СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Daldal, Fevzi$<.>)

Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-24

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.028

Myllykallio, Hannu.
Biochemical and genetic analysis of the cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus [Text] / Hannu Myllykallio, Francis Jenney, Fevzi Daldal // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P166
Перевод заглавия: Биохимический и генетический анализ цитохрома c[y] у Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Показали, что реакционный центр у Rhodobacter capsulatus, пурпурной факультативной фотосинтетической бактерии, может быть восстановлен или под действием растворимого цитохрома (Цит) c[2], или под действием недавно обнаруженного связанного с мембраной Цит c[y]. Оба фермента кодируются генами cycA и cycY соответственно. В дыхательном процессе Цит c[y] может заменять Цит c[2] у R. capsulatus. Авторы показали кодирование содержащего один гем и связанного с мембраной цитохрома, Цит c[y], геном cycY. С-концевой домен Цит c[y], несмотря на его бактериальное происхождение, обнаруживает тесную близость к растворимому цитохрому типа c из митохондрий. N-концевая часть белка гидрофобна и, очевидно, действует в качестве якоря, закрепляющего белок на мембране. Вычисленная на основе строения гена cycY молекулярная масса белка составляет 18 кД или 21 кД (что зависит от присутствия-отсутствия сигнальной последовательности). Однако, инактивация гена cycY приводила к исчезновению на гелевых пластинах ПААГ, содержащих ДДС-Na и окрашенных специфически на гем, фракции цитохрома типа c, имеющей молекулярную массу 30 кД. Авторы связывают проявление подобной аномалии с посттрансляционными модификациями. США, Dep. of Biol., Plant Sci. Inst., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЦИТОХРОМ С
ГЕНЫ
ГЕН CYC Y

Доп.точки доступа:
Jenney, Francis; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.205

Rhodobacter capsulatus contains a novel cb-type cytochrome c oxidase without a Cu[A] center [Text] / Kevin A. Gray [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 10. - P3120-3127 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Rhodobacter capsulatus содержит новую цитохром-с-оксидазу св-типа, не имеющую Cu[A] центра
Аннотация: Из R. capsulatus выделена новая цитохром-с-оксидаза (ЦО) и описаны нек-рые ее свойства. В спектре поглощения восстановленной формы ЦО обнаружены 2 пика поглощения в области 'альфа'-полосы с максимумами при 550 и 560 нм. Кроме того, ЦО имеет асимметричную полосу Соре с максимумом при 418 нм. Такой спектр поглощения свидетельствует о наличии в ЦО цитохромов с- и в-типа. ЦО способна связывать СО. Методом ЭПР показано, что полученный препарат ЦО не содержит Cu[A]-центров. Это отличает ЦО от аналогичных ранее описанных ферментов. США, Dep. Biol., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6018. Библ. 57

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА
НОВАЯ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Gray, Kevin A.; Grooms, Michael; Myllykallio, Hannu; Moomaw, Carolyn; Slaughter, Clive; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.56

Membrane associated cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus is an electron carrier from the cytochrome bc[1] complex to the cytochrome c oxidase during resporation [Text] / Alejandro Hochkoeppler [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 3. - P608-613 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Связанный с мембранами цитохром c[y] Rhodobacter capsulatus является переносчиком электронов от bc[1]-цитохромного комплекса на цитохром c-оксидазу при дыхании
Аннотация: Мембраны R. capsulatus содержат два цитохрома (Ц) типа c: водорастворимый Ц c[2] и связанный с мембранами Ц c[y]. Исследована роль Ц c[y] в дыхательной цепи бактерии. В опытах использованы 12 штаммов R. capsulatus, в т. ч. мутанты, лишенные Ц c[2] или Ц c[y], а также альтернативной хинолоксидазной дыхательной цепи. Данные ингибиторного и кинетического анализа показывают, что Ц c[y], подобно Ц c[2], является переносчиком электронов от bc[1]-цитохромного комплекса на цитохром c-оксидазу. В фототрофно выращенных клетках бактерии Ц c[2] и c[y] являются донорами электронов на фотоокисленный реакционный центр бактериохлорофилла. Италия, Dep. of Biol., Univ. of Bologna, 40126 Bologna. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ЦИТОХРОМЫ
БАКТЕРИОХЛОРОФИЛЛ

Доп.точки доступа:
Hochkoeppler, Alejandro; Jenney, Francis E.; Lang, Steven E.; Zannoni, Davide; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.59

Jenney, Francis E.
Roles of the soluble cytochrome c[2] and membrane-associated cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus in photosynthetic electron transfer [Text] / Francis E. Jenney, Roger C. Prince, Fevzi Daldal // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 9. - P2496-2502 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Роли растворимого цитохрома c[2] и мембран-связанного цитохрома c['гамма'] из Rhodobacter capsulatus в фотосинтетическом переносе электронов
Аннотация: Клетки Rhodobacter capsulatus имеют два пути восстановления фотоокисленного реакционного центра - через водо-растворимый цитохром c[2] и через мембран-связанный цитохром c['гамма']. Эти два пути имеют различные кинетики восстановления реакционного центра и окисления цитохрома с и оба пути присутствуют в штамме MT-1131 дикого типа. После генетической инактивации цитохромов c[2] и c['гамма'] в клетках не остается окисляемых вспышкой цитохромов с-типа. Инактивация цитохрома c['гамма'] имеет более выраженное действие, чем цитохром c[2], на величины свето-индуцируемого мембранного потенциала. Цитохром c['гамма'] присутствует в штаммах, лишенных комплекса bc[1], при их росте на минимальной, но не на богатой, среде. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ C[2]
ЦИТОХРОМ C['ГАММА']
РОЛЬ
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЙ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Prince, Roger C.; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.05-04Б2.36

Biochemical and biophysical characterizations of Rhodobacter capsulatus cyt c[y] indicate that it is an efficient electron donor for the photochemical reaction center [Text] / H. Myllykallio [et al.] // Divers., Genet. and Physiol. Photosynth. Prokaryotes: Conf., Bloomington, Indiana, Oct. 18-20, 1996. - S.l., 1996. - P34
Перевод заглавия: Биохимические и биофизические характеристики цитохрома C[y] Rhodobacter capsulatus указывают на то, что он является активным донором электронов для фотохимических реакционных центров
Аннотация: У дикого штамма пурпурной несерной бактерии Rhodobacter sphaeroides фотосинтетический перенос электронов происходит только при наличии периплазматического цитохрома c[2]. В отличие от этого, Rhodobacter capsulatus может расти за счет фотосинтеза и в отсутствие c[2] благодаря наличию связанного с мембраной цитохрома c[y]. Обе цепи переноса электронов (через c[2] и c[y]) могут функционировать у данной бактерии одновременно. Более того, оба цитохрома могут при дыхании восстанавливать цитохром - c-оксидазу cbb[3] типа. В результате генетических манипуляций цитохром c[y] путь может быть интродуцирован в клетки R. sphaeroides и функционировать там. Недавно в клетках R. sphaeroides обнаружен гомолог цитохрома c[y], к-рый, однако, не может восстанавливать реакционный центр при фотосинтезе. Проводятся исследования, имеющие целью понять, почему цитохром c[y] может функционировать и при фотосинтезе и при дыхании, а его гомолог - нет. США, Univ. of Pensilvania, Dep. of Biology, Plant Sci. Inst., Philadelphia, PA 19104-6018

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: НЕСЕРНЫЕ ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ CY
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ

Доп.точки доступа:
Myllykallio, H.; Drepper, F.; Mathis, P.; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.02-04Б2.18

Cytochrome c[y] of Rhodobacter capsulatus is attached to the cytoplasmic membrane bya an incleaved signal sequence-like anchor [Text] / Hannu Myllykallio [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 8. - P2623-2631 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Цитохром c[y] Rhodobacter capsulatus заякоривается в цитоплазматической мембране с помощью последовательности, напоминающей сигнальную
Аннотация: При росте R. capsulatus в условиях фотосинтеза электроны переносятся от цитохром (Цхр) bc[1] комплекса в фотохимический реакционный центр через периплазматический Цхр c[2] или мембрансвязанный Цхр c[y]. Цхр c[y] является членом недавно установленного подкласса Цхр, состоящих из амино-(N)-концевого домена, функционирующего как мембранный якорь, и карбоксильного C-концевого домена, гомологичного многим Цхр с. Структурные гомологи Цхр c[y] обнаружены у ряда бактерий, в т. ч., R. sphaeroides. Из внутриклеточных мембран R. capsulatus авт. выделили и очистили Цхр c[y]. По спектральным и термодинамическим свойствам он близок к др. Цхр типа c, особенно из бактерий и митохондрий растений. Определена аминокислотная последовательность Цхр c[y], выявлена N-терминальная последовательность, напоминающая сигнальную. С помощью молекулярно-генетических методов показано, что N-терминальный домен Цхр c[y] может также связывать с мембраной периплазматический Цхр c[2]. Т. обр. и растворимая и мембраносвязанная формы этого переносчика могут поддерживать фотосинтетический рост бактерии. США, Dept. of Biology, Plant Sci. Inst., Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6018. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С[Y]
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Myllykallio, Hannu; Jenney, Francis E.; Moomaw, Carolyn R.; Slaughter, Clive A.; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.251

Koch, Hans-Georg.
Isolation and cahracterization of Rhodobacter capsulatus mutants affected in cytochrome cbb[3] oxidase activity [Text] / Hans-Georg Koch, Olivia Hwang, Fevzi Daldal // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 4. - P969-978 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Выделение и характеристика мутантов Rhodobacter capsulatus, у которых затронута активность цитохром-с-оксидазы cbb[3]
Аннотация: Выделены мутанты единственной цитохром-с-оксидазы типа cbb[3] (I) Rhodobacter capsulatus, разбитые на 5 классов. Для всех классов, за исключением одного, из библиотеки хромосомной ДНК получены комплементирующие плазмиды. Главный класс мутантов содержит мутации в структурных генах I (ccoNOQP). Секвенирование этих мутаций и комплементирующих их плазмид показало, что перед генами ccoNOQP нет гена fnr регулятора кислородного ответа. Генетич. и биохимич. анализ мутантов показал, что для присутствия активной I требуются субъединицы CcoN (IA), CcoO (IB) и CcoP и что активный субкомплекс IA-IB отсутствует. Высококонсервативная открытая рамка считывания ORF277, расположенная рядом с ccoNOQP, не нужна для активности или сборки I и для респираторной и фотосинтетич. передачи энергии. Остальные лишенные I мутанты имеют повреждения за пределами кластера ccoNOQP и образуют 4 группы. У одной из них найдена полностью собранная, но неактивная I, а у второй I образуется в очень маленьком кол-ве. Третья группа мутаций плейотропно влияет на все мембранные цитохромы типа c. Мутации последней группы не комплементируются плазмидами, комплементирующими мутации остальных групп. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104-6018. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: МУТАНТЫ
ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДАЗА CBB[3]
ВЫДЕЛЕНИЕ
МУТАЦИИ
СТРУКТУРНЫЕ ГЕНЫ CCONOQP
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hwang, Olivia; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.192

Deshmukh, Meenal.
Novel Rhodobacter capsulatus genes required for the biogenesis of various c-type cytochromes [Text] / Meenal Deshmukh, Gael Brasseur, Fevzi Daldal // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 1. - P123-138 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Новые гены Rhodobacter capsulatus требуются для биогенеза различных цитохромов типа с
Аннотация: Выделен 2 индуцированных этилметансульфонатом мутанта (771 и K2) Rhodobacter capsulatus, полностью дефектных по всем цитохромам типа с (I) и не комплементируются ранее изученными генами биогенеза I. Комплементация мутантов 771 и K2 хромосомной библиотекой дикого типа привела к идентификации 2 новых генов - cycJ и ccdA соотв. Ген cycJ высокогомологичен генам ccmE/cycJ различных грамотрицательных бактерий, но расположен не в опероне биогенеза I, а сразу за геном argC. Все мутанты cycJ секретируют в большом кол-ве копропорфирин и протопорфирин во время роста на богатых средах, так что белок CycJ является также компонентом ветви доставки гема в биогенезе I. Ген ccdA R. capsulatus гомологичен гену dipZ протеиндисульфидредуктазы Escherichia coli, к-рая требуется для биогенеза I. Мембранная топология CcdA (II) показала, что 2 остатка цис в II находятся в мембране. Мутагенез этих остатков свидетельствует о том, что оба нужны для ф-ции II в биогенезе I. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Rennsylvania, Philadelphia PA 19104. Библ. 76

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМЫ C
БИОГЕНЕЗ
ГЕНЫ
ГЕН СИНТЕЗА ЦИТОХРОМОВ C CYCJ
ГЕН СИНТЕЗА ЦИТОХРОМОВ C CCDA
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФУНКЦИЯ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Brasseur, Gael; Daldal, Fevzi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.252

Saribas, A. Sami
An engineered cytochrome b[6]c[1] complex with a split cytochrome b is able to support photosynthetic growth of Rhodobacter capsulatus [Text] / A.Sami Saribas, Sevnur Mandaci, Fevzi Daldal // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 17. - P5365-5372 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сконструированный цитохромный комплекс b[6]c[1] с расщепленным цитохромом b способен поддерживать фотосинтетический рост Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Убигидрохинон: цитохром-с-оксидоредуктаза (цитохромный комплекс bc[1]) из Rhodobacter capsulatus состоит из [Fe-S]-белка, цитохрома b (Ib) и цитохрома c[1] (Ic[1]), кодируемых опероном petABC (fbcFBC). Ген petB генетически расщепили на 2 цистрона (petB6 и petBIV), к-рые кодируют 2 белка, состоящие соотв. из 4 N-концевых и; C-концевых трансмембранных спиралей Ib. Эти белки похожи на Ib[6] и субъединицу IV комплексов Ib[6]f из хлоропластов и вместе с немодифицированными компонентами комплекса Ibc[1] образуют новый фермент, названный комплексом Ib[6]c[1]. Этот комплекс функционален и, несмотря на маленькое кол-во в клетках, способен поддерживать фотосинтетич. рост R. capsulatus. Дальнейший мутагенез привел к получению мутанта, гиперпродуцирующего Ib[6]c[1] из-за транзиции Ц'-'Т во втором положении второго кодона petBIV. Биохимич. анализ, в т. ч. методом ЭПР, показал, что комплекс Ib[6]c[1] очень похож на Ibc[1]. Он очень чувствителен к ингибиторам Ibc[1], включая антимицина А. Окислительно-восстановительные св-ва гемовых простетич. групп типов b и c в Ibc[1] не изменились. Однако по оптич. спектру поглощения Ib[6]c[1] похож на Ib[6]f. Эти данные показали, что устойчивость к ингибиторам и редокс-потенциалов между бактериальными и митохондриальными комплексами Ibc[1] и комплексами Ib[6]f хлоропластов нельзя объяснить расщеплением Ib на 2 полипетида. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
МЕХАНИЗМ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМНЫЙ КОМПЛЕКС BC[1]
ЦИТОХРОМ В
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mandaci, Sevnur; Daldal, Fevzi

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.12-04Б2.7

Ubiquinone binding capacity of the Rhodobacter capsulatus cytochrome bc[1] complex: Effect of diphenylamine, a weak binding Qo site inhibitor [Text] / R.Eryl Sharp [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 11. - P3440-3446 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Способность связывать убихинон у комплекса цитохрома bc[1] из Rhodobacter capsulatus: действие дифениламина, являющегося ингибитором со слабым связыванием с участком Q[o]
Аннотация: Показано, что дифениламин ингибирует активируемый вспышкой света перенос электронов в фотосинтетических мембранах Rhodobacter capsulatus. Установлено, что дифениламин специфичен к участку Q[o] убигидрохинон; цитохром-c-оксидоредуктазы, где он ингибирует не только восстановление кластера [2Fe-2s]{2+} в субъединице FeS и последующее восстановление цитохрома c, но и восстановление гема b[L] в субъединицы цитохрома b. В обоих случаях константа кинетического ингибирования составляет 25'+-'10 мкМ. Полное ингибирование дифениламином происходит без нарушения взаимодействия между восстановленным кластером [2Fe-2S]{+} и участком Q[o]. Считается, что дифениламин является неконкурентным ингибитором участка Q[o]. Установлено, что дифениламин при концентрации более 10 мМ влияет на количество убихинона в участке Q[o], снижая количество молекул в участке Q[o] с 2 до 1. Дифениламин может замещать более слабо связанный из двух убихинонов в участке Q[o]. США, Johnson Res. Fdn, Dep. Biochem. and Biophys., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ BC[1]
УБИХИНОН
УБИГИДРОГИНОН-ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
УЧАСТОК Q[O]
КЛАСТЕР [2FE-2S]{2+}
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ДИФЕНИЛАМИН
ДЕЙСТВИЕ
RODOBACTER CAPSULATUS

Доп.точки доступа:
Sharp, R.Eryl; Palmitessa, Aimee; Gibney, Brian R.; White, Jennifer L.; Moser, Christopher C.; Daldal, Fevzi; Dutton, P.Leslie

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.01-04Б2.47

Purification and characterization of hexa-histidine tagged cytochrome bc[1] complex from Rhodobacter capsulatus [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Kazuhiko Saeki [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, прил. - P1 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Очистка и характеристика помеченного гексагистидином цитохром bc[1]-комплекса из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Разработано 2 быстрых генно-инженерных эффективных метода очистки цитохром bc[1] комплекса из клеток R. capsulatus. В их основе присоединение остатка гекса-гистидина к С-концу остатка цитохрома c[1] или к C-концу субъединицы Риске. Исследован процесс кристаллизации комплекса. Япония, Dep. Biol., Grad. Sch. Sci., Osaka Univ., Toyonaka 560

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ BC1 КОМПЛЕКС
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПРОЦЕСС КРИСТАЛЛИЗАЦИИ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Saeki, Kazuhiko; Horio, Tatsuya; Fukuyama, Keiichi; Kawamoto, Masahide; Inoue, Yorinao; Saribas, A.Sami; Valkova-Valchanova, Maria; Daldal, Fevzi

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.01-04Б3.124

Purification and characterization of hexa-histidine tagged cytochrome bc[1] complex from Rhodobacter capsulatus [Text] : abstr. Annu. Meet. and 38th Symp. Jap. Soc. Plant Physiol., [Kyoto], May 3-5, 1998 / Kazuhiko Saeki [et al.] // Plant and Cell Physiol. - 1998. - Vol. 39, прил. - P1 . - ISSN 0032-0781
Перевод заглавия: Очистка и характеристика помеченного гексагистидином цитохром bc[1]-комплекса из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Разработано 2 быстрых генно-инженерных эффективных метода очистки цитохром bc[1] комплекса из клеток R. capsulatus. В их основе присоединение остатка гекса-гистидина к С-концу остатка цитохрома c[1] или к C-концу субъединицы Риске. Исследован процесс кристаллизации комплекса. Япония, Dep. Biol., Grad. Sch. Sci., Osaka Univ., Toyonaka 560

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ BC1 КОМПЛЕКС
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПРОЦЕСС КРИСТАЛЛИЗАЦИИ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Saeki, Kazuhiko; Horio, Tatsuya; Fukuyama, Keiichi; Kawamoto, Masahide; Inoue, Yorinao; Saribas, A.Sami; Valkova-Valchanova, Maria; Daldal, Fevzi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.12

Membrane-Anchored cytochrome c[y] mediated microsecond time range electron transfer from the cytochrome bc[1] complex to the reaction center in Rhodobacter capsulatus [Text] / Hannu Myllykallio [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 16. - P5501-5510 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Опосредованный заякоренным в мембране цитохромом C[y] перенос электронов в микросекундной временной шкале от комплекса цитохромов bc[1] к реакционному центру в Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Опосредованный цитохром c[y] перенос электронов происходит с той же скоростью, как и опосредованный цитохромом c[2]. Характеристики переноса электронов цитохромом c[y] сравнимы с его возможной супрамолекулярной организацией с комплексом цитохромов bc[1] в контексте предполагаемой структурной модели реакционного центра и окружающих комплексов антенн. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, Pennsylvania 19104. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ BC
КОМПЛЕКС
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
РЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
КОМПЛЕКС АНТЕНН
УЧАСТИЕ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Myllykallio, Hannu; Drepper, Friedel; Mathis, Paul; Daldal, Fevzi

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.04-04Б2.16

Daldal, Fevzi.
Structure, function and biogenesis of cytochromes and cytochrome complexes in Rhodobacter species [Text] / Fevzi Daldal // 10th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Barcelona, Aug. 26-31, 2000: ISPP 2000. - Barcelona, 2000. - P82
Перевод заглавия: Структура, функционирование и биогенез цитохромных комплексов у видов Rhodobacter
Аннотация: Обсуждается система фотосинтетического и дыхательного переноса электронов. Ключевую роль в ней играет мембраносвязанные цитохромы типа c (c[1], c[р], c[у], c[о]) и периплазматический c[2]. Первые три цитохрома являются структурными субъединицами цитохром bc[1]-комплекса и цитохром-оксидазы cbb[3]-типа, а 2 последних являются переносчиками электронов между цитохром bc[1]-комплексом и цитохром c-оксидазой cc[3] типа. США, Univ. of Pennsylvania, Dep. of Biol., Philadelphia, PA 19104-6018

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ЦИТОХРОМЫ
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ЦИТОХРОМ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
БИОГЕНЕЗ
RHODOBACTER (BACT.)

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.04-04Б3.91

Daldal, Fevzi.
Structure, function and biogenesis of cytochromes and cytochrome complexes in Rhodobacter species [Text] / Fevzi Daldal // 10th Int. Symp. Phototroph. Prokaryotes, Barcelona, Aug. 26-31, 2000: ISPP 2000. - Barcelona, 2000. - P82
Перевод заглавия: Структура, функционирование и биогенез цитохромных комплексов у видов Rhodobacter
Аннотация: Обсуждается система фотосинтетического и дыхательного переноса электронов. Ключевую роль в ней играет мембраносвязанные цитохромы типа c (c[1], c[р], c[у], c[о]) и периплазматический c[2]. Первые три цитохрома являются структурными субъединицами цитохром bc[1]-комплекса и цитохром-оксидазы cbb[3]-типа, а 2 последних являются переносчиками электронов между цитохром bc[1]-комплексом и цитохром c-оксидазой cc[3] типа. США, Univ. of Pennsylvania, Dep. of Biol., Philadelphia, PA 19104-6018

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЕ ЦИТОХРОМЫ
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ ЦИТОХРОМ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
БИОГЕНЕЗ
RHODOBACTER (BACT.)

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.11-04Б2.106

Overexpression of ccl1-2 can bypass the need for the putative apocytochrome chaperone CycH during the biogenesis of c-type cytochromes [Text] / Meenal Deshmukh [et al.] // Mol. Microbiol. - 2002. - Vol. 46, N 4. - P1069-1080 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Сверхэкспрессия ccI 1-2 может компенсировать необходимость апоцитохрома CycH в биогенезисе цитохромов c-типа
Аннотация: Для получения информации о биогенезисе цитохромов с-типа исследовали супрессорные мутанты мембранного белка CycH Rhodobacter capsulatus. При изучении комплементации CycH-нуль мутантов фотосинтетического роста (Ps{+}) с помощью геномной библиотеки, сконструированной с использованием ДНК из Ps{+} супрессора получили плазмиду, несущую оперон ccI 1-2, продукты которого CcI1 и CcI2 участвуют в биогенезисе цитохромов c-типа. Секвенирование показало, что комплементирующая активность - результат точковой мутации G418A, локализованной выше кодирующего района ccI 1-2. Эта мутация изменила -35 район промотора ccI 1-2 с TTGGCC на TTGACC, приблизив сходство с последовательностью 'сигма'-зависимого промотора Escherichia coli. Усиление транскрипции ccI 1-2 показали с помощью репортерной генной конструкции ccI 1-2::lacZ. Методом иммуноблоттинга подтвердили сверхпродуцирование CcII и CcI2 в Ps{+} супрессорах. Полученные данные привели к заключению, что во время роста R. capsulatus на минимальной среде потребность CycH в биогенезисе цитохромов с-типа может быть компенсирована сверхэкспрессией ccII-2 оперона. США, Dep. of Biol., Plant Sci. Inst. Univ. of Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ЦИТОХРОМЫ С-ТИПА
БИОГЕНЕЗИС
АПОЦИТОХРОМ CYCH
НЕОБХОДИМОСТЬ
КОМПЕНСАЦИЯ
ОПЕРОН CCL1-2
СВЕРХЭКСПРЕССИЯ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Deshmukh, Meenal; May, Matthew; Zhang, Yan; Gabbert, Karen K.; Karberg, Katherine A.; Kranz, Robert G.; Daldal, Fevzi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.08-04Б2.229

The dithiol: Disulfide oxidoreductases DsbA and DsbB of Rhodobacter capsulatus are not directly involved in cytochrome c biogenesis, but their inactivation restores the cytochrome c biogenesis defect of CcdA-null mutants [Text] / Meenal Deshmukh [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 11. - P3361-3372 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Комплексная регуляция csgD-промоторной активности основными регуляторными белками
Аннотация: Ген csgD Salmonella typhimurium, индуцируемый голоданием, кодирует позитивный транскрипционный регулятор матричных компонентов фимбрий. Для анализа регуляторных элементов csgD промотора (PcsgD) провели изучение генетического отклика в сочетании с экспериментами in vitro. Идентифицировали 6 сайтов связывания (D1-D6) транскрипционного регулятора OmpR. В то время как ompR нуждался в экспрессии PcsgD, связывание OmpR-P рядом с D1 в позиции - 70,5 предполагало репрессию активности PcsgD. Усиленная экспрессия регулируемого PcsgD в ответ на микроаэрофильные условия требовала хозяйского фактора интеграции (IHF). Идентифицировали два сайта связывания IHF выше и ниже PcsgD. IHF конкурировал с OmpR-P за связывание в верхнем сайте IHF1, который частично перекрывал D3-D6 и модулировал ответ на микроаэрофильные условия. Сделали вывод о наличии сложной регуляторной сети, включающей IHF, H-NS и OmpR, посредством которой комплексный состав межгенного района csgD-csgBA менялся при ответе на кислородную напряженность. Швеция, Microbiol. and Tumorbiology Center (MTC), Karolinska Inst., Stockholm. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФИМБРИИ
БИОСИНТЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН СИНТЕЗА ФИМБРИЙ CSGD
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
АКТИВАТОР ТРАНСКРИПЦИИ OMPR
ФУНКЦИЯ
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Deshmukh, Meenal; Turkarslan, Serdar; Astor, Donniel; Valkova-Valchanova, Maria; Daldal, Fevzi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 05.06-04В3.35

Darrouzet, Elisabeth.
The cytochrome bc1 complex and its homologue the b6 f complex: similarities and differences [Text] / Elisabeth Darrouzet, Jason W. Cooley, Fevzi Daldal // Photosynth. Res. - 2004. - Vol. 79, N 1. - P25-44 . - ISSN 0166-8595
Перевод заглавия: Цитохромный комплекс bc1 и его гомолог комплекс b6f: сходства и различия
Аннотация: Убигидрохинон:цитохром-C-оксидоредуктаза (также названная комплекс III или комплексом bc1) является мультисубъединичным ферментом встречающийся в очень многих видах организмов, включающих уни- и мультиклеточные эукариоты, растения (в их митохондриях) и бактерии. Большинство бактерий и митохондрий скрывают разные формы комплекса bc1, тогда как хлоропласты растений и водорослей, также как и цианобактерии содержат гомологичный белковый комплекс, названный пластогидрохинон: пластоцианин оксидоредуктазой или комплексом b6f. В целом, эти ферментные комплексы составляют суперсемейство комплексов bc. В зависимости от физиологии организмов, они часто играют ключевые роли в дыхании и событиях фотосинтетического транспорта электронов, и всегда делаю вклад в образование протон-подвижных сил, в последствии используемых АТФсинтазой. Прежде всего, этот обзор сфокусирован на сравнении комплекса bc1 митохондриального типа и комплекса b6f хлоропластного типа как в понимании структуры, так и функции. Особо обсуждается субъединичный состав, состав и сборка кофакторов, ингибиторная чувствительность, протонный насос, согласованный транспорт электронов и Fe-S субъединичный большого масштаба домен подвижности этих комплексов. Это своевременно предпринятая во внимание структурная информация, к-рая получена для комплекса b6f

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
УБИХИНОН
BC1 КОМПЛЕКС
ВЫСШИЕ РАСТЕНИЯ
НИЗШИЕ РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Cooley, Jason W.; Daldal, Fevzi

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.09-04Б2.148

The putative assembly factor CcoH is stably associated with the cbb[3]-type cytochrome oxidase [Text] / Grzegorz Pawlik [et al.] // J. Bacteriol. - 2010. - Vol. 192, N 24. - P6378-6389 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Предполагаемый фактор сборки CcoH стабильно связывается с цитохромоксидазой сbb[3]-типа
Аннотация: Проанализировали роль фактора сборки СcoH в сборке цитохромоксидазы cdd[3]- Cox и показали, что CcоH - одиночный мембранный белок с топологией N out-C-in. В его отсутствии не обнаруживается ни полностью собранный сbb[3]-Cox, ни субкомплекс CcoNO. С помощью перекрестной химической сшивки продемонстрировали, что CCoH сначала связывается через трансмембранный домен с субъединицей CcoP cbb[3]-Cox. Второй гидрофобный промежуток, локализованный на С-конце CcoH, не требуется для контакта с CcoP, но при его делеции предотвращается образование активного cbb[3]-Cox. Это свидетельствует о том, что второй гидрофобный домен требуется для соединения субкомплексов CcoNO и CcoPQ в активном cbb[3]-Cox. СсoH, по-видимому, не взаимодействует с Cbb[3]-Cox, но остается слабо связанным с активным, полностью собранным комплексом. Таким образом, CcoH ведет себя более сходно с субъединицей cbb[3]-Cox, чем с фактором сборки per se. Германия, Inst. fur Biochemie und Molekularbiologie, Albert-Ludwigs-Univ. Freiburg, D-79104 Freiburg

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ЦИТОХРОМОКСИДАЗА
СBB[3]- ТИПА
СBB[3]-COX
СБОРКА
ФАКТОРЫ СБОРКИ
ССOH
РОЛЬ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Pawlik, Grzegorz; Kulaja, Carmen; Sachelaru, Ilie; Schroder, Sebastian; Waidner, Barbara; Hellwig, Petra; Daldal, Fevzi; Koch, Hans-Georg

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.241

Daldal, Fevzi.
Molecular genetic approaches to studying the structure and function of the cytochrome c[2] and the cytochrome bc[1] complex from Rhodobacter capsulatus [Text] / Fevzi Daldal // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P27-34 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Молекулярно-генетические подходы к изучению структуры и функции цитохрома с[2] и bc[1]-комплекса Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Обзор. Дана общая структурно-функциональная характеристика bc[1]-комплекса у прокраиот и митохондрий эукариот. Выделены основные консервативные компоненты: цитохромы b и c[1], Fe - S белок Риске и убихинон. Выделены основные преимущества R. capsulatus как объекта для молекулярногенетических исследований. Подчеркнуты основные трудности и неясные моменты в биоэнергетике bc[1]-комплексов. Выделение мутанта, дефектного только по цитохрому с[2] (I), выявило независимый от I путь передачи электронов между реакционным центром (РЦ) и bc[1]-комплексом; в этом пути донором для фотосинтетических процессов является цитохром c[1], возможно, эти два комплекса взаимодействуют непосредственно. Сравнение R. sphaeroides и R. capsulatus помогло лучше выяснить прямое отношение между разными мембраносвязанными комплексами, передающими энергию. Возможность обменивать in vivo bc[1]-комплексы между различными организмами откроет новые подходы, направленные к пониманию их структуры и функций. Доступность клонов, содержащих структурный ген I, сверхпродуцирующийся в R. capsulatus, наряду с делеционными штаммами, лишенными его, позволяет осуществить одну из главнейших генетических потребностей для мутагенеза in vitro. Этот подход позволит критически проверить физ. связывание и последующий транспорт электронов между водорастворимым I и его известными мембраносвязанными напарниками, вовлеченными в фотосинтез и дыхание. Поскольку I у R. capsulatus вовлечен либо в дыхание, либо в фотосинтез, образование больших кол-в мутантного I, требующееся для изучения in vitro, будет достигнуто без труда. Кристаллизация I наряду с возможностью проверить in vitro поток электронов с применением искусственных акцепторов сделает эту небольшую молекулу привлекательной модельной системой. Установление полной первичной структуры bc[1]-комплекса и способность мутантов bc[1]образовывать этот комплекс из R. capsulatus - одна из наиболее исследованных модельных ситем среди убихинол-цитохром с-оксидоредуктаз. В будущем выяснение молек. природы мутаций, вызывающих образование измененных bc[1]-комплексов, и корреляция этих структурных модификаций с изменениями энзиматических св-в даст возможность определить структурные элементы функциональных сайтов. Авт. делает ряд предположений относительно основных открытий, к к-рым может привести комплексный междисциплинарный подход. Библ. 36. США, Cold Spring Harbor Laboratory P. O. Box 100 Cold Spring Harbor, N. Y. 11724

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С. 2
BC1 КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 36

1-20 21-24

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска