Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СОРТИРОВКА БЕЛКОВ<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.05-04Я6.377

   
    Role of three Rab5-like GTPases, Ypt51p, Ypt52p, and Ypt53p, in the endocytic and vacuolar protein sorting pathways of yeast [Text] / Birgit Singer-Kruger [et al.] // J. Cell Biol. - 1994. - Vol. 125, N 2. - P283-298 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Роль сходных с Rab5 ГТФаз (Ypt51p, Ypt52p и Ypt53p) в механизмах сортировки эндоцитарных и вакуолярных белков у дрожжей
Аннотация: Использовали ПЦР для идентификации генов гомологов ГТФазы Rab5 млекопитающих у Saccharomyces cerevisiae (YPT51 и YPT53). При анализе хромосомы XI дрожжей выявлен ген YPT52, продукт к-рого близок другим Rab5-подобным ГТФазам. Изучив единичные, двойные и тройные делеционные мутанты, показали функциональную гомологию Rab5, Ypt51p, Ypt52p и Ypt53p. Подавление доставки эндоцитозными пузырьками в вакуоль люциферового желтого CH и 'альфа'-фактора у мутантов 'ДЕЛЬТА'ypt51 усилено у двойных (ypt51ypt52) или тройных (ypt51ypt52ypt53) мутантов. Изучены мутанты vps по вакуолярной сортировке белков с запаздыванием созревания белков, с ошибочной сортировкой р-римой вакуолярной гидролазы и с нарушениями закисления и структуры вакуолей. Обсуждают возможные общие этапы эндоцитозного и вакуолярного путей. Германия, [M. Z.], EBML, D-69012 Heidelberg. Библ. 65
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.23
Рубрики: ЭНДОЦИТОЗ
ЭНДОСОМЫ
ПУЗЫРЬКИ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
ФЕРМЕНТЫ
ГТФАЗА RAB5
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Singer-Kruger, Birgit; Stenmark, Harald; Dusterhoft, Andreas; Philippsen, Peter; Yoo, Jin-San; Gallwitz, Dieter; Zerial, Marino

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.08-04Я6.240

   
    Transport from late endosomes to lysosomes, but not sorting of integral membrane proteins in endosomes, depends on the vacuolar proton pump [Text] / Anton W. M.van Weert [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 130, N 4. - P821-834 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: От вакуолярной протонной помпы зависит транспорт из поздних эндосом в лизосомы, но не сортировка интегральных мембранных белков в эндосомы
Аннотация: В культивируемых клетках (Кл) HepG2 гепатомы человека ингибитор вакуолярной протонной помпы бафиломицин A1, подавляющий закисление вакуолярной системы, повышает за 2 мин pH эндосом; ингибитор блокирует диссоциацию трасферрина от рециклируемого рецептора, так как для высвобождения Fe{3+} необходимы нейтральные значения pH в эндосомах. Бафиломицин A1 ослабляет интернализацию и рециклирование трансферрина без изменения экспрессии рецептора трансферрина. Ингибитор задерживает, но не подавляет сортировку рецепторов трансферрина и маннозо-6-фосфата и не влияет на эндоцитоз жидкой фазы (пероксидазы хрена), но блокирует транспорт пероксидазы в содержащие катепсин D лизосомы. Нидерланды, [W. S.], Dep. Cell Biol., Univ. Utrecht, 3584СХ. Библ. 70
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.21 + 341.19.17.07.17
Рубрики: ЭНДОСОМЫ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
ЛИЗОСОМЫ
ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ИОННЫЙ ТРАНСПОРТ
ПРОТОННАЯ ПОМПА ВАКУОЛЯРНАЯ
КЛЕТКИ HEPG2

Доп.точки доступа:
Weert, Anton W.M.van; Dunn, Kenneth W.; Geuze, Hans J.; Maxfield, Frederick R.; Stoorvogel, Willem

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.12-04Я6.67

   
    Neither type of mannose 6-phosphate receptor is sufficient for targeting of lysosomal enzymes along intracellular routes [Text] / Dagmar Kasper [et al.] // J. Cell Biol. - 1996. - Vol. 134, N 3. - P615-623 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ни один из типов рецептора маннозо-6-фосфата на является достаточным для нацеливания лизосомных ферментов вдоль внутриклеточных путей
Аннотация: Эмбриональные фибробласты мыши (ФЭМ), дефектные по 2 рецепторам маннозо-6-фосфата (I): MPR46 (II) и MPR300 (III) -, ошибочно сортируют более 85% растворимых лизосомных белков (IV). Изучали способность гиперэкспрессии II или III человека в этих клетках (Кл) восстанавливать транспорт IV в лизосомы. После гиперэкспрессии II наблюдается лишь частичная коррекция лизосомной сортировки. Даже если уровень экспрессии II в 5 раз выше, чем в Кл дикого типа, более трети IV накапливается в среде. 2-кратная гиперэкспрессия III полностью исправляет неправильную сортировку IV. Однако по меньшей мере четверть IV транспортируется по пути секреции - обратного захвата, чувствительного к присутствию I в среде. В контрольных ФЭМ, экспрессирующих II и III, этот путь имеет второстепенное значение. Эти данные показали, что гиперпродукция II или III недостаточна для нацеливания IV по внутриклеточным путям. Германия [R. P.], Georg-August-Univ., Abt. Biochem. II, 37073 Gottingen. Библ. 31
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.07.17
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
МАННОЗО-6-ФОСФАТНЫЕ
ДЕФЕКТНЫЕ
ЛИЗОСОМЫ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
АДРЕСАЦИЯ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Kasper, Dagmar; Dittmer, Frank; Von, Figura Dittmer; Pohlmann, Regina

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.356

   
    The Ypt1 GTPase is essential for the first two steps of the yeast secretory pathway [Text] / Gregory Jedd [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 131, N 3. - P583-590 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: ГТФаза Ypt1 существенна для первых двух этапов секреторного пути дрожжей
Аннотация: Установлено участие ГТФазы Ypt1, относящейся к семейству rab, более чем в одной ступени секреторного пути дрожжей. Определен секреторный дефект, обусловленный новой мутацией ypt1, путем сравнения утилизации нескольких транспортированных гликопротеинов у дикого типа и мутантных клеток. Мутант ypt1-a136D имеет изменение в аминокислоте, к-рое законсервировано среди rab-ГТФаз. Эта мутация приводит к быстрому и прочному секреторному блоку при сдвиге к рестриктивной т-ре и позволяет идентифицировать специфические этапы секреторного пути, непосредственно требующие белок Ypt1 (Ypt1p). Мутант ypt1-A136D показывает прочные блоки в 2 секреторных этапах, от ЭР к cis-Гольджи и от cis- к medial-Гольджи, но более поздние этапы не затрагиваются. Т. обр., представляется маловероятным, что Ypt1p функционирует как единственный детерминант специфичности слияния. На основании полученных результатов скорее можно предполагать, что белки, кодируемые Ypt1/rab, играют нек-рую роль в определении направленности или верности сортировки белков. США, Dep. of Pharmacological and Physiological Sciences, The Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637. Ил. 7. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: МУТАЦИИ
БЕЛОК YPT1
АМИНОКИСЛОТА
RAB-РТФАЗА
СЕКРЕТОРНЫЕ ПУТИ
БЛОКИ
ДРОЖЖИ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Jedd, Gregory; Richardson, Celeste; Litt, Robert; Segev, Nava

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.05-04Я6.160

   
    Polarized trafficking of plasma membrane proteins: Emerging roles for coats, SNAREs, GTPases and their link to the cytoskeleton [Text] / Benjamin Aroeti [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Rev. Biomembranes. - 1998. - Vol. 1376, N 1. - P57-90 . - ISSN 0304-4157
Перевод заглавия: Поляризованная внутриклеточная доставка белков плазматической мембраны: выявляемая роль окаймляющих структур, ГТФаз и различных SNARE и их отношений с цитоскелетом
Аннотация: Обзор. Рассмотрены главные пути поляризованной сортировки: от транс-Гольджи-сети к клеточной поверхности и от базолатеральной к апикальной поверхности (экзоцитоз) с базолатеральным рециклированием. Специфичность адресной доставки обеспечивают Rab, растворимые белки SNAP прикрепления N-этилмалеимидчувствительного фактора NSF к рецептору SNAP (SNARE), и малые ГТФазы, взаимодействующие с цитоскелетом. Рассмотрена поляризованная сортировка, опосредуемая цитоскелетом. Иерусалим, Dep. a. Animal Biol., Inst. Life Sci., Hebrew Univ. Jerusalem 91904. Библ. 249
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ЦИТОСКЕЛЕТ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 249

Доп.точки доступа:
Aroeti, Benjamin; Okhrimenko, Hana; Reich, Vanda; Orzech, Ena

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.08-04Б2.307

    Bensen, Eric S.
    Synthetic genetic interactions with temperature-sensitive clathrin in Saccharomyces cerevisiae: Roles for synaptojanin-like Inp53p and dynamin-related Vps1p in clathrin-dependent protein sorting at the trans-Golgi network [Text] / Eric S. Bensen, Giancarlo Costaguta, Gregory S. Payne // Genetics. - 2000. - Vol. 154, N 1. - P83-97 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Синтетическое генетическое взаимодействие с температурочувствительным клатрином у Saccharomyces cerevisiae: роли синаптояниноподобного белка Inp53p и родственного динамику белка Vps1p в зависящей от клатрина сортировке белков в сети транс-Гольджи
Аннотация: Предпринят генетич. скрининг мутаций, вызывающих синтетич. ростовые дефекты с сочетании с т-рочувствительным аллелем chc1-521 гена клатрина (I) у Saccharomyces cerevisiae. Изучено влияние этих мутаций в клетках с нормальным I на маркерные белки: созревание предшественника 'альфа'-фактора (II) и сортировку вакуолярной карбоксипептидазы Y. Полученные данные позволили разбить эти мутации на 2 класса: не влияющие и влияющие на сортировку белков в сети транс-Гольджи (СТГ). К первому классу относится мутация в гене PTC1 серин-треониновой фосфатазы 2c. Гораздо больше мутаций относится ко второму классу. Они включают мутации в генах VPS сортировки вакуолярных белков, в т. ч. в гене VPS1 белка динаминового семейства. Сочетание т-рочувствительных аллелей CHC1 и VPS1 вызывает сильное генетич. взаимодействие. Это подтвердило участие белка Vps1p в образовании покрытых I везикул в СТГ. Кроме того, по сортировке в СТГ дефектны мутанты по генам RIC1 (участвует в биогенезе рибосом), LUV1 (участвует в организации вакуолей и микротрубочек) и INP53 (кодирует похожую на синаптоянин инозитполифосфат-5-фосфатазу). Разрушение INP53, но не родственных генов INP51 и INP52, вызывает дефекты по созреванию II, к-рые усиливаются в сочетании с мутацией chc1-521. Это указало на избирательное участие белка Inp53p в опосредованной I сортировке белков в СТГ. США, Dep. Biol. Chem., Sch. Med., Univ. California, Los Angeles, CA 90095. Библ. 83
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: БЕЛОК
СЕТЬ ТРАНС-ГОЛЬДЖИ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
МЕХАНИЗМ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
СИНАПТОЯНИНОПОДОБНЫЙ БЕЛОК INP53P
БЕЛОК ДИНАМИНОВОГО СЕМЕЙСТВА VPS1P
ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Costaguta, Giancarlo; Payne, Gregory S.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.03-04Б2.339

    Black, Michael W.
    A selective transport route from Golgi to late endosomes that requires the yeast GGA proteins [Text] / Michael W. Black, Hugh R. B. Pelham // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 151, N 3. - P587-600 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Избирательный путь транспорта из аппарата Гольджи в поздние эндосомы, требующий дрожжевых белков GGA
Аннотация: У Saccharomyces cerevisiae синтаксин Pep12p (I) расположен в поздних эндосомах (ПЭС). Мутагенез химеры I с зеленым флуоресцентным белком позволил идентифицировать сигнал сортировки FSDSPEF, требующийся для транспорта I из пути экзоцитоза в ПЭС, из к-рых I при гиперэкспрессии может достигать вакуолей. Мутации этого сигнала вызывают переход I в ранние эндосомы (РЭС). Этот переход определяется трансмембранным доменом I. После этого I задерживается в РЭС и не переходит в ПЭС. Зависящая от FSDSPEF сортировка I не происходит у мутантов, не имеющих белков Gga1p Gga2p - ассоциированных с аппаратом Гольджи белков оболочки, гомологичных 'гамма'-адаптину. У двойного мутанта gga1 gga2 эндогенный I фракционируется с маркером РЭС (Tlg1p) и рециклирование белка Snc1p через РЭС дефектно. Сортировка I дефектна также в клетках, не имеющих тяжелых или легких цепей клатрина (II). Высказаны следующие предположения: 1) специфич. и прямая доставка белков в РЭС и ПЭС требует поддержания функциональной гетерогенности пути экзоцитоза; 2) белки GGA при участии II помогают создавать вакуоли, предназначенные для ПЭС. Великобритания, MRC, Lab. Mol. Biol., Cambridge CB2 2QH. Библ. 45
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.21.09.03
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ
ПОЗДНИЕ ЭНДОСОМЫ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ GGA
ФУНКЦИЯ
СТРУКТУРА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Pelham, Hugh R.B.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.04-04Я6.187

    Black, Michael W.
    A selective transport route from Golgi to late endosomes that requires the yeast GGA proteins [Text] / Michael W. Black, Hugh R. B. Pelham // J. Cell Biol. - 2000. - Vol. 151, N 3. - P587-600 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Избирательный путь транспорта из аппарата Гольджи в поздние эндосомы, требующий дрожжевых белков GGA
Аннотация: У Saccharomyces cerevisiae синтаксин Pep12p (I) расположен в поздних эндосомах (ПЭС). Мутагенез химеры I с зеленым флуоресцентным белком позволил идентифицировать сигнал сортировки FSDSPEF, требующийся для транспорта I из пути экзоцитоза в ПЭС, из к-рых I при гиперэкспрессии может достигать вакуолей. Мутации этого сигнала вызывают переход I в ранние эндосомы (РЭС). Этот переход определяется трансмембранным доменом I. После этого I задерживается в РЭС и не переходит в ПЭС. Зависящая от FSDSPEF сортировка I не происходит у мутантов, не имеющих белков Gga1p Gga2p - ассоциированных с аппаратом Гольджи белков оболочки, гомологичных 'гамма'-адаптину. У двойного мутанта gga1 gga2 эндогенный I фракционируется с маркером РЭС (Tlg1p) и рециклирование белка Snc1p через РЭС дефектно. Сортировка I дефектна также в клетках, не имеющих тяжелых или легких цепей клатрина (II). Высказаны следующие предположения: 1) специфич. и прямая доставка белков в РЭС и ПЭС требует поддержания функциональной гетерогенности пути экзоцитоза; 2) белки GGA при участии II помогают создавать вакуоли, предназначенные для ПЭС. Великобритания, MRC, Lab. Mol. Biol., Cambridge CB2 2QH. Библ. 45
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
АППАРАТ ГОЛЬДЖИ
ПОЗДНИЕ ЭНДОСОМЫ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ GGA
ФУНКЦИЯ
СТРУКТУРА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Pelham, Hugh R.B.

9.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 05.12-04Н1.53

   
    Tal, a Tsg101-specific E3 ubiquitin ligase, regulates receptor endocytosis and retrovirus budding [Text] / Ido Amit [et al.] // Genes and Dev. - 2004. - Vol. 18, N 14. - P1737-1752 . - ISSN 0890-9369
Перевод заглавия: Специфическая в отношении Tsg101 E3-убиквитинлигаза Tal регулирует эндоцитоз рецептора и почкование ретровируса
Аннотация: Идентифицировали Tal как новооткрытую E3-убиквитинлигазу с RING-пальцем, связывающуюся с продуктом гена опухолевого супрессора Tsg101 и убиквитинирующую его, вследствие чего Tsg101 утрачивает способность сортировать подлежащие эндоцитозу рецепторы фактора роста эпидермиса и подлежащие экзоцитозу вирусные белки. Израиль, Dep. Biol. Regul., Weizmann Inst. Sci., Rehovot 76100. Библ. 42
ГРНТИ  
76.29.49
ВИНИТИ 761.29.49.19.11.07
Рубрики: УБИКВИТИНЛИГАЗА TAL
БЕЛОК TSG101
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
РЕТРОВИРУСЫ

Доп.точки доступа:
Amit, Ido; Yakir, Liat; Katz, Menachem; Zwang, Yaara; Marmor, Mina D.; Citri, Ami; Shtiegman, Keren; Alroy, Iris; Tuvia, Shmuel; Reiss, Yuval; Roubini, Eli

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 12.10-04Б2.24

   
    Hsp42 is required for sequestration of protein aggregates into deposition sites in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Sebastian Specht [et al.] // J. Cell Biol. - 2011. - Vol. 195, N 4. - P617-629 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: У Saccharomyces cerevisiae для депонирования белковых агрегатов в местах их отложения необходим (белок) Hsp42
Аннотация: Исследовали депонирование агрегируемых белков (АБ) у Saccharomyces cerevisiae при физиологич. стрессе. Использовали их флуоресцентное мечение. Осуществляли колич. анали во времени хода агрегации АБ при сильном тепловом шоке. Прояснили картину начальных стадий и последующих событий организации АБ. Малый белок теплового шока (МБТ), Hsp42, с помощью своего наращиваемого N-концевого домена связывается с периферич. АБ, что важно для адресования раскрученных белков в нужные места. Другой МБТ, Hsp26, связывался как с периферич., так и с околоядерными агрегатами исключительно в условиях мощного теплового шока. Подчеркивают новую и особую роль МБТ класса шаперонов в организации клетки и сортировке белковых агрегатов. Германия, Zentrum fur molekulare Biologie der Univ. Heidelberg, 69120. E-mail:bukau@zmbh.uni-heidelberg.de. Библ. 38
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.05
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP42
БЕЛОК HSP26
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
ШАПЕРОНЫ
ФЛУОРЕСЦЕНТНОЕ МЕЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Specht, Sebastian; Miller, Stephanie B.M.; Mogk, Axel; Bukau, Bernd

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 12.11-04М1.115

   
    Hsp42 is required for sequestration of protein aggregates into deposition sites in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Sebastian Specht [et al.] // J. Cell Biol. - 2011. - Vol. 195, N 4. - P617-629 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: У Saccharomyces cerevisiae для депонирования белковых агрегатов в местах их отложения необходим (белок) Hsp42
Аннотация: Исследовали депонирование агрегируемых белков (АБ) у Saccharomyces cerevisiae при физиологич. стрессе. Использовали их флуоресцентное мечение. Осуществляли колич. анали во времени хода агрегации АБ при сильном тепловом шоке. Прояснили картину начальных стадий и последующих событий организации АБ. Малый белок теплового шока (МБТ), Hsp42, с помощью своего наращиваемого N-концевого домена связывается с периферич. АБ, что важно для адресования раскрученных белков в нужные места. Другой МБТ, Hsp26, связывался как с периферич., так и с околоядерными агрегатами исключительно в условиях мощного теплового шока. Подчеркивают новую и особую роль МБТ класса шаперонов в организации клетки и сортировке белковых агрегатов. Германия, Zentrum fur molekulare Biologie der Univ. Heidelberg, 69120. E-mail:bukau@zmbh.uni-heidelberg.de. Библ. 38
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛОК HSP42
БЕЛОК HSP26
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
ШАПЕРОНЫ
ФЛУОРЕСЦЕНТНОЕ МЕЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Specht, Sebastian; Miller, Stephanie B.M.; Mogk, Axel; Bukau, Bernd

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.09-04Б2.26

    Sasser, Terry L.
    The yeast vacuolar ABC transporter Ybt1p regulates membrane fusion through Ca{2+} transport modulation [Text] / Terry L. Sasser, Mark Padolina, Rutilio A. Fratti // Biochem. J. - 2012. - Vol. 448, N 3. - P365-372 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Дрожжевой вакуолярный АВС-переносчик Ybt1p регулирует слияние мембран посредством модулирования переноса Ca{2+}
Аннотация: Ybt1p принадлежит к классу С переносчика АВС (АТФ-связывающий кассетный переносчик). Он расположен в вакуоли Saccharomyces cerevisiae. Хотя Ybt1p исходно считался переносчиком желчной к-ты, он участвует в переносе фосфатидилхолина в полость вакуоли и в регуляции Ca{2+}-гомеостаза. Показали, что делеция ybt1p усиливает in vitro гомотипическое слияние вакуолей вплоть до 50% в сравнении с вакуолями дикого типа. Повышенное слияние вакуолей происходило не благодаря сортировке отклоняющихся от нормы белков SNARE (р-римый N-этилмалеимидчувствительный фактор прикрепления к белковым рецепторам) или мобилизации факторов из цитозоля, подобных Ypt67p и HOPS (гомотипичного слияния и сортировки белков вакуолей) пограничного комплекса. Вакуоли мутантов ybt1p'ДЕЛЬТА' не показывают наблюдаемых различий в образовании комплексов SNARE, во взаимодействиях между SNARE и HOPS или в формировании "макушечных" микродоменов. Отсутствие белка Ybt1p вызывало заметные изменения в переносе Ca{2+} при слиянии. США, Dep. of Biochemistry, Univ. of Illinois at Urbana-Champaign, IL 61801. E-mail:fratti@illinois.edu. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.05 + 341.27.21.11.27.07
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
СЛИЯНИЕ МЕМБРАН
ОТТОК КАЛЬЦИЯ
РЕЦЕПТОР SNARE
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Padolina, Mark; Fratti, Rutilio A.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.138

   
    Protein sorting to the yeast vacuole [Text] / Daniel Klionsky [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1989. - Suppl N13Е. - P12 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Сортировка белка в дрожжевые вакуоли
Аннотация: Установлено, что гибридные белки коротких N-концевых доменов препрокарбоксипептидазы Y, препропротеиназы А и проформы щелочной фосфатазы и зрелой активной инвертазы содержат информацию, достаточную для: 1) включения инвертазы в секреторные процессы и 2) колич. распределения этого нормально синтезированного фермента в дрожжевую вакуоль. С помощью специального подхода выявлено более 30 генов, продукты к-рых необходимы для эффективной сортировки белков в вакуоли. Сделано заключение, что сортировка белков в вакуоль, как и др. события секреторного процесса, требует координированной экспрессии продуктов многих генов. Библ. 4. США, Div. of BIol., Cahtomia Inst. of Technol., Pasadena, CA 91125.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ДРОЖЖИ
ВАКУОЛИ
БЕЛКИ
КОНЦЕВЫЕ ДОМЕНЫ * N-
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
РЕГУЛЯЦИЯ
ГЕНЫ
КАРБОКСИПЕПТИДАЗА Y
ПРОТЕИНАЗА А
ЩЕЛОЧНАЯ ФОСФАТАЗА
ИНВЕРТАЗА

Доп.точки доступа:
Klionsky, Daniel; Herman, Paul; Robinson, Jane; Banta, Lois; Emr, Scott

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.113

   
    Protein targeting to the yeast vacuole [Text] / Joel H. Rothman [et al.] // Trends Biochem. Sci. - 1989. - Vol. 14, N 8. - P347-350 . - ISSN 0376-5067
Перевод заглавия: Адресование белков в дрожжевую вакуолю
Аннотация: Обзор рассматривает один из вопросов биогенеза дрожжевой вакуоли - отбор (через мечение и узнавание) специфических белков. В экспериментах с мутантами и с использованием гибридных белков показано, что в пропептиде существует короткий участок (10-30 остатков аминокислот), необходимый и достаточный для сортировки и транспорта белков в вакуолю. Генетическим анализом идентифицированы 49 генов (VPS и PEP), ответственные за узнавание, сортировку и транспорт белков в вакуолю. Одним из компонентов, участвующих в сортировке белков, является вакуолярная H+-АТФаза, видимо, вследствие того, что она закисляет вакуолю. Библ. 33. Великобритания, MRC Lab. of Mol. Biol., Cambridge CB 2QH.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ВАКУОЛИ
АДРЕСОВАНИЕ БЕЛКОВ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ
ДРОЖЖИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 33

Доп.точки доступа:
Rothman, Joel H.; Yamashiro, Carl T.; Kane, Patricia M.; Stevens, Tom H.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.714

   
    Role of vacuolar acidification in protein sorting and zymogen activation: A genetic analysis of the yeast vacuolar proton-translocating ATPase [Text] / Carl T. Yamashiro [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1990. - Vol. 10, N 7. - P3737-3749 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Роль вакуолярного подкисления в сортировке белков и активации зимогенов: генетический анализ вакуолярной АТФазы дрожжей, осуществляющей транспорт протонов
Аннотация: Клонирован ген (обозначен VAT2) Saccharomyces cerevisiae, кодирующий субъединицу с мол. массой 60 кД в составе мультисубъединичного комплекса вакуолярной H+-АТФазы. Кл, несущие нуль-мутацию vat2'ДЕЛЬТА'::LEU2, не погибают, но рост таких Кл в среде, забуфернной при нейтральном pH, существенно нарушен. Вакуоли, выделенные из Кл с мутацией vat2'ДЕЛЬТА'::LEU2, не обладают вакуолярной АТФазной активностью. Величина pH в полости вакуоли Кл vat2 равна 7,1 (т. е. близка к величине pH цитоплазмы, равной 7,1- 7,3), тогда как в Кл дикого типа эта величина составляет 6,1. Т. обр. вакуолярная H+-АТФаза необходима для подкисления вакуоли. Ил. 8. Табл. 4. Библ. 79. США, Inst. of Mol. Biol. Univ. of Oregon, Eugene, OR 97403.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.11.35.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ
ГЕН ВАКУОЛЯРНОЙ АТФАЗЫ* H+-
КЛОНИРОВАНИЕ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
ВАКУОЛИ
ПОДКИСЛЕНИЕ PH
РЕГУЛЯЦИЯ +H-АТФАЗА
КОРРЕЛЯЦИЯ
СОРТИРОВКА БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Yamashiro, Carl T.; Kane, Patricia M.; Wolczyk, David F.; Preston, Robert A.; Stevens, Tom H.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)