Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МАЛЬТОТРИОЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.09-04М4.647

   

    The mechanism pf porcine pancreatic 'альфа'-amylase. Inhibition of maltopentaose hydrolysis by acarbose, maltose and maltotriose [Text] / Kazaz Modhafar Al [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 252, N 1. - P100-107 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Механизм действия панкреатической 'альфа'-амилазы свиньи. Ингибирование гидролиза мальтопентаозы акарбозой, мальтозой и мальтотриозой
Аннотация: Изучение кинетики ингибирования акарбозой, мальтозой и мальтотриозой гидролиза мальтопентаозы 'альфа'-амилазой показало, что акарбоза действует как неконкурентный ингибитор. Фермент связывает одну молекулу акарбозы с помощью вторичного углевод-связывающего сайта после того как молекула субстрата займет свое место в активном центре амилазы. Мальтоза является ингибитором не конкурентного типа, мальтотриоза - конкурентным ингибитором. Обсуждается механизм гидролиза; предполагается, что после расщепления мальтопентаозы первой от фермента отделяется мальтоза, а затем мальтотриоза. Франция, Lab. Biochim. Biol. Nutr. CNRS-UPRESA 6033, Fac. Sci. Tech. St. Jerome, Univ. d'Aix-Marseille, F-13397 Marcielle Cedex 20. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА ПАНКРЕАТИЧЕСКАЯ
ИНГИБИТОРЫ

АКАРБОЗА

МАЛЬТОЗА

МАЛЬТОТРИОЗА


Доп.точки доступа:
Al, Kazaz Modhafar; Desseaux, Veronique; Marchis-Mouren, Guy; Prodanov, Eugenio; Santimone, Marius


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.05-04Б2.181

    Schreiber, Valerie.

    Self-association of the Escherichia coli transcription activator MalT in the presence of maltotriose and ATP [Text] / Valerie Schreiber, Evelyne Richet // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 47. - P33220-33226 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Самоассоциация активатора транскрипции MalT Escherichia coli в присутствии мальтотриозы и АТФ
Аннотация: Активатор транскрипции мальтозного регулона, MalT, Escherichia coli связывается с MalT-зависимыми промоторами и активирует инициацию транскрипции только в присутствии мальтотриозы (МТ) и АТФ (или аденилилимидодифосфата (АМР-PNP)). Кооперативное связывание MalT с набором соотв. сайтов в MalT-зависимых промоторах указывает на то, что для связывания промоторов необходима олигомеризация MalT. Анализировали четвертичную структуру MalT в растворе в отсутствие или в присутствии МТ и/или АМР-PNP, АТФ или АДФ. В отсутствие лигандов и в присутствии АДФ белок находится в виде мономера. В присутствии МТ, АМР-PNP или только АТФ белок самоассоциирует, но большая часть его сохраняет мономерную структуру. В присутствии и МТ, и АМР-PNP (АТФ или АДФ) белок в основном имеет форму димера. Показано, что пути ассоциации имеют следующие этапы: мономеры-димеры-(MalT)n-агрегаты с 3n6. Предполагается, что роль МТ и АТФ как позитивных эффекторов состоит в индукции мультимеризации MalT и т. обр., в кооперативном связывании с промоторами mal. Франция, Unite Genet. Molec., URA CNRS 1773, Inst. Pasteur, 75724 Paris Cedex 15. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ
АКТИВАТОР MALT

САМОАССОЦИАЦИЯ

МАЛЬТОТРИОЗА

АТФ

ТРАНСКРИПЦИЯ

МАЛЬТОЗНЫЙ РЕГУЛОН

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Richet, Evelyne


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.03-04Б3.30

   

    Maltotriose metabolism by Saccharomyces cerevisiae [Text] / Claudio R. Zastrow [et al.] // Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 6. - P455-459 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Метаболизм мальтотриозы у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Культура Saccharomyces cerevisiae растет медленно, но высокая клеточная плотность достигается быстрее, когда клетки растут на мальтотриозе (20 г*л{-1}), чем на глюкозе или мальтозе в тех же концентрациях. Антимицин A (3 мг*л{-1}) препятствовал росту культуры на мальтотриозе, но не на глюкозе или мальтозе, подтверждая отсутствие ферментации, но наличие аэробной деградации. О том же свидетельствовало отсутствие продукции этанола и глицерина. Показано, что активное поглощение мальтотриозы через плазматическую мембрану является лимитирующим этапом метаболизма. Низкая скорость транспорта мальтотриозы наблюдаемая в клетках, растущих на мальтотриозе, возможно является одной из основных причин отсутствия ферментации мальтотриозы в опытах с культурой S. cerevisiae. Бразилия, Dep. Bioquim., Cent. Cien. Biol., Univ. Federal Santa Catarina, Florianopolis, SC 88040-900
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЕ

ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ

СОСТАВ

МАЛЬТОТРИОЗА

ОСОБЕННОСТИ МЕТАБОЛИЗМА

ИЗУЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Zastrow, Claudio R.; Mattos, Marcelo A.; Hollatz, Claudia; Stambuk, Boris U.


4.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 04.06-04В4.213

    Xu, Gui-hua.

    Получение мальтотриозы из крахмала пшеницы [Text] / Gui-hua Xu, Zhong-dong Liu, Zhao-tan Chen // Zhengzhou gongcheng xueyuan xuebao = J. Zhengzhou Inst. Technol. - 2002. - Vol. 23, N 3. - С. 1-4 . - ISSN 1671-1629
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.35.29.15.15
Рубрики: МАЛЬТОТРИОЗА
ПОЛУЧЕНИЕ

СТРУКТУРА

МЕТОД

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ

КРАХМАЛ

ПШЕНИЦА


Доп.точки доступа:
Liu, Zhong-dong; Chen, Zhao-tan


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.03-04Б3.75

   

    Purification and characterization of maltotriose-producing amylases from an alkaliphilic Nocardiopsis sp. TOA-1 [Text] / Shinji Mitsuiki [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 2005. - Vol. 52, N 2. - P95-99 . - ISSN 1344-7882
Перевод заглавия: Очистка и характеристика продуцирующих мальтотриозу амилаз из алкалифильного [штамма] Nocardiopsis sp. TOA-1
Аннотация: Алкалифильный актиномицет Nocardiopsis sp. TOA-1 продуцировал внеклеточные, способствующие образованию мальтотриозы, амилазы. В ходе трехэтапной хроматографической обработки две амилазы (AmyA-1 и AmyA-2) были очищены до гомогенного состояния. Мол. массы AmyA-1 и AmyA-2 составляли 56 и 60 кД, соответственно. Оптимальные показатели рН и температуры для обоих ферментов были рН 9,5 и 65'ГРАДУС'C. Эти ферменты были стабильны при рН 7, и даже при рН 13. На ранних стадиях инкубации TOA-1 AmyA-1 и AmyA-2 способствовали образованию только мальтотриозы из крахмала, амилозы, амилопектина, гликогена и 'гамма'-циклодекстрина, и при пролонгированной инкубации обнаруживались также небольшие количества глюкозы и мальтозы. Показано, что активность AmyA-1 и AmyA-2 сильно ингибировалась Fe{2+}, Fe{3+} и N-бромсукцинимидом. Субстратная специфичность AmyA-1 и AmyA-2 несколько различалась. Япония, Dep. Appl. Chem. and Biochem., Kyushu Songyo Univ., Fukuoka 813-8503. Библ. 19
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: NOCARDIOPSIS SP. (BACT.)
ШТАММ TOA-1

КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

УСЛОВИЯ

АМИЛАЗЫ

ПРОДУКЦИЯ

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

МАЛЬТОТРИОЗА

ОБРАЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Mitsuiki, Shinji; Utsunomiya, Hiroki; Nakama, Yasuto; Sakai, Masashi; Mukae, Katsuya; Moriyama, Yasushi; Goto, Masatoshi; Furukawa, Kensuke


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.223

    Misra, Rajeev.

    Genetic identification of the pore domain of the OmpC porin of Escherichia coli K-12 [Text] / Rajeev Misra, Spencer A. Benson // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 8. - P3611-3617
Перевод заглавия: Генетическая идентификация поровой области порина OmpC Escherichia coli K12
Аннотация: Изучали спонтанные и индуцированные N-метил-N'-нитроN-нитрозогуанидином мутации гена ompC E. coli K12 с целью определения области порина OmpC, ответственной за транспортную функцию. Мутации представляли собой точковые транзиции, делеции или вставки малого размера и позволяли E. coli расти на мальтотриозе в отсутствие поринов LamB и OmpF. Изменения в OmpC находились в пределах первых 110 аминокислотных остатков (АКО). Во всех случаях АКО, несущие заряд, были заменены на АКО без заряда. У 26 из 31 мутантов изменения затрагивали АКО в 37,74 и 105 положениях. У мутантов, способных расти на мальтогексозе, были заменены 37, 74 или 124 АКО. Обсуждается значение всех изменений и предлагается модель локализации OmpC в наружной мембране: 37, 105 и 124 АКО располагаются в сегментах белковой цепи, занимающих трансмембранное положение и принимающих участие в функционировании канала; 74 АКО входит в состав сегмента, находящегося на внешней стороне наружной мембраны и участвующего в формировании чувствительности к протеазам, бактериофагам и антибиотикам. Библ. 30. США, Dep. of Molec. Biol., Princeton Univ., Princeton, New Jersey 08544.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

МАЛЬТОТРИОЗА

ГЕНЕТИЧЕСКАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

ПОРИН OMPC

ДОМЕН, ОТВЕТСТВЕННЫЙ ЗА ТРАНСПОРТ


Доп.точки доступа:
Benson, Spencer A.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.295

    Reyes, Moraima.

    Overproduction of MalK protein prevents expression of the Escherichia coli mal regulon [Text] / Moraima Reyes, Howard A. Shuman // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N10. - P4598-4602 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Усиленная продукция белка MalK предотвращает экспрессию mal регулона Escherichia coli
Аннотация: Изучали процесс экспрессии генов, входящих в состав mal-регулона клеток Escherichia coli. Гены этого регулона обеспечивают транспорт мальтодекстранов в клетки E. coli и их катаболизм. В состав этого регулона входят 5 транспортных генов, четыре гена метаболизма мальтодекстранов, продукты которых локализуются в цитоплазме, и регуляторный ген malT. Показано, что продукт этого гена является позитивным регулятором этого регулона и его индуктором является мальтотриоза. Получен штамм E. coli, у которого ген malK (ген одного из транспортных белков), находится под контролем сильного промотора Ptrc. Обнаружено, что сверхпродукция белка MalK не оказывает вредного действия на клетки E. coli, но заметно ослабляет экспрессию генов mal-регулона. Высказывается предположение, что продукт гена malK каким-то образом понижает концентрацию свободных индукторов mal-оперона в цитоплазме клеток E. coli. Библ. 26. США, Dep. of Microbiology, Columbia Univ., 701 West 168th Street, New York, NY 10032.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕГУЛОНЫ

РЕГУЛОН MAL

СОСТАВ ГЕНОВ

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ

БЕЛКИ

БЕЛОК MALK

СВЕРХПРОДУКЦИЯ

ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

МАЛЬТОТРИОЗА


Доп.точки доступа:
Shuman, Howard A.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.187

   

    Physiological and enzymatic characterization of a novel pullan-degrading thermophilic Bacillus strain 3183 [Text] / Gwo-Jenn Shen [et al.] // Appl. Microbiol. and biotehnol. - 1990. - Vol. 33, N 3. - P340-344 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Физиологическая и ферментная характеристика нового разрушающего пуллулан термофильного штамма Bacillus 3183
Аннотация: Выделен термофильный микроорганизм, идентифицированный как Bacillus sp. и отличающийся от близких видов Bacillus способностью расти при pH 4-6, восстанавливать нитраты и использовать пуллулан в кач-ве единственного источника углерода. Оптим. т-ра для роста Bacillus 3183- 62'ГРАДУС', оптим. pH 5,5. Культура гидролизует пуллулан и растворимый крахмал с образованием мальтотриозы, глюкозы и мальтозы, т. е. обладает активностью пуллуланазы (I) и pH 6,0, I устойчива в интервале pH 5,5-7,0 K на пуллулане 0,4 мг/мл. I ингибируется Fe{2}+, Zn{2}+ и ЭДТА; Ca{2}+ стимулирует активность I и снимает ингибирование ЭДТА. Библ. 28. США, Michigan Biotehnol. Inst., Lansing, MI 48190.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.11
Рубрики: ПУЛЛУЛАНЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

УГЛЕВОДЫ

МАЛЬТОТРИОЗА

ГЛЮКОЗА

МАЛЬТОЗА

БИОСИНТЕЗ

BACILLUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Shen, Gwo-Jenn; Srivastawa, Kailash C.; Saha, Badal C.; Zeikus, J.Gregory


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.201

    Bahri, S. M.

    Regulation of a thermostable 'альфа'-amylase of Streptomyces thermoviolaceus CUB74: maltotriose in the smallest inducer [Text] / S. M. Bahri, M. Ward // Biochimie. - 1990. - Vol. 72, N 12. - P893-895 . - ISSN 0300-9084
Перевод заглавия: Регуляция термостабильной 'альфа'-амилазы у Streptomyces thermoviolaceus CUB74: мальтотриоза является наименьшим по размеру индуктором
Аннотация: Исследовали индукцию и репрессию синтеза термостабильной 'альфа'-амилазы (I) у Streptomyces thermoviolaceus CUB74. Наименьшей по размеру молекулой, индуцирующей синтез I, была мальтотриоза, в присутствии к-рой синтез I возрастал в 'ЭКВИВ'9 раз по сравнению с контролем. Целлобиоза и мальтоза неэффективны. Из числа проверенных соединений, включая глюкозу и др. сахара, только маннит оказывал репрессирующее действие на синтез I. Фрагмент ДНК из S. thermoviolaceus CUB74 размером 5,7 т. п. н., несущий структурный ген I, клонирован в Streptomyces lividans ТК24. В данном хозяине ни один из сахаров, в т. ч. мальтотриоза, мальтотетроза и мальтопентоза, не индуцировал синтез I. Библ. 12. Великобритания, Dep. of Biochemistry and Molecular Biology, Univ. College London, London WC1Е 6BT.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCEB THERMOVIOLACEUS (BACT.)
ШТАММ CUB 74

АМИЛАЗА*АЛЬФА-

ТЕРМОСТАБИЛЬНАЯ АЛЬФА-АМИЛАЗА

РЕГУЛЯЦИЯ

ИНДУКЦИЯ

МАЛЬТОТРИОЗА

РЕПРЕССИЯ

МАННИТ


Доп.точки доступа:
Ward, M.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.165

   

    Maltotriose-producing amylase from Microbacterium imperiale [Text] / Yoshiyuki Takasaki [et al.] // Agr. and Biol. Chem. - 1991. - Vol. 55, N 3. - P687-692 . - ISSN 0002-1369
Перевод заглавия: Образующая мальтотриозу амилаза из Microbacterium imperiale
Аннотация: В фильтрате культуры недавно выделенной почвенной бактерии Microbacterium imperiale обнаружена амилаза, образующая мальтотриозу, гидролизуя 'альфа'-1,4-глюкозидные связи в крахмале с мальтотриозными остатками. Фермент очищен почти до гомогенного состояния фракционированием сульфатом аммония, колоночной хр-фией на ДЭАЭ-Сефарозе и Сефадексе Г-150. Оптим. рН и т-ра 6,5-7,0 и 'ЭКВИВ'50'ГРАДУС' С. Ca{2}+ защищает фермент от денатурации нагреванием. Mr 'ЭКВИВ'40 000 (данные гель-фильтрации). После гидролиза растворенного крахмала образуются следующие сахара: 55-60% мальтотриозы, 10-20% мальтозы, 1-3% глюкозы, 20-40% высших олигосахаридов. Библ. 8. Япония, Dep. of Industrial Chemistry, Fac. of Engineering, Miyazaki Univ., -, Nishi, Gakuen-kibanadai, Miyazaki 889-21.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: MICROBACTERIUM IMPERIALE (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОПИСАНИЕ

АМИЛАЗА

ОЧИСТКА

СВОЙСТВА

МАЛЬТОТРИОЗА

ОБРАЗОВАНИЕ

ПОЧВЕННЫЕ БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Takasaki, Yoshiyuki; Kitajima, Mariko; Tsuruta, Takuro; Nonoguchi, Masaharu; Hayashi, Sachio; Imada, Kiohisa


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 92.02-04М3.568

   

    Polysaccharides as taste stimuli: Their effect in the nucleus tractus solitarius of the rat [Text] / Barbara K. Giza [et al.] // Brain Res. - 1991. - Vol. 555, N 1. - P1-9 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Полисахариды в качестве вкусового стимула: их влияние на ядро солитарного тракта крыс
Аннотация: Крысы линии Wistar демонстрировали выраженное предпочтение вкуса полисахаридов, являющихся производными крахмала. Трое из этих соединений - поликозу (I), мальтотриозу (II) и амилопектин (III) использовали наряду со стандартной смесью в-в при изучении эффективности полисахаридов в качестве вкусового раздражителя, действие к-рого анализировали с помощью регистрации отдельных нервных клеток ядра солитарного тракта (ЯСТ). II и III вызывали незначит. число спайков и для этих соединений не обнаружено специфич. паттернов разрядной активности (РА) нейронов ЯСТ. Напротив, I оказался эффективным вкусовым раздражителем, индуцируя у нейронов ЯСТ специфич. профиль РА, к-рый по временным х-кам отличался от паттерна РА, вызываемой сахарозой, и имел сред. уровень корреляции с профилем РА, наблюдаемым при предъявлении NaCl, HCl или хинин-HCl. 14 клеток (23%), реагировавших на I, отвечали также и на раздражители, имеющие др. вкусовой характер. Т. обр., несмотря на выраженное предпочтение крысами I, РА, индуцированная данным в-вом, имеет яркие отличит. особенности. Полагают, что у крыс наряду с 4 классич. типами вкусовой чувствительности имеется дополнительный, отличный от них тип. США, Dep. of Psychology, Univ. of Delaware, Newark, DE 19716. Библ. 28.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.25
Рубрики: ПРОДОЛГОВАТЫЙ МОЗГ
ЯДРО СОЛИТАРНОГО ТРАКТА

НЕЙРОННАЯ АКТИВНОСТЬ

СПЕЦИФИЧНЫЕ ПАТТЕРНЫ

ВКУС

ПОЛИСАХАРИДЫ

ПОЛИКОЗА

АМИЛОПЕКТИН

МАЛЬТОТРИОЗА

НОВЫЙ ТИП ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Giza, Barbara K.; Scott, Thomas R.; Sclafani, Anthony; Antonucci, Robert F.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.10-04Т4.044

   

    Structure-activity relationships for in vivo cadmium mobilization by dithiocarbamates derived fom lactose and maltotriose [Text] / Mark M. Jones [et al.] // Chem. Res. Toxicol. - 1991. - Vol. 4, N 6. - P692-698
Перевод заглавия: Взаимосвязь структура-активность для мобилизации кадмия in vivo дитиокарбаматами, производными лактозы и мальтотриозы
Аннотация: Синтезированы 2 серии дитиокарбаматов (ДТК): из лактозы (ЛДТК) и из мальтотриозы (МДТК). У мышей, предварительно получавших (в/б) CdCl[2] (0,03 мг), провели сравнительное изучение способности ЛДТК и МДТК мобилизовывать Cd и зависимость их эффективности от структуры отдельных соединений в каждой из серий. ЛДТК и МДТК вводили в дозе 0,4 ммоля/кг в течение 5 дн, начиная с 5-14-го дня после получения Cd. Влияние ЛДТК и МДТК на депозитное содержание Cd определяли по изменению его кол-ва в печени и почках и целом организме. Установлено, что в целом ЛДТК мобилизует Cd во много раз более эффективно, чем МДТК. Это связывают с ограничениями в размере гидрофильных групп, к-рые м. б. введены в структуру МДТК по сравнению с ЛДТК. Среди алифатич. производных соединения в длинной цепочке более 8 атомов С менее эффективны, чем соединения с меньшей длиной алкильной цепочки. Циклогексиллактамин-ДТК вызывает снижение содержания Cd в печени, почках и в целом организме на 71%, 72% и 93% соотв. Равноэффективны с ним 4-метилбензильный и 3,4-диметилбензильный аналоги из серии ЛТДК; 2-морфолинэтильный и 3-морфолинпропильный аналоги были неактивны в мобилизации Cd США, Dep. Chem. Ctr. Mol. Toxicology, Vanderbilt Univ. Nashville, Tennessee. Библ. 20.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.11.11
Рубрики: КАДМИЙ
ВЫВЕДЕНИЕ

ДИТИОКАРБАМАТЫ

КОМПЛЕКСООБРАЗОВАНИЕ

ЛАКТОЗА

МАЛЬТОТРИОЗА

ЗАВИСИМОСТЬ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ

МЫШИ


Доп.точки доступа:
Jones, Mark M.; Singh, Pramod K.; Jones, Shirley G.; Gale, Glen R.; Atkins, Loretta M.; Smith, Alayne B.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.121

   

    Purification and properties of a maltotetraose- and maltotriose-producing amylase from Chloroflexus aurantiacus [Text] / Khanok Ratanakhanokchai [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 8. - P2490-2494 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и свойства мальтотетраозо- и мальтотриозопродуцирующей амилазы из Chloroflexus aurantiacus
Аннотация: Из фильтратов культуры термофильной, зеленой, фотосинтезирующей бактерии Chloroflexus aurantiacus J-10-F1 очищена до гомогенности амилаза (I), образующая в качестве продуктов мальтотетра- и мальтотриозу. Очистка I состояла в ультрафильтрации, фракционировании сульфатом аммония и хр-фии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите и ДЭАЭ-5PW. Очищенная I является мономером с Mr 210 000, имеет pI 6,24 и стабильна при т-рах до 55'ГРАДУС' С и щелочном рН до 12,0. Оптимумы для активности при рН 7,5 и т-ре 71'ГРАДУС' С. Ионы Hg{2}{+}, Zn{2}{+}, Cu{2}{+}, Mn{2}{+}, Ni{2}{+} сильно ингибировали I. ЭДТА в конц-ии 1 мМ полностью инактивировала I, а ионы Ca{2}{+} реактивировали I. Очищенная I гидролизовала необработанные гранулы крахмала из кукурузы, маниока и картофеля с образованием мальтотетраозы и мальтотриозы в кач-ве главных продуктов. Амилопектин и декстран не служили субстратами для I. Данная I относится к 'альфа'-амилазам. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 17. Япония, (Izaki K.), Dep. of Applied Biol. Chem., Fac. of Agric., Tohoku Univ., Sendai 981.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛЬФА-АМИЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ

ОЧИСТКА

МАЛЬТОТРИОЗА

МАЛЬТОТЕТРАОЗА

ОБРАЗОВАНИЕ

CHLOROFLEXUS AURANTIACUS (BACT.)

ШТАММ J-10-F1


Доп.точки доступа:
Ratanakhanokchai, Khanok; Kaneko, Jun; Kamio, Yoshiyuki; Izaki, Kazuo


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.08-04Б2.109

    Liu, Peng.

    A dual role for the inducer in signalling by MalT, a signal transduction ATPase with numerous domains (STAND) [Text] / Peng Liu, Olivier Danot, Evelyne Richet // Mol. Microbiol. - 2013. - Vol. 90, N 6. - P1309-1323 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Двоякая роль индуктора в сигналинге MalT, АТФазы передачи сигнала с несколькими доменами [STAND]
Аннотация: Активация АТФаз передачи сигнала включает зависимое от индуктора превращение связанной с АДФ покоящейся мономерной формы в связанные с АТФ активные мультимеры. На модели MalT, фактора транскрипции Escherichia coli, установлено, что первым этапом в активации STAND является взаимодействие непосредственно с индуктором - мальтотриозой. Вслед за этим происходит изомеризация фермента и "открытие" домена NOD (нуклеотид-связывающего домена олигомеризации) с последующим обменом АДФ и АТФ и мультимеризацией. Мультимерный фермент связывается с ДНК в промоторной области, что приводит к активации транскрипции. Полагают, что опосредованное индуктором "открытие" NOD является консервативным свойством STAND, не зависящим от структуры сенсора. Обсуждается и дополнительная роль индуктора, выявленная для MalT, а именно его участие в связывании с ДНК. Франция, Inst. Pasteur, Unite Genet. Mol., Dept. Microbiol., F-75015 Paris. Библ.51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: STAND
АКТИВАЦИЯ

ФАКТОРЫ ТРАНСКРИПЦИИ

MALT

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ИНДУКТОР

МАЛЬТОТРИОЗА

АТФАЗЫ

ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА

АКТИВАЦИЯ

ФЕРМЕНТЫ

ИЗОМЕРИЗАЦИЯ

АДФ

ОБМЕН

АТФ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Danot, Olivier; Richet, Evelyne


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.03-04Б3.47

    Lee, Yong-Suk.

    Characterization of maltotriose production by hydrolyzing of soluble starch with 'альфа'-amylase from Microbulbifer thermotolerans DAU221 [Text] / Yong-Suk Lee, Dong-Ju Park, Yong-Lark Choi // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 2015. - Vol. 99, N 9. - P3901-3911 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Характеристика продукции мальтотриозы в ходе гидролиза растворимого крахмала 'альфа'-амилазой из Microbulbifer thermorolerans DAU221
Аннотация: Продуцирующая мальтотриозу (МТ) 'альфа'-амилаза из Mircrobulbufer thermotolerans DAU 221 была очищена и охарактеризована в гетерологичном хозяине Escherichia coli, при использовании вектора pColdI. Очищенный фермент имел мол. массу 80 kD, был оптимально активен при 50'ГРАДУС'С в фосфатном буфере (рН6.0). Оптимальные условия продукции МТ из растворимого крахмала: 1,76 ч., 44,95'ГРАДУС'С, рН6.35. Фермент ингибировался при добавлении 10 мМ Сu{2+}, Fe{3+}, Hg{2+}, Zn{2+} и УВЕФ, но был экстремально стабилен в гексине. Показатели К[m] и V[max] для гидролиза растворимого крахмала составляли 1,08 мг/мл и 1,736 ммоль МТ/мг белка/мин, соответственно
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: КРАХМАЛ
РАСТВОРИМЫЙ КРАХМАЛ

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ

МАЛЬТОТРИОЗА

ПРОДУКЦИЯ

'АЛЬФА'-АМИЛАЗА


Доп.точки доступа:
Park, Dong-Ju; Choi, Yong-Lark


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)