Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 14
Показаны документы с 1 по 14
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.249

   
    The DExH box protein Suv3p is a component of a yeast mitochondrial 3'-to-5' exoribonuclease that suppresses group I intron toxicity [Text] / Steven P. Margossian [et al.] // Cell. - 1996. - Vol. 84, N 2. - P199-209 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Белок Suv3p с блоком DExH является компонентом митохондриальной (3''-'5')-экзорибонуклеазы дрожжей, подавляющей токсичность интрона группы I
Аннотация: Митохондриальный белок Suv3p (I) Saccharomyces cerevisiae является предполагаемой НТФ-зависимой РНК-геликазой. В клетках, лишенных I, в 50 раз увеличивается кол-во вырезанной формы интрона группы I (ИГ-I) из митохондриального гена рРНК 21S (II), но накапливается мало зрелой II. Вместо II появляются нелигированные экзоны II. Избыточное накопление ИГ-I может приводить к раскрыванию сплайсированных экзонов в результате р-ции, к-рая может катализироваться ИГ-I in vitro. Показано также, что I является функциональным компонентом новой НТФ-зависимой митохондриальной (3''-'5')-экзорибонуклеазы, к-рая может расщеплять РНК ИГ-I. Эти данные объясняют избыточное накопление ИГ-I в клетках, лишенных I, и определяют новую ф-цию геликаз в прямой деградации РНК. США, Dep. Biochem., Univ. Texas Southwestern Med. Ctr, Dallas, TX 75235. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.09
Рубрики: ИНТРОНЫ
ГРУППА I
ПОДАВЛЕНИЕ ТОКСИЧНОСТИ
БЕЛОК
БЕЛОК SUV 3P
(3''-'5')-ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
МИТОХОНДРИАЛЬНАЯ
КОМПОНЕНТЫ
СПЛАЙСИНГ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Margossian, Steven P.; Li, Huilin; Zassenhaus, Hans Peter; Butow, Ronald A.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.02-04Б2.105

    Li, Zhongwei.
    Polyadenylation of stable RNA precursors in vivo [Text] / Zhongwei Li, Shilpa Pandit, Murray P. Deutscher // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1998. - Vol. 95, N 21. - P12158-12162 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Полиаденилирование предшественников стабильных РНК in vivo
Аннотация: Полиаденилирование 3'-конца долгое время считалось специфической особенностью нестабильных видов РНК (напр. мРНК). Однако, при создании условий, когда созревание стабильных РНК замедляется из-за отсутствия процессирующих экзорибонуклеаз, наблюдается накопление предшественников с поли(A)-хвостами длиной от 1 до 7 остатков. Процесс полиаденилирования зависит от поли(A)-полимеразы I. Предложена модель стохастической конкуренции между экзорибонуклеазами и поли(A)-полимеразой для накопления полиаденилированных РНК. США [Deutscher M. P.], Dep. of Biochem. and Mol. Biol., Univ. of Miami School of Med., Miami, FL 33101. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02
Рубрики: РНК
СТАБИЛЬНЫЕ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ПОЛИАДЕНИЛИРОВАНИЕ
IN VIVO
ПОЛИ(A)-ПОЛИМЕРАЗА
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
СТОХАСТИЧЕСКАЯ КОНКУРЕНЦИЯ
МОДЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Pandit, Shilpa; Deutscher, Murray P.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.107

   
    A DEAD-box RNA helicase in the Escherichia coli RNA degradosome [Text] / Beatrice Py [et al.] // Nature. - 1996. - Vol. 381, N 6578. - P169-172 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: РНК-хеликаза, [содержащая] DEAD-бокс, в РНК-деградосомах Escherichia coli
Аннотация: РНК-деградосомы (РДС) Escherichia coli - это мультиферментные комплексы, содержащие экзорибонуклеазу типа полинуклеотидфосфорилазы (ПНФ) и эндорибонуклеазу - РНКазу E. В работе проведено детальное исследование фракционного состава РДС, обнаружившее два дополнительных белка - компонента РДС. Один из них - это гликолитический фермент енолаза, функции к-рого в метаболизме РНК неизвестны. Другой белок (RhIB) идентифицирован как РНК-хеликаза (РХ) - член сем-ва АТФ-зависимых РХ, содержащих DEAD-мотивы, к-рые обнаружены у про- и эукариот. РДС обладают АТФ-зависимой активностью ПНФазы, катализирующей деградацию структурированных РНК. Эта р-ция подавляется при инкубации РДС с антителами к очищенной РХ. Предполагается, что РХ - компонент РДС расплетает структуры РНК, препятствующие ее процессивному гидролизу, к-рый катализируется ПНФ. Великобритания, Nuffield Dep. Clinical Biochem., Imperial Cancer Res. Fund Lab., Inst. Mol. Med., John Radcliffe Hosp., Univ., Oxford OX3 9DU. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: РНК-ДЕГРАДОСОМА
МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫЙ КОМПЛЕКС
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
ЭНДОРИБОНУКЛЕАЗА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Py, Beatrice; Higgins, Christopher F.; Krisch, Henry M.; Carpousis, Agamemnon J.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.09-04Б2.116

    Zhang, Xiaolan.
    Oligoribonuclease is encoded by a highly conserved gene in the 3'-5' exonuclease superfamily [Text] / Xiaolan Zhang, Liuqin Zhu, Murray P. Deutscher // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 10. - P2779-2781 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Олигорибонуклеаза кодируется высококонсервативным геном в суперсемействе 3'-5'-экзонуклеаз
Аннотация: Из экстракта клеток Escherichia coli выделена и очищена до гомогенности олигорибонуклеаза - 3'-5'-экзорибонуклеаза, специфич. для небольших олигорибонуклеотидов. Проанализировав N-концевую последовательность белка, удалось идентифицировать ген, кодирующий этот белок. Это оказалась открытая рамка считывания yjeR, ранее локализованная на 94 мин хромосомной карты E. coli. Клонирование гена yjeR привело к суперэкспрессии олигорибонуклеазной активности, а встраивание в этот ген кассеты канамицин-резистентности - к исчезновению суперэкспрессии. На основании этих данных предложено переименовать ген yjeR в orn. Оказалось, что ортологи изученной олигорибонуклеазы присутствуют у многих организмов, вплоть до человека. США [Deutscher M. P.], Dep. of Biochem. and Mol. Biol., Univ. of Miami School of Med., Miami, FL 33101-6129. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: 3'-5'-ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ ОЧИСТКА
N-КОНЕЦ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН YJERR
КЛОНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
ПЕРЕИМЕНОВАНИЕ
ГЕН ORN
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zhu, Liuqin; Deutscher, Murray P.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.351

    Brown, Justin T.
    Inhibition of mRNA turnover in yeast by an xrn1 mutation enhances the requirement for eIF4E binding to eIF4G and for proper capping of transcripts by Ceg1p [Text] / Justin T. Brown, Xianmei Yang, Arlen W. Johnson // Genetics. - 2000. - Vol. 155, N 1. - P31-42 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Ингибирование оборота мРНК у дрожжей мутацией xrn1 усиливает потребность в связывании eIF4E c eIF4G и в правильном кэпировании транскриптов белком Ceg1p
Аннотация: Нулевые мутанты по гену XRN1 главной цитоплазматической экзорибонуклеазы Saccharomyces cerevisiae жизнеспособны, но накапливают декэпированные, деаденилированные транскрипты, Скрининг мутаций, синтетически летальных с xrn1'ДЕЛЬТА', обнаружил мутацию в гене CDC33, вызывающую замену Q72G в области фактора инициации трансляции eIF4E, участвующей во взаимодействии с eIF4G. Многокопийная экспрессия eIF4G или разрушение гена связывающегося с eIF4E белка Caf20p не устраняют синтетическую летальность xrn1'ДЕЛЬТА' и cdc33. Многокопийная экспрессия мутантного eIF4G, дефектного по связыванию с eIF4E, вызывает доминантно-негативный фенотип у мутанта xrn1. С мутацией xrn1'ДЕЛЬТА' синтетически летальна мутация cdc33-1 в сочетании с мутациями в гене CEG1 ядерной гуанилилтрансферазы, но не мутации в гене PRT1 субъединицы eIF3. Мутации в генах CDC33, CEG1, PRT1, PAB1 и TIF4631 (кодирует eIF4G1) вызывают дестабилизацию мРНК, которая частично супрессируется мутацией xrn1 у мутантов cdc33, ceg1 или pab1. Мутация xrn1'ДЕЛЬТА' не супрессирует летальность нулевой мутации pab1. Т. обр., ингибирование оборота мРНК блокированием функции Xrn1p не супрессирует летальность дефектов верхних компонентов пути, но усиливает потребность в кэпе {7}mG и в правильном образовании комплекса eIF4E-eIF4G узнавания кэпа. США, Section Mol. Genet. and Microbiol., Univ. Texas, Austin, TX 78712-1095. Библ. 78
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.03.03
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ОБОРОТ МРНК
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛАВНАЯ ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА XRN1P
ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Yang, Xianmei; Johnson, Arlen W.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.11-04В2.418

    Brown, Justin T.
    Inhibition of mRNA turnover in yeast by an xrn1 mutation enhances the requirement for eIF4E binding to eIF4G and for proper capping of transcripts by Ceg1p [Text] / Justin T. Brown, Xianmei Yang, Arlen W. Johnson // Genetics. - 2000. - Vol. 155, N 1. - P31-42 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Ингибирование оборота мРНК у дрожжей мутацией xrn1 усиливает потребность в связывании eIF4E c eIF4G и в правильном кэпировании транскриптов белком Ceg1p
Аннотация: Нулевые мутанты по гену XRN1 главной цитоплазматической экзорибонуклеазы Saccharomyces cerevisiae жизнеспособны, но накапливают декэпированные, деаденилированные транскрипты, Скрининг мутаций, синтетически летальных с xrn1'ДЕЛЬТА', обнаружил мутацию в гене CDC33, вызывающую замену Q72G в области фактора инициации трансляции eIF4E, участвующей во взаимодействии с eIF4G. Многокопийная экспрессия eIF4G или разрушение гена связывающегося с eIF4E белка Caf20p не устраняют синтетическую летальность xrn1'ДЕЛЬТА' и cdc33. Многокопийная экспрессия мутантного eIF4G, дефектного по связыванию с eIF4E, вызывает доминантно-негативный фенотип у мутанта xrn1. С мутацией xrn1'ДЕЛЬТА' синтетически летальна мутация cdc33-1 в сочетании с мутациями в гене CEG1 ядерной гуанилилтрансферазы, но не мутации в гене PRT1 субъединицы eIF3. Мутации в генах CDC33, CEG1, PRT1, PAB1 и TIF4631 (кодирует eIF4G1) вызывают дестабилизацию мРНК, которая частично супрессируется мутацией xrn1 у мутантов cdc33, ceg1 или pab1. Мутация xrn1'ДЕЛЬТА' не супрессирует летальность нулевой мутации pab1. Т. обр., ингибирование оборота мРНК блокированием функции Xrn1p не супрессирует летальность дефектов верхних компонентов пути, но усиливает потребность в кэпе {7}mG и в правильном образовании комплекса eIF4E-eIF4G узнавания кэпа. США, Section Mol. Genet. and Microbiol., Univ. Texas, Austin, TX 78712-1095. Библ. 78
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ОБОРОТ МРНК
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ГЛАВНАЯ ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА XRN1P
ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Yang, Xianmei; Johnson, Arlen W.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.02-04Б4.74

   
    Cold shock exoribonuclease R (VacB) is involved in Aeromonas hydrophila pathogenesis [Text] / Tatiana E. Erova [et al.] // J. Bacteriol. - 2008. - Vol. 190, N 10. - P3467-3474 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Экзорибонуклеаза холодового шока R (VacB) участвует в патогенезе Aeromonas hydrophila
Аннотация: Клонировали и секвенировали ген вирулентности vaC из клинического изолята SSU Aeromonas hydrophila. Идентифицировали этот ген на основе недавно аннотированной геномной последовательности изолята ATCC 7966T Aeromonas hydrophila и гена vacB Shigella flexneri. Белок VacB содержит 798 аминокислотных остатков, имеет М.м - 90,5 кДа и несет экзорибонуклеазную активность. RN-аза R A. hydrophila - белок холодового шока и требуется для бактериального роста при низкой температуре. Изогенный мутант vacB не способен расти при 4'ГРАДУС'C, но растет при 37'ГРАДУС'C, характеризуется уменьшенной подвижностью, восстанавливаемой после комплементации. Штамм с отсутствием RN-азы R менее вирулентен на модели летальности у мышей (70% выживаемости). Полученные данные свидетельствуют о роли RN-азы R в модуляции вирулентности A. hydrophila. США, Dep. of Microbiol. and Immunology and Pathology, Univ. of Texas Med. Branch, Galveston, Texas 77555-1070. Библ. 55
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: БОЛЕЗНИ
ГАСТРОЭНТЕРИТ
ВОЗБУДИТЕЛЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ФЕРМЕНТА
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА ХОЛОДОВОГО ШОКА R VAC B
ФУНКЦИЯ
AEROMONAS HYDROPHILA (BACT.)

Доп.точки доступа:
Erova, Tatiana E.; Kosykh, Valeri G.; Fadl, Amin A.; Sah, Jian; Horneman, Amy J.; Chopra, Ashok K.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.12-04Б4.158

   
    Синтез активной экзорибонуклеазы коронавируса, связанного с тяжелым острым респираторным синдромом, в клетках Escherichia coli и ее характеристика [Текст] / P. Chen [и др.] // Молекул. биол. - 2009. - Т. 43, N 3. - С. 446-454 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Белок nsp14 (экзорибонуклеаза суперсемейства DEDD), который кодируется геномом коронавируса, вызывающего тяжелый острый респираторный синдром (SARS-CoV), синтезировали в виде полипептида, "слитого" с различными аффинными метками. Рекомбинантные nsp14-белки, слитые с последовательностью GST или шестью остатками гистидина, обладают рибонуклеазной активностью, а короткая последовательность MGHHHHHHGS, присоединенная к N-концу, повышает растворимость белка nsp14 и упрощает процедуру его выделения. Мутации консервативных остатков белка nsp14 существенно, однако не полностью, уменьшает его рибонуклеазную активность. Одновременный анализ флуоресценции и кругового дихроизма показал, что конформационная стабильность белка nsp14 зависит от многих внешних факторов, в том числе от pH, температуры и денатурирующих агентов. Новая информация о структурных особенностях может оказаться полезной для дальнейшего изучения этого функционально важного белка. КНР, St. Key Lab. Virol, Coll. Life Sci., Wuhan Univ., Wuhen 430072. Библ. 28
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.07
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
ТОРС
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Chen, P.; Hu, T.; Jiang, M.; Guo, D.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 10.02-04Б1.32

   
    Синтез активной экзорибонуклеазы коронавируса, связанного с тяжелым острым респираторным синдромом, в клетках Escherichia coli и ее характеристика [Текст] / P. Chen [и др.] // Молекул. биол. - 2009. - Т. 43, N 3. - С. 446-454 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Белок nsp14 (экзорибонуклеаза суперсемейства DEDD), который кодируется геномом коронавируса, вызывающего тяжелый острый респираторный синдром (SARS-CoV), синтезировали в виде полипептида, "слитого" с различными аффинными метками. Рекомбинантные nsp14-белки, слитые с последовательностью GST или шестью остатками гистидина, обладают рибонуклеазной активностью, а короткая последовательность MGHHHHHHGS, присоединенная к N-концу, повышает растворимость белка nsp14 и упрощает процедуру его выделения. Мутации консервативных остатков белка nsp14 существенно, однако не полностью, уменьшает его рибонуклеазную активность. Одновременный анализ флуоресценции и кругового дихроизма показал, что конформационная стабильность белка nsp14 зависит от многих внешних факторов, в том числе от pH, температуры и денатурирующих агентов. Новая информация о структурных особенностях может оказаться полезной для дальнейшего изучения этого функционально важного белка. КНР, St. Key Lab. Virol, Coll. Life Sci., Wuhan Univ., Wuhen 430072. Библ. 28
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
ТОРС
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Chen, P.; Hu, T.; Jiang, M.; Guo, D.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 10.08-04Б1.36

   
    Синтез активной экзорибонуклеазы коронавируса, связанного с тяжелым острым респираторным синдромом, в клетках Escherichia coli и ее характеристика [Текст] / P. Chen [и др.] // Молекул. биол. - 2009. - Т. 43, N 3. - С. 446-454 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Белок nsp14 (экзорибонуклеаза суперсемейства DEDD), который кодируется геномом коронавируса, вызывающего тяжелый острый респираторный синдром (SARS-CoV), синтезировали в виде полипептида, "слитого" с различными аффинными метками. Рекомбинантные nsp14-белки, слитые с последовательностью GST или шестью остатками гистидина, обладают рибонуклеазной активностью, а короткая последовательность MGHHHHHHGS, присоединенная к N-концу, повышает растворимость белка nsp14 и упрощает процедуру его выделения. Мутации консервативных остатков белка nsp14 существенно, однако не полностью, уменьшает его рибонуклеазную активность. Одновременный анализ флуоресценции и кругового дихроизма показал, что конформационная стабильность белка nsp14 зависит от многих внешних факторов, в том числе от pH, температуры и денатурирующих агентов. Новая информация о структурных особенностях может оказаться полезной для дальнейшего изучения этого функционально важного белка. КНР, St. Key Lab. Virol, Coll. Life Sci., Wuhan Univ., Wuhen 430072. Библ. 28
ГРНТИ  
34.25.17
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: КОРОНАВИРУСЫ
ТОРС
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ АНАЛИЗ
ЭКСПРЕССИЯ В E. COLI
МУТАГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Chen, P.; Hu, T.; Jiang, M.; Guo, D.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 11.03-04Б2.103

    Mohanty, Bijoy K.
    Processing of the Escherichia coli leuX tRNA transcript, encoding tRNA{Leu5}, requires either the 3''-'5' exoribonuclease polynucleotide phosphorylase or RNase P to remove the Rho-independent transcription terminator [Text] / Bijoy K. Mohanty, Sidney R. Kushner // Nucl. Acids Res. - 2010. - Vol. 38, N 2. - P597-607 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Процессинг транскрипта тРНК leuX Escherichia coli, кодирующего тРНК{Leu5} требует либо 3' '-' 5' экзорибонуклеазы полинуклеотидфосфорилазы, либо РНК-азы Р для удаления Rho-независимого транскрипционного терминатора
Аннотация: Описали уникальный путь процессинга в Escherichia coli для тРНК{Leu5}, в котором экзорибонуклеазополинуклеотидфосфорилаза (PNP-аза) удаляет Rho-независимый транскрипционный терминатор из транскрипта leuX без участия RhlB РНК-хеликазы. Показали, что эта PNP-аза может эффективно деградировать субстрат РНК, содержащий вторичные структуры in vivo. РНК-аза Р, которая может генерировать зрелый 5'-конец тРНК, удаляет затем терминатор leuX, независимо от активности PNP-азы. РНК-аза Р делает разрез 4-7 nt ниже детерминанты ССА, генерирующей субстрат для РНК-азы II, которая удаляет дополнительные 3-4 nt. РНК-азы Е, G и Z не участвуют в удалении терминатора. Таким образом, механизм процессинга leuX Escherichia coli более разнообразен, чем считалось ранее. США, Dep. of Genetics, Univ. of Georgia, Athens, GA 30605
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПТЫ
ТРНК LEUX
ПРОЦЕССИНГ
3'-5' ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА ПОЛИНУКЛЕОТИДФОСФОРИЛАЗА
РНК-АЗА Р
ТЕРМИНАТОРЫ
LEUX
УДАЛЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Kushner, Sidney R.

12.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 14.06-04Н3.86

   
    БИОИНФОРМАЦИОННЫЙ ПОИСК НОВЫХ МЕХАНИЗМОВ ЦИТОТОКСИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ БИНАЗЫ [Текст] / А. А. Несмелов [и др.] // Учен. зап. Казан. гос. ун-та. Сер. Естеств. н. - 2013. - Т. 155, N 3. - С. 221-230 . - ISSN 1815-6169
Аннотация: Рибонуклеазы, в том числе экзорибонуклеаза Bacillus intermedius (биназа), рассматриваются в качестве потенциальных противоопухолевых агентов ввиду своей избирательной цитотоксичности по отношению к раковым клеткам. Механизм их цитотоксического действия до конца не установлен. Некоторые экспериментальные данные противоречат общепринятой концепции, в соответствии с которой в основе действия РНКаз на опухолевые клетки лежит деградация некоторых типов клеточной РНК. Настоящая работа посвящена поиску в аминокислотной последовательности биназы участков, сходных с консервативными участками протеинкиназ различной специфичности. Обнаружение у биназы второй, протеинкиназной активности (аналогично бифункциональности триптофанил-тРНКазы человека и некоторых дегидрогеназ) могло бы объяснить ее комплексное действие на опухолевые клетки. В молекуле биназы обнаружены последовательности, аналогичные консервативным участкам, связывающим и ориентирующим молекулы АТФ в серин/треониновых протеинкиназах. Однако взаимное расположение данных участков в третичной структуре биназы не аналогично таковому в молекулах протеинкиназ
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.99
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
БИНАЗА
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА BACILLUS INTERMEDIUS
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Несмелов, А.А.; Маркелова, М.И.; Колпаков, А.И.; Ильинская, О.Н.

13.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 14.06-04Н1.246

   
    БИОИНФОРМАЦИОННЫЙ ПОИСК НОВЫХ МЕХАНИЗМОВ ЦИТОТОКСИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ БИНАЗЫ [Текст] / А. А. Несмелов [и др.] // Учен. зап. Казан. гос. ун-та. Сер. Естеств. н. - 2013. - Т. 155, N 3. - С. 221-230 . - ISSN 1815-6169
Аннотация: Рибонуклеазы, в том числе экзорибонуклеаза Bacillus intermedius (биназа), рассматриваются в качестве потенциальных противоопухолевых агентов ввиду своей избирательной цитотоксичности по отношению к раковым клеткам. Механизм их цитотоксического действия до конца не установлен. Некоторые экспериментальные данные противоречат общепринятой концепции, в соответствии с которой в основе действия РНКаз на опухолевые клетки лежит деградация некоторых типов клеточной РНК. Настоящая работа посвящена поиску в аминокислотной последовательности биназы участков, сходных с консервативными участками протеинкиназ различной специфичности. Обнаружение у биназы второй, протеинкиназной активности (аналогично бифункциональности триптофанил-тРНКазы человека и некоторых дегидрогеназ) могло бы объяснить ее комплексное действие на опухолевые клетки. В молекуле биназы обнаружены последовательности, аналогичные консервативным участкам, связывающим и ориентирующим молекулы АТФ в серин/треониновых протеинкиназах. Однако взаимное расположение данных участков в третичной структуре биназы не аналогично таковому в молекулах протеинкиназ
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
БИНАЗА
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА BACILLUS INTERMEDIUS
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Несмелов, А.А.; Маркелова, М.И.; Колпаков, А.И.; Ильинская, О.Н.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.08-04Б2.74

   
    БИОИНФОРМАЦИОННЫЙ ПОИСК НОВЫХ МЕХАНИЗМОВ ЦИТОТОКСИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ БИНАЗЫ [Текст] / А. А. Несмелов [и др.] // Учен. зап. Казан. гос. ун-та. Сер. Естеств. н. - 2013. - Т. 155, N 3. - С. 221-230 . - ISSN 1815-6169
Аннотация: Рибонуклеазы, в том числе экзорибонуклеаза Bacillus intermedius (биназа), рассматриваются в качестве потенциальных противоопухолевых агентов ввиду своей избирательной цитотоксичности по отношению к раковым клеткам. Механизм их цитотоксического действия до конца не установлен. Некоторые экспериментальные данные противоречат общепринятой концепции, в соответствии с которой в основе действия РНКаз на опухолевые клетки лежит деградация некоторых типов клеточной РНК. Настоящая работа посвящена поиску в аминокислотной последовательности биназы участков, сходных с консервативными участками протеинкиназ различной специфичности. Обнаружение у биназы второй, протеинкиназной активности (аналогично бифункциональности триптофанил-тРНКазы человека и некоторых дегидрогеназ) могло бы объяснить ее комплексное действие на опухолевые клетки. В молекуле биназы обнаружены последовательности, аналогичные консервативным участкам, связывающим и ориентирующим молекулы АТФ в серин/треониновых протеинкиназах. Однако взаимное расположение данных участков в третичной структуре биназы не аналогично таковому в молекулах протеинкиназ
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТИВООПУХОЛЕВЫЕ СРЕДСТВА
БИНАЗА
ЭКЗОРИБОНУКЛЕАЗА BACILLUS INTERMEDIUS
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Несмелов, А.А.; Маркелова, М.И.; Колпаков, А.И.; Ильинская, О.Н.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)