СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ<.>)

Общее количество найденных документов : 220
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.07-04М4.171

1,25-Dihydroxyvitamin D[3] stimulates the phosphorylation of two acidic membrane proteins of 42,000 and 48,000 Daltons in rat colonocytes: An effect modulated by vitamin D status [Text] / Ramesh K. Wali [et al.] // J. Cell. Physiol. - 1995. - Vol. 162, N 2. - P172-180 . - ISSN 0021-9541
Перевод заглавия: 1,25-диоксивитамин D[3] стимулирует фосфорилирование двух кислых мембранных белков с молекулярным массами 42 000 и 48 000 Дальтон в колоноцитах крыс: эффект модуляции статуса витамина D
Аннотация: Выделили колоноциты (Кц) от крыс с нормальным и дефицитным статусом витамина D[3] (соотв. гр. 1 и 2). В интактных и разрушенных Кц от гр. 1 1,25-диоксивитамин D[3] стимулировал фосфорилирование мембранных белков с мол. массами 42 и 48 кД и изоэлектрич. точкой соотв. 5,79 и 5,97 в основном по остатку треонина. 12-0-тетрадеканоил - форбол-13-ацетат увеличивал скорость фосфорилирования этих белков в разрушенных Кц от гр. 1. Ингибитор протеинкиназы С снижал фосфорилирование мембранных кислых белков, а ингибитор фосфатазы повышал скорость их фосфорилирования. Скорость фосфорилирования мембранных белков с мол. массами 42 и 48 кД в Кц от гр. 2 была выше, чем в Кц от гр. 1 и при действии 1,25-диоксивитамина D[3] не изменялась. США, Univ. of Chicago, Chicago, IL 60637. Библ. 29.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.25.17.17
Рубрики: ВИТАМИНЫ
1,25-ДИОКСИВИТАМИН D[3]
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КОЛОНОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Wali, Ramesh K.; Bissonnette, Marc; Jiang, Kenneth; Niedziela, Sharon M.; Khare, Sharad; Roy, Hemant K.; Sitrin, Michael D.; Brasitus, Thomas A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.063

McColl, Suzzanne M.
A phosphorylated peptide in photosystem 2 of the cyanobacterium, Synechococcus 7942 associated with activation of PS2 [Text] / Suzzanne M. McColl, E.Hilary Evans // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P175
Перевод заглавия: Фотофосфорилированный пептид в составе фотосистемы II цианобактерии Synechococcus 7942, связанный с активацией фотосистемы 2
Аннотация: Изучали действие Ca{2}{+} на ускорение фосфорилирования у Synechococcus, уже известное для эукариот. Прослеживали действие протеинкиназы на тилакоиды, отмытые HEPES, с помощью метода, в к-ром Ca{2}{+} и/или Mg{2}{+} были добавлены в среду в условиях выделения O[2] под действием света. Фосфорилировались белки с молекулярными массами 8, 12, 14, 16, 18, 20, 32, 58 и 100 кД. Внесение Ca{2}{+} или Mg{2}{+} приводило к выпадению из набора белка 16 кД. Внесение Mg{2}{+} вызывало слабое увеличение интенсивности фракции 8 кД. Действие Ca{2}{+} на фосфорилирование указанных белков отмечено впервые. Фосфорилированный пептид 14 кД входит в состав фотосистемы II и не обнаруживается в фикобилисомах. Великобритания, School of Biomolec. Scis., Liverpool J. Moores Univ., Liverpool L3 3AF. Библ. 4.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: SYNECHOCOCCUS (BACT.)
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ВЛИЯНИЕ КАЛЬЦИЯ
ВЛИЯНИЕ МАГНИЯ
ФОТОСИСТЕМА-II

Доп.точки доступа:
Evans, E.Hilary

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 99.12-04Я6.66

Paramio, Jesus M.
A role for phosphorylation in the dynamics of keratin intermediate filaments [Text] / Jesus M. Paramio // Eur. J. Cell Biol. - 1999. - Vol. 78, N 1. - P33-43 . - ISSN 0171-9335
Перевод заглавия: Роль фосфорилирования в динамике кератиновых промежуточных филаментов
Аннотация: Кератины подвергаются высоко динамическим событиям в экспрессирующих их эпителиальных клетках. Изучали возможную роль процессов фосфорилирование-дефосфорилирование в контроле этих динамических событий. Препараты, к-рые влияют на фосфорилирование белков (активаторы или ингибиторы протеинкиназ или протеинфосфатаз) использовались в 2-х различных динамических экспериментальных системах: поведение кератинов после образования клеточных гетерокарионов и сборка вновь синтезированного кератина после трансфекции в предсуществующий кератиновый цитоскелет. Ингибирование протеинкиназы приводило к замедленной динамике поведения кератиновых полипептидов в обеих системах. Ингибирование протеинфосфатазы окадаевой к-той или активация протеинкиназы форболовыми эфирами способствовало значительному повышению кинетики этих процессов. Биохимически показано, что эти изменения поведения могут коррелировать с состоянием фосфорилирования кератиновых полипептидов. Выявлено, что динамические св-ва кератиновых полипептидов могут модулироваться фосфорилированием. Испания, Cell and Mol. Biol. Progr., CIEMAT(IMA), E-28040 Madrid. Библ. 48

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.07
Рубрики: ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ ФИЛАМЕНТЫ
ДИНАМИКА КЕРАТИНА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ПРОТЕИНКИНАЗА
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 90.08-04М7.353

Aberrant casein kinase II in Alzheimer's disease [Text] / Devin S. Iimoto [et al.] // Brain Res. - 1990. - Vol. 507, N 2. - P273-280 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Аберрантная казеинкиназа II при болезни Альцгеймера
Аннотация: Известно, что при болезни Альцгеймера (БА) изменены процессы фосфорилирования белков, к-рые уже идентифицированы: Mr 60 000, Mr 86 000 и микротубулоассоциированный белок тау. Белок Mr 86 000 фосфорилируется с помощью протеинкиназы С, тогда как протеинкиназы, ответственные за другие реакции фосфорилирования, не были известны. Кроме протеинкиназы С при БА изменены другие киназы, например, казеинкиназа II (КК II): при БА активность сперминзависимой КК II редуцирована на 84%, а кол-во КК II, определяемое по иммунореактивности в Western блоттинге, уменьшено на 63%. При БА изменено и распределение КК II: если в нормальном мозгу с антисыв. к КК II реагируют тела нейронов в коре, то у неизмененных нейронов коры при БА иммунореактивность к анти-КК II снижена на 15-30%. Нейрофибриллярные клубки, напротив, очень хорошо окрашиваются анти-КК II, что свидетельствует о вовлечении их в патол. процесс при БА. Авт. на основании собственных данных и данных других исследователей предполагают, что КК II вовлекается в патогенез любого нейродегенеративного процесса. США, Univ. of California, San Diego, School of Med., Dep. of neurosciences, M-024, and The Center for Molecular Genetics, La Jolla, CA 92093. Библ. 28.

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.33.21.21.15
Рубрики: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ
ГОЛОВНОЙ МОЗГ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАЗЕИНКИНАЗА II
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Iimoto, Devin S.; Masliah, Eliezer; De, Teresa Richard; Terry, Robert D.; Saitoh, Tsunao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.08-04М3.107

Aberrant phosphorylation of neurofilaments accompanies transmitter-related changes in rat septal neurons following transection of the fimbria-fornix [Text] / Vassilis E. Koliatsos [et al.] // Brain Res. - 1989. - Vol. 482, N 2. - P205-218 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Отклоняющееся от нормы фосфорилирование нейрофиламентов сопровождает [системы синтеза] нейромедиатора в септальных нейронах мозга крысы после перерезки фимбрии-форникса
Аннотация: В опытах на крысах исследовали природу и временной ход ретроградных изменений нейронов медиального септального ядра (МСЯ) после их аксотомии (АкТ), вызванной перерезкой фимбрии-форникса. С помощью иммуноцитохим. методов выявляли изменения элементов цитоскелета - фосфорилированных и нефосфорилированных белков нейрофиламентов (НФ) и активности ХАТ. В течение 1-й недели после АкТ наблюдали уменьшение размеров перикарионов в МСЯ и снижение иммунореактивности к ХАТ. Набухшие холинергич. волокна неправильной формы появлялись на 2-й день после АкТ в каудальном септуме и затем распространялись рострально. В отдельных перикарионах наблюдали аномальную аккумуляцию фосфорилированных НФ (фНФ). На 7-10-й день многие нейроны не окрашивались на ХАТ, а фНФ отмечались в большом числе перикарионов. В препаратах, окрашенных по Нисслю, в этот период наблюдали выпадение нейронов. Уменьшение числа холинергич. нейронов продолжалось в течение 6-8 нед. Накопление фНФ происходило до 6 нед после АкТ, а затем они исчезали. При использовании двойной иммунохим. метки показано, что на 3-й день после АкТ нейроны МСЯ обладают иммунореактивностью как к ХАТ, так и к фНФ, в то время как на 7-й и 14-й день клетки, содержащие фНФ, не окрашиваются на ХАТ. Предложенная модель м. б. использована для исследования патогенеза нейродегенеративных заболеваний ЦНС, включая болезнь Альцгеймера. США, Neuropathol. Lab., The Johns Hopkins Univ. School of Med. Baltimore, MD 21205-2182. Библ. 56.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ
АКСОТОМИЯ
ХОЛИНАЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
ЦИТОСКЕЛЕТ
НЕЙРОФИЛАМЕНТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
СЕПТУМ
АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ

Доп.точки доступа:
Koliatsos, Vassilis E.; Applegate, Michael D.; Kitt, Cheryl A.; Walker, Lary C.; DeLong, Mahlon R.; Price, Donald L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.05-04М3.94

Ashton, A. C.
Action of botulinum neurotoxin A on protein phosphorylation in relation to blockade of transmitter release [Text] / A. C. Ashton, K. Edwards, J. O. Dolly // Biochem. Soc. Trans. - 1988. - Vol. 16, N 5. - P885-886 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Действие ботулинового нейротоксина А на фосфорилирование белков в связи с блокадой высвобождения медиаторов
Аннотация: Изучали молекулярный мех-м блокирования Ca{2}+-зависимого высвобождения нейромедиаторов ботулиновым нейротоксином А (БНТ А) за счет изменения процессов фосфорилирования/дефосфорилирования. Синаптич. пузырьки инкубировали при 37'ГРАДУС' с [{3}{2}P]-АТФ в присутствии и в отсутствие 200 нМ БНТ А, а также Са{2}+ и кальмодулина. Кроме того, исследовали фосфорилирование эндогенными киназами везикулярных белков в преинкубир. с БНТ А интактных синаптосомах. Не обнаружили изменений фосфорилирования/дефосфорилирования синаптич. белков под влиянием БНТ А. Библ. 12.

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.25.11
Рубрики: СИНАПТОСОМЫ
СИНАПТИЧЕСКИЕ ПУЗЫРЬКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
БОТУЛИНОВЫЙ ТОКСИН ТИПА А
НЕЙРОТОКСИНЫ

Доп.точки доступа:
Edwards, K.; Dolly, J.O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.183

Torres, A. P.R.
Activation of yeast trehalase by heat shock [Text] / A. P.R. Torres, S. Eymard, A. D. Panek // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1991. - Vol. 24, N 10. - P977-984
Перевод заглавия: Активация дрожжевой трегалазы тепловым шоком
Аннотация: Тепловой шок (52'ГРАДУС' С, 2 мин) вызывает активацию трегалазы (КФ 3.2.1.28) в клетках всех исследованных штаммов пекарских дрожжей Saccharomyces cerevisiae, включая мутантные штаммы, утратившие катаболитную репрессию глюкозой. У немутировавших штаммов активация наблюдалась лишь после устранения катаболитной репрессии, т. е. в клетках на тех стадиях роста, на к-рых глюкоза из среды была полностью потреблена. Следовательно, вопреки известному мнению, активации трегалазы в ответ на тепловой шок способствуют низкие, а не высокие, как в клетках при катаболитной репрессии, конц-ии цАМФ. Действительно, клетки мутантных штаммов, во всех условиях содержащие низкие конц-ии цАМФ, способны сильно активировать фермент в ответ на тепловой шок даже в условиях катаболитной репрессии глюкозой. Мутантные штаммы дрожжей, утратившие структурный ген гексокиназы РII (КФ 2.7.1.1), но сохранившие гены гексокиназы PI и глюкокиназы (КФ 2.7.1.2), штамм, обладающий лишь геном глюкокиназы, и штамм, утративший способность синтезировать низкомолекулярный белок теплового шока hsp26, характеризовались обычной способностью активировать трегалазу в ответ на тепловой шок. Следовательно, фосфорилирующая белки активность гексокиназы PII, а также белок hsp26 не играют роли в такой активации трегалазы. Лишь у мутантных штаммов, утративших ген, кодирующий синтез полиубихитина, способность к активации трегалазы в ответ на тепловой шок была значительно снижена. Предполагается, что активация трегалазы в ответ на тепловой шок вызвана либо действительно фосфорилированием фермента, катализируемым цАМФ-независимой протеинкиназой (КФ 2.7.1.37) или же связыванием с полиубихитином и инактивацией при этом специфич. протеазы дрожжей, деградирующей трегалазу. Библ. 21. (Panek A. D.) Бразилия, Dep. Biochem., Inst. Chem., UFRI-CT, Bloco A, Lab. 547, 21941 Rio de Janeiro, RJ.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ТЕПЛОВОЙ ШОК
ТРЕГАЛАЗА
АКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
ЦАМФ

Доп.точки доступа:
Eymard, S.; Panek, A.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.04-04М2.72

ADP receptor-dependent phosphorylations in rat platelets: Effect of Clopidogrel treatment [Text] : abstr. 29th Annu. Meet. Eur. Soc. Clin. Invest. and Med. Res. Soc. Gr. Brit., Cambridge, 2-5 Apr., 1995 / Pierre Savi [et al.] // Eur. J. Clin. Invest. - 1995. - Vol. 25, Suppl. n 2. - P43 . - ISSN 0014-2972
Перевод заглавия: Зависимое от АДФ фосфорилирование в тромбоцитах крыс. Влияние введения клопидогрела
Аннотация: 2-метилтио-АДФ (агонист рецепторов АДФ) вызывал агрегацию тромбоцитов (Т) и фосфорилирование белков (Ф Б) Т. Избирательный антагонист низкоаффинных рецепторов АДФ клопидогрел по различному влиял на Ф разных Б Т. Определены Б Т, к-рые специфически фосфорилируются при изменении формы и агрегации Т. Франция, Haematol. Res. Dept., Toulouse

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
АДФ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Savi, Pierre; Artcanuthurry, Valerie; Bornia, Josette; Grelac, Fraccoise; Maclouf, Jacques; Levy-Toledano, Sytviane; Herbert, Jean-Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 00.10-04М2.466

Alteration in LLC-PK[1] protein phosphorylation mechanisms during ATP depletion assessed by LDH [Text] : abstr. Acute Renal Failure Satell. Symp.: Int. Soc. Nephrol. Chilean Soc. Nephrol., Santiago, May 7-8, 1999 / E. A.P. Goncalves [et al.] // Renal Failure. - 1999. - Vol. 21, N 5. - P558 . - ISSN 0886-022X
Перевод заглавия: Изменение механизмов фосфорилирования белков в [клетках] LLC-PK[1] во время истощения АТФ, оцениваемое по лактатдегидрогеназе (ЛДГ)
Аннотация: Клетки проксимальных канальцев LLC-PK[1] истощали по АТФ с помощью антимицина А и клеточное повреждение оценивали по выделению ЛДГ. Показано, что механизм фосфорилирования белков включается в процесс клеточного повреждения, вызываемого истощением АТФ

ГРНТИ	34.39.35

ВИНИТИ 341.39.35.02
Рубрики: ПОЧКИ
КЛЕТКИ LLC-PK[1]
ИСТОЩЕНИЕ АТФ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Goncalves, E.A.P.; Okano, I.R.; Durao, M.S.; Camargo, S.M.R.; Razvickas, C.V.; Santos, O.F.P.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.12-04Я6.151

Alteration of interendothelial adherens junctions following tumor cell-endothelial cell interaction in vitro [Text] / Jean-Marc Lewalle [et al.] // Exp. Cell Res. - 1997. - Vol. 237, N 2. - P347-356 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Изменения интерэндотелиальных адгезивных контактов (adherens junctions) в результате взаимодействия раковых и эндотелиальных клеток in vitro
Аннотация: Культивировали клетки (Кл) эндотелия человека из пупочной вены. Морфологически и иммунохимически исследовали целостность эндотелиального слоя Кл в ионфлуэнтной культуре. С этой целью использовали антитела против компонентов адгезивных контактов VE-кадгерина (I), 'альфа'- и 'бета'-катенинов, методами блок-анализа и иммунопреципитации определяли I, винкулин и комплексы I-катенины. Показано, что при совместном культивировании нормальных Кл с Кл MCF-7 аденокарциномы молочной железы человека происходит быстрая диссоциация слоя нормальных Кл в месте их контакта с раковыми Кл. Нормальные Кл молочной железы человека такого действия не оказывают. Раковые Кл, разрушая непрерывность эндотелиального слоя, в то же время, не изменяют экспрессии I, винкулина и комплексов I-катенины, однако они воздействуют на степень фосфорилирования этих белков. Бельгия, Lab. Cell. Biol., Tower of Pathol., B23. CHU, Sart-Tilman, B-4000 Liege. Fax: 32/4/3662936. E-mail: JM.Lewalle

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.13
Рубрики: КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
КЛЕТКИ MCF-7
СОВМЕСТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
АДГЕЗИВНЫЕ КОНТАКТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Lewalle, Jean-Marc; Bajou, Khalid; Desreux, Joelle; Mareel, Marc; Dejana, Elisabetta; Noel, Agnes; Foidart, Jean-Michel

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.092

Tanaka, Teruo.
Altered phosphorylation of Bacillus subtilis DegU caused by single amino acid changes in DegS [Text] / Teruo Tanaka, Mutsumi Katwata, Kuniaki Mukai // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 17. - P5507-5515 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Измененное фосфорилирование белка DegU Bacillus subtilis, вызванное одиночной аминокислотной заменой в DegS
Аннотация: Исследованы продукты генов degS и degU, отвечающих за контроль образования белков, осуществляющих деградацию др. белков, в т. ч. внеклеточных протеаз. Исследованы мутации degS42, вызывающие снижение образования экзопротеаз, degS100 (Hy) и degS200 (Hy), вызывающие сверхпродукцию ферментов. Первая мутация ведет к образованию DegS, дефицитного по автофосфорилированию и последующему транспорту фосфата к DegU. Вторая и третья мутации приводят к сверхпродукции DegS, менее активных, чем белок дикого типа, в отношении автофосфорилирования и фосфорилирования DegU. Однако, фосфаты DegU, образуемые мутантными белками DegS, более стабильны по сравнению с образуемыми DegS дикого типа. Рез-ты свидетельствуют о тесной взаимосвязи образования экзопротеаз и о том, что более длительная задержка фосфорильного остатка на DegU активирует гены внеклеточных протеаз. Скорость дефосфорилирования фосфатов DegU возрастает при увеличении количества DegS. Рез-ты подтверждают то, что DegS участвует в дефосфорилировании фосфата DegU. Библ. 37. Япония, Mitsubishi Kasei Inst. of Life Sci., 11 Minamiooya, Machida-shi, Tokyo 194.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
БЕЛКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
БЕЛОК DEGU
ИЗМЕНЕННОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
DEGS
ОДИНОЧНАЯ АМИНОКИСЛОТНАЯ ЗАМЕНА

Доп.точки доступа:
Katwata, Mutsumi; Mukai, Kuniaki

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.03-04Я6.217

Analysis of the primary signals required for activation of the mitogenic pathway in murine thymocytes from protein phosphorylation patterns [Text] / Robin Hesketh [et al.] // J. Immunol. - 1990. - Vol. 145, N 8. - P2571-2580 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Изучение первичных сигналов, необходимых для активации митогенного пути в тимоцитах мыши, на основании характера фосфорилирования белков
Аннотация: Цель работы - создание прямого теста для подтверждения гипотезы двухсигнальной активации тимоцитов. Определяли, могут ли разные митогены активировать различные классы протеинкиназ. Полученные данные сводятся к тому, что митогены, к-рые вызывают расщепление фосфатидилинозит-4,5-дифосфата (напр., анти-TCR- и анти-Thy-1-АТ и КонА), нуждаются в выработке дополнит. независимого первичного митогенного сигнала, способного стимулировать синтез ДНК. Предполагается, что этим сигналом м. б. активация тирозинкиназ посредством рецепторов Т-Кл. Авт. Развивают рабочую гипотезу об эффективных комбинациях первичных митогенных сигналов, вызывающих синтез ДНК. Великобритания, Dep. of Biochem. Univ. of Cambridge, Cambridge CB2 1QW. Библ. 77.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.11.03.07
Рубрики: МИТОГЕНЕЗ
ДВУХСИГНАЛЬНАЯ АКТИВАЦИЯ ТИМОЦИТОВ
АКТИВАЦИЯ ПРОТЕИНКИНАЗ
РАСЩЕПЛЕНИЕ ФОСФАТИДИЛИНОЗИТ-4,5-ДИФОСФАТА
ПЕРВИЧНЫЙ СИГНАЛ
СТИМУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА ДНК
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
МЫШИ BALB/С

Доп.точки доступа:
Hesketh, Robin; Moore, Terry A.; Pennington, Stephen R.; Smith, Gerry A.; Metcalfe, James C.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 03.03-04М2.423

Angiotensin AT[1] receptor stimulates heat shock protein 27 phosphorylation in vitro and in vivo [Text] / Matthias Meier [et al.] // Hypertension. - 2001. - Vol. 38, N 6. - P1260-1265 . - ISSN 0194-911X
Перевод заглавия: Стимуляция рецепторами ангиотензина типа АТ[1] фосфорилирования белка теплового шока 27 in vitro и in vivo
Аннотация: Стимуляция культивируемых миоцитов аортальной стенки крыс ангиотензином II сопровождалась накоплением в инкубационной среде фосфорилированных форм белка теплового шока 27 (в белке фосфорилированными оказывались при этом лишь остатки серина). Последующая обработка клеток щел. фосфатазой сопровождалась накоплением в среде, напротив, нефосфорилированных форм данного белка. Их фосфорилирование оказывалось подавленным в присутствии антагониста рецепторов ангиотензина типа АТ[1]. Подавление активности протеинкиназы С сопровождалось торможением вызываемого эфиром форбола фосфорилирования белка теплового шока 27, но никак не сказывалось на вызываемом ангиотензином II его фосфорилировании. США, Jostlin Diabetes Center, Boston. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.15.02
Рубрики: КРОВЕНОСНЫЕ СОСУДЫ
РЕЦЕПТОРЫ АНГИОТЕНЗИНА
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Meier, Matthias; King, George L.; Clermont, Allen; Perez, Alexandra; Hayashi, Michio; Feener, Edward P.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 90.03-04К1.317

Heffetz, Daphna.
Antibodies directed against phosphothreonine residues as potent tools for studying protein phosphorylation [Text] / Daphna Heffetz, Mati Fridkin, Yehiel Zick // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 182, N 2. - P343-348 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Антитела, направленные против фосфотреониновых остатков, в качестве эффективного инструмента для изучения фосфорилирования белков
Аннотация: Кроликов иммунизировали фосфотреонином (Ф-Тре), конъюгированным с гемоцианином улитки или с БСА. Получ. антисыворотки содержали высокие титры антител, реагирующих с Ф-Тре в твердофазном РИА. Эта реактивность подавлялась Ф-Тре в конц-ии 40 мкМ; ингибирующая активность фосфосерина (Ф-Сер) была в 200 раз ниже, а фосфотиронин (Ф-Тир) не влиял на связывание получ. антител с Ф-Тре. Получ. антитела распознавали Ф-Тре-содержащие белки в иммуноблотинге. Этим методом продемонстрировано усиленное фосфорилирование рецептора эпидермального ростового фактора (ЭРФ) при обработке (ЭРФ) интактных немеченых клеток А431. Антитела к Ф-Тре связывались с белками, присутствующими в экстрактах клеток крысиной гепатомы Fao. Это связывание полностью подавлялось Ф-Тре в конц-ии 10 мкМ, тогда как в 10 раз больше конц-ии Ф-Сер, Ф-Тир, треонина или серина не оказывали подобного эффекта. Заключено, что антитела к Ф-Тре могут служить ценным инструментом для изучения изменений фосфорилирования треонина в специф. белках; такие изменения происходят в физиол. условиях в ответ на разл. внеклет. стимулы. Библ. 23. Dept. Chem. Immunology, WIS, Rehovot, IL.

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
ФОСФОТРЕОНИНОВЫЕ ОСТАТКИ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Fridkin, Mati; Zick, Yehiel

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.11-04Я6.164

AP-1 activity during normal human keratinocyte differentiation: Evidence for a cytosolic modulator of AP-1/DNA binding [Text] / Paola Briata [et al.] // Exp. Cell Res. - 1993. - Vol. 204, N 1. - P136-146 . - ISSN 0014-4827
Перевод заглавия: Активность [активаторного белка] AP-1 в процессе нормальной дифференцировки кератиноцитов: доказательство цитозольной модуляции связывания AP-1/ДНК
Аннотация: Изучали активность связывания AP-1/ДНК в нормальных кератиноцитах (Кц) человека на разных стадиях их дифференцировки на модели реконструированного в культуре эпидермиса. Показали, что хотя в культивируемых Кц, независимо от уровня их дифференцировки, и обнаруживаются сходные уровни белков c-Jun и c-Fos, активность связывания AP-1 с TRE ([12-0-тетрадеканоилфорбол-13-ацетат-отвечающий энхансерный элемент) была в 5 - 10 раз выше в культурах, обогащенных недифференцированными Кл. Это предполагает существование модулятора связывания AP-1-TRE, активность к-рого меняется в зависимости от стадии дифференцировки Кл. Второй задачей данного исследования являлось выявление и описание этого предполагаемого модулятора активности AP-1. Рез-ты проведенных исследований предполагают, что цитозольная фракция дифференцированных Кл обладает белковой активностью, ингибирующей связывание AP-1 с TRE и что эта активность ассоциирована с ядерными экстрактами Кл млекопитающих и дрозофилы. Функция этого предполагаемого AP-1-ингибитора чувствительна к белковому фосфорилированию. Италия, Lab. Biol. Cellulare, Ist. Naz. Ricerca sul Cancro (I. S. T.), Viale Benedetto XV, 10 16132 Genoa. Библ. 52.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: ДИФФЕРЕНЦИРОВКА
АКТИВАТОРНЫЙ БЕЛОК AP-1
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
МОДЕЛИ
РЕКОНСТРУИРОВАННЫЙ ЭПИДЕРМИС
КЕРАТИНОЦИТЫ
КУЛЬТУРА КЛЕТОК
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Briata, Paola; D'Anna, Fiorella; Franzi, Adriano T.; Gherzi, Roberto

16.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 05.06-04Н1.192

Ascorbate potentiates the cytotoxicity of menadione leading to an oxidative stress that kills cancer cells by a non-apoptotic caspase-3 independent form of cell death [Text] / Julien Verrax [et al.] // Apoptosis. - 2004. - Vol. 9, N 2. - P223-233 . - ISSN 1360-8185
Перевод заглавия: Аскорбат потенциирует цитотоксичность менадиона, вызывающего окислительный стресс, который убивает раковые клетки. Независимость каспазы-3
Аннотация: Клетки гепатокарциномы инкубировали в присутствии аскорбата и менадиона либо при их сочетании. Гибель клеток наблюдали только при их одновременном добавлении и она была обусловлена выделением H[2]O[2]. Распады ДНК при гибели клеток не соответствовали образованию олигомеров ДНК (фрагментации ДНК). Процессинг прокаспазы-3, активность каспазы-3 и расщеплении поли(АДФ-рибоза) полимеразы не обнаружили. Клеточная смерть в этом случае была вызвана фосфорилированием белков, так как она предотвращалась преинкубацией клеток с ингибитором тирозинфосфатазы- ортованадатом Na

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.19
Рубрики: СМЕРТЬ КЛЕТОК
ФРАГМЕНТАЦИЯ ДНК
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
КЛЕТКИ ГЕПАТОКАРЦИНОМЫ
АСКОРБАТ
МЕНАДИОН

Доп.точки доступа:
Verrax, Julien; Cadrobbi, Julie; Marques, Carole; Taper, Henryk; Habraken, Yvette; Piette, Jacques; Calderon, Pedro Buc

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 05.06-04Я6.165

Ascorbate potentiates the cytotoxicity of menadione leading to an oxidative stress that kills cancer cells by a non-apoptotic caspase-3 independent form of cell death [Text] / Julien Verrax [et al.] // Apoptosis. - 2004. - Vol. 9, N 2. - P223-233 . - ISSN 1360-8185
Перевод заглавия: Аскорбат потенциирует цитотоксичность менадиона, вызывающего окислительный стресс, который убивает раковые клетки. Независимость каспазы-3
Аннотация: Клетки гепатокарциномы инкубировали в присутствии аскорбата и менадиона либо при их сочетании. Гибель клеток наблюдали только при их одновременном добавлении и она была обусловлена выделением H[2]O[2]. Распады ДНК при гибели клеток не соответствовали образованию олигомеров ДНК (фрагментации ДНК). Процессинг прокаспазы-3, активность каспазы-3 и расщеплении поли(АДФ-рибоза) полимеразы не обнаружили. Клеточная смерть в этом случае была вызвана фосфорилированием белков, так как она предотвращалась преинкубацией клеток с ингибитором тирозинфосфатазы- ортованадатом Na

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.23 + 341.19.23.09
Рубрики: СМЕРТЬ КЛЕТОК
ФРАГМЕНТАЦИЯ ДНК
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
КЛЕТКИ ГЕПАТОКАРЦИНОМЫ
АСКОРБАТ
МЕНАДИОН

Доп.точки доступа:
Verrax, Julien; Cadrobbi, Julie; Marques, Carole; Taper, Henryk; Habraken, Yvette; Piette, Jacques; Calderon, Pedro Buc

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 91.02-04А4.29

Jung, T.
Association of protein phosphorylation and mitosis in normally dividing and X-irradiated 2-cell mouse embryos [Text] / T. Jung, C. Streffer // J. Reprod. and Fert. Abstact Series. - 1989. - N 3. - P18 . - ISSN 0954-0725
Перевод заглавия: Взаимосвязь фосфорилирования белков и митоза в нормально делящихся и подвергнутых рентгеновскому облучению двухклеточных эмбрионах мыши
Аннотация: Эмбрионы мыши в G[2]-фазе второго клеточного цикла за 6 ч до начала митоза подвергали рентгеновскому Обл. Отмечена задержка митоза на 4-5 ч. Изучение фосфорилирования эмбриональных белков показало увеличение общего уровня фосфорилированных белков с продвижением по клеточному циклу вплоть до митоза как в контроле, так и при Обл; изменения выявлены для 3 белков. Белок с Н[г]=49 кД фосфорилируется на 4 ч позже, чем в контроле, после выхода из G[2]-блока, хотя в обоих случаях фосфорилирование совпадает с началом митоза. В контроле белок с H[г]=29 кД и белковый комплекс с Н[г]=30 кД фосфорилировались во время перехода G[2]/М. Обл приводило к обратимому снижению фосфорилирования белка 29 кД и белкового комплекса 30 кД. Авт. отмечают корреляцию между фосфорилированием белков и переходом G[2]/М у нормально делящихся эмбрионов мышей и эмбрионов, деление к-рых блокировано Обл. Германия, Institut fur Medizinische Strahlenbiologie, Universitatsklinikum Essen HufelandstraSSe 55, D-4300 Essen 1.

ГРНТИ	34.49.19

ВИНИТИ 341.49.19.23
Рубрики: КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ПЕРЕХОД G[2]-M
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КОРРЕЛЯЦИЯ
РЕНТГЕНОВСКОЕ ИЗЛУЧЕНИЕ
ЭМБРИОНЫ
ДВУХКЛЕТОЧНЫЕ

Доп.точки доступа:
Streffer, C.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.03-04М2.57

Morimoto, Takako.
ATP is required in platelet serotonin exocytosis for protein phosphorylation and priming of secretory vesicles docked on the plasma membrane [Text] / Takako Morimoto, Satoshi Ogihara // J. Cell Sci. - 1996. - Vol. 109, N 1. - P113-118 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: АТФ необходима для фосфорилирования белка при серотониновом экзоцитозе тромбоцитов и примирования секреторных везикул, срезанных с плазматической мембраны
Аннотация: Секреция серотонина бычьими тромбоцитами прекращалась при снижении конц-ии Mg-АТФ ниже 0,1 мМ, но сохранялась в присутствии АТФ-'гамма'S и окадаиковой к-ты - ингибитора протеинфосфатазы. Уменьшение секреторной активности соответствовало уменьшению степени фосфорилирования 4 белков, два из к-рых переваривались кальпаином и приводили к прекращению экзоцитоза. Образование связей между плотными секреторными гранулами и плазматической мембраной в Mg-АТФ-истощенных клетках показывает, что АТФ не участвует в формировании якорного участка, но необходима для фосфорилирования белков и примирования гранул в процессе запускаемой кальцием секреции. Япония, Univ. Osaka. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
СЕРОТОНИН
ЭКЗОЦИТОЗ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
СЕКРЕТОРНЫЕ ГРАНУЛЫ
АТФ
КОРОВЫ

Доп.точки доступа:
Ogihara, Satoshi

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 91.05-04М2.70

Augmentation des phosphorylations de proteines impliquees dans l'expression des reponses physiologiques plaquettaires chez le rat SHR [Text] / S. Koutouzov [et al.] // Arch. malad. coeur et vouss. - 1990. - Vol. 83, N 8. - P1317-1320 . - ISSN 0003-9683
Перевод заглавия: Увеличение фосфорилирования протеинов, вовлеченных в выражение физиологических реакций тромбоцитов у крыс со спонтанной гипертензией
Аннотация: Проведено сравнит. исследование тромбоцитов (I) у крыс с нормальным давлением и крыс со спонтан. гипертензией (КСГ). Оценили фосфорилирование белков. Отмечают, что физиол. агонист (тромбин) стимулирует фосфорилирование внутриклет. белков в I КСГ. Предполагают, что гиперреактивность Т у КСГ генетически обусловлена гиперчувствительностью к фосфолипазе С. Франция, Dep. de pharmacologie, INSERM U 7, hopital Necker, Paris. Библ. 12.

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.17
Рубрики: ТРОМБОЦИТЫ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
ГИПЕРТЕНЗИЯ
СПОНТАННАЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Koutouzov, S.; Limon, I.; Girard, A.; Marche, P.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска