СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 127
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.03-04К1.113

Morton, Craig J.
Solution structure of synthetic peptides corresponding to the C-terminal helix of interleukin-6 [Text] / Craig J. Morton, Richard J. Simpson, Raymond S. Norton // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 1-2. - P97-107 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Структура в растворе синтетических пептидов, соответствующих C-концевой спирали интерлейкина-6
Аннотация: Методами двумерной (2D) {1}H-ЯМР спектроскопии при 500 и 600 МГц исследовали пространственную организацию синтетических пептидов с аминокислотной последовательностью 19 C-концевых остатков интерлейкина-6 человека и мыши. Для отнесения сигналов использовали сочетание 2D экспериментов DQF COSY, TOCSY, ROESY и NOESY в водных р-рах и их смесях с ТФЭ. Из анализа данных с ЯЭО, рН-зависимости хим. сдвигов сигналов и влияния конц-ии ТФЭ на спектральные характеристики сигналов установлено, что в 50% ТФЭ пептид интерлейкина-6 мыши содержит в центральной области 'альфа'-спиральную конформацию из 12 остатков и менее упорядоченные N- и C-концевые сегменты, что хорошо согласуется с результатами исследований интактной молекулы. Для др. пептида обнаружена менее устойчивая спиральная конформация. Австралия, NMR Lab., Biomol. Res. Inst. Parkville 3052. Библ. 70

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ПЕПТИДЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СООТВЕТСТВИЕ
ИНТЕРЛЕЙКИН 6
С-КОНЦЕВАЯ СПИРАЛЬ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Simpson, Richard J.; Norton, Raymond S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.249

Solution structure of RP 71955, a new 21 amino acid tricyclic peptide active against HIV-1 virus [Text] / D. Frechet [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 1. - P42-50 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе RP71955, нового трициклического пептида из 21 аминокислотного остатка, активного против вируса ВИЧ-1
Аннотация: Методами ЯМР, КД, масс-спектрометрии и аминокислотного анализа исследовали структуру RP71955 Streptomyces. Отнесение сигналов {1}H в спектрах ЯМР проводили сочетанием двумерных экспериментов DQF COSY, HOHAHA и NOESY при 400 и 600 МГц. Анализ полученных спектральных характеристик проводили методами дистанционной геометрии и ограниченной молекулярной динамики по программам COPMA и DIANA. Установлено, что молекула имеет трициклич. структуру с 2 дисульфидными связями, является очень устойчивой к гидролизу и обладает высокой гидрофобностью. Предложена молекулярная модель RP71955 в р-ре, в рамках к-рой обсуждается ее подобие с нек-рыми функциональными доменами трансмембранного белка ВИЧ-1 gp41. Франция, Rhone-Poulenc Rorer S. A., 94400 Vitry-Sur-Seine. Библ. 34

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ПЕПТИД RP71955
ТРИЦИКЛИЧЕСКИЙ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР
КД
МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ

Доп.точки доступа:
Frechet, D.; Guitton, J.D.; Herman, F.; Faucher, D.; Helynck, G.; Monegier, du Sorbier B.; Ridoux, J.P.; James-Surcouf, E.; Vuilhorgne, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.204

Solution structure of the variant-3 neurotoxin from Centruroides sculpturatus Ewing [Text] / Weontae Lee [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 1-2. - P89-95 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Структура в растворе нейротоксина вариант-3 из Centruroides sculpturatus Ewing
Аннотация: Методом двумерной (2D) {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали конформационные характеристики нейротоксина V-3 скорпиона C.sculpturatus Ewing (65 аминокислотных остатков). Отнесение сигналов проводили с помощью 2D экспериментов DQF COSY, TOCSY и NOESY при 600 МГц. Для анализа пространственной структуры использовали методы дистанционной геометрии и динамической имитационной обработки по программе X-PLOR, учитывающей ограничения, налагаемые на межпротонные расстояния и двугранные углы данными ЯМР. Установлено, что молекула содержит 'альфа'-спиральную структуру 23-31, 'бета'-листовую конформацию 1-5, 45-50 и 36-42 с 'бета'-изгибом 42-45. Обсуждена также цис-пептидная связь Tyr58-Pro 59. Полученные данные обсуждаются совместно с результатами РСА и более ранних исследований др. токсинов скорпиона. США, Dep. Biochem., Univ. Alabama Birmingham, UAB Station, Birmingham, AL-39294. Библ. 49

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КОНФОРМАЦИЯ
ЯМР
CENTRUROIDES SCULPTURATUS EWING

Доп.точки доступа:
Lee, Weontae; Moore, Carolynn; Watt, Dean D.; Krishna, N.Rama

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.12-04Н1.101

Solution structure of an R-styrene oxide adduct in an oligonucleotide containing the codon 12 sequence of the N-RAS protooncogene [Text] : program and Abstr. 38th Annu. Meet., New Orleans, La, March 6-10, 1994 / I. S. Zegar [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P186 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Структура в растворе олигонуклеотидного аддукта окиси R-стирена, содержащего последовательность кодона 12 протоонкогена N-ras
Аннотация: Двунитевой дезоксиолигонуклеотид GGCTGXTGGTG (X - аддукт окиси R-стирена на атоме N2 гуанина), анализировали методом ЯМР. Модификации кодона 12 N-ras приводят к активации онкогена. Молекула стирена при образовании аддукта располагается в малом желобке спирали, стиреновое кольцо направлено в 3'-сторону от сайта аддукта. Оценены предельные расстояния в аддукте, к-рые затем ввели в уравнение свободной энергии ассоциата в кач-ве параметров потенциала. Построена матрица взаимных контактов. Планируют сравнить структурные нарушения, вызванные R- и S-изомерами окиси стирена, а также аддуктами G[5] и G[6]. США, Dep. Chem., Ctr Mol. Toxicology, Vanderbilt Univ., Nashville, TN 37235

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ПРОТООНКОГЕНЫ
ГЕН N-RAS
КОДОН 12
ОКСИД R-СТИРЕНА
АДДУКТЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ

Доп.точки доступа:
Zegar, I.S.; DeCorte, B.; Harris, C.M.; Harris, M.; Stone, m.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.66

Solution structure of the SH3 domain of phospholipase C'гамма' [Text] : abstr. 5th Annu. Meet. Protein Eng. Soc. Jap., [Osaka, 1993] / D. Kohda [et al.] // Protein Eng. - 1993. - Vol. 6, N 8. - P1022 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структура в растворе домена SH3 фосфолипазы C['гамма']
Аннотация: Методами двумерного {1}H-ЯМР при 600 МГц и дистанционной геометрии исследовали пространственное строение рекомбинантного домена SH3, содержащего остатки 790-852 фосфолипазы C['гамма'] человека. Анализ трехмерной структуры проводили на основе данных ЯМР по программам DSPACE и XPLOR. Установлено, что молекула содержит 3 'бета'-листовых области из 3 и 2-х антипараллельных сегментов, имеющих специфическую относительную ориентацию в молекуле. Общая топология основной цепи домена SH3 фосфолипазы С['гамма'] подобна установленной ранее для SH3 спектрина и Sre SH3. Япония, Tokyo Inst. Metropol. Med. Sci., Tokyo

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.29.02
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА C[ГАММА]
ДОМЕН SH3
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Kohda, D.; Hatanaka, H.; Odaka, M.; Mandiyan, V.; Ullrich, A.; Schlessinger, J.; Inagaki, F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.03-04Т2.267

Fungal metabolites [Text]. Part 7. Solution structure of an antibiotic peptide, trichosporin B-V, from Trichoderma polysporum / Akira Iida [et al.] // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1. - 1993. - N 3. - P375-379 . - ISSN 0300-922X
Перевод заглавия: Метаболиты грибов. Часть 7. Структура в растворе антибиотического пептида трихоспорина B-V из Trichoderma polysporum
Аннотация: Методами двумерного {1}H-ЯМР и КД исследовали пространственное строение трихоспорина B-V (20 аминокислотных остатков) в р-ре CD[3]OH. Из анализа полученных спектральных характеристик установлено, что молекула обладает 'альфа'-спиральной конформацией, изогнутой на остатке Pro14. Представлен подробный анализ системы водородных связей, скоростей обмена пептидных NH-протонов на дейтерий растворителя, значений вицинальных КССВ и данных о ЯЭО. Полученные рез-ты свидетельствуют, что N-концевые остатки 1-3 образуют преимущественно 3[10]-спиральную конформацию. Япония, Fac. Pharm. Sci., Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 20

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: ТРИХОСПОРИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КД
ЯМР
TRICHODERMA POLYSPORUM

Доп.точки доступа:
Iida, Akira; Uesato, Shinichi; Shingu, Tetsuro; Nagaoka, Yasuo; Kuroda, Yoshihiro; Fujita, Tetsuro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.173

Jablonsky, Michael J.
Solution structure of an old world-like neurotoxin from the venom of the new world scorpion Centruroides sculpturatus ewing [Text] / Michael J. Jablonsky, Dean D. Watt, N.Rama Krishna // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 248, N 2. - P449-458 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Структура в растворе нейротоксина скорпиона из яда Centruroides sculpturatus Ewing из Нового Света, подобного нейротоксину из Старого Света
Аннотация: Методами ЯМР определена структура в р-ре 'альфа'-токсина CsE-V из яда американского скорпиона C. sculpturatus Ewing. Этот токсин, в отличие от др. токсинов Нового Света, имеет инсерции и делеции в тех же местах, что и токсины Старого Света. С помощью геометрии расстояний и динамического симулированного отжига созданы 70 структур CsE-V в р-ре. Среднеквадратичные отклонения позиций скелетных и всех атомов в этих структурах от их положений в усредненной минимизированной по энергии структуре равны соотв. 0,74 и 1,32A (кроме разупорядоченного C-концевого дипептида). Как и в токсинах др. скорпионов, вторичная структура CsE-V содержит 'альфа'-спираль, трехцепочечный антипараллельный 'бета'-листок, 4 'бета'-поворота и гидрофобный участок на поверхности, выложенный "елочкой" из остатков тирозина. Все остатки пролина имеют транс-конфигурацию, а 'альфа'-спираль несколько длиннее, чем в белках CsE-v3 и CsE-v1. Структура CsE-V ближе к структуре 'альфа'-токсина AaH-II из Androctonus australis из Старого Света (средние отклонения скелетных атомов 1,59A), чем 'альфа'-токсина CsE-v3 Нового света (отклонение 1,91A). США, CHSB-19 B-31, NMR Core Facility, Univ. Alabama Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 30

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: НЕЙРОТОКСИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯД СКОРПИОНА
CENTRUROIDES SCULPTURATUS EWING

Доп.точки доступа:
Watt, Dean D.; Krishna, N.Rama

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.08-04Т4.100

Three-dimensional solution structure of the calcium channel antagonist 'омега'-agatoxin IVA: Consensus molecular folding of calcium channel blockers [Text] / Jae Kim [et al.] // J. Mol. Biol. - 1995. - Vol. 250, N 5. - P659-671 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Трехмерная структура в растворе антагониста кальциевых каналов 'омега'-агатоксина IVA: консенсусная молекулярная укладка блокаторов кальциевых каналов
Аннотация: Трехмерную структуру в растворе 'омега'-агатоксина IVA, специфического блокатора кальциевых каналов P-типа, выделенного из яда паука, (мол. м. 5,2 кД) определяли с помощью спектроскопии двумерного {1}H ЯМР в комбинации с модельными расчетами. На основании 563 экспериментальных ограничений, включая 516 ограничений по расстояниям, полученных из ядерного эффекта Оверхаузера, 21 ограничения по торсионным углам и 26 ограничений по водородным и дисульфидным связям, получены 14 конвергентных структур. Атомная среднеквадратичная разность для 14 структур в отношении средних координат составляла 0,42 ('+-'0,07)A для скелетных атомов N, C{'альфа'}, C и 0,95 ('+-'0,15)A для всех тяжелых атомов центральной части (остатки 4-38), ограниченных четырьмя дисульфидными связями. N- и C-концевые сегменты (1-3 и 39-48) обладают неупорядоченной структурой в р-ре. Молекулярная структура 'омега'-агатоксина IVA составлена из короткого трехскладчатого антипараллельного 'бета'-листа, трех петель и неупорядоченных концевых сегментов. Общая топология 'бета'-листа - +2x, -1, т. е. та же самая, что и для 'омега'-конотоксина GVIA, блокатора кальциевых каналов N-типа. Экспериментально показано, что гидрофобный C-концевой сегмент 'омега'-агатоксина IVA, которого нет в 'омега'-конотоксине GVIA, играет ключевую роль в блокирующем действии 'омега'-агатоксина IVA. Япония, Mitsubishi Kasei Inst. Life Sci., Tokyo 194. Библ. 53

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: 'ОМЕГА'-АГАТОКСИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
БЛОКАТОР
КАЛЬЦИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ЯДЫ
ПАУКИ

Доп.точки доступа:
Kim, Jae; Konishi, Shiro; Iwai, Hideo; Kohno, Toshiyuki; Gouda, Hiroaki; Shimada, Ichio; Sato, Kazuki; Arata, Yoji

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.65

Solution structure of a homopyrimidine: Homopurine dodecamer encoded by the HIV-1 envelope gene: NMR and molecular simulation studies [Text] / Patrick Sodano [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 20. - P6900-6910 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе гомопиримидин:гомопуринового додекамера, кодируемого геном оболочки ВИЧ-1: изучение методами ЯМР и молекулярного моделирования
Аннотация: Методами 2-мерного ЯМР и молекулярного моделирования изучена структура в растворе непалиндомного додекамера d(5-"TTTCTCCTTTCT):d(5'-AGAAAGGAGAAA), содержащегося в гене env ВИЧ-1. У 2 гипермутантов ВИЧ-1 все 4 остатка G в этом участке замещены на A. Получен набор конформаций B-ДНК с низкой энергией, удовлетворяющий экспериментальным данным ядерного эффекта Оверхаузера. Эти близкородственные структуры ДНК не имеют каких-либо особенностей спиральных параметров для п.н. и искривлений оси. Анализ двугранных углов ('эпсилон'-'кси') позволяет предположить, что отрезки A, фланкирующие динуклеотиды GpA, являются более гибкими. Франция, Lab. de Resonanse Magnetique Nuclear, Unite de Retrovirol. Mol., Inst. Pasteur, 75724 Paris

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
ТИП 1
ГЕН ENV
ГОМОПИРИМИДИН-ГОМОПУРИНОВЫЙ ДОДЕКАМЕР
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
МЕТОД ЯМР

Доп.точки доступа:
Sodano, Patrick; Hartmann, Brigitte; Rose, Thierry; Wain-Hobson, Simon; Delepierre, Muriel

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.12-04К1.368

Solution structure of human interleukin-1 receptor antagonist protein [Text] / Brian J. Stockman [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 349&(!&), N 1. - P79-83 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Структура в растворе белка антагониста рецептора интерлейкина-1 человека
Аннотация: Представлены результаты структурных исследований методами многомерной ЯМР спектроскопии белкового ингибитора рецептора интерлейкина-1 человека (153 аминокислотных остатка), однородно обогащенного изотопами {15}N и {13}C/{15}N. Для отнесения сигналов использовали серию экспериментов DQF COSY, NOESY, {1}H-{15}N NOESY, {1}H-{15}N HMQC-J, HMQC-NOESY и NOESY-HMQC при 600 МГц. Анализ пространственной структуры проводили на основе данных ЯМР методами дистанционной геометрии и минимизации энергии по программе DGII. Установлено, что м-ла содержит обширную структуру 'бета'-листка из 12 сегментов, имеющую сходную топологию с определенной ранее для интерлейкина-1'бета'. Отмечается также ряд конформационных различий ингибитора рецептора интерлейкина-1 и интерлейкина-1'бета', которые обсуждаются в связи с молекулярными механизмами их биологической активности. США, Upjohn Lab., Upjohn Co., Kalamazoo, MI 49007. Библ. 24

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНТЕРЛЕЙКИНА-1
АНТАГОНИСТЫ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ

Доп.точки доступа:
Stockman, Brian J.; Scahill, Terrence A.; Strakalaitis, Nancy A.; Brunner, David P.; Yem, Anthony W.; Deibel, Matrin R.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.01-04Б1.108

Solution structure of the DNA binging domain of HIV-1 integrase [Text] / Patricia J. Lodi [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 31. - P9826-9833 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе ДНК-связывающего домена интегразы ВИЧ-1
Аннотация: Методом многомерной ЯМР-спектроскопии исследовали структуру в р-ре рекомбинантного ДНК-связывающего домена (ДСД) интегразы ВИЧ-1 (остатки 220-270). Показано, что ДСД имеет димерную структуру в р-ре и характеризуется наличием 5-нитевого 'бета'-бочонка, сходного со структурой SH3-домена. Димер образуется путем стекинга 'бета'-поверхностей, составленных из нитей 2, 3 и 4 с двумя трехнитевыми антипараллельными 'бета'-листками (по одному из каждой субъединицы). Одна из поверхностей димера содержит бороздку с размерами 24*23*12A в поперечном сечении. На поверхности ДСД выступают остатки Lys 264, к-рые по данным мутационного анализа, участвуют в связывании с ДНК. США, Lab. Cbem. Phys., NIDDKD, NIH, Bethesda, MD 20892-0520. Библ. 48

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ИНТЕГРАЗА
ВИЧ-1
ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ

Доп.точки доступа:
Lodi, Patricia J.; Ernst, James A.; Kuszewski, John; Hixkman, Alison B.; Engelman, Alan; Craigie, Robert; Clore, G.Marius; Gronenborn, Angela M.

12.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 97.01-04Н3.63

Solution structure of a cisplatin-induced DNA interstrand cross-link [Text] / Huifang Huang [et al.] // Science. - 1995. - Vol. 270, N 5243. - P1842-1845 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Структура в растворе межнитевой сшивки ДНК, индуцированной цисплатином
Аннотация: Для анализа структуры сшивки в коротком двунитевом дуплексе [d(CATAGCTATG)][2] использовали метод ядерного магнитного резонанса. Цисплатин взаимодействует с N7 атомами центральных остатков G противоположных нитей и локализуется в малом желобке спирали, комплементарные остатки C в результате образования межнитевой сшивки оказываются вытесненными из спирали. Параметры спирали в окрестности N7-Pt-N7 сшивки отличаются от канонической B-ДНК, происходит локальное раскручивание дуплекса и изгиб в сторону малого желобка. Данные ЭФ платинированных дуплексов подтвердили направление изгиба спирали и величину угла 'ЭКВИВ'45'ГРАДУС'. США, Dep. Chem., Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 29

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.09.09
Рубрики: ЦИСПЛАТИН
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
СШИВКИ ЦИСПЛАТИН-ДНК
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Huang, Huifang; Zhu, Leiming; Reid, Brian R.; Drobny, Gary P.; Hopkins, Paul B.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.01-04Т2.60

Transient hydrogen bonds identified on the surface of the NMR solution structure of hirudin [Text] / Thomas Szyperski [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 31. - P9303-9310 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Временные водородные связи, идентифицируемые ЯМР на поверхности структуры гирудина в растворе
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии P.COSY, TOCSY и NOESY при 500 МГц исследовали конформационные особенности десульфатогирудина-1 H.medicinalis (65 аминокислотных остатков) и мутантных форм гирудина E43Q, E35Q, D33N и E17A. Из сравнительного анализа pH-зависимости химических сдвигов сигналов определены значения pK[a] всех 13 карбоксильных групп в м-ле и идентифицированы водородные связи NH протонов Gly25, Ser32, Glu35 и Gys39 соответственно с COO{-} группами Glu43, Glu35, Asp33 и Clu17. Установление пространственной структуры проводили методами дистанционной геометрии по программе DIANA. Обсуждается предложенная молекулярная модель десульфатогирудина-1 в сравнении с установленной ранее для гирудина 1-51 и выявленная система поверхностных водородных связей. Швейцария, Inst. Mol. Biol. Biophys., ETH-Honggerberg, CH-8093 Zurich. Библ. 37

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.43.09.09
Рубрики: ГИРУДИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Szyperski, Thomas; Antuch, Walfrido; Schick, Martin; Betz, Andreas; Stone, Stuart R.; Wuthrich, Kurt

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.144

Solution structure of 'омега'-conotoxin MVIIC determined by NMR [Text] / N. Nemoto [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 207, N 2. - P695-700 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Структура в растворе 'омега'-конотоксина MVIIC, установленная ЯМР
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии DQF COSY, TOCSY и NOESY при 500 и 600 МГц проведено полное отнесение сигналов синтетического 'омега'-конотоксина MVIIC (26 аминокислотных остатков) и идентификация ограничений на межпротонные расстояния. Для установления пространственного строения использовали методы дистанционной геометрии и имитационной обработки по программе X-PLOR. Полученные данные свидетельствуют, что м-ла содержит 'бета'-листовую структуру (остатки 5-8 и 24-26) и 3 петли (9-12, 15-18 и 21-24). Предложенная молекулярная модель 'омега'-конотоксина MVIIC обсуждается в связи с механизмами его биологической активности. Япония, Inst. Prot. Res., Osaka Univ., Osaka 565. Библ. 14

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.21
Рубрики: 'ОМЕГА'-КОНОТОКСИН
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Nemoto, N.; Kubo, S.; Yoshida, T.; Chino, N.; Kimura, T.; Sakakibara, S.; Kyogoku, Y.; Kobayashi, Y.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.152

Manoleras, Nick.
Three-dimensional structure in solution of neurotoxin III from the sea anemone Anemonia sulcata [Text] / Nick Manoleras, Raymond S. Norton // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 37. - P11051-11061 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Трехмерная структура в растворе нейротоксина III из морской актинии Anemonia sulcata
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии DQF COSY, E. COSY и NOESY при 500 МГц исследовали конформационные особенности нейротоксина III A. sulcata (27 аминокислотных остатков). Полученный набор спектральных характеристик сигналов использовали для установления пространственной структуры м-лы методами дистанционной геометрии и имитационной обработки по программе XPLOR. Полученные данные свидетельствуют, что токсин обладает компактной структурой, содержащей поворотные изгибы типа I (остатки 6-9, 8-11) и 'бета'-изгибы (12-14 и 15-17). Предложена молекулярная модель токсина III. Обсуждаются структурно-функциональные особенности токсинов различных типов из морских актиний. Австралия, NMR Lab., Biomol. Res. Inst., Parkville 3052. Библ. 56

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.99
Рубрики: ANEMONIA SULCATA
НЕЙРОТОКСИН III
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
АКТИНИИ

Доп.точки доступа:
Norton, Raymond S.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.01-04Т4.159

NMR and restrained molecular dynamics study of the three-dimensional solution structure of toxin FS2, a specific blocker of the L-type calcium channel, isolated from black mamba venom [Text] / Jean-Pierre Albrand [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 17. - P5923-5937 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Исследование методами ЯМР и ограниченной молекулярной динамики трехмерной структуры в растворе токсина FS2, специфического блокатора кальциевого канала L-типа, выделенного из яда черной мамбы
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали спектральные характеристики токсина FS2 из яда змеи Dendroaspis polylepis polylepis (60 аминокислотных остатков). Отнесение сигналов проводили с помощью серии экспериментов DQF COSY, HOHAHA и NOESY при 600 МГц. Из анализа химических сдвигов сигналов, данных о ЯЭО, значений вицинальных КССВ и скоростей обмена пептидных NH протонов на дейтерий растворителя установлено, что молекула содержит 2 области антипараллельной 'бета'-листовой структуры (остатки 1-5, 13-17 и 21-27, 35-40, 48-54). Остатки 55-58 образуют 'бета'-изгиб типа II, а остатки 45-48 -'бета'-изгиб типа VIa с цис-пептидной связью Pro 47. Уточнение структуры проводили методами дистанционной геометрии, ограниченной молекулярной динамики и имитационной обработки по программам DISCOVER и AMBER4. Обсуждаются структурно-функциональные особенности фасцикулина 1 и коротких нейротоксинов и цитотоксинов из яда кобры. Франция, Inst. Biol. Struct. J.-P. Ebel, CEA-CNRS, 38027 Grenoble Cedex 1. Библ. 90

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: DENDROASPIS POLYLEPIS
ТОКСИН FS[2]
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ

Доп.точки доступа:
Albrand, Jean-Pierre; Blackledge, Martin J.; Pascaud, Franck; Hollecker, Michelle; Marion, Dominoque

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 97.02-04А4.535

Solution structures of active and inactive forms of the DP IV (CD26) inhibitor pro-boroPro determined by NMR spectroscopy [Text] / James L. Sudmeier [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12427-12438 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе активной и неактивной форм ингибитора Pro-бороPro DPIV (CD26), установленные спектроскопией ЯМР
Аннотация: Методами обычной и двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии при 500 и 600 МГц исследовали конформационные характеристики диастереомеров борной кислоты Pro-L-бороPro и Pro-D-бороPro, один из к-рых, имеющий L-L-конфигурацию, является мощным ингибитором дипептидиламинопептидазы типа IV (DPIV), известный также как CD26. Из анализа спектральных характеристик сигналов {1}H, {13}C и {11}B и теоретических конформационных расчетов по программам LAOCOON 3, PSEUROT 5,4 и CHARMM установлены пространственные структуры указанных диастереомеров. Показано, что при низких значениях pH оба аналога имеют транс-конфигурацию пептидной связи. При нейтральных значениях pH аналоги претерпевают медленную обратимую инактивацию за счет транс-цис-конверсии и образования B-N связи с S-конфигурацией хиральных атомов азота. Возникающие при этом циклические дипептиды получили название цикло(Pro-L-бороPro) и цикло(Pro-D-бороPro). США, Dep. Biochem., Tufts Univ. Sch. Med., Boston, MA 02111. Библ. 60

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: ДИПЕПТИДИЛАМИНОПЕПТИДАЗА
ТИП IV
ИНГИБИТОРЫ
КОНФИГУРАЦИЯ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Sudmeier, James L.; Gunther, Ulrich L.; Gutheil, William G.; Coutts, Simon J.; Snow, Roger J.; Barton, Randall W.; Bachovchin, William W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.02-04Б2.111

Solution structure of bound trimethoprim in its complex with Lactobacillus casei dihydrofolate reductase [Text] / G. Martorell [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12416-12426 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе связанного триметоприма в его комплексе с дигидрофолатредуктазой Lactobacillus casei
Аннотация: Методами дву- и трехмерной ЯМР спектроскопии исследовали пространственную структуру однородно меченной изотопом {15}N дигидрофолатредуктазы L.casei (ДГФР, 162 аминокислотных остатка) в комплексе (1:1) с обогащенным {13}C и {15}N антибактериальным препаратом триметопримом. Использование серии экспериментов DQF COSY, TOCSY, HMQC, TOCSY-HMQC, NOESY-HMQC и HMQC-NOESY-HMQC при 500 и 600 МГц позволило достигнуть почти полного отнесения протонных сигналов комплекса и идентифицировать окружение лиганда. Для анализа структуры связанного триметоприма использовали методы дистанционной геометрии, минимизации энергии и имитационной обработки по программе XPLOR. Предложенная молекулярная модель связанного триметоприма и его белкового окружения обсуждается в связи с данными РСА для комплекса триметоприма с ДГФР цыпленка и тройного комплекса LГФР L.casei с метотрексатом и NADPH. Великобритания, Lab. Mol. Struct., Natl. Inst. Med. Res., London NW7 1AA. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРИМЕТОПРИМ
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
КОМПЛЕКС
ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Martorell, G.; Gradwell, M.J.; Birdsall, B.; Bauer, C.J.; Frenkiel, T.A.; Cheung, H.T.A.; Polshakov, V.I.; Kuyper, L.; Feeney, J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.02-04Т2.244

Addess, Kenneth J.
Sequence specificity of quinoxaline antibiotics [Text]. 1. Solution structure of a 1:1 complex between triostin a and [d(GACGTC)][2] and comparison with the solution structure of the [N-MeCys{3},N-MeCys{7}]TANDEM-[d(GATATC)][2] complex / Kenneth J. Addess, Juli Feigon // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 41. - P12386-12396 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Специфичность, обусловленная первичной структурой хиноксалиновых антибиотиков. 1. Структура в растворе комплекса 1:1 между триостином A и [d(GACGTC)][2] и сравнение со структурой в растворе комплекса [N-MeCys3, N-MeCys7]TANDEM-[d(GATATC)][2]
Аннотация: Методами двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали структуру комплексов триостина A и его аналога, не содержащего N-метильных групп у остатков Val, с гексамерами ДНК. Для отнесения сигналов использовали серию экспериментов HOHAHA и NOESY при 500 МГц. Анализ пространственного строения комплексов проводили на основе данных ЯМР методами минимизации энергии, ограниченной молекулярной динамики и имитационной обработки по программе X-PLOR. Установлено, что триостатин A связывается с гексамером ДНК путем бис-интеркаляции по CpG-центру с расположением пептидной компоненты в малой бороздке ДНК. Аналог триостина A образует подобный комплекс по TpA-центру гексамера и имеет отличающуюся систему стабилизирующих его водородных связей. Полученные данные обсуждаются в связи с особенностями химического строения изученных хиноксалиновых антибиотиков. США, Dep. Chem., Biochem., Mol. Biol. Inst., Univ. California, Los Angeles, CA 90024-1569. Библ. 36

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.11.45
Рубрики: ТРИОСТИН A
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Feigon, Juli

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.116

Solution structure of the C-terminal single-stranded DNA-binding domain of Escherichia coli topoisomerase I [Text] / Liping Yu [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 23. - P7622-7628 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Структура в растворе C-концевого домена топоизомеразы I Escherichia coli, связывающего однонитевую ДНК
Аннотация: Выделен C-концевой 14 кД-фрагмент ДНК-топоизомеразы I (ДТИ) E. coli, к-рый связывается преимущественно с онДНК и стимулирует активность ДТИ в р-ции релаксации негативно суперспирализованных ДНК в р-рах высокой ионной силы. Методом многомерного {1}H-, {13}C- и {15}N-ЯМР построена модель трехмерной структуры этого фрагмента ДТИ с учетом 2188 пространственных ограничений. Он состоит из двух 4-нитевых 'бета'-структур, разделенных двумя спиралями. Эта структура отличается от структур ряда других ДНК- и РНК-связывающих белков (белок гена 5, белки теплового шока, C-полипептид гяРНП). По данным анализа спектральных сдвигов, сопровождающих добавление онДНК, картирован олигонуклеотид-связывающий сайт фрагмента ДТИ, сходный с таковыми в других онДНК-связывающих белках (наличие 'бета'-структуры и положительно заряженных и ароматических аминок-тных остатков). США, NMR Res., D-47G, AP10, Abbott Lab., Abbott Park, IL 60064. Библ. 53

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТОПОИЗОМЕРАЗА I
СТРУКТУРА В РАСТВОРЕ
СВЯЗЫВАНИЕ
ОДНОНИТЕВАЯ ДНК
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Yu, Liping; Zhu, Chang-Xi; Tse-Dihn, Yuk-Ching; Fesik, Stephen W.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска