Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Russel, Marjorie$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.294

   

    The C-terminal domain of the secretin PuID contains the binding site for its cognate chaperone, PuIS, and confers PuIS dependence on pIV{f1} function [Text] / Simon Daefler [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 24, N 3. - P465-475 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: С-концевой домен секретина PulD содержит сайт связывания родственного ему шаперона PulS и придает зависимость от PulS функции pIV{f1}
Аннотация: В системе секреции пуллуланазы ассоциированный с внешней мембраной липопротеин PulS (I), необходим как для целостности, так и для правильной конфигурации во внешней мембране секретина PulD (II). Показано, что сайт связывания с I расположен в С-концевом домене II длиной 65 остатков. Присоединение этого домена II к секретину pIV (III) нитевидного фага f1 или к неродственному связывающему мальтозу белку MalE делает стабильность III и белка MalE зависящей от 1. Химерный белок, состоящий из III и С-концевого домена II, поддерживает сборку фага f1 в клетках Escherichia coli только при наличии правильно локализованного I. Образование in vivo комплекса между химерным белком и I обнаружено методами коиммунопреципитации и аффинной хроматографии. США, Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: СЕКРЕЦИЯ
ПУЛЛУЛАНАЗА

СИСТЕМА СЕКРЕЦИИ

СЕКРЕТИН

СЕКРЕТИН PULD

САЙТЫ СВЯЗЫВАНИЯ PULS

ЛИПОПРОТЕИН PULS

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Daefler, Simon; Guilvout, Ingrid; Hardie, Kim R.; Pugsley, Anthony P.; Russel, Marjorie


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.465

   

    Expression and localization of HrpA1, a protein of Xanthomonas campestris pv. vesicatoria essential for pathogenicity and induction of the hypersensitive reaction [Text] / Kai Wengelnik [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 4. - P1061-1069 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экспрессия и локализация белка HrpA1 Xanthomonas campestris pv. vesicatoria, необходимого для индукции патогенности и реакции гиперчувствительности
Аннотация: У фитопатогенной бактерии Xanthomonas campestris pv. vesicatoria (вызывает пятнистость перца и томатов) идентифицирован ген hrpA, к-рый участвует в индукции патогенности у совместимых хозяев и реакции гиперчувствительности у несовместимых хозяев. Сайт начала транскрипции этого гена локализован в гене hrpB8, являющемся дистальным в опероне hrpB. Анализ аминокислотной последовательности белка HrpA1 показал наличие сигнальной N-терминальной последовательности и отсутствие других трансмембранных доменов. С использованием иммунологических методов этот белок был локализован в наружной бактериальной мембране, что свидетельствует о его участии в работе системы секреции белков Hrp. При экспрессии белка HrpA1 в гетерологичной системе (Escherichia coli) была показана активация pep-оперона. США, Rockefeller Univ., NY, NY 10021. Библ. 75
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
HRP A1

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

МЕМБРАНЫ

СЕКРЕЦИЯ

HRP БЕЛКИ

ГЕНЫ

ГЕН HRP ПАТОГЕННОСТИ

ГЕН HRP ГИПЕРЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

XANTHOMONAS CAMPESTRIS (BACT.)

PV. VESICATORIA


Доп.точки доступа:
Wengelnik, Kai; Marie, Corinne; Russel, Marjorie; Bonas, Ulla


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.162

    Russel, Marjorie.

    Macromolecular assembly and secretion across the bacterial cell envelope: Type II protein secretion systems [Text] / Marjorie Russel // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 279, N 3. - P485-499 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Сборка и секреция макромолекул через оболочку бактериальных клеток: системы секреции белков типа II
Аннотация: Обзор. Рассмотрены гены, белки и субстраты бактериальных систем секреции белков типа II. К ним относятся системы Puc Klebsiella oxytoca, Out Erwinia chrysanthemi и E. carotovora, Xcp Pseudomonas aeruginosa, Exe Aeromonas hydrophila, Eps Vibrio cholerae и Sps A. hydrophila. Эти системы секретируют гидролитические ферменты (например, целлюлозу и пектиназу) у патогенов растений и протеазы и токсины у патогенов животных. Escherichia coli K-12 также имеет полный набор генов системы секреции типа II, но он не экспрессируется при нормальных условиях роста. США, Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 135
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
СЕКРЕЦИЯ

СИСТЕМЫ ТИПА II

СБОРКА

БАКТЕРИИ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 135



4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.08-04Б1.62

    Feng-Jian, Feng-Jian.

    A trans-envelope protein complex needed for filamentous phage assembly and export [Text] / Feng-Jian Feng-Jian, Peter Model, Marjorie Russel // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 34, N 4. - P745-755 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Пересекающий оболочку белковый комплекс, необходимый для сборки и экспорта нитевидного фага
Аннотация: Сборка и экспорт нитевидных фагов (НФ) требует 4 некапсидных белков: белка внешней мембраны pIV (I), белков внутренней мембраны pI (II) и pIX (III) и цитоплазматич. клеточного белка тиоредоксина (IV). Химич. сшивки целых клеток обнаружили транс-мембранный комплекс, содержащий I и II. Образование этого комплекса защищает II от протеолитич. расщепления эндогенной протеазой. Эта защита требует также III, идентичного С-концу I. Это показало, что III, требующийся для сборки НФ, также входит в комплекс. Этот комплекс обнаружен в отсутствие др. белков и ДНК НФ и представляет первую преинициирующую стадию морфогенеза НФ. Изучение защиты от протеаз позволило предположить, что преинициирующий комплекс превращается в инициирующий после связывания IV, ДНК НФ и инициирующего минорного белка оболочки. США, Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 52
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
НИТЕВИДНЫЕ ФАГИ

МОРФОГЕНЕЗ

СБОРКА

БЕЛОК ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ

БЕЛОК ВНУТРЕННЕЙ МЕМБРАНЫ PI

БЕЛОК PIX

ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ

БЕЛОК ТИОРЕДОКСИН

ДНК

ИНИЦИИРУЮЩИЙ МИНОРНЫЙ БЕЛОК


Доп.точки доступа:
Model, Peter; Russel, Marjorie


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.04-04Б2.263

   

    Structure of the filamentous phage pIV multimer by cryo-electron microscopy [Text] / Natacha Opalka [et al.] // J. Mol. Biol. - 2003. - Vol. 325, N 3. - P461-470 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Исследование мультимерной структуры белка pIV методом криоэлектронной микроскопии
Аннотация: Гомомультимерный белок pIV образует канал, необходимый для сборки и экспорта филаментного фага через наружную мембрану Escherichia coli. С помощью криоэлектронной микроскопии определили трехмерную структуру pIV с разрешением 22A. Установили наличие бочкоподобного комплекса диаметром 13,5 нм и длиной 24 нм, образующего димер из единиц мультимера. Каждая из единиц мультимера включала три цилиндрических домена, обозначенных как N, M и С-кольца. N-концевой район pIV идентифицировали как N-кольцо, а С-концевой - как С-кольцо. Большие поры, диаметром 6-8 нм, проходили через середину мультимера, но в центральном домене были закрыты. Поры по размеру были меньше фаговых частиц. Полученные данные привели к заключению о том, что pIV мультимер подвергается большим конформационным изменениям во время фагового транспорта с реорганизацией центрального домена к открытию пор и расширению N-кольца до диаметра фаговых частиц в 6,5 нм
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФИЛАМЕНТНЫЙ ФАГ

ПЕРЕНОС

НАРУЖНАЯ МЕМБРАНА

БЕЛОК

ГОМОПОЛИМЕРНЫЙ БЕЛОК PIV

СТРУКТУРА

ДОМЕНЫ N, M, C

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Opalka, Natacha; Beckmann, Roland; Boisset, Nicolas; Simon, Martha N.; Russel, Marjorie; Darst, Seth A.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.07-04Б1.229

   

    Low-frequency infection of Fbacteria by transducing particles of filamentous bacteriophages [Text] / Marjorie Russel [et al.] // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 11. - P5312-5316 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идущая с низкой частотой инфекция бактерий Fтрандуцирующими частицами нитевидных бактериофагов
Аннотация: Нитевидные фагоподобные частицы (НФЧ) фагов F1 или Ike, содержащие однонитевые ДНК плазмид pD8 и pJH16 (несут начало репликации и сигнал упаковки фага f1) или pHUN1 (несет начало репликации и сигнал упаковки фага Ike) способны заражать Кл E. coli Fс частотой 'ПРИБЛ='106}. Это заражение вызывается целыми НФЧ и зависит от продуктов клеточных генов tolQ, tolR и tolA. Частота заражения увеличивается в 100 раз в присутствии 50 мМ CaCl[2], что, вероятно, связано с увеличением конц-ии НФЧ на поверхности Кл. США, Rockefeller Univ., New York, NY 10021-6399. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
НИТЕВИДНЫЕ ФАГИ

ПЛАЗМИДЫ

ДНК ОДНОНИТЕВАЯ

ПЛАЗМИДА PD8

ПЛАЗМИДА PJH16

ПЛАЗМИДА PHUN1

ESCHERICHIA COLI

ИНФИЦИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Russel, Marjorie; Whirlow, Heather; Sun, Tai-Ping; Webster, Robert E.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.122

   

    Crystallization and preliminary X-ray characterization of thioredoxin reductase from Escherichia coli [Text] / John Kuriyan [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 22. - P12752-12753 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительная рентгеновская характеристика тиоредоксинредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: Единичные кристаллы тиоредоксинредуктазы (I) из E. coli, пригодные для рентгеновского дифракционного анализа, были получены при комнатной т-ре методом диффузии в парах из белкового р-ра (10-20 мг/мл) против 35%-ного р-ра полиэтиленгликоля, содержащего 200 мМ сульфата аммония. Кристаллы хорошего кач-ва появлялись спонтанно только из белкового р-ра, хранившегося более одного года при 4'ГРАДУС' С, хотя крупные единичные кристаллы образовывались и из свежеприготовленного р-ра I. Кристаллы I относятся к пространственной группе Р6[3]22 (А=b=123,8 A, с=81,6 A) с одним мономером фермента (Mr 34,5 кД) в кристаллографической асимметричной ячейке. Кристаллы I позволяют достичь разрешения 2 A. США, Rockefeller Univ., New York, NY 10021.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ

РЕНТГЕНОВСКИЙ ДИФРАКЦИОННЫЙ АНАЛИЗ

ESCHERICHIA OLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kuriyan, John; Wong, Lim; Russel, Marjorie; Model, Peter


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.529

    Russel, Marjorie.

    Thioredoxin or glutaredoxin in Escherichia coli is essential for sulfate reduction but not for deoxyribonucleotide synthesis [Text] / Marjorie Russel, Peter Model, Arne Holmgren // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 4. - P1923-1929 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Тиоредоксин или глутаредоксин у Escherichia coli существенны для восстановления сульфата, но не для синтеза дезоксирибонуклеотидов
Аннотация: Ранее было показано, что двойной мутант trx A grx A Escherichia coli, лишенный тиоредоксина (I) и глутаредоксина (II), нежизнеспособен в отсутствие дополнительной мутации Х. Найдено, что Х является мутацией cys A. Эти данные позволяют предположить, что причиной нежизнеспособности trx A grx A является накопление 3'-фосфоаденозин-5'-фосфоносульфата (III)-промежуточного продукта пути ассимиляции сульфата (V). Избыток цистина (V), достаточный для репрессии пути ассимиляции IV, делает излишней мутацию Х и предотвращает гибель штамма А522 cys+ trx A grx A. Мутации cys A или cys C, блокирующие синтез III, защищают клетки от летального действия дефицита I и II даже в отсутствие избытка V. Клетки, лишенные I и II, требуют V или глутатиона для роста в минимальной среде, но имеют активную систему восстановления рибонуклеотидов. Следовательно, у E. coli должен быть третий донор Н, используемый рибонуклеотидредуктазой. Библ. 30.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ А 223

МУТАНТЫ

МУТАНТ ПО ГЕНУ СИНТЕЗА 3'-ФОСФОАДЕНОЗИН-5'-ФОСФОСУЛЬФАТА CYSA

ХАРАКТЕРИСТИКА

СВОЙСТВА

ГЕНЫ

ГЕН СИНТЕЗА 3'-ФОСФОАДЕНОЗИН-5'ФОСФОСУЛЬФАТА CYS A

ФУНКЦИИ

ТИОРЕДОКСИН

ГЛУТАРЕДОКСИН

ДОНОРЫ ВОДОРОДА


Доп.точки доступа:
Model, Peter; Holmgren, Arne


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.02-04Б1.112

   

    Phage shock protein, a stress protein of Escherichia coli [Text] / Janice L. Brissette [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 3. - P862-866 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Белок фагового шока, стресс-белок Escherichia coli
Аннотация: Инфекция Кл E. coli нитевидным фагом f1 приводит к индукции синтеза полипептида с м. м. 25 кД (I), отсутствующего в неинфицированных Кл. I продуцируется Кл, содержащими плазмиду pJLB31, в к-рой ген IV фага f1 находится под контролем промотора lacUV5. Синтез I индуцируется изопропил 'бета'-D-тиогалактопиранозидом (IPTG). Кл, содержащие векторную плазмиду, не продуцируют I. I выделен и получена кроличья АС к нему. Полученная сыв. реагировала с 25 кД белком, синтезированным в присутствии IPTG, и с белком, синтезированным в инфицированных фагом f1 Кл. Определена N-концевая последовательность аминок-т в 25 кД белке, названном белком фагового шока (Psp). Psp является интегральным мембранным белком. Уровень Psp более высокий в 'сигма'{3}{2} мутантных Кл, неспособных к установлению нормального ответа на т-рный шок. США, Rockefeller Univ., NY 10021. Ил. 7. Табл. 2. Библ. 40.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ F1

БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА

СИНТЕЗ

КУЛЬТУРЫ КЛЕТОК

БЕЛОК ФАГОВОГО ШОКА


Доп.точки доступа:
Brissette, Janice L.; Russel, Marjorie; Weiner, Lorin; Model, Peter


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.03-04Б1.263

   

    Cassettes of the f1 intergenic region [Text] / Joseph Heitman [et al.] // Nucl. Acids Res. - 1989. - Vol. 17, N 11. - P4413 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Кассеты межгенной области (фага) f1
Аннотация: Конструирована серия кассет, содержащих межгенную область фага f1. Кассеты содержат плазмиды pND118В, рEn- oriCla, pEve-oriCla, pJH16, к-рые м. б. вырезаны и клонированы в сайты EcoRI, ClaI или BglII. Ориентация м. б. определена перевариванием HinfI или С-тестом. Синтез ДНК правонаправленный от начала+нити. Могут наблюдаться некоторые отличия в эффективности репликации или упаковки в зависимости от ориентации и плазмидной локализации вставки. США, Rockefeller Univ., 1230 York Avenue, NY 10021. Ил. 1. Библ. 6.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ F1

КАССЕТЫ

ПЛАЗМИДЫ

МЕЖГЕННАЯ ОБЛАСТЬ

ЛОКАЛИЗАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Heitman, Joseph; Treisman, Jessica; Davis, Nicholas G.; Russel, Marjorie


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.11-04Б1.123

    Russel, Marjorie.

    Interchangeability of related proteins and autonomy of function: The morphogenetic proteins of filamentous phage f1 and IKe cannot replace one another [Text] / Marjorie Russel // J. Mol. Biol. - 1992. - Vol. 227, N 2. - P453-462 . - ISSN 0002-2836
Перевод заглавия: Взаимозаменяемость родственных белков и автономия функции: морфогенетические белки нитевидных фагов f1 и IKe не могут заменить друг друга
Аннотация: Нитевидные фаги f1 и IKe очень близки структурно, а их ДНК гомологичны на 55%. Изучена способность 4 индивидуальных белков фага f1 заменять эквивалентные белки фага IKe при сборке вирионов in vitro, и наоборот. Только связывающие однонитевую ДНК белки рV полностью взаимозаменяемы. Минорные капсидные белки р1Х не могут заменять свои гомологи при сборке гетерологичного фага. Белки рI и рIV, требующиеся для сборки вирионов, но не входящие в состав фаговых частиц, также не являются взаимозаменяемыми, хотя pIV{f}{1} стимулирует образование в очень небольшом количестве частиц фага IKe в отсутствие рIV{e}. Отсутствие взаимозаменяемости позволяет предположить, что эти морфогенетич. белки не функционируют автономно, а взаимодействую с одним или несколькими фаговыми белками. Способность некоторых гиперпродуцированных фаговых белков мешать сборке фаговых частиц f1 и IKe дикого типа позволила предложить модель, согласно к-рой сборка фагов зависит от взаимодействия белков рН и pIV. США, Rockefeller Univ., New York, NY 10021. Библ. 44.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ F1

ФАГ IKE

БЕЛКИ

ВЗАИМОЗАМЕНЯЕМОСТЬ

ФУНКЦИИ



 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)