СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОКИСЛОТ<.>)

Общее количество найденных документов : 1197
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.01-04И8.358

Ravindran, V.
Amino acid composition and protein quality of common Sri Lankan feedstuffs for growing pigs [Text] / V. Ravindran // J. Nat. Sci. Counc. Sri Lanka. - 1992. - Vol. 20, N 1. - P99-105 . - ISSN 0300-9254
Перевод заглавия: Состав аминокислот и качество белка в кормах для развивающихся свинок в Шри Ланка
Аннотация: Проведена серия балансовых опытов на развивающихся свинках со средней живой массой 32'+-'4 кг для определения кажущейся переваримости белка и использования чистого белка в 12 отдельных кормах. Наиболее высокий индекс качества белка (ИКБ) был у соевой и рыбной муки, указывающий на высокую степень переваримости белка и использования чистого белка. ИКБ муки из листьев маниоки и куриного помета был одинаков с ИКБ кокосового продукта. Переваримость и использование чистого белка из муки листьев ипил-ипил были очень низкими, что может быть связано с содержанием мимозина и таннина. В статье сообщается о составе аминокислот в кормах. Шри Ланка, Dep. of Animal Science, Univ. of Peradeniya Peradeniya. Библ. 23.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.93.07.43
Рубрики: КОРМА
БЕЛКИ
КАЧЕСТВО
СОСТАВ АМИНОКИСЛОТ
КОРМЛЕНИЕ СВИНЕЙ
ШРИ ЛАНКА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.004

Estimation of arginine metabolism in putrefactive bacteria using liquid chromatography [Text] / Koichi Saito [et al.] // Jap. J. Toxicol. and Environ. Health. - 1994. - Vol. 40, N 2. - P140-146
Перевод заглавия: Исследование метаболизма аргинина у гнилостных бактерий с использованием жидкостной хроматографии
Аннотация: Анализ метаболизма аминокислот у бактерий с применением жидкостной хроматографии модифицирован т. обр., что дериватизация полиаминов и аминокислот - их предшественников происходит прямо в реакционной колонке в ходе первоначального разделения. Оттуда дериваты автоматически подаются в аналитическую колонку, где в режиме ступенчатой элюции и происходит окончательное разделение компонентов. Процесс позволяет одновременно определять до 12 близких по структуре соединений. Новая методика использована для идентификации продуктов распада аминокислот у гнилостной бактерии Photobacterium phosphoreum. Аргинин у этого объекта под действием аргининдекарбоксилазы превращается в агматин, а он при участии агматиназы - в путресцин. Разработаны условия определения ряда продуктов типичных для гнилостных микроорганизмов р-ций, осуществляемых такими ферментами, как аргинин-, орнитин- и лизиндекарбоксилаза, аргининдигидролаза и некоторые др. Япония, Saitama Inst. Public Hlth, 639-1, Kamiokubo, Urawa-shi, Saitama 338. Библ. 14.

ГРНТИ	34.27.05

ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: PHOTOBACTERIUM PHOSPHOREUM (BACT.)
АРГИНИН
МЕТАБОЛИЗМ
ПРОДУКТЫ ПРЕВРАЩЕНИЯ
МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ЖИДКОСТНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

Доп.точки доступа:
Saito, Koichi; Itaya, Tamiko; Horie, Masakazu; Nakazawa, Hiroyuki; Imanari, Toshio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.237

Doyle, Frances A.
The bovine renal epithelial cell line NBL-1 expresses a broad specificity Na{+}-dependent neutral amino acid transport system (System B{0}) similar to that in bovine renal brush border membrane vesicles [Text] / Frances A. Doyle, John D. McGivan // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1992. - Vol. 1104, N 1. - P55-62 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Линия эпителиальных клеток почки крупного рогатого скота экспрессирует Na{+}-зависимую систему транспорта нейтральных аминокислот с широкой специфичностью (система B{0}), аналогичную таковой в мембранных везикулах щеточной каемки почек крупного рогатого скота
Аннотация: В линии клеток почечного эпителия крупного рогатого скота NBL-1 обнаружили систему трансмембранного транспорта аминок-т, характеризующуюся сильной зависимостью от Na{+}. Транспорт аланина этой системой не подавлялся 2-(метиламино)изомасляной к-той, лизином и глутаматом, но подавляется широким кругом других нейтральных аминок-т. Подавление Na{+}-зависимого транспорта аланина глутамином, фенилаланином и лейцином оказывается конкурентным, что указывает на существование единого переносчика. Подчеркивается, что аналогичными св-вами обладает система транспорта нейтральных аминок-т в мембранных везикулах щеточной каемки почек. Библ. 16. Великобритания, Dep. Biochem., Univ. Bristol, Bristol

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ
НАТРИЙ
ЗАВИСИМОСТЬ
ЭПИТЕЛИЙ ПОЧЕК
КУЛЬТУРА КЛЕТОК

Доп.точки доступа:
McGivan, John D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.29

Immunoglobulin folding stability genetically screened in E. coli and construction of a disulfide-free variable domain [Text] / Hans-Joachim Fritz [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P213 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Стабильность укладки молекулы иммуноглобулина, полученная генетическим скринингом в E. coli, и конструирование вариабельного домена, не имеющего дисульфидных связей
Аннотация: В клетках Escherichia coli синтезирован мембраносвязанный слитый белок, состоящий из N-концевой части ToxR Vibrio cholerae и вариантов REI[v] - вариабельного домена легкой цепи каппа. Его иммуноглобулиновая часть расположена в периплазме, а ДНК-связывающий домен ToxR - в цитоплазме клеток. Обнаружено, что димеризация периплазматического домена слитого белка необходима и достаточна для стимуляции транскрипции с промотора ctx. Т. к. стабильность укладки контролирует стационарную конц-ию REI[V], то возможно получить сигнал транскрипции в E. coli при стабильности укладки вариантов REI[V], слитых с ToxR. Сконструирован вариант REI[V] с очень высокой стабильностью укладки. В нем произведены замены аминокислот, к-рые позволили удалить дисульфидную связь из внутреннего домена, не затрагивая конформацию молекулы. Германия, Inst. Mol. Gen. Univ. Gottingen, GrisebachstraSSe 8, D-37077 Gottingen. Библ. 3

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
REI[V]
ВАРИАНТЫ
С ЗАМЕНАМИ АМИНОКИСЛОТ
ВАРИАНТ СО СТАБИЛЬНОЙ УКЛАДКОЙ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
БЕЛКИ ГИБРИДНЫЕ
TEI[V]-TOXR
СИНТЕЗ В E. COLI

Доп.точки доступа:
Fritz, Hans-Joachim; Brundl, Kerstin; Frisch, Christian; Kolmar, Harald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.03-04М2.012

Giordano, Mauro.
Effect of stepwise increments in plasma amino acid (АА) concentration on leucine turnover in humans [Text] : [Pap.] 53rd Annu. Meet. and Sci. Sess., Las Vegas, Nev., June 12- 15, 1993 / Mauro Giordano, Myron L. Shank // Diabetes. - 1993. - Vol. 42, Suppl. N1. - P242 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Влияние последовательного повышения концентрации аминокислот в плазме на обмен лейцина у людей
Аннотация: 5 здоровым испытуемым в различные дни делали инфузии сбалансиров. р-ра аминок-т в течение 180 мин со скоростями 0,005; 0,01; 0,02; 0,04 или 0,06 мл/кг/мин и оценивали метаболизм лейцина (Л). Выявлено коррелирующее с кол-вом введенных аминок-т увеличение в плазме конц-ии Л, повышение окисления Л при одновремен. росте неокислительного удаления Л и отсутствие ингибирования эндогенного потока Л, связанного с деградацией белков. Отмечается, что обнаруженные изменения метаболизма Л в исследов. интервале введенного р-ра аминок-т характеризовались отсутствием достижения плато для регистрируемых показателей.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.15
Рубрики: ПЛАЗМА КРОВИ
ЛЕЙЦИН
МЕТАБОЛИЗМ
ВЛИЯНИЕ АМИНОКИСЛОТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Shank, Myron L.

Патент 2019980 Российская Федерация, МКИ A 23 K 1/00.

Рапопорт, О. Л.
Средство для улучшения качества шкурок пушных зверей [Текст] / О. Л. Рапопорт, В. В. Губский, А. Е. Добротворский ; Мал. внедр. предприятие Гранула. - № 5067368/ /15 ; Заявл. 13.10.1992 ; Опубл. 30.09.1994
Аннотация: Средство включает смесь аминокислот: лизин, метионин, цисцин, триптефан и наполнитель - ацетилцеллюлозу, имплантируемые под кожу животного. Применение имплантата позволяет значительно улучшить качество шкурок.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.93.57.17.57
Рубрики: ШКУРКИ
КАЧЕСТВО
СМЕСЬ АМИНОКИСЛОТ
ПОДКОЖНОЕ ВВЕДЕНИЕ
ПУШНЫЕ ЗВЕРИ

Доп.точки доступа:
Губский, В.В.; Добротворский, А.Е.; Мал. внедр. предприятие Гранула
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.145

Influence of detergeng on the biochemical processes of some fungi under in vitro conditions [Text] / Jelica Stojanovic [et al.] // Acta vet. - 1994. - Vol. 44, N 5-6. - P329-335 . - ISSN 0567-8315
Перевод заглавия: Влияние детергента на биохимические процессы у некоторых грибов в условиях in vitro
Аннотация: Изучали действие детергента (Д) (название не указано) на протеолитическую активность Aspergillus niger и Trichotecium roseum, выращиваемых в жидкой среде. Установлено, что Д, в зависимости от его конц-ии, может оказывать как ингибирующее, так и стимулирующее действие на протеолитическую активность исследуемых грибов. При конц-ии 1% Д также стимулирует у A. niger накопление аминокислот в культуральной жидкости, напр., тирозина от 0,10 до 1,44 г/л, глутаминовой к-ты - от 1,22 до 5,06 г/л и т. д. (идентифицировано 15 аминокислот). У T. roseum Д этот процесс ингибирует. Библ. 16.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: TRICHOTECIUM ROSEUM (FUNGI)
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
НАКОПЛЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
ДЕТЕРГЕНТЫ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Stojanovic, Jelica; Barbic, F.; Velickovic, D.; Vucetic, J.; Porlic, Z.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.04-04М4.205

Aminoacids in a cola preservation solution inhibits proteolysis of rat livers and improves portal flow rate and bile production at reperfusion [Text] : abstr. 16th Congr. Eur. Soc. Parenteral and Enteral Nutr., Birmingham, 30 Aug. - 2 Sept., 1994 / C. Charrueau [et al.] // Clin. Nutr. - 1994. - Vol. 13, Suppl. N1. - P35 . - ISSN 0261-5614
Перевод заглавия: Аминокислоты при хранении в холодных растворах ингибируют протеолиз в печени крыс и улучшают кровоток в воротной вене и продукцию желчи при реперфузии
Аннотация: Крысам натощах давали р-р глюкозы (15 г/л) и затем изолировали печень. Печень хранили при 4'ГРАДУС' С 24 ч в р-ре Cochin с добавлением или без аминокислот. В контр. опытах печень не подвергали хранению. Печень подвергали перфузии и измеряли скорость протеолиза между 35-ю мин и 90-ми мин по высвобождению и обмену пролина. Скорость протеолиза в печени, сохраняющейся в р-ре Cochin, составляла 0,18 меМ/г печень/24 ч, а в этом р-ре с добавленными аминокислотами 0,11 в тех же единицах. Скорость кровотока и выделения желчи в первом случае были ниже, чем во втором и при добавлении аминокислот приближались к величинам контроля. Франция, Univ. R. Descartes, Faculte de Pharmacie, 75006 Paris.

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.15.02
Рубрики: ПЕЧЕНЬ
ПЕРФУЗИЯ
РАСТВОРЫ АМИНОКИСЛОТ
ПРОТЕОЛИЗ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Charrueau, C.; Blonde-Cynober, F.; CoudrayLucas, C.; Poupon, R.; Giboudeau, J.; Chaumeil, J.C.; Cynober, L.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI06) 95.05-04В7.112

Veilleux, Linda.
Maturation des graines de l'Epinette blanche a partir du suivi systematique de 16 acides amines libres [Text] / Linda Veilleux, Stephan Mercier // Note rech. forestiere. - 1994. - N 94-3098. - P1-11 . - ISSN 0834-4833
Перевод заглавия: [Диагностика] созревания семян ели канадской путем систематического исследования состава 16 свободных аминокислот
Аннотация: Исследовались стадии созревания семян ели канадской путем определения всхожести семян и систематического отслеживания содержания в них 16 свободных аминокислот (АК). В период между 18 июля и 12 сентября еженедельно собирались шишки с одних и тех же деревьев одного географического происхождения. Анализ содержания АК осуществлялся с помощью метода жидкостной хроматографии высокого разрешения с обращенной фазой с применением флуоресцентного детектора. Анализ всхожести семян показал, что семена достигали зрелости в течение недели, начиная с 22 августа при средней всхожести 74%. Изучение кривых динамики содержания АК свидетельствует о существовании 5 различных профилей АК, 2 из к-рых могут использоваться в качестве индикаторов физиологической зрелости семян. Аланин, глицин и аспарагин являются наиболее подходящими для прогнозирования зрелости семян ели канадской. Канада, Direction de la recherche forestiere 2700, rue Einstein Sainte-Fly (Quebec) G1Р 3W8. Библ. 27.

ГРНТИ	68.47.15

ВИНИТИ 681.47.15.73.11.07
Рубрики: ЕЛЬ КАНАДСКАЯ
СЕМЕНА
СОЗРЕВАНИЕ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
АНАЛИЗ СОСТАВА АМИНОКИСЛОТ

Доп.точки доступа:
Mercier, Stephan

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.017

Ning, Zhengxiang.
Изучение динамики автолиза Saccharomyces cerevisiae [Text] / Zhengxiang Ning // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 3. - С. 213-219 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Исследован автолиз клеток при 55'ГРАДУС' С и рН 5,5 (ацетатнатриевый буфер). Индукция автолиза занимает около 1,8 ч, после чего идет гидролиз макромолекулярных клеточных компонентов, из к-рых наиболее быстро разрушается гликоген. Половина последнего гидролизуется за 1,5 ч. Медленнее протекает протеолиз, и особенно деградация нуклеиновых к-т, половина к-рых разрушается за 12,4 ч. Процессы гидролиза указанных макромолекул взаимно ускоряют друг друга. Состав выделяющихся при автолизе аминокислот варьирует в зависимости от возраста клеток. В более старой культуре выше содержание незаменимых аминокислот, а конц-ия пролина, аргинина, аланина, цистеина снижается. Библ. 10.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.02
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
АВТОЛИЗ
ДИНАМИКА
СОСТАВ АМИНОКИСЛОТ
СТАРЫЕ КУЛЬТУРЫ

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.060

MacLeod, Robert A.
Is the Na{+}-activated NADH-quinone-acceptor oxidoreductase in marine bacteria and moderate halophiles a primary electrogenic Na{+} pump? [Text] / Robert A. MacLeod // Gen. and Appl. Aspects Halophilic Microorganisms. - New York, London, 1991. - P97-106 . - ISBN 0-306-43816-Х
Перевод заглавия: Является ли активируемая Na{+} НАДН-хинон-оксидоредуктаза морских бактерий и умеренных галофилов первичным электрогенным Na{+}-насосом?
Аннотация: Рассмотрены литературные и собственные экспериментальные данные, касающиеся возможности существования электрогенного Na-насоса, обеспечивающего малую чувствительность умеренных галофилов к протонофорам в щелочной среде. Однако, протонофоры подавляют Na-зависимый транспорт аминокислот в клетки Vibrio costicola Alteromonas haloplanktis и E. coli при рН 8,5, что свидетельствует в пользу существования у этих организмов системы Na/Н-антипорта. Канада, Dep. of Microbiol. MacDonald College McGill Univ., Quebec Canada H9Х 1СО. Библ. 31.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11 + 341.27.23.09
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ
VIBRIO COSTICOLA (BACT.)
ALTEROMONAS HALOPLANKTIS (BACT.)
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К ПРОТОНОФОРАМ
АНТИПОРТ

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.06-04А4.223

In vivo amino acid transport of subacute and chronic cerebral infarction evaluated by 2-18F-phenylalanine PET study [Text] : abstr. Book 41st Annu. Meet., Orlando, Fla, June 5-8, 1994 / E. Shimosckawa [et al.] // G. Nucl. Med. - 1994. - Vol. 35, N 5 Suppl. - P63-64 . - ISSN 0161-5505
Перевод заглавия: Транспорт аминокислот in vivo при подостром и хроническом инфаркте головного мозга, оцениваемый методом ПЭТ с 2-{1}{8}F-фенилаланином
Аннотация: При ПЭТ с L-2-{1}{8}F-фторфенилаланином (I) у б-ных с подострым инфарктом (И) головного мозга обнаружено значительное снижение в зоне И константы k[2], характеризующей транспорт I из мозга в кровь, при незначительном снижении константы обратного процесса - k[1]. Объем накопления I в зоне И (Vd) был значительно выше нормы. При хроническом И k[1] и k[2] были одинаково снижены, а Vd близок к норме. Эти изменения не коррелировали с показателями кровотока, метаболизма глюкозы и потребления О[2] в зоне И. Т. обр., накопления аминок-т в зоне И в подострой стадии не сопровождается соотв. изменениями энергетических процессов. Япония, Dept of Radiol. and Nuclear Med. Res. Inst. for Brain & Blood Vesseis-Akita, Akita.

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.15
Рубрики: ПЭТ
ФТОР-18
ФЕНИЛАЛАНИН
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ИНФАРКТ
ПОДОСТРЫЙ
ХРОНИЧЕСКИЙ
ТРАНСПОРТ АМИНОКИСЛОТ
КИНЕТИКА

Доп.точки доступа:
Shimosckawa, E.; Miura, S.; Murakami, M.; Itoh, H.; Hatazawa, J.; Iida, H.; kanno, I.; Uemura, K.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 95.06-04А4.249

Enzyme activated trapping as a mechanism for developing PET tracers of neurotransmission [Text] : abstr. 10th Int. Symp. Radiopharm. Chem., Kyoto, 1993 / O. T. Dejesus [et al.] // G. Labell. Compaends and Radiopharm. - 1994. - Vol. 35. - P452-453 . - ISSN 0362-4803
Перевод заглавия: Активированная ферментами ловушка как механизм для разработки радиофармпрепаратов для ПЭТ-исследования нейромедиаторной передачи
Аннотация: Для исследования методом ПЭТ активности тирозангидроксилазы (ТГ), превращающей L-р-тирозин в L-ДОФА, декарбоксилазы ароматических L-амино-к-т (ДААК), превращающей L-ДОФА в дофамин, и моноаминоксидазы (МАО), окисляющей дофамин, применяли РФП {1}{8}F-'альфа'-фторметил-D-р-тирозин (I) и 2-{1}{8}F-'бета'-фторметилен-m-тирозин (II). I под влиянием ТГ превращался в {1}{8}F-'альфа'-фторметил-LДОФА, необратимый ингибитор ДААК, что давало возможность замерить активность этой пары ферментов в головном мозгу обезьян. II под влиянием ДААК превращался в {1}{8}F-'бета'-фторметилен-m-тирамин, ингибитор МАО, что может служить для оценки активности этой пары ферментов. США, Dept. med. physics, Unuv. of Wisconsin med. School, Madison, WI 53766. Ил. 2. Библ. 8.

ГРНТИ	34.49.37

ВИНИТИ 341.49.37.15
Рубрики: РАДИОФАРМПРЕПАРАТЫ
ФТОР-18
ФТОРМЕТИЛ-П-ТИРОЗИН
ФТОРМЕТИЛ-М-ТИРОЗИН
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ФЕРМЕНТЫ
ТИРОЗИНГИДРОКСИЛАЗА
ДЕКАРБОКСИЛАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
МОНОАМИНОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Dejesus, O.T.; Murali, D.; Oakes, T.R.; Kitchen, R.; Holden, J.E.; Nickles, R.J.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI10) 95.07-04А2.084

Use of intracellular amino acid analysis as an indicator of the physiological status of natural dinoflagellate populations [Text] / Kevin J. Flynn [et al.] // Mar. Ecol. Progr. Ser. - 1994. - Vol. 103, N 1-2. - P175-186 . - ISSN 0171-8630
Перевод заглавия: Использование анализа внутриклеточного содержания аминокислот для определения физиологического состояния природной популяции динофлагеллят
Аннотация: В зал. Бантри, Ирландия, при помощи анализа состава аминокислот изучен физиологический статус 2 популяции динофлагеллят. Во время апвеллинга в популяции фитопланктона при суммарной низкой численности преобладали виды родов Ceratium, Prorocentrum и Scrippsiella. Через неделю после прекращения апвеллинга и вторжения поверхностных вод из соседнего прибрежного р-на конц-ия хлорофилла возросла в 10 раз и доминирование перешло к Ceratium spp. и Gyrodinium aureolum. Во время 1-го этапа исследований получены доказательства некоторого азотного стресса у поверхности; внутриклеточное отношение глутамин/глутамат (I/II) составляло 0,35, возрастая в период пика аммония. В период максимума хлорофилла отмечен углеродный стресс, при к-ром отношение I/II было высоким (1,2) и уменьшалось при усилении освещенности. Во время 2-го периода отношение I/II было низким (0,1), что свидетельствует о низкой обеспеченности азотом. Однако отношение I/II слабо менялось в период пика аммония, причем более выраженной была р-ция II. Внутриклеточное содержание аминокислот было таким же как в 1-й период, с высоким содержанием богатых азотом аминокислот, таких, как аргинин. Вторая популяция оказалась некоторым образом физиологически поврежденной, что связывают не только с азотным стрессом, но также с последствиями связанных адвективных процессов и воздействием на водоросли интенсивного потока фотонов. Конц-ия растворенных свободных аминокислот (РСАК) во 2-й период была в 4 раза выше, чем 1-ый, но среди аминокислот также преобладали серин и глицин. РСАК очевидно более тесно связаны с присутствием зоопланктона, чем с деятельностью фитопланктона. Ил. 10. Библ. 35. Великобритания, Algal Research Unit, Biological Sciences, University of Wales, Swansea, Singleton Park, Swansea SA2 8РР.

ГРНТИ	34.35.33

ВИНИТИ 341.35.33.37.37.33.21
Рубрики: ФИТОПЛАНКТОН
МОРЯ
ДИНОФЛАГЕЛЛЯТЫ
ВНУТРИКЛЕТОЧНОЕ СОДЕРЖАНИЕ АМИНОКИСЛОТ
ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Flynn, Kevin J.; Jones, Kenneth J.; Raine, Robin; Richard, Jocelyn; Flynn, Krystyna

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.07-04М4.141

The effects of a new glutamine-dipeptide containing amino-acid solution on protein metabolism and humoral growth factors in the postoperative state in man [Text] : abstr. 16th Congr. Eur. Soc. Parenteral and Enteral Nutr., Birmingham, 30 Aug. - 2 Sept., 1994 / M. Wiren [et al.] // Clin. Nutr. - 1994. - Vol. 13, Suppl. N1. - P58 . - ISSN 0261-5614
Перевод заглавия: Воздействия нового аминокислотного раствора, содержащего дипептид глутамина, на обмен белка и гуморальные ростовые факторы у людей в постооперационном состоянии
Аннотация: Глутамин (Глн) способен в значит. степени нормализовать обмен белка в послеоперационном периоде, причем считается, что этот эффект опосредуется уровнями циркулирующего инсулина (Инс). У 27 б-ных, получавших после операции на органах брюшной полости парентеральное питание (ПЕП), изучали влияние введения 20 г/л глицилглутамина (Гли-Глн) на уровни пептидных гормонов и ростовых факторов СК и ряд показателей обмена белка. Добавка дипептида не сопровождалась отрицат. р-циями, отмечалась тенденция к нормализации уровней преальбумина СК и к снижению распада белка; несколько возрастали уровни энтероглюкагона и эпидермального фактора роста. В группе б-ных, получавших дипептид, отмечалась положит. корреляция (r= =+0,91) между уровнем Инс СК и азотистым балансом; в контроле такая корреляция отсутствовала. Т. обр., включение Гли-Глн в ПЕП следует признать безопасным, однако его клинич. преимущества требуют дальнейшего изучения. США, Creighton Univ., Omaha.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.65
Рубрики: ПИТАНИЕ ПАРЕНТЕРАЛЬНОЕ
РАСТВОР АМИНОКИСЛОТ
ГЛУТАМИН
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wiren, M.; Adrian, T.E.; Hammarqvist, F.; Permert, J.; Pettersson, B.; Wernerman, J.; Larsson, J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.07-04М4.146

Interest of an aminoacid solution containing high amount of glutamine precursors in children on total parenteral nutrition [Text] : abstr. 16th Congr. Eur. Soc. Parenteral and Enteral Nutr., Birmingham, 30 Aug. - 2 Sept., 1994 / J. Ph. Girardet [et al.] // Clin. Nutr. - 1994. - Vol. 13, Suppl. N1. - P26-27 . - ISSN 0261-5614
Перевод заглавия: Преимущество раствора аминокислот, содержащего большое количество предшественников глутамина, у детей при полном парентеральном питании
Аннотация: Введение Глн в состав парентер. питания (ПЕП) для тяжелобольных могла бы иметь ряд преимуществ в плане выживаемости б-ных, улучшения у них нутритивного статуса (особенно в тканях кишки) и т. д. Препятствием этому является нестабильность Глн при стерилизации инфузионных р-ров. Изучена возможность обогащения ПЕП вместо Глн смесью аминокислот-предшественников Глн: Глу, Асп, Арг. Группе детей, получавших ПЕП по жизненным показаниям, инфузировали в течение 2-х 7-дн периодов два аминокислотных р-ра с уровнем предшественников Глн 24,4% и 37,8% по общему азоту. Во втором случае у б-ных отмечена лучшая прибавка массы тела, более положит. баланс азота и повышение конц-ии Глн в крови. Заключают, что повышение квоты предшественников Глн в р-рах для ПЕП у тяжелобольных клинически целесообразно. Франция, Armand Trousseau Hospital, F-75012 Paris. Библ. 2.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.65
Рубрики: ПИТАНИЕ ПАРЕНТЕРАЛЬНОЕ
РАСТВОРЫ АМИНОКИСЛОТ
ГЛУТАМИН
ДЕТСКИЙ ВОЗРАСТ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Girardet, J.Ph.; Grand, D'Esnon A.; Morgant, G.; Aymard, P.; Fontaine, J.L.; Mauriac, C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.152

Characterization of aromatic aminotransferases from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus litoralis [Text] / Giuseppina Andreotti [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 2. - P543-549 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика аминотрансфераз ароматических аминокислот из гипертермофильной архебактерии Thermococcus litoralis
Аннотация: Бесклеточные экстракты Thermococcus litoralis содержат два различных типа аминотрансфераз ароматических аминокислот (КФ 2.6.1.57), к-рые разделены и очищены до электрофоретической гомогенности. Установлено, что оба фермента являются гомодимерами с мол. массами субъединиц 47 и 45 кД. Определено, что при использовании в кач-ве акцептора аминогруппы 2-оксоглутарата каждый фермент катализирует пиридоксаль-5'-фосфат-зависимое трансаминирование 3-х ароматических аминокислот, но не активны по отношению к аспарагиновой к-те, аланину, валину или изолейцину. Из значений K[m] и k[cat] для 2-оксоглутарата, фенилаланина, тирозина и триптофана установлено, что оба фермента наиболее эффективны в трансаминировании фенилаланина. Обнаружено, что фермент из субъединиц с мол. массой 47 кД более активен по отношению к тирозину и триптофану, чем другой фермент. Оба фермента не активны при 30'ГРАДУС'С и максимально активны меду 95-100'ГРАДУС'C. Каталитические свойства двух ферментов отличаются от каталитических свойств аминотрансфераз бактерий, к-рые имеют широкую субстратную специфичность, но аналогичны свойствам двух аминотрансфераз ароматических аминокислот, к-рые играют биосинтетическую роль у метаногенных архебактерий. Предполагается, что один или оба фермента играют катаболическую роль в протеолизе у T. litoralis, в к-ром они образуют глутамат и арилпируват. Эти соединения служат субстратами для глутаматдегидрогеназы и индолпируват-ферредоксиноксидоредуктазы в новом пути утилизации ароматических аминокислот. США, Dep. of Biochem., Life Sci. Bldg., Univ. of Georgia, Athens, GA 30602. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АРХЕБАКТЕРИИ ГИПЕРТЕРИОФИЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Andreotti, Giuseppina; Cubellis, Maria Vittoria; Nitti, Gianpaolo; Sannia, Giovanni; Mai, Xuhong; Marino, Gennaro; Adams, Michael W.W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.42

Bouvrette, Pierre.
Isolation, purification, and further characterization of an L-phenylalanine oxidase from Morganella morganii [Text] / Pierre Bouvrette, John H. T. Luong // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 2. - P61-74 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Выделение, очистка и дальнейшая характеристика L-фенилаланиноксидазы из Morganella morganii
Аннотация: Из клеток M. morganii 53187 (Proteus morganii) выделили и очистили оксидазу L-аминок-т. Клетки собирали в конце экспоненциальной фазы роста (7-8 час культивирования), разрушали обработкой лизоцимом и ЭДТА. Для солюбилизации фермента использовали детергент 3-[(3-холамидопропил)диметиламмоний]-1-пропансульфат, который освобождал связанный с мембранами фермент, сохраняя его активность. Фермент очищали гидрофобной, ионообменной и гель-проникающей хр-фиями. В результате фермент был очищен в 19 раз, выход 12%, уд. активность 252,2 ед/мг белка. Избирательность фермента в отношении L-аминок-т зависела от pH. При pH 6,35 фермент очень специфичен к L-лейцину, а при pH 7,4 к L-фенилаланину. Оптимум т-ры фермента 35-43'ГРАДУС'C. Канада, Biotechnol. Res. Inst., Nat. Res. Council Canada, Montreal, Quebec, H4P 2R2. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ОКСИДАЗА АМИНОКИСЛОТ
ФЕНИЛАЛАНИНОКСИДАЗА L
ЛЕЙЦИНОКСИДАЗА L
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
MORGANELLA MORGANII

Доп.точки доступа:
Luong, John H.T.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.68

Lee, Yun-Huey.
Bioconversion of cephalosporin C with D-amino acid oxidase from the yeast Rhodosporidium toruloides [Text] / Yun-Huey Lee, Wen-Shen Chu, Wen-Hwei Hsu // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 5. - P467-472 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Биоконверсия цефалоспорина C с помощью оксидазы D-аминокислот из дрожжей Rhodosporidium toruloides
Аннотация: Rhodosporidium toruloides CCRC 20306, культура дрожжей, продуцирующая оксидазу D-аминокислот, была использована для конверсии цефалоспорина C в 'альфа'-кетоадипилцефалоспорановую к-ту. Показано, что под действием упомянутого фермента может происходить прямая конверсия части цефалоспорина C в глутарил-7-аминоцефалоспорановую к-ту. Отмечено образование неидентифицированных побочных продуктов во время конверсии. Для снижения кол-ва образующихся побочных продуктов используют предобработку клеточного экстракта, предусматривающую пятикратное прогревание последнего, содержащего D-аланин, при 55'ГРАДУС'C в течение 5 мин до конверсии. Показано также, что тепловая обработка клеточного экстракта способствует снижению обнаруженной эстеразной активности, к-рая может являться причиной нежелательных побочных реакций

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
ЦЕФАЛОСПОРИН C
БИОКОНВЕРСИЯ
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ
RHODOSPORIDIUM TORULOIDES
ШТАММ CCRC 20306
ОКСИДАЗА D-АМИНОКИСЛОТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Chu, Wen-Shen; Hsu, Wen-Hwei

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.195

The cloning and characterization of the arom gene of Pneumocystis carinii [Text] / Suneale Banerji [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1993. - Vol. 139, N 12. - P2901-2914 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Клонирование и характеристика гена arom Pneumocystis carinii
Аннотация: Используя в ПЦР смесь праймеров, полученных путем обратной транскрипции с консервативных блоков аминокислот 5-енолпирувилшикимат-3-фосфатсинтаз ряда организмов, был клонирован ген arom Pneumococcus carinii пентофункционального фермента, катализирующего 5 последовательных реакций пути биосинтеза ароматич. аминокислот. Ген содержит 1 ORF из 4788 п. н., включая 45-членный интрон. Продукт гена arom в высокой степени гомологичен всем APOM грибов. Полученные результаты подтверждают предположение о том, что P. carinii относится к классу грибов. Великобритания, Univ. of Oxford Dept. of Paediatrics, Mol. Infectious Diseases Group, Inst. of Mol. Med., John Radcliffe Hospital, Headington, Oxford OX3 9DU

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.09
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН AROM БИОСИНТЕЗА АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ
PNEUMOCYSTIS CARINII (FUNGI)
ВОЗБУДИТЕЛЬ ПНЕВМОНИИ
PATHOGEN

Доп.точки доступа:
Banerji, Suneale; Wakefield, Ann E.; Allen, Andrew G.; Maskell, Duncan J.; Peters, Sarah E.; Hopkin, Julian M.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска