СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФУМАРАТРЕДУКТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 40
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.12-04Т6.1409

Aminothiazines and aminothiazoles, open analogues of levamisole [Text] / R. Caujolle [et al.] // Fundam. and Clin. Pharmacol. - 1989. - Vol. 3, N 4. - P451 . - ISSN 0767-3981
Перевод заглавия: Аминотиазины и аминотиазолы, аналоги левамизола с открытым циклом
Аннотация: Изучали влияние синтезир. аналогов левамизола на фумаратредуктазу (ФР), нематод, фермент энергетич. обмена этих паразитов. Все соединения были слабыми ингибиторами ФР (Il[5][0] '='0,05 мкМ/мг и '='0,15 мкМ/мг). Противоглистная активность синтезир. в-в, в отношении Molinema dessetae и Nippostrongylus brasiliensis не коррелировала с их ингибирующей активностью в отношении ФР. Аминотиазолы были более активными ингибиторами ФР, чем аминотиазины, но проявляли меньшую противоглистную активность. Франция, Lab. de Parasitologie, Fac. de Pharmacie, 3, Rue J. B., Clement, F-92290, Chatenay-Malabry.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.95.59
Рубрики: ПРОТИВОГЛИСТНЫЕ СРЕДСТВА
ЛЕВАМИЗОЛ
АНАЛОГИ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИНГИБИТОРЫ
MOLINEMA DESSETAE
NYPPOSTRONGYLUS BRASILICNSIS

Доп.точки доступа:
Caujolle, R.; Amarouch, H.; Payard, M.; Loiseau, P.R.; Bories, C.; Loiseau, P.M.; Gayral, P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.01-04Т6.564

Aminothiazines et aminothiazoles analogue ouverts du levamisoe: synthese et approche du mode d'action nematicide [Text] / Raymond Caujolle [et al.] // Eur. J. Med. Chem. - 1989. - Vol. 24, N 3. - P287-291 . - ISSN 0223-5234
Перевод заглавия: Аналоги левамизола с открытой целью - аминотиазины и аминотиазолы: синтез и [возможный] механизм нематоцидного действия
Аннотация: Приводят описание синтеза новых производных левамизола - тиазолина (I) и дигидротиазина (II) с замещением во 2 положении на алкильные или ариламино группы. Противогельминтную активность I и II изучали in vitro в сравнении с тетрамизолом (III) в отношении нематод: Rhabditis pseudoelongata - свободноживущая нематода; личинки нематоды Nippostrongylus brasiliensis (N. b.), к-рыми заражали кишечник крыс; личинки филярии Molinema dessetae. Показано что наибольшей специфич. филярицидной активностью обладали производные II с алкильными заместителями, их активность составляла 34-43% от активности III. Против N. b. активностью, равной III (100%) обладало единственное производное (2-нафтил)-амино-2,4Н-5,6-дигидро-1,3-тиазин. Изучали также влияние I и II на энергетический обмен паразитов - степень подавления ферментативной активности фумаратредуктазы (Фр). Среди активных производных только 2-п-хлорфениламино-4,5-дигидротиазол обладал относительно высокой (20% от активности III, при Cl[5][0] с 0,058 и 0,012 мкмоль/мг соответств.) подавляющей активностью в отношении ФР. Отмечают, что п-хлорфенильная группа значительно повышает активность против филярий, N. b. и ФР. Франция, Lab. de Parasitologie, Fac. de Pharmacie, 3, rue Jean-Baptiste-Clement, 92290 Chatenay-Malabry. Библ. 15.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.95.59
Рубрики: ЛЕВАМИЗОЛ
АНАЛОГИ
ДИГИДРОТИАЗИНЫ
ТИАЗОЛИНЫ
СТРУКТУРА
ПРОТИВОГЛИСТНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
НЕМАТОДЫ

Доп.точки доступа:
Caujolle, Raymond; Amarouch, Hamid; Payard, Marc; Loiseau, Philippe R.; Bories, Christian; Loiseau, Philippe M.; Gayral, et Philippe

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 93.03-04И2.177

Banu, M. Jamella
Properties of succinate dehydrogenase and fumarate reductase of Setaria digitata (Nematoda) [Text] / M.Jamella Banu, K. Nellaiappan // Zool. Jahrb. Abt. Zool. und Physiol. Tiere. - 1992. - Vol. 96, N 2. - P241- 254 . - ISSN 0044-5185
Перевод заглавия: Свойства сукцинатдегидрогеназы и фумаратредуктазы филярии Setaria digitata
Аннотация: Взрослых филярий S. digitata выделяли от КРС на бойне, готовили из них гомогенат и исследовали активность сукцинатдегидрогеназы (I) и фумаратредуктазы (II) при разных условиях и с разными субстратами. Установлено, что I и II существуют у филярий в активном состоянии в соотношении 1,75 : 1,0. Максимальная активность I наблюдается при рН 8,0, II - 7,5. II более чувствительна к т-ре, чем I: максимальная активность II отмечалась при 30'ГРАДУС' С, а полная инактивация - при 60'ГРАДУС' С (для I - 40 и 80'ГРАДУС' С соответственно). Приводятся данные по активности I и II при использовании различных субстратов. Показано также, что традиционные лекарственные препараты, использующиеся при лечении филяриозов (диэтилкарбамазин, филярин, экстракты некоторых лекарственных растений), ингибирует активность I и II. Обсуждаются возможные пути поиска новых антифиляриозных лекарств на основе выявленных св-в I и II. Индия, Dept. Zool., Univ. Madras, Guindy Campus, Madras 600 025. Библ. 19.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: SETARIA DIGITATA (NEM.)
СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
СВОЙСТВА
ЛЕЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Nellaiappan, K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 90.12-04И9.383

Biochemical effects of luxabendazole on Trichinella spiralis [Text] / A. Criado-Fornelio [et al.] // Parasitol. Res. - 1990. - Vol. 76, N 6. - P518-520 . - ISSN 0044-3255
Перевод заглавия: Биохимическое действие луксабендазола на Trichinella spiralis
Аннотация: Гомогенат личинок (Л) T. spiralis (T. s.) в деполяризующем микротубулы р-ре подвергали центрифугированию. Очищенный тубулин получали из мозга свиней, определяли активность сукцинатдегидрогеназы (I) и фумаратредуктазы (II) в митохондриальной фракции Л T. s. и содержание свободной глюкозы и гликогена. Л T. s. получали от мышей, к-рых через 35 дн после заражения трижды с интервалом в 24 ч обрабатывали луксабендазолом (ЛБЗ) в дозе 40 мг/кг. Установлено, что действие ЛБЗ in vivo выражалось в уменьшении содержания свободной глюкозы и уровня гликогена в Л T. s. до 46,71% и 35,66% соответственно. Отмечалось также небольшое уменьшение активности II in vitro и подавление связывания [{3}H]колхицина. Константа ингибиции связывания колхицина-тубулина Л T. s. составила 0,9* *107} М. Считают, что действие ЛБЗ на Л T. s. может вызвать нарушения в полимеризации микротубул, в то время как другие нарушения в комплексе I-II и содержаний глюкозы и гликогена можно считать непрямыми биохимическими изменениями, обусловленными повреждением ЛБЗ микротубулярной системы Л T. s. Библ. 21.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: TRICHINELLA SPIRALIS (NEM.)
ЛИЧИНКИ
ГОМОГЕНАТ
СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ГЛЮКОЗА
ГЛИКОГЕН
СОДЕРЖАНИЕ
ЛУКСАБЕНДАЗОЛ

Доп.точки доступа:
Criado-Fornelio, A.; Armas-Serra, C.de; Jimenez-Gonzalez, A.; Casado-Escribano, N.; Rodriguez-Caabeiro, F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.103

Bobik, Thomas A.
An unusual thiol-driven fumarate reducaste in methanobacterium with the production of the heterodisulfide of coenzyme M and N-L(7-mercaptoheptanoyl)threonine-O{3}phosphate [Text] / Thomas A. Bobik, Ralph S. Wolfe // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 31. - P18714-18718 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Необычная, движимая тиолами, фумаратредуктаза у Methanobacterium с образованием гетеросульфида кофермента M и N-(7-меркаптогептаноил)треонинO{3}-фосфата
Аннотация: Из экстрактов Methanobacterium thermoautotrophicum очищена и частично охарактеризована необычная фумаратредуктаза (I). Непосредственными донорами электронов для этой I являются два кофермента - 2-меркаптоэтанолсульфоновая к-та (НS-КоМ) и N-(7-меркаптогептаноил)треонин-О{3}-фосфат (HS-ГТФ). Путем измерения свободных тиолов показано, что I катализирует окисление HS-КоМ и HS-ГТФ. В ходе измерения сукцината и гетеросульфида двух коферментов (КоМ-S-S-ГТФ) установлено, что эти соединения являются продуктами р-ции, катализируемой I. Большое число тиолсодержащих соединений не служили субстратами для I, но I имела высокую уд. активность, если HS-КоМ и HS-ГТФ использовались как доноры электронов. HS-КоМ и HS-ГТФ количественно окислялись в рез-те р-ции, к-рая является необратимой. Добавление фумарата к бесклеточным экстрактам активировало фиксацию СО[2] для образования формилметанофурана. Делается заключение, что эта активация является результатом образования КоМ-S-S-ГТФ при р-ции, катализируемой I. Библ. 27. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Illinois, Urbana, Illinois 61801.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
МЕРКАПТОЭТАНСУЛЬФОНОВАЯ КИСЛОТА* 2-
(7-МЕРКАПТОГЕПТАНОЛ)ТРЕОНИН-О3-ФОСФАТ* N-
КОФЕРМЕНТЫ
АССИМИЛЯЦИЯ УГЛЕКИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Wolfe, Ralph S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 02.06-04И2.55

Christmas, Patrick B.
Separation of NADH-fumarate reductase and succinate dehydrogenase activities in Trypanosoma cruzi [Text] / Patrick B. Christmas, Julio F. Turrens // FEMS Microbiol. Lett. - 2000. - Vol. 183, N 2. - P225-228 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Разделение активностей NADH-фумаратредуктазы и сукцинатдегидрогеназы у Trypanosoma cruzi
Аннотация: Данные, приведенные в последнем обзоре, предполагают, что активность NADH-фумаратредуктазы из трипаносоматид может быть активирована сукцинатдегидрогеназой. Сообщают, что активность этих 2 ферментов можно легко разделить, причем без инактивирования каждого из них. Предполагается, что фумаратредуктаза и сукцинатдегидрогеназа являются различными ферментами. США, Dep. Biomed. Sci., UCOM 6000, Univ. South Alabama, Mobile, AL 36688. Библ. 24

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.07.09.17
Рубрики: TRYPANOSOMA CRUZI (PROT.)
NADH-ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Turrens, Julio F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.170

Cloning and functional characterization of Helicobacter pylori fumarate reductase operon comprising three structural genes coding for subunits C, A and B [Text] / Ge Zhongming [et al.] // Gene. - 1997. - Vol. 204, N 1-2. - P227-234 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и функциональная характеристика оперона фумаратредуктазы Helicobacter pylori, состоящего из трех структурных генов, кодирующих субъединицы C, A и B
Аннотация: Клонированы и секвенированы гены frdA, frdB и frdC субъединиц A, B и C фумаратредуктазы Helicobacter pylori. IA, IB и IC имеют длину 715, 245 и 254 остатков соотв. IA и IB высокогомологичны соответствующим субъединицам I Wolinella succinogenes, др. бактериальным I и субъединицам A и B сукцинатдегидрогеназы. Однако IC высокогомологична только IC W. succinogenes - цитохрому b с 2 гемовыми группами. IA-IC гиперпродуцированы в максиклетках. IA H. pylori изучена с использованием антисыворотки к IA E. coli. Активность IB, измеренная по окислению бензилвиологена в присутствии фумарата, ассоциирована с мембранами. Инактивация frd A приводит к утрате такой активности и к задержке на 10-20 час перехода в середину экспоненциальной фазы. Это позволяет предположить, что направляемый I метаболизм играет активную, но несущественную роль в росте клеток H. pylori. IA и IB образуют каталитич. димер, а IC может служить мембранным якорем I. Канада, Dep. Med. Microbiol. and Immunol., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2H7. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
СИНТЕЗ
ГЕНЫ
ГЕНЫ ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ FRD ABC
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
HELICOBACTER PYLORI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Zhongming, Ge; Jiang, Qin; Kalisiak, M.S.; Taylor, Diane E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.512

Das fumaratreduktase operon aus Wolinella succinogenes [Text] / F. Lauterbach [et al.] // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S56 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Фумаратредуктазный оперон Wolinalla Succinogenes
Аннотация: Тезисы. Фумаратредуктаза (I) W. succirogenes состоит из 3-х субъединиц: Frd A (II), Frd В (III) и цитохрома b (IV). I содержит связанный ФАД и каталитический центр для фумарата. III связывает три Fe/S-центра, а IV несет 2 группы гема b и сайт связывания менахинона и служит мембранным якорем для I. Клонирован и секвенирован оперон I. Установлена след. последовательность генов: промотор - cytb- frd А-frd B. За геном frd В расположен типичный 'ро' - независимый терминатор транскрипции. Анализ аминок-тных последовательностей позволил идентифицировать в II остатк гис[4][3], ковалентно связывающий флавни, и консервативный остаток цис в каталитическом центре. III содержит такой же, как в ферредоксине, кластер остатков цис, к-рые могут служить лигандами Fe/S-центров. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol., D-6000 Frankfurt.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: WOLNELLA SUCCINOGENES (BAC.)
ФЕРМЕНТЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ГЕНЫ
CYTBFRDA FRDB
КЛОНИРОВАНИЕ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ НУКЛЕОТИДОВ
БЕЛКИ
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ АМИНОКИСЛОТ

Доп.точки доступа:
Lauterbach, F.; Kortner, C.; Unden, G.; Kroger, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.240

Deletion and site-directed mutagenesis of the Wolinella succinogenes fumarate reductase operon [Text] / Jorg Simon [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 251, N 1-2. - P418-425 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Делеционный и сайт-направленный мутагенез оперона фумаратредуктазы Wolinella succinogenes
Аннотация: Мутант 'ДЕЛЬТА'frdCAB Wolinella succinogenes, лишенный оперона фумаратредуктазы (I), не растет в присутствии фумарата в кач-ве терминального акцептора электронов и формиата (II) или сульфида в кач-ве доноров электронов. Этот мутант, выращенный с II и нитратом, не имеет активности I и не катализирует перенос электронов от IV к II. Встраивание оперона frdCAB в геном мутанта 'ДЕЛЬТА'frdCAB восстанавливает нормальный рост и активность I. Ген frdC2, расположенный с 3'-стороны от frd CAB, кодирует дигемовый цитохром b, на 41% идентичный FrdC. Мутант frdC2 растет нормально и обладает активностью I. Методом сайт-направленного мутагенеза сконструированы замена каждого из 4 остатков His на Ala, считающихся аскиальными лигандами гема (H44, H93, H143 и H182). Эти мутанты не растут на формиате и II и не имеют активности I и не содержат FrdA и FrdC при выращивании c II и нитратом. Замены H114A и H120A остатков His, не считающихся лигандами гема, не влияют на рост с II. Эти данные показали, что frdCAB является обязательным компонентом фумаратного дыхания с II и сульфидом у W. succinogenes, в к-ром не участвует белок FrdC2. Германия, Inst. Mikrobiol., Joharn Wolfgang Goethe-Univ., D-60439 Frankfurt am Main. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.17.07.03
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ГЕНЫ
ОПЕРОН
ДЕЛЕЦИОННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
СУЛЬФИД
ОКИСЛЕНИЕ
ЦИТОХРОМ B
WOLINELLA SUCCINOGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Simon, Jorg; Gross, Roland; Ringel, Michael; Schmidt, Enrico; Kroger, Achim

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 16.04-04М1.30

Duarte, Margarida.
The mitochondrial complex I of trypanosomatids - an overview of current knowledge [Text] / Margarida Duarte, Ana M. Tomas // J. Bioenerg. and Biomembr. - 2014. - Vol. 46, N 4. - P299-311 . - ISSN 0145-479X
Перевод заглавия: Митохондриальный комплекс I у трипаносомид - обзор современных знаний
Аннотация: Суммированы современные данные о структуре и функциях субъединиц НАДН: убихиноноксидоредуктазы в митохондриальном комплексе I. Фермент способен переформировать биоэнергетические активности и участвовать в метаболизме жирных кислот. Митохондрии трипаносомид также содержат НАДН-дегидрогеназу типа II и НАДН-зависимую фумаратредуктазу в качестве альтернативных участков поступления электронов в дыхательную цепь в обход комплекса I. Обсуждается роль каждого из этих ферментов в поддержании митохондриального редокс баланса у трипаносомид

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.07
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
КОМПЛЕКС I
НАДН-УБИХИНОНОКСИДОРЕДУКТАЗА
БИОЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
НАДН-ДЕГИДРОГЕНАЗА ТИПА II
НАДН-ЗАВИСИМАЯ ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ТРИПАНОСОМИДЫ

Доп.точки доступа:
Tomas, Ana M.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.11-04Б3.55

Enomoto, Keiichiro.
Physiological role of soluble fumarate reductase in redox balancing during anaerobiosis in Saccharomyces crevisiae [Text] / Keiichiro Enomoto, Yukihiko Arikawa, Haruhiro Muratsubaki // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 215, N 1. - P103-108 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Физиологическая роль растворимой фумаратредуктазы в окислительно-восстановительном равновесии при анаэробиозе у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Пекарские дрожжи Saccharomyces cerevisiae обладают двумя изозимами фумаратредуктазы (I и II), кодируемыми генами frds и osm1 соответственно. Одновременное выведение из строя генов frds и osm1 приводит к нарушению роста дрожжей в анаэробных условиях, а дефект гена osm1 вызывает лишь замедление роста. Показали, что рост штамма в анаэробных условиях, недостаточного и по frds, и по osm1, может полностью восстанавливаться при внесении в среду окисленной формы метиленовой сини или феназинметосульфата, способных неферментативным путем окислять НАД-Н в НАД{+}. Если окисленная метиленовая синь добавляется в конц-иях, обеспечивающих ограниченный рост, ее исчерпание приводит к полной остановке роста. У штамма, недостаточного по обоим генам, frds и osm1, накопление сукцината в надосадочной жидкости заметно понижается при анаэробном росте в присутствии метиленовой сини. Заключается, что изозимы фумаратредуктазы необходимы для вторичного окисления внутриклеточного НАД-Н только в условиях анаэробиоза. Япония [H. Muratsubaki], Dep. of Clinical Biochem., Kyorin Univ. School of Health Sci., Hachioji, Tokyo 192-8508 (E-mail: murachan@kyorin-u.ac.jp)

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОЗИМЫ
ОКИСЛЕНИЕ НАД-Н
УСЛОВИЯ АНАЭРОБИОЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Arikawa, Yukihiko; Muratsubaki, Haruhiro

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.54

Enomoto, Keiichiro.
Physiological role of soluble fumarate reductase in redox balancing during anaerobiosis in Saccharomyces crevisiae [Text] / Keiichiro Enomoto, Yukihiko Arikawa, Haruhiro Muratsubaki // FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 215, N 1. - P103-108 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Физиологическая роль растворимой фумаратредуктазы в окислительно-восстановительном равновесии при анаэробиозе у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Пекарские дрожжи Saccharomyces cerevisiae обладают двумя изозимами фумаратредуктазы (I и II), кодируемыми генами frds и osm1 соответственно. Одновременное выведение из строя генов frds и osm1 приводит к нарушению роста дрожжей в анаэробных условиях, а дефект гена osm1 вызывает лишь замедление роста. Показали, что рост штамма в анаэробных условиях, недостаточного и по frds, и по osm1, может полностью восстанавливаться при внесении в среду окисленной формы метиленовой сини или феназинметосульфата, способных неферментативным путем окислять НАД-Н в НАД{+}. Если окисленная метиленовая синь добавляется в конц-иях, обеспечивающих ограниченный рост, ее исчерпание приводит к полной остановке роста. У штамма, недостаточного по обоим генам, frds и osm1, накопление сукцината в надосадочной жидкости заметно понижается при анаэробном росте в присутствии метиленовой сини. Заключается, что изозимы фумаратредуктазы необходимы для вторичного окисления внутриклеточного НАД-Н только в условиях анаэробиоза. Япония [H. Muratsubaki], Dep. of Clinical Biochem., Kyorin Univ. School of Health Sci., Hachioji, Tokyo 192-8508 (E-mail: murachan@kyorin-u.ac.jp)

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ИЗОЗИМЫ
ОКИСЛЕНИЕ НАД-Н
УСЛОВИЯ АНАЭРОБИОЗА
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Arikawa, Yukihiko; Muratsubaki, Haruhiro

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 91.09-04И9.190

Fioravanti, Carmen F.
Mitochondrial hydrogen peroxide formation and the fumarate reductase of Hymenolepis diminuta [Text] / Carmen F. Fioravanti, Jacqueline M. Reisig // J. Parasitol. - 1990. - Vol. 76, N 4. - P457-463 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Формирование перекиси водорода в митохондриях и фураматредуктаза у цестод Hymenolepis diminuta
Аннотация: В митохондриях цестод H. diminuta существуют 2 механизма восстановления кислорода: с участием NADHоксидазы и сукциноксидазы, и в обоих случаях перекись водорода образуется с участием фумаратредуктазы. В любых условиях, включая аэробные, фумаратредуктаза восстанавливает фумарат при посредстве NADH. Полученные рез-ты сравниваются с аналогичными данными по др. гельминтам. Обсуждаются особенности анаэробного энергетического метаболизма у цестод. США, Dept. Biol. Sci., Bowling Green State Univ., Bowling Green, Ohio 43403. Библ. 26.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.09.17
Рубрики: HYMENOLEPIS DIMINUTA (CEST.)
МИТОХОНДРИИ
КИСЛОРОД
ПЕРЕКИСИ
МЕХАНИЗМ ОБРАЗОВАНИЯ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

Доп.точки доступа:
Reisig, Jacqueline M.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 91.11-04И9.144

Fry, M.
Mitochondria of mammalian Plasmodium spp [Text] / M. Fry, J. E. Beesley // Parasitology. - 1991. - Vol. 102, N 1. - P17-26 . - ISSN 0031-1820
Перевод заглавия: Митохондрии Plasmodium spp. млекопитающих
Аннотация: Из зараженных P. falciparum и P. yoelii эритроцитов методом дифференциального центрифугирования получали сначала фракцию паразитов, а затем - митохондриальную фракцию, после чего проводили изучение этих фракций с электронным микроскопом. У P. yoelii на срезах выявляются многочисленные легко узнаваемые двухмембранные контуры митохондрий (Мт) с кристами; у l. falciparum внутри Мт выявляются спиральные мембранные структуры. Выделенные Мт характеризуются вариабельностью размеров, формы, интенсивности окрашивания матрикса и внутренней структуры. Основными субстратами для Мт являются NADH, 'альфа'-глицерофосфат и сукцинат. NADH-зависимое восстановление цитохрома с нечувствительно к ротенону и антимицину А, но чувствительно к фумарату. Фумарат стимулирует окисление NADH, что позволяет предположить наличие NADH - фумаратредуктазного пути. В Мт обоих изученных видов обнаруживаются цитохромы типов a, b и c. Т. обр., для Мт плазмодиев характерна классическая цепь переноса электронов, в к-рой NADH-фумаратредуктаза используется для повторного окисления митохондриальной NADH. Великобритания, Biochem. Sci., Wellcome Res. Lab., Langley Court, Beckenham, Kent BR3 3BS. Библ. 25.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.02
Рубрики: PLASMODIUM (PROT.)
МИТОХОНДРИИ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ
NADA-ФУМАРАТРЕДУКТАЗА

Доп.точки доступа:
Beesley, J.E.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 01.07-04Б4.96

Fumarate metabolism and the microaerophily of Campylobacter species [Text] / Mark A. Smith [et al.] // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1999. - Vol. 31, N 9. - P961-975 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Метаболизм фумарата и микроаэрофильность видов Campylobacter
Аннотация: Все виды Campylobacter обладали активностью фумаразы (Fum) и фумаратредуктазы (Frd). Фумарат окислялся до CO[2] через путь ацетил-KoA-расщепления. Гены, кодирующие белки, участвующие в метаболизме фумарата, были идентифицированы в геноме C. jejuni. Клетки росли лучше в атмосферах с 5 и 10% уровней кислорода. Активность Fum была одинакова в культурах, растущих при различном давлении кислорода, и не изменялась в зависимости от возраста культуры. Активность Frd была выше в культурах, растущих при 5 и 10% O[2], чем при 17% O[2], и снижалась с возрастом культуры. Четыре ингибитора Frd левамизол, морантел, оксантел и тиабендазол проявили бактерицидное действие против видов Campylobacter. Австралия, Sch. Biochem. and Mol. Gen., Univ. New South Wales, Sydney NSW 2052. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: ФУМАРАТ
МЕТАБОЛИЗМ
ФУМАРАЗА
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
ИЗМЕНЕНИЯ
CAMPYLOBACTER

Доп.точки доступа:
Smith, Mark A.; Mendz, George L.; Jorgensen, Margaret A.; Hazell, Stuart L.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.66

Fumarate reductase mutants of Escherichia coli that lack covalently bound flavin [Text] / Michael Blaut [et al.] // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 23. - P13599-13604 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутантные фумаратредуктазы Escherichia coli, лишенные ковалентного связанного флавина
Аннотация: Для выяснения роли ковалентно связанного ФАД в ферментативной активности менахинол-фумаратоксидоредуктазы (I) и переносе электронов при анаэр. росте Кл был использован сайт-специфический мутагенез с целью замещения в субъединице FrdA остатка гис-44 на сер, цис или тир. Полученные мутантные ферментные комплексы нормально ассоциировали с цитоплазматической мембраной, но менее активно восстанавливали фумарат с использованием бензилвиологена, искусственного донора электронов с низким окисл.-восст. потенциалом E[m]=-359 мВ. Еще более низкие активности были измерены с менахинолом - естественным донором электронов с более высоким потенциалом, однако, они коррелировали с более низкими скоростями роста Кл с различными мутантными ферментными комплексами. Эти данные показывают, что для ферментативной активности I роль связи 8'альфа'[N(3)-гистидил] ФАД состоит в том, чтобы поднять окисл.-восст. потенциал свободного ФАД до того уровня, когда может происходить восстановление обоих субстратов - и менахинола, и сукцината. Выделены 3 района в I, к-рые м. б. важны для связывания флавина. Библ. 38. США, Dep. of Microbiol. and the Mol. Biol. Inst. Univ. of CA Los Angeles, CA 90024.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
СУБЪЕДИНИЦЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ФЛАВИН
НЕКОВАЛЕНТНАЯ СВЯЗЬ
ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ АКТИВНОСТИ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
АКЦЕПТОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ
МЕНАХИНОЛ
СУКЦИНАТ
АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ

Доп.точки доступа:
Blaut, Michael; Whittaker, Katherine; Valdovinos, Adriana; Ackrell, Brian A.C.; Gunsalus, Robert P.; Cecchini, Gary

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.151

Fumarate reductase of helicobacter pylori - an immunogenic protein [Text] / S. Birkholz [et al.] // J. Med. Microbiol. - 1994. - Vol. 41, N 1. - P56-62 . - ISSN 0022-2615
Перевод заглавия: Фумаратредуктаза Helicobacter pylori - иммуногенный белок
Аннотация: На опытах с бутанольными экстрактами H. pylori было показано, что белок 80-kD реагировал с 55% Св б-ных, инифицированных указанным микробом. Предполагалось, что указанный белок обладает фумаратредуктазной активностью. Для проверки этого проводилась его очистка с помощью экстракции с Тритоном 100 и последующей ионно-обменной хроматографией. Методом иммуноблоттинга с Св против субъединиц A и B фумаратредуктазы (ФР; 80- и 31-kD) W. succinogenes, было показано, что H. pylori содержит ФР, состоящую из аналогичных субъединиц. Германия, Ruhr-Universitat Bochum, D-44780 Bochum. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.09
Рубрики: HELICOBACTER PYLORI (BACT.)
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ОЧИСТКА
ИММУНОБЛОТИНГ

Доп.точки доступа:
Birkholz, S.; Knipp, U.; Lemma, E.; Kroger, A.; Opferkuch, W.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.10-04Б2.182

Genetic characterization of a single bifunctional enzyme for fumarate reduction and succinate oxidation in Geobacter sulfurreducens and engineering of fumarate reduction in Geobacter metallireducens [Text] / Jessica E. Butler [et al.] // J. Bacteriol. - 2006. - Vol. 188, N 2. - P450-455 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Генетическая характеристика единого бифункционального энзима редукции фумарата и окисления сукцината в Geobacter sulfurreducens и конструирование редукции фумарата в Geobacter metallireducens
Аннотация: Исследовали механизм редукции фумарата в Geobacter sulfurreducens. Геном содержит гены, кодирующие гетеротримерную фумаратредуктазу FrdCAB. Мутации в каталитической части энзима привели к штамму, утратившему фумаратредуктазную активность и не способному расти на фумарате в качестве конечного акцептора электронов. В мутанте также отсутствовала сукцинатдегидрогеназная активность, но штамм мог расти на ацетате в качестве электронного донора и Fe(III) как акцептора электронов, если обеспечивался фумаратом, необходимым для сукцинатдегидрогеназной активности в цикле трикарбоновых кислот. Анализ скорости роста мутанта при этих условиях привел к выводу, что сукцинатдегидрогеназная реакция поглощает энергию. Ортолог оперона frdCAB был представлен в Geobacter metallireducens, который не мог расти на фумарате в качестве конечного акцептора электронов. При экспрессии транспортера дикарбоновых кислот из Geobacter sulfurreducens в Geobacter metallireducens рост на фумарате становился возможным. Эти данные свидетельствуют, что Geobacter sulfurreducens и, возможно, Geobacter metallireducens используют один и тот же энзим для редукции фумарата и окисления сукцината in vivo. США, Dep. of Microbiol., Univ. of Massachusetts, Amherst, Massachusetts. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: МЕТАБОЛИЗМ
ФУМАРАТ
РЕДУКЦИЯ
СУКЦИНАТ
ОКИСЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
СТРУКТУРА
GEOBACTER SULFURREDUCEUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Butler, Jessica E.; Glaven, Richard H.; Esteve-Nunez, Abraham; Nunez, Cinthia; Shelobolina, Evgenya S.; Bond, Daniel R.; Lovley, Derek R.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.04-04Б2.211

Kalman, Lisa V.
Identification of a second gene involved in global regulation of fumarate reductase and other nitrate-controlled genes for anaerobic respiration in Escherichia coli [Text] / Lisa V. Kalman, Robert P. Gunsalus // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 7. - P3810-3815 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация второго гена, участвующего в глобальной регуляции фумаратредуктазы и других генов анаэробного дыхания Escherichia coli, контролируемых нитратом
Аннотация: Фумаратредуктаза контролирует конечный этап анаэробного транспорта электронов у Escherichia coli. В этой реакции фумарат используется как конечный акцептор электронов. Транскрипция фумаратредуктазного оперона frdABC подавлена, когда клетки растут в присутствии кислорода или нитрата и стимулируется фумаратом. Ранее идентифицировали локус frdR, который плейотропно влияет на репрессию нитратом оперона frd. Изучили структуру локуса frdR и показали, что он состоит из двух генов, которые обозначили narX и narL. Ген narL ранее уже был известен, ген narX обнаружен впервые. Клонировали гены narL и narX и показали, что кодируемые ими белки представлены в клетке в различном соотношении. Показали, что ген narX кодирует сенсорный белок, чувствительный к нитрату, а ген narL кодирует белок, связывающий ДНК. Оба вместе белки функционируют как двукомпонентная регуляторная система. Библ. 25. США, Dep. of Microbiol. and the Mol. Biol. Inst., 5304 LS. 405 Hilgard Avenue, Univ. of California, Los Angeles, Los Angeles, CA 90024.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС4100
АНАЭРОБНОЕ ДЫХАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ
ОПЕРОНЫ
ОПЕРОН ФУМАРАТРЕДУКТАЗЫ FRDABCD
ТРАНСКРИПЦИЯ
КОНТРОЛЬ
РЕГУЛЯТОРНЫЕ ГЕНЫ
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН NARX
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ГЕН NARL
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ФУНКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Gunsalus, Robert P.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 90.04-04И9.204

Kalpana, P.
Some properties of succinate dehydrogenase and fumarate reductase of a sheep cestode, Moniezia benedeni [Text] / P. Kalpana, J. Banu, K. Nellajappan // Zool. Jahrb. Abt. Allg. Zool. und Physiol. Tiere. - 1989. - Vol. 93, N 4. - P409-416 . - ISSN 0044-5185
Перевод заглавия: Некоторые свойства сукцинатдегидрогеназы и фумаратредуктазы овечьей цестоды Moniezza benedeni
Аннотация: Показано, что в тканях цестоды M. benedeni сукцинатдегидрогеназа находится в неактивной форме и активируется субстратом сукцинатом. Соотношение V[m][a][x]/К[m] (фумарат): V[m][a][x]/К[m] (сукцинат), равное 29,4, указывает на преимущественное восстановление фумарата и свидетельствует о том, что M. benedeni является преимущественно анаэробом. Оптимум рН окисления сукцината и восстановления фумарата составляет соответствено 7,0 и 8,0. Инактивация фермента наступает при т-ре равной или выше 30'ГРАДУС' С. Сильными активаторами сукцинатдегидрогеназы являются ацетат, сульфат и хлорид натрия, хлориды кальция, железа и кобальта, а ингибиторами - хлорид и сульфат меди. Фумаратредуктаза активируется хлоридом кальция и ингибируется хлоридами цинка, магния, алюминия, кобальта и кадмия. Библ. 27.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.09.17
Рубрики: MONIEZIA BENEDENI (CEST.)
МЕТАБОЛИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ФУМАРАТРЕДУКТАЗА
АКТИВНОСТЬ
СУБСТРАТЫ
ИНГИБИТОРЫ

Доп.точки доступа:
Banu, J.; Nellajappan, K.

1-20 21-40

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска