Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.170

   

    Cloning and functional characterization of Helicobacter pylori fumarate reductase operon comprising three structural genes coding for subunits C, A and B [Text] / Ge Zhongming [et al.] // Gene. - 1997. - Vol. 204, N 1-2. - P227-234 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и функциональная характеристика оперона фумаратредуктазы Helicobacter pylori, состоящего из трех структурных генов, кодирующих субъединицы C, A и B
Аннотация: Клонированы и секвенированы гены frdA, frdB и frdC субъединиц A, B и C фумаратредуктазы Helicobacter pylori. IA, IB и IC имеют длину 715, 245 и 254 остатков соотв. IA и IB высокогомологичны соответствующим субъединицам I Wolinella succinogenes, др. бактериальным I и субъединицам A и B сукцинатдегидрогеназы. Однако IC высокогомологична только IC W. succinogenes - цитохрому b с 2 гемовыми группами. IA-IC гиперпродуцированы в максиклетках. IA H. pylori изучена с использованием антисыворотки к IA E. coli. Активность IB, измеренная по окислению бензилвиологена в присутствии фумарата, ассоциирована с мембранами. Инактивация frd A приводит к утрате такой активности и к задержке на 10-20 час перехода в середину экспоненциальной фазы. Это позволяет предположить, что направляемый I метаболизм играет активную, но несущественную роль в росте клеток H. pylori. IA и IB образуют каталитич. димер, а IC может служить мембранным якорем I. Канада, Dep. Med. Microbiol. and Immunol., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2H7. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

СИНТЕЗ

ГЕНЫ

ГЕНЫ ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ FRD ABC

КЛОНИРОВАНИЕ

ХАРАКТЕРИСТИКА

HELICOBACTER PYLORI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Zhongming, Ge; Jiang, Qin; Kalisiak, M.S.; Taylor, Diane E.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.11-04Б2.312

    Maklashina, Elena.

    Anaerobic expression of Escherichia coli succinate dehydrogenase: Functional replacement of fumarate reductase in the respiratory chain during anaerobic growth [Text] / Elena Maklashina, Deborah A. Berthold, Gary Cecchini // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 22. - P5989-5996 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Анаэробная экспрессия сукцинатдегидрогеназы Escherichia coli: функциональная замена фумаратредуктазы в дыхательной цепи во время анаэробного роста
Аннотация: У Escherichia coli два похожих по структуре и ф-ции фермента могут вызывать окисление сукцината: аэробная сукцинатдегидрогеназа (I) и анаэробная фумаратредуктаза (II). I обычно не может заменить II во время анаэробного роста, т. к. ее экспрессия репрессируется в анаэробных условиях. Сконструированы плазмиды, использующие промотор P[FRD] оперона II (frd ABCD) для экспрессии оперона I (sdh CDAB) в анаэробных условиях (АНУ). Показано, что в АНУ при использовании фумарата в кач-ве терминального акцептора электронов I способна поддерживать рост E. coli. Уровень амплификации I и II в АНУ одинаков. Каталитич. св-ва I, выделенной после роста в АНУ, такие же, как у I, продуцированной аэробно. Экспрессия I в АНУ дает больший выход комплекса I, чем в мембранах клеток, выращенных аэробно. В АНУ экспрессия I насыщает способность мембран включать комплекс I, и клетки включают избыток I, увеличивая кол-во мембран. Методом электронной микроскопии показано, что избыточные мембраны образуют трубчатые структуры. США, Mol. Biol. Div., VA Med. Ctr., San Francisco, CA 94121. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ SDH CDAB

АНАЭРОБНАЯ ЭКСПРЕССИЯ

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ЗАМЕНА

ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ

СУКЦИНАТ

ОКИСЛЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Berthold, Deborah A.; Cecchini, Gary


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.211

    Kalman, Lisa V.

    Identification of a second gene involved in global regulation of fumarate reductase and other nitrate-controlled genes for anaerobic respiration in Escherichia coli [Text] / Lisa V. Kalman, Robert P. Gunsalus // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 7. - P3810-3815 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация второго гена, участвующего в глобальной регуляции фумаратредуктазы и других генов анаэробного дыхания Escherichia coli, контролируемых нитратом
Аннотация: Фумаратредуктаза контролирует конечный этап анаэробного транспорта электронов у Escherichia coli. В этой реакции фумарат используется как конечный акцептор электронов. Транскрипция фумаратредуктазного оперона frdABC подавлена, когда клетки растут в присутствии кислорода или нитрата и стимулируется фумаратом. Ранее идентифицировали локус frdR, который плейотропно влияет на репрессию нитратом оперона frd. Изучили структуру локуса frdR и показали, что он состоит из двух генов, которые обозначили narX и narL. Ген narL ранее уже был известен, ген narX обнаружен впервые. Клонировали гены narL и narX и показали, что кодируемые ими белки представлены в клетке в различном соотношении. Показали, что ген narX кодирует сенсорный белок, чувствительный к нитрату, а ген narL кодирует белок, связывающий ДНК. Оба вместе белки функционируют как двукомпонентная регуляторная система. Библ. 25. США, Dep. of Microbiol. and the Mol. Biol. Inst., 5304 LS. 405 Hilgard Avenue, Univ. of California, Los Angeles, Los Angeles, CA 90024.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100

АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ

МЕХАНИЗМ

ФЕРМЕНТЫ

ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

РЕГУЛЯЦИЯ

ОПЕРОНЫ

ОПЕРОН ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ FRDABCD

ТРАНСКРИПЦИЯ

КОНТРОЛЬ

РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН NARX

РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН NARL

ИДЕНТИФИКАЦИЯ

ФУНКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Gunsalus, Robert P.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.01-04К1.656

   

    Molecular cloning of cDNAS for the subunits in the complex II which functions as fumarate reductase in Ascaris suum mitochondria [Text] / K. Kita [et al.] // Bull. Soc. fr. parasitol. - 1990. - Vol. 8, Suppl. N1. - P79
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование кДНК субъединицы комплекса II, который функционирует как фумаратредуктаза в митохондриях Ascaris suum
Аннотация: Клонирован гены 4 субъединиц комплекса II аскарид. Продукты этих генов обладают фумаратредуктазной, играющей важную роль в инвазии организма хозяина. Dept Parasitol., Juntendo Univ. Med. School, Tokyo, JP.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.43.59.17 + 341.15.23.13
Рубрики: ПРОТИВОПАРАЗИТАРНЫЙ ИММУНИТЕТ
ИНВАЗИЯ ПАРАЗИТА

ГЕН ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ

КЛОНИРОВАНИЕ

ASCARIS SUUM


Доп.точки доступа:
Kita, K.; Takamiya, S.; Furushima, R.; Villagra, E.; Komuniecki, R.; Oya, H.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 91.04-04И9.371

   

    Conservation of flavin-binding domain in the flavoprotein subunit of complex II, which functions as fumarate reductase in Ascaris suum mitochondria [Text] / R. Furushima [et al.] // Bull. Soc. fr. parasitol. - 1990. - Vol. 8, Suppl. N1. - P159
Перевод заглавия: Консервация связывающего флавин домена в флавопротеиновой подгруппе комплекса II, функционирующего как фумаратредуктаза в митохондриях Ascaris suum
Аннотация: Изучение последовательностей и гомологичности флавопротеиновой подгруппы комплекса II A. suum (сукцинатубихиноноксидоредуктазы, связанного с поверхностными мембранами и в состоящего из 4 полипептидов флавофермента, окисляющего сукцинат в фумарат в трикарбоксильном кислотном цикле у млекопитающих и бактерий). Показано, что по своей структуре эта подгруппа ближе sdh, чем frd типу Escherichia coli. Полученные данные представляют интерес в связи с вопросом об эволюции фумаратредуктаз в митохондриях разных организмов.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: ASCARIS SUUM (NEM.)
МИТОХОНДРИИ

ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ

СТРУКТУРА

ЭВОЛЮЦИЯ


Доп.точки доступа:
Furushima, R.; Kita, K.; Takamiya, S.; Konishi, K.; Aoki, T.; Oya, H.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.508

   

    The fumarate reductase operon of Wolinella succinogenes Sequence and expression of the frdA and frdB genes [Text] / F. Lauterbach [et al.] // Arch. Microbiol. - 1990. - Vol. 154, N 4. - P386-393 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Оперон фумаратредуктазы Wolionella succinogenes. Последовательность и экспрессия генов frd A и frd B
Аннотация: Представлена нуклеотидная последовательность frd A и frd B и терминирующего района оперона фумаратредуктазы (ФР) Wolinella succinogenes. Белки Frd A и Frd B идентичны субъединицам ФР и являются гидрофобными белками, состоящими их 656 и 238 аминокислот, соотв. В каждом из них содержится по 12 цистеиновых остатков, к-рые лишь в Frd B образуют 3 ферредоксинподобных кластера. Анализ продуктов экспрессии генов frdAB Escherichia coli с помощью ЭПР выявили наличие [2Fe-2S] и [3Fe-4S]-центров. Сравнение предсказанных аминокислотных последовательностей Frd A и Frd B с последовательностями аналогичных субъединиц ФР E. coli или Proteus vulgaris выявило высокий уровень сходства - 28-36% идентичности; в наибольшей степени гомологичны домены, участвующие в связывании субстрата или ФАД. Библ. 46. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. J. W. Goethe-Univ. Frankfurt, Theodor-Stern-Kai 7, Haus 75А, D-6000 Frankfurt am Main.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.23
Рубрики: WOLINELLA SUCCINOGENES (BACT.)
ШТАММ JM83

ГЕН

ГЕНЫ СУБЪЕДИНИЦ ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ FRD

НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ПРОДУКТ

АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

ПРЕДСКАЗАНИЕ

СРАВНЕНИЕ

ДОМЕНЫ


Доп.точки доступа:
Lauterbach, F.; Kortner, C.; Albracht, S.P.J.; Unden, G.; Kroger, A.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.372

   

    Effect of the tor mutation in escherichia coli on the trimethylamine N-oxide, nitrate and dimethylsulfoxide reductases, the formate dehydrogenases N and H and nitrate repression [Text] / Isamu Yamamoto [et al.] // J. Cen. and Appl. Microbiol. - 1990. - Vol. 36, N 5. - P357-363 . - ISSN 0022-1260
Перевод заглавия: Влияние мутации tor у Exterichia coli на триметиламин-N-оксид-, нитрат- и диметилсульфоксидредуктазы, формиатдегидрогеназы N и H и нитратную репрессию
Аннотация: Показано, что мутации torR, картированные между xyl и ntl, либо вызывают отсутствие активности триметиламин-N-оксидредуктазы, нитратредуктазы, диметилсульфоксидредуктазы и формиатдегидрогеназ N и H, либо устраняют нитратную репрессию фумаратредуктазы и гидрогеназы. Эти мутации не влияют на синтез молибденового кофактора. Высказано предположение, что ген torR участвует в регуляции экспрессии генов указанных ферментов. Библ. 35. Япония, Dept. of Chem. Microbiol., Fakulty of Pharmacenticel Sci., Hokkaido Univ., Sapporo 060.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ ANT 180

РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ

РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН TOR R

ФУНКЦИЯ

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

МУТАЦИИ

МУТАЦИЯ ПО ГЕНУ TOR R

СУЛЬФОКСИДРЕДИКТАЗЫ

ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ

ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ


Доп.точки доступа:
Yamamoto, Isamu; Yamazaki, Noriyuki; Hohmura, Masato; Ishimoto, Makoto


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)