СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПЕРМЕАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 95
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.05-04В2.148

'дельта'-Aminolevulinic acid uptake is mediated by the 'гамма'-aminobutyric acid-specific permease UGA4 [Text] / Moretti Mariana Bermudez [et al.] // Cell. and Mol. Biol. - 1996. - Vol. 42, N 4. - P519-523 . - ISSN 0145-5680
Перевод заглавия: Потребление 'дельта'-аминолевулиновой кислоты опосредуется 'гамма'-аминомасляная кислота-специфичной пермеазой UGA4
Аннотация: Показано, что транспорт 'гамма'-аминомасляной к-ты (АМК) в клетки Saccharomyces cerevisiae опосредуется тремя пермеазами: общей пермеазой аминокислот (GAP1), специфичной пролин-пермеазой (PUT4) и слабо специфичной АМК-пермеазой (UGA4). Для выяснения, какая из пермеаз участвует в потреблении 'дельта'-аминолевулиновой к-ты (АЛК), были использованы мутанты, лишенные той или иной пермеазы. Полученные результаты выявили, что АЛК включается в клетки S. cerevisiae гл. обр. пермеазой UGA4. Аргентина, Centro de Investigaciones sobre Porfirinas y Porfirias, Ciudad Univ., Buenos Aires. Библ. 13

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ГАМК
ТРАНСПОРТ
ПЕРМЕАЗА
ОПОСРЕДОВАНИЕ
'ДЕЛЬТА'-АМИНОЛЕВУЛИНОВАЯ КИСЛОТА
ПОТРЕБЛЕНИЕ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Bermudez, Moretti Mariana; Correa, Garcia Susana; Ramos, Eugenia; Batlle, Alcira

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.367

A new family of integral membrane proteins involved in transport of aromatic amino acids in Escherichia coli [Text] / J. P. Sarsero [et al.] // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 10. - P3231-3234 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новое семейство интегральных мембранных белков, участвующих в транспорте ароматических аминокислот Escherichia coli
Аннотация: Представлена полная нуклеотидная последовательность гена tnaB Escherichia coli и последовательности длиной 300 п. н. за ним (не содержащей открытой рамки считывания). Открытая рамка считывания гена tnaB кодирует сильно гидрофобный белок TnaB (триптофан-специфичную пермеазу) из 415 аминокислотных остатков, приведена его аминокислотная последовательность. В рез-те сравнения аминокислотных последовательностей TnaB, Mtr (второй триптофан-специфичной пермеазы) и tyrP обнаружена высокая гомология между Mtr и TnaB (52% идентичных остатков); между TnaB и TyrP - 31% и между TyrP и Mtr - 33% гомологии. На основании данных по гомологии сделано предположение, что имела место дупликация гена-предшественника, и 1 из копий эволюционировала в современный ген переносчика тирозина, а вторая послужила предшественником для 2 генов, продукты к-рых участвуют в транспорте триптофана. По крайней мере 2 (возможно, 3) белка содержат по 11 трансмембранных гидрофобных участка, соединенных гидрофильными петлями, расположенными в цитоплазме и периплазме. Приведена модель расположения Mtr в мембране. Библ. 28. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Melbourne, Parkville, VI 3052.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09 + 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АРОМАТИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ИНТЕГРАЛЬНЫЕ МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
НОВОЕ СЕМЕЙСТВО
TNAB
TYRP
MTR
ГОМОЛОГИЯ
ГЕНЫ
ГЕН TNAB
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ТРИПТОФАН-СПЕЦИФИЧЕСКАЯ ПЕРМЕАЗА

Доп.точки доступа:
Sarsero, J.P.; Wookey, P.J.; Gollnick, P.; Yanofsky, C.; Pittrad, A.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 06.12-04В2.17

ABC-type neutral amino acid permease N-I is required for optimal diazotrophic growth and is repressed in the heterocysts of Anabaena sp. strain PCC 7120 [Text] / Silvia Picossi [et al.] // Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 57, N 6. - P1582-1592 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Пермеаза нейтральных аминокислот N-I АВС-типа необходима для оптимального диазотрофного роста и репрессируется в гетероцистах Anabaena sp. штамм РС 7120
Аннотация: Продукты ORF Anabaena sp. штамм РСС 7120 - all1046 (natA), all1047 (natC), all 1284 (natE), alr1834 (natD) и all2912 (natB) идентифицированы как элементы N-I пермеазы нейтральных аминокислот. Мутации по этим генам вызывают снижение транспорта Pro, Phe, Leu и Gly по сравнению с диким типом на 82-99%, а Ala и Ser - на 70-83%. Гены natA и natE кодируют АТФазу, natC и natD - трансмембранные белки, а natB - периплазматический субстрат-связывающий белок, т.е. эта пермеаза относится к переносчикам АВС-типа. У мутантов по генам natA, natC, natE и natD отмечены нарушения в переносе Gln и His, мутации в гене natB не влияют на транспорт этих аминокислот, т.е. natB не взаимодействует с этими аминокислотами. У мутантов nat также наблюдается высвобождение в среду гидрофобных аминокислот и оно интенсивнее при культивировании в отсутствии комбинированных источников азота, чем в присутствии нитрата. На самом высоком уровне экспортируется Ala, но у мутантов, неспособных образовывать гетероцисты, этот процесс существенно инактивирован. Кроме того, у мутантов nat значительно снижена способность к диазотрофному росту. Показано, что оперон natAC и ген natB экспрессируются только в вегетативных клетках. Таким образом, пермеаза N-I необходима для нормального роста Anabaena sp. на N[2], и играет определенную роль в азотфиксации у вегетативных клеток. Испания, Inst. Bioquimica Vegenal Fotosintesis, CSIC-Univ. Sevilla, Avda. Amerigo Vespucio 49, E-41092 Seville. Библ. 46

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА НЕЙТРАЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕРМЕАЗЫ NAT
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВЕГЕТАТИВНЫЙ РОСТ
АЗОТОФИКСАЦИЯ
ANABAENA SP. (BACT.)

Доп.точки доступа:
Picossi, Silvia; Montesinos, Maria Luz; Pernil, Rafael; Lichtle, Christiane; Herrero, Antonia; Flores, Enrique

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.10-04Б2.36

ABC-type neutral amino acid permease N-I is required for optimal diazotrophic growth and is repressed in the heterocysts of Anabaena sp. strain PCC 7120 [Text] / Silvia Picossi [et al.] // Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 57, N 6. - P1582-1592 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Пермеаза нейтральных аминокислот N-I АВС-типа необходима для оптимального диазотрофного роста и репрессируется в гетероцистах Anabaena sp. штамм РС 7120
Аннотация: Продукты ORF Anabaena sp. штамм РСС 7120 - all1046 (natA), all1047 (natC), all 1284 (natE), alr1834 (natD) и all2912 (natB) идентифицированы как элементы N-I пермеазы нейтральных аминокислот. Мутации по этим генам вызывают снижение транспорта Pro, Phe, Leu и Gly по сравнению с диким типом на 82-99%, а Ala и Ser - на 70-83%. Гены natA и natE кодируют АТФазу, natC и natD - трансмембранные белки, а natB - периплазматический субстрат-связывающий белок, т.е. эта пермеаза относится к переносчикам АВС-типа. У мутантов по генам natA, natC, natE и natD отмечены нарушения в переносе Gln и His, мутации в гене natB не влияют на транспорт этих аминокислот, т.е. natB не взаимодействует с этими аминокислотами. У мутантов nat также наблюдается высвобождение в среду гидрофобных аминокислот и оно интенсивнее при культивировании в отсутствии комбинированных источников азота, чем в присутствии нитрата. На самом высоком уровне экспортируется Ala, но у мутантов, неспособных образовывать гетероцисты, этот процесс существенно инактивирован. Кроме того, у мутантов nat значительно снижена способность к диазотрофному росту. Показано, что оперон natAC и ген natB экспрессируются только в вегетативных клетках. Таким образом, пермеаза N-I необходима для нормального роста Anabaena sp. на N[2], и играет определенную роль в азотфиксации у вегетативных клеток. Испания, Inst. Bioquimica Vegenal Fotosintesis, CSIC-Univ. Sevilla, Avda. Amerigo Vespucio 49, E-41092 Seville. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АМИНОКИСЛОТЫ
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА НЕЙТРАЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕРМЕАЗЫ NAT
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ВЕГЕТАТИВНЫЙ РОСТ
АЗОТОФИКСАЦИЯ
ANABAENA SP. (BACT.)

Доп.точки доступа:
Picossi, Silvia; Montesinos, Maria Luz; Pernil, Rafael; Lichtle, Christiane; Herrero, Antonia; Flores, Enrique

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 04.11-04Б4.56

Aboulwafa, Mohammad.
Soluble sugar permeases of the phosphotransferase system in Escherichia coli: Evidence for two physically distinct forms of the proteins in vivo [Text] / Mohammad Aboulwafa, Milton H. Saier // Mol. Microbiol. - 2003. - Vol. 48, N 1. - P131-141 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Пермеазы растворимых сахаров фосфотрансферазной системы у Escherichia coli: доказательство для двух физически различающихся форм белков
Аннотация: Бактериальная фосфоенолпируват-зависимая фосфотрансферазная система (ФТС) включает в себя ряд цитоплазматических аккумулирующих энергию белков. и различных интегрированных в мембрану пермеаз/фосфотрансфераз сахаров, каждая из которых специфична для определенного сахара. Провели биохимический анализ ряда компонентов ФТС у Escherichia coli. На основании полученных результатов сделано предположение, что пермеаза П существует в клетках E. coli в двух физически различных формах: интегрированная в мембрану (димер) и растворенная в цитоплазме (мономер). Ил. 10. Табл. 2. Библ. 71

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФОСФОТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
РАСТВОРИМЫЕ САХАРА
ПЕРМЕАЗА

Доп.точки доступа:
Saier, Milton H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.12-04Б2.79

Ambroise, Yves.
Active-site-directed photolabeling of the melibiose permease of Escherichia coli [Text] / Yves Ambroise, Gerard Leblanc, Bernard Rousseau // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 6. - P1338-1345 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Направленное на активный центр фотомечение пермеазы мелибиозы из Escherichia coli
Аннотация: С целью идентификации доменов, образующих связывающий сахар центр пермеазы мелибиозы (MelB) в E. coli, осуществили ковалентное фотомечение [{3}H]-п-азидофенил-'альфа'-D-галактопиранозидом ([{3}H]-'альфа'-PAPG). Обнаружили, что 'альфа'-PAPG обладает высоким сродством к MelB. Его связывание или транспорт к MelB зависит от натрия и полностью предотвращается мелибиозой или п-нитрофенил 'альфа'-D-галактопиранозидом ('альфа'-NPG). В опытах с мембранными везикулами, содержащими сверхэкспрессированную рекомбинантную MelB с гистидиновым остатком, фотомечение в присутствии [{3}H]-'альфа'-PAPG при облучении УФ-светом ('лямбда'=250 нм) привело к включению 85% радиоактивности в везикулы, где она была ковалентно связана с мономером MelB. Несколькими методами показали, что мишенью мечения были несколько доменов MelB. Один из них, полученный при расщеплении CNBr, представлял собой пептид с молек. массой 5,5 кД. В нем обнаружили последовательность Asp124-Met181 домена MelB с молек. массой 7,5 кД, включающего цитоплазматические петли 4-5, связывающие спирали IV и V; гидрофобную спираль V и внешнюю петлю, связывающую спирали V-VI. Остаток Arg141 в петле 4-5 был единственной меченой аминок-той в этом пептиде. Заключают, что этот специфический домен играет значительную роль в транспорте MelB. Франция, Dep. Biol. Cell. et Mol., CEA/Saclay, 91191 Gif sur Yvette Cedex. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕЛИБИОЗА
ПЕРМЕАЗА
ДОМЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФОТОМЕЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Leblanc, Gerard; Rousseau, Bernard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.344

Amino acids induce expression of BAP2, a branched-chain amino acid permease gene in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Thomas Didion [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 7. - P2025-2029 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Аминокислоты индуцируют экспрессию BAP2, гена пермеазы аминокислот с разветвленной цепью, у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Включение аминок-т с разветвленной цепью (АКРЦ) Leu, Ile и Val у Saccharomyces cerevisiae опосредовано по меньшей мере 3 системами транспорта: общей пермеазой аминок-т Gap1p, пермеазой АКРЦ Bap2p и одной или несколькими еще не идентифицированными пермеазами. Регуляция транскрипции BAP2 зависит, главным образом, от присутствия в среде нек-рых аминок-т. Уровень транскрипции низок при размножении клеток на среде с Pro в кач-ве источника N. Этот уровень повышается втрое на миним. среде с ионами аммония, а добавление 0,2 мМ Leu вызывает 20-кратную индукцию. Даже 10 мкм Leu вызывает 5-кратную индукцию. Однако добавление Leu к миним. среде с пролином не влияет на транскрипцию BAP2. Т. обр., 2 известные пермеазы АКРЦ, Gap1p и Bap2p не могут быть активны одновременно. Промотор BAP2 содержит 1 или 2 предполагаемых сайта связывания Gcn4p и 1 предполагаемый сайт связывания Leu3p. Ни один из этих сайтов не является необходимым для индукции Leu. Индукция транскрипции BAP2 Leu сопровождается увеличением включения АКРЦ. Делеция BAP2 слегка снижает индукцию включения АКРЦ. У шт. 'ДЕЛЬТА'gap1 'ДЕЛЬТА'bap2 наблюдается индуцируемое Leu увеличение включения АКРЦ. Следовательно, помимо индукции BAP2, происходит индукция Leu еще хотя бы одной пермеазы, транспортирующей АКРЦ. Дания, Dep. Yeast Genetics, Carlsberg Lab., DK-2500, Copenhagen Valby. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН BAP2
ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ С РАЗВЕТВЛЕННОЙ ЦЕПЬЮ
ЭКСПРЕССИЯ
ИНДУКЦИЯ
АМИНОКИСЛОТЫ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (YEAST.)

Доп.точки доступа:
Didion, Thomas; Grauslund, Morten; Kielland-Brandt, Morten C.; Andersen, Helge A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 08.09-04Б4.135

Arginine homeostasis in J774.1 macrophages in the context of Mycobacterium bovis BCG infection [Text] / Meliza T. Talaue [et al.] // J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 13. - P4830-4840 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Гомеостаз аргинина в J774.1 макрофагах в контексте инфекции, вызванной Mycobacterium bovis BCG
Аннотация: Исследовали изменение метаболизма L-аргинина в штамме Mycobacterium bovis BCG AS-1, утратившем ген Rv0522, кодирующий пермеазу, на модели макрофагов мышей. Инфекция с AS-1, но не со штаммом дикого типа BCG, индуцировала поглощение L-аргинина в клетках J774.1. Это увеличение поглощения не зависело от активации гамма интерфероном и липополисахаридами и коррелировало с повышением экспрессии MCAT1 и MCAT2 - генов транспорта аминокислот. AS-1 инфекция также усиливала активность аргиназы в покоящихся клетках J774.1. Исследования выживаемости показали, что AS-1 выживает лучше, чем BCG в покоящихся клетках J774.1. Внутриклеточный рост AS-1 усиливался ингибированием аргиназы и орнитиндекарбоксилазы в J774.1 клетках. Полученные результаты привели к заключению, что на активности, связанные с аргинином в J774.1 влияет способность к транспорту аргинина инфицируемого BCG штамма. Утрата гена Rv0522, кодирующего транспорт аргинина, может индуцировать другие системы транспорта аминокислот во время внутриклеточного роста AS-1, способствуя выживанию внутри макрофагов. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, UMDNJ/New Jersey Med. School, 185 South Orange Avenue, Newark, New Jersey 07103-2714. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: БОЛЕЗНИ
ТУБЕРКУЛЕЗ
АМИНОКИСЛОТЫ
АРГИНИН
ГОМЕОСТАЗ
МАКРОФАГИ J774.1
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА RV0522
MYCOBACTERIUM BOVIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Talaue, Meliza T.; Venketaraman, Vishwanath; Hernando, Hazbon Manzour; Peteroy-Kelly, Marcy; Seth, Anjali; Colangeli, Roberto; Alland, David; Connell, Nancy D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.07-04Б4.47

Bacher, Jamie M.
Selection and characterization of Escherichia coli variants capable of growth on an otherwise toxic tryptophan analogue [Text] / Jamie M. Bacher, Andrew D. Ellington // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - P5414-5425 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Селекция и характеристика вариантов Escherichia coli, способных расти на токсичном аналоге триптофана
Аннотация: Методом серийного роста выделены мутанты Escherichia coli, способные включать в большом кол-ве 4-фтортриптофан (I). Полученные штаммы предпочитают для роста триптофан (II), но гораздо лучше, чем родительский штамм, растут на I и других аналогах II. Масс-спектрометрич. и аминокислотный анализ показал, что у эволюционировавших штаммов II в протеоме можно полностью заместить на I. У этих вариантов изменены 3 гена ферментов, участвующих в поглощении и использовании II: пермеаза ароматич. аминокислот AroP и триптофанил-тРНК-синтетаза TrpS (III) содержат несколько аминокислотных замен, а в гене тирозинового репрессора tyrR появилась нонсенсмутация. Кинетич. анализ показал, что III проявляет дискриминацию против I. Анализ включения I и роста клеток позволил предположить, что другие мутации помогают включению I. Полученные данные показали, что экстенсивная эволюция требуется для перестройки генов и метаболизма, необходимых для включения в протеом неприродных аминокислот. США, Inst. for Cell. and Mol. Biol., Univ. Texas, Austin, TX 78712. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
4-ФТОРТРИПТОФАН
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА AROP
ТРИПТОФАНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА TRPS
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ellington, Andrew D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.283

Bacher, Jamie M.
Selection and characterization of Escherichia coli variants capable of growth on an otherwise toxic tryptophan analogue [Text] / Jamie M. Bacher, Andrew D. Ellington // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - P5414-5425 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Селекция и характеристика вариантов Escherichia coli, способных расти на токсичном аналоге триптофана
Аннотация: Методом серийного роста выделены мутанты Escherichia coli, способные включать в большом кол-ве 4-фтортриптофан (I). Полученные штаммы предпочитают для роста триптофан (II), но гораздо лучше, чем родительский штамм, растут на I и других аналогах II. Масс-спектрометрич. и аминокислотный анализ показал, что у эволюционировавших штаммов II в протеоме можно полностью заместить на I. У этих вариантов изменены 3 гена ферментов, участвующих в поглощении и использовании II: пермеаза ароматич. аминокислот AroP и триптофанил-тРНК-синтетаза TrpS (III) содержат несколько аминокислотных замен, а в гене тирозинового репрессора tyrR появилась нонсенсмутация. Кинетич. анализ показал, что III проявляет дискриминацию против I. Анализ включения I и роста клеток позволил предположить, что другие мутации помогают включению I. Полученные данные показали, что экстенсивная эволюция требуется для перестройки генов и метаболизма, необходимых для включения в протеом неприродных аминокислот. США, Inst. for Cell. and Mol. Biol., Univ. Texas, Austin, TX 78712. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: АДАПТАЦИЯ
4-ФТОРТРИПТОФАН
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА AROP
ТРИПТОФАНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА TRPS
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ellington, Andrew D.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.316

Baiiey, Jeannie.
Missense mutations that inactivate Escherichia coli Iac permease [Text] / Jeannie Baiiey, Colin Manoil // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 277, N 2. - P199-213 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Миссенс-мутации, инактивирующие lac-пермеазу Escherichia coli
Аннотация: С использованием генетического скрининга, исключающего нонсенс-мутации и мутации сдвига рамки, выделена 51 возникшая in vivo миссенс-мутация, инактивирующая lac-пермеазу (I) Escherichia coli. Большинство этих мутаций вызывает очень неконсервативные замены в трансмембранных сегментах I (например, появление заряженных остатков). Многие мутации сгруппированы в 2 областях I, наиболее важных для транспортной функции. Т. обр., даже очень неконсервативные замены могут вызывать локализованные структурные дефекты. Консервативные инактивирующие замены рассеяны по всей I и могут затрагивать остатки, к-рые образуют контакты, необходимые для нормального сворачивания. Около 20% замен вызывает холодочувствительное использование лактозы. Одна замена делает мутантную I токсичной для клеток. США, Dep. Genet., Univ. Wisconsin, Seattle, WA 98115. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.17.03
Рубрики: ПЕРМЕАЗЫ
LAC-ПЕРМЕАЗА
МИССЕНС-МУТАЦИИ
ИНАКТИВИРУЮЩИЕ
СКРИНИНГ
АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Manoil, Colin

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.05-04Б2.160

Baisa, Gary.
Characterization of Escherichia coli D-cycloserine transport and risistant mutants [Text] / Gary Baisa, Nicholas J. Stabo, Rodney A. Welch // J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 7. - P1389-1399 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика транспорта D-циклосерина в Escherichia coli и в резистентных мутантах

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.09
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
D-ЦИКЛОСЕРИН
ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТЕРЫ
ПЕРМЕАЗА CYCA
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
РНК
МАЛАЯ GVCB
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ

Доп.точки доступа:
Stabo, Nicholas J.; Welch, Rodney A.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 16.09-04Б4.225

Baisa, Gary.
Characterization of Escherichia coli D-cycloserine transport and risistant mutants [Text] / Gary Baisa, Nicholas J. Stabo, Rodney A. Welch // J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 7. - P1389-1399 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика транспорта D-циклосерина в Escherichia coli и в резистентных мутантах

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
D-ЦИКЛОСЕРИН
ТРАНСПОРТ
ТРАНСПОРТЕРЫ
ПЕРМЕАЗА CYCA
ГЕНЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
РНК
МАЛАЯ GVCB
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
МУТАНТНЫЕ ШТАММЫ

Доп.точки доступа:
Stabo, Nicholas J.; Welch, Rodney A.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.433

Bibi, Eitan.
In vivo expression of the lacY gene in two segments leads to functional lac permease [Text] / Eitan Bibi, H.Ronald Kaback // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 11. - P4325-4329 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Экспрессия in vivo гена lacY в виде двух сегментов приводит к образованию функциональной пермеазы lac
Аннотация: Два фрагмента гена lacY E. coli примерно равного размера; полученные под действием рестрикц. эндонуклеазы Afl II, клонированы порознь или вместе под контролем 2 промоторов-операторов lac на плазмиде рТ7-5. В этих условиях пермеаза lac Y (I) сигтезируется в виде 2 половинок: 1) N-концевой части (II), содержащей первые 6 трансмембранных спиралей и большую часть петли 7; 2) С-концевой части (III), содержащей последние 6 трансмембранных спиралей. Клетки, несущие рТ7-5 с обоими фрагментами, транспортируют лактозу (IV) со скоростью, равной 30% нормальной скорости поглощения IV. При экспрессии любой из половинок I транспорт IV отсутствует. В клетках, экспрессирующих II+III, целая I не появляется в мембранах и транспорт IV обеспечивается ассоциацией II и III, к-рые обнаружены в мембране. При экспрессии фрагментов lac Y ПО5 РОЗНЬ II и III не обнаруживаются в клетках. Эти данные позволяют предположить, что II и III, синтезированные порознь, разрушаются в результате протеолиза, но ассоциация II и III дает стабильный, каталитический активный комплекс. Библ. 32. США, Dept. of Physiology, Molecular Biol. Inst., Univ. of California, Los Angeles, СА 90024-1574.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ НВ 101
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ЛАКТОЗА
МЕХАНИЗМ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ПЕРМЕАЗА LAC Y
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
УСЛОВИЯ СБОРКИ
ГЕНЫ
ГЕН ПЕРМЕАЗЫ LAC Y
ЭКСПРЕССИЯ ДВУХ СЕГМЕНТОВ
СИНТЕЗ ФУНКЦИОНАЛЬНОГО ФЕРМЕНТА

Доп.точки доступа:
Kaback, H.Ronald

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.04-04Б2.262

Biswas, Kajal.
The Mep2p ammonium permease controls nitrogen starvation-induced filamentous growth in Candida albicans [Text] / Kajal Biswas, Joachim Morschhauser // Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 56, N 3. - P649-669 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Пермеаза аммония Mep2p контролирует индуцируемый голоданием по азоту филаментный рост Candida albicans
Аннотация: Голодание по азоту ведет к переключению роста патогена Candida albicans с дрожжевого на филаментный. C. albicans экспрессирует два гена MEP1 и MEP2, кодирующих две пермеазы аммония, способствующие росту при недостатке аммония. Mep2p помимо этого, играет центральную роль в индукции филаментного роста на твердой среде при недостатке азота. Mep2p активирует MAP-киназный путь и CAMP-зависимый сигнальный путь, важные для передачи сигнала, но не для транспорта аммония. При избытке аммония путь его поглощения и транспорта, контролируемый Mep2p, блокируется, и C. albicans растет в дрожжевой форме. Mep2p менее эффективный транспортер аммония, чем Mep1p, и его экспрессия происходит на более высоких уровнях, что важно для сигнальной функции. Аммоний в высоких концентрациях репрессирует филаментный рост, даже если сигнальные пути искусственно активированы. Следовательно, в Candida albicans имеется регуляторный цикл, в котором аммоний служит ингибитором морфогенеза, поступающим в клетку за счет тех же транспортеров, которые опосредуют индукцию филаментного роста в ответ на голодание по азоту. Германия, Inst. fur Mol. Infektionsbiologie, Univ. Wurzburg, Rontgenring 11, D-97070 Wurtzburg. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.09
Рубрики: РОСТ
ФИЛАМЕНТНЫЙ РОСТ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
АММОНИЙ
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА АММОНИЯ MEP2P
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ ФИЛАМЕНТНОГО РОСТА
CANDIDA ALBICANS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Morschhauser, Joachim

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.110

Cachon, Remy.
Proton-dependent kinetics of citrate uptake in growing cells of Lactococcus lactis subsp. lactis bv. diacetylactis [Text] / Remy Cachon, Sidonie Daniel, Charles Divies // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 131, N 3. - P319-323 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Протон-зависимая кинетика поглощения цитрата растущими клетками Lactococcus lactis subsp.lactis. bv. diacetylactis.
Аннотация: Кинетический анализ поглощения цитрата растущими клетками Lactococcus lactis subsp. lactis. bv. diacetylactis идентифицировал протон-зависимый транспорт, и предполагается, что через клеточную мембрану переносится двухвалентная анионная форма цитрата. Кинетика р-ции описывается уравнением Михаэлиса-Ментен для реакции с двумя субстратами. Ограничивающими этапами были образование третичного комплекса и скорость транспорта. Т-ра изменяла активность пермеазы, увеличивая скорость поглощения. Франция, Lab. Microbiol., ENS-BANA, Univ. de Bourgogne, 1-esplanade Erasmen 21000 Dijon. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS SUBSP. LACTIS (BACT.)
БИОВАР DIACETYLACTIS
ЦИТРАТ
ПРОТОН-ЗАВИСИМОЕ ПОГЛОЩЕНИЕ
ПЕРМЕАЗА
СВОЙСТВА
КИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Daniel, Sidonie; Divies, Charles

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.03-04Б3.221

Changes in the activity of the general amino acid permease from Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoideus during fermentation [Text] / R. Iglesias [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1990. - Vol. 36, N 8. - P808-810 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Изменение активности общей пермеазы аминокислот из Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoideus в процессе брожения
Аннотация: Изучали изменение активности общей пермеазы аминок-т (ОПА) в процессе роста винных дрожжей Saccharomyces cerevisiae var. ellipsoideus на среде с глюкозой. Активность ОПА начинает снижаться через 27 ч после начала культивирования и имеет миним. значение (30% макс. активности) через 36 ч культивирования. Синтез белка (полифенилаланина) в бесклеточ. системе S. cerevisiae var. ellipsoideus менее чувствителен к этанолу. Предполагается, что этанол может оказывать ингибирующее действие на ОПА путем модификации активности белков активаторов и репрессоров экспрессии ОПА. Ил. 3. Библ. 20. Испания, (T. Girbes), Dept de Bioquimica, Biologia Molecular y Fisiol., Fac. de Ciencias, Univ. de Valladolid, 47005 Valladolid.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
РАЗНОВИДНОСТЬ ELLIPSOIDES
ВИННЫЕ ДРОЖЖИ
СПИРТОВОЕ БРОЖЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ОБЩАЯ ПЕРМЕАЗА АМИНОКИСЛОТ
АКТИВНОСТЬ
ИЗМЕНЕНИЕ
ДИНАМИКА

Доп.точки доступа:
Iglesias, R.; Ferreras, J.M.; Arias, F.J.; Munoz, R.; Girbes, T.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 10.01-04В2.304

Characterization of an amino acid permease from the endomycorrhizal fungus Glomus mosseae [Text] / Gilda Cappellazzo [et al.] // Plant Physiol. - 2008. - Vol. 147, N 1. - P429-437 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Характеристика аминокислой аминопермеазы из эндомикоризного гриба Glomus mosseae
Аннотация: Проведено секвенирование гена GmosAAP1, кодирующего кислую аминопермеазу у G. mosseae. Описаны первичные и вторичные структуры гена GmosAAP1, сходные со структурой этого гена у др. грибов, образующих кислую аминопермеазу и способный транспортировать пролин через процессы, связанные и зависимые от протонов, pH и энергии. Установлены механизмы функционирования гена. иРНК GmosAAP1 обнаружена во внекорневых структурах гриба. Численность транскриптов возрастала при внесении 2 мМ органического азота. Ген GmosAAP1 выполняет важную функцию на первом этапе потребления аминокислот из почвы и увеличении молекулярных инструментов, с помощью к-рых гриб использует почвенные ресурсы. Италия, Dip. di Biologia Vegetale, Univ. di Torino, 10125 Torino. Ил. 5. Библ. 76

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: GLOMUS MOSSEAE (FUNGI)
ПЕРМЕАЗА
ГЕН
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Cappellazzo, Gilda; Lanfranco, Luisa; Fitz, Michael; Wipf, Daniel; Bonfante, Paola

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.119

Characterization of site-directed cysteine mutants of the lactose permease of Escherichia coli in proteoliposomes [Text] / Iwaarden D. R. van [et al.] // Biochim. et biophys. acta Bioeng. - 1990. - Vol. 1018, Spec. issue. - P37 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Характеристика мутантных форм лактозной пермеазы Escherichia coli, полученных методом сайтнаправленного мутагенеза и реконструированных в протеолипосомах
Аннотация: Изучали взаимосвязь между редокс-состоянием и функциональной активностью лактозной пермеазы Escherichia coli, реконструированной в протеолипосомы, с избирательно модифицированными цистеиновыми остатками. Лактозная пермеаза E. coli содержит 8 цистеиновых остатков. Пермеаза м. б. необратимо инактивирована N-этилмалеимидом, к-рый реагирует с цис-148. SH-реагенты, такие как pCMBS и плюмбагин, также вызывают инактивацию лактозной пермеазы, но транспортная активность при этом м. б. сохранена в присутствии дитиотреитола. Сайт-направленным мутагенезом м. б. созданы мутанты, в к-рых цистеиновый остаток замещен. Рассматривается вопрос, как различные редокс-реагенты влияют на захват лактозы в мутантах с замещенными цистеиновыми остатками и какие цистеиновые остатки претерпевают дитиол-дисульфидное превращение. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, 9751 NN, Haren.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРМЕАЗЫ
ПЕРМЕАЗА ЛАКТОЗЫ
ПРОТЕОЛИПОСОМЫ
РЕКОСТРУКЦИЯ
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ ЛАКТОЗЫ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ
ЗАМЕЩЕНИЕ ЦИСТЕИНА

Доп.точки доступа:
van, Iwaarden D.R.; Driessen, A.J.M.; Kaback, H.R.; Konings, W.N.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.396

Characterization of site-directed mutants in the lac permease of Escherichia coli [Text]. 2. Glutamate-325 Replacements / Nancy Carrasco [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 6. - P2533-2539 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика сайт-направленных мутантов пермеазы Lac Escherichia coli. 2. Замещения глутамата-325
Аннотация: Из мембран E coi солюбилизирована, очищена и реконструирована в протеолипосомы пермеаза Lac (I) с заменой глу[3][2][5] ала. Реконструированная I полностью неспособна катализировать симпорт лактозы (II) и HL+, но катализирует обмен и противоток столь же эффективно, как и I дикого типа. Кроме того, мутантная II катализирует поток II по градиенту конц-ии без сопутствующей транслокации Н+ и связывает бис-п-нитрофенил-L-D-галактопиранозид с К, лишь чуть большей, чем у I дикого типа. Изучение мембранных пузырьков показало, что замещение глу[3][2][5] на глн, гис, вал, цис или трп приводит к таким же результатам, как и замещение на ала. С др. стороны I с заменой глу[3][2][5] асп катализирует симпорт II/Н+ лишь в 5 раз хуже, чем I дикого типа. Полученные результаты позволяют предположить, что кислотный остаток в положении 325 у I существенен для симпорта II/Н+ и что связывания Н+ в этом положении недостаточно. Эти данные согласуются с моделью, согласно к-рой остатки арг[3][0][2]I гис[3][2][2] и глу[3][2][5] являются компонентами релейной системы Н+, играющей важную роль в сопряжении транслокации II и Н+. Библ. 39. США, Roche Inst. of Molecular Biol., Roche Research Center, Nutley, NJ 07110, H. R. Kaback.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ W313
ШТАММ BMH71-18
ФЕРМЕНТЫ
ПЕРМЕАЗА LAC
СТРУКТУРА-ФУНКЦИЯ СООТНОШЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН LAC Y
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
МУТАЦИИ
ЗАМЕНА АМИНОКИСЛОТ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Carrasco, Nancy; Puttner, Irene B.; Antes, Lisa M.; Lee, Jonathan A.; Larigan, J.Douglas; Lolkema, Julius S.; Roepe, Paul D.; Kaback, H.Ronald

1-20 21-40 41-60 61-80 81-95

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска