Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.10-04М2.74

    Akashi, Hiroo.
    Partial purification of a trypsin-like proteinase in platelets [Text] / Hiroo Akashi, Munetoshi Kato, Mutumi Muramatu // Biol. and Pharm. Bull. - 1994. - Vol. 17, N 5. - P727-729 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Частичная очистка трипсиноподобной протеиназы тромбоцитов
Аннотация: Из тромбоцитов кроликов хроматографией на фенил-сефарозе, L-аргинин-сефарозе и сефадексе G-200 выделена трипсиноподобная протеиназа (I, степень очистки - 92 раза). I имела мол. массу более 200 кД и оптим. рН 'ЭКВИВ'9. Активность I ингибировалась соединениями, подавляющими агрегацию тромбоцитов, вызываемую различными стимуляторами. Япония, Tokushima Bunri Univ. Библ. 23
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Kato, Munetoshi; Muramatu, Mutumi
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.06-04Б2.272

   
    Escherichia coli prlC gene encodes a trypsin-like proteinase regulating the cell cycle [Text] / Xueyuan Jiang [et al.] // J. Biochem. - 1998. - Vol. 124, N 5. - P980-985 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Ген prlC Escherichia coli кодирует трипсиноподобную протеиназу, регулирующую клеточный цикл
Аннотация: Из клеток Escherichia coli C600 очищена протеиназа LN (I), имеющая отношение к инициации репликации ДНК. N-концевые 15 остатков I совпадают с соответствующими остатками аминопептидазы OpdA (II) - продукта гена prlC E. coli. Очищенная I имеет такую же мол. массу (67 кД), как и II. Сконструирован экспрессионный вектор, направляющий синтез II. II, экспрессированная в большом кол-ве в клетках E. coli BL21(DE3), находится в основном в активной растворимой форме. Очищенные I и II гидролизуют трипсиновые субстраты I, а также бензилоксикарбонил-ала-ала-лей-п-нитроанилид (III) - синтетич. субстрат II. Влияние различных протеазных ингибиторов на I и II почти одинаково. Трипсиновый ингибитор 4-трет-бутилфениловый эфир 4-гуанидинобензойной к-ты и антипаин сильно ингибируют трипсиноподобную протеиназную активность (ТПА), но не способность гидролизовать III. Co{2+} значительно усиливает активность II, но слегка ингибирует ТПА. Эти данные показали, что I кодируется геном prlC и является многофункциональной протеиназой с 2 разными активными центрами. КНР, State Key Labs., Pharm. Biotechnol., Dep. Biochem., Nanjing Univ., Nanjing 210093. Библ. 28
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА IN
СРАВНЕНИЕ
АМИНОПЕПТИДАЗА OPDA
СУБСТРАТНАЯ АКТИВНОСТЬ
ГЕНЫ
ГЕН PRLC
КОДИРОВАНИЕ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЛИЯНИЕ НА
ИНИЦИАЦИЯ РЕПЛИКАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jiang, Xueyuan; Zhang, Minyue; Ding, Yi; Yao, Jun; Chen, Hao; Zhu, Dexuu; Muramatu, Mutumi
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.11-04Б3.98

    Бурцева, Т. И.
    Трипсиноподобная протеиназа и ее эндогенный ингибитор из Yersinia pseudotuberculosis [Текст] / Т. И. Бурцева, Ю. Н. Лоенко // 2 Съезд. Биохим. о-ва РАН, Москва, 19-23 мая, 1997. - Пущино, 1997. - Ч.1. - С. 12 . - ISBN 5-201-14334-2
Аннотация: Из культурального фильтрата патогенного микроорганизма Y. pseudotuberculosis выделены и охарактеризованы трипсиноподобная протеиназа и белок, действующий как ингибитор трипсина и сериновых протеиназ микроорганизмов. Протеиназа расщепляет казеин и катализирует гидролиз бензоил аргенина подобно трипсину. Молекулярная масса протеиназы 110 кД, К[м]=2,5*10{-3} М. Белок действует в интервале pH 7,4-8 при 37'ГРАДУС'C. Фермент разрушает основной белок соединительной ткани эластин, IgG и IgA. Активность фермента блокируется специфическими ингибиторами сериновых протеиназ. Выделенный эндогенный ингибитор стабилен при pH 1-9. При температурах выше 37'ГРАДУС'C активность его падает. Ингибитор полностью подавляет активность эндогенной протеиназы, в несколько меньшей степени активность трипсина и практически не действует на химотрипсин, пепсин и папаин. Ингибитор не токсичен. Он обладает активностью маннозо- и глюкозоспецифичного лектина, агглютинирует клетки псевдотуберкулезного микроба и клетки некоторых злокачественных опухолей. Россия, Тихоокеанский ин-т биоорганической химии ДВО РАН, Владивосток
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
БЕЛОК
ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ЭНДОГЕННАЯ ФОРМА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
YERSINIA PSEUDOTUBERCULOSIS

Доп.точки доступа:
Лоенко, Ю.Н.
4.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 08.06-04В5.81

   
    Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как возможные маркеры фитопатогенеза [Текст] / Я. Е. Дунаевский [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 6. - С. 747-751 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Показано, что присутствие белка в культуральной среде индуцирует секрецию протеиназ у изученных видов мицелиальных грибов. Проведен сравнительный анализ главных внеклеточных протеиназ у сапротрофного штамма Trichoderma harzianum и фитопатогенного штамма Alternaria alternata. С помощью ингибиторного анализа эти ферменты были классифицированы как сериновые протеиназы. На основании данных по субстратной специфичности и ингибиторного анализа показано, что секретируемый фермент из T. harzianum является субтилизиноподобной протеиназой, а секретируемый фермент из A. alternata - трипсиноподобной протеиназой. Этот факт, подтвержденный данными, полученными на других видах мицелиальных грибов, может указывать на характерное различие между сапротрофами и патогенами. Россия, НИИ физ.-хим. биологии им. А. Н. Белозерского, Москва. Библ. 15
ГРНТИ  
68.37.31
ВИНИТИ 681.37.31.19.02
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ALTERNARIA ALTERNATA (FUNGI)
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МАРКЕРЫ ФИТОПАТОГЕНЕЗА

Доп.точки доступа:
Дунаевский, Я.Е.; Грубань, Т.Н.; Белякова, Г.А.; Белозерский, М.А.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.06-04Б2.25

   
    Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как возможные маркеры фитопатогенеза [Текст] / Я. Е. Дунаевский [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 6. - С. 747-751 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Показано, что присутствие белка в культуральной среде индуцирует секрецию протеиназ у изученных видов мицелиальных грибов. Проведен сравнительный анализ главных внеклеточных протеиназ у сапротрофного штамма Trichoderma harzianum и фитопатогенного штамма Alternaria alternata. С помощью ингибиторного анализа эти ферменты были классифицированы как сериновые протеиназы. На основании данных по субстратной специфичности и ингибиторного анализа показано, что секретируемый фермент из T. harzianum является субтилизиноподобной протеиназой, а секретируемый фермент из A. alternata - трипсиноподобной протеиназой. Этот факт, подтвержденный данными, полученными на других видах мицелиальных грибов, может указывать на характерное различие между сапротрофами и патогенами. Россия, НИИ физ.-хим. биологии им. А. Н. Белозерского, Москва. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.23.11.04
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ALTERNARIA ALTERNATA (FUNGI)
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МАРКЕРЫ ФИТОПАТОГЕНЕЗА

Доп.точки доступа:
Дунаевский, Я.Е.; Грубань, Т.Н.; Белякова, Г.А.; Белозерский, М.А.
6.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI13) 09.01-04Б3.195

   
    Внеклеточные протеиназы мицелиальных грибов как возможные маркеры фитопатогенеза [Текст] / Я. Е. Дунаевский [и др.] // Микробиология. - 2006. - Т. 75, N 6. - С. 747-751 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Показано, что присутствие белка в культуральной среде индуцирует секрецию протеиназ у изученных видов мицелиальных грибов. Проведен сравнительный анализ главных внеклеточных протеиназ у сапротрофного штамма Trichoderma harzianum и фитопатогенного штамма Alternaria alternata. С помощью ингибиторного анализа эти ферменты были классифицированы как сериновые протеиназы. На основании данных по субстратной специфичности и ингибиторного анализа показано, что секретируемый фермент из T. harzianum является субтилизиноподобной протеиназой, а секретируемый фермент из A. alternata - трипсиноподобной протеиназой. Этот факт, подтвержденный данными, полученными на других видах мицелиальных грибов, может указывать на характерное различие между сапротрофами и патогенами. Россия, НИИ физ.-хим. биологии им. А. Н. Белозерского, Москва. Библ. 15
ГРНТИ  
68.03.07
ВИНИТИ 681.03.07.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ALTERNARIA ALTERNATA (FUNGI)
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
МАРКЕРЫ ФИТОПАТОГЕНЕЗА

Доп.точки доступа:
Дунаевский, Я.Е.; Грубань, Т.Н.; Белякова, Г.А.; Белозерский, М.А.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.12-04Б3.67

   
    Streptomyces rimosus extarcellular proteases [Text]. 4. Trypsin-like proteinase / M. Renko [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1989. - Vol. 31, N 3. - P38-44 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Внеклеточные протеазы Streptomyces rimosus. 4. Трипсиноподобная протеиназа
Аннотация: При культивировании Streptomyces rimosus в условиях, при к-рых синтезируется окситетрациклин, из фильтрата культуральной жидкости выделена трипсиноподобная протеаза (ТП). Процедура выделения ТП включала ультрафильтрацию, хроматографию на CM-сефадексе, AH-сефарозе и CM-целлюлозе. В итоге был получен гомогенный белок с выходом по активности 19%. Фермент являлся анионным трипсином с молекулярной массой 27 000, определенной гель-фильтрацией, и 29 000, определенной ЭФ в ПААГ в присутствии додецилсульфата Na, и ИЭТ 4,5. ТП стабильна в диапазоне pH 4,5-9,0 и температуры до 40'ГРАДУС' С. При pH ниже 4 и выше 10 и температуре выше 60'ГРАДУС' С ТП полностью инактивируется. ТП чувствительна к ингибитору сериновых протеаз фенилметилсульфонилфториду, к трипсин-специфичным ингибиторам (леупептину). Этилендиаминтетраацетат, дитиобиснитробензоат и бестатин не ингибируют ТП, а 1 мМ Ca{2}+ или Co{2}+ не влияют на активность ТП. ТП содержит три дисульфидных мостика, 6 цистеиновых, три гистидиновых и три метиониновых аминокислотных остатка в молекуле. При оптимальных значении pH (8,4-8,8) и температуры (45'ГРАДУС' С) ТП расщепляет пептидные, эфирные и ариламидные связи, образованные аргинином в эндо- и, в меньшей степени, в экзоположении. Подобно др. трипсинам стрептомицетов выделенная ТП является более эффективным катализатором по сравнению с бычьим трипсином и предпочитает в качестве субстратов пептид-ариламиды и Na-бензилоксикарбонилL-норлейцил-L-пролил-L-аргинин-p-нитроанилид. Библ. 33. СФРЮ, "Jozef Stefan" Institute, 61000 Ljubljana.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: STREPTOMYCES RIMOSUS (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПРОТЕАЗЫ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
БИОСИНТЕЗ
СВОЙСТВА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Renko, M.; Vitale, Lj.; Kokalj, M.; Pokorny, M.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.06-04М1.202

   
    Fluctuation of tripsin like proteinase activity in the cell cycle of synchronized and growing HeLa cells, and the effect of GMCHA-OPhBu [Text] / Yasutaka Kozaki [et al.] // Biochim. et Biophys. acta Mol. Cell. Res. - 1989. - Vol. 1014, N 2. - P120-124 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Колебания активности трипсиноподобной протеина во время клеточного цикла синхронизированных и растущих клеток HeLa и влияние GMCHA-OPhBu
Аннотация: Изучали колебания активности трипсиноподобной протеиназы (I) во время клеточного цикла (КЦ) в Кл HeLa, синхронизированных тимидином. Во время I КЦ при плотности Кл 2% наблюдали 7 отдельных пиков активности 1 : 2 пика в S-фазе, на границе S/G[2], 1 в ранней М-фазе, 1 в М/Г[1] и 2 пика в G[1]-фазе. Активность I во время КЦ зависела от плотности Кл и при плотности 8% не наблюдалась. 4-терт-бутилфениловый эфир транс-4-гуанидинметилциклогексанкарбоновой к-ты (GMCHA-OPhBu, II), не оказывал влияния в S-, G[2]- и М-фазах и тормозил вторые S-, G[2]- и М-фазы в течение 3 часов. II индуцировал появление нового пика активности I на границе G[1]/S. Япония, M. M. Yamashiro-cho, Tokushimashi, Tokushima 770. Библ. 24.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.09.11
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЛИНИЯ HELA
СИНХРОНИЗАЦИЯ КЛЕТОК
ФЕРМЕНТЫ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
АКТИВНОСТЬ
КОЛЕБАНИЯ
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ

Доп.точки доступа:
Kozaki, Yasutaka; Amoh, Toshihiro; Yamaguchi, Noritoshi; Muramatu, Mutumi
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.03-04М1.98

    Muramatu, Mutumi.
    A trypsin-like proteinase appearing at 17th and 17 min in the cell cycle time of HeLa cells correlates with the onset of DNA synthesis [Text] / Mutumi Muramatu, Yasutaka Kozaki // Biochem. et biophys. acta. Gene Struct. and Express. - 1990. - Vol. 1987, N 1. - P87-90 . - ISSN 0167-4781
Перевод заглавия: Появление трипсиноподобной протеиназы в 17 часов 17 минут времени клеточного цикла у клеток HeLa коррелирует с началом синтеза ДНК
Аннотация: Появление трипсиноподобной протеиназной активности ровно в 17 ч 17 мин времени клет. цикла у растущих синхронизированных Кл HeLa коррелирует с началом синтеза ДНК, и ингибирование этой активности специфическим ингибитором трипсина 4-трет-бутилфениловым эфиром транс-4гуанидинометилциклогексанокарбоновой к-ты приводит к задержке начала синтеза ДНК на 3 ч. Эта протеиназная активность зависит от плотности Кл. Протеиназу назвали триптазой Кл HeLa 17:17. Данные о том, что в присутствии ингибитора трипсина синтез ДНК начинается с задержкой на 3 ч указывают на наличие у Кл HeLa альтернативной триггерной системы для синтеза ДНК. Япония, Yamashiro-cho, Tokushima-shi, Tokushima, 770. Библ. 17.
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.03 + 341.15.23.11
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
КЛЕТКИ HELA
ПРОТЕАЗЫ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
ДНК
РЕПЛИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Kozaki, Yasutaka
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.191

   
    Bacterial proteinases in periodontal disease [Text] : [Abstr.] 20th Annu. Meet. Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol., Apr. 6-25, 1991 / James Travis [et al.] // J. Cel. Biochem. - 1991. - Suppl. 156. - P117 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Бактериальные протеиназы при периодонтитах
Аннотация: Исследованы протеолитич. ферменты, образуемые и секретируемые Porphyromonas gingivalis, анаэробом, связанным с развитием периодонтита. Из этого организма выделены и охарактеризованы две тринсиноподобные протеиназы, вызывающие деградацию ряда физиологически важных белков. Амидазная и протеиназная активности организма сильно активируются глицин-содержащими белками. Считается, что протеиназы из Р. gingivalis как непосредственно, так и опосредованно вызывают быструю деградацию соединительной ткани во время болезни. США, Dep. of Biochem., Univ. of Georgia, Athens, Ga. 30602.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА
АМИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
PORPHYROMONAS GINGIVALIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Travis, James; Chen, Luxiong; Polanowski, Antoni; Wikstrom, Maude; Potempa, Jan
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.10-04Б2.136

    Irisawa, Takaji.
    Effects of various esters of trans-4-guanidinomethylcyclohexanecarboxylic acid, trypsin inhibitors, on the growth of Bacillus subtilis [Text] / Takaji Irisawa, Munetoshi Kato, Mutumi Muramatu // Biol. and Pharm. Bull. - 1993. - Vol. 16, N 12. - P1211-1215 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Влияние различных эфиров транс-гуанидинметилциклогексанкарбоновой кислоты, ингибиторов трипсина, на рост Bacillus subtilis
Аннотация: Показали торможение роста Bacillus subtilis 558 под действием ароматич. эфиров транс-гуанидинметилциклогексанкарбоновой к-ты (ГМК), ингибиторов трипсина. Тормозящий эффект ГМК заметно зависел от природы заместителей в фениловом ядре молекулы ГМК. Представитель такого рода эфиров, 4-четв.-бутилфениловый эфир ГМК (ГМК-OPh{+}Bu) дозозависимо тормозил рост клеток B. subtilis, синтез ДНК, РНК и белка в клетках бактерии. Подавлению роста предшествовало подавление синтеза ДНК под влиянием ГМК-OPh{+}Bu. Полученные результаты указывали на возможное вовлечение в процесс синтеза ДНК трипсиноподобной протеиназы (I). С помощью хр-фии на ДЭАЭ-целлюлозе, осаждения сернокислым аммонием, а также двукратной гель-фильтрации через сефадекс G-200, хр-фии на фенил-сефарозе и L-аргинил-сефарозе получали частично очищенный препарат I из B. subtilis 558. Свойства I были сравнены с таковыми протеиназы In, появляющейся на короткое время в клетках Escherichia coli K-12 IAM 1264 перед наступлением синтеза ДНК и, очевидно, участвующей в инициации репликации ДНК. Отмечаются различия в мол. массах - у I 110 кД, у In - 66 кД. Предложено именовать I протеиназ In-субтилис. Библ. 20. Япония (M. Muramatu), Fac. of Pharm., Tokushima Bunri Univ., Tokushima 770.
ГРНТИ  
34.27.19
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ 558
ТОРМОЖЕНИЕ РОСТА
СИНТЕЗ ДНК
СИНТЕЗ РНК
СИНТЕЗ БЕЛКА
АРОМАТИЧЕСКОЕ СОЕДИНЕНИЕ
ВЛИЯНИЕ
ТРИПСИНОПОДОБНАЯ ПРОТЕИНАЗА

Доп.точки доступа:
Kato, Munetoshi; Muramatu, Mutumi
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)