Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 111
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-111 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.04-04В2.2202

   

    'бета'-N-Acetylglucosaminidase from Aspergillus nidulans which gegrades chitin oligomers during autolysis [Text] / Fuensanta Reyes [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1988. - Vol. 65, N 1-2. - P83-87 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: 'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза из гриба Aspergillus nidulans, разрушающий олигомеры хитина в процессе автолиза
Аннотация: Изучены св-ва 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (ЕС 3.2.1.30) ('бета'NГА), выделенного из мицелия гриба A. nidulans. A. nidulans выращивали на минеральной среде в стационарных условиях при 25'ГРАДУС'С. Фермент является кислым гликопротеином, мол. масса '+-'190 000'+-'10 000, стабилен при 50'ГРАДУС'С, оптимальное значение pH 5,0; pI 4,3 и содержании сахаров (19,5%, в том числе: 0,5% глюкозы 3,5% ксилозы, 12,2% маннозы, 2,2% глицерина и 0,8% глюкозамина. Активность 'бета'NГА не обнаружена в присутствии ионов (1 мМ р-ров) Mg2}, Mn{2}, Sn+{2}, Co+{2} и Pb+{2}, но проявлялась в присутствии 1 мМ Ag+{2} и Hg+{2} на 12% и 79%, соотв. от контроля, в присутствии ЭДТА ингибирование 'бета'NГА Hg+{2} не отмечено, фермент гидролизовал 9 субстратов. Показана способность 'бета'NАГ из A. nidulans осуществлять гидролиз олигомеров хитина, образующихся при деградации хитина клеточной стенки эндохитиназами. Ил. 1. Табл. 2. Библ. 27.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: FUNGI
ASPERGILLUS NIDULANS (DEUTEROMYCOTINA)

АВТОЛИЗ

ФЕРМЕНТЫ

БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА


Доп.точки доступа:
Reyes, Fuensanta; Calatayaud, Jose; Vazquez, Covadonga; Martinez, Maria Jesus


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.134

   

    Activation of endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase from Arthrobacter protophormiae by various sugars [Text] / Kaoru Takegawa [et al.] // J. Ferment. and Bioeng. - 1991. - Vol. 71, N 4. - P278-280
Перевод заглавия: Активация эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из Arthrobacter protophormiae различными сахарами
Аннотация: Очищ. эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза (КФ 3.2.1.96) из Arthrobacter protophormiae активируется в 1,5-2 раза при добавлении глюкозы, маннозы, N-ацетилглюкозамина и 'бета'-аллозы, а также некоторых дисахаридов, напр. целлобиозы, гентибиозы, ди-N-ацетилхитобиозы. Галактоза и N-ацетилгалактозамин, а также полисахариды не влияют на активность фермента. Япония, Fac. Agr., Kagawa Univ., Kagawa 761-07.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ARTHROBACTER PROTOPHORMIAE (BACT.)
АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА*ЭНДО-БЕТА-N

АКТИВАЦИЯ САХАРАМИ


Доп.точки доступа:
Takegawa, Kaoru; Nakoshi, Masanao; Yamamoto, Kenji; Tachikura, Tatsurokuro; Iwahara, Shojiro


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 93.07-04М4.378

   

    Activity of 'альфа'-mannosidase and 'бета'-N-acetylglucoseaminidase in keratinocytes from healthy individuals and psoriatics [Text] / Iva Paskaleva [et al.] // Dermatol. Monatsschr. - 1992. - Vol. 178, N 7. - P320-322 . - ISSN 0044-4197
Перевод заглавия: Активность 'альфа'-маннозидазы и 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы в кератиноцитах от здоровых лиц и больных псориазом
Аннотация: Из биопсийных образцов кожи 5-и здоровых лиц и 3-х б-ных псориазом выделяли кератиноциты. Методом флуоресценции в культивируемых клетках измеряли активность 'альфа'-маннозидазы (I) и 'бета'-N-ацетилглюкозамидиназы (II). Активность I выражали в нмоль 4-метилимбеллферон-'альфа'-D-маннопиранозида/10{6} клеток/ч, активность II - в нмоль 4-метилимбеллферон-2-ацетамид-2-дезокси-'бета'D-глюкопиранозида/10{6} клеток/ч. Активность I и II в кератиноцитах от б-ных псориазом соотв. составляла 4,83'+-' '+-'0,59 и 118,42'+-'5,99, а в кератиноцитах от здоровых лиц соотв. 11,11'+-'1,76 и 203'+-'71,92. Снижение активности I и II цитах от б-ных псориазом соотв. составляла 4,83'+-'0,59 и 118,42'+-'5,99, а в кератиноцитах от здоровых лиц соотв. 11,11'+-'1,76 и 203'+-'71,92. Снижение активности I и II в кератиноцитах у б-ных псориазом связывают с утечкой этих ферментов во внеклеточ. пространство. Болгария, National Center of Cardio Vascular Diseases, 65 Miko Papo Str., 1305 Sofia. Библ. 18.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.45
Рубрики: КОЖА
КЕРАТИНОЦИТЫ

АЛЬФАМАННОЗИДАЗА

БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ПСОРИАЗ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Paskaleva, Iva; Bohm, F.; Meffert, H.; Sonnichsen, N.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.01-04Т4.259

    Bernard, A.

    Cadmium, NAG activity, and 'бета'[2]-microglobulin in the urine of cadmium pigment workers [Text] / A. Bernard, K. Lauwerys // Brit. J. Ind. Med. - 1989. - Vol. 46, N 9. - P679-680 . - ISSN 0007-1072
Перевод заглавия: Кадмий, активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы и 'бета'[2]-микроглобулин в моче у работающих с кадмиевым пигментом
Аннотация: Письмо в редакцию по поводу публикации Kawada e. a. (Ibid., 1989, 46, 5, 52), в к-рой для диагностики степени поглощения Cd при его производственном воздействии рекомендуется определять в моче не конц-ию 'альфа'[2]-микроглобулина (МГ), а активность 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (НАГ), как более чувствительного индикатора. На основе анализа приведенных таблиц авт. письма считают, что из 61 обследованного число лиц с повышенными значениями НАГ было меньше, чем с повышенным выведением МГ. По их мнению, активность НАГ в моче отражает не степень поражения проксимальных почечных канальцев почек Cd, а накопление Cd в почках. Приведен также ответ авт. обсуждаемой статьи, к-рые подчеркиваются, что связь уровня МГ в моче с дозой Cd незначительна и вариабельность конц-ий МГ в моче рабочих, подвергавшихся воздействию Cd, больше, чем у лиц, не имевших профессионального контакта с ним, что снижает значение теста с МГ как индикатора действия малых доз Cd. Авт. рассматривают выведение НАГ именно как ранний индикатор накопления Cd еще до того момента, когда Cd вызовет дисфункцию почечных канальцев и повышение уровня МГ в моче. Библ. 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.51.17.05
Рубрики: КАДМИЙ
ПРОИЗВОДСТВЕННОЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ

БИОМОНИТОРИНГ

МОЧА

БЕТА 2-МИКРОГЛОБУЛИН

БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА


Доп.точки доступа:
Lauwerys, K.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.02-04Т4.69

   

    Biological monitoring of dichloropropene: Air concentrations, urinary metabolite, and renal enzyme excretion [Text] / John D. Osterloh [et al.] // Arch. Environ. Health. - 1989. - Vol. 44, N 4. - P207-213 . - ISSN 0003-9896
Перевод заглавия: Биологический мониторинг дихлорпропена: концентрации в воздухе, метаболиты в моче и экскреция ферментов почками
Аннотация: У 15 с.-х. рабочих, занятых на распылении фумиганта цис- и транс-1,3-дихлорпропена (I), конц-ия к-рого в воздухе колебалась от 0,26 до 9,39 мг/м{3}, составив в среднем 2,56 мг/м{3}, определяли в моче содержание метаболита I N-ацетил-S-(цис-3-хлорпроп-2-этил)-цистеина (II), к-рое составило 0,18-33,02 мкг/мл (ср. - 2,7 мкг/мл), и экскрецию с мочой N-ацетилглюкозаминидазы (АГМ), к-рая составила 1-18 милиед/мл (среднее значение 5,08 мед/мл или 2,63 мд/мг креатинина). Отмечают высокую корреляцию между суммарным уровнем воздействия I (мг*мин/м{3}) и экскрецией с мочой II за 24 ч (в мг) или АГМ за 24 ч (в мкг/мг креатинина мочи). Считают, что эта корреляция позволяет выявлять предклинические симптомы нефротоксичности I при его профессиональном воздействии. США, Northern California Occup. Health Center, San Francisco General Hospital, San Francisco, CA. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: ДИХЛОРПРОПЕН
МЕТАБОЛИЗМ

МОЧА

СОДЕРЖАНИЕ

БИОМОНИТОРИНГ

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА-N

НЕФРОТОКСИЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Osterloh, John D.; Wang, Rhoda; Schneider, Frank; Maddy, Keith


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 08.10-04И8.80

   

    Bovine mucopolysaccaridosis type IIIB [Text] / L. Karageorgos [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2007. - Vol. 30, N 3. - P358-364 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Мукополисахаридоз типа III у крупного рогатого скота
Аннотация: У крупного рогатого скота выявлен мукополисахаридоз типа III, который вызывается гомозиготностью по миссенс-мутации E452K в гене 'альфа'-N-ацетилглюкозаминидазы, NAGLU. Клинически заболевание характеризуется прогрессирующей атаксией, нарушением равновесия, спотыкающейся походкой, раскачиванием при ходьбе. Первые признаки заболевания проявляются примерно в 2 года и прогрессирует в течение всей жизни животного. Австралия, Lysosomal Diseases Res. Unit, Dep. Genet., Children, Youth and Women's Hlth Service, North Adelaide 5006, South Australia. Библ. 11
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.23.59.02.25
Рубрики: МУКОПОЛИСАХАРИДОЗ
ТИПА III

МУТАЦИИ

МИССЕНС-МУТАЦИЯ E452K

ГЕН NAGLU

'АЛЬФА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

КРУПНЫЙ РОГАТЫЙ СКОТ


Доп.точки доступа:
Karageorgos, L.; Holl, B.; Bawden, M.J.; Hopwood, J.J.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04М1.91

    Brandelli, Adriano.

    Participation of glycosylated residues in the human sperm acrosome reaction: Possible role of N-acetylglucosaminidase [Text] / Adriano Brandelli, Patricia V. Miranda, Jorge G. Tezon // Biochim. et biophys. acta. Mol. Cell Res. - 1994. - Vol. 1220, N 3. - P299-304 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Участие гликозилированных остатков в акросомной реакции спермы человека: возможная роль N-ацетилглюкозаминидазы
Аннотация: Связывание сперматозоидов с zona pellucida опосредуется комплементарным белок-углеводным взаимодействием. Это связывание приводит к экзоцитозу акросом или к акросомной реакции. Авт. исследовали эффект различных неогликопротеинов (сахарные остатки ковалентно связывались с БСА) на акросомную р-цию спермы человека. Показано, что пара-аминофенил-N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминил-БСА (БСА-GlcNAc) и пара-аминофенил-'альфа'-D-маннопиранозил-БСА (БСА-Man) в конц-ии 1 мкг/мл были способны индуцировать акросомную р-цию, стимулируя последнюю в 3 раза в сравнении с контролем. В то же время другие негликопротеины имели только слабый эффект на этот процесс. Индукция акросомной р-ции БСА-GlcNAc ингибировалась N-ацетилглюкозамином, паранитрофенил-N-ацетилглюкозаминидом и очищ. р-римой 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазой. Индукция акросомной р-ции БСА-Man ингибировалась маннозой и лишь в слабой степени р-римой очищ. 'альфа'-маннозидазой. Эти данные позволяют предполагать, что связывающие участки для N-ацетилглюкозамина и маннозы участвуют в индукции акросомной р-ции. Молекулы 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы могут быть медиаторами в этом процессе. Аргентина. Inst. Biol. a. Med. Exptl., Buenos Aires, Библ. 35.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.21.15.11.19
Рубрики: АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА N
СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ

АКРОСОМНЫЕ РЕАКЦИИ

СПЕРМАТОЗОИДЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Miranda, Patricia V.; Tezon, Jorge G.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.06-04Б3.90

   

    Characterization of Bacillus sp. endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase and its application to deglycosylation of hen ovomucoid [Text] / Kenji Yamamoto [et al.] // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1998. - Vol. 28, N 3. - P235-242 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Характеристика эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы Bacillus sp. и ее применение для дегликозилирования яйцевой слизи куриных яиц
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА

ПРИМЕНЕНИЕ

ДЕГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ ЯЙЦЕВОЙ СЛИЗИ

BACILLUS SP. (BACT.)


Доп.точки доступа:
Yamamoto, Kenji; Tanaka, Tetsuki; Fujimori, Kenya; Kang, Chun-Shik; Ebihara, Hitoshi; Kanamori, Jiro; Kadowaki, Setsu; Tochikura, Tatsurokuro; Kumagai, Hidehiko


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.09-04Т6.307

   

    Chlortenoxicam and renal function of normal human volunteers [Text] / S. J. Warrington [et al.] // Hum. Toxicol. - 1989. - Vol. 8, N 1. - P53-54 . - ISSN 0144-5952
Перевод заглавия: Хлортеноксикам и функция почек у здоровых испытуемых
Аннотация: Наблюдение было проведено на здоровых испытуемых в возрасте 19-29 лет, получавших противовоспалит. препарат хлортеноксикам (I) в дозе 2 мг 1 или 2 раза в день или в дозе 4 мг дважды в день на протяжении 14 дн. Отношение активности N-ацетилглюкозаминидазы к содержанию креатинина в моче нек-рых испытуемых на протяжении введения I или после него возрастало. У других испытуемых спорадически увеличивалось в моче содержание ретинол-связывающего белка. Частота возникновения обнаруженных изменений не зависела от схемы приема I. Сделан вывод об отсутствии у I нефротоксичности. Великобритания, Charterhouse Clinical Research Unit. Ltd., London, EC1M 6HR. Библ. 10.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.25.79
Рубрики: ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ СРЕДСТВА
ХЛОРТЕНОКСИКАМ

ПОЧКИ

КРЕАТИНИН

АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ЧЕЛОВЕК

НЕФРОТОКСИЧНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Warrington, S.J.; Dawnay, A.; Johnston, A.; Saul, S.; Turner, P.; Ferber, H.P.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 03.02-04И4.173

    Chowdhury, L.

    Responses of seminal vesicle and testicular 'бета'-glucuronidase and 'бета'-N-acetylglucosaminidase to testosterone and some metabolites in Heteropneustes fossilis (Bloch) [Text] / L. Chowdhury, K. P. Joy // J. Exp. Zool. - 2001. - Vol. 290, N 7. - P777-782 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Ответ 'бета'-глюкуронидазы и 'бета'-N-ацетилглюкозамидазы семенных пузырьков и семенников на тестостерон и некоторые метаболиты у мешкожаберного сома Heteropneuster fossilis
Аннотация: Интраперитонеальное введение тестостерона (Т) в течение 20 дн. вызывало дифференцированные ответы на активность 'бета'-глюкуронидазы (Гл) и 'бета'-N-ацетилглюкозамидазы (АГл) в семенных пузырьках (СП) и семенниках мешкожаберного сома на далеких от зрелости стадиях репродуктивного цикла (март). Низкие дозы T (0,25 или 0,5 мкг/г веса тела) не влияли на ферментную активность, тогда как более высокие дозы существенно ингибировали ее. В условиях in vitro добавление аскорбата и фруктозы (0,5-100 мМ) в инкубационную среду дифференцированно влияло на активность Гл и АГл. В концентрациях 0,5-1,0 мМ как фруктоза, так и аскорбат не давали эффекта, за исключением подавления активности АГл в семенниках при воздействии концентрацией 1,0 мМ аскорбата. При более высоких концентрациях (10, 50 и 100 мМ) аскорбат подавлял активность Гл и АГл дозо-зависимым образом. Концентрация фруктозы 10 мМ подавляла только активность АГл в семенниках, тогда как более высокие концентрации фруктозы (50 и 100 мМ) понижали однородно активность обоих ферментов дозо-зависимым образом. Добавление глюкозы не оказывало достоверного влияния на активность обоих ферментов при всех использованных концентрациях. Предполагается, что ингибиторный эффект Т на ферментную активность может опосредоваться андроген-зависимыми метаболитами, такими как фруктоза и аскорбат. Индия, Dep. of Zool., Banaras Hindu Univ., Varanasi, 221005. Табл. 2. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.25.39
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
'БЕТА'-ГЛЮКУРОНИДАЗА

'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

АКТИВНОСТЬ

СЕМЕННИКИ

СЕМЕННЫЕ ПУЗЫРЬКИ

МЕШКОЖАБЕРНЫЙ СОМ

ГОРМОНАЛЬНАЯ ОБРАБОТКА

ТЕСТОСТЕРОН

РЕГУЛИРУЮЩЕЕ ДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Joy, K.P.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.12-04Б3.25

   

    Cloning and overexpression of 'бета'-N-acetylglucosaminidase encoding gene nagA from Aspergillus oryzae and enzyme-catalyzed synthesis of human milk oligosaccharide [Text] / Ichiro Matsuo [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2003. - Vol. 67, N 3. - P646-650 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Клонирование и сверхэкспрессия гена nagA из Aspergillus oryzae, кодирующего 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу, и катализируемый ферментом синтез олигосахаридов женского молока
Аннотация: Из мицелиальных грибов Aspergillus oryzae выделен кодирующий 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазу ген и обозначен nagA. Кодируемый nagA полипептид состоит из 600 аминокислотных остатков и похож на глюкозаминидазы и гексозаминидазы различных эукариотов. Рекомбинантный штамм A. oryzae содержащий ген nagA под контролем усовершенствованного промотора glaA, синтезирует больше 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (по сравнению с исходным) при твердофазном культивировании на пшеничных отрубях. Фермент очищен из грубых экстрактов культуры колоночной хроматографией на Q-Sepharose и Sephacryl S-200. Его использовали для синтеза лакто-N-триозы II, содержащейся в женском молоке. При обратимой реакции гидролиза из лактозы и D-N-ацетилглюкозамина синтезированы лакто-N-триоза II и ее изомер с выходом 0,21% и 0,15% соответственно. Япония, Dep. Biotechnol., Univ. Tokyo, 1-1-1 Yayov, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8657. Библ. 17
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ASPERGILLUS ORYZAE (FUNGI)
'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ГЕН NAGA

КЛОНИРОВАНИЕ

СВЕРХЭКСПРЕССИЯ

ПОД ПРОМОТОРОМ GLAA

ОЧИСТКА

ЛАКТОТРИОЗА

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ СИНТЕЗ

ОЛИГОСАХАРИДЫ ЖЕНСКОГО МОЛОКА


Доп.точки доступа:
Matsuo, Ichiro; Kim, Sunhwa; Yamamoto, Yuichi; Ajisaka, Katsumi; Maruyama, Jun-ichi; Nakajima, Harushi; Kitamoto, Katsuhiko


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.04-04Б2.276

   

    Complementation of a 'ДЕЛЬТА'ccpA mutant of Lactobacillus casei with CcpA mutants affected in the DNA- and cofactor-binding domains [Text] / Carlos D. Esteban [et al.] // Microbiology. - 2004. - Vol. 150, N 3. - P613-620 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Комплементация мутанта 'ДЕЛЬТА'ccpA Lactobacillus casei с мутантами CcpA влияет на ДНК- и кофактор-связывающие домены
Аннотация: Сконструировали штамм Lactobacillus casei с делецией 'ДЕЛЬТА'ccpA и использовали для изучения влияния углеродной катаболитной репрессии (CCR) на активность N-ацетилглюкозоаминидазы и рост семи мутантов CcpA, полученных путем сайт-направленного мутагенеза. Две замещенные аминокислоты были локализованы в ДНК- и кофактор (P-Ser-HPr)-связывающих доменах. Мутации в ДНК-связывающих доменах приводили к утрате CCR, но мутации в кофактор-связывающем домене имели фенотип, отличающийся от наблюдаемого ранее в B. megaterium. Две из них, S80L и T3071 приводили к значительному повышению репрессии. Не обнаружили корреляции между влиянием мутаций CcpA на рост и на энзиматическую активность. Испания, Dep. of Biotechnol., Inst. de Agroquimica y Tecnol. de Alimentos (IATA-CSIC), Poligno de la Coma s/n, Apartado de Correos (PO Box) 73, 46100-Burjassot, Valencia. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

СТРУКТУРА

ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

КОФАКТОР-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

ФУНКЦИЯ

LACTOBACILLUS CASEI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Esteban, Carlos D.; Mahr, Kerstin; Monedero, Vicente; Hillen, Wolfgang; Perez-Martinez, Gaspar; Titgemeyer, Fritz


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.157

   

    Detection of a staphylococcal endo-'бета'-Nacetylglucosaminidase using polyacrylamide gels [Text] / Motoyuki Sugai [et al.] // J. Microbiol. Meth. - 1991. - Vol. 13, N 1. - P11-16 . - ISSN 0167-7012
Перевод заглавия: Обнаружение стафилококковой эндо-'бета'-Nацетилглюкозаминидазы с использованием полиакриламидных гелей
Аннотация: Для обнаружения бактериологических ферментов разработан метод определения активности в геле (МДФАГ). После ЭФ ферментов в присутствии ДСН по Лэммли ферментативная активность выявляется в геле как просвечивающая полоса, возникающая вследствие лизиса бактерий в геле, содержащем бактериальные Кл Micrococcus luteus. В качестве модельного фермента использовалась эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза из Staphylococcus aureus шт, FDA 209Р с целью сравнения МДФАГ с турбидометрическим методом. Предел обнаружения МДФАГ 100 пг фермента. Обсуждаются преимущества МДФАГ. Библ. 17. Япония, Dep. of Microbiol., Hiroshima Univ. Sch. of Dentistry, Hiroshima.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДО-БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
STAPHYLOCOCCUS AUREUS FDA 209 Р (BACT.)

БАКТЕРИОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ

ОБНАРУЖЕНИЕ

ПААГ

ЭЛЕКТРОФОРЕЗ

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

ВКЛЮЧЕНИЕ В ПААГ


Доп.точки доступа:
Sugai, Motoyuki; Komatsuzawa, Hitoshi; Tomita, Shinichi; Akiyama, Tomoko; Miyake, Yoichiro; Suginaka, Hidekazu


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 15.01-04Б1.22

   

    Disease correction by combined neonatal intracranial AAV and systemic lentiviral gene therapy in Sanfilippo Syndrome type B mice [Text] / C. D. Heldermon [et al.] // Gene Ther. - 2013. - Vol. 20, N 9. - P913-921 . - ISSN 0969-7128
Перевод заглавия: Коррекция симптомов заболевания при комбинированной генотерапии синдрома Санфилиппо типа В у мышей с помощью неонатального внутричерепного введения AAV и системного введения лентивирусов
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ МОДЕЛИ
МУКОПОЛИСАХАРИДОЗ

ТИП III В

НАСЛЕДСТВЕННЫЕ МЕТАБОЛИЧЕСКИЕ НАРУШЕНИЯ

МЫШИ

ГЕНОТЕРАПИЯ

N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

СПОСОБЫ ДОСТАВКИ

АДЕНОАССОЦИИРОВАННЫЕ ВИРУСЫ

ЛЕТИВИРУСЫ

КОМБИНИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Heldermon, C.D.; Qin, E.Y.; Ohlemiller, K.K.; Herzog, E.D.; Brown, J.R.; Vogler, C.; Hou, W.; Orrock, J.L.; Crawford, B.E.; Sands, M.S.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.10-04Я6.311

   

    Dynamic O-glycosylation of nuclear and cytosolic proteins. Cloning and characterization of a neutral, cytosolic 'бета'-N-acetylglucosaminidase from human brain [Text] / Yuan Gao [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 13. - P9838-9845 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Динамическое O-гликозилирование ядерных и цитозольных белков: клонирование и характеристика нейтральной цитозольной 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из мозга человека
Аннотация: Ядерные и цитозольные белки подвергаются динамической модификации - временному присоединению и удалению остатков GlcNAc и фосфатных групп. Клонирована 'бета'-GlcNAc-даза мозга человека, отщепляющая остатки GlcNAc, связанные с Ser/Thr. Фермент (M[r]'ЭКВИВ'130 кД) состоит из 916 остатков аминокислот, pI=4,63, pH[опт.]'ЭКВИВ'5,5-7, ингибируется GlcNAc (но не GalNAc), находится, главным образом, в цитоплазме клеток всех тканей человека (больше всего в мозге, плаценте и поджелудочной железе). Обсуждается значение динамического O-гликозилирования/фосфорилирования и связь его с различными заболеваниями (диабет, рак, нейродегенерация). США, J. Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21205-2185. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.27.01
Рубрики: 'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Gao, Yuan; Wells, Lance; Comer, Frank I.; Parker, Glendon J.; Hart, Gerald W.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 02.09-04М3.194

   

    Dynamic O-glycosylation of nuclear and cytosolic proteins. Cloning and characterization of a neutral, cytosolic 'бета'-N-acetylglucosaminidase from human brain [Text] / Yuan Gao [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 13. - P9838-9845 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Динамическое O-гликозилирование ядерных и цитозольных белков: клонирование и характеристика нейтральной цитозольной 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы из мозга человека
Аннотация: Ядерные и цитозольные белки подвергаются динамической модификации - временному присоединению и удалению остатков GlcNAc и фосфатных групп. Клонирована 'бета'-GlcNAc-даза мозга человека, отщепляющая остатки GlcNAc, связанные с Ser/Thr. Фермент (M[r]'ЭКВИВ'130 кД) состоит из 916 остатков аминокислот, pI=4,63, pH[опт.]'ЭКВИВ'5,5-7, ингибируется GlcNAc (но не GalNAc), находится, главным образом, в цитоплазме клеток всех тканей человека (больше всего в мозге, плаценте и поджелудочной железе). Обсуждается значение динамического O-гликозилирования/фосфорилирования и связь его с различными заболеваниями (диабет, рак, нейродегенерация). США, J. Hopkins Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21205-2185. Библ. 45
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: 'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Gao, Yuan; Wells, Lance; Comer, Frank I.; Parker, Glendon J.; Hart, Gerald W.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.117

   

    Effect of deglycosylation of N-linked sugar chains on glucose oxidase from Aspergillus niger [Text] / Kaoru Takegawa [et al.] // Biochem. and Cell Biol. - 1989. - Vol. 67, N 8. - P471 . - ISSN 0829-8211
Перевод заглавия: Влияние дегликозилирования N-присоединенных сахарных цепей на глюкозооксидазу из Aspergillus niger
Аннотация: Глюкозооксидаза (КФ 1.1.3.4; I) из A. niger содержит 10- 16% углеводов. Исследовали действие эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (II) из Flavobacterium sp. на I с целью выяснения роли N-присоединенных углеводов. II отщепляла 'ЭКВИВ'30% N-связанных сахаров от I. Каталитические св-ва нативной I и I с уменьшенным содержанием углеводов были идентичны: величины К37 и 38 мМ соответственно, оптимумы при pH 5,0-6,0, но конц-ии (NH[4])[2]SO[4], необходимые для осаждения этих ферментов, различались: 66 и 59% соответственно. Ни одна из форм I не теряла активности после 100 циклов замораживания - оттаивания или после обработки протеазами. Однако, I с уменьшенным содержанием углеводов осаждалась при меньшей конц-ии ТХУ (0,6%) чем нативная I (1,1%). Эти результаты показывают, что N-присоединенные углеводные цепи обусловливают высокую растворимость I в воде. Получены доказательства, что I содержит не только N-, но и O-присоединенные углеводы. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 22. Япония, Dep. of Bioresource Sci. Fac. of Agr., Kagawa Univ., Miki-cho, Kagawa 761- 07.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ГЛЮКОЗООКСИДАЗА
ДЕГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)

ЭНДО-БЕТА-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ВЛИЯНИЕ

FLAVOBACTERIUM (BACT.)


Доп.точки доступа:
Takegawa, Kaoru; Fujiwara, Kentaro; Iwahara, Shojiro; Yamamoto, Kenji; Tochikura, Tatsurokuro


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.09-04И2.27

    El, Moudni Brahim.

    Purification and characterization of N-acetylglucosaminidase from Trypanosoma cruzi [Text] / Moudni Brahim El, Maria-Helene Rodier, Jean-Louis Jacquemin // Exp. Parasitol. - 1996. - Vol. 83, N 2. - P167-173 . - ISSN 0014-4894
Перевод заглавия: Очистка и характеристика N-ацетилглюкозаминидазы из Trypanosoma cruzi
Аннотация: В бесклеточных экстрактах T. cruzi выявлена активность N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминидазы (ГА) по ее способности гидролизовать флуорогенный субстрат 4-метилумбеллиферил-N-ацетил-'бета'-D-глюкозаминид (I). Фермент был очищен до гомогенности путем ионообменной и гельпроникающей ВЭЖХ. Мол. масса ГА составила 48 кД; она мигрировала при ЭФ в ПААГ в невосстановительных условиях в виде единственной полосы. pH оптимум активности ГА составил pH 5,4, а изоэлектрическая точка - pH 4,2. Величина K[m] по I равнялась 1,5 мМ. Активность ГА эффективно ингибировалась Hg{2+}, Ag{+}, слабее - Cu{2+}, NaCl и ЭДТА и совсем не ингибировалась азидом, цианидом, Ba{2+} и дитиотрейтолом. Франция, Centre Hosp. Univ. La Miletrie, BP.577, 86021, Poitiers Cedex. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Rodier, Maria-Helene; Jacquemin, Jean-Louis


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.11-04Я6.112

   

    Endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase, an enzyme involved in processing of free oligosaccharides in the cytosol [Text] / Tadashi Suzuki [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99, N 15. - P9691-9696 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидаза - фермент, участвующий в процессинге свободных олигосахаридов в цитозоле
Аннотация: После N-гликозилирования белков остается значительная часть свободных олигосахаридов, которые транспортируются в цитозоль, где подвергаются катаболизму, в т. ч. под действием эндо-GlcNAc-дазы. Этот фермент выделен из яйцевода курицы, очищен в 11 стадий в 150 000 раз и его первичная структура (частично) установлена. Аналогичный фермент человека состоит из 743 остатков и не содержит сигнальной последовательности, что подтверждает локализацию его в цитозоле. кДНК фермента экспрессирована в клетках COS-7, ферментативная активность обнаружена в растворимой фракции. Обсуждается гомология эндо-'бета'-GlcNAc-дазы у высших эукариот. США, Dep. Biochem. & Cell Biol., St. Univ. New York, Stony Brook, NY 11794-5215. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ЯЙЦЕВОДЫ

КУРЫ

ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

ПРОЦЕССИНГ СВОБОДНЫХ ОЛИГОСАХАРИДОВ

АНАЛОГИЧНЫЙ ФЕРМЕНТ

ЧЕЛОВЕК

ГОМОЛОГИЯ


Доп.точки доступа:
Suzuki, Tadashi; Yano, Keiichi; Sugimoto, Seiji; Kitajima, Ken; Lennarz, William J.; Inoue, Sadako; Inoue, Yasuo; Emori, Yasufumi


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.164

   

    Enhanced transglycosylation activity of Arthrobacter protophormiae endo-'бета'-N-acetylglucosaminidase in media containing organic solvents [Text] / Jian-Qiang Fan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17723-17729 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Повышение трансгликозилирующей активности эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы Arthrobacter protophormiae в средах, содержащих органические растворители
Аннотация: Изучали влияние орг. р-рителей на трансгликозилирующую активность эндо-'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (ЭГА) A. protophormiae. В водном р-ре выход катлизируемого ЭГА трансгликозилирования N-ацетил-D-глюкозамина (акцептор, 0,5 М) под действием донора Man[9]GlcNAc[2]Asn составляет 32%. В присутствии 30% (по объему) ацетона, диоксана, диметилформамида, диметилсульфоксида, этанола или метанола выход трансгликозилирования становится равным 89,4, 12,6, 27,5, 77,6, 55,8 и 74,9% соотв. Однако только в присутствии 30% ацетона или диметилсульфоксида или 20% диметилформамида ЭГА полностью сохраняет каталитическую активность в течение 30 мин. Для проявления трансгликозилирующей активности ЭГА конц-ия N-ацетил-D-глюкозамина должна быть не ниже 0,2 М. N-Ацетил-D-галактозамин, галактоза, аллоза и 3-дезоксиглюкоза не могут служить акцепторами катализируемой ЭГА р-ции трансгликозилирования. США, Dep. Biol., Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДО-'БЕТА'-N-АЦЕТИЛГЛЮКОЗАМИНИДАЗА
ТРАНСГЛИКОЗИЛИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ

ОРГАНИЧЕСКИЕ РАСТВОРИТЕЛИ

ВЛИЯНИЕ

ARTHROBACTER PROTOPHORMIAE


Доп.точки доступа:
Fan, Jian-Qiang; Takegawa, Kaoru; Iwahara, Shojiro; Kondo, Akihiro; Kato, Ikunoshin; Abeygunawardana, Chitrananda; Lee, Yuan C.


 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-111 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)