СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИОФАГ Т4<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.07-04Б1.66

Arnold, Gregory E.
An evaluation of implicit and explicit solvent model systems for the molecular dynamics simulation of bacteriophage T4 lysozyme [Text] / Gregory E. Arnold, Rick L. Ornstein // Proteins. - 1994. - Vol. 18, N 1. - P19-33 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Оценка неявных и явных модельных систем растворителя для моделирования молекулярной динамики лизоцима бактериофага Т4
Аннотация: Исследовано применение несколько моделей растворителя в моделировании молекулярной динамики белков на основе программы Discover (Biosym Technologies). На примере лизоцима фага Т4 сделана попытка найти модель растворителя, которая бы давала разумный баланс между теоретической жесткой вычислительной эффективностью и экспериментальной реальностью. Испытаны как явные, так и неявные модели растворителя с использованием как зависящего от расстояния, так и постоянного диэлектрика. Использование линейно зависящего от расстояния диэлектрика с неявным растворителем существенно уменьшает атомные флуктуации в белке и удерживает структуру белка в состоянии, близком к начальной кристаллической структуре. В системе с постоянным диэлектриком и явным растворителем атомные флуктуации много больше, и белок способен занимать больше конформационного пространства. Обнаружено, что для правильного сопряжения растворителя и растворенного вещества необходимо считать, что минимальное несвязывающее отрезающее расстояние составляет 15,0 А. Расстояния короче 15,0А приводит к существенному температурному градиенту между растворителем и растворенным веществом. США, Mol. Sci. Res. Center, Pacific Northwest Lab., Richland, WA 99352. Библ. 42

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ЛИЗОЦИМ
БАКТЕРИОФАГ Т4
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ДИНАМИКА
МОДЕЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ornstein, Rick L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.146

GTPase activity of bacteriophage T4 sheath protein [Text] / I. I. Serysheva [et al.] // J. Mol. Biol. - 1992. - Vol. 223, N 1. - P23-25 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: GTPазная активность белка чехла бактериофага T4
Аннотация: С помощью ЯМР установлено, что при гидролизе GTP в процессе сокращения чехла фага T4 GDP остается связанным с белком чехла (gp18), тогда как ортофосфат освобождается. Установлено, что белок gp18 в сокращенном состоянии имеет GTPазную акт-ть и может гидролизовать экзогенный GTP. Р-ция является кальций-зависимой и имеет высокую субстратную специфичность. Процесс состоит из двух стадий: замещение GDP из белка gp18 на экзогенный GTP и гидролиз GTP. Первая стадия, по-видимому, является лимитирующей скорость и может ускоряться при разрушении взаимодействия нуклеотид-белок. Россия, A. N. Bakh Inst. of Biochem., Acad. of Sci. of the Russia, 33 Leninskii pr., Moscow 117071. Библ. 13

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ГУАНОЗИНТРИФОСФАТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЧЕХОЛ
БАКТЕРИОФАГ Т4
ISOMERIC FORMS
NMR

Доп.точки доступа:
Serysheva, I.I.; Tourkin, A.I.; Bartish, I.V.; Poglazov, B.F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.414

Kreuzer, Helem W. E.
Integration of plasmids into the bacteriophage T4 genome [Text] / Helem W. E. Kreuzer, Kenneth N. Kreuzer // Genetics. - 1994. - Vol. 138, N 4. - P983-992 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Интеграция плазмид в геном бактериофага Т4
Аннотация: Изучена интеграция плазмид в геном фага Т4 по механизму гомологич. рекомбинации. Мутации в фаговых генах uvsX и uvsY полностью блокируют интеграцию плазмиды, имеющей гомологию с геномом Т4, но не содержащей фаговую область инициации репликации (ОИР) ДНК. В этом случае интеграция идет по механизму реакции инвазии нити, как и в реакции in vitro, катализируемой фаговой рекомбиназой UvsX совместно с белками UvsY и gp32. Если же плазмида содержит ОИР Т4, то мутации uvsX и uvsY уменьшают частоту интеграции всего в 5-10 раз. Это позволяет предположить, что имеющая ОИР плазмида интегрируется по 2 механизмам - UvsXY-зависимому и UvsXY-независимому. Содержащая ОИР плазмида интегрируется в геном фага Т4 при заражении клеток recA{-} мутантами uvsX или uvsY, т. е. зависящая от ОИР интеграция происходит в отсутствие фагового и клеточного белков обмена нитей (UvsX и RecA). США, Dept. of Microbiol., Duke Univ. Med. Center, Durham, NC 27710. Библ. 66

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: ПЛАЗМИДЫ
ИНТЕГРАЦИЯ
ГЕНОМ
БАКТЕРИОФАГ Т4

Доп.точки доступа:
Kreuzer, Kenneth N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.47

Hong, Yi-ren.
An expression-packaging-processing vector which selects and maintains 7-kb DNA inserts in the blue T4 phage genome [Text] / Yi-ren Hong, Lindsay W. Black // Gene. - 1993. - Vol. 136, N 1-2. - P193-198 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Вектор для экспрессии, упаковки и процессинга, отбирающий и сохраняющий вставки длиной 7 т. п. н. в геноме "синего" фага Т4
Аннотация: Ранее был разработан допускающий позитивную селекцию вектор для встраивания в геном фага Т4 сегментов чужеродной ДНК, слитых с геном ipIII внутреннего фагового белка IPIII (I). С использованием частичных делеций в гене, кодирующем фаговый лизоцим (II), можно отбирать плазмидные интегранты, у к-рых восстановились ген e и активность II, т. к. они могут образовывать негативные колонии. Показано, что в геном фага Т4, лишенного гена alt, можно включить вставки ДНК длиной более 7,0 т. п. н. Рекомбинантные фаги Т4 не только содержат активный ген под контролем промоторов ipIII, но и благодаря I упаковывают составной рекомбинантный белок в капсиды Т4. Сконструирован "синий" рекомбинантный фаг Т4, продуцирующий активный белок - продукт слияния I и 'бета'-галактозидазы, упаковываемый в вирионы во время фаговой инфекции. США, Dep. Biol. Chem., Univ. Maryland Med. Sch., Baltimore, MD 21201-1503. Библ. 19

ГРНТИ	34.25.05

ВИНИТИ 341.25.05.39
Рубрики: ВЕКТОРЫ
БАКТЕРИОФАГИ
БАКТЕРИОФАГ Т4
СИНИЙ
КОНСТРУИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Black, Lindsay W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.02-04Б1.102

Endonuclease V from bacteriophage T4 interacts with its substrate in the minor groove [Text] / Shigenori Iwai [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 18. - P5581-5588 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Эндонуклеаза V из бактериофага T4 взаимодействует со своим [ДНК]-субстратом по малой бороздке
Аннотация: Исследовали мех-змы связывания экзонуклеазы V (Эн) фага T4 с синтетическими субстратами - двунитевыми олигодезоксинуклеотидами, содержащими тиминовые цис-син-димеры (ТД) и метилфосфонатные связи определенной конфигурации в области ТД. Показано, что ДНК-субстрат с S[p]-конфигурацией метилфосфонатной связи образует комплекс с Эн с 8-кратным увеличением константы диссоциации по сравнению с 12 п. н.-олигонууклеотидом с фосфодиэфирными связями. R[p]-конфигурация метилфосфонатной связи полностью блокирует связывание ДНК с Эн. Гликозильная связь ТД в дуплексе с S[p]-конфигурацией (но не с R[p]-конфигурацией) атакуется Эн. Замена 3'-кислорода на атом серы в 5'-компоненте ТД ведет к снижению сродства ДНК к Эн. Связывание Эн с ДНК защищает ДНК от метилирования диметилсульфатом. Предполагается, что Эн связывается с малой бороздкой ДНК-субстрата. Япония, Fac. Pharm. Sci., Hokkaido Univ., Sapporo 060. Библ. 46

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ЭНДОНУКЛЕАЗА V
БАКТЕРИОФАГ Т4
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ДНК СУБСТРАТ

Доп.точки доступа:
Iwai, Shigenori; Maeda, Mie; Shimada, Yasuaki; Hori, Naoko; Murata, Tetsuya; Morioka, Hiroshi; Ohtsuka, Eiko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 96.10-04Б1.106

Higgins, E. J.
The ATP analogue containing a methylene group in place of the 5' oxygen serves as a substrate for bacteriophage T3 RNA polymerase [Text] / E. J. Higgins, T. J. Miller, P. T. Gilham // Nucleosides and Nucleotides. - 1995. - Vol. 14, N 8. - P1671-1674 . - ISSN 0732-8311
Перевод заглавия: Аналоги ATP, содержащие метиленовую группу вместо 5'-кислорода, служат субстратами для РНК-полимеразы бактериофага T3
Аннотация: При бесклеточной транскрипции в системе с РНК-полимеразой фага T3, содержащей CTP, GTP, UTP и модифицированные аналоги ATP с заменой 5'-кислорода на метиленовые группы, происходит образование РНК-подобных полимеров. При гидролизе этих продуктов транскрипции фосфодиэстеразой змеиного яда, разрушающей РНК до 5'-мононуклеотидов образуются GMP, CMP, UMP и соответствующий аналог AMP. В системе транскрипции с соответствующей ДНК-матрицей продемонстрировано включение аналога ATP в специфическую позицию РНК-молоткообразного рибозима. Модифицированная субстратная нить этой РНК устойчива к расщеплению каталитической нитью этого рибозима. США, Dep. Biol. Sci., Purdue Univ., West lafayette, IN 47907. Библ. 5

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: РНК-ПОЛИМЕРАЗА
БАКТЕРИОФАГ Т4
АТФ
АНАЛОГИ
СУБСТРАТЫ

Доп.точки доступа:
Miller, T.J.; Gilham, P.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.02-04Б1.200

Свойства рекомбинантного белка хвостового чехла бактериофага Т4 и его делеционных фрагментов [Текст] / Т. А. Кузнецова [и др.] // Биохимия. - 1998. - Т. 63, N 6. - С. 833-841 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Сконструирован вектор экспрессии рекомбинантного белка хвостового чехла бактериофага Т4 (пг18) в клетках Escherichia coli под контролем промотора фага Т7. Полноразмерный рекомбинантный пг18 (659 аминокислотных остатков) полимеризуется in vivo в протяженные поличехлы. С целью изучения механизмов фолдинга пг18 сконструировано шесть векторов, экспрессирующих делеционные мутанты белка. Три белка - 1N, 2N и 3N - содержат соотв. 268, 316 и 372 аминокислотных остатков N-концевой области пг18. Три других фрагмента - 1C, 2C и 3C - содержат соотв. 455, 356 и 288 аминокислотных остатков С-концевой области пг18. Фрагменты 1N, 2N 1C, 2C и 3C при экспрессии образуют нерастворимые агрегаты. Однако фрагмент 3N накапливается в цитоплазме клетки в растворимой форме и не формирует полимерные структуры, что позволило разработать для него эффективный метод очистки. Изучено взаимодействие специфических моноклональных антител к рекомбинантному пг18 с полученными фрагментами белка, а также с чехлом фага до и после сокращения. Фрагмент 3N, по-видимому, представляет стабильный домен нативного пг18, формирующего сократимый чехол фага. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, 117071 Москва, Ленинский проспект, 33. Библ. 11

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
СОКРАТИМЫЙ ЧЕХОЛ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК ХВОСТОВОГО ЧЕХЛА
МУТАГЕНЕЗ
ДЕЛЕЦИОННЫЕ ФРАГМЕНТЫ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Кузнецова, Т.А.; Ефимов, А.В.; Айрих, Л.Г.; Киреева, И.Ю.; Марусич, Е.И.; Каппуччинелли, П.; Фиори, П.; Раппелли, П.; Курочкина, Л.П.; Поглазов, Б.Ф.; Месянжинов, В.В.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.11-04Б1.49

Использование метода атомно-силовой микроскопии для исследования морфологии и структурной организации вирусов [Текст] / В. П. Полищук [и др.] // Мiкробiол. ж. - 2000. - Т. 62, N 6. - С. 40-43 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Представлены методические подходы использования атомно-силового микроскопа (АСМ) для изучения объектов вирусной природы - вируса табачной мозаики и фага Т4. Показана возможность применения этого метода для получения высококачественного трехмерного изображения объектов без дополнительной обработки солями тяжелых металлов. На примере фага Т4 было проведено также изучение плотности данного объекта с использованием методики фазового сдвига АСМ. Такие исследования позволят решать вопросы о внутреннем строении вириона и упаковке в нем нуклеиновой кислоты. Украина, Киевский национальный ун-т им. Тараса Шевченко, 01033 Киев, ул. Владимирская, 64. Библ. 13

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.07
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
БАКТЕРИОФАГ Т4
МОРФОЛОГИЯ
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
АТОМНО-СИЛОВАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Полищук, В.П.; Тывончук, Т.П.; Ренгевич, Е.В.; Бекетов, Г.В.; Будзанивская, И.Г.; Бойко, А.Л.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.11-04М1.18

Использование метода атомно-силовой микроскопии для исследования морфологии и структурной организации вирусов [Текст] / В. П. Полищук [и др.] // Мiкробiол. ж. - 2000. - Т. 62, N 6. - С. 40-43 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Представлены методические подходы использования атомно-силового микроскопа (АСМ) для изучения объектов вирусной природы - вируса табачной мозаики и фага Т4. Показана возможность применения этого метода для получения высококачественного трехмерного изображения объектов без дополнительной обработки солями тяжелых металлов. На примере фага Т4 было проведено также изучение плотности данного объекта с использованием методики фазового сдвига АСМ. Такие исследования позволят решать вопросы о внутреннем строении вириона и упаковке в нем нуклеиновой кислоты. Украина, Киевский национальный ун-т им. Тараса Шевченко, 01033 Киев, ул. Владимирская, 64. Библ. 13

ГРНТИ	34.41.05

ВИНИТИ 341.41.05.09.02
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
БАКТЕРИОФАГ Т4
МОРФОЛОГИЯ
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
АТОМНО-СИЛОВАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Полищук, В.П.; Тывончук, Т.П.; Ренгевич, Е.В.; Бекетов, Г.В.; Будзанивская, И.Г.; Бойко, А.Л.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 01.11-04А3.631

Использование метода атомно-силовой микроскопии для исследования морфологии и структурной организации вирусов [Текст] / В. П. Полищук [и др.] // Мiкробiол. ж. - 2000. - Т. 62, N 6. - С. 40-43 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Представлены методические подходы использования атомно-силового микроскопа (АСМ) для изучения объектов вирусной природы - вируса табачной мозаики и фага Т4. Показана возможность применения этого метода для получения высококачественного трехмерного изображения объектов без дополнительной обработки солями тяжелых металлов. На примере фага Т4 было проведено также изучение плотности данного объекта с использованием методики фазового сдвига АСМ. Такие исследования позволят решать вопросы о внутреннем строении вириона и упаковке в нем нуклеиновой кислоты. Украина, Киевский национальный ун-т им. Тараса Шевченко, 01033 Киев, ул. Владимирская, 64. Библ. 13

ГРНТИ	34.57.23

ВИНИТИ 341.57.23.99
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
БАКТЕРИОФАГ Т4
МОРФОЛОГИЯ
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
АТОМНО-СИЛОВАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Полищук, В.П.; Тывончук, Т.П.; Ренгевич, Е.В.; Бекетов, Г.В.; Будзанивская, И.Г.; Бойко, А.Л.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.12-04Я6.13

Использование метода атомно-силовой микроскопии для исследования морфологии и структурной организации вирусов [Текст] / В. П. Полищук [и др.] // Мiкробiол. ж. - 2000. - Т. 62, N 6. - С. 40-43 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Представлены методические подходы использования атомно-силового микроскопа (АСМ) для изучения объектов вирусной природы - вируса табачной мозаики и фага Т4. Показана возможность применения этого метода для получения высококачественного трехмерного изображения объектов без дополнительной обработки солями тяжелых металлов. На примере фага Т4 было проведено также изучение плотности данного объекта с использованием методики фазового сдвига АСМ. Такие исследования позволят решать вопросы о внутреннем строении вириона и упаковке в нем нуклеиновой кислоты. Украина, Киевский национальный ун-т им. Тараса Шевченко, 01033 Киев, ул. Владимирская, 64. Библ. 13

ГРНТИ	34.19.05

ВИНИТИ 341.19.05.99
Рубрики: ВИРУСЫ
ВИРУС ТАБАЧНОЙ МОЗАИКИ
БАКТЕРИОФАГ Т4
МОРФОЛОГИЯ
СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
АТОМНО-СИЛОВАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Полищук, В.П.; Тывончук, Т.П.; Ренгевич, Е.В.; Бекетов, Г.В.; Будзанивская, И.Г.; Бойко, А.Л.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 04.09-04Б1.110

Bacteriophage T4 genome [Text] / Eric S. Miller [et al.] // Microbiol. and Mol. Biol. Rev. - 2003. - Vol. 67, N 1. - P86-156 . - ISSN 1092-2172
Перевод заглавия: Геном бактериофага T4
Аннотация: Исчерпывающий обзор, посвященный геному бактериофага Т4. Рассмотрены следующие аспекты: гены и геном Т4; идентификация генов Т4; промоторы и их функции в транскрипции; трансляция и посттрансляционный контроль; метаболизм ДНК, репликация, рекомбинация и репарация; мобильные эндонуклеазы, перенос генов, выщепление генов, фаговые частицы, инфекция и лизис; системы рестрикции-модификации, предсказанные мембранные белки; эволюционные перспективы: белки и геном Т4. США, Dep. Microbiol., North Carolina St. Univ., Rakeigh, NC 27696-7615. Библ. 279

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
ГЕНОМ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 279

Доп.точки доступа:
Miller, Eric S.; Kutter, Elizabeth; Mosig, Gisela; Arisaka, Fumio; Kunisawa, Takashi; Ruger, Wolfgang

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.07-04Б1.75

Молекулярная энзимология Dam-ДНК-метилтрансферазы фага Т4 [Текст] / В. В. Зиновьев [и др.] // Молекул. биол. - 2004. - Т. 38, N 5. - С. 869-885 . - ISSN 0026-8984
Аннотация: Обзор результатов исследования молекулярных механизмов действия Dam-ДНК-метилтрансферазы бактериофага Т4 (Т4Dam). Фермент катализирует перенос метильной группы от S-аденозил-L-метионина (AdoMet) в N6-положение аденинов палиндромного участка узнавания GATC. Рассмотрены субъединичная структура T4Dam, субстрат-связывающие характеристики и кинетические параметры метилирования широкого набора нативных и модифицированных олигонуклеотидных дуплексов, а также стационарная кинетическая схема реакции, включающая изомеризацию Т4Dam в каталитически активную форму. Обсуждаются обнаруженные механизмы индуцируемой ДНК-субстратом димеризации Т4Dam, "выворачивания" метилируемого основания, переориентации фермента на асимметрично модифицированном участке узнавания, эффекторного действия субстратов реакции и процессивного метилирования длинных ДНК, содержащих более одного специфического сайта. Результаты, полученные для Т4Dam, могут быть полезны для понимания механизмов действия других гомологичных ферментов, в первую очередь представителей многочисленного семейства Dam-ДНК-метилтрансфераз. Россия, Гос. НЦ вирусол. биотехнол. "Вектор" МЗ РФ, Кольцово, Новосибирская обл. Библ. 70

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: DAM-ДНК-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
БАКТЕРИОФАГ Т4
МОЛЕКУЛЯРНЫЙ МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 70

Доп.точки доступа:
Зиновьев, В.В.; Евдокимов, А.А.; Hattman, S.; Малыгин, Э.Г.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.02-04Б1.165

Harris, Lorelei D.
Formation of D Loops by the UvsX protein of T4 bacteriophage [Text] : a comparison of the reaction catalyzed in the presence or absence of gene 32 protein / Lorelei D. Harris, Jack D. Griffith // Biochemistry. - 1988. - Vol. 27, N 18. - P6954-6959
Перевод заглавия: Образование D-петель белком UvsX бактериофага Т4: сравнение реакции, катализируемой в присутствии и в отсутствие белка гена 32
Аннотация: Белок UvsX (I) фага Т4 катализирует образование D-петель между линейной однонитевой ДНК (о-ДНК) и гомологичной сверхскрученной двунитевой ДНК (д-ДНК) в отсутствие белка gp32 (II) фага Т4. В этой реакции требует 1 мономер I на 3 нуклеотида о-ДНК, так что о-ДНК полностью покрывается I. В этих условиях наблюдается высокая скорость гидролиза АТФ и 30% продуктов р-ции связаны паранемически. Механизм реакции состоит в создании не зависящих от гомологии коагрегатов I, д-ДНК и о-ДНК. В присутствии I в количестве 1 мономер на 8 нуклеотидов и II в количестве 1 мономер на 12 нуклеотидов скорость гидролиза АТФ уменьшается, но образование D-петель усиливается. Почти у всех продуктов реакции связывание является плектонемическим, а коагрегированные промежуточные продукты не образуются. Образование коагрегатов при высокой конц-ии I не ингибируется в присутствии II, к-рый лишь обеспечивает образование D-петель при низких конц-иях I, что коагрегаты не образуются. Электронно-микроскопическое изучение соединенных структур показало, что с о-ДНК связываются как I, так и II. Белок SВ E. coli (III), связывающийся с о-ДНК, может лишь частично заменить II. В присутствии III образование D-петель катилизируется при конц-ии I, равной 1 мономеру на 8 нуклеотидов, и происходит без образования коагрегатов, но в продуктах преобладает паранемическое связывание. США, Lineberger Cancer Research Center, Univ. of North Carolina, Chapel Hill, NC 27514. Библ. 24.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
ДНК ОДНОНИТЕВАЯ
РЕКОМБИНАЦИЯ
ДНК ДВУНИТЕВАЯ
ПЕТЛИ*D-
ОБРАЗОВАНИЕ
КАТАЛИЗ
БЕЛОК UVS Х

Доп.точки доступа:
Griffith, Jack D.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.07-04Б1.233

Effect of DNA sequence and structure on nuclease activity of the DexA protein of bacteriophage T4 [Text] / Heribert Gruber [et al.] // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5830-5836 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние последовательности и структуры ДНК на нуклеазную активность белка DexA бактериофага Т4
Аннотация: Продукт гена dexA бактериофага Т4 необходим при заражении штаммов Escherichia coli, несущих мутацию в гене optA. Белок DexA был выделен и очищен из Кл, продуцирующих этот белок в больших кол-вах. Анализировали нуклеазную активность белка DexA на синтетических ди- и олигонуклеотидах с известными последовательностями и вторичной структурой. Обнаружено, что нуклеотидная последовательность и вторичная структура оказывают значительное влияние на нуклеазную активность. США, Univ. Colorado, Campus Box 347, Boulder, Colorado 80309. Библ. 27.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
БЕЛОК DEXA
НУКЛЕАЗА
НУКЛЕОТИДНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ
ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Gruber, Heribert; Kern, Gunther; Gauss, Peter; Gold, Larry

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.09-04Б1.239

Zang, Li-Hsin.
Perturbation of tryptophan residues by point mutations in bacteriophage T4 lysozyme studied by optical detection of triplet-state magnetic resonance spectroscopy [Text] / Li-Hsin Zang, Sanjib Ghosh, August H. Maki // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 5. - P2245-2251 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Пертурбации триптофановых остатков, обусловленные точковыми мутациями в лизоциме бактериофага Т4, изученные с помощью оптического детектирования триплетных состояний ядерным магнитным резонансом
Аннотация: Проведен анализ пертурбаций триплетных состояний остатков триптофана в лизоциме бактериофага Т4, вызванных точковыми мутациями, с помощью низкотемпературной фосфоресценции и оптического детектирования триплетных состояний методом ЯМР. Детально изучено пять ts мутантов Т4, содержащих точковые мутации Gln-105- Ala, Gln-105- Gly, Gln-105- Glu, Ala-146- Thr и Trp-126- Gln. Изменения в фосфоресценции, интенсивности, расщеплении триплетного состояния и частотной зависимости расщепления обнаружены только для Trp-138 у всех мутантов. В случае мутации Q105А пертурбации Trp-138 обусловлены усилением поляризуемости его окружения и потерей водородной связи у азота в индоле. В случае мутации Q105G замена Gln на гидрофильную аминок-ту вызывает незначительные изменения. При мутации Q105Е изменения обусловлены в основном введением заряженного остатка. В случае мутации А146Т пертурбации связаны с локальным конформационным изменением, при к-ром Trp-138 смещается в более гидрофильную зону. С др. стороны, не обнаружено существенных спектроскопических изменений в Trp-126 и Trp-158 у каждого из мутантов. Это свидетельствует, что пертурбации происходят около Trp-138 при возникновении мутаций в остатках 105 и 146. При мутации W126Q, к-рая возникает на расстоянии около 16 А от Trp-138, обнаружены значительные изменения в Trp-138, что свидетельствует о дальнодействии этой мутации на структуру. США, Dept Chem., Univ. California, Davis, California 95616. Библ. 27.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
БЕЛОК ЛИЗОЦИМА
ТОЧЕЧНЫЕ МУТАЦИИ
ТРИПТОФАН
ЯМР
ТРИПЛЕТНЫЕ СОСТОЯНИЯ

Доп.точки доступа:
Ghosh, Sanjib; Maki, August H.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.148

DNA ligase and the pyridine nucleotide cycle in Salmonella typhimurium [Text] / Uhnmee E. Park [et al.] // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 71, N 4. - P2173-2180 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: ДНК-лигаза и цикл пиридиновых нуклеотидов у Salmonella typhimurium
Аннотация: Бактериальные ДНК-лигазы (I) используют в кач-ве источника энергии НАД, расщепляя его до никотинамидмононуклеотида и АМФ. Напротив, все фаговые I (и эукариотные) используют энергию гидролиза АТФ. Исследовали некоторые аспекты функционирования I у штамма S. typhimurium, эндогенная НАД-зависимая I к-рого была инактивирована мутацией и заменена АТФ-зависимой I бактериофага Т4 с помощью соотв. клонированного гена. Такие штаммы по физиол. х-кам были неотличимы от штамма дикого типа, даже в условиях, повышающих потребность в репарации ДНК (после УФ-облучения или обработки ДНК-алкилирующими агентами). Т. обр., АТФ-зависимая I бактериофага Т4 полностью заменяет НАД-зависимую I как при репликации, так и при репарации ДНК S. typhimurium. Эти результаты также свидетельствуют об отсутствии специфических функциональных взаимодействий между НАД-зависимой I и др. ферментами репликации и репарации. Исследовался также вопрос о возможной роли I в обменном цикле пиридиновых нуклеотидов. Оказалось, что репарация ДНК вносит миним. вклад в этот цикл, т. к. у штаммов S. typhimurium с АТФзависимой I скорости обмена НАД были такими, как у штамма дикого типа с НАД-зависимой I. Найдено, однако, что обмен НАД значительно (в 'ЭКВИВ'4 раза) снижается в анаэр. условиях. Предполагается, что внутриклеточный распад НАД происходит гл. обр. в тех процессах, к-рые служат для предохранения Кл против кислородного повреждения. Ил. 5. Табл. 5. Библ. 21. США, D. R. Hillyard, Departments of Pathology and Howard Hughes Medical Inst., Univ. of Utah, Salt Lake City, UT 84112.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ДНК-ЛИГАЗА
АТФ-ЗАВИСИМАЯ ДНКЛИГАЗА
БАКТЕРИОФАГ Т4
РЕПАРАЦИЯ ДНК
SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Park, Uhnmee E.; Olivera, Baldomero M.; Hughes, Kelly T.; Roth, John R.; Hillyard, David R.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.01-04Б1.227

Brown, William Clay.
Benzo[a]pyrene-DNA adducts inhibit translocation by the gene 4 protein of bacteriophage T7 [Text] / William Clay Brown, Louis J. Romano // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 12. - P6748-6754 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Аддукты бенз[а]пирен-ДНК ингибируют транслокацию, осуществляемую белком гена 4 бактериофага Т17
Аннотация: Белок гена 4 бактериофага Т7 - существенный компонент репликации ДНК Т7, действующий как праймаза и геликаза. Этот белок транслоцируется вдоль одноцепочечной ДНК в 5' 3' направлении, используя гидролиз нуклеозид 5'-трифосфатов в качестве источника энергии (предпочтительно dTTP). Обнаружено, что гидролиз dTTP белком гена 4 значительно ингибируется аддуктами бенз[а]пирена на ДНК. Добавление немодифицированной ДНК не восстанавливает активность гидролиза. Это свидетельствует, что белок гена 4 блокируется и секвестрируется на ДНК в области аддукта. Белок гена 4, связанный с модифицированной бенз[п]пиреном ДНК, был выделен и, как показано, содержит только dTTP. На основании полученных данных строится модель транслокации белка гена 4. Обнаружено также постоянное отношение синтеза ДНК к гидролизу dTTP относительно числа аддуктов на матрице. Это свидетельствует, что основное ингибирование синтеза ДНК является прямым следствием блокировки транслокации белка гена 4. США, Dept Chem., Wayne State Univ., Detroit, Michigan 48202. Библ. 34.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
БЕЛОК ГЕНА 4
ДНК ВИРУССПЕЦИФИЧЕСКАЯ
БЕНЗ[А]ПИРЕН
АДДУКТЫ
ТРАНСЛОКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Romano, Louis J.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.02-04Б1.183

Photoimmuntoxin gegen Virusinfektionen [Text] / Akad. Wiss. DDR. Wiss. Informationszenrum Berlin // Biowiss. Int. - 1989. - Vol. 13, N 5. - S23-24
Перевод заглавия: Фотоиммунотоксин против вирусных инфекций
Аннотация: В Ин-те биохимии им. А. Н. Баха АН СССР (Савицкий А. П., Туркин А. И., Туркина Е. В. //Докл. АН СССР .-1989 .-304 ,N5 .-1258-1281) разработан метод подавления вирусной инфекции с помощью фотоиммунотоксина. Последний испытали на моделе бактериофага Т4. Токсическое действие в-ва приводило к разрушению вирусных частиц. Предполагают, что метод может быть использован для борьбы с вирусными инфекциями животных и человека, дезинфекции крови донора, борьбы с фаголизисом промышленных микроорганизмов.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: ВИРУСНЫЕ ИНФЕКЦИИ
АКТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ФОТОИММУНОТОКСИН
ИНГИБИЦИЯ РЕПЛИКАЦИИ
БАКТЕРИОФАГ Т4

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.04-04Б1.299

Раудоникене, А.
Изучение экспрессии генов области гена 31 бактериофага Т4 [Текст] / А. Раудоникене, Р. Нивинскас // Состояние и перспективы развития генет. и селекции в Литве. - Вильнюс, 1989. - С. 9
Перевод заглавия: Изучение экспрессии генов области гена 31 бактериофага T4
Аннотация: Клонировали EcoRI-BgIII-фрагмент ДНК бактериофага Т4 в векторной плазмиде рТ7-5, имеющей промотор фага Т7. Рекомбинантную плазмиду (pRA5-21) вводили в Кл E. coli К38, содержащие плазмиду pGP1-2 с геном РНК-полимеразы фага Т7. Анализом фаговых белков в двуплазмидной системе показали, что с EcoR1-BgIII-фрагмента ДНК индуцируется синтез двух разных полипептидов с мол. массой 'ЭКВИВ'12 000 и 10 000. При действии рестриктазы HpaI на плазмиду pRA5-21 был удален субфрагмент с геном 31 и сконструирована плазмида pRA5-22, с к-рой индуцировался синтез только полипептида с мол. массой 'ЭКВИВ'10 000. При введении в состав векторной плазмиды рТ7-6 HpaI-BgIII-фрагмента фаговой ДНК с геном 31 была получена рекомбинантная плазмида pRA6-1. В случае этой плазмиды в двуплазмидной системе индуцировался синтез только полипептида 12 000. Заключается, что в EcoRI-BgIII-фрагменте ДНК фага Т4 наряду с геном 31 локализовался и другой ген, кодирующий полипептид с мол. массой 'ЭКВИВ'10 000. СССР, Ин-т биохимии АН ЛитССР.

ГРНТИ	34.25.21

ВИНИТИ 341.25.21.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГ Т4
ФРАГМЕНТ ДНК
КЛОНИРОВАНИЕ
БЕЛКИ
ЭКСПРЕССИЯ

Доп.точки доступа:
Нивинскас, Р.

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска