СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФАГ 'РАДИКАЛ'29<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.12-04Б1.83

Mutational analysis of o29 DNA polymerase residues acting as ssDNA ligands for 3'-5' exonucleolysis [Text] / Vega Miguel de [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 279, N 4. - P807-822 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Мутационный анализ остатков ДНК-полимеразы фага 'фи'29, действующих как лиганды однонитевой ДНК для (3'-5')-экзонуклеазы
Аннотация: Охарактеризованы 3 высококонсервативных остатка ДНК-полимеразы (I) фага 'фи'29 (IA) лиганды связывания онДНК в (3'-5')-экзонуклеазном активном центре. Остаток Phe[65] относится к мотиву ExoII с инвариантными остатками Asp и Arg, к-рые участвуют соотв. в катализе и связывании онДНК. Остатки Scr[122] и Leu[123] образуют новый мотив "(S/T)Lx[2]h". Их гомологами являются Arg[467] и Met[458] у ДНК-полимеразы-I (IB) и Ser[286] и Leu[287] у ДНК-полимеразы фага Т4 (IC). Сайт-направленный мутагенез и биохимический анализ 8 мутантов IA с заменами остатков Phe[65], Ser[122] и Leu[123] показал, что они функционально важны для стабильного связывания с онДНК, (3'-5')-экзонуклеолиза онДНК и коррекции ошибок полимеризации ДНК. Инвариантное ароматическое кольцо, смежное с каталитическим остатком Asp мотива ExoII (Tyr[423] в IB, Phe[208] в IC и Phe[65] в IA), является критичным для ориентации онДНК в стабильной конформации, разрешающей (3'-5')-экзонуклеазную р-цию. Испания, Ctr. Biol. Mol. "Severo Ochoa" (CSIC-UAM), Univ. Autonoma, Canto Blanco, 28049 Madrid. Библ. 61

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
ЛИГАНДЫ
ДНК ОДНОНИТЕВАЯ
ЭКЗОНУКЛЕАЗНЫЙ ЦЕНТР
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
de, Vega Miguel; Lazaro, Jose M.; Salas, Margarita; Blanco, Luis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.12-04Б2.251

Substitution of the C-terminal domain of the Escherichia coli RNA polymerase 'альфа' subunit by that from Bacillus subtilis makes the enzyme responsive to a Bacillus subtilis transcriptional activator [Text] / Mario Mencia [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 275, N 2. - P177-185 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Замена C-концевого домена 'альфа'-субъединицы РНК-полимеразы Escherichia coli тем же доменом из Bacillus subtilis делает фермент отвечающим на активатор транскрипции Bacillus subtilis
Аннотация: Регуляторный белок p4 (I) фага 'фи'29 Bacillus subtilis активирует транскрипцию с позднего фагового промотора, взаимодействуя с C-концевым доменом (CTD) 'альфа'-субъединицы (II) РНК-полимеразы (III) Bac. subtilis, но не взаимодействует с III Escherichia coli. Сконструирована химерная II, состоящая из N-концевого домена II E. coli и домена CTD II Bac. subtilis. Реконструированные III, состоящие из химерной II, субъединиц 'бета' и 'бета'' III E. coli и вегетативного 'сигма'-фактора из E. coli ('сигма'{70}) или Bac. subtilis ('сигма'{A}), отвечают за I и эффективно поддерживают активацию транскрипции на промоторе А3. I активирует транскрипцию химерными III, используя ту же поверхность активации, что и в случае III Bac. subtilis. Эти данные позволяют предположить, что I служит якорем, стабилизирующим III на промоторе. Испания, Ctr. Biol. Mol. "Severo Ochoa" (CSIC-UAM), Univ. Autonoma, Canto Blanco, 28049 Madrid. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦА 'АЛЬФА'
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ЗАМЕНА
БЕЛОК
БЕЛОК P4
ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mencia, Mario; Monsalve, Maria; Rojo, Fernando; Salas, Margarita

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.01-04Б1.98

Substitution of the C-terminal domain of the Escherichia coli RNA polymerase 'альфа' subunit by that from Bacillus subtilis makes the enzyme responsive to a Bacillus subtilis transcriptional activator [Text] / Mario Mencia [et al.] // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 275, N 2. - P177-185 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Замена C-концевого домена 'альфа'-субъединицы РНК-полимеразы Escherichia coli тем же доменом из Bacillus subtilis делает фермент отвечающим на активатор транскрипции Bacillus subtilis
Аннотация: Регуляторный белок p4 (I) фага 'фи'29 Bacillus subtilis активирует транскрипцию с позднего фагового промотора, взаимодействуя с C-концевым доменом (CTD) 'альфа'-субъединицы (II) РНК-полимеразы (III) Bac. subtilis, но не взаимодействует с III Escherichia coli. Сконструирована химерная II, состоящая из N-концевого домена II E. coli и домена CTD II Bac. subtilis. Реконструированные III, состоящие из химерной II, субъединиц 'бета' и 'бета'' III E. coli и вегетативного 'сигма'-фактора из E. coli ('сигма'{70}) или Bac. subtilis ('сигма'{A}), отвечают за I и эффективно поддерживают активацию транскрипции на промоторе А3. I активирует транскрипцию химерными III, используя ту же поверхность активации, что и в случае III Bac. subtilis. Эти данные позволяют предположить, что I служит якорем, стабилизирующим III на промоторе. Испания, Ctr. Biol. Mol. "Severo Ochoa" (CSIC-UAM), Univ. Autonoma, Canto Blanco, 28049 Madrid. Библ. 32

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
СУБЪЕДИНИЦА 'АЛЬФА'
C-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН
ЗАМЕНА
БЕЛОК
БЕЛОК P4
ТРАНСКРИПЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mencia, Mario; Monsalve, Maria; Rojo, Fernando; Salas, Margarita

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.08-04Б1.65

Elias-Arnanz, Montserrat.
Functional interactions between a phage histone-like protein and a transcriptional factor in regulation of 'фи'29 early-late transcriptional switch [Text] / Montserrat Elias-Arnanz, Margarita Salas // Genes and Dev. - 1999. - Vol. 13, N 19. - P2502-2513 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Функциональные взаимодействия между фаговым гистоноподобным белком и транскрипционным фактором в регуляции переключения между ранней и поздней транскрипцией фага 'фи'29
Аннотация: Описана новая роль гистоноподобного белка р6 (I), кодируемого фагом 'фи'29 Bacilluo subtilis. I участвует в регуляции фагового переключения между ранней и поздней транскрипцией, взаимодействуя с транскрипц. регулятором p4 (II), к-рый требуется для репрессии ранних промоторов A2b и A2c и активации позднего промотора A3. С одной стороны, I способствует опосредованной II репрессии промотора A2b и активации промотора A3, усиливая связывание II с его сайтом узнавания в PA3. С др. стороны, I участвует в опосредованной II репрессии промотора A2c, способствуя образованию стабильного комплекса II-нуклеопротеин, мешающему связыванию РНК-полимеразы с PA2c. Высказано предположение, что эти взаимодействия между I и II основаны на их роли как архитектурных факторов ДНК. Испания, Ctr. Biol. Mol. "Severo Ochoa", SCIC-UAM, Cantoblanco, 28049 Madrid. Библ. 55

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ГИСТОНОПОДОБНЫЙ БЕЛОК P6
ТРАНСКРИПЦИОННЫЙ РЕГУЛЯТОР P4
ВЛИЯНИЕ НА
ТРАНСКРИПЦИЯ
РАННЯЯ
ПОЗДНЯЯ
ПЕРЕКЛЮЧЕНИЕ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
АРХИТЕКТУРНЫЕ ФАКТОРЫ

Доп.точки доступа:
Salas, Margarita

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.12-04Б1.72

Bacteriophage 'фи'29 early protein p17 is conditionally required for the first rounds of viral DNA replication [Text] / Paola Crucitti [et al.] // Gene. - 1998. - Vol. 223, N 1-2. - P135-142 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Ранний белок p17 бактериофага 'фи'29 при определенных условиях требуется для репликации вирусной ДНК
Аннотация: Как известно, ген 17 фага 'фи'29 Bacillus subtilis участвует в репликации вирусной ДНК in vivo. В этой работе мы демонстрируем, что присутствие белка p17 необходимо при низкой интенсивности фаговой инфекции, вероятно, являющейся естественным условием для инфекции, но не требуется при высокой интенсивности. Ген 17 был клонирован в векторе для экспрессии в Escherichia coli, и белок p17 был очищен. Стимулирующий эффект белка p17 был продемонстрирован в условиях in vitro, необходимых для амплификации ДНК 'фи'29, начиная с малой дозы вводимой ДНК. Мы предполагаем, что p17, синтезируемый сразу после инфицирования, требуется в самом начале амплификации фага, в условиях, когда в клетку-хозяин проникло малое количество молекул ДНК. Возможно, белок мобилизует ограниченное количество факторов инициации в точки начала репликации. Когда инфекционный процесс установился и другие белки репликации достигли оптимальной концентрации, белок p17 больше не требуется. Испания, Centro de Biol. Mol. "Severo Ochoa" (CSIC-UAM), Univ. Autonoma, Cantoblanco, 28049 Madrid. Библ. 28

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.07
Рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ИНИЦИАЦИЯ
ФАГОВАЯ ИНФЕКЦИЯ
НИЗКАЯ ИНТЕНСИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК P17
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Crucitti, Paola; Lazaro, Jose M.; Benes, Vladimir; Salas, Margarita

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.11-04Б1.32

Camacho, Ana.
Repression of bacteriophage 'фи'29 early promoter C2 by viral protein p6 is due to impairment of closed complex [Text] / Ana Camacho, Margarita Salas // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 31. - P28927-28932 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Репрессия раннего промотора C2 бактериофага 'фи'29 вирусным белком p6 обусловлена повреждением закрытого комплекса
Аннотация: Бактериофаг 'фи'29 Bacillus subtilis кодирует неспецифичный к последовательности ДНК-связывающий белок p6. Этот белок способен кооперативно связываться с фаговой ДНК, формируя нуклеопротеидный комплекс, в котором ДНК, обернутая вокруг белкового кора, находится в конформации правостороннего тора. Образование такого комплекса на правом конце генома фага, где локализован ранний промотор C2, влияет на локальную топологию и может приводить к репрессии промотора, хотя механизм репрессии не установлен. Проанализировано влияние нуклеопротеидного комплекса p6 на образование комплексов транскрипции на промоторе C2. Показано, что этот комплекс не закрывает промотор C2 для РНК-полимеразы, поскольку оба белка могут связывать одни и те же молекулы ДНК. Белок p6 связывается с ДНК, содержащей участок, прилежащий к участку, с которым связана полимераза, изменяя структуру транскрипционного комплекса и влияя на специфичность и стабильность закрытого комплекса. Полученные данные могут помочь установить механизмы действия гистоподобных белков как сайленсеров транскрипции. Испания, Ctr Biol. Molec. "Severo Ochoa" (Consejo Superior Investig. Cientif.-Univ. Autonoma de Madrid), Univ. Autonoma, Canto Blanco, 28049 Madrid. Библ. 20

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
ГИСТОНОПОДОБНЫЕ БЕЛКИ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
РАННИЙ ПРОМОТОР C2
РЕПРЕССИЯ
БЕЛОК P6
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Salas, Margarita

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.12-04Б2.273

A mutation in the C-terminal domain of the RNA polymerase alpha subunit that destabilizes the open complexes formed at the phage 'фи'29 late A3 promoter [Text] / Belen Calles [et al.] // J. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 307, N 2. - P487-497 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Мутация в С-концевом домене альфа-субъединицы РНК-полимеразы, которая дестабилизирует открытые комплексы, образующиеся на позднем промоторе А3 фага 'фи'29
Аннотация: Регуляторный белок p4 (I) фага 'фи'29 Bacillus subtilis активирует поздний фаговый промотор A4, стабилизируя связывание РНК-полимеразы (II) с промотором в виде закрытого комплекса. Для этого требуется взаимодействие остатка арг[120] I с С-концевым доменом 'альфа'-CTD 'альфа'-субъединицы II (III). Сконструированы замены на ала нескольких кислых остатков 'альфа'-CTD, считающихся партнерами для арг[120]. Получена также укороченная III, не имеющая 4 последних остатков, два из к-рых являются кислыми. Модифицированные III очистили и реконструировали холофермент II in vitro. Показано, что I не может активировать промотор A3, если III содержит замену E297A, не влияющую на транскрипцию с нескольких других промоторов. I может стабилизировать модифицированную II на промоторе А3 в закрытом состоянии, но образующиеся открытые комплексы нестабильны и не превращаются в элонгирующие комплексы. Таким образом, замена Е297А в 'альфа'-CTD дестабилизирует открытые комплексы, образованные на промоторе А3, но не на других промоторах. Это показало, что 'альфа'-CTD может участвовать в переходе из закрытых комплексов в промежуточные комплексы на нескольких промоторах. Испания, Ctr. Biol. Mol. "Severo Ochoa", CSIC-UAM, Cantoblanco, 28049 Madrid. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
С-КОНЦЕВОЙ ДОМЕН АЛЬФА-СУБЪЕДИНИЦЫ
МУТАЦИЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПРОМОТОР А3
ЗАКРЫТЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ОТКРЫТЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ДЕСТАБИЛИЗАЦИЯ
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29

Доп.точки доступа:
Calles, Belen; Monsalve, Maria; Rojo, Fernando; Salas, Margarita

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.01-04Б1.202

The bacteriophage 'фи'29 portal motor can package DNA against a large internal force [Text] / Douglas E. Smith [et al.] // Nature. - 2001. - Vol. 413, N 6857. - P748-752 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Портальный мотор бактериофага 'фи'29 может упаковывать ДНК, действуя против большой внутренней силы
Аннотация: Портальный комплекс (ПК) фага 'фи'29 упаковывает днДНК длиной 0,6 нм в капсиды, используя гидролиз АТФ. Для упаковки ДНК в почти кристаллич. плотность этот процесс должен преодолевать энтропийную и электростатич. энергию и энергию изгибания ДНК. С использованием оптич. щипчиков для вытягивания одиночных молекул ДНК по мере их упаковки показано, что ПК является порождающим силу мотором, к-рый может работать с нагрузками до 57 пН и является одним из наиболее сильных молекулярных моторов. Обнаружены движения на расстояния до 5 мкм, что указывает на высокую процессивность. При больших силах наблюдаются паузы и проскальзывания. Для мотора ПК установлена зависимость скорости от силы. Показано, что лимитирующая стадия в цикле мотора ПК зависит от силы даже при низких нагрузках. Скорость упаковки ДНК уменьшается по мере заполнения предголовок. Это показало, что упаковка ДНК порождает внутреннюю силу (до 'ЭКВИВ'50 пН), к-рая может использоваться для инъекций ДНК из капсида во время заражения клеток. США, Dep. Phys., Univ. California, Berkeley, CA 94720. Библ. 25

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: ДНК ФАГОВАЯ
ДВУНИТЕВАЯ
УПАКОВКА
ПОРТАЛЬНЫЙ МОТОР
СКОРОСТЬ
ВНУТРЕННЯЯ СИЛА
БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ 'РАДИКАЛ'29

Доп.точки доступа:
Smith, Douglas E.; Tans, Sander J.; Smith, Steven B.; Grimes, Shelley; Anderson, Dwight L.; Bustamante, Carlos

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 11.03-04Б1.88

Serrano-Heras, Gemma.
Phage 'сигма'29 protein p56 prevents viral DNA replication impairment caused by uracil excision activity of uracil-DNA glycosylase [Text] / Gemma Serrano-Heras, Alicia Bravo, Margarita Salas // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2008. - Vol. 105, N 49. - P19044-19049 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Белок р56 фага 'фи'29 предотвращает нарушения репликации вирусной ДНК, вызванные эксцизией урацила урацил-ДНК-гликозилазой
Аннотация: ДНК-полимераза фага 'фи'29 включает dU против dA с эффективностью всего в 2 раза более низкой, чем dT, осуществляет удлинение пары dA:dUMP и продолжает репликацию после урацила. Ошибочное включение dUMP полимеразой фага приводит к появлению остатков урацила в ДНК фага при репликации. Действие урацил-ДНК-гликозилазы на урацил-содержащую фаговую ДНК нарушает репликацию фазовой ДНК. Это нарушение предотвращается в присутствии белка p65. Трансфекционная активность урацил-содержащей фаговой ДНК значительно выше в клетках, которые конститутивно синтезируют р65, чем в клетках, у которых этот белок отсутствует. Обсуждается модель функционирования р65 при синтезе ДНК. Испания, Inst. Biol. Mol. "Eladio Vinuela", Ctr. Biol. Mol. "Severo Ochoa", Consejo Superior Invest. Cientificas-Univ. Autonoma, Canto Blanco, 28049 Madrid. Библ. 43

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БЕЛОК Р65
ФУНКЦИЯ
ДНК-ПОЛИМЕРАЗА
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ОШИБОЧНОЕ ВКЛЮЧЕНИЕ DU МФ
ДНК
УРАЦИЛ-СОДЕРЖАЩАЯ ФОРМА
РЕПЛИКАЦИЯ
УРАЦИЛ-ДНК-ГЛИКОЗИЛАЗА
ФАГ 'РАДИКАЛ'29
ВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Bravo, Alicia; Salas, Margarita

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска