Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПАРАМИОЗИН<.>)
Общее количество найденных документов : 40
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40  
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.09-04И9.368

   

    A 'лямбда'gt11 cDNA recombinant that encodes Dirofilaria immitis paramyosin [Text] / Andres G.(III) Grandea [et al.] // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1989. - Vol. 35, N 1. - P31-41 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Рекомбинантный клон ДНК 'лямбда'gt11, кодирующий парамиозин Dirofilaria immitis
Аннотация: Из взрослых самок D. immitis была выделена иРНК, с помощью к-рой была синтезирована ДНК, клонированная в векторе 'лямбда'gt11. Изучение библиотеки клонов с аСв кролика, иммунизированного гомогенатами взрослых филярий позволило выявить несколько клонов, синтезирующих АГ филярий. 1 из этих клонов реагировал с аСв кроликов, иммунизированных инвазионными личинками (ИЛ) или взрослыми Di. immitis, ИЛ Brugia malayi или взрослыми Oncohocerca volvulus, а также с Св людей, естественно зараженных онхоцеркозом или вухерериозом. С помощью иммуноблоттинга установлено, что АТ из этих Св реагировали с протеином, имеющим мол. м. 97 кД. М-АТ против парамиозина Schistosoma mansoni также реагировали с этим протеином. Изучение аминокислотной последовательности протеина показало его сходство с миозином нематод и идентичность на 91,5% с парамиозином Caenorhabditis elegans, на основании чего выявленный протеин считается парамиозином. США, Larry McReynolds, New England Biolabs, 32 Tozer Rd., Beverly, MA 01915. Библ. 37.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: DIROFILARIA IMMITIS (NEM.)
САМКИ

ДНК

КЛОНИРОВАНИЕ

ГЕНЫ

ПАРАМИОЗИН

СПЕЦИФИЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Grandea, Andres G.(III); Tuyen, Le Kim; Asikin, Nur; Davis, Theodore B.; Philipp, Mario; Cohen, Carolyn; McReynolds, Larry A.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.08-04И2.79

   

    Aldehyde fixation dramatically alters the immunolocalization pattern of paramyosin in platyhelminth parasites [Text] / Juan Pedro Laclette [et al.] // Exp. Parasitol. - 1995. - Vol. 81, N 1. - P140-143 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Фиксация альдегидом резко изменяет характер иммунологической локализации парамиозина у паразитических плоских гельминтов
Аннотация: Изучали влияние фиксации плоских гельминтов на выявление в них парамиозина (I) и его локализацию в теле паразитов. В работе использовали нефиксированные срезы шистосом Schistosoma mansoni, фиксированные только ацетоном и последовательно ацетоном и альдегидом. Локализацию I определяли иммунофлуоресцентным методом с использованием поликлональных антител против I цестод Taenia solium и указанных шистосом (рез-ты с использованием этих 2 типов антител были абсолютно одинаковыми). Установлено, что на нефиксированных или фиксированных ацетоном срезах I выявляется почти исключительно в различных мышцах паразитов, тогда как на фиксированных альдегидом срезах I обнаруживался только на поверхности шистосом. Ранее аналогичные рез-ты были получены с цистами T. solium. Предполагается, что опубликованные во многих работах данные о преимущественной локализацией I на поверхности тела цестод и трематод обусловлены фиксацией препаратов альдегидами. Мексика, Dep. Immunol., Inst. de Investigaciones Biomed., Univ. Nacional Autonoma de Mexico, A.P. 70228, Mexico 04510, D.F. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.02
Рубрики: ГЕЛЬМИНТЫ
ПЛОСКИЕ

ПАРАМИОЗИН

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ФИКСАЦИЯ АЛЬДЕГИДАМИ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Laclette, Juan Pedro; Skelly, Patrick J.; Merchant, Marie T.; Shoemaker, Charles B.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.02-04Я6.121

   

    Analysis of Drosophila paramyosin: Identification of a novel isoform which is restricted to a subset of adult muscles [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / J. M. Heitz [et al.] // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P372 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Анализ парамиозина Drosophila: идентификация новой изоформы, обнаруживаемая в мышцах взрослых особей
Аннотация: Обнаружена новая изоформа парамиозина (ПМ), названная минипарамиозином. ПМ имеет мол. м. 105 кД. Поликлональные антитела против ПМ Caenorhabditis или Drosophila давали перекрестную р-цию с ПМ и минипарамиозином Drosophila. Клонировали и секвенировали кДНК обеих изоформ ПМ Drosophila. Определена их структура. Показано, что стандартный ПМ экспрессируется во всех мышечных тканях личинок и взрослых особей, в то время как миниПМ - только в мышцах взрослых организмов.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ
БЕЛКИ

ИЗОФОРМЫ

ПАРАМИОЗИН

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Heitz, J.M.; Vito, M.; Becker, K.D.; O'Donnell, P.L.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.10-04Я6.293

   

    Analysis of Drosophila paramyosin: Identification of a novel isoform which is restricted to a subset of adult muscles [Text] / K.David Becker [et al.] // J. Cell Biol. - 1992. - Vol. 116, N 3. - P669-681 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Изучение парамиозина у Drosophila: идентификация новой изоформы, ограниченной субпопуляцией мышц взрослых [особей].
Аннотация: Описание метода выделения и очистки парамиозина Drosophila melanogaster (D). Авт. клонировали кДНК этого белка и изучали тканевое распределение мРНК парамиозина. Показали, что у D. melanogaster продуцируется стандартный парамиозин с мол. м. 'ЭКВИВ' 105 кД и что транскрипты, кодирующие этот белок, обнаруживаются во всех мышечных тканях личинок и взрослых особей. Однако выяснилось, что продуцируется также и др. форма парамиозина с мол. м. 'ЭКВИВ' 55 кД, имеющая уникальную NH[2]-концевую последовательность. Транскрипты, кодирующие этот новый белок, названный минипарамиозином, являются мышечноспецифичными и обнаруживаются в большинстве мышц у куколок и взрослых особей, но не в личинках. Показали, что изоформы парамиозина являются рез-том альтернативного сплайсинга РНК. США, Biol. Dep and Molec. Biol. Inst. San Diego State Univ., San Diego, CA 92182. Библ. 76.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: МЫШЦЫ
БЕЛКИ

РАЗВИТИЕ

ПАРАМИОЗИН

НОВАЯ ИЗОФОРМА

ВЫДЕЛЕНИЕ

КДНК

АЛЬТЕРНАТИВНЫЙ СПЛАЙСИНГ

DROSOPHILA MELANOGASTER


Доп.точки доступа:
Becker, K.David; O'Donnell, Patrick T.; Heitz, Judith M.; Vito, Maja; Bernstein, Sanford I.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.01-04И2.266

   

    B cell responses to paramyosin: Isotypic analysis and epitope mapping of filarial paramyosin in patients with onchocerciasis [Text] / Cathy Steel [et al.] // J. Immunol. - 1990. - Vol. 145, N 11. - P3917-3923 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Ответы B-клеток на парамиозин. Изотипический анализ и картирование эпитопов филярийного парамиозина у больных онхоцеркозом
Аннотация: Парамиозин (I) - белок, встречающийся у беспозвоночных, так же, как и у гельминтов, где он локализован в тегументе. Показано, что I обладает иммуногенностью и даже является кандидатом на использование в некоторых вакцинах. В настоящей работе исследовали способность Св лиц, инвазированных Onchocerca volvulus, в ELISA выявлять полученный молекулярнобиологическими методами I, выявляемый у Dirofilaria immitis, и его 6 субклональных фрагментов. Больные из Гватемалы и Ганы реагировали продукцией АТ класса IgG к I более интенсивно, чем лица контрольных групп. У жителей Ганы интенсивность ответа, опосредуемого АТ субкласса IgG3 была выше, чем у гватемальцев. Титры АТ класса IgE к I коррелировали с АТ IgG1, IgG2 и IgG4. При картировании эпитопов с использованием АТ IgG к 6 субклонам I показано преимущественное распознавание аминотерминального конца молекулы (в пределах нуклеотидов от 1 до 360). Реактивность IgG2 преобладала в пределах 120 аминотерминальных аминокислот, а реактивность IgG4 непосредственно прилегала к данному фрагменту. Полученные рез-ты м. б. полезными для понимания особенностей уклонения паразитов от иммунной системы хозяина или индукции иммунитета у хозяина. США, Lab. of Parasitic Diseases, National Inst. of Allergy and Infect. Diseases, National Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 37.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.19
Рубрики: ОНХОЦЕРКОЗ
СЫВОРОТКИ

ELISA

ПАРАМИОЗИН

ВЫЯВЛЕНИЕ

ИММУНИТЕТ

ИНДУКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Steel, Cathy; Limberger, Ronald J.; McReynolds, Larry A.; Ottesen, Eric A.; Nutman, Thomas B.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.09-04М1.243

    Castellani, Loriana.

    Location of paramyosin in relation to the subfilaments within the thick filaments of scallop striated muscle [Text] / Loriana Castellani, Peter Vibert // J. Muscle Res. and Cell Motil. - 1992. - Vol. 13, N 2. - P174- 182 . - ISSN 0142-4319
Перевод заглавия: Локализация парамиозина в связи с субфиламентами в толстых филаментах поперечнополосатой мышцы морского гребешка
Аннотация: В мышцах беспозвоночных миозин связывается с парамиозином (ПМ) в толстых филаментах. ПМ образует стержни филаментов, а миозин располагается на поверхности. В быстрых мышцах ПМ присутствует в малых количествах. Иммуногистохимически и исследовали локализацию ПМ в связи с субфиламентами толстых филаментов, изолированных из m. adductor морского гребешка. Установлено, что ПМ тянется по всей длине филаментов и, по-видимому, связан с каждым субфиламентом, следовательно, его локализация не ограничена областью центрального стержня. США, Rosenstiel Basic Medical Sciences Research Center, Brandeis Univ., Waltham, MA 02254. Библ. 48.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.15.13.09
Рубрики: ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТЫЕ МЫШЦЫ
M. ADDUCTOR

МЫШЕЧНЫЕ ВОЛОКНА

ТОЛСТЫЕ ФИЛАМЕНТЫ

СУБФИЛАМЕНТЫ

ПАРАМИОЗИН

ИММУНОГИСТОХИМИЯ

БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ


Доп.точки доступа:
Vibert, Peter


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 08.02-04И2.122

   

    Characterization of immunoglobulin binding by schistosomes [Text] / R. S. Mcintosh [et al.] // Parasite Immunol. - 2006. - Vol. 28, N 9. - P407-419 . - ISSN 0141-9838
Перевод заглавия: Характеристика связывания иммуноглобулинов шистосомами
Аннотация: Результаты экспериментов, характеризующие взаимодействия между Ig-Fc и парамиозином, Fc-рецептором шистосомы. Определенные классы Ig (мышиные IgG2b и IgG3) способны не только связывать рекомбинантный парамиозин, но также связываться с другими белками паразита. Fc-район IgG содержит 4 гидрофобных участка, 2 из к-рых взаимодействуют с отдельными молекулами: 1 в районе интердомена Cy2-Cy3 связан белком G (MBL) и неонатальным Fc-рецептором, и 2 на Cy2-домене связан фагоцитарными FcyRS и C1q. Эти районы не принимаются в расчет, поскольку IgG-связывание парамиозином не подавляет FcyR-обусловленных очагов дыхания. Великобритания, Inst. Genet., Sch. Biol., Queen's Med. Cent., Univ. Nottingham, Nottungham NG7 2UH
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.11.19
Рубрики: ШИСТОСОМЫ
FC-РЕЦЕПТОР

ИММУНОГЛОБУЛИНЫ

ПАРАМИОЗИН


Доп.точки доступа:
Mcintosh, R.S.; Jones, F.M.; Dunne, D.W.; Mckerrow, J.H.; Pleass, R.J.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 06.08-04И2.102

    Gobert, Geoffrey N.

    Update on paramyosin in parasitic worms [Text] / Geoffrey N. Gobert, Donald P. McManus // Parasitol. Int. - 2005. - Vol. 54, N 2. - P101-107 . - ISSN 1383-5769
Перевод заглавия: Современное состояние исследований по парамиозину паразитических гельминтов
Аннотация: Обзор. Парамиозин (ПМ) был сначала описан как структурный компонент мышц беспозвоночных. Затем при исследовании шистосом был выявлен иммуногенный протеин, к-рый в дальнейшем был определен как ПМ. В первоначальных опытах по вакцинации против заражения шистосомами было показано, что ПМ обусловливает развитие протективного иммунитета. Однако было не ясно, каким образом находящийся под покровами взрослых шистосом ПМ может вызывать интенсивные иммунные реакции хозяина. Изучение локализации ПМ с помощью иммуноцитохимических методов показало, что ПМ находится в пост-ацетабулярных железах церкарий и на поверхности покровов легочной формы шистосомул. Подробно описываются последние исследования по ПМ, к-рые проводились в основном в 2 направлениях: молекулярная и биохимическая характеристика ПМ, а также дальнейшее изучение возможности создания вакцин на основе ПМ против заражения шистосомами и другими паразитическими гельминтами. Австралия, Mol. Parasitol. Lab., The Queensland Inst. Med. Res., Post Office Royal Brisbane Hospital, Queensland 4029. E-mail: geoffG@qimr.edu.au. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.02
Рубрики: ГЕЛЬМИНТЫ
ПАРАЗИТИЧЕСКИЕ

ПАРАМИОЗИН

СТРУКТУРА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ИММУНОГЕННОСТЬ

ВАКЦИНЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 48


Доп.точки доступа:
McManus, Donald P.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.03-04М1.116

    Hinkel-Aust, S.

    Four cross-bridge strands and high paramyosin content in the myosin filaments of honey bee flight muscles [Text] / S. Hinkel-Aust, P. Hinkel, G. Beinbrech // Experientia. - 1990. - Vol. 46, N 8. - P872-874 . - ISSN 0014-4754
Перевод заглавия: Четыре поперечных сшивки и высокое содержание парамиозина в миозиновых филаментах летательных мышц медоносной пчелы
Аннотация: Миозиновые фибриллы (МФ) летательных мышц пчелы состоят из 4 поперечно сшитых спиральных тяжей и имеют диаметр 'ЭКВИВ'20 нм, что соответствует параметрам МФ летательных мышц др. насекомых. Однако, МФ пчелы содержат в 2 раза больше парамиозина (ПМ), чем МФ др. насекомых, что составляет 24% от массы всех белков МФ. Причина этого в иной упаковке ПМ в МФ. В центре МФ пчелы находятся не 3, а 6 субфиламентов, содержащих ПМ. Исследование проведено с помощью ПЭМ поперечных срезов фибрилл и ЭФ в ПААГ. ФРГ, Zoologisches Inst. Arbeitsgruppe Muskelphysiologie, D-4400 Munster. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: МИОЗИН
ПАРАМИОЗИН

МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

ФИЛАМЕНТЫ

ПЭМ

УЛЬТРАСТРУКТУРА

ПЧЕЛЫ


Доп.точки доступа:
Hinkel, P.; Beinbrech, G.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.04-04М1.168

   

    Identification and cloning of Drosophila melanogaster paramyosin [Text] / J. Vinos [et al.] // Cell Biol. - London, etc., 1990. - P49
Перевод заглавия: Идентификация и клонирование парамиозина Drosophila melanogaster
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: БЕЛКИ
ПАРАМИОЗИН

КДНК

КЛОНИРОВАНИЕ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

DROSOPHILA MELANOGASTER

CDNA

CARCOMERE


Доп.точки доступа:
Vinos, J.; Domingo, A.; Marco, R.; Cervera, M.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 06.04-04И2.239

   

    Identification of CD4{+} T cell epitopes of Taenia solium paramyosin [Text] / H. S. Lopez-Moreno [et al.] // Parasite Immunol. - 2003. - Vol. 25, N 10. - P513-516 . - ISSN 0141-9838
Перевод заглавия: Идентификация эпитопов парамиозина цестоды Taenia solium, реагирующих с CD4+T-клетками
Аннотация: При иммунизации мышей BALB/c парамиозином (ПМ) цестод T. solium у животных развивается иммунитет, опосредованный T-клетками. Для определения локализации эпитопов, реагирующих с ПМ, были получены полипептиды, соответствующие отдельным участкам ПМ. В результате показано, что иммунодоминантным биотопам для T-клеток является полипептид Tp176 с аминокислотами 176--192, имеющий последовательность DDLQRQMADANSAKSRL. Обсуждаются перспективы изучения реакций CD4+ T-клеток при экспериментальном цистицеркозе с помощью этого полипептида
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.09.17
Рубрики: TAENIA SOLIUM (CEST.)
ПАРАМИОЗИН

CD4+T-КЛЕТКИ

ЭПИТОПЫ

СТРУКТУРА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

КЛЕТОЧНЫЙ ИММУНИТЕТ


Доп.точки доступа:
Lopez-Moreno, H.S.; Correa, D.; Laclette, J.P.; Ortiz-Navarrete, V.F.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 92.05-04И2.343

   

    Identification of paramyosin as a potential protective antigen against Brugia malayi infection in jirds [Text] / Ben-Wen Li [et al.] // Mol. and Biochem. Parasitol. - 1991. - Vol. 49, N 2. - P315-329 . - ISSN 0166-6851
Перевод заглавия: Идентификация парамиозина как потенциального протективного антигена при инвазии Brugia malayi у песчанок
Аннотация: Вакцинация песчанок облученными инвазионными личинками B. malayi создает частичный иммунитет к последующему заражению. При этом Св иммунизированных животных распознает АГ мол. м. 97, 55-60 и 10 кД, к-рые не распознаются Св инвазированных животных. Молекулярнобиологическими методами показано, что АГ мол. м. 97 кД является парамиозином. Рекомбинантный парамиозин распознавался Св животных, иммунизированных облученными церкариями или Св песчанок, у к-рых инвазия была прервана антигельминтиком. В то же время большинство Св инвазированных песчанок не реагировало с парамиозином. США, Dept. of Med., Infect. Disease Division, Washington Univ. School of Med. Библ. 22.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.19
Рубрики: BRUGIA MALAYI (NEM.)
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ИНВАЗИЯ

ПЕСЧАНКИ

ПРОТЕКТИВНЫЕ АНТИГЕНЫ

ПАРАМИОЗИН


Доп.точки доступа:
Li, Ben-Wen; Chandrashekar, Ramaswamy; Alvarez, Raquel M.; Liftis, Fanya; Weil, Gary J.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 06.09-04И2.153

   

    Identification of paramyosin T cell epitopes associated with human resistance to Schistosoma mansoni reinfection [Text] / C. T. Fonseca [et al.] // Clin. and Exp. Immunol. - 2005. - Vol. 142, N 3. - P539-547 . - ISSN 0009-9104
Перевод заглавия: Идентификация эпитопов T-клеток парамиозина, связанного с устойчивостью людей к повторному заражению шистосомами Schistosoma mansoni
Аннотация: Парамиозин (ПМ), миопротеин шистосом Sch. mansoni, связанный с устойчивостью людей к заражению и повторному заражению этими шистосомами, является кандидатом на приготовление вакцины против шистосомозов. Для определения эпитопов ПМ, реагирующих с T-клетками, синтетически были получены 11 пептидов, входящих в состав ПМ, к-рые затем исследовали на индукцию пролиферативных реакций с использованием лейкоцитов людей. Показано, что эти реакции с Para (210-226) пептидом сильно отличались в случае лейкоцитов, выделенных от людей, устойчивых и восприимчивых к повторному заражению. Кроме того, этот пептид связывался со всеми HLA-DR молекулами в опытах по связыванию HLA-DR. Сходными в этом отношении были Para (6-22) и Para (355-371) пептиды, к-рые связывались с 6 и 8 наиболее распространенными аллелями HLA-DR соответственно и реагировали с T-клетками людей. Полученные данные позволяют рассматривать указанные пептиды как основные антигены для создания вакцин против шистосомозов. Бразилия, Dep. Bioquimica e Imunol., Univ. Fed. Minas Gerais, Avenida Antonio Carlos 6627, Pampulha, Belo Horizonte, MG 31270-901. E-mail: scozeus@icb.ufmg.br. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: SCHISTOSOMA MANSONI (TREM.)
ПАРАМИОЗИН

ЭПИТОПЫ

Т-КЛЕТКИ

СПЕЦИФИЧНОСТЬ

ВАКЦИНЫ

ИММУНИТЕТ


Доп.точки доступа:
Fonseca, C.T.; Cunha-Neto, E.; Goldberg, A.C.; Kalil, J.; de, Jesus A.R.; Carvalho, E.M.; Correa-Oliveira, R.; Hammer, J.; Sidney, J.; Sette, A.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.01-04К1.575

   

    Identification of targets of the IgE response to S. mansoni [Text] / R. J. Pierce [et al.] // Bull. Soc. fr. parasitol. - 1990. - Vol. 8, Suppl. N1. - P496
Перевод заглавия: Идентификация мишеней для ответа IgE на S. mansoni
Аннотация: Получены ДНК, кодирующие синтез белков Schistosoma mansoni к-рые вызывают синтез антител у крыс и человека. Один из белков близок к парамиозину, 2-й - к миозину позвоночных и 3-й белок к мол. м. 70 Кд, аллерген. Inst. Pasteur, Lille, FR.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.59.17
Рубрики: ПРОТИВОПАРАЗИТАРНЫЙ ИММУНИТЕТ
ШИСТОЗОМОЗ

ПАРАЗИТАРНЫЕ АНТИГЕНЫ

ПАРАМИОЗИН

МИОЗИН ПОЗВОНОЧНЫХ

ИММУНИЗАЦИЯ

SCHISTOSOMA MANSONI


Доп.точки доступа:
Pierce, R.J.; Boutin, P.; Le, Presle T.; Capron, A.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 08.02-04И2.121

   

    Immunoglobulin uptake and processing by Schistosoma mansoni [Text] / C. Thors [et al.] // Parasite Immunol. - 2006. - Vol. 28, N 9. - P421-428 . - ISSN 0141-9838
Перевод заглавия: Поглощение и процессинг иммуноглобулинов с помощью Schistosoma mansoni
Аннотация: Иммуноглобулины (ИГ) хозяина локализованы в 2 местах у паразита (ПЗ): во фронтальной части кишечной трубки, пищеводе, и в виде тонких гранул на поверхности и в районе субтегумента. Меченные изотопом ИГ поглощались ПЗ. Внутрисосудистые ПЗ поглощали хозяйствие ИГ частично при переваривании в кишечнике и с помощью механизма, обусловленного поверхностным Fc-рецептором, включая транспорт и процессинг в пределах органелл, "удлиненных тел". ИГ, поглощаемые внутрисосудистыми ПЗ, образуют органелло-подобные гранулы, к-рые обрабатываются в выделительной системе ПЗ. Швеция, Swedish Inst. Inf. Disease Cont. (SMI), 17182 Solna
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.11.19
Рубрики: SCHISTOSOMA MANSONI (TREM.)
FC-РЕЦЕПТОРЫ

ИММУНОГЛОБУЛИН

МЕТАБОЛИЗМ

ИММУНОЛОКАЛИЗАЦИЯ

ПАРАМИОЗИН


Доп.точки доступа:
Thors, C.; Jokiranta, T.S.; Meri, T.; Kairemo, K.; Meri, S.; Liner, E.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 93.01-04И3.518

   

    Isolation and analysis of Drosophila paramyosin protein and cDNA preliminary lividence for production of alternative isoforms [Text] : [Pap.] 20th Annu Meet Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. Jan. 24-Febr. 3, 1991 / William A. Kronert [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1991. - Suppl. 15 с. - P44
Перевод заглавия: Выделение и анализ белка и кДНК парамиозина Drosophila. Предварительное доказательство наличия альтернативных изоформ
Аннотация: Выделили парамиозин (I) из личинок и имаго Drosophila melanogaster. I имеет мол. массу 106 кД мигрирует при pI 6,3 и соответствует пятнам 19, 20 и 21 по Mogami etal. I накапливается в грудных мышцах взрослых мух, теряющих белок тяжелой цепи миозина. I кДНК I Drosophila выявлена в библиотеках кДНК эмбрионов и взрослых мух. При определении нукл. последовательности (ПС) кДНК эмбрионального I обнаружена единственная открытая рамка считывания. Ген I расположен в 66ЕI на левом плече хромосомы 3. Гаплоидный геном содержит только одну копию гена I. При гибридизации с тотальной клет. РНК выявляется мРНК I четырех размеров. Две большие мРНК кодируют белок с мол. массой 110 кД две меньшие, найденные только у куколок и имаго, кодируют белок с мол. массой 70 кД. Различия определяются выбором сигнала полиаденилирования. США, Biol. Dep. Mol. Biol. Inst, San Diego St. Univ., San Diego, CA 92182.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.55.99
Рубрики: БЕЛКИ
ПАРАМИОЗИН

СВОЙСТВА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

ГРУДНЫЕ МЫШЦЫ

ИЗОФОРМЫ

ГЕНЫ

DROSOPHILA MELANOGUSTER (D. P.)

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Kronert, William A.; O'Donnell, Patrick T.; Vito, Maja; Heite, Judith M.; Bernstem, Sanford I.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 94.02-04И2.117

    Kalinna, B.

    An IgG (Fc)-binding protein of Taenia crassiceps (Cestoda) exhibits sequence homology and antigenic similarity with schistosome paramyosin [Text] / B. Kalinna, D. P. McManus // Parasitology. - 1993. - Vol. 106, N 3. - P289-296 . - ISSN 0031-1820
Перевод заглавия: Связывающий IgG (Fc) белок у Taenia crassiceps демонстрирует гомологию последовательности и антигенное сходство с парамиозином шистосомы
Аннотация: Ранее было показано, что на поверхности метацестод T. crassiceps имеются молекулы, связывающие антитела. В данной работе сообщается о выделении из T. crassiceps белка, связывающего Fe-фрагменты IgG-антител, имеющего мол. м. 96 кД и обладающего антигенным сходством и гомологией аминокислотной последовательности с парамиозином из Schistosoma mansoni. Сходство в структуре и антигенных св-вах у белка T. crassiceps, парамиозина Sch. mansoni и антигена В из T. solium указывает на то, что эти белки плоских червей образуют близкородственную группу. Известные характеристики антигена В из T. solium (активность связывания коллагена, ингибирование функции комплемента) и Fc-связывающая активность белка из T. crassiceps позволяют предположить, что белки данной группы могут быть мультифункциональными, причем ими выполняется как структурная, так и защитная функция. Взаимодействуя с иммунной системой хозяина, эти белки способствуют увеличению выживания паразита. Австралия, The Bancroft Centre, 300 Herston Road, Herston, Brisbane, Qucensland 4029. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.09.17
Рубрики: TAENIA CRASSICEPS (CEST.)
СВЯЗЫВАЮЩИЙ IGG БЕЛОК

ВЫДЕЛЕНИЕ

ПАРАМИОЗИН

АНТИГЕННОЕ СХОДСТВО


Доп.точки доступа:
McManus, D.P.


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.03-04М3.594

    Koike, N.

    The assembly of sea shell paramyosin in vitro and immunological cross reaction of paramyosin with intermediate filament antibodies [Text] / N. Koike, K. Ohashi // Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - P1120 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Сборка парамиозина морского моллюска [Haliotis] in vitro и иммунологическая перекрестная реакция парамиозина с антителами к промежуточным филаментам
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
ПАРАМИОЗИН

МОЛЛЮСКИ


Доп.точки доступа:
Ohashi, K.


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.05-04И2.167

   

    Localization of paramyosin, myosin, and a heat shock protein 70 in larval and adult Brugia malayi [Text] / Kathleen A. Schmitz [et al.] // J. Parasitol. - 1996. - Vol. 82, N 2. - P367-370 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Локализация парамиозина, миозина и белка теплового шока 70 у личинок и взрослых филярий Brugia malayi
Аннотация: Из филярий B. malayi выделяли ДНК и стандартными биотехнологическими методами получали рекомбинантные парамиозин (ПМ), миозин (МЗ) и белок теплового шока с мол. м. 70 кД (БТШ70). Очищенными рекомбинантными протеинами иммунизировали кроликов и затем поликлональную сыворотку кроликов использовали в р-ции непрямой иммунофлуоресценции для выявления места локализации ПМ, МЗ и БТШ70 у личинок III (Л3) и IV (Л4) стадии, а также у взрослых филярий. МЗ и ПМ были обнаружены в продольных соматических мышцах всех указанных стадий развития. У Л4 и взрослых филярий МЗ и ПМ выявлены также в стенках пищеварительного канала и половых путей. БТШ70 обнаружен в соматической мускулатуре, гиподерме, боковых тяжах, пищеварительном канале и органах размножения у Л4 и взрослых филярий. У свежевыделенных Л3 БТШ70 выявлен не был, но он обнаруживался у Л3 спустя 24 ч после их культивирования при 37'ГРАДУС'C - он присутствовал внутри клеток во всех тканях Л3. На поверхности кутикулы МЗ, ПМ и БТШ70 обнаружены не были. США, Dep. Biol. Sci., Oakland Univ., Rochester, Michigan. Библ. 21
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: BRUGIA MALAYI (NEM.)
СТАДИИ РАЗВИТИЯ

ПАРАМИОЗИН

МИОЗИН

БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА

ВСТРЕЧАЕМОСТЬ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Schmitz, Kathleen A.; Hale, Timothy J.; Rajan, T.V.; Yates, Jon A.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.07-04М1.362

    Matsuno, A.

    Ultrastructural studies on paramyosin core filaments from native thick filaments in catch muscles [Text] / A. Matsuno, M. Kannda, M. Okuda // Tissue and Cell. - 1996. - Vol. 28, N 4. - P501-505 . - ISSN 0040-8166
Перевод заглавия: Электронно-микроскопическое исследование парамиозиновых нитей сердцевины нативных тканевых филаментов замыкательного мускула моллюсков
Аннотация: С помощью электронной микроскопии изучали изолированные толстые филаменты (ТФ) mm. adductors гребешка (Chlamys nobilis), устрицы (Crassostrea gigas) и гигантского моллюска (Meretrix lusoria), а также m. anteriorbyssus retractors мидии (Mytilus edulis). Установлено, что ТФ замыкательного мускула имеют сердцевину, состоящую из парамиозиновой нити, к-рая снаружи покрыта молекулами миозина. На поверхности парамиозиновых нитей наблюдается исчерченность с периодичностью 14,5 нм, что указывает на особое расположение молекул парамиозина. После инкубации в концентрированном р-ре KCl исчерченность на поверхности парамиозиновых нитей исчезает и вместо нее появляется Bear-Selby, к-рая сходна у гребешка и устриц и отлична у гигантского моллюска и мидии. Кристаллы парамиозина у всех 4 видов моллюсков имеют периодичность 72,5 нм. Как показали электрофоретические исследования, парамиозин гребешка, устрицы, гигантского моллюска и мидии имеют мол. м. 104, 105, 103 и 105 кД соотв. Япония, Shimane Univ., Matsue 690. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.41.35.07.09.02
Рубрики: МЫШЦЫ
ЗАМЫКАТЕЛЬНЫЙ МУСКУЛ

МИОЗИН

ПАРАМИОЗИН

ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

МОЛЛЮСКИ

CHLAMYS NOBILIS

CRASSOSTREA GIGAS

MERETRIX LUSORIA

MYTILUS EDULIS


Доп.точки доступа:
Kannda, M.; Okuda, M.


 1-20    21-40  
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)