Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК HSP27<.>)
Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-37 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 12.04-04М1.115

    Кайгородова, Е. В.
    Молекулярные механизмы регуляторного влияния белка теплового шока 27 кДа на апоптоз опухолевых клеток [Текст] / Е. В. Кайгородова // Бюл. сиб. мед. - 2011. - Т. 10, N 4. - С. 65-70 . - ISSN 1682-0363
Аннотация: Проведена оценка особенности экспрессии мРНК и уровня фосфорилированных и нефосфорилированных форм Heat shock protein 27 (Hsp27) в опухолевых клетках линии Jurkat и ТНР-1, а также в мононуклеарных лейкоцитах, полученных у здоровых доноров. В опухолевых клетках Jurkat и ТНР-1 Hsp27 играет роль ингибитора апоптоза, влияя на соотношение антиапоптотических (Bcl-2) и проапоптотических (Вах и Bad) белков. Россия, Сиб. гос. мед. ун-т, Томск. Библ. 16
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: БЕЛОК HSP27
БЕЛОК BCL-2
АПОПТОЗ
МОНОНУКЛЕАРНЫЕ ЛЕЙКОЦИТЫ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ

2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 13.02-04Н1.158

    Кайгородова, Е. В.
    Молекулярные механизмы регуляторного влияния белка теплового шока 27 кДа на апоптоз опухолевых клеток [Текст] / Е. В. Кайгородова // Бюл. сиб. мед. - 2011. - Т. 10, N 4. - С. 65-70 . - ISSN 1682-0363
Аннотация: Проведена оценка особенности экспрессии мРНК и уровня фосфорилированных и нефосфорилированных форм Heat shock protein 27 (Hsp27) в опухолевых клетках линии Jurkat и ТНР-1, а также в мононуклеарных лейкоцитах, полученных у здоровых доноров. В опухолевых клетках Jurkat и ТНР-1 Hsp27 играет роль ингибитора апоптоза, влияя на соотношение антиапоптотических (Bcl-2) и проапоптотических (Вах и Bad) белков. Россия, Сиб. гос. мед. ун-т, Томск. Библ. 16
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: БЕЛОК HSP27
БЕЛОК BCL-2
АПОПТОЗ
МОНОНУКЛЕАРНЫЕ ЛЕЙКОЦИТЫ
ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 03.07-04М3.938

   
    Vasopressin stimulates the induction of heat shock protein 27 and 'альфа'B-crystallin via protein kinase C activation in vascular smooth muscle cells [Text] / Takehiro Kaida [et al.] // Exp. Cell Res. - 1999. - Vol. 246, N 2. - P327-337 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Вазопрессин стимулирует в клетках гладких мышц сосудов индукцию белка 27 теплового шока и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С
Аннотация: Исследовано действие вазопрессина на индукцию низкомолекулярного хитшокового белка 27 (HSP27) и 'альфа'B-кристаллина в линии клеток А10 гладких мышц аорты. Показано, что вазопрессин индуцирует зависимое от времени накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина, а стимулирующее действие вазопрессина зависит от дозы в диапазоне 0,1 нмоль/л до 0,1 мкмоль/л. Значения EC[50] для вазопрессина составляют 2 (HSP27) и 4 нмоль/л ('альфа'B-кристаллин). Установлено, что вазопрессин индуцирует увеличение количества мРНК для HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Активирующий протеинкиназу С 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат индуцирует накопление HSP27 (EC[50] 20 нмоль/л) и 'альфа'B-кристаллина (EC[50] 2 нмоль/л). Не активирующий протеинкиназу 4'альфа'-форбол-12,13-дидеканоат не оказывает такого действия. Ингибиторы протеинкиназы C стауроспорин и кальфостин C значительно уменьшают индуцируемое вазопрессином и 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетатом накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллином. Ингибиторы мобилизации внутриклеточного Ca{2+} BAPTA/AM и TMB-8 значительно уменьшают индуцированное вазопрессином накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Сделан вывод, что в клетках гладких мышц сосудов вазопрессин стимулирует индукцию HSP27 и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С и этот эффект вазопрессина зависит от мобилизации внутриклеточного Ca{2+}. Япония, Dep. Pharmac., Gifu Univ. Sch. Med., Gifu 500-8705. Библ. 53
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.27
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ВАЗОПРЕССИН
БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'E-КРИСТАЛЛИН
КЛЕТКИ A10

Доп.точки доступа:
Kaida, Takehiro; Kozawa, Osamu; Ito, Takeshi; Tanabe, Kumiko; Ito, Hidenori; Matsuno, Hiroyuki; Niwa, Masayuki; Miyata, Hideo; Uematsu, Toshihiko; Kato, Kanefusa

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.11-04Я6.329

   
    Vasopressin stimulates the induction of heat shock protein 27 and 'альфа'B-crystallin via protein kinase C activation in vascular smooth muscle cells [Text] / Takehiro Kaida [et al.] // Exp. Cell Res. - 1999. - Vol. 246, N 2. - P327-337 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Вазопрессин стимулирует в клетках гладких мышц сосудов индукцию белка 27 теплового шока и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С
Аннотация: Исследовано действие вазопрессина на индукцию низкомолекулярного хитшокового белка 27 (HSP27) и 'альфа'B-кристаллина в линии клеток А10 гладких мышц аорты. Показано, что вазопрессин индуцирует зависимое от времени накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина, а стимулирующее действие вазопрессина зависит от дозы в диапазоне 0,1 нмоль/л до 0,1 мкмоль/л. Значения EC[50] для вазопрессина составляют 2 (HSP27) и 4 нмоль/л ('альфа'B-кристаллин). Установлено, что вазопрессин индуцирует увеличение количества мРНК для HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Активирующий протеинкиназу С 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат индуцирует накопление HSP27 (EC[50] 20 нмоль/л) и 'альфа'B-кристаллина (EC[50] 2 нмоль/л). Не активирующий протеинкиназу 4'альфа'-форбол-12,13-дидеканоат не оказывает такого действия. Ингибиторы протеинкиназы C стауроспорин и кальфостин C значительно уменьшают индуцируемое вазопрессином и 12-O-тетрадеканоилфорбол-13-ацетатом накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллином. Ингибиторы мобилизации внутриклеточного Ca{2+} BAPTA/AM и TMB-8 значительно уменьшают индуцированное вазопрессином накопление HSP27 и 'альфа'B-кристаллина. Сделан вывод, что в клетках гладких мышц сосудов вазопрессин стимулирует индукцию HSP27 и 'альфа'B-кристаллина через активацию протеинкиназы С и этот эффект вазопрессина зависит от мобилизации внутриклеточного Ca{2+}. Япония, Dep. Pharmac., Gifu Univ. Sch. Med., Gifu 500-8705. Библ. 53
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
ВАЗОПРЕССИН
БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'E-КРИСТАЛЛИН
КЛЕТКИ A10

Доп.точки доступа:
Kaida, Takehiro; Kozawa, Osamu; Ito, Takeshi; Tanabe, Kumiko; Ito, Hidenori; Matsuno, Hiroyuki; Niwa, Masayuki; Miyata, Hideo; Uematsu, Toshihiko; Kato, Kanefusa

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 05.11-04М4.203

   
    Translocation and association of ROCK-II with RhoA and HSP27 during contraction of rabbit colon smooth muscle cells [Text] / Suresh B. Patil [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2004. - Vol. 319, N 1. - P95-102 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Транслокация и ассоциация ROCK-II с RhoA и HSP27 во время сокращения гладкомышечных клеток толстой кишки кролика
Аннотация: Показали, что пиримидиновым производным Y-27632 ингибируется Rho-киназа ROCK-II; показана возможность ассоциации ROCK-II c HSP27 и RhoA во время вызванного ацетилхолином сокращения гладкомышечных клеток из толстой кишки кролика. Ингибирование ROCK-II ослабляет такие сокращения, а также ассоциацию и транслокацию ROCK-II c RhoA и с HSP27, существенные для фосфорилирования легкой цепи миозина. США, Dep. Pediat., Univ. Michigan, Ann Arbor M148109. Библ. 42
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.27.15
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
БЕЛОК ROCK-II
ГТФАЗА RHOA
БЕЛОК HSP27
ТОЛСТАЯ КИШКА
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Patil, Suresh B.; Tsunoda, Yasuhiro; Pawar, Mercy D.; Bitar, Khalil N.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 05.08-04М3.403

   
    Translocation and association of ROCK-II with RhoA and HSP27 during contraction of rabbit colon smooth muscle cells [Text] / Suresh B. Patil [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2004. - Vol. 319, N 1. - P95-102 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Транслокация и ассоциация ROCK-II с RhoA и HSP27 во время сокращения гладкомышечных клеток толстой кишки кролика
Аннотация: Показали, что пиримидиновым производным Y-27632 ингибируется Rho-киназа ROCK-II; показана возможность ассоциации ROCK-II c HSP27 и RhoA во время вызванного ацетилхолином сокращения гладкомышечных клеток из толстой кишки кролика. Ингибирование ROCK-II ослабляет такие сокращения, а также ассоциацию и транслокацию ROCK-II c RhoA и с HSP27, существенные для фосфорилирования легкой цепи миозина. США, Dep. Pediat., Univ. Michigan, Ann Arbor M148109. Библ. 42
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
БЕЛОК ROCK-II
ГТФАЗА RHOA
БЕЛОК HSP27
ТОЛСТАЯ КИШКА
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Patil, Suresh B.; Tsunoda, Yasuhiro; Pawar, Mercy D.; Bitar, Khalil N.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.01-04Б1.36

   
    The R1 subunit of herpes simplex virus ribonucleotide reductase has chaperone-like activity similar to Hsp27 [Text] / Stephane Chabaud [et al.] // FEBS Lett. - 2003. - Vol. 545, N 2-3. - P213-218 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Субъединица R1 рибонуклеотидредуктазы вируса простого герпеса обладает шапероноподобной активностью, сходной с активностью Hsp27
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: РИБОНУКЛЕОТИДРЕДУКТАЗА
СУБЪЕДИНИЦА R1
ШАПЕРОНОПОДОБНАЯ АКТИВНОСТЬ
ВИРУС ГЕРПЕСА
БЕЛОК HSP27
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Chabaud, Stephane; Lambert, Herman; Sasseville, A.Marie-Josee; Lavoie, Hugo; Guilbault, Claire; Massie, Bernard; Landry, Jacques; Langelier, Yves

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.11-04И3.379

    Marin, R.
    Stage-specific localization of the small heat shock protein Hsp27 during oogenesis in Drosophila melanogaster [Text] / R. Marin, R. M. Tanguany // Chromosoma. - 1996. - Vol. 105, N 3. - P142-149 . - ISSN 0009-5915
Перевод заглавия: Стадиеспецифичная локализация малого белка теплового шока hsp27 в оогенезе у Drosophila melanogaster
Аннотация: Исследована динамика экспрессии одного из белков теплового шока - hsp27 - на различных этапах оогенеза у дрозофилы D. melanogaster. С применением иммунохимических методов показано, что hsp27 ассоциирован с питающими клетками яичников у особей, не подвергавшихся шоковому воздействию; также этот белок отмечен в небольшой группе соматических фолликулов на стадиях оогенеза 8':-'10. В питающих клетках белок hsp27 сначала (стадия 6) локализован в ядре, а затем (со стадии 8) - в околоядерном пространстве и в цитоплазме. После теплового шокового воздействия (35'ГРАДУС'C в течение часа) происходит резкое усиление экспрессии hsp27 в соматических фолликулах, в то время как в питающих клетках она практически не изменяется (включая сохранение зависимой от стадии оогенеза внутриклеточной локализации). Полученные данные обсуждаются в связи с выяснением механизмов регуляции экспрессии hsp27 - в частности, считается, что такой контроль имеет многоступенчатый характер и м. б. связан со специфической активацией каких-либо факторов, участвующих в прохождении отдельных стадий оогенеза. Канада, [R. M. Tanguay], Centre Rech. CHUL et Lab. genet. cell & develop., RSVS, Pavillon C. E. Marchand, Univ. Laval, Ste.-Foy, Quebec G1K 7P4. Библ. 53
ГРНТИ  
34.33.19
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.49
Рубрики: БЕЛОК HSP27
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ООГЕНЕЗ
DROSOPHILA MELANOGASTER

Доп.точки доступа:
Tanguany, R.M.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.231

   
    Small stress proteins as novel negative regulators of programmed cell death [Text] : abstr. Int. Conf. "Life and Death Cell", Fribourg, 17-18 Sept., 1998 / A. -P. Arrigo [et al.] // Anticancer Res. - 1998. - Vol. 18, N 6a. - P4520 . - ISSN 0250-7005
Перевод заглавия: Малые стрессовые белки как отрицательные регуляторы запрограммированной клеточной смерти
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.23
Рубрики: АПОПТОЗ
ИНГИБИРОВАНИЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК HSP27
ЭМБРИОНАЛЬНЫЕ СТВОЛОВЫЕ КЛЕТКИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Arrigo, A.-P.; Ducasse, C.; Paul, C.; Mehlen, P.; Gonin, S.; Diaz-Latoud, C.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 08.01-04М3.84

   
    Small heat shock proteins protect against 'альфа'-synuclein-induced toxicity and aggregation [Text] / Tiago Fleming Outeiro [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2006. - Vol. 351, N 3. - P631-638 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Малые белки теплового шока защищают клетки от вызванных 'альфа'-синуклеином токсического действия и агрегации
Аннотация: Изучили роль членов семейства малых белков теплового шока при болезни телец Леви и нейропротекторное действие этих белков при моделировании in vitro синуклеинопатий; сверхэкспрессия белка Hsp27 теплового шока в первичных культурах нейронов среднего головного мозга эмбриона крысы ослабляет в них агрегацию 'альфа'-синуклеина. США, Harvard Med. Sch., Charlestown MA 02129. Библ. 50
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.23
Рубрики: БОЛЕЗНИ ТЕЛЕЦ ЛЕВИ
СИНУКЛЕОПАТИИ
БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'-СИНУКЛЕИН
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
НЕЙРОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Outeiro, Tiago Fleming; Klucken, Jochen; Strathearn, Katherine E.; Liu, Fang; Nguyen, Paul; Rochet, Jean-Christohe; Hyman, Bradley T.; McLean, Pamela J.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 08.07-04Я6.245

   
    Small heat shock proteins protect against 'альфа'-synuclein-induced toxicity and aggregation [Text] / Tiago Fleming Outeiro [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2006. - Vol. 351, N 3. - P631-638 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Малые белки теплового шока защищают клетки от вызванных 'альфа'-синуклеином токсического действия и агрегации
Аннотация: Изучили роль членов семейства малых белков теплового шока при болезни телец Леви и нейропротекторное действие этих белков при моделировании in vitro синуклеинопатий; сверхэкспрессия белка Hsp27 теплового шока в первичных культурах нейронов среднего головного мозга эмбриона крысы ослабляет в них агрегацию 'альфа'-синуклеина. США, Harvard Med. Sch., Charlestown MA 02129. Библ. 50
ГРНТИ  
34.19.27
ВИНИТИ 341.19.27.05
Рубрики: БОЛЕЗНИ ТЕЛЕЦ ЛЕВИ
СИНУКЛЕОПАТИИ
БЕЛОК HSP27
'АЛЬФА'-СИНУКЛЕИН
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
НЕЙРОНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Outeiro, Tiago Fleming; Klucken, Jochen; Strathearn, Katherine E.; Liu, Fang; Nguyen, Paul; Rochet, Jean-Christohe; Hyman, Bradley T.; McLean, Pamela J.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.07-04Я6.144

   
    Small heat shock protein 27 (HSP27) associates with tubulin/microtubules in HeLa cells [Text] / Mizuki Hino [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 271, N 1. - P164-169 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Малый белок теплового шока HSP27 ассоциирован в клетках HeLa с тубулином/микротрубочками
Аннотация: Одно из моноклональных антител (mH3) к митотическим клеткам HeLa распознает белок 27 кД и окрашивает микротрубочки митотического веретена в клетках HeLa. При иммуноскрининге библиотеки кДНК клеток HeLa показали, что антигеном для mH3 служит малый белок теплового шока HSP27. Получили данные в пользу ассоциации тубулинов 'альфа' и 'бета' с HSP27. Методом ультроацентрифугирования показали, что HSP27 ко-седиментирует со стабилизированными таксолом микротрубочками. Япония, Dep. Biol. Sci., Fac. Sci., Hiroshima Univ., Higashi-Hiroshima 739-8526. Библ. 26
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.11.03.05
Рубрики: МИТОЗ
МИТОТИЧЕСКОЕ ВЕРЕТЕНО
МИКРОТРУБОЧКИ
БЕЛОК HSP27
КЛЕТКИ HELA

Доп.точки доступа:
Hino, Mizuki; Kurogi, Kazuki; Okubo, Masa-Aki; Murata-Hori, Maki; Hosoya, Hiroshi

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 10.01-04М6.187

   
    Serum heat shock protein 27 and diabetes complications in the EURODIAB Prospective Complications Study. A novel circulating marker for diabetic neuropathy [Text] / Gabriella Gruden [et al.] // Diabetes. - 2008. - Vol. 57, N 7. - P1966-1970 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Сывороточный белок теплового шока (HSP27) и осложнения сахарного диабета согласно данным проспективного исследования осложнений EURODIAB: ранее неизвестный маркер диабетической нейропатии
Аннотация: В контролируемом исследовании с участием 531 б-ного сахарным диабетом 1 типа показали, что средняя конц-ия в Св крови HSP27 после внесения поправок на возраст и на скорость экскреции альбумина оказалась значимо выше (785,9 пг/мл, относительный риск 2,41) при дистальной симметричной полинейропатии, чем в отсутствие осложнений (574,7 пг/мл). HSP27 оказался ранее неизвестным маркером диабетической нейропатии. Италия, Univ. Turin
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.21.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
1-ГО ТИПА
ОСЛОЖНЕНИЯ
ДИАБЕТИЧЕСКАЯ НЕЙРОПАТИЯ
МАРКЕРЫ
БЕЛОК HSP27
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gruden, Gabriella; Bruno, Graziella; Chaturvedi, Nish; Burt, Davina; Schalkwijk, Casper; Pinach, Silvia; Stehouwer, Coen D.; Witte, Daniel R.; Fuller, John H.; Perin, Paolo Cavallo

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.06-04Я6.256

    Nguyen, Andrew.
    Role of CaMKII in hydrogen peroxide activation of ERK1/2, p38 MAPK, HSP27 and actin reorganization in endothelial cells [Text] / Andrew Nguyen, Peng Chen, Hua Cai // FEBS Lett. - 2004. - Vol. 572, N 1-3. - P307-313 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Роль CaMKII при активации пероксидом водорода ERK 1/2, MAPK p38, HSP27 и реорганизации актина в эндотелиоцитах
Аннотация: Показали, что для редокс-чувствительной активации пути p38 MAPK/HSP27 или ERK 1
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА CAMKII
КИНАЗЫ ERK
ПРОТЕИНКИНАЗА P38
БЕЛОК HSP27
ПЕРОКСИД ВОДОРОДА
АКТИН
ЭНДОТЕЛИОЦИТЫ

Доп.точки доступа:
Chen, Peng; Cai, Hua

15.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.05-04Н1.184

   
    Quercetin inhibits heat shock protein induction but not heat shock factor DNA-binding in human breast carcinoma cells [Text] / R. K. Hansen [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 239, N 3. - P851-856 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Кверцетин ингибирует индукцию белков теплового шока, но не связывание фактора теплового шока с ДНК в клетках рака молочной железы человека
Аннотация: В опытах на клетках рака молочной железы человека (линия MDA-MB-231) исследовали механизмы ингибирования флавоноидом кверцетином (Кц) т-рной индукции белков теплового шока (БТШ). Показано, что Кц снижает уровень индукции БТШ hsp27 и hsp70, но не подавляет ДНК-связывающую активность транскрипционных факторов теплового шока (ФТШ), опосредующих индукцию БТШ, и не влияет существенно на экспрессию этих ФТШ в клетках рака молочной железы. В то же время Кц угнетает ДНК-связывающую активность ФТШ и их экспрессию в клетках HeLa. США, Dep. Med./Div. Oncology, Univ. Texas Health Sci. Ctr, San Antonio, TX 78284-7884. Библ. 43
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP27
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АКТИВНОСТЬ
КВЕРЦЕТИН
КАРЦИНОМА MDA-MB-231
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hansen, R.K.; Oesterreich, S.; Lemieux, P.; Sarge, K.D.; Fuqua, S.A.W.

16.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 99.04-04Н3.132

   
    Quercetin inhibits heat shock protein induction but not heat shock factor DNA-binding in human breast carcinoma cells [Text] / R. K. Hansen [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 239, N 3. - P851-856 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Кверцетин ингибирует индукцию белков теплового шока, но не связывание фактора теплового шока с ДНК в клетках карциномы грудной железы человека
Аннотация: В опытах на клетках карциномы грудной железы человека (линия MDA-MB-231) исследовали механизмы ингибирования флавоноидом кверцетином (Кц) т-рной индукции белков теплового шока (БТШ). Показано, что Кц снижает уровень индукции БТШ hsp27 и hsp70, но не подавляет ДНК-связывающую активность транскрипционных факторов теплового шока (ФТШ), опосредующих индукцию БТШ, и не влияет существенно на экспрессию этих ФТШ в клетках карциномы грудной железы. В то же время Кц угнетает ДНК-связывающую активность ФТШ и их экспрессию в клетках HeLa. США, Dep. Med./Div. Oncology, Univ. Texas Health Sci. Ctr, San Antonio, TX 78284-7884. Библ. 43
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: БЕЛОК HSP70
БЕЛОК HSP27
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ ТЕПЛОВОГО ШОКА
АКТИВНОСТЬ
КВЕРЦЕТИН
КАРЦИНОМА MDA-MB-231
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Hansen, R.K.; Oesterreich, S.; Lemieux, P.; Sarge, K.D.; Fuqua, S.A.W.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.02-04Я6.346

    Ito, Hidenori.
    Prostaglandins stimulate the stress-induced synthesis of hsp27 and 'альфа'B crystallin [Text] / Hidenori Ito, Keiko Okamoto, Kanefusa Kato // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 3. - P255-262 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Простагландины стимулируют индуцированный стрессом синтез белка hsp27 теплового шока и кристаллина 'альфа'B
Аннотация: В культурах клеток C6 глиомы крысы в составе завершенного монослоя при иммунологическом исследовании содержание hsp27 и кристаллина 'альфа'B было низким. Оно повышалось после инкубации при 42'ГРАДУС' в течение 30 мин или воздействия арсенита (50 мкМ) в течение 1 ч. Действие простагландинов A1, A2 или J2 в течение 1 ч стимулировало связывание элемента HSE теплового шока с транскрипционным фактором HSF теплового шока без обусловленных фосфорилированием изменений HSF1 и без усиления транскрипции или трансляции hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. В присутствии 10- 40 мкМ простагландина арсенит усиливал накопление мРНК hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. Стимуляция нагреванием экспрессии hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B усиливалась простагландином. Все простагландины увеличивали продолжительность индуцированного арсенитом связывания HSF с HSE. По-видимому, простагландины в фармакологических дозах стимулируют при посредстве HSF синтез стрессовых белков. Япония, Dep. Bioch., Aichi Hum. Serv. Ctr, Aichi 480-03. Библ. 36
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.11
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИНЫ
ЭФФЕКТ
СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК HSP27
КРИСТАЛЛИН 'АЛЬФА'B
КЛЕТКИ ГЛИОМЫ С6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Okamoto, Keiko; Kato, Kanefusa

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 97.11-04М6.15

    Ito, Hidenori.
    Prostaglandins stimulate the stress-induced synthesis of hsp27 and 'альфа'B crystallin [Text] / Hidenori Ito, Keiko Okamoto, Kanefusa Kato // J. Cell. Physiol. - 1997. - Vol. 170, N 3. - P255-262 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: Простагландины стимулируют индуцированный стрессом синтез белка hsp27 теплового шока и кристаллина 'альфа'B
Аннотация: В культурах клеток C6 глиомы крысы в составе завершенного монослоя при иммунологическом исследовании содержание hsp27 и кристаллина 'альфа'B было низким. Оно повышалось после инкубации при 42'ГРАДУС' в течение 30 мин или воздействия арсенита (50 мкМ) в течение 1 ч. Действие простагландинов A1, A2 или J2 в течение 1 ч стимулировало связывание элемента HSE теплового шока с транскрипционным фактором HSF теплового шока без обусловленных фосфорилированием изменений HSF1 и без усиления транскрипции или трансляции hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. В присутствии 10- 40 мкМ простагландина арсенит усиливал накопление мРНК hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B. Стимуляция нагреванием экспрессии hsp27, hsp70 и кристаллина 'альфа'B усиливалась простагландином. Все простагландины увеличивали продолжительность индуцированного арсенитом связывания HSF с HSE. По-видимому, простагландины в фармакологических дозах стимулируют при посредстве HSF синтез стрессовых белков. Япония, Dep. Bioch., Aichi Hum. Serv. Ctr, Aichi 480-03. Библ. 36
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: ПРОСТАГЛАНДИНЫ
ЭФФЕКТ
СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК HSP27
КРИСТАЛЛИН 'АЛЬФА'B
КЛЕТКИ ГЛИОМЫ С6
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Okamoto, Keiko; Kato, Kanefusa

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.07-04М2.109

   
    Phosphorylated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets [Text] / Yan Zhu [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 11. - P3715-3723 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: В тромбоцитах человека фосфорилированный белок HSP27 теплового шока ассоциирован с зависимым от активации цитоскелетом
Аннотация: Локализация и степень фосфорилирования HSP27 в тромбоцитах при их активации тромбином исследовали (после лизиса тритоном X-100) методом дифференциального центрифугирования. В неактивированных клетках (Кл) HSP27 содержится гл. обр. во фракции цитозольных р-римых белков, полученной при 100.000 g. Активация ведет к транслокации HSP27 во фракцию "низкоскоростного" (14.000 g) цитоскелета, ассоциация HSP27 с к-рым устраняется ДНКазой. При иммунофлуоресцентном исследовании показано присутствие HSP27 в цитозоле покоящихся тромбоцитов и ко-локализация HSP27 с актином в активированных при распластывании по стеклу Кл. Активация ведет к резкому усилению фосфорилирования HSP27, к-рый затем связывается с цитоскелетом. США, [M.E.M.] Mol. Cardiol. Res. Ctr, New Eugland Med. Ctr, Boston, MA 02111. Библ. 50
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhu, Yan; O'Neill, Sarah; Saklatvala, Jeremy; Tassi, Laura; Mindelsohn, Michael E.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.501

   
    Phosphorylated HSP27 associates with the activation-dependent cytoskeleton in human platelets [Text] / Yan Zhu [et al.] // Blood. - 1994. - Vol. 84, N 11. - P3715-3723 . - ISSN 0006-4971
Перевод заглавия: В тромбоцитах человека фосфорилированный белок HSP27 теплового шока ассоциирован с зависимым от активации цитоскелетом
Аннотация: Локализация и степень фосфорилирования HSP27 в тромбоцитах при их активации тромбином исследовали (после лизиса тритоном X-100) методом дифференциального центрифугирования. В неактивированных клетках (Кл) HSP27 содержится гл. обр. во фракции цитозольных р-римых белков, полученной при 100.000 g. Активация ведет к транслокации HSP27 во фракцию "низкоскоростного" (14.000 g) цитоскелета, ассоциация HSP27 с к-рым устраняется ДНКазой. При иммунофлуоресцентном исследовании показано присутствие HSP27 в цитозоле покоящихся тромбоцитов и ко-локализация HSP27 с актином в активированных при распластывании по стеклу Кл. Активация ведет к резкому усилению фосфорилирования HSP27, к-рый затем связывается с цитоскелетом. США, [M.E.M.] Mol. Cardiol. Res. Ctr, New Eugland Med. Ctr, Boston, MA 02111. Библ. 50
ГРНТИ  
34.19.23
ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP27
ЦИТОСКЕЛЕТ
АССОЦИАЦИЯ
ТРОМБОЦИТЫ
ТРОМБИН
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Zhu, Yan; O'Neill, Sarah; Saklatvala, Jeremy; Tassi, Laura; Mindelsohn, Michael E.
 1-20    21-37 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)