СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Fetzner, Susanne$<.>)

Общее количество найденных документов : 25
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-25

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.087

Fetzner, Susanne.
Bacterial dehalogenases: biochemistry, genetics, and biotechnological applications [Text] / Susanne Fetzner, Franz Lingens // Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 58, N 4. - P641-685 . - ISSN 0146-0749
Перевод заглавия: Бактериальные дегалогеназы: биохимия, генетика и применение в биотехнологии
Аннотация: Обзор. Посвящен бактериальным дегалогеназам, к-рые катализируют отщепление галогенных заместителей от галоароматических соединений, галоалканов, галоспиртов и галокислот. Данные вещества составляют одну из самых больших групп соединений, загрязняющих окружающую среду, вследствие их широкого использования в качестве гербицидов, инсектицидов, фунгицидов, растворителей, гидравлических и теплопереносящих жидкостей и т. п. Даны сведения о различных механизмах дегалогенирования и ферментах, катализирующих эти р-ции. Рассмотрено семь способов ферментативного расщепления углерод-галогенной связи: восстановительное, кислородолитическое, гидролитическое и тиолитическое дегалогенирование, внутримолекулярное замещение, дегидрогалогенирование и гидратация. Обсуждаются аспекты биотехнологического применения бактериальных дегалогеназ в качестве промышленных биокатализаторов, а также соответствующих микробных систем для защиты окружающей среды и переработки отходов. Германия, Inst. fur Mikrobiologie der Univ. Hohenheim, D-70593 Stuttgart. Библ. 586.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕГАЛОГЕНАЗЫ БАКТЕРИЙ
АСПЕКТЫ ПРИМЕНЕНИЯ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ГАЛОГЕНЗАМЕЩЕННЫЕ СОЕДИНЕНИЯ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМЫ
ФЕРМЕНТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 586

Доп.точки доступа:
Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 95.06-04Б3.134

Fetzner, Susanne.
Bacterial dehalogenases: Biochemistry, genetics, and biotechnological applications [Text] / Susanne Fetzner, Franz Lingens // Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 58, N 4. - P641-685 . - ISSN 0146-0749
Перевод заглавия: Бактериальные дегалогеназы: биохимия, генетика и применение в биотехнологии
Аннотация: Обзор. Посвящен бактериальным дегалогеназам, к-рые катализируют отщепление галогенных заместителей от галоароматических соединений, галоалканов, галоспиртов и галокислот. Данные вещества составляют одну из самых больших групп соединений, загрязняющих окружающую среду, вследствие их широкого использования в качестве гербицидов, инсектицидов, фунгицидов, растворителей. гидравлических и теплопереносящих жидкостей и т.п. Даны сведения о различных механизмах дегалогенирования и ферментах, катализирующих эти р-ции. Рассмотрено семь способов ферментативного расщепления углерод-галогенной связи: восстановительное, кислородолитическое, гидролитическое и тиолитическое дегалогенирование, внутримолекулярное замещение, дегидрогалогенирование и гидратация. Обсуждаются аспекты биотехноногического применения бактериальных дегалогеназ в качестве промышленных биокатализаторов, а также соответствующих микробных систем для защиты окружающей среды и переработки отходов. Германия, Inst. fr Mikrobiologie der Univ. Hohenheim, D-70593 Stuttgart. Библ. 586

ГРНТИ	68.03.07

ВИНИТИ 681.03.07.17

Доп.точки доступа:
Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.78

Purification and characterization of isoquinoline 1-oxidoreductase from Pseudomonas diminuta 7, a novel molybdenum-containing hydroxylase [Text] / Martin Lehmann [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 15. - P11254-11260 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и характеристика новой молибден-содержащей гидроксилазы, изохинолин-1-оксидоредуктазы из Pseudomonas diminuta 7
Аннотация: Из изохинолин-деградирующей бактерии Pseudomonas diminuta 7 до гомогенного состояния очищена изохинолин-1-оксидоредуктаза, к-рая катализирует гидроксилирование изохинолина до 1-оксо-1,2-дигидроизохинолина, сопровождаемое восстановлением подходящего акцептора электронов. Нативный фермент является гетеродимером с мол. массой 95 кД, содержащим субъединицы с мол. массой 16 и 80 кД. В одном моле фермента содержится 0,85 г-атомов Mo, 3,95 г-атомов Fe, 3,9 г-атомов к-толабильной серы, 2,1 моль фосфата и 1 моль ЦМФ. ЦМФ и фосфат происходят из молибдоптерин-цитозиндинуклеотида молибдоптеринового кофактора. Предполагается, что железо и к-толабильная сера организованы в 2 кластера (2Fe-2S). Изоэлектрическая точка фермента расположена между pH 6,2 и 6,8. В качестве окисляемых субстратов служат цитохром c, феррицианид и несколько нефизиологических акцепторов электронов. Фермент имеет высокую специфичность к изохинолину, 5-гидроксиизохинолину, хиназолину и фталазину. Оксидоредуктаза инактивируется метанолом, арсенитом, p-гидроксимеркурибензоатом, 1,10-фенантролином и цианидом. Фермент инактивируется при инкубации с изохинолином, к-рый медленно ингибирует фермент в отсутствии акцептора электронов. 5-гидроксиизохинолин инактивирует фермент как без акцепторов электронов, так и в присутствии акцепторов - хлорида йоднитротетразолия, метосульфата феназина и феррицианида. Германия, Inst. Mikrobiol. (250), Univ. Hohenheim, D-70593 Stuttgart. Библ. 86

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОХИНОЛИН-1-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Lehmann, Martin; Tshisuaka, Barbara; Fetzner, Susanne; Roger, Petra; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.69

Purification and characterization of isoquinoline 1-oxidoreductase from Pseudomonas diminuta 7, a novel molybdenum-containing hydroxylase [Text] / Martin Lehmann [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 15. - P11254-11260 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и характеристика новой молибден-содержащей гидроксилазы, изохинолин-1-оксидоредуктазы из Pseudomonas diminuta 7
Аннотация: Из изохинолин-деградирующей бактерии Pseudomonas diminuta 7 до гомогенного состояния очищена изохинолин-1-оксидоредуктаза, к-рая катализирует гидроксилирование изохинолина до 1-оксо-1,2-дигидроизохинолина, сопровождаемое восстановлением подходящего акцептора электронов. Нативный фермент является гетеродимером с мол. массой 95 кД, содержащим субъединицы с мол. массой 16 и 80 кД. В одном моле фермента содержится 0,85 г-атомов Mo, 3,95 г-атомов Fe, 3,9 г-атомов к-толабильной серы, 2,1 моль фосфата и 1 моль ЦМФ. ЦМФ и фосфат происходят из молибдоптерин-цитозиндинуклеотида молибдоптеринового кофактора. Предполагается, что железо и к-толабильная сера организованы в 2 кластера (2Fe-2S). Изоэлектрическая точка фермента расположена между pH 6,2 и 6,8. В качестве окисляемых субстратов служат цитохром c, феррицианид и несколько нефизиологических акцепторов электронов. Фермент имеет высокую специфичность к изохинолину, 5-гидроксиизохинолину, хиназолину и фталазину. Оксидоредуктаза инактивируется метанолом, арсенитом, p-гидроксимеркурибензоатом, 1,10-фенантролином и цианидом. Фермент инактивируется при инкубации с изохинолином, к-рый медленно ингибирует фермент в отсутствии акцептора электронов. 5-гидроксиизохинолин инактивирует фермент как без акцепторов электронов, так и в присутствии акцепторов - хлорида йоднитротетразолия, метосульфата феназина и феррицианида. Германия, Inst. Mikrobiol. (250), Univ. Hohenheim, D-70593 Stuttgart. Библ. 86

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИЗОХИНОЛИН-1-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
PSEUDOMONAS DIMINUTA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Lehmann, Martin; Tshisuaka, Barbara; Fetzner, Susanne; Roger, Petra; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.10-04Б2.187

Quinaldine 4-oxidase from Arthrobacter sp. Ru61a, a versatile procaryotic molybdenum-containing hydroxylase active towards N-containing heterocyclic compounds and aromatic aldehydes [Text] / Ingrid Stephan [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 236, N 1. - P155-162 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Хинальдин-4-оксидаза из Arthrobacter sp. Ru61a - прокариотическая содержащая молибден гидроксилаза, проявляющая активность по отношению к N-содержащим гетероциклическим соединениям и ароматическим альдегидам
Аннотация: Из Arthrobacter sp. выделили и очистили до гомогенности индуцируемую содержащую Mo хинальдин-4-оксидазу. Фермент гидроксилирует хинальдин, хинолин, циннохин и хиназолин в положении C-4 рядом с N-гетероатомом, а изохинолин и фталазин - в положении C-1. Кроме того, он окисляет ароматические альдегиды ванилин, коричный и салициловый альдегиды, а также бензальдегид до соответствующих карбоновых кислот. Германия, Inst. Mikrobiol. Univ. Hohenheim, Stuttgart. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ХИНАЛЬДИН-4-ОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ARTHROBACTER

Доп.точки доступа:
Stephan, Ingrid; Tshisuaka, Barbara; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.11-04Б3.51

Quinaldine 4-oxidase from Arthrobacter sp. Ru61a, a versatile procaryotic molybdenum-containing hydroxylase active towards N-containing heterocyclic compounds and aromatic aldehydes [Text] / Ingrid Stephan [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 236, N 1. - P155-162 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Хинальдин-4-оксидаза из Arthrobacter sp. Ru61a - прокариотическая содержащая молибден гидроксилаза, проявляющая активность по отношению к N-содержащим гетероциклическим соединениям и ароматическим альдегидам
Аннотация: Из Arthrobacter sp. выделили и очистили до гомогенности индуцируемую содержащую Mo хинальдин-4-оксидазу. Фермент гидроксилирует хинальдин, хинолин, циннохин и хиназолин в положении C-4 рядом с N-гетероатомом, а изохинолин и фталазин - в положении C-1. Кроме того, он окисляет ароматические альдегиды ванилин, коричный и салициловый альдегиды, а также бензальдегид до соответствующих карбоновых кислот. Германия, Inst. Mikrobiol. Univ. Hohenheim, Stuttgart. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХИНАЛЬДИН-4-ОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ARTHROBACTER

Доп.точки доступа:
Stephan, Ingrid; Tshisuaka, Barbara; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.12-04Б2.103

2,4-Dioxygenases catalyzing N-heterocyclic-ring cleavage and formation of carbon monoxide: Purification and some properties of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and comparison with 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase from Pseudomonas putida 33/1 [Text] / Iris Bauer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P576-583 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: 2,4-Диоксигеназы, катализирующие расщепление N-гетероциклического кольца и образование монооксида углерода. Очистка и некоторые свойства 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы Arthrobacter sp. Ru61a и сравнение с 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназой Pseudomonas putida 33/1
Аннотация: Осуществлена очистка и проведено сравнительное изучение основных свойств 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы (I) Arthrobacter и 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназы (II) P. putida. I очищена в 59 раз с выходом 22%, а II - в 119 раз с выходом 2%. Опыты в атмосфере ({18}O)O[2]/({16}O)O[2] доказали, что I и II являются истинными 2,4-диоксигеназами. I и II представляют собой мономерные белки с мол. м. 32 и 30 кД соотв. Значение K[M] для 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдина равно у I 30 мкМ, а для 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина у II - 24 мкМ. Вероятно, ни I, ни II не содержат хромофорных кофакторов или ионов металлов. Этилксантан, металл-хелатирующие агенты, реагенты на SH-группы и восстановители либо вообще не влияют на активность I и II, либо ингибируют их при высоких конц-иях. Германия, Inst. Mikrobiol., Univ. Hohenheim, Stuttgart. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 2,4-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
СРАВНЕНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Bauer, Iris; Max, Nicole; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.34

2,4-Dioxygenases catalyzing N-heterocyclic-ring cleavage and formation of carbon monoxide: Purification and some properties of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and comparison with 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase from Pseudomonas putida 33/1 [Text] / Iris Bauer [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 240, N 3. - P576-583 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: 2,4-Диоксигеназы, катализирующие расщепление N-гетероциклического кольца и образование монооксида углерода. Очистка и некоторые свойства 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы Arthrobacter sp. Ru61a и сравнение с 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназой Pseudomonas putida 33/1
Аннотация: Осуществлена очистка и проведено сравнительное изучение основных свойств 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдин-2,4-диоксигеназы (I) Arthrobacter и 1H-3-гидрокси-4-оксохинолин-2,4-диоксигеназы (II) P. putida. I очищена в 59 раз с выходом 22%, а II - в 119 раз с выходом 2%. Опыты в атмосфере ({18}O)O[2]/({16}O)O[2] доказали, что I и II являются истинными 2,4-диоксигеназами. I и II представляют собой мономерные белки с мол. м. 32 и 30 кД соотв. Значение K[M] для 1H-3-гидрокси-4-оксохинальдина равно у I 30 мкМ, а для 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина у II - 24 мкМ. Вероятно, ни I, ни II не содержат хромофорных кофакторов или ионов металлов. Этилксантан, металл-хелатирующие агенты, реагенты на SH-группы и восстановители либо вообще не влияют на активность I и II, либо ингибируют их при высоких конц-иях. Германия, Inst. Mikrobiol., Univ. Hohenheim, Stuttgart. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 2,4-ДИОКСИГЕНАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
СРАВНЕНИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Bauer, Iris; Max, Nicole; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 98.05-04М4.16

Comparative EPR and redox studies of three prokaryotic enzymes of the xanthine oxidase family: Quinoline 2-oxidoreductase, quinaldine 4-oxidase, and isoquinoline 1-oxidoreductase [Text] / Christoph Canne [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 32. - P9780-9790 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сравнительное изучение ферментов семейства ксантиноксидазы в прокариотах методами ЭПР и окисления-восстановления: хинолин-2-оксидоредуктаза, хинальдин-4-оксидаза и изохинолин-1-оксидоредуктаза
Аннотация: Методом ЭПР исследовали электрон-переносящий центр в трех прокариотических ферментах семейства ксантиноксидаз. Эти ферменты содержат молибден-молибдоптерин-цитозин-динуклеотидный кофактор, два отдельных [2Fe-2S] кластера. В их составе (кроме изохинолин-1-оксидоредуктазы) обнаружен также флавинадениндинуклеотид. Последний кофактор дает два различных сигнала органических радикалов в хинолин-2-оксидоредуктазе и хинальдин-4-оксидазе, типичные для нейтральной и анионной форм соответственно. Отмечают присутствие сигнала "быстрого" Mo(V) вида во всех ферментах с небольшими изменениями в магнитных параметрах. После восстановления субстратов в хинолин-2-оксидоредуктазе и хинальдин-4-редуктазе обнаруживаются в небольших кол-вах очень быстрые Mo(V) виды, однако в изохинолин-1-оксидоредуктазе они отличаются различным кинетич. поведением со значительной интенсивностью ЭПР-сигналов. Центры FeS-I и FeS-II дают различные сигналы во всех трех ферментах и в случае изохинолин-1-оксидоредуктазы проявляют диполярное взаимодействие, для которого определили максимальное расстояние 15 А между FeS-I и FeS-II. Средняя точка потенциалов FeS центров неожиданно различалась: в хинолин-2-оксидоредуктазе она составила для FeS-I/FeS-II величины -155/195 mV, в хинальдин-4-оксидазе - -250/-70 mV и в изохинолин-1-оксидоредуктазе - +65/+10 mV. Только в хинолин-2-оксидоредуктазе средний потенциал этой точки для молибденовой редокс-пары составил -390 mV. Два других фермента при редокс-титровании не дают сигналов Mo(V), вероятно из-за восстановления Mo(VI) в Mo(IV) в присутствии дитионита. Германия, Fachrichtung Biophys. und Phys. Grundlagen Med., Univ. Saarlandes, D-66421 Homburg/Saar. Библ. 44

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: КСАНТИНОКСИДАЗА
СЕМЕЙСТВО ФЕРМЕНТОВ
ХИНОЛИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ХИНАЛЬДИНОКСИДАЗА
ИЗОХИНОЛИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
ПРОКАРИОТЫ

Доп.точки доступа:
Canne, Christoph; Stephan, Ingrid; Finsterbusch, Jurgen; Lingens, Franz; Kappl, Reinhard; Fetzner, Susanne; Huttermann, Jurgen

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.08-04Б2.90

2-Oxo-1,2-dihydroquinoline 8-monooxygenase, a two-component enzyme system from Pseudomonas putida 86 [Text] / Bettina Rosche [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17836-17842 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: 2-Оксо-1,2-дигидрохинолин-8-монооксигеназа - двухкомпонентная ферментная система из Pseudomonas putida 86
Аннотация: 2-Оксо-1,2-дигидрохинолин-8-монооксигеназа из Pseudomonas putida 86 состоит из двух белковых компонентов, к-рые очищены, охарактеризованы и идентифицированы как редуктаза и оксигеназа. Желтая редуктаза является мономерным железо-серным флавопротеином с мол. массой 38 кД, содержащим ФАД и [2Fe-2S]-ферредоксин. Красно-коричневая оксигеназа с мол. массой 330 кД состоит из 6 идентичных субъединиц и является железо-серным белком, содержащим 6 [2Fe-2S]-кластеров и дополнительный атом железа. Редуктаза переносит электроны от НАДH к оксигеназе или к др. акцепторам электронов. Оксигеназа восстанавливается НАДH в присутствии каталитических кол-в редуктазы. Для монооксигеназной активности фермента необходимо присутствие редуктазы, оксигеназы, НАДH, молекулярного кислорода и субстрата. Активность значительно увеличивается при добавлении полиэтиленгликоля и Fe{2+}. Целый фермент имеет высокую субстратную специфичность к 2-оксо-1,2-дигидрохинолину. Германия, Inst. Mikrobiol., Univ. Hohenheim, D-70593 Stuttgart. Библ. 62

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 2-ОКСОДИГИДРОХИНОЛИНМОНООКСИГЕНАЗА
ДВУХКОМПОНЕНТНАЯ СИСТЕМА
РЕДУКТАЗА
ОКСИГЕНАЗА
ОЧИСТКА
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS PUTIDA

Доп.точки доступа:
Rosche, Bettina; Tshisuaka, Barbara; Fetzner, Susanne; Lingens, Franz

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.222

Cloning, sequence analysis, and expression of the Pseudomonas putida 33/1 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase gene, encoding a carbon monoxide forming dioxygenase [Text] / Nicole Max [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1999. - Vol. 1431, N 2. - P547-552 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Клонирование, анализ последовательности и экспрессия гена 2,4-диоксигеназы 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина Pseudomonas putida 33/1, который кодирует диоксигеназу, формирующую монооксид углерода
Аннотация: 2,4-диоксигеназа 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина из штамма 33/1 Pseudomonas putida, катализирующая расщепление 1H-3-гидроксихинолина на монооксид углерода и N-формилантранилат, не нуждается в каких-либо ионах металлов или других кофакторах, т. обр., представляя собой новый тип диоксигеназ, расщепляющих ароматич. кольцо. Ее ген qdo удалось клонировать и секвенировать. В Escherichia coli происходила суперэкспрессия каталитически активного фермента Qdo. Анализ аминокислотной последовательности продукта выявил его сходство с диоксигеназой 1H-3-гидрокси-4-оксохинолина Hod и с серин-гидролазой. Германия, (Fetzner S.), Univ. Oldenburg, Fachbereich 7 - Biol., Mikrobiol., Postfach 2503, D-26111 Oldenburg. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН 2,4-ДИОКСИГЕНАЗЫ 1H-3-ГИДРОКСИ-4-ОКСОХИНОЛИНА QDO
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Max, Nicole; Betz, Andrea; Facey, Sandra; Lingens, Franz; Hauer, Bernhard; Fetzner, Susanne

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.10-04Б2.309

Fischer, Frank.
Bacterial 2,4-dioxygenases: New members of the 'альфа'/'бета' hydrolase-fold superfamily of enzymes functionally related to serine hydrolases [Text] / Frank Fischer, Stefan Kunne, Susanne Fetzner // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 18. - P5725-5733 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Бактериальные 2,4-диоксигеназы: новые члены суперсемейства ферментом с гидролазной 'альфа'/'бета'-укладкой, функционально родственные сериновым гидролазам
Аннотация: 1H-3-гидрокси-4-оксихинолин-2,4-диоксигеназа (I) из Pseudomonas putida 33/1 и 1H-3-гидрокси-4-оксихинальдин-2,4-диоксигеназа (II) из Arthrobacter ilicus Ru61A катализируют расщепление N-гетероциклич. кольца с образованием N-формилантранилата и N-ацетилантранилата соотв. и CO. Сравнение аминокислотных последовательностей I и II и белков суперсемейства ферментов с гидролазной 'альфа'/'бета'-укладкой (III) и анализ сходства предсказанных вторичных структур I и II с известной вторичной структурой галоалкандегалогеназы из Xanthomonas aurotrophicus позволили предположить, что I и II относятся к III. Остатки S95 и H244 в I занимают такое же положение, как и каталитич. нуклеофильный остаток и каталитич. остаток гис в III. Изучение функционального значения этих остатков I методом сайт-направленного мутагенеза подтвердило гипотезу о структурном и функциональном родстве I с сериновыми гидролазами: S95 является возможным каталитич. нуклеофилом, а H244 - возможным каталитич. основанием. Обсуждается гипотетич. механизм катализируемой I реакции, в к-ром вначале образуется эфирная связь между S95 и карбонильным атомом C субстрата, а затем ковалентно связанный анионный промежуточный продукт подвергается 2,4-диоксигенолизу. Германия, Mikrobiol., Fachbereich 7, Carl von Ossietzky Univ. Oldenburg, D-26111 Oldenburg. Библ. 63

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БАКТЕРИАЛЬНЫЕ 2,4-ДИОКСИГЕНАЗЫ
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ВЗАИМООТНОШЕНИЕ
РОДСТВО
СЕРИНОВЫЕ ГИДРОЛАЗЫ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ARTHROBACTER ILICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kunne, Stefan; Fetzner, Susanne

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.03-04Б3.125

Fetzner, Susanne.
Biconversion of pyrimidine by resting cells of quinoline-degrading bacteria [Text] / Susanne Fetzner // FEMS Microbiol. Lett. - 1999. - Vol. 176, N 2. - P291-299 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Биоконверсия пиримидина покоящимися клетками хинолин-деградирующих бактерий
Аннотация: Изучена способность 9 хинолин-деградирующих бактериальных штаммов гидроксилировать пиримидин. Все штаммы конвертировали пиримидин до урацила через пиримидин-4-он в ходе кометаболических процессов. Хинолин-2-оксидоредуктазы (Quin ORs) являлись катализаторами пиримидинового гидроксилирования. Тогда как у большинства штаммов активность Quin OR в отношении пиримидина была очень низкой по сравнению с ее активностью в отношении хинолина, Quin OR в сырых экстрактах из Comamonas testosteroni 63 демонстрировала удельную активность 64 mU/мг белка в отношении пиримидина как субстрата по сравнению с удельной активностью 237 mU/мг белка в отношении собственного субстрата хинолина. Покоящиеся клетки C. testosteroni 63 быстрее конвертировали пиримидин (почти стехиометрически) до урацила, который накапливался в клеточной суспендии. При использовании адсорбента урацил был извлечен из супернатанта покоящихся клеток C. testosteroni 63 с выходом 98%. Германия, Mikrobiol., Fachbereich 7, Carl Ossietzky Univ. Oldenburg, P. O. Box 2503, D-26111 Oldenburg. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: БИОКОНВЕРСИЯ
ПИРИМИДИН
ПИРИМИДИН-4-ОН
УРАЦИЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
ХИНОЛИН-2-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
ГИДРОЛАЗЫ
МО-СОДЕРЖАЩИЕ ГИДРОЛАЗЫ

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.04-04Б2.186

Israel, Ilka.
Expression of the iorAB genes from Brevundimonas diminuta 7 encoding the molybdenum hydroxylase isoquinoline 1-oxidoreductase in Pseudomonas putida [Text] / Ilka Israel, Monika Sohni, Susanne Fetzner // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 210, N 1. - P123-127
Перевод заглавия: Экспрессия генов iorAB Brevundimonas diminuta 7, кодирующих молибденгидролазу изохинолин-1-оксидоредуктазу в Pseudomonas putida
Аннотация: Изохинолин-1-оксидоредуктаза (Ior) из Brevundimonas diminuta 7, кодируемая iorAB, - молибден гидролаза, содержащая молибдоптеринцитозин динуклеотид молибден-кофактор (Mo-MCD) и два различных [2Fe2S] кластера. Гены iorAB вставили в производную от pJB653 pJL1. В качестве реципиентов для pJL1 использовали Pseudomonas putida KT2440 и P. putida 86, продуцирующие Mo-MCD-содержащую хинолин-2-оксидоредуктазу при росте на хинолине. При индукции генной экспрессии оба клона продуцировали белок Ior, но активность Ior не обнаруживали в pIL1 P. putida KT2440. В P. putida 86 образование каталитически активного Ior требовало наличия хинолина, свидетельствуя, что гены, кодирующие продукты, важные для сборки активного компонента Ior, являются частью хинолинового регулона в P. putida 86. Германия, AG Mikrobiol., FB 7, Carl von Ossietzky Univ. Oldenburg, P. O. Box 25503, D-26111 Oldenburg

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МОЛИБДЕНГИДРОЛАЗА ИЗОХИНОЛИН-1-ОКСИДОРЕДУКТАЗА IOR
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ИЗОХИНОЛИН-1-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ IORAB
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧЕСКАЯ ЭКСПРЕССИЯ
BREVUNDIMONAS DIMINUTA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Sohni, Monika; Fetzner, Susanne

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.10-04Б2.191

Complete nucleotide sequence of the 113-kilobase linear catobolic plasmid pAL1 of Arthrobacter nitroguajacolicus Ru61a and transcriptional analysis of genes involved in quinaldine degradation [Text] / Katja Parschat [et al.] // J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 10. - P3855-3867 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Определение нуклеотидной последовательности 113-т. п. н. катаболитной плазмиды pAL1 Arthrobacter nitroguajacolicus Ru61a и анализ транскрипции генов, участвующих в деградации хиналдина
Аннотация: Определили, что нуклеотидная последовательность 113-т. п. н. катаболитной плазмиды pAL1 Arthrobacter nitroguajacolicus Ru61a включает 112 992 п. н. Идентифицировали 103 рамки считывания, функции 43 из которых пока не известны. Выделили несколько функциональных групп для исследованных ORF - катаболизм хиналдина и антранилата, конъюгация, сохранение плазмид и репликация и репарация ДНК. Гены конверсии хиналдина в антранилат организованы в два оперона, кодирующие белки сборки энзима хиналдин-4-оксидазы. Гены, кодирующие энзимы деградации антранилата, образуют другой оперон. Опероны экспрессируются, когда клетки растут на хиналдине или ароматических соединениях последующих этапов катаболитного пути. Анализ последовательностей ORF 101-103 привел к заключению, что pAL1 кодирует один или два терминальных белка, ковалентно связанных с 5'-концами и мультидоменный связанный с теломерой белок (Tap), состоящий из 1707 аминокислот. Последовательности и доменные структуры белков, кодируемых ORF 101-103, значительно отличались. Германия, Inst. fur Molekulare Microbiol. und Biotechnologie, Westfalische Wilhelms-Univ. Munster, D-48149 Munster. Библ. 70

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.31.09
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ХИНАЛДИН
ПЛАЗМИДА PAL1
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ГЕН ХИНАЛДИН-4-ОКСИДАЗЫ
ГЕНЫ ДЕГРАДАЦИИ АНТРАНИЛАТА
БЕЛОК
ТЕЛОМЕРНЫЙ БЕЛОК TAP
ARTHROBACTER NITROGUAJACOLICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Parschat, Katja; Overhage, Jorg; Strittmatter, Axel W.; Henen, Anke; Gottschalk, Gerhard; Fetzner, Susanne

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.08-04Б2.162

A novel replicative enzyme encoded by the linear Arthrobacter plasmid pAL1 [Text] / Stephan Kolkenbrock [et al.] // J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 19. - P4935-4943 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Новый репликативный фермент у Arthrobacter, кодируемый линейной плазмидой pAL1
Аннотация: Почвенная бактерия Arthrobacter nitroguajacolicus Ru61a содержит линейную плазмиду pAL1, несущую гены деградации 2-метилхинолина. Подобно другим линейным репликонам, pAL1 содержит терминальные короткие инвертированные повторы и терминальные белки (TP[pAL1]), ковалентно связанные с 5'-концами. Биоинформационный анализ белка pAL1.101, состоящего из 1707 аминокислот, выявил наличие цинкового пальца и доменов топоизомеразы-праймазы, а также фрагмент домена суперсемейства 2 хеликазы в N-концевой части и центральном районе соотв. В С-концевом сегменте обнаружены мотивы, характерные для домена полимеризации семейства В ДНК-полимераз. Энзиматический анализ очищенного рекомбинантного белка pAL1.101 показал наличие ДНК-топоизомеразной, ДНК-хеликазной и ДНК- и белок-прайм-ДНК-полимеразных активностей. Следовательно, pAL1.101 может действовать как репликаза pAL1. Германия, Inst. Mol. Microbiol. & Biotech., Westfalian Wilhelms-Univ. Munster, Munster. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.07
Рубрики: ПЛАЗМИДА PAL1
ЛИНЕЙНАЯ ПЛАЗМИДА
РЕПЛИКАЦИЯ
РЕПЛИКАЗА PAL1
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ARTROBACTER NITROGUAJACOLICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kolkenbrock, Stephan; Naumann, Bianca; Hippler, Michael; Fetzner, Susanne

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.03-04Б3.81

Synthesis and biotransformation of 2-alkyl-4(1H)-quinolones by recombinant Pseudomonas putida KT2440 [Text] / Heiko Niewerth [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2011. - Vol. 91, N 5. - P1399-1408 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Синтез и биотрансформация 2-алкил-4-(1Р)-хинолонов рекомбинантным [штаммом] Pseudomonas putoda KT 2440

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ КТ 2440
ХИНОЛОНЫ
2-АЛКИЛ-4(1Н)-ХИНОЛОНЫ
СИНТЕЗ
УСЛОВИЯ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
ПРОДУКТЫ

Доп.точки доступа:
Niewerth, Heiko; Bergander, Klaus; Chhabra, Siri Ram; Williams, Paul; Fetzner, Susanne

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.03-04Б4.106

Synthesis and biotransformation of 2-alkyl-4(1H)-quinolones by recombinant Pseudomonas putida KT2440 [Text] / Heiko Niewerth [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2011. - Vol. 91, N 5. - P1399-1408 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Синтез и биотрансформация 2-алкил-4-(1Р)-хинолонов рекомбинантным [штаммом] Pseudomonas putida KT 2440

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.11
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ КТ 2440
ХИНОЛОНЫ
2-АЛКИЛ-4(1Н)-ХИНОЛОНЫ
СИНТЕЗ
УСЛОВИЯ
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
ПРОДУКТЫ

Доп.точки доступа:
Niewerth, Heiko; Bergander, Klaus; Chhabra, Siri Ram; Williams, Paul; Fetzner, Susanne

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.08-04Б2.63

Muller, Christine.
A pseudomonas putida bioreporter for the detection of enzymes active on 2-alkyl-4 (1H)-quinolone signalling molecules [Text] / Christine Muller, Susanne Fetzner // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2013. - Vol. 97, N 2. - P751-760 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Биорепортер Pseudomonas putida для детекции ферментов, активных против сигнальных молекул 2-алкил-4(1Н)-хинолона [патогенов]

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
СОЦИАЛЬНОЕ ПОВЕДЕНИЕ
ЧУВСТВО КВОРУМА
СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ
РАЗРУШАЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
ДЕТЕКЦИЯ
PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БИОРЕПОРТЕРЫ
ГЕН PQSR
СЛИЯНИЕ С ГЕНОМ LACZ

Доп.точки доступа:
Fetzner, Susanne

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.04-04Б2.226

The PaaX-type repressor MeqR2 of Arthrobacter sp. strain Rue61a, involved in the regulation of quinaldine catabolism, binds to its own promoter and to catabolic promoters and specifically responds to anthraniloyl coenzyme A [Text] / Heiko Niewerth [et al.] // J. Bacteriol. - 2013. - Vol. 195, N 5. - P1068-1080 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Репрессор PaaX-типа MeqR2 из Arthrobacter sp. штамма Rue61a участвует в регуляции катаболизма хиналдина, взаимодействуя с собственным промотором и катаболическими промоторами и специфически реагируя, отвечая на антранилоил коэнзим А
Аннотация: Гены катаболизма хиналдина у Atrhrobacter sp. штамм Rue61a последовательно локализованы на плазмиде pAL1 и организованы в 3 оперона, продукты первых двух (meqABC и meqDEF) определяют превращение хиналдина в антранилат, а 3-й оперон связан с деградацией антранилата через производные тиоэфира СоА. Непосредственно за этими оперонами расположен ген meqR2 транскрипционного репрессора PaaZ-типа. Показано, что очищенный рекомбинантный белок MeqR2 в растворе образует димеры, а также специфически и кооперативно связывается с промоторный ДНК in vitro. Фрагменты ДНК, узнаваемые MeqR2, содержат консервативный палиндромный мотив, 5'-TGACGNNCGTcA-3', входящий в состав промоторных районов всех 3-х оперонов пути деградации хиналдина и в собственный промотор. Для этих промоторов показана сходная константа диссоциации комплексов MeqR2-ДНК (от 23nM до 28nM). Также установлено, что антранилоил-СоА является специфическим эффектором MeqR2. С помощью ПЦР с обратной транскриптазой показано, что MeqR2 является мощным регулятором оперона meqDEF, однако главный вклад в контроль транскрипции генов катаболизма хиналдина и самого meqR2 вносят ряд других регуляторных систем. Германия, Inst. Mol. Vicrobiol. & Biotechnol., Westfalian Wilhelms-Univ. Munster, Munster. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ХИНОЛИНЫ
ХИНАЛДИН
КАТАБОЛИЗМ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
РЕПРЕССОР MEQR2
АНТРАНОИЛ КОЭНЗИМ А
ARTHROBACTER SP. (BACT.)

Доп.точки доступа:
Niewerth, Heiko; Parschat, Katja; Rauschenberg, Melanie; Ravoo, Bart Jan; Fetzner, Susanne

1-20 21-25

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска