СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ<.>)

Общее количество найденных документов : 35
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-35

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.10-04Т2.266

An orally bioavailable HIV-1 protease inhibitor containing an imidazole-derived peptide bond replacement: Crystallographic and pharmacokinetic analysis [Text] / Sherin S. Abdel-Meguid [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 39. - P11671-11677 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Биодоступный при пероральном введении ингибитор протеазы ВИЧ-1, содержащий пептидный заместитель на основе имидазола. Кристаллографический и фармакокинетический анализ
Аннотация: (2R, 4S, 5S, 1'S)-2-фенилметил-4-гидрокси-5- (трет-бутоксикарбонил)-амино-6-фенилгексаноил-N-(1'-имидазо-2-ил)- 2'-метилпропанамид (соединение 2) является трипептидным аналогом ингибитора протеазы ВИЧ-1, в к-ром C-концевой имидазольный заместитель изоэлектронно и структурно подобен карбоксамидной группе. Соединение 2 является сильным ингибитором протеазы (K[i]=18 нМ) и подавляет острое заражение ВИЧ-1 T-лимфоцитов CD4{+} (IC[50]=570 нм). Кристаллографический анализ комплекса протеазы ВИЧ-1 с соединением 2 показал, что атомы N имидазольного кольца образуют такие же H-связи с протеазой, как и амидные связи других пептидных ингибиторов. Лишь замена C-концевого карбоксамида в трипептидном аналоге, содержащем гидроксиэтилен, на имидазол придает ингибитору существенно улучшенные фармакокинетические свойства и эффективность при пероральном введении по сравнению с карбоксамидным производным (соединением 1). Так, действие соединения 1 при пероральном введении крысам незначительно , а соединение 2 эффективно как у крыс, так и у обезьян. США, Dep. Macromol. Sci., Smithkline Beecham Pharmaceuticals, 709 Swedeland Rd., King of Prussia, PA 19406. Библ. 26

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.47
Рубрики: ПРОТЕАЗА
ВИЧ-1
ИНГИБИТОРЫ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ФАРМАКОКИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Abdel-Meguid, Sherin S.; Metcalf, Brian W.; Carr, Thomas J.; Demarsh, Peter; DesJarlais, Renee L.; Fisher, Seth; Green, David W.; Ivanoff, Lucinda; Lambert, Dennis M.; Murthy, Krishna H.M.; Petteway, Stephen R.; Pitts, William J.; Tomaszek, Thaddeus A.; Winborne, Evon; Zhao, Baoguang; Dreyer, Geoffrey B.; Meek, Thomas D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.185

An orally bioavailable HIV-1 protease inhibitor containing an imidazole-derived peptide bond replacement: Crystallographic and pharmacokinetic analysis [Text] / Sherin S. Abdel-Meguid [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 39. - P11671-11677 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Биодоступный при пероральном введении ингибитор протеазы ВИЧ-1, содержащий пептидный заместитель на основе имидазола. Кристаллографический и фармакокинетический анализ
Аннотация: (2R, 4S, 5S, 1'S)-2-фенилметил-4-гидрокси-5- (трет-бутоксикарбонил)-амино-6-фенилгексаноил-N-(1'-имидазо-2-ил)- 2'-метилпропанамид (соединение 2) является трипептидным аналогом ингибитора протеазы ВИЧ-1, в к-ром C-концевой имидазольный заместитель изоэлектронно и структурно подобен карбоксамидной группе. Соединение 2 является сильным ингибитором протеазы (K[i]=18 нМ) и подавляет острое заражение ВИЧ-1 T-лимфоцитов CD4{+} (IC[50]=570 нм). Кристаллографический анализ комплекса протеазы ВИЧ-1 с соединением 2 показал, что атомы N имидазольного кольца образуют такие же H-связи с протеазой, как и амидные связи других пептидных ингибиторов. Лишь замена C-концевого карбоксамида в трипептидном аналоге, содержащем гидроксиэтилен, на имидазол придает ингибитору существенно улучшенные фармакокинетические свойства и эффективность при пероральном введении по сравнению с карбоксамидным производным (соединением 1). Так, действие соединения 1 при пероральном введении крысам незначительно , а соединение 2 эффективно как у крыс, так и у обезьян. США, Dep. Macromol. Sci., Smithkline Beecham Pharmaceuticals, 709 Swedeland Rd., King of Prussia, PA 19406. Библ. 26

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ПРОТЕАЗА
ВИЧ-1
ИНГИБИТОРЫ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ФАРМАКОКИНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Abdel-Meguid, Sherin S.; Metcalf, Brian W.; Carr, Thomas J.; Demarsh, Peter; DesJarlais, Renee L.; Fisher, Seth; Green, David W.; Ivanoff, Lucinda; Lambert, Dennis M.; Murthy, Krishna H.M.; Petteway, Stephen R.; Pitts, William J.; Tomaszek, Thaddeus A.; Winborne, Evon; Zhao, Baoguang; Dreyer, Geoffrey B.; Meek, Thomas D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.110

The active site of yeast aspartyl-tRNA synthetase: Structural and functional aspects of the aminoacylation reaction [Text] / Jean Cavarelli [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 2. - P327-337 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы дрожжей: структурный и функциональный аспекты реакции аминоацилирования
Аннотация: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы (Asp RS) исследовали кристаллографическими методами в присутствии всех трех субстратов, участвующих в процессе аминоацилирования (аспарагиновая кислота, АТФ и тРНК). Получили четыре независимые кристаллические структуры: бинарный комплекс тРНК{Asp}AspRS, два третичных комплекса, включающих АТФ и ее аналог и комплекс с участием АТФ и аспарагиновой кислоты. На основании данных РСА предлагают механизм аминоацилирования для синтетаз II класса. Отмечают роль Arg 531 при стабилизации АТФ, а также остатка Asp 342, определяющего положение аспарагиновой кислоты (субстрата). Сравнивают различие и сходство механизмов аминоацилирования ферментами I и II классов. К общим чертам относят, в частности, участие иона Mg в связывании лабильной пирофосфатной цепи. Франция, UPR 9004, Lab. Biol. Struct., Inst. Biol. Mol. Cell. CNRS, 67084 Strasbourg Cedex. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Cavarelli, Jean; Eriani, Gilbert; Reeso, Bernand; Ruff, Marc; Boeglin, Marcell; Mitschler, Manre; Martin, Franck; Gangligg, Jean; Thioffy, Jean-Claude; Moras, Dino

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.31

Crystallization and preliminary crystallographic analysis of trypanothione reductase from Trypanosoma cruzi, the causative agent of chagas' disease [Text] / R.Luise Krauth-Siegel [et al.] // FEBS Lett. - 1993. - Vol. 317, N 1-2. - P105-108 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кристаллизация и предварительный кристаллографический анализ трипанотионредуктазы из Trypanosoma cruzi, служащей причиной болезни Шагаса
Аннотация: Трипанотионредуктаза (TR) из T. cruzi была получена в двух кристаллических формах, пригодных для РСА. Тетрагональные кристаллы получали из 30% р-ра ПЭГ в присутствии 0,2% 'бета'-n-октилглюкозида; пространственная группа P4[2] или P4[2]22 (в независимой части ячейки содержится один димер или один мономер соотв.), a=b=87,4, c=152,3 A. Моноклинные кристаллы получали из 1,2 M цитрата в присутствии 2% октаноил-N-метилглюкозида. Пространственная группа P2, a=136,3, b=91,1, c=126,0 A, 'бета'=94'ГРАДУС'. В независимой части содержится два димера. Дифракция наблюдалась при разрешении 3 A в обоих случаях. Интерес к TR вызван возможностью рассматривать этот фермент как основную мишень при выборе лекарств для лечения болезни Шагаса. Германия, Inst. Biochem. II, Univ. Heidelberg, Im Neuenheimer Feld 328, D-6900 Heidelberg. Библ. 22

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
ТРИПАНОТИОНРЕДУКТАЗА
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ПРИЧИНА
ШАГАСА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Krauth-Siegel, R.Luise; Sticherling, Christian; Jost, Ingrid; Walsh, Christopher T.; Pai, Emil F.; Kabsch, Wolfgang; Lantwin, Christina B.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.11-04К1.127

Essen, Lars-Oliver.
The de novo design of a antibody combining site. Crystallographic analysis of the V[L] domain confirms the structural model [Text] / Lars-Oliver Essen, Arne Skerra // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 238, N 2. - P226-244 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Новый дизайн активного центра антител. Структурная модель домена V[L] на основе кристаллографического анализа
Аннотация: In a protein design approach the molecular model of an artificial antibody F[v] fragment was generated with predicted complementarity to part of the known crystal structure of chicken egg-white cystatin. The model of the F[v] fragment was based on the three-dimensional structure of the anti-lysozyme antibody HyHEL-10, which was modified by substituting amino acid side-chains in the complementarity-determining regions (CDRs) as well as the framework without altering the backbone. In the course of crystallization experiments with the bacterially produced F[v] fragment crystals of the V[L] domain alone were obtained. These crystals diffracted X-rays to a resolution of 2*17 A and were shown to belong to the space group P2[1]2[1]2[1] with unit cell dimensions a=46*89 A, b=58*05 A, c=83*22 A containing two V[L] monomers in the asymmetric unit. The crystal structure was solved by molecular replacement and refined to a crystallographic R-factor of 17*5%. The two V[L] monomers exhibit an asymmetric mode of association, which is different from other crystallized V[L] domains described before and shows the peculiar feature of an isopropanol precipitant molecule buried at the interface. Both V[L] structures reveal a high level of similarity to the predicted three-dimensional model. With the exception of two loop segments in the framework region that are involved in crystal packing contacts, the backbone structures of the two V[L] monomers in the crystal and the molecular model of the V[L] domain are practically identical. Although six amino acid residues had been replaced in the hypervariable regions, the CDR conformations, remained conserved and only minor deviations in the orientation of some side-chains and peptide planes were detected. The crystallographic analysis of the V[L] domain modelled as part of a complex between an atrificial F[v] fragment and the small protein cystatin, deliberately chosen as antigen target, confirms the concept of distinct structural classes for CDR backbones and supports our strategy for the de novo design of an antibody combining site. Германия, Max-Planck-Inst. Biophys., Heinrich-Hoffmann-Str. 7., D-60528 Frankfurt am Main. Библ. 45?

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ДОМЕН V[L]
СТРУКТУРНАЯ МОДЕЛЬ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Skerra, Arne

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.210

The active site of yeast aspartyl-tRNA synthetase: Structural and functional aspects of the aminoacylation reaction [Text] / Jean Cavarelli [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 2. - P327-337 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы дрожжей: структурный и функциональный аспекты реакции аминоацилирования
Аннотация: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы (Asp RS) исследовали кристаллографическими методами в присутствии всех трех субстратов, участвующих в процессе аминоацилирования (аспарагиновая кислота, АТФ и тРНК). Получили четыре независимые кристаллические структуры: бинарный комплекс тРНК{Asp}AspRS, два третичных комплекса, включающих АТФ и ее аналог и комплекс с участием АТФ и аспарагиновой кислоты. На основании данных РСА предлагают механизм аминоацилирования для синтетаз II класса. Отмечают роль Arg 531 при стабилизации АТФ, а также остатка Asp 342, определяющего положение аспарагиновой кислоты (субстрата). Сравнивают различие и сходство механизмов аминоацилирования ферментами I и II классов. К общим чертам относят, в частности, участие иона Mg в связывании лабильной пирофосфатной цепи. Франция, UPR 9004, Lab. Biol. Struct., Inst. Biol. Mol. Cell. CNRS, 67084 Strasbourg Cedex. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.184

X-ray crystallographic analysis of the trypsin-modified methionyl-tRNA synthetase from an extreme thermophile, Thermus thermophilus HB8 [Text] / Michiko Konno [et al.] // KEK Progr. Rept. - 1994. - N 94-2. - P96 . - ISSN 0912-1803
Перевод заглавия: Рентгеновский кристаллографический анализ модифицированной трипсином метионил-тРНК-синтетазы из экстремального термофила Thermus thermophilus HB8
Аннотация: С целью идентификации активного центра аминоацилирования и участка связывания антикодона проведен рентгеновский кристаллографический анализ модифицированной трипсином, мономерной метионил-тРНК-синтетазы (I) из T. thermophilus HB8 (503 аминокислоты), лишенной домена димеризации. Палочковидные кристаллы I, выращенные методом диффузионного испарения подвешенной капли, принедлежат к орторомбической пространственной группе P2[1]2[1]2[1]. Получены также Hg-, Sm- и Pt-производные нативных кристаллов. Карты электронной плотности выявили такие особенности молекулы I, как 'альфа'-спирали и 'бета'-нити. Япония, Dep. of Chem., Fac. of Sci., Ochanomizu Univ., Otsuka, Bunkyo-ku, Tokyo 112. Библ. 4

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: THERMUS THERMOPHILUS
ШТАММ HB8
МЕТИОНИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Konno, Michiko; Maeda, Sachiko; Mureki, Osamu; Yokoyama, Shigeyuki

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.05-04Т1.37

Ringe, Dagmar.
Structure aided drug design: Crystallography and computational approaches [Text] / Dagmar Ringe // J. Nucl. Med. - 1995. - Vol. 36, N 6 Suppl. - P28-30 . - ISSN 0161-5505
Перевод заглавия: Разработка лекарственных средств [на основе] структуры [мишени]: кристаллографический и расчетный подходы
Аннотация: Обсуждены подходы к конструированию лекарственных средств, основанные на учете структуры мишени. Основными методическими подходами считают кристаллографический анализ и компьютерную технологию оценки связи между структурой и активностью. Сопоставление получаемых данных позволяет осуществлять целенаправленный синтез оптимальных структур, характеризующихся высокой активностью и незначительными побочными эффектами. США, Brandeis Univ., Waltham. Библ. 18

ГРНТИ	34.45.05

ВИНИТИ 341.45.05.05
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
РАЗРАБОТКА
МЕТОДИЧЕСКИЕ ПОДХОДЫ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.06-04Т2.203

Mikol, Vincent.
The role of water molecules in the structure-based design of (5-hydroxynorvaline)-2-cyclosporin: Synthesis, biological activity, and crystallographic analysis with cyclophilin A [Text] / Vincent Mikol, Christos Papageorgiou, Xaver Borer // J. Med. Chem. - 1995. - Vol. 38, N 17. - P3361-3367 . - ISSN 0022-2623
Перевод заглавия: Роль молекул воды в основанном на структуре конструировании (5-гидроксинорвалин)-2-циклоспорина: синтез, биологическая активность и кристаллографический анализ комплекса (ЦФА) с циклофиллином A
Аннотация: Анализ контактной поверхности кристаллической структуры циклофиллин A (ЦСА) циклоспорин A (ЦСА) выявил наличие полости между двумя молекулами вблизи атома боковой цепи Abu-2 ЦСА (Abu-карман). Синтезировали (5-гидроксивалин)-2-циклоспорин А (ГЦС). Рентгеноструктурным анализом выявили идентичность конформации остова ЦСА и и ГЦС, хотя сродство ГЦС к ЦФА было в 8-9 раз ниже, чем у ЦСА. Предполагается, что ослабление связывания ГЦС с ЦФА обусловлено вытеснением одной прочно связанной молекулы воды из Abu-кармана и изменением равновесия до связывания. Путем сравнения ЦСА и ГЦС с норвалин-2-циклоспорином и норвалин-2-(D-MeSer)-3-циклоспорином изучили роль молекул воды в связывании ЦСА. Швейцария, Sandoz Pharma Ltd., Preclinical Research, CH-4002 Basel. Библ. 34

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.77.19
Рубрики: ЦИКЛОСПОРИН A
ГИДРОКСИНОРВАЛИН-2-ЦИКЛОСПОРИН *(5-
СИНТЕЗ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ЦИКЛОФИЛЛИН
КОМПЛЕКС

Доп.точки доступа:
Papageorgiou, Christos; Borer, Xaver

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.08-04Б4.241

Synthesis, characterization, crystallographic analysis, antifungal and genotoxic properties of some 1-methyl-1H-imidazoles [Text] / F. Zani [et al.] // Eur. J. Med. Chem. - 1995. - Vol. 30, N 9. - P729-740 . - ISSN 0223-5234
Перевод заглавия: Синтез, характеристика, кристаллографический анализ, фунгицидная активность и генотоксические свойства некоторых 1-метил-1Н-имидазолов
Аннотация: A number of 1-methyl-1H-imidazole derivatives and some of their oxygenated products were synthesized. An HPTLC technique for following the oxidation reactions in the different experimental conditions used was applied. The X-ray crystal structures of 1-methyl-2-methylsulfanyl-5-nitro-1H-imidazole, 2-methanesulfinyl-1-methyl-5-nitro-1H-imidazole and 2-methanesulfonyl-1- methyl-5-nitro-1H-imidazole were determined. The compounds obtained were investigated for antimycotic and genotoxic activities. The compounds tested were found to exert very low growth inhibition against yeasts and moulds. Moderate antifungal properties against dermatophytes were demonstrated for 5-nitro derivatives. 2-Methanesulfonyl-1-methyl-5-nitro-1H-imidazole was the most active substance. All 5-nitroimidazoles were genotoxic in Bacillus subtilis rec-assay, Salmonella microsome test and in Saccharomyces cerevisiae mitotic segregation assay. Structure-activity relationships are discussed. Ил. 5. Табл. 8. Библ. 27

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.02
Рубрики: ФУНГИЦИДЫ
1-МЕТИЛ-1Н-ИМИДАЗОЛ
СИНТЕЗ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ГЕНОТОКСИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Zani, F.; Mazza, P.; Benvenuti, S.; Severi, F.; Malmusi, L.; Vampa, G.; Antolini, L.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 97.07-04К1.46

Crystallographic analysis of endogenous peptides associated with HLA-DR1 suggests a common, polyproline II-like conformation for bound peptides [Text] : pap. Colloq. "Vision: From Photon to Perception", Irvine, Calif., May 20-22, 1995 / Theodore S. Jardetzky [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93, N 2. - P734-738 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Кристаллографический анализ эндогенных пептидов, связанных с белком HLA-DR1 (ГКГС человека) говорит об общей конформации связанных пептидов, подобной полипролину II

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: БЕЛОК HLA-DR1
ГКГС
ЭНДОГЕННЫЕ ПЕПТИДЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Jardetzky, Theodore S.; Brown, Jerry H.; Gorga, Joan C.; Stern, Lawrence J.; Urban, Robert G.; Strominger, Jack L.; Wiley, Don C.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.08-04Т2.158

Chakravarty, S.
Drug-protein interactions: Crystallographic studies of HCAI-sulfonamide drug complexes [Text] / S. Chakravarty, K. K. Kannan ; Gov. India. Bhabha Atom. Res. Cent. // Annu. Rept. - 1995. - N p/001. - P51-52
Перевод заглавия: Взаимодействия лекарственных соединений с белками: кристаллографическое изучение комплексов сульфаниламидов с карбоангидразой I человека
Аннотация: Проведено кристаллографическое исследование взаимодействия ацетазоламида (5-ацетамидо-1,3,4-тиадиазол-2-сульфонамида, I), метазоламида (5-ацетиламино-4-метил-2-1,3,4-тиадиазолин-2-сульфонамида, II) и амсульфа (3-ацетокси меркури-4-амино бензолсульфонамида, III) с карбоангидразой I (КАI) человека. Показано, что I, II и III взаимодействуют с КАI в области ее активного центра, причем общим для всех препаратов является локализация сульфанилмидных групп вокруг иона цинка. При этом происходит замещение функционально значимых молекул растворителя, координационно связанных с ионами цинка, атомами азота и кислорода сульфаниламидной группы. Изменения петлеобразного участка молекулы КАI между 198 и 200 остатками являются наиболее вариабельными, что может определять индивидуальные различия ингибиторной активности различных препаратов. Проведено компьютерное моделирование взаимодействия 20 сульфаниламидных препаратов с КАI и установлены взаимоотношения структура - активность

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.61
Рубрики: КАРБОАНГИДРАЗЫ ИНГИБИТОРЫ
АЦЕТАЗОЛАМИД
МЕТАЗОЛАМИД
КАРБОАНГИДРАЗА I ЧЕЛОВЕКА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Kannan, K.K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.08-04Т2.432

Crystallography of HIV-protease inhibitor complexes [Text] / M. V. Hosur [et al.] ; Gov. India. Bhabha Atom. Res. Cent. // Annu. Rept. - 1995. - N p/001. - P52
Перевод заглавия: Кристаллографическое исследование комплексов ингибиторов протеазы вируса иммунодефицита человека с ферментом
Аннотация: Проведен кристаллографический анализ комплексов ингибиторов протеазы (I) вируса иммунодефицита человека с I. Сделано заключение о перспективности применения методов кристаллографии для конструирования потенциальных лекарственных средств для лечения СПИДа. США, National Cancer Inst. Frederick, MD

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.47.17
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ПРОТЕАЗА ВИЧ
ИНГИБИТОРЫ
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Hosur, M.V.; Baldwin, E.; Liu, B.; Erickson, J.W.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 97.11-04Б1.82

Crystallography of HIV-protease inhibitor complexes [Text] / M. V. Hosur [et al.] ; Gov. India. Bhabha Atom. Res. Cent. // Annu. Rept. - 1995. - N p/001. - P52
Перевод заглавия: Кристаллографическое исследование комплексов ингибиторов протеазы вируса иммунодефицита человека с ферментом
Аннотация: Проведен кристаллографический анализ комплексов ингибиторов протеазы (I) вируса иммунодефицита человека с I. Сделано заключение о перспективности применения методов кристаллографии для конструирования потенциальных лекарственных средств для лечения СПИДа. США, National Cancer Inst. Frederick, MD

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА
ПРОТЕАЗА ВИЧ
ИНГИБИТОРЫ
КОМПЛЕКС
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Hosur, M.V.; Baldwin, E.; Liu, B.; Erickson, J.W.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.105

Characterization of crystalline formate dehydrogenase H from Escherichia coli. Stabilization, EPR spectroscopy, and preliminary crystallographic analysis [Text] / Vadim N. Gladyshev [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 14. - P8095-8100 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика кристаллической формиатдегидрогеназы H из Escherichia coli. Стабилизация, ЭПР-спектроскопия и предварительный кристаллографический анализ
Аннотация: Содержащая селеноцистеин формиатдегидрогеназа H (ФДН) в разбавленных р-рах (30 мкг/мл) быстро инактивируется при высоких pH и в присутствии формиата в анаэробных условиях, но при высоких конц-иях ('='3 мг/мл) фермент стабилен. В присутствии формиата ФДН крайне чувствительна к инактивации воздухом во всех условиях. Получены кристаллы восстановленной формиатом ФДН в анаэробных условиях в присутствии (NH[4])[2]SO[4] и ПЭГ 400. Кристалл дает картину дифракции с разрешением 2,6 A. В асимметричной ячейке находится один мономер ФДН. После окисления бензилвиологеном получены подобные же кристаллы окисленной ФДН. Методом ЭПР в кристалле восстановленной (но не окисленной) ФДН обнаружен единственный восстановленный кластер FeS. Сигнал же Mo(V) не обнаружен. По-видимому, при окислении из Mo(IV) и восстановленного FeS образуются Mo(VI) и окисленный кластер FeS. Разработана процедура анаэробной криокристаллографии, позволяющая исследовать белки, чувствительные к кислороду. США, NHLBI, NIH, LB, Bldg. 3, Bethesda, MD 20892-0320. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА H
СОДЕРЖАЩАЯ СЕЛЕНОЦИСТЕИН
ИНАКТИВИРУЮЩАЯСЯ НА ВОЗДУХЕ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Gladyshev, Vadim N.; Boyington, Jeffrey C.; Khangulov, Sergei V.; Grahame, David A.; Stadtman, Thressa C.; Sun, Peter D.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.12-04Б4.144

Characterization of crystalline formate dehydrogenase H from Escherichia coli. Stabilization, EPR spectroscopy, and preliminary crystallographic analysis [Text] / Vadim N. Gladyshev [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 14. - P8095-8100 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика кристаллической формиатдегидрогеназы H из Escherichia coli. Стабилизация, ЭПР-спектроскопия и предварительный кристаллографический анализ
Аннотация: Содержащая селеноцистеин формиатдегидрогеназа H (ФДН) в разбавленных р-рах (30 мкг/мл) быстро инактивируется при высоких pH и в присутствии формиата в анаэробных условиях, но при высоких конц-иях ('='3 мг/мл) фермент стабилен. В присутствии формиата ФДН крайне чувствительна к инактивации воздухом во всех условиях. Получены кристаллы восстановленной формиатом ФДН в анаэробных условиях в присутствии (NH[4])[2]SO[4] и ПЭГ 400. Кристалл дает картину дифракции с разрешением 2,6 A. В асимметричной ячейке находится один мономер ФДН. После окисления бензилвиологеном получены подобные же кристаллы окисленной ФДН. Методом ЭПР в кристалле восстановленной (но не окисленной) ФДН обнаружен единственный восстановленный кластер FeS. Сигнал же Mo(V) не обнаружен. По-видимому, при окислении из Mo(IV) и восстановленного FeS образуются Mo(VI) и окисленный кластер FeS. Разработана процедура анаэробной криокристаллографии, позволяющая исследовать белки, чувствительные к кислороду. США, NHLBI, NIH, LB, Bldg. 3, Bethesda, MD 20892-0320. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА H
СОДЕРЖАЩАЯ СЕЛЕНОЦИСТЕИН
ИНАКТИВИРУЮЩАЯСЯ НА ВОЗДУХЕ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Gladyshev, Vadim N.; Boyington, Jeffrey C.; Khangulov, Sergei V.; Grahame, David A.; Stadtman, Thressa C.; Sun, Peter D.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.45

Characterization of crystalline formate dehydrogenase H from Escherichia coli. Stabilization, EPR spectroscopy, and preliminary crystallographic analysis [Text] / Vadim N. Gladyshev [et al.] // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 14. - P8095-8100 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Характеристика кристаллической формиатдегидрогеназы H из Escherichia coli. Стабилизация, ЭПР-спектроскопия и предварительный кристаллографический анализ
Аннотация: Содержащая селеноцистеин формиатдегидрогеназа H (ФДН) в разбавленных р-рах (30 мкг/мл) быстро инактивируется при высоких pH и в присутствии формиата в анаэробных условиях, но при высоких конц-иях ('='3 мг/мл) фермент стабилен. В присутствии формиата ФДН крайне чувствительна к инактивации воздухом во всех условиях. Получены кристаллы восстановленной формиатом ФДН в анаэробных условиях в присутствии (NH[4])[2]SO[4] и ПЭГ 400. Кристалл дает картину дифракции с разрешением 2,6 A. В асимметричной ячейке находится один мономер ФДН. После окисления бензилвиологеном получены подобные же кристаллы окисленной ФДН. Методом ЭПР в кристалле восстановленной (но не окисленной) ФДН обнаружен единственный восстановленный кластер FeS. Сигнал же Mo(V) не обнаружен. По-видимому, при окислении из Mo(IV) и восстановленного FeS образуются Mo(VI) и окисленный кластер FeS. Разработана процедура анаэробной криокристаллографии, позволяющая исследовать белки, чувствительные к кислороду. США, NHLBI, NIH, LB, Bldg. 3, Bethesda, MD 20892-0320. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА H
СОДЕРЖАЩАЯ СЕЛЕНОЦИСТЕИН
ИНАКТИВИРУЮЩАЯСЯ НА ВОЗДУХЕ
КРИСТАЛЛИЗАЦИЯ
ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gladyshev, Vadim N.; Boyington, Jeffrey C.; Khangulov, Sergei V.; Grahame, David A.; Stadtman, Thressa C.; Sun, Peter D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.03-04Б1.108

Probing the structural basis of the catalytic activity of HIV-1 PR through total chemical protein synthesis [Text] / Maria Miller [et al.] // J. Mol. Struct. Theochem. - 1998. - Vol. 423, N 1-2. - P137-152 . - ISSN 0166-1280
Перевод заглавия: Выяснение структурной основы каталитической активности протеиназы PR ВИЧ-1 путем полного химического синтеза белка
Аннотация: Описаны результаты кристаллографического анализа полученной хим. синтезом протеиназы PR ВИЧ-1 (99 остатков), в к-рой пептидная связь Gly51-Gly заменена на тиоэфирную (NH на S). В кристаллической структуре комплекса PR с ингибитором MVT101 не обнаружено м-лы H[2]O-301. Аналог фермента, в к-ром исключена возможность образования H-связи между NH-группой Ile50 и субстратом, в 2500 раз менее активен, тогда как у димерного аналога с заменой NH-группы между Gly49 и Ile50 на атом O (в одном мономере) активность сохраняется. Предполагается, что для каталитической активности достаточно одной субъединицы протеиназы PR. США, Macromol. Struct. Lab., NCI-Frederick Cancer Res. Fac., POB B, Frederick, MD 21702. Библ. 41

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА PR
АНАЛОГИ
ХИМИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
СТРУКТУРНАЯ ОСНОВА
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
ВИЧ-1

Доп.точки доступа:
Miller, Maria; Baca, Manuel; Rao, J.K.Mohana; Kent, Stephen B.H.

19.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI38) 00.09-04А3.41

Модификация метода и компьютерное направление тезиграфического анализа [Текст] / А. Л. Волчецкий [и др.] // Экол. человека. - 1999. - N 3. - С. 38-42
Аннотация: Авторы описывают собственную методику кристаллографического исследования сыворотки крови, приводят параметры изучения кристаллографической картины. Для повышения достоверности оценки кристаллограммы разработан компьютерный аналитический комплекс. Дана подробная характеристика анализа кристаллографического рисунка сыворотки крови с использованием компьютерно-аналитического комплекса, показаны возможности формирования базы данных и принципы измерения отдельных параметров кристаллограммы на основании собственного программного обеспечения. Россия, Медицинская академия, ЗАО "Кондор-техно", Архангельск. Ил. 9. Библ. 22

ГРНТИ	76.03.59

ВИНИТИ 761.03.59.09.15
Рубрики: МЕТОДЫ
ТЕЗИГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КОМПЬЮТЕРНЫЙ МЕТОД
КРОВЬ
СЫВОРОТКА
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
АППАРАТУРА
КОМПЬЮТЕРНЫЙ КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС
АВТОМАТИЗИРОВАННАЯ ДИАГНОСТИКА

Доп.точки доступа:
Волчецкий, А.Л.; Спасенников, Б.А.; Агафонов, В.М.; Прудкий, П.Б.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 01.02-04М6.4

Auchus, Richard J.
The use computation chemistry in the study of sex steroid biosynthesis [Text] : pap. 8th Conf. Adrenal Cortex, Orford, Quebec, June 13-16, 1998 / Richard J. Auchus // Endocr. Res. - 1998. - Vol. 24, N 3-4. - P541-547 . - ISSN 0743-5800
Перевод заглавия: Применение вычислительной химии для исследования биосинтеза стероидных гормонов
Аннотация: На основании данных кристаллографического анализа первичных матриц цитохромов P450 методами компьютерного анализа и графического моделирования получены структурные модели печеночных стероидогенных ферментов. Модели позволяют прогнозировать биологическую активность белков, участвующих в биосинтезе половых гормонов, и объяснять ее изменения в результате мутаций. На примере человеческого цитохрома P450c17 иллюстрируются возможности полностью автоматизированного моделирования для анализа гипотетических доменов белковых молекул до получения экспериментальных данных об их структуре. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: СТЕРОИДОГЕНЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМЫ P450
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
КОМПЬЮТЕРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ

1-20 21-35

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска