и анализ активности в геле полинуклеотидфосфорилазы из цианобактерии Nostoc sp. МАС
Аннотация: Выделена и очищена полинуклеотидфосфорилаза (I) из Nostoc sp. MAC. Для активности фермента требовались двухвалентные катионы, такие, как Mg{2}+, рН 10,5; I катализировала полимеризацию АДФ с образованием полинуклеотида. Реакция не зависела от присутствия затравки и протекала со скоростью 2 мкмоль/мин*мг белка. Мол. масса I 215-000-240 000. В процессе очистки получено 6 фракций I, максимальный фактор очистки был 14 000. Обнаружено несколько типов полос активности во фракциях I, подобно тому, что наблюдалось при аналогичном анализе I из Micrococcus luteus. Определение активности I в денатурирующих гелях показало присутствие во фракции грубого экстракта и в частично очищенной фракции единственной полосы активности при Mr 91 000. Активность была обнаружена также в денатурирующем геле с цетилтриметиламмонийбромидом. По аналогии с I из других организмов предполагается, что фермент из Nostoc sp. представляет собой тример 91 000 Mr субъединиц. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Liverpool, PO Box 147, Liverpool L69 3ВХ. Ил. 7. Табл. 1. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
NOSTOC (ALGAE)

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
McLennan, Alexander G.; Carr, Noel G.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.03-04Б2.103

    Mohanty, Bijoy K.

    Processing of the Escherichia coli leuX tRNA transcript, encoding tRNA{Leu5}, requires either the 3''-'5' exoribonuclease polynucleotide phosphorylase or RNase P to remove the Rho-independent transcription terminator [Text] / Bijoy K. Mohanty, Sidney R. Kushner // Nucl. Acids Res. - 2010. - Vol. 38, N 2. - P597-607 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Процессинг транскрипта тРНК leuX Escherichia coli, кодирующего тРНК{Leu5} требует либо 3' '-' 5' экзорибонуклеазы полинуклеотидфосфорилазы, либо РНК-азы Р для удаления Rho-независимого транскрипционного терминатора
Аннотация: Описали уникальный путь процессинга в Escherichia coli для тРНК{Leu5}, в котором экзорибонуклеазополинуклеотидфосфорилаза (PNP-аза) удаляет Rho-независимый транскрипционный терминатор из транскрипта leuX без участия RhlB РНК-хеликазы. Показали, что эта PNP-аза может эффективно деградировать субстрат РНК, содержащий вторичные структуры in vivo. РНК-аза Р, которая может генерировать зрелый 5'-конец тРНК, удаляет затем терминатор leuX, независимо от активности PNP-азы. РНК-аза Р делает разрез 4-7 nt ниже детерминанты ССА, генерирующей субстрат для РНК-азы II, которая удаляет дополнительные 3-4 nt. РНК-азы Е, G и Z не участвуют в удалении терминатора. Таким образом, механизм процессинга leuX Escherichia coli более разнообразен, чем считалось ранее. США, Dep. of Genetics, Univ. of Georgia, Athens, GA 30605
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПТЫ
ТРНК LEUX

ПРОЦЕССИНГ

3'-5' ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

РНК-АЗА Р

ТЕРМИНАТОРЫ

LEUX

УДАЛЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kushner, Sidney R.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.263

    Mohanty, Bijoy K.

    Polynucleotide phosphorylase, RNase II and RNase E play different roles in the in vivo modulation of polyadenylation in Escherichia coli [Text] / Bijoy K. Mohanty, Sidney R. Kushner // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 6. - P982-994 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Полинуклеотидфосфорилаза, РНКаза II и РНКаза E играют разные роли в модуляции полиаденилирования у Escherichia coli
Аннотация: Изучены общий уровень полиаденилирования РНК или специфических поли(А){+}-транскриптов, скорость роста и жизнеспособность клеток у штаммов Escherichia coli, содержащих различные количества поли(A)-полимеразы I (PAP I), полинуклеотидфосфорилазы (Pnp), РНКазы II и РНКазы E. Показано, что Pnp и РНКаза II прямо участвуют в регуляции валового уровня полиаденилирования in vivo. РНКаза II отвечает за деградацию хвостов поли(A), ассоциированных с рРНК 23S, а Pnp более эффективна в модуляции полиаденилирования транскриптов и рРНК 16S. РНКаза E косвенно влияет на уровень поли(A), порождая новые 3'-хвосты, которые служат субстратами для PAP I. Хотя избыток Pnp понижает полиаденилирование на 70%, токсичность, связанная с повышением уровня поли(A), не уменьшается. Напротив, токсичность значительно понижается в присутствии избытка РНКазы II. Гиперпродукция РНКазы E увеличивает полиаденилирование и не понижает токсичность. США, Dep. Genet., Univ. Georgia, Athens, GA 30605. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНКАЗА II

РНКАЗА E

ВЛИЯНИЕ НА

ПОЛИАДЕНИЛИРОВАНИЕ

РРНК 23S

ТРАНСКРИПТЫ

РРНК 16S

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kushner, Sidney R.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.337

    Cao, G. J

    Polyadenylated mRNA in Escherichia coli: Modulation of poly(A) RNA levels by polynucleotide phosphorylase and ribonuclease II [Text] / G.J Cao, M. P. Kalapos, N. Sarkar // Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 4. - P211-220 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Полиаденилированная мРНК у Escherichia coli: модуляция уровня поли(А)-РНК полинуклеотидфосфорилазой и рибонуклеазой II
Аннотация: Сравнены синтез и уровень поли(А)-РНК (I) в клетках Escherichia coli дикого типа и мутантах rnb и pnp, дефектных по одной из 2 главных 3'-экзонуклеаз (II): рибонуклеазе II (IIA) и полинуклеотидфосфорилазе (IIB). Эти мутации повышают в 10 раз импульсное мечение валовой I в целых клетках. В пермеабилизированных клетках у мутанта, дефектного по II, в 20-60 раз повышены синтез валовой I и специфич. полиаденилированных мРНК. В этих клетках в условиях, когда II неактивны, скорость синтеза поли(А) повышена в 6 раз. Это позволяет предположить, что более высокая концентрация 3'-концов мРНК доступна для полиаденилирования. Стационарный уровень I, измеренный по способности служить матрицей для олиго(дТ)-зависимого синтеза кДНК, также повышен более, чем в 40 раз, в условиях инактивации II. Большинство хвостов поли(А) в родительском штамме имеет длину менее 12 н., а в мутанте, дефектном по II, равна 45 н. Эти данные показали, что IIA и IIB уменьшают уровень I в E. coli не просто за счет деградации I, но и за счет понижения скорости синтеза I: вероятно, в результате конкуренции с поли(А)-полимеразой за 3'-концы мРНК. США, Boston Biomed. Research Inst., Boston, MA 02114. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАННАЯ МРНК

АДЕНИЛИРОВАНИЕ

МЕХАНИЗМ

ФЕРМЕНТЫ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

РИБОНУКЛЕАЗА II

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Kalapos, M.P.; Sarkar, N.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.06-04Б2.182

    Cao, G. J

    Polyadenylated mRNA in Escherichia coli: Modulation of poly(A) RNA levels by polynucleotide phosphorylase and ribonuclease II [Text] / G.J Cao, M. P. Kalapos, N. Sarkar // Biochimie. - 1997. - Vol. 79, N 4. - P211-220 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Полиаденилированная мРНК у Escherichia coli: модуляция уровня поли(А)-РНК полинуклеотидфосфорилазой и рибонуклеазой II
Аннотация: Сравнены синтез и уровень поли(А)-РНК (I) в клетках Escherichia coli дикого типа и мутантах rnb и pnp, дефектных по одной из 2 главных 3'-экзонуклеаз (II): рибонуклеазе II (IIA) и полинуклеотидфосфорилазе (IIB). Эти мутации повышают в 10 раз импульсное мечение валовой I в целых клетках. В пермеабилизированных клетках у мутанта, дефектного по II, в 20-60 раз повышены синтез валовой I и специфич. полиаденилированных мРНК. В этих клетках в условиях, когда II неактивны, скорость синтеза поли(А) повышена в 6 раз. Это позволяет предположить, что более высокая концентрация 3'-концов мРНК доступна для полиаденилирования. Стационарный уровень I, измеренный по способности служить матрицей для олиго(дТ)-зависимого синтеза кДНК, также повышен более, чем в 40 раз, в условиях инактивации II. Большинство хвостов поли(А) в родительском штамме имеет длину менее 12 н., а в мутанте, дефектном по II, равна 45 н. Эти данные показали, что IIA и IIB уменьшают уровень I в E. coli не просто за счет деградации I, но и за счет понижения скорости синтеза I: вероятно, в результате конкуренции с поли(А)-полимеразой за 3'-концы мРНК. США, Boston Biomed. Research Inst., Boston, MA 02114. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАННАЯ МРНК

АДЕНИЛИРОВАНИЕ

МЕХАНИЗМ

ФЕРМЕНТЫ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

РИБОНУКЛЕАЗА II

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Kalapos, M.P.; Sarkar, N.


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.09-04М4.14

   

    Photometric assay for polynucleotide phosphorylase [Text] / Laura Fontanella [et al.] // Anal. Biochem. - 1999. - Vol. 269, N 2. - P353-358 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Фотометрический метод определения полинуклеотидфосфорилазы
Аннотация: Описан новый простой фотометрический метод измерения активности полинуклеотидфосфорилазы (ПНФ) на основе циклической р-ционной системы, когда, благодаря последовательному действию пируваткиназы и гексокиназы происходит экспоненциальный рост кол-ва АДФ и глюкозо-6-фосфата (Гл-6-Ф), последний вступает в Гл-6-фосфат-дегидрогеназную р-цию. Предложено теоретическое обоснование метода, согласно к-рому при экспериментальных условиях поглощение линейно зависит от квадрата времени р-ции с наклоном, пропорциональным активности ПНФ. Активность определяли в неочищенных экстрактах E. coli и P. putida дикого типа и мутантных. Полученные данные соответствуют теоретической базе. Метод высоко чувствителен, специфичен для ПНФ, занимает меньше времени, чем радиоизотопный метод. Италия, Dep., General Physiol. Biochem, Univ. Milan, I-20133 Milano. Библ. 22
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
МЕТОДЫ

ФОТОМЕТРИЯ


Доп.точки доступа:
Fontanella, Laura; Pozzuolo, Sabrina; Costanzo, Alessandra; Favaro, Rebecca; Deho, Gianni; Tortora, Paolo


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.02-04Б2.257

    Bralley, Patricia.

    Overexpression of the polynucleotide phosphorylase gene (pnp) of Streptomyces antibioticus affects mRNA stability and poly(A) tail length but not ppGpp levels [Text] / Patricia Bralley, George H. Jones // Microbiology. - 2003. - Vol. 149, N 8. - P2173-2182 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Повышенная экспрессия гена полинуклеотидфосфорилазы (pnp) Streptomyces antibioticus влияет на стабильность мРНК и длину хвоста поли(А), но не на уровни ффГфф
Аннотация: Индукция тиострептоном штамма Streptomyces antibioticus, содержащего плазмиду pJSE340, приводит к 2,5-3 разовому увеличению активности полинуклеотидфосфорилазы (I), по сравнению с контрольным штаммом. Плазмида содержит ген pnp, кодирующий I с 5'-фланкирующим районом и эндогенным промотором. Индукция штамма с плазмидой pJSE 343, содержащей только ORF гена pnp и некоторую фланкирующую последовательность, приводит к снижению уровня активности I и снижению уровня экспрессии pnp. Индукция pnp в составе pJSE 340 приводит к снижению химической полужизни пула мРНК и снижению длины хвоста полиA. Показали, что 3'-хвосты РНК являются гетерополимерами. Полагают, что эти хвосты синтезируются I, а не поли(А) - полимеразой, и I является единственной РНК-3'-полинуклеотидполимеразой стрептомицетов. США, Dep. Of Biol., 1510 Clifton Rd, Emory Univ., Atlanta, GA 30322. Библ. 47!
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ

ВЛИЯНИЕ

ТИОСТРЕПТОН

ФЕРМЕНТЫ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

СИНТЕЗ

ФУНКЦИЯ

STREPTOMYCES ANTIBIOTICUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Jones, George H.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.400

    Yancey, S. D.

    Isolation and characterization of a new temperature-sensitive polynucleotide phosphorylase mutation in Escherichia coli K-12 [Text] / S. D. Yancey, S. R. Kushner // Biochimie. - 1990. - Vol. 72, N 11. - P835-843 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Выделение и характеристика новой температурочувствительной мутации по полинуклеотидфосфорилазе у Escherichia coli K-12
Аннотация: Выделена ts-мутация pnp-200 в гене полинуклеотидфосфорилазы (I). Активность мутантной I в реакциях полимеризации и обмена при 50'ГРАДУС' понижена на 60-70% по сравнению с нормальной I. Одна мутация pnp-200 не влияет на рост клеток и стабильность мРНК. Тройной мутант pnp-200-rnb-500ams-1 является условно-летальным. У него повышается стабильность мРНК после переноса на непермиссивную температуру. Библ. 28. США, Dept. of Genetics, Univ. of Georgia, Athers, GA 30602.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ АВ312

НУКЛЕОТИДЫ

МЕХАНИЗМ БИОСИНТЕЗА

ФЕРМЕНТЫ

ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА

СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ

МУТАЦИИ

МУТАЦИЯ ТЕМПЕРАТУРОЧУВСТВИТЕЛЬНАЯ ПО ГЕНУ ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗЫ PNP-200

ПОЛУЧЕНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Kushner, S.R.


 1-20    21-27 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)